protein structure生物化学生物化学生物化学生物化学生物化学生物化学生物化学生物化学

生物化学部分名词解释生物化学是一门研究生物体内化学成分和化学过程的学科，通过对生物体内分子结构、化学反应和能量转化等方面的研究，揭示生命现象的化学基础。

本文将对一些生物化学中常见的名词进行解释，帮助读者更好地理解这一学科。

1. 蛋白质（Protein）蛋白质是由氨基酸组成的多肽链，是生物体内最基本的有机大分子。

它在细胞组织、骨骼、肌肉和酶等方面起着重要的结构和功能作用。

蛋白质的组成和结构决定了其功能和性质。

2. 核酸（Nucleic Acid）核酸是生物体内携带和传递遗传信息的大分子，包括DNA（脱氧核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型。

DNA是构成基因的主要材料，携带了生物个体的遗传信息。

RNA则在基因表达和蛋白质合成过程中起作用。

3. 酶（Enzyme）酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质，其作用方式是降低反应的活化能，加快反应速率。

酶在生物体内参与了各种代谢过程，如消化、呼吸和免疫等，是维持生命活动的重要催化剂。

4. 代谢（Metabolism）代谢是生物体内化学反应的总体称谓，包括物质的合成和分解过程。

代谢是维持生命活动和细胞生长发育所必需的，能够提供细胞所需的能量和营养物质。

5. 糖（Carbohydrate）糖是生物体内最常见的一种有机化合物，主要功能是提供能量和构建细胞壁等。

糖可以分为单糖、双糖和多糖，其中葡萄糖是细胞代谢的主要能源。

6. 脂质（Lipid）脂质是一类在非极性溶剂中溶解、在极性溶剂中难溶解的有机化合物，包括脂肪和脂类。

脂质在生物体内起到能量储存、细胞膜结构和信号调节等功能。

7. 细胞膜（Cell Membrane）细胞膜是包围细胞的一层薄膜，由磷脂双层和蛋白质构成。

细胞膜起到了物质进出细胞的控制和细胞内外环境的分隔调节作用，是维持细胞内稳态的重要结构。

8. 酸碱平衡（Acid-Base Balance）酸碱平衡是指维持体液中正常酸碱度的稳定状态。

生物体内许多生命活动需要在特定的酸碱条件下进行，而酸碱平衡的失调会对生物体产生严重的影响。

生物化学名词解释《生物化学》——名词解释氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。

氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。

必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。

非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。

透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。

一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

四、名词解释1 ． peptide unit —肽单元，是指一个氨基酸的α - 羧基与另一个氨基酸的α - 氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。

参与肽键形成的 6 个原子（ C a 1 、 C 、 O 、 N 、 H 、 C a2 ) 位于同一平面， Ca 1 和 C a 2 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的 6 个原子构成所谓的肽单元。

2 ． motif —模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。

一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。

3 ． cooperativity —协同效应，指一个亚基与其配体（ Hb 中的配体为 O 2 ）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。

如果能促进作用称为正协同效应；反之，则为负协同效应。

4 ． electrophoresis —电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。

5 ． salt precipitation —盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。

6 ．分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。

这种蛋白质发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。

其病因为基因突变所致。

7 ． primary structure of protein —一级结构，是蛋白质分子中，从 N- 端到 C- 端的氨基酸排列顺序。

8 ． chromatography —层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。

9 ． protein coagulation —蛋白质凝固作用，指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将 pH 调至等电点，则变性蛋白立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍能溶解于强酸或强碱溶液中。

生物化学名词解释生物化学是研究生命体的化学组成、结构、功能和相互作用的科学领域。

在生物化学中，有许多重要的名词需要我们理解和解释。

本文将对一些常见的生物化学名词进行解释，帮助读者更好地理解这些概念。

1. 蛋白质（Protein）蛋白质是由氨基酸组成的复杂有机分子。

它们在生物体内起着多种不同的功能，包括结构支持、酶催化、免疫防御等。

蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是由氨基酸序列决定，二级结构包括α-螺旋和β-折叠等，三级结构指的是蛋白质的立体结构，而四级结构是多个蛋白质相互组合形成的复合体。

