03生物化学考试大纲

03 生物化学习题与解析酶03生物化学习题与解析--酶酶一、选择题（一）a型题酶的活性中心是指a．融合抑制剂并使酶活性减少或失去的部位b．融合底物并催化剂其转变成产物的部位c．融合别构剂并调节酶活性的部位d．融合激活剂并使酶活性升高的部位e．酶的活性中心由催化剂基团和辅酶共同组成?酶促发展反应中，同意反应特异性的就是a．酶蛋白b．辅酶c．别构剂d．金属离子e．辅基?关于酶的叙述正确的是a．酶就是生物催化剂，它的化学本质就是蛋白质和核酸b．体内的生物催化剂都就是蛋白质c．酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质d．酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程e．酶的底物都是有机化合物?酶蛋白变性后活性丧失原因是a．酶蛋白被完全降解为氨基酸b．酶蛋白的一级结构受到破坏c．酶蛋白的空间结构受到破坏d．酶蛋白不再溶于水e．失去了激活剂所含维生素b1的辅酶就是a．nad+b．fadc．tppd．coae．fmn?解释酶的专一性较合理的学说是a．门锁-钥学说b．化学扩散学说c．诱导切合学说d．化学偶联学说e．中间产物学说?酶的竞争性抑制剂的特点就是a．当底物浓度增加时，抑制剂作用不减b．抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合c．抑制剂的结构与底物不相似d．当抑制剂的浓度减少时，酶变性失活e．抑制剂与酶的融合就是不可逆的8．磺胺类药物能抑菌，是因为细菌利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸时，磺胺是二氢叶酸合成酶的a．竞争性抑制剂b．不可逆抑制剂c．非竞争性抑制剂d．反竞争性抑制剂e．别构抑制剂9．关于酶的共价润色，恰当的就是a．活性中心的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性b．通过吓到某些肽键，并使酶的活性中心构成而发生改变酶的活性c．只牵涉酶的一级结构的发生改变而不牵涉高级结构的发生改变d．存有级联压缩效应e．只包括磷酸化修饰和甲基化修饰10．关于关键酶的描述，恰当的就是a．一个反应体系中的所有酶b．只受别构调节而不受共价修饰c．一个代谢途径只有一个关键酶d．并不催化剂处在新陈代谢途径初始或终末的反应e．通常催化剂新陈代谢途径中速度较快、不可逆的反应11．关于有机磷化合物对酶的遏制，描述恰当的就是a．因能用解磷的定解热，故属可逆性遏制b．能强烈抑制胆碱酯酶活性c．该抑制能被过量的gsh解除d．有机磷化合物与酶活性中心的巯基结合e．该抑制能被适量的二巯基丙醇解除12．关于非竞争性抑制剂的描述，恰当的就是a．由于抑制剂结合酶活性中心以外的部位，酶与底物结合后，还能与抑制剂结合b．酶的km与抑制剂浓度成反比c．与酶活性中心上的必需基团结合，影响酶与底物的结合d．在存有非竞争性抑制剂存有的情况下，例如重新加入足量的酶，能够达至正常的vmaxe．也称作别构抑制剂13.反竞争性抑制作用的动力学特点是a．km降低，vmax降低b．抑制剂可以与酶和酶-底物复合物同时融合c．km维持不变，vmax减少d．抑制剂只与酶或酶-底物复合物结合e．km降低，vmax增高14.酶和通常催化剂较之，其特点之一就是a．温度能影响催化效率b．高温时会出现变性c．减少反应的活化能d．提升速度常数e．不发生改变平衡常数15.