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有关酶的参考书1．《酶学》作者：郑穗平，郭勇，潘力编著出版社：科学出版社出版时间：2009-9-1 定价：49元目录：前言第一章绪论第一节酶的基本概念第二节酶的分类与命名一、蛋白类酶的分类与命名二、核酸类酶的分类第三节酶的活力测定第四节酶的催化特性一、酶催化作用的专一性二、酶催化作用的效率三、酶催化作用的条件第五节酶的分离纯化一、细胞破碎二、提取三、离心分离四、过滤与膜分离五、沉淀分离六、层析分离七、电泳分离八、萃取分离第二章酶的结构与功能第一节酶的化学组成一、蛋白类酶的基本组成单位一一氨基酸二、核酸类酶的基本组成单位——核苷酸三、酶的辅助因子第二节酶的化学结构一、酶蛋白的化学结构二、酶RNA的化学结构第三节酶的空间结构一、酶蛋白的空间结构二、酶RNA的空间结构第四节酶的活性中心一、酶活性中心上的残基二、接触残基附近的肽链一级结构第五节酶的结构与功能的关系一、酶的一级结构与催化功能的关系二、酶的二、三级结构与催化功能的关系三、酶的四级结构与催化功能的关系第六节酶分子修饰一、酶分子的主链修饰二、酶分子的侧链基团修饰三、酶分子的组成单位置换修饰四、金属离子置换修饰五、酶分子的物理修饰第三章酶的催化作用机制第一节趋近与定向效应第二节构象变化效应一、底物诱导酶分子的构象发生改变二、酶分子诱导底物分子的构象发生改变第三节微环境效应一、胰凝乳蛋白酶催化的微环境效应及其催化机制二、溶菌酶催化的微环境效应及其催化机制第四节酸碱催化机制一、酶蛋白中的酸碱催化基团二、共轭酸与共轭碱的催化通式三、核糖核酸酶的酸碱催化过程第五节共价催化机制一、亲核催化二、亲电催化第六节自我剪接机制一、Ⅰ型内含子剪接酶的剪接机制二、Ⅱ型内含子剪接酶的催化机制第七节自我剪切机制一、锤头形核酸类酶的自我剪切机制二、发夹形核酸类酶的自我剪切机制第八节酶作用机制的研究方法一、X射线衍射法二、中间产物检测法三、酶分子修饰法四、酶反应动力学方法第四章酶反应动力学第一节单底物反应动力学一、引言第五章酶的生物合成及调节机制第六章酶分子的定向进化主要参考文献2.《现代酶学》（第二版）作者：袁勤生主编出版社：华东理工大学出版社出版时间：2007-5-1 定价：58目录：1 酶与应用酶学1.1酶学研究概况1.2从分子水平研究酶的结构与功能1.2.1酶的分子结构1.2.2结构与功能的研究1.3用分子生物学方法改进酶的催化特性及设计新酶1.3.1酶结构与功能关系研究是关键1.3.2基因工程酶1.3.3酶的蛋白质工程构建1.4构建酶---核酶、抗体酶、模拟酶、分子印迹酶1.4.1核酶1.4.2抗体酶1.4.3模拟酶1.4.4分子印迹酶1.5酶工程中的若干应用热点2 酶的分类组成及结构特征3 酶作用动力学和酶的抑制作用4 酶活性的调节和酶的转换5 酶的作用机制6 同工酶7 酶化学修饰的定量处理及不可逆抑制动力学8 氧自由基与酶9 酶与细胞的信号转导10 非水介质中的酶催化反应11 酶的化学修饰12 核酶13 模拟酶14 抗体酶15 分子印迹酶16 组合生物催化17 酶的定向进化18 蛋白酶抑制剂设计与药物19 酶的固化技术20 酶的分离工程21 气体酶学22 酶的生产参考文献3.