生物化学氨基酸代谢知识点总结

蛋白质分解和氨基酸代谢1．氨基酸代谢库:食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混合在一起，存在于细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸代谢库。

来源、去路：2．三种主要脱氨基形式：L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α-酮戊二酸，可逆反应。

不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+，NADP+ 。

变构激活剂-ADP，GDP、变构抑制剂-ATP GTP 。

转氨基作用：在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸。

体内合成非必需氨基酸的重要途径。

联合脱氨基作用：转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联的过程。

体内主要的脱氨基方式、体内合成非必需氨基酸的重要途径。

3．转氨酶：丙氨酸氨基转移酶（ALT）：催化 Glu+丙酮酸生成α-酮戊二酸+Ala。

肝细胞内酶，肝损伤时ALT升高。

天冬氨酸氨基转移酶（AST）：催化 Glu+草酰乙酸生成α-酮戊二酸+Asp。

心肌细胞内酶心肌损伤时AST升高。

生理功能：判断肝、心功能是否正常。

辅酶：磷酸吡哆醛。

4．血液中氨的运输方式：谷氨酰胺：氨的暂时储存形式和运输形式。

脑和肌肉中氨与谷氨酸反应生成谷氨酰胺。

血液把谷氨酰胺运输到肝和肾，最后以尿素和铵盐的形式排出。

葡萄糖-丙氨酸循环:NH3的另一种运输形式和暂时储存形式。

肌肉中氨以丙氨酸形式运输到肝，肝为肌肉提供葡萄糖。

谷氨酰胺的作用：氨的暂时储存形式和运输形式也是机体解除氨毒的方式之一，临床上补充谷氨酸盐以降低氨浓度。

肝：把氨合成尿素，排出体外。

肾：把氨合成铵盐，排出体外。

5．鸟氨酸循环：尿素在体内合成的全过程。

（1）氨基甲酰磷酸的合成:由肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶I催化合成氨基甲酰磷酸。

需有ATP提供能量。

氨基甲酰磷酸合成酶为别构酶，需要N-乙酰谷氨酸(AGA)。

而AGA是在乙酰CoA和谷氨酸在AGA合成酶催化下形成。

肽酶
5-氧脯
半胱氨酸
氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
（五）未吸收的蛋白质---腐败
肠道细菌代谢。
假神经递质 H+
NH4+
臭味
胺、氨、苯酚、硫化氢、吲哚等； 脂肪酸及维生素。
二、体内蛋白质降解
（一）蛋白质降解的情况
（三）联合脱氨基作用
转氨基和氧化脱氨基偶联 转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
氧化脱氨基
NH2
NAD(P)H+H+ NH
CH COOH
C COOH
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸 L-谷氨酸脱氢酶
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
反应方向：取决于底物、产物、辅酶的浓度 别构调控：GTP抑制； ADP激活。
2ATP
N-乙酰谷氨酸
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
Pi
鸟氨酸
瓜氨酸
1. 代谢障碍
1. 鸟氨酸循环酶缺乏
2. 激活剂N-乙酰谷氨酸
线粒体
合成少
3. 鸟氨酸运不到线粒体
4. 肝衰竭
鸟氨酸
尿素
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
GABA缺乏：焦虑、不安、疲倦、忧虑等情绪。 亨廷顿舞蹈症：GABA能神经元变性，GABA水平降低。 帕金森病、癫痫病患者：GABA较低。

C O O H
L-谷氨酸脱氢酶
(C 2)2 H C H =N C O O H
C O O H
C N 2 H H C O O H
NAD+
NADH+H+
L-谷氨酸
+ H2O
） 李 先 磊
(C 2)2 H C =O C O αO H
+ NH3
酸
_H O 2
化学化工学院
转氨基作用
绝大多数的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用。 绝大多数的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用。 的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用 氨基酸和α 酮酸之间的氨基转移作用。 α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移作用。催化这一反应 的酶叫做转氨酶或者氨基酸转移酶。 的酶叫做转氨酶或者氨基酸转移酶。 转氨酶或者氨基酸转移酶 目前至少发现有50多种转氨酶， 50多种转氨酶 目前至少发现有50多种转氨酶，命名方式是以催化活性最 大的氨基酸作为命名方式，一般的动、植物只催化L 大的氨基酸作为命名方式，一般的动、植物只催化L-氨基 酸转氨，细菌中存在D 氨基酸转氨作用。 酸转氨，细菌中存在D-氨基酸转氨作用。 反应， 转氨作用一 转氨酶催化的作用 是 反应， 物 转氨作用一 的， 般 氨基酸悦化 作用是 的， 反应是 一 方 。 氨酸， 恀多氨基酸 以 氨基转移 α-酮 酸 氨酸， 在酶的催化 ， 一 。 转氨基的作用 转氨酶的应用转氨酶的应用氨酸恞
生 物 学 （ 化
参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 生理活动 悦化 能（ 蛋白质） 能（17.9KJ/g 蛋白质） 化 成的 源
） 李 先 磊
化
和
化学化工学院
氮
平
衡
食物摄入氮- 尿氮+粪氮) 食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系

氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。

二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。

而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。

1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。

蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。

胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。

（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。

这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。

关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。

A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。

他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。

2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。

在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。

一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。

3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。

ﻩ第九章氨基酸代谢第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢蛋白质重要作用1.维持细胞、组织的生长、更新和修补２.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血,转运）3.氧化供能氮平衡1．氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人)氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡:摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。

蛋白质营养价值1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比2．必需氨基酸甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来３．蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。

第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败外源性蛋白消化１.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基酸，主要水解芳香族氨基酸2．小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸氨基酸和寡肽的主动吸收1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强２.吸收机制：耗能的主动吸收过程通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、组成三联体，由供能将氨基酸、转入细胞内，再由钠泵排出细胞。

通过谷氨酰基循环(氨基酸):关键酶谷氨酰基转移酶,具体过程参Ｐ１９9图大肠下段的腐败作用1.产生胺:肠道细菌脱羧基作用生成胺,其中假神经递质:酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化,入脑羟基化成β-羟酪胺,苯乙醇胺,其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动,使大脑发生异常抑制。

2.产生氨：3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚;可利用物质(少)，如脂肪酸、维生素第三节:氨基酸的一般代谢体内氨基酸分解1．蛋白质降解速率半衰期2.真核细胞内蛋白降解两大途径：溶酶体内非依赖途径+蛋白酶体内依赖途径（泛素化过程参课本P２０1):①溶酶体内非依赖途径•不依赖•利用溶酶体内组织蛋白酶(）•降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白蛋白酶体内依赖途径（依赖泛素的降解过程)•依赖•降解异常蛋白和短寿命蛋白泛素介导的蛋白质降解过程.E１:泛素活化酶,E2：泛素结合酶,E3：泛素蛋白连接酶氨基酸代谢库１.代谢“三进四出”：进食物消化吸收，组织蛋白分解,非必需氨基酸转化出脱氨基作用,脱羧基作用，代谢转变,组织蛋白合成氨基酸分解第一步：脱氨基脱氨基方式：１.转氨基作用2.氧化脱氨基3.联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联转氨基作用：１. 定义在转氨酶（)的作用下，某一氨基酸去掉α－氨基生成相应的α－酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。

第三节
氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
一、氨基酸在体中的代谢动态
※外源性氨基酸
从食物吸收而来的氨基酸 ※内源性氨基酸 组织蛋白质降解而来的氨基酸 ※氨基酸代谢库（metabolic pool) 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。这些氨基 酸分布于体内各处，参与代谢。氨基酸代谢库以游离 氨基酸重量计算。
1．胺类的生成 肠道细菌的蛋白酶使蛋白质水解成氨基酸，再经氨基酸脱羧基作 用，产生胺类。 酪胺和由苯丙氨酸脱羧基生成的苯乙胺，进入脑组织可分别经β －羟化而形成β－羟酪胺和苯乙醇胺。它们的化学结构与儿茶酚 胺类似，称为假神经递质。假神经递质增多，可使大脑发生异常 抑制。 2．氨的生成 肠道中的氨主要有两个来源：一是未被吸收的氨基酸在肠道细菌 作用下脱氨基而生成；二是血液中尿素渗人肠道，受肠菌尿素酶 的水解而生成氨，这些氨均可被吸收入血液在肝合成尿素 3．其他有害物质的生成 通过腐败作用还可产生其他有害物质，例如苯酚、吲哚及硫化氢 等。正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分 被吸收，经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。
（一）体内氨的来源
氨基酸脱氨 胺类脱氨 肾小管上皮 细胞 分泌的氨
氨 NH3
肠道重 吸收的氨
嘌呤、嘧啶 分解的氨
（二）氨的转运 1、丙氨酸－葡萄糖循环的运氨作用
丙氨酸－葡萄糖循环
丙氨酸－葡萄糖循环生理意义
有毒的氨必须以无毒性的方式经血液运输 到肝合成尿素或运至肾以铵盐的形式随尿排出。 以无毒的Ala 形式输出NH3 到 肝 尿素 肌肉中输出Ala 到肝 糖，再为肌肉提供G 饥饿时，肌肉以Ala、 Glu形式输出生糖氨 基酸
营养必需氨基酸