关于km的描述，恰当的就是a．指酶-底物复合物的离解常数b．酶的km越大，底物与酶的亲和力越大c．是酶的特征性常数，与酶的浓度无关d．与底物的种类无关e．与环境的ph无关16.关于酶的拉沙泰格赖厄县ph，描述错误的就是a．与底物的种类有关b．与底物的浓度有关c．与缓冲液的种类有关d．与缓冲液的浓度无关e．与酶的纯度有关17.关于酶和底物的融合，描述错误的就是a．通常为非共价融合b．若底物为蛋白质等大分子，结合范围涉及整个酶分子c．若底物为小分子化合物，结合范围只是酶的活性中心d．酶构象的破坏，则严重影响酶-底物复合物的形成e．结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用18.关于酶的最适温度，叙述错误的是a．与底物的种类和浓度有关b．与介质的种类和ph有关c．与环境的离子强度无关d．与酶的种类和浓度有关e．以酶活力对温度作图图形呈倒u形19.关于酶的磷酸化修饰，叙述错误的是a．酶经磷酸化修饰后，酶的活性增加b．磷酸化和回去磷酸化反应就是由各种蛋白激酶催化剂的c．被磷酸化的部位是酶活性中心的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基d．磷酸化时需消耗atpe．别构酶不能进行磷酸化修饰20.酶原激活的主要途径是a．化学修饰b．亚基的生成和离解c．别构激活d．译者后加工e．水解一个或几个特定的肽段21.化学毒气（路易士气）与酶活性中心结合的基团是a．丝氨酸的羟基b．组氨酸的咪唑基c．赖氨酸的ε-氨基d．半胱氨酸的巯基e．谷氨酸的氨基22.浓度为10-6mol/l的碳酸酐酶在一秒钟内催化生成0.6mol/l的h2co3，则碳酸酐酶的转换数为a．6×10-4b．6×10-3c．0.6d．6×10-5e．1.7×10-623.酶促反应动力学研究的是a．酶分子的空间构象及其与辅助因子的相互关系b．酶的电泳犯罪行为c．酶促发展反应速度及其影响因素d．酶与底物的空间构象及其相互关系e．酶活性中心各基团的相互关系24.反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是a．km↑，vmax维持不变b．km↓，vmax↓c．km维持不变，vmax↓d．km↓，vmax↑e．km↓，vmax维持不变25.有关乳酸脱氢酶同工酶的叙述，正确的是a．乳酸脱氢酶所含m亚基和h亚基两种，故存有两种同工酶b．m亚基和h亚基都源自同一染色体的某一基因位点c．它们在人体各非政府器官的原产并无明显差别d．它们的电泳行为相同e．它们对同一底物有不同的km值26.关于同工酶叙述正确的是a．催化剂相同的化学反应b．分子结构相同c．化学性质相同d．电泳犯罪行为相同e．翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同27.l-谷氨酸脱氢酶属于a．水解还原酶类b．水解酶类c．裂合酶类d．迁移酶类e．合成酶类28.能使酶发生不可逆破坏的因素是a．强碱b．低温c．输血d．盐析e．竞争性遏制29.关于酶与临床医学关系的描述，错误的就是：a．体液酶活性发生改变可以用作疾病诊断b．乙醇可以诱导碱性磷酸酶分解成减少c．酶可以用作化疗疾病d．酪氨酸酶缺乏可引起白化病e．细胞受损时，细胞酶吸收量血中的量减少30.心肌梗塞时，乳酸脱氢酶的同工酶谱增加最显著的是：a．ldh5b．ldh4c．ldh3d．ldh2e．ldh131.测定血清酶活性常用的方法是a．