02634生物化学大纲

生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。

包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。

六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。

《生物化学》专业考试大纲1．蛋白质化学蛋白质的分类。

蛋白质的一级结构及空间结构，蛋白质结构与功能的关系。

蛋白质的重要理化性质（胶体性质，两性本质，沉淀和变性）。

蛋白质的分离、纯化及鉴定。

2．核酸核酸的化学本质及DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异。

瞟呤、嘧啶、核苷、核苷酸的核酸在分子结构上关系。

核酸的一级结构，DNA的二、三级结构及RNA的二、三级结构。

核酸的重要理化性质（紫外吸收、变性）。

核酸的生物学功能和实践意义。

3．维生素维生素与辅酶、辅基。

各种维生素的分布、化学本质、生理功能和缺乏症。

4．酶学弄清酶的化学本质，作为生物催化剂的酶与一般化学催化剂的异同。

活化能、活性中心、酶活性、Km、最适pH、最适温度酶元、竞争性抑制等名词的准确含义。

影响酶促作用的各种因素。

酶的催化机制。

诱导酶、同工酶和固相酶的本质和应用。

酶在人类生活上的重要性。

5．生物能学与生物氧化生物氧化的含义，它与物质体外氧化的异同点。

标准氧化还原电位、磷氧比、氧化磷酸化作用的准确含义。

吸呼链的组成、类型和传递顺序。

ATP的生成、转移、能量的贮存和利用。

氧化磷酸化作用机理。

6．糖代谢糖的消化吸收。

糖的分解代谢（糖酵解、糖的有氧分解、磷酸戊糖途径）。

三羧酸循环的酶促历程及它有机体代谢中的作用。

糖异生作用的途径及生理意义。

糖代谢调节。

7．脂类代谢脂类的消化、吸收、转运和贮存。

脂肪酸的分解代解β—氧化。

酮体的生成及利用。

磷脂的代谢。

胆固醇代谢，要了解胆固醇对人体的重要性和危害性。

脂类代谢紊乱。

8．蛋白质代谢蛋白质的消化吸收。

必需氨基酸，氧化脱氨基作用，转氨基作用，联合脱氨基作用。

氨基酸的一般代谢。

蛋白质与核酸的相互关系。

9．核酸代谢核酸的分类，水解产物。

核酸生物学功能。

核苷酸；核苷的酶促分解和相互转化。

嘌呤、嘧啶分解代谢的基本途径和产物。

中心法则、复制、半保留复制、不连续复制、冈崎片段、转录、反转录、有意义连翻译。

DNA指导下的DNA复制与反转录的一般过程，DNA损伤和修复机制。

生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量= 每克样品中含氮的克数×6.25凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。

然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸？酸性氨基酸：Asp、Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性？；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。

6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。

这一pH值即为AA的等电点（pI）。

②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。

8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能⾃由旋转组成肽键原⼦处于同⼀平⾯（肽平⾯）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点？；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的⼏何⾛向、旋转及折叠。

生物化学（二）自学考试大纲生物化学（二）(2634)自学考试大纲一、课程的性质与设置的目的（一）本课程的性质和特点基础生物化学是农学、植保、土化、食科、园艺、林学等农科类专业的一门重要的专业基础课。

随着生物科学的发展，生物化学对于从事分子生物学、遗传学、植物生理学等研究工作者有着极为重要的作用。

主要特点是基本概念多，生物分子的结构及代谢过程的反应步骤复杂，因此学习生物化学必须从一些小分子记起，再记基本生物分子，最后掌握生物大分子的结构，有了分子结构的基础之后才能学好生物大分子的代谢过程。

（二）本课程的地位、任务与作用生物化学是专业基础课，必须在掌握该门主要内容的基础上才能掌握其它专业基础课和专业课，其主要任务是学习生物分子的结构、性质和功能，代谢反应的途径和调节控制原理。

对自学者要按照全日制普通高校相同课程的要求进行水平合格考试。

目的是检测课程应考者是否达到课程合格水平，是否掌握氨基酸、核苷酸、脂肪酸、甘油和单糖的结构、性质，是否掌握由这些基本生物分子所构成相应生物大分子（如蛋白质、核酸、脂类、多糖）的结构和性质，是否掌握这些生物大分子在体内的代谢过程。

（三）本课程的基本要求自学者在学习的过程中，要制订切实可行的自学计划，除做好读书笔记外，还应进行适当的题解，这样才能做到检查学习，促进思考，达到巩固所学知识的目的。

