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简述抗体的结构和功能
抗体是一种非常重要的生物分子，它们是人体免疫系统中的主要
武器，可以抵御各种病原体的攻击。
抗体分子的结构很特殊，它具有
多种不同的部分，包括重链、轻链、变异区和恒定区。
抗体的重链和轻链都是由多个氨基酸单元组成的，它们共同构成
了抗体分子的骨架。
变异区是抗体分子的核心部分，它可以与病原体
上的抗原结合，从而识别并消灭病原体。
恒定区则是抗体的稳定部分，它可以帮助抗体分子在体内保持稳定。
抗体的主要功能就是识别和消灭病原体。
在免疫系统的启动阶段，当病原体进入人体之后，免疫系统的抗原呈递细胞就会识别并摧毁病
原体，同时激活B淋巴细胞制造抗体。
这些抗体将会精确地结合在病
原体的表面，形成一个“锁和钥”的配对，这个配对可以促进病原体
被其他免疫细胞吞噬和消灭。
抗体还可以通过其他机制参与免疫反应。
它可以激活补体系统，
从而对病原体产生杀伤作用。
此外，抗体也可以介导细胞介导免疫反应，从而招募其他免疫细胞参与到消灭病原体的过程中。
抗体在免疫系统中发挥着非常重要的作用。
通过其结构独特的特性，抗体能够高度精准地识别和消灭病原体，从而保障人体免疫系统
的正常工作。
因此，了解抗体的结构和功能，不仅对于我们了解人体
免疫系统的机制有重要的指导意义，也对于研发更高效的药物和疫苗
有着重要的意义。
抗体的结构与功能抗体是一种由B细胞分泌的蛋白质，也叫免疫球蛋白。
它在人体免疫系统中起着至关重要的作用，能够识别并与病原体结合，从而中和细菌、病毒等致病微生物，清除体内的感染。
抗体的结构与功能是相辅相成的，可以通过一系列特殊的结构特点来发挥其生物学功能。
抗体的结构主要由两个重链和两个轻链组成，这些链之间通过非共价键连接起来，形成抗体的Y形结构。
每个重链和轻链都有可变区和恒定区。
可变区位于抗体分子的抗原结合面上，决定了抗体与抗原结合的特异性。
恒定区则决定了抗体的生物学活性和免疫效应。
可变区的特异性是由V（可变）、D（多样性）和J（连接）基因片段重组而来的。
这种基因重组的机制，使得每个B细胞可以产生非常多的不同的可变区结构，从而能够识别不同的抗原。
当抗原进入人体后，与特异性抗体的可变区发生结合，从而启动机体的免疫应答。
抗体的功能可以分为中和作用、激活效应或调节作用。
其中，中和作用是抗体最重要的功能之一、当特定抗原与抗体结合时，抗体可以直接阻止抗原与宿主细胞的相互作用，从而中和其毒性。
这种抗体媒介的中和作用可以防止微生物侵入宿主细胞，并有助于快速清除微生物。
抗体还能够通过激活效应杀伤病原体。
当抗原与抗体结合时，抗体的恒定区可以与免疫细胞的受体结合，从而激活免疫细胞，如巨噬细胞和自然杀伤细胞，发挥细胞毒作用，清除感染源。
这种非特异性的杀伤效应被称为抗体依赖性细胞毒性（ADCC）。
此外，抗体还可以通过三种可能的机制来调节免疫应答。
一种机制是调节T细胞的活化和功能，从而影响细胞免疫应答。
另一种机制是通过结合到具有调节功能的受体上，抗体可以影响免疫细胞的活性和分化。
最后，抗体还可以通过诱导细胞的凋亡（程序性细胞死亡），来调节机体免疫应答。
总的来说，抗体的结构与功能是密不可分的。
抗体通过其特异性的可变区结合特定的抗原，从而实现中和作用、激活效应和调节作用。
抗体是机体抵抗感染的重要防线，对于疾病预防与治疗具有重要意义。
抗体有关知识点总结抗体的结构抗体是一种由两个重链和两个轻链组成的Y形结构的蛋白质，通过二聚体的复合结构来组成。
每一个抗体单体都由两个相同的轻链和两个相同的重链组成。
抗体的结构使得它具有高度的特异性和亲和性，能够识别和结合特定的抗原。
抗体的功能抗体具有多种功能，包括：1. 中和病原体：通过结合细菌或病毒的表面蛋白，阻止其进入宿主细胞，从而中和病原体的活性。
2. 促进炎症：通过激活免疫细胞来促进炎症反应，引导免疫细胞识别和清除病原体。
3. 细胞毒性：一些抗体可以直接识别并杀死肿瘤细胞或感染的细胞。
4. 沉淀和凝集：通过结合抗原分子，促使其沉淀或凝集成大片的结构，以便免疫细胞更容易识别和清除。