在拉沙泰格赖厄县条件下顺利完成酶促发展反应所须要的时间b．以280nm的紫外稀释测酶蛋白的含量c．拆分纯化酶蛋白，称取重量排序酶含量d．在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物生产量e．以上方法都常用（二）b型题a．抛物线b．矩形双曲线c．直线d．平行线e．s形曲线1.竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线是2.反华竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线通常就是?底物浓度与反应速度的关系曲线就是?变构酶的动力学曲线就是a．竞争性抑制b．非竞争性抑制c．反竞争性抑制d．不可逆性抑制e．反馈抑制5.砷化物对巯基酶的抑制是6.甲氨蝶呤对四氢叶酸制备的遏制就是7.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的遏制就是a．寡聚酶b．限制性内切酶c．多酶体系d．酶原e．单体酶8.由一条多肽链组成?无催化活性基因工程中的工具酶11.可催化一系列连续的酶促反应a．转移酶b．水解酶c．异构酶d．水解酶e．水解还原酶12.醛变小酶属?消化酶属?磷酸化酶属?过氧化氢酶属a．有机磷农药b．磺胺类药物c．二巯基丙醇d．解磷定e．琥珀酸16.二氢叶酸合成酶的抑制剂?胆碱酯酶的抑制剂?有机磷农药中毒的解热?重金属盐中毒的解热a．米氏常数b．酶的活性单位c．酶的转换数d．酶的最大反应速度e．酶的速度单位时间内分解成一定量的产物所需的酶量?可以充分反映酶对底物的亲和力每秒钟1mol酶催化底物转变为产物的摩尔数a．多数酶出现不可逆变性b．酶促发展反应速度最小c．多数酶开始变性d．温度增高，酶促反应速度不变e．活性降低，但未变性?环境温度＞60℃?环境温度＞80℃?酶在0℃时环境温度与拉沙泰格赖厄县温度相当a．酶浓度b．抑制剂c．激活剂d．ph值e．底物浓度?能使酶活性增加?影响酶与底物的解离可以与酶的所需基团融合，影响酶的活性?酶被底物饱和状态时，反应速度与之成正比a．氨基迁移b．羧化反应c．丙酮酸脱羧d．琥珀酸过氧化氢e．丙酮酸激酶?磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺并作辅酶?fad作辅酶?生物素并作辅酶a．斜率↑，纵轴截距↓，横轴截距不变b．斜率↑，纵轴截距不变，横轴截距↑c．斜率↑，纵轴截距↑，横轴截距不变d．斜率不变，横轴截距↑，纵轴截距↓e．斜率不变，横轴截距↓，纵轴截距↑34.竞争性抑制的林-贝作图特点是?非竞争性抑制的林-贝作图特点是?反竞争性抑制的林-贝作图特点是（三）x型题1.对酶的描述恰当的就是a．辅酶的本质是蛋白质b．能降低反应活化能c．活细胞产生的生物催化剂d．催化剂热力学上无法展开的反应e．酶的催化效率没通常催化剂低2.大多数酶具备的特征就是a．单体酶b．为球状蛋白质，分子量都较大c．以酶原的形式排泄d．整体表现出来酶活性对ph值特有的倚赖关系e．拉沙泰格赖厄县温度可以随其反应时间的延长而增高3.ldh1和ldh5的描述恰当的就是a．二者在心肌和肝脏原产量相同b．催化剂相同的反应，但生理意义相同c．分子结构、理化性质不同d．用电泳的方法可将其分离e．骨骼肌和红细胞中含量最高4．金属离子在酶促发展反应中的促进作用就是a．参与酶与底物结合b．可作催化基团c．在水解还原成反应中传达电子d．迁移某些化学基团e．平衡酶分子构象5．酶的辅助因子包含。