学习生物化学应牢记并掌握基本内容，首先要解决理解与记忆的关系，在真正对原理充分理解的基础上，就可以比较容易熟记基本的内容。

学习、理解和记忆重要生物化学原理的有效方法是：既要注意不同章节之间的密切联系和整体内容的融会贯通，又要注意总结各章节和全课程的核心和重点。

（四）本课程与相关课程的联系生物化学是运用化学的原理和方法研究生命体内的化学组成和生命现象，所以生物化学与化学特别是有机化学和物理化学有着不可分割的联系。

学习生物化学的基础是化学，生物化学又是植物生理学、遗传学、细胞生物学、栽培学、育种学等专业基础课和专业课的基础，在本专业的学习过程中具有承上启下的作用。

《生物化学》考试大纲一、复习参考书1.王境岩等编著.生物化学（第三版）. 北京：高等教育出版社, 2003二、复习要点第一章蛋白质化学1.氨基酸、肽的分类2.氨基酸的两性解离和等电点。

3.氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质4.蛋白质一级结构的测定方法5.蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基6.肽的概念及几种生物活性肽7.蛋白质的变性作用8.蛋白质结构与功能的关系9.蛋白质的分离纯化重点：氨基酸的两性解离，等电点的计算，氨基酸、蛋白质的结构与性质，一级序列测定和蛋白质的分离纯化第二章核酸化学1.核酸的组成与结构2.核酸的理化性质3.核酸的研究方法重点：核酸的变性、复性及分子杂交及核酸的序列测定第三章糖类化学1. 糖类的概念及功能。

2. 重要的单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质3. 糖的鉴定原理重点：重要的单糖，二糖及其相关概念第四章脂类化学1.脂质的分类、功能2.油脂和甘油磷脂的结构与性质重点：脂类的性质第五章酶学1.酶的概念及酶的特点2.酶的分类及命名3.酶活性调节的因素和酶的作用机制4.酶的分离提纯基本方法5.酶促反应动力学以及酶活力的测定6.其他酶如抗体酶、核酶，固定化酶基本概念和应用重点：米氏方程及Km的定义及意义，酶活测定第六章维生素与激素1.水溶性维生素的结生理功能和缺乏病2.脂溶性维生素的主要生理功能3.激素的类型、特点和功能第七章新陈代谢和生物能学1.新陈代谢的概念及特点。

2.高能化合物的概念、ATP的作用、其它三磷酸核苷酸及肌酸磷酸与供能。

3.生物氧化的概念、本质、发生部位及特点。

4.呼吸链的概念、两条呼吸链的主要组成成分及排列顺序。

5.氧化磷酸化及底物水平磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位。

6.氧化磷酸化作用机制的几种学说、化学渗透学说的基本要点及ATP合成酶。

重点：氧化磷酸化第八章糖代谢1.糖代谢的概念及多糖、低聚糖的酶促降解。

2.糖酵解的概念、部位、过程、限速酶、ATP生成及生理意义。

《生物化学》考试大纲一、考试科目生物化学二、适用专业生物技术三、考试内容第一章蛋白质化学. 了解蛋白质是生命活动的主要物质基础的含义。

. 掌握蛋白质的化学组成，元素组成的特点；组成蛋白质常见氨基酸的基本结构、性质及等电点的概念；掌握蛋白质一，二，三，四级结构及与功能的关系。

第二章酶. 掌握酶的化学本质，酶催化作用的特征。

. 了解酶促反应的机理，酶的活性中心，中间产物学说，诱导契合学说等基本概念。

理解酶活性单位的概念。

. 掌握酶促反应动力学的基本内容，温度、、酶浓度作用物浓度、抑制剂激活剂对酶促反应的影响。

理解米氏方程、米氏常数的意义。

第三章核酸的化学.了解核酸的分类及其生物学功能。

.掌握核酸的元素组成，核苷酸、核苷和碱基的基本概念及其结构。

.掌握多核苷酸中单核苷酸之间的连接方式。

掌握二级结构的双螺旋结构模型要点，碱基配对规律和生物学意义。

.了解的结构特点。

.掌握核酸的基本生物化学性质。

第四章生物氧化.掌握生物氧化的基本概念、特点与意义、电子传递链的组成、排列顺序和的生成、的生成。

. 熟悉胞浆中的进入线粒体基质以及线粒体基质中的进入呼吸链各成员的化学本质和作用特点、线粒体内膜结构特点及其与氧化磷酸化的关系和影响氧化磷酸化的主要因素及其作用。

.了解合酶的结构及功能、化学渗透假说。

第五章糖代谢．熟悉糖酵解的生物学意义，全部反应过程及其主要调控机制。

．掌握糖异生途径的生物学意义及主要步骤。

．掌握三羧酸循环的全部反应过程。

第六章脂类代谢．掌握饱和偶数碳脂肪酸β氧化反应原理及过程。

．掌握脂肪酸合成的反应原理及过程。

．了解脂肪代谢与糖代谢的关系。

第七章氨基酸代谢．熟悉氨基酸的脱氨基、转氨基和联合脱氨基反应原理及过程。

．理解鸟氨酸循环反应原理及过程。

第八章核苷酸代谢．了解核苷酸的降解，碱基分解主要过程。

．了解核苷酸生物合成的基本途径。

第九章中心法则概论．掌握遗传中心法则的基本内容。

．理解半保留复制本质及复制的过程。

可编辑修改精选全文完整版er 《生物化学》教学大纲适用临床医学与医学技术类、法医学、预防医学专业一、课程简介生物化学是研究生命化学的科学，是从分子水平探讨生命的本质（即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用）。