5. 促进吞噬作用：通过结合细菌或病毒，促进免疫细胞对其吞噬和消化。
抗体的种类在人体中，有五种主要的抗体类别，即IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。
每一种抗体类别在结构和功能上都有所不同，具有不同的免疫功能。
1. IgG：在体液免疫中起主导作用，可以穿过胎盘，提供给胎儿 passively acquire 免疫力，也能识别多种外来抗原并参与清除。
2. IgM：是最早产生的抗体，其特殊结构使其能够高效地激活免疫细胞，并被用于识别未被体内其他抗体识别的病原体。
3. IgA：主要分布在黏膜表面和分泌物中，对阻止病原体从黏膜进入体内起重要作用。
4. IgD：其功能尚不完全明确，被认为作为B细胞的受体，参与体液免疫。
5. IgE：在过敏反应和对抗寄生虫感染中发挥作用，可以激活肥大细胞和嗜碱细胞释放过敏原物质。
抗体的产生抗体的产生是通过B细胞和T细胞的共同作用来实现的。
当身体遭遇病原体时，B细胞会被激活并开始分化为浆细胞，浆细胞则会产生和释放抗体。
T细胞则可以辅助B细胞产生更具特异性和亲和性的抗体。
这一过程是体内免疫系统对抗感染和疾病的重要手段。
抗体在临床医学中的应用由于抗体的高度特异性和亲和性，目前已经开发出了多种用于临床诊断和治疗的单克隆抗体，例如用于癌症治疗的免疫治疗药物，以及用于某些自体免疫疾病和传染病的免疫球蛋白预防治疗。
抗体的基本结构和功能介绍抗体（又称免疫球蛋白）是一种由免疫细胞产生的蛋白质，广泛存在于人体的血液和组织液中。
抗体在人体的免疫系统中起着至关重要的作用，能够识别和中和病原体、调节免疫反应、参与细胞间信号传导等。
本文将详细介绍抗体的基本结构和功能，以便更好地理解免疫过程和临床应用。
一、抗体的结构1.1 Fab和Fc区域抗体由两个相同的轻链（light chain）和两个相同的重链（heavy chain）组成。
每条轻链和重链都由一系列氨基酸残基连接而成，形成抗体的基本结构。
在抗体分子中，Fab（antigen binding fragment）区域负责与抗原结合，Fc（fragment crystallizable）区域则负责与免疫细胞相互作用。
1.2 IGH和IGL基因抗体的结构由基因编码决定，人体中有数百个IGH（immunoglobulin heavy chain）和IGL（immunoglobulin light chain）基因，它们通过基因重排和突变形成多样的抗体。
IGH基因编码重链的变量（V）区域、多样（D）区域、连接（J）区域和常规（C）区域，而IGL基因编码轻链的V区域和C区域。
1.3 亲和力成熟抗体的变量区域包含了可以识别和结合抗原的亲和力决定区（CDR, complementarity-determining region）序列，这些序列的组合能够使抗体与多种抗原结合并启动免疫反应。
亲和力的形成是通过基因突变和选择过程中的变异和筛选完成的，亲和力成熟是个体免疫系统应对病原体进化的重要机制。
二、抗体的功能2.1 识别和中和病原体抗体通过其变量区域与抗原结合，从而识别和中和潜在的致病病原体。
当抗体与抗原结合时，可以阻止病原体侵入宿主细胞、中和细菌毒素、聚集病毒颗粒等。
这一过程对于防御感染和预防疾病的发生起着重要作用。
2.2 调节免疫反应抗体不仅能够识别和中和病原体，还能够调节免疫反应的进程。
简述抗体的基本结构和生物学功能抗体，也称为免疫球蛋白，是一种由哺乳动物免疫系统产生的蛋白质分子，具有多种结构和功能。
抗体具有重链和轻链组成，每个抗体分子由两个重链和两个轻链组成，形成Y形状。
抗体的基本结构包括可变区和恒定区，可变区决定了抗体的特异性，恒定区则决定了抗体的生物学功能。
抗体的结构可以分为四个区域：两个抗原结合部位，一个球部和一个棒部。
抗原结合部位位于抗体的顶端，并与抗原结合形成特异性复合物。
抗原结合部位的可变区域由重链和轻链的V区域共同决定，具有高度多样性，可以识别并结合多种抗原。