《生物化学》考试大纲一、考试内容绪论生物化学的定义、研究对象和任务、生物化学的发展简史、生物化学与工农医的关系。

第一章蛋白质1、蛋白质的化学组成及分类；蛋白质的分子大小与形状；蛋白质生物功能的多样性；2、氨基酸的基本结构；氨基酸的分类：20种氨基酸的英文名称、缩写符号及结构式及其分类标准；氨基酸的理化性质；氨基酸的分离和分析鉴定。

3、肽的化学结构；肽的物理化学性质；天然存在的活性肽；多肽合成；肽链上氨基酸的排列顺序，N端、C端；氨基酸顺序测定的一般步骤；4、蛋白质空间构象的研究方法；多肽链折叠的空间限制；蛋白质的二级结构；纤维状蛋白；а-角蛋白和β-角蛋白，胶原蛋白与三股螺旋构象，弹性蛋白、肌纤维。

超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键、次级键在维系蛋白质空间构象中的作用；蛋白质的变性和复性。

5、寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋白质一级结构决定高级结构；细胞色素c的种属差异与生物进化；蛋白质一级结构的变异与分子病；肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能；蛋白质的分离纯化和鉴定。

第二章酶学酶在生命活动中的重要性；酶催化作用的特点；酶的化学本质及其分子组成；酶的命名和分类；酶的专一性；酶活力测定和酶的分离纯化；核酶和抗体酶；酶促反应动力学；酶的作用机理和酶的调节；酶的活性中心；酶促反应机理；酶活性的调节控制；同工酶、诱导酶的定义及生物学意义。

第三章维生素和辅酶脂溶性维生素的结构和功能；水溶性维生素的结构和功能第四章核酸1、核酸的分类、分布2、核酸的生物学功能：DNA是遗传物质的基础（细菌的转化实验、病毒转导）， RNA 与蛋白质合成。

3、核酸的结构：核酸的基本组成单位---核苷酸；核酸的一级结构；Chargaff法则；DNA双螺旋结构模型、左手螺旋（Z-DNA），DNA的三级结构---超螺旋。

RNA的高级结构。

RNA的类型，RNA的碱基组成等4、核酸的理化性质：核酸的水解；核酸的酸碱性质；核酸的紫外吸收特性；核酸的变性、复性和分子杂交；热变性和Tm值，DNA复性动力学。

生物化学与分子生物学考试大纲复旦摘要：一、生物化学与分子生物学简介二、蛋白质化学1.蛋白质的组成与结构2.蛋白质的性质与功能三、核酸化学1.核酸的组成与结构2.核酸的功能与性质四、碳水化合物化学1.碳水化合物的组成与结构2.碳水化合物的功能与性质五、生物膜与细胞信号转导1.生物膜的结构与功能2.细胞信号转导机制六、代谢与生物能学1.生物代谢途径2.生物能学原理七、基因与基因组1.基因结构与功能2.基因组结构与变异八、蛋白质组与代谢组1.蛋白质组学2.代谢组学九、分子生物学技术1.分子克隆2.基因编辑技术十、生物化学与分子生物学在医学和生物技术中的应用正文：生物化学与分子生物学是一门研究生物大分子的结构、功能及其在生命过程中的作用的学科。

它涉及蛋白质、核酸、碳水化合物等生物大分子的化学组成、性质、功能以及相互作用。

本篇文章将简要介绍生物化学与分子生物学的主要内容。

首先，蛋白质化学是生物化学与分子生物学的重要组成部分。

蛋白质是生命体内功能最为多样的大分子，承担着细胞和生物体的各种生物学过程。

蛋白质的组成由氨基酸构成，其结构多样，功能也十分丰富。

蛋白质的研究不仅可以帮助我们了解生命现象的本质，还为医学和生物技术的发展提供了重要支持。

核酸化学是另一大核心内容。

核酸是一类具有复杂结构和功能的大分子，分为DNA 和RNA 两大类。

核酸的主要功能是携带和传递遗传信息，控制生物体的生长发育和遗传特性。

近年来，随着基因组学研究的发展，核酸化学在生物科学领域的地位日益重要。

碳水化合物化学也是生物化学与分子生物学的研究领域之一。

碳水化合物是一类多功能的生物大分子，参与细胞识别、信号传导等生物学过程。

碳水化合物的结构和功能特性使其在生物学和医学研究中具有广泛应用。

生物膜与细胞信号转导是生物化学与分子生物学中的关键主题。

生物膜是由脂质和蛋白质构成的生物大分子，负责维持细胞内外环境的稳定。

细胞信号转导则是细胞对外界刺激作出反应的重要机制，涉及多种信号传导途径和分子。

338生物化学考试大纲一、考试的基本要求生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试.要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题.二、考试方式和考试时间闭卷考试,总分150，考试时间为3小时。

三、参考书目（仅供参考）《生物化学原理》第二版，杨荣武主编，高等教育出版社《生物化学原理》第二版，张楚富主编,高等教育出版社《生物化学实验多媒体教程》第二版，谢宁昌主编，华东理工大学出版社四、试题类型主要包括填空题、选择题、名词解释、计算与简答题、论述题等类型,并根据每年的考试要求做相应的调整。

