氨基酸的等电点

氨基酸的等电点氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。

必需氨基酸:指人或其它动物生长所需但自身不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。

蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。

蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。

分子病：某种蛋白质的氨基酸排序异常导致的遗传病。

氨基酸残基：氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。

核酸的变性与复性：对呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键断开，双链DNA脱解为单链的现象叫做核酸的变性。

熔解温度（Tm）：紫外吸收增量达到最大变化值半数时所对应的温度增色效应：核酸水解时，紫外吸收值通常增加30%-40%的现象。

退火：变形核酸复性时需缓慢冷却叫做退火。

核酸的一级结构：核苷酸残基沿多核苷酸链排列的序列。

酶：通过降低活化加快反应速率的生物催化剂，除少数RNA 外几乎都是蛋白质。

全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。

单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶寡聚酶：有几个或多个亚基以非共价键结合组成的酶称为寡聚酶。

多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。

活性部位：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。

酶活力单位（U）：指在特定条件下，单位时间内能转化一定量底物的酶量。

比活：每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。

比活是酶纯度的测量米氏方程：表示一个酶促反应的速率（υ）与底物浓度（[s]）关系的速度方程。

维生素：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物。

氨基酸的等电点名词解释生物化学
当溶液在某一特定pH值的条件下，蛋白质所带正电荷与负电荷恰好
相等（总净电荷为零）时，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。

作用：区别酸碱
中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于
7.0；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0；碱性氨基酸的
氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0；在一定的pH条件下，
氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH即为其等电点。

扩展资料
应用：
1、蛋白质的沉淀
同种蛋白质在水溶液中带有同种电荷，互相排斥，且蛋白质表面能形
成水化膜，这就使得蛋白质溶液（实际上是胶体）十分稳定。

要想破坏其
稳定性让其沉淀则需要从这两方面入手，也就是除去水化膜和表面电荷。

比如，可以先将蛋白质的pH调整至等电点，这时的蛋白质分子呈等
电状态，虽不很稳定，但还有水膜的保护作用，一般不致沉淀，如果这时
加入脱水剂除去蛋白质分子的水膜，则蛋白质分子互相凝聚、沉淀析出。

先脱水，后调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀。

2、蛋白质的电泳
当蛋白质不处于等电点状态时其总是带有一定电荷的，可以利用此特
性使其电泳。

还可以通过调节电泳液的pH来控制蛋白质的电泳方向和速度。

等电点的变化关系
氨基酸的等电点由α-NH3+、α-COOH及R基上的易解离基团决定，当一个氨基酸只存在α-NH3+、α-COOH，pI为这两个基团pKa 值的平均值。

存在3个可解离基团时，pI为2个同属性基团pKa值的平均值，如酸性氨基酸的pI就等于α-COOH及R基上-COOHpKa值的平均值。

由于α-COO-受到α-NH2的影响比较稳定（也就是α-COOH容易给出H+），反过来，α-NH2则不容易接受H+，所以大部分的氨基酸等电点偏酸。

蛋白质的等电点由N端的-NH3+、C端的-COOH及R基上的易解离基团决定。

这是因为其他氨基酸的α-NH2、α-COOH都参与了肽键的组成从而失去了酸碱性（接受或给出质子的能力）。

但在计算蛋白质等电点时，应考虑R基基团被包埋在空间结构内部的可能。

而C端的-COO-也因为临近肽键的影响比较稳定，所以大部分的蛋白质等电点也偏酸。

但蛋白质等电点和氨基酸等电点之间没有直接的联系。

等电点:某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7.0，等电点一般在5～6.3之间；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0，等电点一般在2.8～3.2之间。

；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0，等电点一般在7.6～10.8之间；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH 即为其等电点。

各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。

氨基酸形成内盐：氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在。

这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果，故又叫内盐。

核酸的等电点比较低。

如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。

在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。

这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。

蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸，丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸、脯氨酸20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。

通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）： 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）： 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、 脂肪族氨基酸： 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、 杂环亚氨基酸：脯氨酸等电点的计算1）侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的p K1和p K2的算术平均值：p I= (p K1 + p K2 )/2；（K1：-COOH电离常数；K2：-NH3+电离常数）以Gly为例：2）侧链含有可解离基团的氨基酸，其p I值也决定于两性离子两边的p K 值的算术平均值。

氨基酸等电点：：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。

.蛋白质的等电点：在某一pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间结构受到变化，从而导致其理化性质的改变和生物学功能的丧失，成为蛋白质的变性。

蛋白质一级结构：就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。

蛋白质的二级结构：在pr分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链的骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质的三级结构：指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。