2. 核酸（Nucleic Acid）核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。

主要包括DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型。

DNA是双链结构，携带着生物体的遗传信息，而RNA则在蛋白质合成过程中起着载体和转录的作用。

3. 酶（Enzyme）酶是一种催化剂，可以促进化学反应的进行，但本身并不参与反应。

酶可以降低活化能，加速生物体内的代谢过程。

每个酶都对应特定的底物，酶与底物结合形成酶-底物复合物，催化底物转化为产物。

4. 代谢（Metabolism）代谢是生物体内所有化学反应的总和，包括合成与降解反应。

代谢可以分为两个相互作用的过程，即合成物质的合成代谢和降解物质的分解代谢。

代谢的正常进行对维持生物体的生命活动至关重要。

5. 糖类（Carbohydrate）糖类是生物体内最常见的有机物之一，是生物体主要的能量来源。

糖类分为单糖、双糖和多糖，其中葡萄糖是细胞能量代谢的重要物质。

糖类在细胞膜结构、细胞识别和信号传导等方面也起着重要作用。

6. 脂质（Lipid）脂质是一类在非极性溶剂中溶解而不溶于水的生物分子。

脂质包括脂肪、磷脂、固醇等。

脂质在生物体内具有能量储存、结构支持和信号传导等多种功能。

7. 细胞膜（Cell Membrane）细胞膜是细胞的外部边界，由磷脂双层和膜蛋白构成。

细胞膜具有选择性通透性，可以控制物质的进出。

高级生物化学名词解释（重点）高级生物化学名词解释(考试重点)1. 肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

2. 肽(peptide)：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

通常，由≤10个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫寡肽；10~40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫多肽；≥40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫蛋白质。

但非绝对划分。

3. 蛋白质的化学结构：肽链数目、端基组成、氨基酸残基序列和二硫键位置。

4. 蛋白质一级结构(protein primary structure)：指蛋白质氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序或氨基酸序列。

5. 蛋白质二级结构(protein secondary structure)：指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元，通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持。

常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等。

6. 蛋白质三级结构(protein tertiary structure)：是指多肽链在二级结构的基础上，通过氨基酸侧链之间的疏水相互作用，借助氢键、范德华力和盐键维持力使α-螺旋、β-折叠、β-转角等进一步盘旋、折叠形成特定的构象。

7. 蛋白质四级结构(protein quaternary structure)：多亚基蛋白质的三维结构。

实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

8. 超二级结构(super-secondary structure)：也称为基元(motif)。

在蛋白质特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元。

9. 结构域(domain)：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由多个相对独立的三维实体缔合成三级结构。

生化考研精解名词解释答案（上）温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！第一章糖类（p6）6.构型（configuration）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。

有D型和L型两种。

构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。

7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。

指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。

构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。

12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。

14.异头碳（anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。

在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。

15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。

通过该反应，使单糖形成环状结构。

16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。

18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。

常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。

19.还原糖（reducing sugar）：能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯(B.Tollens)试剂的糖称为还原糖，所有的单糖（除二羟丙酮），不论醛糖、酮糖都是还原糖。

大部分双糖也是还原糖，蔗糖例外。

22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。

包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。

第二章蛋白质1、GSH即谷胱甘肽，是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。

2、蛋白质变性（protein denaturation）蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

3、α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。

每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第3个残基（第n＋3个）的酰胺氮形成氢键。

在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

4、β-折叠片层(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。

折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。

氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。

5、β-转角（β-turn）也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。

含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。

常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。

转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。

这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

6、功能蛋白质组（functional proteome）指的是特定时间、特定环境和实验各种下，基因组活跃表达的蛋白质。

7、肽键(peptide bond )在蛋白质分子中，一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。

8、基序/模体（motif）模体属于蛋白质的超二级结构，由2个或2个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。

生物化学名词解释1.蛋白质（protein）的一级结构（primary structure）：多肽（polypeptide）链中，氨基酸(amino acid)的排列顺序，其主要化学键为肽键（peptide bond）。

2.蛋白质的二级结构：指蛋白质中某一段肽链主链C原子的空间排布3.蛋白质的三级结构（tertiary structure）：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布顺序。

4.结构域（domain）：蛋白质的三级结构常可以分割成一个或数个球状区域，折叠较为紧密，各行其功能，成为结构域。

5.蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。

6.蛋白质的等电点：在某一溶液中，蛋白质分子解离成正负离子的趋势相等。

成为兼性离子，其净电荷为零，此时溶液的PH值即为该蛋白质的等电点。

7.蛋白质变性（denatutation）：在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象（conformation）破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。

8.肽单元（peptide uni）：参与组成蛋白质的6个原子位于同一平面，叫肽单元。

它是蛋白质构想的基本结构单位。

9.模体（Motif）：在蛋白质分子中，在空间上相互接近的两个或三个具有二级结构的肽段，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，叫做模体或模序。

10.亚基（subunit）：具有四级结构的蛋白质中每条具有独立三级结构的多肽链，称为亚基。

11.蛋白质组：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质。

12.变构效应（allosteric effect）：蛋白质空间构象及其功能改变，称为变构效应。

13.协同效应：甘氨酸（Glycine）丙氨酸（Alanine）酪氨酸（Tyrosine）苏氨酸（threonine）球蛋白（globulin）β-折叠（β-pleated sheet）阮病毒（prion）14.全酶（holoenzyme）：酶(enzyme)蛋白与辅助因子(prosthetic)结合形成的复合物。

第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。

·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。

·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。

分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。

·蛋白质具有重要得生物学功能。

1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。

有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。

2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。

100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。

凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。

此法就是经典得蛋白质定量方法。

一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。