五、考试内容及要求第一部分生物分子掌握包括糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、维生素与辅酶以及激素等的分子组成、结构、主要理化性质，能在分子水平上阐述其结构与功能的关系。

糖类化学：掌握糖的概念、分类和物理性质及其用途,重要单糖的构型、分子互变和化学性质，寡糖的单体单位、糖苷键类型、主要功能及性质。

熟悉杂多糖、结合糖的基本概、结构特点及生理功能。

脂类化学:掌握脂类的定义、分类、特点及功能，重要脂肪酸、油脂、磷脂的结构(通式)以及脂肪酸的特性、油脂的理化性质。

熟悉脂的前体及衍生物的结构特点，固醇类脂的基本结构及生物学功能。

掌握生物膜结构特点，熟悉生物膜与物质运输的关系。

蛋白质化学：掌握蛋白质的组成、分类及生物学功能，22种氨基酸的结构特点，氨基酸的重要物理、化学性质，等电点的计算，小肽结构特点及重要理化性质，蛋白质性质及各级结构特点。

掌握氨基酸、蛋白质的分离纯化方法及相应原理.熟悉蛋白质一级测定的一般步骤、相应方法，蛋白质结构与功能的关系。

酶与辅酶：掌握酶的基本概念（分类、命名）,酶活性的调节及酶活力测定、计算方法，酶分离纯化一般步骤、相应方法及判断标准,特殊的酶种类及功能。

生物化学生物化学考试大纲《生物化学》考试大纲一、考试性质硕士研究生生物化学入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。

要求学生比较系统地懂得与掌握生物化学的基本概念、基本理论、基本实验技术与计算方法，掌握生物大分子的结构、构成、性质与功能与分析分离方法，生物大分子在体内的代谢与调节，生物能的转化与利用，生物信息分子的复制、转录、表达与调节等，懂得各类生物大分子在代谢过程的作用机理，灵活运用所学的生物化学知识从分子水平认识与解释生命过程中所发生的现象，能综合运用所学的知识分析问题与解决问题。