生物化学是医学生必修的基础医学课程，为学习其它基础医学和临床医学课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。

当今生物化学是生命科学领域的前沿学科，已成为生命科学的共同语言。

生物化学的教学任务主要是介绍生物化学的基本知识以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物大分子的结构与功能(蛋白质、核酸、酶)，物质代谢及其调节(糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节)，基因信息的传递（DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、基因组计划、重组DNA技术），相关的专题知识（细胞信息传递、血液生物化学、肝的生物化学、维生素与微量元素、癌基因、抑癌基因与生长因子、常用分子生物学技术、基因诊断与基因治疗等）。

从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对医学生物化学教学要求的精神，密切结合本科阶段基础医学教育要求、硕士研究生入学考试、临床医师执业考试需要，本课程设置122学时（理论72学时，实验50学时，各章节学时数安排见学时分配表），在第三学期开设，适用临床医学与医学技术类、法医、预防医学等专业，属于医学必修课程，学分7.0分（其中康复专业为6.5分）。

本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。

“掌握”部分为学生必备的基础知识和重要内容，要求理解透彻，熟练掌握、准确表达，并能运用其理论于相关学科的学习及今后的临床及科研工作；“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用；“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识，对相关内容有所了解。

在教学过程中应注重基本理论、基本知识、基本技能的训练，充分调动学生的思维活动，培养学生科学思维能力、科学态度和实践创新能力。

《生物化学》学习纲要第一部分生物大分子的结构第1章蛋白质化学1.1小结蛋白质是生物体内最重要的生物大分子，其种类繁多，结构复杂，参与生命活动的几乎每个过程，是生命的表现形式。

蛋白质以20种L型的α-氨基酸为构件分子，氨基酸之间通过肽键连接成肽链，其中的氨基酸序列称为蛋白质的一级结构，是由编码蛋白质的基因决定的。

不同蛋白质具有不同的一级结构。

蛋白质发挥功能需要特定的立体结构，又称构象。

构象可划分为二级、三级和四级结构等主要层次。

二级结构是指主链局部有规则的构象，通常由氢键维持。

右手α-螺旋和平行或反平行的β-折叠是最主要的二级结构。

相邻二级结构常组合成特定的超二级结构，并进一步形成相对独立的、更大的球状结构单位，称结构域；三级结构是指整个多肽链折叠成的紧密的球形结构，表面通常是亲水的，内部是疏水的。

三级结构涉及分子中所有的原子和基团的空间排布，是蛋白质发挥功能所必需的；四级结构则指由两个或两个以上多肽链组装的寡聚蛋白中亚基的排布。

亚基间通过离子键、疏水作用力等非共价键相互作用。

蛋白质天然构象的形成与其一级结构有很大关系，一级结构是构象的基础。

一级结构相似的蛋白质，其构象也往往相似。

在细胞中往往由分子伴侣帮助蛋白质形成有活性的天然构象。

蛋白质的构象与其功能有密切关系。

同功蛋白通常具有类似的构象；构象大的变化能引起蛋白质功能的显著改变。

高温、强酸、强碱等理化因素能破坏蛋白质的天然构象，并导致生物活性丧失，称为变性。

变性蛋白在一定条件下恢复天然构象的过程称为复性。

另外，寡聚蛋白能发生变构现象。

如血红蛋白的α-亚基与氧分子结合后，导致β-亚基和整个分子的构象发生变化，与氧的亲和力也发生改变，称为变构效应。

变性和变构现象说明蛋白质的构象对其生物学功能至关重要1.2 主要内容1、氨基酸化学：1）蛋白质中的氨基酸基本结构特征（L、α、旋光性）、结构通式、三字母缩写形式；2）氨基酸的分类（极性、非极性；酸性、碱性；必需和非必需）、解离（电荷）和等电点；3）氨基酸侧链与其功能（侧链在蛋白质构象中的地位；OH、SH等功能基团）、修饰。

第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。

它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。

2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。

这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。

3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。

4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。

第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。

2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。

3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。

6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。

7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。

蔗糖没有还原性。

8.乳糖：还原性糖。

由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。

9.麦芽糖：还原性糖。

麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。

10.纤维二糖：还原性糖。

由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。

《生物化学》大纲(适用生物技术、生物科学专业)第一章绪论（2学时）1．阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生对生物化学这门学科有所了解2．介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情3．介绍学习方法第二章蛋白质（14学时）本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。