抗体的球部由重链和轻链的C区域组成，决定了抗体的种类和亚类。
棒部由抗体的重链的C区域组成，可与机体免疫细胞相互作用。
抗体的生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。
抗体可以通过与病原微生物的抗原结合来中和病原微生物，阻止其侵入机体细胞。
抗体还可以与抗原结合形成沉淀复合物，促使病原微生物和抗原沉淀而不再对机体产生损害。
抗体还可以与补体系统相互作用，激活补体系统来清除病原微生物。
此外，抗体还可以识别和标记异物，使其易于被机体免疫细胞识别和清除。
此外，抗体还可以调节免疫应答，通过与抗原结合来激活或抑制其他免疫细胞的功能，调节免疫应答的强度和方向。
抗体的生物学功能还可以通过其结构的多样性和可选择性来实现。
抗体的可变区域具有高度多样性，可以识别和结合多种抗原，因此可以用于特异性识别和治疗多种疾病。
抗体还可以通过亲和力成对的方式结合抗原，形成二聚体或多聚体，增强抗体的结合力和生物学功能。
总之，抗体具有重链和轻链组成的Y形结构，包括可变区和恒定区。
抗体的主要生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。
抗体的多样性和可选择性使其成为免疫系统中重要的分子，具有广泛的应用前景。
简述抗体的结构及其功能1. 抗体的结构概述1.1 抗体的基本形态抗体，听起来是不是很高大上？其实，它们也不过是一群非常聪明的“免疫小卫士”。
它们的外形看起来像个字母“Y”，两条“手臂”加上一条“杆子”，这个形象有点像古代神话里的神杖。
不过，这个“Y”不仅仅是为了好看，它其实是抗体功能的关键所在。
每个抗体都有两个“手臂”，这两个手臂叫做“重链”和“轻链”，它们就像超级好搭档，一个负责抓捕敌人，另一个则负责汇报情况。
抗体的两条手臂末端有特殊的区域叫做“抗原结合部位”，就像每个警察都有一个专门的证件，抗体则有它们专属的“证书”，可以精准地识别并绑定到特定的入侵者身上。
这种“锁和钥匙”的关系，简直就是科学界的经典搭档。
1.2 抗体的结构细节抗体的“杆子”部分被称为“恒定区”，它的主要工作是支撑整个抗体的结构，稳定而牢固。
这个部分就像是抗体的“基石”，确保抗体不会像没有支撑的建筑一样崩溃。
而抗体的“手臂”部分则是“可变区”，这里的每一个小细节都可能有所不同，让每个抗体都能独特地识别各种入侵者。
简直就是免疫系统的“特工”，随时准备迎接不同的挑战。
2. 抗体的功能2.1 抗体的识别与中和抗体的主要功能之一就是识别外来的入侵者，比如病毒和细菌。
想象一下，抗体就像是精明的侦探，专门在体内寻找那些不速之客。
一旦找到，抗体就会通过它们的“手臂”紧紧地抓住这些入侵者。
然后，它们会把这些入侵者“锁住”，或者把它们送去“接受审判”。
这个过程称为“中和”，就是把入侵者搞定的意思。
抗体可以帮助消灭病毒，阻止它们在体内繁殖，简直是“天降神兵”。
2.2 抗体的标记与清除除了直接中和，抗体还有另一个重要功能，就是给入侵者打上“标签”，让其他免疫细胞更容易找到它们。
抗体会在入侵者的表面附上标记，这样那些专业的“清理工”就能迅速识别并处理这些入侵者了。
这个过程就像是给坏人贴上了“通缉令”，让他们无处遁形。
免疫系统的“清理队”会迅速行动，确保体内环境干净利索。
抗体的名词解释微生物学在微生物学领域，抗体是研究免疫系统的关键组成部分。
抗体，也称免疫球蛋白，是机体免疫系统中一类具有高度特异性的蛋白质。
它们由免疫细胞分泌，并在机体中起到识别、结合和中和外来病原体的作用。
一、抗体的基本结构抗体是由两个基本结构单元组成的，即重链和轻链。
其中，重链分为四种类型：IgG、IgM、IgA和IgE，轻链分为两种类型：κ链和λ链，这些基本结构单元将不同组合形成丰富多样的抗体。
抗体还具有“Y”字形的三维结构，其中“Y”字的两端为抗原结合位点，而“Y”字的顶端则是抗体的效应位点。
二、抗体的功能抗体具有多种功能，对于攻击和保护机体免受外来微生物的侵害起到了重要作用。
首先，抗体能够通过识别外来微生物表面的抗原决定簇结合到病原体上，从而标记该病原体以便免疫系统进一步处理。