蛋白质的四级结构：多肽亚基的空间排布和相互作用。

亚基间以非共价键连接。

必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。

DNA变性：在某些理化因素的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋解开，使DNA双链解链为单链的过程，此种作用称DNA的变性。

增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。

核酸分子杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。

解链温度（TM）：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。

核酶：具有催化作用的RNA称为核酶。

解链曲线：以核酸溶液的流体力学特性(如黏度)或光学特性(如吸收率)作为温度的函数所作的图解。

酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。

米氏常数（Km 值）：用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。

氨基酸等电点的相关问题一、定义等电点（pI,isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点。

当外界溶液的pH大于两性离子的pl值，两性离子释放质子带负电。

当外界溶液的pH小于两性离子的pl值，两性离子质子化带正电。

二、两性与等电点的关系氨基酸具有氨基和羧基的典型反应，例如氨基可以羟基化、酰基化可与亚硝酸作用；羧基以成酯或酰氯或酰胺等。

此外，由于分子中同时具有氨基与羧基，还有氨基酸所特有的性质。

氨基酸分子中既含有氨基，又含有羧基，所以氨基酸与强酸强碱都能成盐，氨基酸是两性物质，本身能形成内盐。

氨基酸的高熔点(实际为分解点)、难溶于非极性有机溶剂等性质说明氨基酸在结晶状态是以两性离子存在的。

在水溶液中，氨基酸二偶极离子即可以与一个结合成为正离子，又可以失去一个成为负离子。

这三种离子在水溶液中通过得到或失去互相转换同时存在，在pH值达到等电点时溶液处于平衡。

等电点不是中性点，不同氨基酸由于结构不同，等电点也不同。

酸性氨基酸水溶液的pH值必然小于7，所以必须加入较多的酸才能使正负离子量相等。

反之，碱性氨基酸水溶液中正离子较多，则必须加入碱，才能使负离子量增加。

所以碱性氨基酸的等电点必然大于7。

各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。

核酸的等电点比较低。

如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。

在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。

这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示。

中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7.0；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH即为其等电点。

名词解释1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。

2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。

构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性。

4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在（或）和（或）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。

11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。

反密码子与密码子的方向相反。

12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。

13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。

在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。

氨基酸在等电点时,应具有的特点是什么氨基酸在等电点时，具有的特点是在电场中不涌动。

当氨基酸处于等电点时，净电荷为0，并不是不带电荷，此时不泳游。

由于处于净电荷为0时，氨基酸离子间排斥力最小，溶解度应为最小。

氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCHNHCOOH。

羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。

氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团与羟基酸类似。

等电点是一个分子或者表面不带电荷时的pH值。

是针对带电荷的物质而言，不只限于两性电解质如氨基酸和蛋白质。

当然，蛋白质是两性电解质，其等电点和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数量比例有关。

各种蛋白质因氨基酸残基组成不同，等电点也不一样。

当溶液在某一特定pH值的条件下，蛋白质所带正电荷与负电荷恰好相等(总净电何为零)时，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。

因此利用电泳的方法可以确定蛋白质的等电点，也可以将不同带电性质和不同大小、形状的蛋白质分子进行分离纯化。

蛋白质在等电点时，因为没有相同电荷而互相排斥的影响，所以最不稳定，溶解度最小，极易借静电引力迅速结合成较大的聚集体，因而沉淀析出。

同时蛋白质的黏度、渗透压、膨胀性以及导电能力均为最小。

计算氨基酸的等电点氨基酸的带电状况与溶液的ph值有关，改变ph值可以使氨基酸带上正电荷或负电荷，也可以使他处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态，此时的ph值为氨基酸的等电点。

氨基酸是同时带氨基和羧基的物种，在水溶液中羧基失去氢离子带负电，而氨基得到氢离子带正电，由于羧基酸性和氨基的碱性不相同，所以氨基酸往往整体上是带电的。

调节溶液的pH值，可以改变二者的电离状况，到某一点时羧基所带的负电荷与氨基所带的正电荷相同，氨基酸表现为整体不带电，这点的pH值就是氨基酸的等电点。

记-COOH的电离常数为Ka1 ，－NH3+的电离常数为Ka2，则等电点的pH值为pH=(Ka1+Ka2)/2解释氨基酸的等电点氨基酸是两性分子，能结合H(+)的-NH2,形成正电荷离子，也带有能够电离出H(+)的-COOH，形成负离子。