《酶学及其研究技术》作者：陈清西编著出版社：厦门大学出版社出版时间：2010-8-1 定价：38 目录：第一章概论第一节酶的概念和酶学研究的重要性一、酶是什么二、酶学研究的重要性三、酶学研究历史四、现代酶学概况第二节酶的组成及结构特点一、酶的化学本质二、酶蛋白亚基数的组成特点分类三、酶的组成分类四、酶的辅助因子第三节酶的分类与命名一、习惯命名法二、国际系统命名法三、国际系统分类法第四节酶作为催化剂的特点一、酶与一般催化剂比较的共性二、酶作为催化剂的显著特性第五节酶的专一性一、酶的专一性分类二、几种蛋白酶的专一性第二章酶的分离纯化第一节酶分离纯化的一般原则一、确立酶活力测定方法二、原材料的选择与处理三、酶的纯化方法四、酶的纯度鉴定第二节酶的提取一、生物材料的破碎二、酶的抽提第三节酶的纯化一、沉淀法二、离子交换柱层析技术三、凝胶过滤柱层析法四、亲和层析五、其他分离纯化方法六、酶纯化方法的选择与实验设计第三节酶活力的测定一、酶活力测定的一般原则二、初速度三、酶活力单位四、酶活力测定的主要方法第四节酶制剂的浓缩、干燥及保存一、浓缩的主要方法二、保存第五节酶纯度的鉴定技术一、酶纯度的评价二、电泳法三、其他方法第六节酶的分离纯化应用实例一、青蟹碱性磷酸酶二、南美白对虾N一乙酰J3一D一氨基葡萄糖苷酶第三章酶的理化性质研究第一节酶亚基数及分子量的测定一、酶蛋白亚基数及亚基分子量的测定原理与方法二、酶蛋白总分子量的测定原理与方法第二节酶的等电点测定一、等电点测定的原理二、等电聚焦电泳技术第三节酶的氨基酸组成一、氨基酸组成分析二、特殊氨基酸含量的测定三、酰胺含量的测定第四节糖基酶中糖的组成与连接方式的研究一、糖蛋白的分析二、糖蛋白中糖成分的分析三、糖基连接方式的研究第五节几种海洋动物酶的理化性质的研究实例一、锯缘青蟹碱性磷酸酶的理化性质研究二、南美白对虾N一乙酰一J3一D一氨基葡萄糖苷酶的理化性质研究第四章酶催化的动力学性质研究第一节酶促反应的基本动力学一、Michaelis—Menten方程的建立二、Briggs—Haldane修正的Michaelis—Menten方程三、关于Michaelis一Menten方程的讨论四、米氏常数Km的意义五、米氏常数Km和最大反应速度V m的图解法测定六、米氏方程的积分形式第二节King—Altman方法推导速度方程一、用稳态法推导动力学方程的基本步骤二、King—Altman图像法推导动力学方程三、wang和Hanes结构法则第三节酶浓度对反应速度的影响第四节产物浓度对酶促反应的影响一、产物对酶初速度的影响的动力学二、可逆反应的Haldane关系式第五节高底物浓度对酶活力的影响一、动力学模型建立二、动力学方程的推导第五章酶的抑制剂第一节酶抑制剂的类型一、酶抑制剂两大类型二、区别可逆抑制剂与不可逆抑制剂的实验设计与操作第二节不可逆的抑制剂一、非专一性的不可逆抑制剂二、专一性不可逆抑制剂第三节可逆抑制剂作用的动力学一、竞争性抑制作用的动力学二、非竞争性抑制作用的动力学三、反竞争性抑制作用的动力学四、混合型抑制作用的动力学第六章pH对酶活力的影响第一节pH对酶催化的效应一、酶促反应的最适pH二、酶的pH稳定性第二节pH对酶可逆作用的动力学一、酶活性中心可解离基团的解离常数二、pH影响酶活性中心解离基团的动力学模型的建立三、酶活性中心解离基团的解离常数的测定第三节有机溶剂对酶活性中心解离基团的微扰作用第四节pH对酶效应研究的实例一、pH对青蟹碱性磷酸酶（ALPase）催化pNPP水解反应的效应二、酶活性中心解离基团解离常数的测定第七章温度对酶活力的影响第一节温度对酶催化反应的影响一、酶促反应的最适温度二、酶的热稳定性第二节温度对酶催化反应速度常数的影响一、温度与速度常数二、酶促反应的热力学参数的测定第三节温度对酶催化反应速度常数的影响一、酶活性中