其次，抗体还能激活免疫系统中的巨噬细胞、自然杀伤细胞和补体系统等，引发炎症反应和细胞毒性作用，以消灭病原体。
此外，抗体还能参与免疫记忆和免疫调节等免疫过程，对于维持机体内部的免疫平衡起到重要作用。
三、抗体的产生抗体的产生主要依赖于机体的免疫细胞，特别是淋巴细胞。
当机体受到外来病原体感染时，抗原会被呈递到淋巴组织中的抗原呈递细胞上，这些抗原呈递细胞会将抗原信息传递给免疫细胞。
免疫细胞中的B淋巴细胞随即被激活，并开始产生和分泌抗体。
这一过程被称为体液免疫应答，产生的抗体会迅速进入血液循环，通过对病原体进行中和，起到阻止病原体侵入和扩散的作用。
四、抗体的应用抗体不仅在免疫系统中起到重要作用，在医学和生物工程等领域也具有广泛应用。
例如，抗体可以用于诊断某些病原体感染，通过检测抗体水平来判断是否感染。
此外，抗体还可以用于治疗某些疾病，如恶性肿瘤。
在生物工程领域，科学家们利用重组技术生产抗体药物，以满足临床上的需求。
五、抗体研究的发展随着科学技术的不断发展，抗体研究也在不断深入。
科学家们通过对抗体结构和功能的深入了解，不断探索新的抗体工程方法，以提高抗体的亲和力和特异性。
抗体的作用高中生物必修抗体是一种重要的免疫分子，对人体免疫系统的正常功能发挥着关键的作用。
本文将从抗体的结构和功能、免疫反应的过程以及抗体的应用三个方面进行详细探讨。
首先，抗体是由B淋巴细胞产生的一种糖蛋白质分子。
它是一种Y型结构，由两个重链和两个轻链组成。
每一个抗体分子的顶端都有一个抗原结合位点，这使得抗体能够与病原体或抗原结合并形成特异性的抗原-抗体复合物。
抗体的结构和抗原的结构相对应，因此，抗体在识别并结合抗原上起到了关键作用。
其次，抗体具有多种功能。
首先，抗体能够直接中和病原体，使其失去活性。
抗体与病原体结合后，可以阻止病原体侵入人体细胞，从而减少病原体在体内的复制和传播。
其次，抗体能够参与补体系统的激活。
补体系统是一种免疫系统中的蛋白酶级联反应，可以引起病原体的溶解和吞噬。
抗体与抗原结合后，可以激活补体系统的序列反应，进一步加强体内的免疫反应。
此外，抗体还可以调节免疫反应的过程，例如，抗体能够调节T淋巴细胞和B淋巴细胞的相互作用，从而增强免疫效果。
免疫反应是指人体对外来物质（抗原）产生的特异性免疫应答。
当病原体进入人体后，人体的免疫系统会产生相应的抗体来对抗病原体。
这个过程分为初次免疫和再次免疫两个阶段。
初次免疫是指当人体初次接触到其中一种抗原时，免疫系统会迅速产生抗体来对抗该抗原。
再次免疫是指当人体再次接触到同一种抗原时，免疫系统会迅速产生大量的抗体来对抗该抗原。
这一过程称为免疫记忆。
免疫记忆的作用是提高人体对病原体的防御能力，加强免疫反应的效果。
最后，抗体在医学领域有着广泛的应用。
抗体技术是一种重要的诊断和治疗工具。
抗体可以用来检测人体内特定抗原的存在，对于一些疾病的早期诊断非常重要。
比如，通过检测抗体可以判断一个人是否感染了其中一种病原体。
此外，抗体还可以用于治疗，如抗体药物、抗体代替疗法等。
近年来，抗体药物的使用越来越广泛，已经成为许多疾病的重要治疗手段，如癌症、自身免疫疾病等。
抗体的结构和功能抗体（immunoglobulin）是由免疫系统产生的一类特殊蛋白质，也是免疫应答中的重要组成部分。
它在抵御疾病引起的病原体和异物侵入过程中发挥着重要的作用。
抗体的结构与功能紧密相联，下面将对抗体的结构和功能进行详细的介绍。
首先，抗体是由两类基本结构单元构成的：轻链（light chain）和重链（heavy chain）。
每个抗体分子上都有两条轻链和两条重链，它们通过二硫键连接在一起形成Y型结构。
抗体的重链有五种类别（IgG，IgA，IgM，IgD，IgE），而轻链有两种类型（κ型和λ型）。
接下来是Y型结构的具体组成。
每条重链和轻链都由多个区域组成，包括可变区（variable region）和常数区（constant region）。
可变区决定了抗体与特定抗原结合的特异性，而常数区则决定了抗体的功能和效应。