因此，氨基酸分子的整体与溶液的pH有关，改变溶液pH可以使氨基酸带上正电荷，负电荷或者正好处于净电荷为零的兼性离子状态，这个pH就是该氨基酸的等电点。

解离常数(pK)是水溶液中具有一定离解度的溶质的的极性参数。

离解常数给予分子的酸性或碱性以定量的量度，pKa减小，对于质子给予体来说，其酸性增加；对于质子接受体来说，其碱性增加。

pK=PH+log电子受体/电子供体氨基酸中，-COOH的电离常数为Ka1 ，-NH(3+)的电离常数为Ka2，该氨基酸的等电点的pH就是(Ka1+Ka2)/2去哪找等电点计算方法的资料？建议你去买本生化的教辅书等电点：如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个PH值称为氨基酸的等电点：PI。

PI是氨基酸的重要常数之一，它的意义在于，物质在PI处的溶解度最小，是分离纯化物质的重要手段。

等电点的计算：对于所有的R基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上），计算起来非常简单：PI＝（PK1’+PK2’）/2若是碰到R基团也解离的，氨基酸就有了多级解离，这个公式就不好用了，比如Lys、Glu、Cys等。

氨基酸等电点氨基酸电点是生物分子中非常重要的一个概念，它是描述氨基酸电性性质的核心，在蛋白质结构、功能和生物学过程中发挥着重要作用。

什么是氨基酸电点？氨基酸电点是指氨基酸中某一原子环境下的电荷分布情况。

由于氨基酸中含有可以被赋予正电荷或负电荷的氨基官能团，因此氨基酸电点具有非常复杂的电性性质。

尽管氨基酸的电点具有较高的复杂性，但它仍然是区分阴离子和阳离子的关键。

根据氨基酸电点的情况，氨基酸可以分为酸性氨基酸、中性氨基酸和碱性氨基酸。

酸性氨基酸指氨基酸中含有可以被赋予正电荷的氨基官能团，例如谷氨酸、酪氨酸和组氨酸。

中性氨基酸指氨基酸中含有重整性的氨基官能团，例如甘氨酸和丝氨酸。

碱性氨基酸指氨基酸中含有可以被赋予负电荷的氨基官能团，例如赖氨酸、精氨酸和天冬氨酸。

氨基酸电点对蛋白质结构和蛋白质功能的影响。

假设一个蛋白质能够原位自身结构，它就可以形成有规律的三维结构，获取相应功能。

这种有规律的结构主要是由氨基酸电点决定的，因此氨基酸电点对蛋白质结构和蛋白质功能有着重要的影响。

氨基酸电点控制了氨基酸间的相互作用，可以调节蛋白质结构和功能，从而影响蛋白质的表现形式。

氨基酸电点还可以穿越蛋白质的表面，影响蛋白质与细胞内外环境之间的交互作用，从而影响蛋白质的功能。

相反，蛋白质的功能也会影响氨基酸电点的分布，这也是蛋白质结构和功能有密切关系的原因。

此外，氨基酸电点也可以影响蛋白质和核酸、脂质以及其他大分子之间的相互作用，从而发挥重要作用。

例如，氨基酸电点可以影响蛋白质与DNA或RNA之间的相互作用，控制基因的表达。

此外，氨基酸电点还可以影响蛋白质与脂质结合的速度和强度，控制脂质对蛋白质的稳定性。

最后，由于氨基酸电点在生物体内发挥着多方面的作用，所以深入研究氨基酸电点对于理解和控制复杂生物过程具有重要意义。

此外，掌握氨基酸电点也有助于设计抗生素、蛋白质药物和芳香杂环类抗生素。

总之，氨基酸电点对蛋白质结构和功能发挥着非常重要的作用，它在蛋白质的序列和结构、蛋白质的生物学功能以及蛋白质与外界环境的相互作用中都发挥着重要作用。

氨基酸等电点
氨基酸等电点是一种重要的物理化学概念，它可以有效地帮助我们理解物质的溶解性、稳定性和生物反应等问题。

因此，对于氨基酸等电点的研究显得尤为重要。

首先，我们必须要明白氨基酸等电点的定义，即氨基酸等电点指的是氨基酸溶液中，每种不同类型的氨基酸溶液，在给定PH值时其离子浓度与电位相等的点。

它是由于氨基酸离子受到其它离子、分子极化和电子效应的影响而发生的等电点，也是一种电热力学的现象，主要受离子的浓度、温度以及PH值的变化而发生变化。

其次，我们需要了解氨基酸等电点的重要性，它主要有以下几方面的作用：
1.氨基酸等电点可以影响生物体的溶解性，从而影响氨基酸的分布情况。

如果氨基酸的等电点存在，则极性氨基酸可能极易溶于细胞质液中，而非极性氨基酸则易于沉淀，从而在细胞内部形成某种分布状态。

2.同时，它还会影响某些氨基酸的稳定性，当某些氨基酸位于其等电点时，其稳定性会受到很大的影响，而其它受到弱影响。

3.此外，氨基酸等电点还会影响生物反应，例如细胞的酶反应等。

当氨基酸位于其等电点时，其结合特性显著改变，从而引起生物反应的发生或终止。

最后，我们还要提到氨基酸等电点的测定方法，即可以利用紫外可见光谱法或氢核磁共振和红外光谱等技术对氨基酸的等电点进行
测定。

综上所述，氨基酸等电点的研究非常重要，从定义、作用以及测定方法等方面来说，它都有着重要的科学意义，并且能够为我们更进一步理解水中的离子和分子的性质和变化作出重要贡献。

1、氨基酸等电点：氨基酸处于净电荷为零时的PH.2、超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。

3、结构域：是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。

4、蛋白质一、二、三、四级结构：蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。

一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。

二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。

四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。

5、蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性6、蛋白质复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

7、一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。

8、转氨基作用：非氨基酸物质通过物质转换成为非必须氨基酸(必须氨基酸不能转换获得)如果氨基酸要变为其它物质则要通过脱氨基作用,就是脱去含N的不分(形成尿素)9、联合脱氨基作用：即转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨方式.。

氧化脱氨基作用：氨基酸在酶的催化下生成酮酸。

11、密码子：在一个MRNA上的三个核苷酸（不是脱氧核苷酸），按一定顺序排列，这样的m10、RNA叫密码子。

12、反密码子：RNA链经过折叠，看上去像三叶草的叶形，其一端是携带氨基酸的部位，另一端有3个碱基。