氨基酸、二肽和三肽的吸收：氨基酸被小肠细胞吸收 的机制与单糖的吸收机制极为相似，二肽和三肽的吸 收不需要Na+。
核酸的消化和吸收：食物中的核酸在消化道被腺分泌 的核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶水解成核苷酸。核苷 酸带有负电荷，因此很难被吸收，需要被水解成核苷 和磷酸，核苷还可再进一步水解成核糖（脱氧核糖） 和碱基。吸收的过程为主动转运。
参与尿素循环各种酶浓度的变化 底物浓度的积累诱导酶的表达；产物的积累抑 制酶的表达。
N-乙酰谷氨酸的合成及其对CPS1的调控
氨基酸的生物合成
植物和微生物在有合适的N源时能够从头合成所有 的20 种标准氨基酸。而哺乳动物只能制造其中的 10种，这10种氨基酸被称为非必需氨基酸，其余10 种氨基酸必需从食物中获取，被称为必需氨基酸。
并不是所有的氨基酸都可以发生转氨基反应，Thr, Pro, lys是例外。
赖氨酸侧链
磷酸吡哆醛
转氨酶辅基与酶蛋白之间的连接
转氨基反应
谷草转氨酶催化的架的命运
生糖氨基酸：其他 生酮氨基酸: Leu & Lys 生酮兼生糖氨基酸:
Trp, Thr, Tyr, Ile, Phe (tttip)
氨基酸碳骨架的代谢
铵离子的命运
直接排出体外 植物将其转变成Asn (Asn合成酶) 动物将其转变成Gln (Gln合成酶) 尿素或尿酸
N的命运
NH4+
尿酸
尿素 + 尿酸
植物的氨解毒
动物的氨解毒
谷氨酰胺合成酶（GS）
产生生物活性酰胺N
大肠杆菌的GS为例，该酶是一种十二聚体 蛋白 动物的GS参与铵毒的解除，特别在脑细胞 GS受到严格的调控 Gln的酰胺N被用于氨基酸、核苷酸和氨基 糖的合成

残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 +
二肽酶 氨基酸
⑵小肠黏膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸 ——在小肠黏膜细胞中进行
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用， 例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽 酶(dipeptidase)等， 最终产生氨基酸。
（四）氨基酸的吸收
主要在小肠进行，是一种主动转运过程， 需由特殊载体蛋白携带。
转运氨基酸或小肽进入细胞时，同时转 运入Na+，三者形成三联体。
Na+借Na+泵排出细胞外，消耗ATP。 此吸收过程存在于小肠黏膜细胞，肾小
管细胞和肌细胞等细胞膜上。
七种类型的载体蛋白：
中性氨基酸载体
β
酸性氨基酸载体
碱性氨基酸载体
（五）未被吸收的蛋白质被肠道细菌代谢
蛋白质的腐败作用(putrefaction)
在消化过程中，有一小部分蛋白质未被消化或虽 经消化、但未被吸收，进入肠道。
肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物的代谢叫 蛋白质的腐败作用。
腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等； 也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的 物质。
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
L-谷氨酸脱氢酶 L-谷氨酸脱氢酶催化Ｌ-谷氨酸氧化脱氨基
酶存在于肝、脑、肾中，催化反应可逆。 一般情况下，反应偏向于谷氨酸合成。
（二）丙酮酸和草酰乙酸通过转氨基作用生成 丙氨酸和天冬氨酸

氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS-Ⅰ)
+
N-乙酰谷氨酸，Mg2
COOH
CH3C-NH-CH O (CH2)2 COOH
氨基甲酰磷酸
2. 瓜氨酸的合成 （在线粒体中进行）
NH2
NH2 (CH2)3 CH NH2
C
NH2
O
+
C
O
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
NH (CH2)3
COOH
O ~PO32-
H3PO4
CH
NH2
二、蛋白质的营养价值和需要量
(一)氮平衡：
指每天N的摄入量和排出量的关系，它能反映体 内蛋白质代谢的概况。
氮平衡有三种情况:
1、氮的总平衡：摄入N量＝排出N量，正常成人属此情况
2、氮的正平衡：摄入N量>排出N量，儿童、孕妇、恢复期病人
3、氮的负平衡：摄入N量<排出N量，如饥饿、消耗性疾病患者
（二）生理需要量：
γ-谷氨酰 氨基酸 氨基酸
COOH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
COOH NH CH R
H2NCH R
COOH H2NCH R
氨基酸
C O
γ -谷 氨酰 基转 移酶
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
(关键酶)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
二肽 5-氧脯氨酸 5-氧脯 酶 氨酸酶 半胱氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi ATP
转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
（一）转氨基作用(transamination) 1. 定义
在转氨酶 (transaminase) 的作用下，某一氨 基酸脱去α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。