抗体的功能主要包括中和病原体、激活和调节免疫细胞以及标记病原体等方面。
首先，抗体的主要功能之一是中和病原体。
当病原体侵入人体后，抗体会与其表面特定的抗原结合，形成抗原-抗体复合物（antigen-antibody complex）。
这些复合物可以通过中和病原体的毒性，阻止其进一步感染。
此外，抗体还可以通过激活免疫细胞来促进病原体的清除。
其次，抗体还可以激活和调节免疫细胞。
当抗原与抗体结合时，抗体的常数区可以与特定的受体在免疫细胞表面结合，从而激活这些免疫细胞。
激活的免疫细胞会释放细胞因子，引发炎症反应，并吞噬和消灭病原体。
此外，抗体还能够调节免疫细胞的活性，促进免疫应答的协调进行。
最后，抗体还具有标记病原体的功能。
抗体与抗原结合后，可以通过与免疫细胞表面的Fc受体结合，使病原体被免疫细胞识别并摧毁。
总之，抗体的结构和功能密切相互关联。
抗体通过特定的结构单元和复杂的抗原-抗体相互作用，发挥着中和病原体、激活和调节免疫细胞以及标记病原体的重要功能。
深入了解抗体的结构和功能，对于充分理解免疫应答的机制和抵御病原体的能力具有重要意义。
抗体的结构与功能抗体是由免疫细胞分泌的一类蛋白质，主要负责识别、结合和中和病原体，从而参与机体的免疫反应。
本文将从抗体的结构和功能两个方面进行详细介绍。
一、抗体的结构：抗体分为四个部分，即两条重链和两条轻链。
重链和轻链之间通过非共价键连接形成一个Y型的分子结构。
每条重链和轻链由连续的多个氨基酸残基组成，包括变量区和恒定区。
1. 变量区（variable region）：位于抗体分子末端，结构上最为多样化的区域。
它包含了抗体识别抗原的部分，形成抗原结合位点（epitope）。
变量区的序列变化决定了抗体的特异性和结合能力。
2. 恒定区（constant region）：位于抗体分子的中部和末端，结构上相对保守。
恒定区决定了抗体的种类（IgG、IgM、IgA、IgE、IgD）和功能。
另外，抗体的一个重要特征是其分子结构中存在两个抗原结合位点（Fab）和一个结合效应位点（Fc）。
3. Fab区（fragment antigen-binding）：包括两个变量区和两个恒定区，由重链和轻链组成。
Fab区通过变量区与抗原结合，从而识别和结合病原体。
4. Fc区（fragment crystallizable）：位于抗体分子的基部，由重链的恒定区形成。
Fc区是抗体的功能部分，通过与细胞表面的Fc受体结合，激活免疫细胞，介导抗体的效应功能。
二、抗体的功能：抗体在免疫反应中起到了多种重要的功能，包括：1.中和作用：抗体可以与细菌、病毒等病原体结合，并阻止其侵入宿主细胞，从而起到中和的作用。
2.激活免疫细胞：抗体的Fc区可以与免疫细胞的Fc受体结合，激活免疫细胞，促进吞噬作用、细胞毒作用和炎症反应等。
3.促进免疫细胞间的相互作用：抗体可以与细胞表面的抗原结合，进而和其他抗体结合形成抗体-抗原复合物，从而促进免疫细胞之间的相互作用。
4.增强适应性免疫：抗体在适应性免疫中起到了重要的作用，能够提高免疫细胞对抗原的识别和清除效率，并参与记忆免疫的形成。
免疫球蛋白的构造与功能一、免疫球蛋白分子的根本构造Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的根本构造是由四肽链组成的。
即由二条一样的分子量较小的肽链称为轻链和二条一样的分子量较大的肽链称为重链组成的。
轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的根本构造。
Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端〔N端〕和羧基端〔C端〕。
〔一〕轻链和重链由于骨髓瘤蛋白〔M蛋白〕是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白〔BJ〕是Ig分子的L 链，很容易从患者血液和尿液中别离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进展比拟分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。