二、考试形式与试卷结构（一）考试方式：闭卷，笔试（二）考试时间：180分钟（三）题型及分值1. 填空题30分2. 选择题20分3. 是非题 10分4. 名词解释30分5. 完成反应方程式 10分6. 问答及计算题 50分合计 150分三、参考书目王镜岩,朱圣庚,徐长法主编.《生物化学》（上、下册）（第三版）高等教育出版社2003.四、考试内容及考试要求1. 蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学构成，20种氨基酸的三字母缩写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构（一级、二级、三级、四级结构的概念及形式）●蛋白质一级结构测定的通常步骤及肽链中氨基酸排列顺序的确定●蛋白质的理化性质及分离纯化与纯度鉴定的方法●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●懂得氨基酸、肽的分类●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质与化学性质●掌握蛋白质一级结构的测定方法●懂得氨基酸的通式与结构●懂得蛋白质二级与三级结构的类型及特点，四级结构及亚基的概念●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2. 核酸化学考试内容●核酸的基本化学构成及分类●核苷酸的结构●DNA与RNA一级结构的概念与二级结构特点；RNA的三级结构的特点●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的要紧理化特性●核酸的研究方法考试要求●全面熟悉核酸的构成、结构、结构单位与掌握核酸的性质●全面熟悉核苷酸构成、结构、结构单位与掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型与核酸杂交技术及有关应用3. 糖类结构与功能考试内容●糖的要紧分类及其各自的代表●糖聚合物及其代表与它们的生物学功能考试要求●掌握糖的概念及其分类●掌握糖类的元素构成、化学本质及生物学功用●懂得变旋现象●掌握单糖、二糖、寡糖与多糖的结构与性质●掌握斐林氏法测定糖含量的原理4. 脂质与生物膜考试内容●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点●磷脂类、鞘脂类、固醇类化合物的结构特点及天然脂肪酸的特性；●生物膜的化学构成与结构，“流体镶嵌模型”的要点考试要求●熟悉脂质的类别、功能●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构●掌握磷脂、鞘脂的通式与脂肪酸的特性5. 酶学考试内容●酶的作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素（含米氏方程的推导）●酶的提纯与活力测定的基本方法●熟悉酶的国际分类与命名●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念与应用考试要求●熟悉酶的概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制●熟悉酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类（第一级分类）●熟悉特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制●掌握酶活力概念、米氏方程与酶活力的测定方法●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念6. 维生素与辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各类维生素的活性形式、生理功能考试要求●熟悉水溶性维生素的结构特点、生理功能与缺乏病●熟悉脂溶性维生素的结构特点与功能7．新陈代谢与生物能学考试内容●新陈代谢的概念、类型及其特点●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●懂得新陈代谢的概念、类型及其特点●熟悉高能磷酸化合物的概念与种类●懂得ATP的生物学功能●掌握（NADH与FADH2）呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制8.糖的分解代谢与合成代谢考试内容●糖的代谢途径，包含物质代谢、能量代谢与有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●糖异生作用的概念、场所、原料及要紧途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶考试要求●全面熟悉糖的各类代谢途径，包含物质代谢、能量代谢与酶的作用●懂得糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●熟悉糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点●掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点9. 脂类的代谢与合成考试内容●脂类的酶促水解；甘油代谢●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成与利用●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄●血脂及血浆脂蛋白考试要求●全面熟悉甘油代谢：甘油的来源与去路，甘油的激活●熟悉脂类的消化、汲取及血浆脂蛋白●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢●懂得脂肪酸的生物合成途径●熟悉磷脂与胆固醇的代谢10. 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢考试内容●蛋白质的酶促降解●氨基酸的通常分解代谢●氨基酸的通常合成代谢考试要求●掌握氨基酸的脱氨基作用、脱羧基作用●掌握L-Glu脱氢酶，GPT， GOT所催化的反应●懂得鸟氨酸循环，生糖氨基酸，生酮氨基酸的概念●熟悉生物体合成氨基酸的基本途径11. 核酸的酶促降解与核苷酸代谢考试内容●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径●外源核酸的消化与汲取●碱基的分解●核苷酸的生物合成●常见辅酶核苷酸的结构与作用考试要求●熟悉外源核酸的消化与汲取●懂得碱基的分解代谢●懂得核苷酸的分解与合成途径●掌握核苷酸的从头合成途径●熟悉常见辅酶核苷酸的结构与作用12. 核酸的生物合成考试内容●DNA复制的通常规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类与作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）●DNA复制的基本过程●真核生物与原核生物DNA复制的比较●不对称转录的概念；参与转录的酶●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●逆转录的过程考试要求●懂得DNA复制的半保留方式与分子机制●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质与种类●掌握DNA复制的特点●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点●掌握RNA转录的通常规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●懂得原核生物的转录过程●懂得RNA转录后加工过程及其意义●熟悉逆转录的过程13. 蛋白质的生物合成考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理与密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用与原理●蛋白质生物合成的过程●翻译后的加工过程考试要求●全面熟悉蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程14. 物质代谢的相互联系与调节操纵考试内容●物质代谢的相互联系●代谢的调节考试要求●懂得糖、脂肪、蛋白质与核酸代谢的相互关系●懂得酶水平的调节对物质代谢所起的作用●熟悉激素对代谢所起的调节●熟悉激素的分类●常见激素的结构与功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）。

北京市高等教育自学考试课程考试大纲课程名称：中药化学课程代码：03038 2018年05月版第一部分课程性质与设置目的一、课程性质与特点《中药化学》是高等教育自学考试中药学（基础科）（专科）专业的一门专业核心课程，是在完成公共基础课程学习后开设的必修专业基础课。