含氮化合物
由氨基酸衍生的重要含氮化合物
生理作用
氨基酸
嘌呤碱 嘧啶碱 卟啉化合物 肌酸、磷酸肌酸 尼克酸 儿茶酚胺类 甲状腺素 黑色素 5—羟色胺 组胺 γ-氨基丁酸 精胺、精脒
含氮碱基 核酸成分 含氮碱基 核酸成分 血红素、细胞色素 能量贮存 维生素 神经递质 激素 激素 皮肤色素 血管收缩剂、神经递质 血管舒张剂 神经递质 细胞增殖促进剂
•结 束
142000 99000 91000
44000 4800 19000
急性肝炎 血ALT ↑ 心肌梗死 血AST ↑
胰腺
28000
2000
脾
14000
1200
肺
10000
700
血清
20
16
(三) 联合脱氨基作用肝、肾 转氨基与氧化脱氨基联合
嘌呤核苷酸循环 骨骼肌、心肌
程度
氧化脱氨基 转氨基 联合脱氨基
• 氨基酸
亚氨基酸
α- 酮酸
氨
L- 谷氨酸脱氢酶是最重要的氧化脱氨基催化酶 以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶 体内分布广、活性强（除肌肉组织外） 催化L- 谷氨酸氧化脱氨，生成α- 酮戊二酸
（二）转氨基作用
一个氨基酸的氨基被转移到另一种酮酸的 酮基上，生成相应的酮酸和氨基酸。 由转氨酶（辅酶磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）催化 不彻底的脱氨基作用
第2节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸代谢概况
1.外源性氨基酸： 食物蛋白质消化吸收的氨基酸
2.内源性氨基酸： 组织蛋白质降解及体内合成的氨基酸
3.氨基酸代谢库： 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。 分布于体液各处，参与代谢。
4.氨基酸的去路： ①氨基酸最主要的功能是合成组织蛋白质。 ②通过脱氨基作用分解成α-酮酸和氨。 ③通过脱羧基作用生成胺类及二氧化碳。 ④转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶等。

第七章氨基酸代谢一、名词解释1.γ-谷氨酰基循环：指通过谷胱苷肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运到体内的过程。

2.尿素循环：指氨与CO2 通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。

3.生糖与生酮氨基酸: 指在体内既能转变成糖又能转变成酮体的一类氨基酸。

4. 甲硫氨酸循环：甲硫氨酸循环指甲硫氨酸经S腺苷蛋氨酸、S腺苷同型半胱氨酸、同型半胱氨酸，重新生成甲硫氨酸的过程。

5.高氨血症：肝功能严重损伤时尿素合成障碍导致血氨浓度升高。

6.食物蛋白质互补作用：指两种或两种以上营养价值较低的蛋白质食物混合食用，则必须氨基酸间可相互补充，从而提高营养价值。

7. 一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。

8．必需氨基酸：指体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的一类氨基酸。

9.苯酮酸尿症：指体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变成酪氨酸，因此苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传性疾病。

10．丙氨酸-葡萄糖循环：指通过丙氨酸和葡萄糖在肌肉和肝之间进行氨转运的过程。

11.泛素化标记:是一种依赖ATP参与在胞浆中进行的蛋白质标记过程，标记多个泛素化分子后由蛋白酶体将其标记蛋白分解成多肽小分子物质。

补充：1.LDL 受体：广泛地分布于体内各组织细胞表面，能特异地识别和结合LDL，主要生理功能是摄取降解LDL并参与维持细胞内胆固醇平衡二、填空题1．肝细胞参与合成尿素的两个亚细胞部位是（线粒体）和（胞浆）。