1．轻链〔light chain,L〕轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。
每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。
L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是一样的。
正常人血清中的κ：λ约为2：1。
2．重链〔heavy chain,H链〕重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。
每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。
不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不一样，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L 链〔κ或λ链〕组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。
γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。
〔二〕可变区和恒定区通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比拟分析，发现其氨基端〔N-末端〕氨基酸序列变化很大，称此区为可变区〔V〕，而羧基末端〔C-末端〕则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。
1．可变区〔variable region,V区〕位于L链靠近N端的1/2〔约含108～111个氨基酸残基〕和H链靠近N端的1/5或1/4〔约含118个氨基酸残基〕。
每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。
V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。
由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。
L链和H链的V区分别称为VL和VH。
在VL和VH中*些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区〔hypervariable region,HVR〕。
在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相比照拟保守，称为骨架区〔fuamework rugion〕。
VL中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。
VL和VH的这三个HVR 分别称为HVR1、HVR2和HVR3。
经*线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区〔plementarity-determining regi-on,CDR〕。
VL和VH 的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。
高变区也是Ig分子独特型决定簇〔idiotypic determinants〕主要存在的部位。
在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
2．恒定区〔constant region,C区〕位于L链靠近C端的1/2〔约含105个氨基酸残基〕和H链靠近C端的3/4区域或4/5区域〔约从119位氨基酸至C末端〕。