明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。

近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。

（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。

提问：pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式的推导提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。

pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH<pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-N+H3，向负极移动。

（5）8种必需氨基酸的巧妙记忆：Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys一家写两三本书来（6）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团2．蛋白质的分子结构：（1）阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构（2）通过示意图讲授每一级结构层次的特点，并结合实例加深理解。

一级结构-----胰岛素、牛胰核糖核酸酶超二级结构----- 角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白三级结构------肌红蛋白四级结构----血红蛋白Δ实验课抽学生看α－螺旋结构模型讲特点（3）提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白？单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等)单体蛋白多条肽链（胰凝乳蛋白酶）蛋白质相同亚基（乳酸脱氢酶α4）寡聚蛋白不同亚基（血红蛋白α2β2）（4）蛋白质分子结构与功能的关系一级结构与功能的关系从细胞色素c、镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述高级结构与功能的关系主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验3．蛋白质的重要性质（1）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理（2）蛋白质的变性与复性的概念（3）通过蛋白质的紫外吸收性质、颜色反应介绍几种蛋白质含量的测定方法：紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法第三章核酸（6学时）本章重点：DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础1．通过讲授核酸的发现及研究历史，使学生了解核酸化学的研究概况2．关于D N A的生物学功能，通过一些重要的实验证据来阐明，力求从科学研究的思路方面启发学生：1928年，英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染小鼠实验；1944年，O.T.Avery（美）肺炎链球菌的转化实验；1952年，美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验３．关于核酸的分子结构，重点讲授：（１）B型D N A双螺旋结构模型的特点、稳定因素及意义,提醒同学注意与蛋白质的α-螺旋相区别记忆。

《生物化学》考试大纲一、考试内容第一章蛋白质化学1.蛋白质在生命活动中的重要性2.蛋白质的元素组成3.氨基酸的结构、分类及其理化性质4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键蛋白质的构象--- 构象的结构单元α-螺旋、β -折叠、β -转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键超二级结构和结构域的概念5. 蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能-- 变性作用，变构作用6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点蛋白质的基本结构层次及其维持力蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念蛋白质沉淀的方法及其特点第二章核酸的化学1.核酸的组成与类别2.DNA 的结构与功能3.RNA 的结构与功能4.核酸的性质重点掌握：核酸的组成与类别DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能核酸热变性特点，DNA的熔解温度（ Tm）概念及其影响因素第三章糖类的结构与功能1.糖类的概念、作用与分类2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质；3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖；4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物；重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构第四章脂类和生物膜1.脂类的分类2.构成生物膜的重要的磷脂第五章酶学1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等2.酶的命名和分类3.酶的活性部位和酶原激活4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素5.酶的分离提纯与活力测定6.酶促反应动力学重点掌握：酶的分类酶的化学本质、作用特点酶活性部位概念，酶原激活实质中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响第六章维生素和辅酶1.脂溶性维生素： A、 D、E、 K2.水溶性维生素：维生素 C， B1， B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用；常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。

《生物化学》教学大纲（供药学专业、药物制剂专业、制药工程专业、化学工程与工艺专业、中药学专业、中药资源与开发专业、临床医学专业、预防医学专业、卫生检验专业、护理学专业及所有方向使用）一、课程性质、目的和任务生物化学（biochemistry）又称为生命的化学，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。

生物化学主要研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。

生物化学的研究主要采用化学的原理和方法，但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。

本课程主要向学生传授了生物大分子的结构与功能；生物体重要物质代谢的基本途径、主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递的基本过程、基因表达调控的概念；各组织器官的代谢特点及它们在生命活动中的意义等知识。

为学生学习其他基础课、专业课乃至毕业后的继续教育、相关学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。

二、课程基本要求本课程分为掌握、熟悉、了解三种层次要求。

掌握的内容要求理解透彻，能在本学科和相关学科的学习工作中熟练、灵活运用其基本理论和基本概念。

熟悉的内容要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用。

了解的内容要求对其中的概念和相关内容有所了解。

考试内容中掌握的内容约占70%，熟悉、了解的内容约占25%，超大纲内容约占5%。

本大纲的参考教材是普通高等教育“十五”国家级规划教材、卫生部规划教材、普通高等学校规划教材《生物化学（第六版）》（周爱儒主编，北京，人民卫生出版社，2007年）。

三、课程基本内容及学时分配生物化学课程的教学内容大体分为四个部分：从第一章到第三章为第一部分，主要讨论生物大分子的结构和功能；第四章到第九章为第二部分，主要内容为物质代谢、能量代谢及代谢调节；第十章到第十四章为第三部分，主要内容为分子生物学中遗传信息的流向及调控；第十五章到第十八章为第四部分，主要内容为基因重组与基因工程、机能生物化学等内容。