2.甲硫氨酸循环中，产生的甲基供体是（S腺苷甲硫氨酸），甲硫氨酸合成酶的辅酶是（维生素B12）。

3.血液中转运氨的两种主要方式是：（丙氨酸）和（谷氨酰胺）。

4. 泛酸在体内经肠道吸收后几乎全部用于( )的合成，该物质是( )的辅酶。

5.肝细胞参与合成尿素中两个氮原子的来源，第一个氮直接来源于（氨），第二个氮直接来源于（天冬氨酸）。

CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
（二）谷氨酰胺的运氨作用
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 Ala 二酸
Ala Ala
谷 氨 酸 丙酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷 氨 酸
NADH + H+ + NH3
LL--谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸 Glu + NAD+ + H2O
丙酮酸 + Glu -酮戊二酸+ NADH + NH4+
肝中活性最高
α-酮戊二酸
AST
Glu 心肌中活性最高
（三）联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体 内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆 反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
R
H2N CH COOH
α-氨基 酸 转转氨酶
R
CO COOH α -酮酸
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有 少量胺的氧化。
2. 肠道吸收的氨：4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素 肠菌尿素酶 H2O
2NH3 + CO2
3. 肾小管上皮细胞分泌氨

小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。

成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。

蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。

（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。

蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。

蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t1/2）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。

肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。

人血浆蛋白质的t1/2约为10天，结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t1/2更长。

体内许多关键酶的t1/2都很短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。

为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。

（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。

蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。

1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。

溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。

这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。

蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。

2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。

泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。

泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。

碱性氨基酸转运蛋白
七种转运蛋白 (transporter) 亚氨基酸转运蛋白 β氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
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γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle) ： • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
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细胞外
细胞膜
细胞液
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
依赖ATP和泛素； 降解异常蛋白和短寿蛋白质。
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泛素（Ub）
76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)
普遍存在于真核生物而得名
一级结构高度保守
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泛素介导的蛋白质降解过程
靶蛋白的泛素化：泛素与选择性被降解蛋白质 形成共价连接，并使其激活，包括三种酶参与 的3步反应，并消耗ATP。 泛素化蛋白质在蛋白酶体(proteasome)中降解。
要途径。
通过此种方式并未产生游离的氨。
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（二）氧化脱氨基作用
• 氧化脱氨基包括脱氢和水解两步反应。其 中，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不 需酶的催化。
2H H2O R-C-COOH NH R-C-COOH + NH3 O
酶
R-CH-COOH NH2
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催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶：
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2.氨的生成 未被吸收的氨基酸
脱氨基作用
氨
渗入肠道的尿素
尿素酶
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临床上用酸性灌肠降低肠道pH，NH3 转 变为NH4+以铵盐形式排出，可减少氨的吸 收，防止血氨升高。
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3. 其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸 苯酚 硫化氢 吲哚

含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质，其营养价值高，反之营养价值低。动物性蛋白质所含必需氨基酸的种类和比例与人体需要相近，故营养价值高。
食物蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称之。
例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白质含赖氨酸较多而含色氨酸较少，两者混合食用即可提高营养价值。
(三)蛋白质的营养价值
1．营养必需氨基酸：一些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称之。体内有8种氨基酸是：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
组氨酸和精氨酸虽能在人体内合成，但合成量不多，将这两种氨基酸也归为营养必需氨基酸。
营养非必需氨基酸：体内可以合成，不一定需要由食物供应，称之。
2．转氨基作用的机制转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯，即磷酸毗哆醛，它结合于转氨酶活性中心赖氨酸的ε-氨基上。在转氨基过程中，磷酸吡哆醛先从氨基酸接受氨基转变成磷酸吡哆胺，同时氨基酸则转变成α-酮酸。磷酸吡哆胺进一步将氨基转移给另一种。α-酮酸而生成相应的氨基酸，同时磷酸吡哆胺又变回磷酸吡哆醛。在转氨酶的催化下，磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺的这种相互转变，起着传递氨基的作用。
三、蛋白质的腐败作用
定义：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用，称之。
腐败作用是细菌本身的代谢过程，以无氧分解为主。多数产物对人体有害，但也可以产生少量脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。
(一)胺类的生成
肠道细菌的蛋白酶使蛋白质水解成氨基酸，再经氨基酸脱羧基作用，产生胺类。例如，组氨酸脱羧基生成组胺，赖氨酸脱羧基生成尸胺，色氨酸脱羧基生成色胺，酪氨酸脱羧基生成酪胺等。

第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。

对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。

蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。

§3.1 氨基酸分解代谢（P303）：氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。

脱氨基的方式，不同生物不完全相同。

氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。

陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。

(一)氨基酸的脱氨基作用：绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。

（1）氨基转移反应分两步进行：1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。

2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。

详细机制可见P305 图30-3。

（2）转氨酶：已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。

1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。

2.天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。

人体转氨酶以ALT和AST活力最高。

（二）氧化脱氨基作用在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu 经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。

谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。

活性受底物及产物浓度左右。

（三）联合脱氨基作用氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。