H链每个功能区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二锍键连接的50～60个氨基酸残基组成的肽环。
这个区域氨基酸的组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链中都比拟恒定，如人抗白喉外毒素IgG与人抗破伤风外毒素的抗毒素IgG，它们的V区不一样，只能与相应的抗原发生特异性的结合，但其C区的构造是一样的，即具有一样的抗原性，应用马抗人IgG第二体〔或称抗抗体〕均能与这两种抗不同外毒素的抗体〔IgG〕发生结合反响。
这是制备第二抗体，应用荧光、酶、同位毒等标记抗体的重要根底。
〔三〕功能区Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成假设干球形功能区，每一功能区〔domain〕约由110个氨基酸组成。
在功能区中氨基酸序列有高度同源性。
1．L链功能区分为L链可变区〔VL〕和L链恒定区〔CL〕两功能区。
2．H链功能区IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区〔VH〕和三个恒定区〔CH1、CH2和CH3〕共四个功能区。
IgM和IgE的H链各有一个可变区〔VH〕和四个恒定区〔CH1、CH2、CH3和CH4〕共五个功能区。
如要表示*一类免疫蛋白H链恒定区，可在C〔表示恒定区〕后加上相应重链名称〔希腊字母〕和恒定区的位置〔阿拉伯数字〕，例如IgG重链CH1、CH2和CH3可分别用Cγ1、Cγ2和Cγ3来表示。
IgL链和H链中V区或C区每个功能区各形成一个免疫球蛋白折叠〔immunoglobulin fold,Ig fold〕,每个Ig折叠含有两个大致平行、由二硫连接的β片层构造〔betapleated sheets〕，每个β片层构造由3至5股反平行的多肽链组成。
可变区中的高变区在Ig折叠的一侧形成高变区环〔hypervariable loops〕，是与抗原结合的位置。
3．功能区的作用〔1〕VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR〔CDR〕是V区中与抗原决定簇〔或表位〕互补结合的部位。
VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。
单位Ig分子具有2个抗原结合位点〔antigen-binding site〕，二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位点。
〔2〕CL和CH上具有局部同种异型的遗传标记。
〔3〕CH2：IgGCH具有补体Clq结合点，能活化补体的经典活化途径。
母体IgG借助CH2局部可通过胎盘主动传递到胎体内。
〔4〕CH3：IgGCH3具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞和NK细胞Fc段受体的功能。
IgMCH3〔或CH3因局部CH4〕具有补体结合位点。
IgE的Cε2和Cε3功能区与结**大细胞和嗜碱性粒细胞FCεRI有关。
4．铰链区〔hinge region〕铰链区不是一个独立的功能区，但它与其客观存在功能区有关。
铰链区位于CH1和CH2之间。
不同H链铰链区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4链的铰链区较短，只有10多个氨基酸残基；γ3和δ链的铰链区较长，约含60多个氨基酸残基，其中γ3铰链区含有14个半胱氨酸残基。
铰链区包括H链间二硫键，该区富含脯氨酸，不形成α-螺旋，易发生伸展及一定程度的转动，当VL、VH与抗原结合时此氏发生扭曲，使抗体分子上两个抗原结合点更好地与两个抗原决定簇发生互补。
由于CH2和CH3构型变化，显示出活化补体、结合组织细胞等生物学活性。
铰链区对木瓜蛋白酶、胃蛋白酶敏感，当用这些蛋白酶水解免疫球蛋白分子时常此区发生裂解。
IgM和IgE缺乏铰链区。