本课程是结合中医药基本理论和临床用药经验，运用现代科学与技术，从化学的角度研究中药有效物质基础的学科。

本课程以中药为对象，主要研究中药所含主要类型化学成分的基本概念、结构特点与分类、理化性质、检识方法、提取分离技术等。

通过本课程的学习，应使学生掌握中药化学成分的提取、分离技术，为专业课程的学习及培养从事中药的生产、检验、经营、流通等领域第一线工作的应用型中药专门人才奠定基础。

本大纲是根据高等教育自学考试中药学（基础科）（专科）专业培养目标编写的。

本大纲叙述的内容尽可能简明实用，便于自学。

二、课程目标与基本要求《中药化学》涵盖了中药中所含主要化学成分（如醌、黄酮、生物碱……）的结构类型、理化性质、提取分离、检识鉴定等相关知识，是一门理论与实践紧密结合、综合性较强的专业课程。

本课程的目标是满足本专业培养适应中药生产、加工、检验、使用等企业或部门需求的技能型人才和基层管理人员的相关知识要求，为以后学习本专业相关知识和从事相关工作打下坚实基础。

本课程的基本要求是学习中药化学成分的基本分类及其结构特征，熟悉中药化学成分提取、分离、检识的基本原理、方法与技术，掌握常用中药的化学成分及其理化性质、应用等基本知识。

本课程的考核章节是：第二、三、四、五、六、七、八、九、十、十一、十二章，其中重点章节是：第二、三、四、五、六、七、八、九、十章。

不考核章节为：第一章、第十三章。

三、与本专业其他课程的关系本课程在中药学（基础科）（专科）专业的教学计划中被列为专业核心课，它与中药学（基础科）（专科）专业的其它课程有着密切的关系。

在《有机化学》、《分析化学》、《中药鉴定学》、《中药炮制学》、《中药制药学》、《中药药理学》、《中药分析学》等课程之间有着相互联系作用，从而与其它课程形成完整的中药学课程体系。

02年生物化学本科考试：1，血红蛋白和肌红蛋白的结构和功能有什么相同和不同之处，它们的氧合曲线相同吗？为什么？2，简述酶的高效机制原理。

3，DNA双螺旋结构有什么特征？可以用来解释哪些生命现象？4，举例说明维生素辅酶的机理。

————————————————————————————期末考试内容：名解解释：（共15分）1，回文结构2，超二级结构3，尿素柠檬酸双循环4，解偶联剂5，连系数LK简答题：（共50分）1，乳糖操纵子正调节和负调节。

2，DNA复制的规律糖原合成与分解的协同调节。

3，蛋白测序（需要知道羧肽酶的限制应用，重叠法的各种酶的切点）推断出一段肽链氨基酸序列。

4，体内酮体积累。

5，酶活性调节类型。

03年：第一次阶段考试：1、蛋白质的一、二、三、四级结构分别是什么？分别靠什么作用力维持其结构？2、什么是蛋白质的变性？变性过程中伴随什么物理化学的变化？3、什么是酶的可逆抑制作用和不可逆抑制作用，前者包括哪三种？各自的特点？4、什么是维生素？包括哪两种？nad+递氢的作用机理是什么？——————————————————————————————第二次阶段检测：大作业：为什么说TCA循环是所有循环代谢的中心环节？（画出相关的循环途径图）——————————————————————————————第三次，期末考试内容填空题（10分）1，蛋白质胶体具有（）层和（）层。

2，生物素构成羧化酶的辅酶，参与（）的固定反应。

3，磷酸吡哆醛是（）酶和（）酶的辅酶。

4，胆固醇合成的关键酶是（）。

5，DNA中的颠倒重复顺序称为（）顺序，侑形成（）结构，和（）结构的能力。

在双链DNA中形成（）结构，在单链DNA和RNA中形成（）结构。

判断题（10分）涉及的知识点什么是基因组双链RNA中是以什么型存在的（A，B，Z）氨是谷氨酰胺形式转运的。

竞争性抑制是否改变Vmax。

维生素B2是FMN的辅酶。

乙酰CoA可否进入糖异生的过程。