每个tRNA的这3个碱基可以与mRNA上的密码子互补配对，因而叫反密码子。

13、多核糖体：在蛋白质合成过程中,同一条mRNA分子能够同多个核糖体结合，同时合成若干条蛋白质多肽链，结合在同一条mRNA上的核糖体就称为多聚核糖体。

等电点:某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7.0，等电点一般在5～6.3之间；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0，等电点一般在2.8～3.2之间。

；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0，等电点一般在7.6～10.8之间；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH 即为其等电点。

各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。

氨基酸形成内盐：氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在。

这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果，故又叫内盐。

核酸的等电点比较低。

如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。

在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。

这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。

蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸，丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸、脯氨酸20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。

通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）： 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）： 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、杂环亚氨基酸：脯氨酸等电点的计算1）侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的p K1和p K2的算术平均值：p I= (p K1 + p K2 )/2；（K1：-COOH电离常数；K2：-NH3+电离常数）以Gly为例：2）侧链含有可解离基团的氨基酸，其p I值也决定于两性离子两边的p K 值的算术平均值。

氨基酸等电点大小排序
氨基酸等电点大小排序是一种对氨基酸的性质进行排序的方法。

等电点是指氨基酸在水中的溶液中，带有负电荷和正电荷的氨基酸分子零点电荷的pH值。

当这个pH值等于氨基酸的等电点时，氨基酸的带电状态达到平衡，故称为等电点。

因为不同的氨基酸分子所含的官能团不同，所以其等电点也不同。

常见的氨基酸等电点大小排序是：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、缬氨酸、丝氨酸、脯氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、组氨酸、脱氧胞苷酸和甲硫氨酸等。

这些氨基酸在生物体内具有重要的生理功能，对人体健康具有重要的影响。

因此，氨基酸等电点大小排序对于了解氨基酸的性质及其在生物体内的作用具有重要的参考价值。

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氨基酸的等电点：当外液pH为某一pH值时，氨基酸处于兼性离子状态，氨基酸分子中少数解离的，所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，即氨基酸净电荷为0。

氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。

蛋白质的化学修饰：是指在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。

凯氏定氮法每克氮相当于6.25克蛋白质。

蛋白质含量（克%）=每克生物样品中含氮的克数*6.25.蛋白质的一级结构（化学结构）在一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。

基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。

一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。

一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。

两氨基酸单位之间的酰胺键，称为肽键。

多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。

蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。

蛋白质的一级结构（化学结构）一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。

在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。

一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键构型：指一个不对称的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。

如单糖的α—、β—构型，氨基酸的D—、L—构型。

当从一种构型转换成另一种构型的时候，会牵涉及共价键的形成或破坏。

构象：指一个分子结构中的一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。

一种构象变成另一种构象不涉及共价键的形成或破坏。

蛋白质的空间结构（构象、高级结构）蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。

疏水键：非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。