医学全在线.med126.〔四〕J链和分泌成分1．J链〔joining chain〕存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。
J链分子量约为15kD，由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白，含有8个半胱氨酸残基，通过二硫键连接到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸。
J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及在体内转运中的具有一定的作用。
2．分泌成分〔secretory ponent,SC〕又称分泌片〔secretory piece〕,是分泌型IgA上的一个辅助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，由上皮细胞合成，以共价形式结合到Ig分子，并一起被分泌到粘膜外表。
SC的存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有重要作用。
〔五〕单体、双体和五聚体1．单体由一对L链和一对H链组成的根本构造，如IgG、IgD、IgE血清型IgA。
2．双体由J链连接的两个单体，如分泌型IgA〔secretory IgA,SIgA)二聚体〔或多聚体〕IgA结合抗原的亲合力〔avidity〕要比单体IgA高。
3．五聚体由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。
μ链Cys414〔Cμ3〕和Cys575(C端的尾部)对于IgM的多聚化极为重要。
在J链存在下，通过两个邻近单体IgMμ链Cys之间以及J链与邻μ链Cys575之间形成二硫键组成五聚体。
由粘膜下浆细胞所合成和分泌的IgM 五聚体，与粘膜上皮细胞外表pIgR(poly-Ig receptor,pIgR)结合，穿过粘膜上皮细胞到粘膜外表成为分泌型IgM(secretory IgM)。
〔六〕酶解片段1．本瓜蛋白酶的水解片段 Porter等最早用木瓜蛋白酶〔papain〕水解兔IgG,从而区划获知了Ig四肽链的根本构造和功能。
〔1〕裂解部位：IgG铰链区H链链间二硫键近N端侧切断。
〔2〕裂解片段：共裂解为三个片段：①两个Fab段〔抗原结合段，fragment of antigen binding〕,每个Fab段由一条完整的L链和一条约为1/2的H链组成，Fab段分子量为54kD。
一个完整的Fab段可与抗原结合，表现为单价，但不能形成凝集或沉淀反响。
Fab中约1/2H 链局部称为Fd段，约含225个氨基酸残基，包括VH、CH1和局部铰链区。
②一个Fc段〔可结晶段，fragment crystallizable〕,由连接H链二硫键和近羧基端两条约1/2的H链所组成，分子量约50kD。
Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段。
2．胃蛋白酶的水解片段 Nisonoff等最早用胃蛋白酶〔pepsin〕裂解免疫球蛋白。
〔1〕裂解部位：铰链区H链链间二硫键近C端切断。
〔2〕裂解片段：1〕F〔ab'〕2：包括一对完整的L链和由链间二硫键相连一对略大于Fab中Fd的H链，称为Fd'，约含235个氨基酸残基，包括VH、VH1和铰链区。
F〔ab'〕2具有双价抗体活性，与抗原结合可发生凝集和沉淀反响。
双价的F〔ab'〕2与抗原结合的亲合力要大于单价的Fab。
由于应用F〔ab'〕2时保持了结合相应抗原的生物学活性，又减少或防止了Fc段抗原性可能引起的副作用，因而在生物制品中有较大的实际应用价值。
虽然F〔ab'〕2与抗原结合特性方面同完整的Ig分子一样，但由于缺乏Ig中局部，因此不具备固定补体以及与细胞膜外表Fc受体结合的功能。
F〔ab'〕2经复原等处理后，H链间的二硫可发生断裂而形成两个一样的Fab'片段。
2〕Fc'可继续被胃蛋白酶水解成更小的片段，失去其生物学活性。