心解离基团的标准热焓二、酶促反应的热力学常数测定实例三、酶活性中心解离基团的解离热焓测定实例第四节酶的热失活动力学一、经典的酶热失活研究方法二、酶失活过程中的底物反应动力学方法三、酶的热失活表观速度常数的测定四、酶热失活的微观速度常数的测定第八章酶的多底物动力学第一节术语一、多底物催化反应历程的Cleland表示法二、多底物反应的酶中间物三、多底物反应历程的分类四、多底物反应的动力学参数表示法五、多底物反应机理的图形表示法第二节OrderedBiBi机理一、反应模型的Clleland表示法二、动力学方程的推导（King—Altman推导法）三、反应速度方程用动力学常数表示的基本方法四、作图法求解动力学参数第三节RandomBiBi机理第四节PingPongBiBi机理第五节多底物反应机理的判断第六节产物的抑制作用机理的判断一、有序双双反应（OrderedBiBi）的产物抑制作用的判断二、乒乓双双反应（PingPongBiBi）的产物抑制作用的判断三、Cleland的产物抑制作用的判断规则第九章酶功能基团的化学修饰第一节化学修饰的原理一、影响酶的功能基团反应活性的主要因素二、修饰剂反应性的决定因素第二节采用非特异性试剂对酶功能基团进行修饰一、特殊氨基酸残基的化学修饰二、修饰剂和修饰反应条件的选择第三节亲和标记和差示标记一、亲和标记法的原理二、差示标记法的原理第四节酶活性中心必需基团数的测定一、酶修饰失活动力学二、酶修饰失活速度常数比较法判断必需基团数（Ray—Koshland方法）三、邹氏图解法求必需基团数第十章酶的分子结构基础及催化作用机理第十一章酶抑制剂的设计与应用第十二章酶分子构象的研究技术第十三章多酶体系及调节酶第十四章酶活性调控4．《酶工程原理》作者：由德林主编出版社：科学出版社出版时间：2011-7-1 定价：35目录：丛书序前言前言1 酶与酶工程1.1 酶工程的发展历程1.2 酶作为催化剂的特点1.2.1 酶的高效催化能力1.2.2 酶的专一性1.2.3 酶的作用条件温和1.2.4 酶的活性可调节1.3 酶的命名及分类1.4 酶催化功能的结构基础1.4.1 酶的高级结构是其发挥活性的基础1.4.2 酶的活性中心1.4.3 酶的活性部位模型假说1.5 酶催化反应的本质1.5.1 酶促反应的过渡态1.5.2 邻近效应和定向效应1.5.3 共价催化1.5.4 酸碱催化1.5.5 金属离子催化1.5.6 微环境影响1.6 酶动力学1.6.1 影响酶反应速率的因素1.6.2 单底物反应1.6.3 双底物反应动力学1.6.4 失活（稳定性）动力学1.7 酶的稳定性1.7.1 酶的失活模型1.7.2 酶蛋白不稳定的原因1.7.3 稳定酶的方法1.8 非水酶学1.8.1 非水介质中酶催化反应的特征1.8.2 非水介质中酶的催化基础1.8.3 底物特异性（思考题）（参考文献）2 酶的生产、分离纯化和制剂2.1 原料的选择2.2 产酶微生物发酵技术2.2.1 培养基2.2.2 发酵工艺控制2.3 工程菌的高密度发酵2.3.1 基因工程菌的构建2.3.2 基因工程菌的培养方式2.3.3 高密度发酵工艺2.4 提高酶产量的方法2.4.1 酶合成的调控机理2.4.2 通过条件控制提高酶产量2.4.3 通过基因突变提高酶产量2.4.4 通过体内基因重组提高酶产量2.4.5 通过体外基因重组提高酶产量2.4.6 定向进化提高酶产量2.5 酶分离纯化的原理与方法2.5.1 酶分离纯化的基本原则2.5.2 目标蛋白从生物机体内的释放2.5.3 粗分离2.5.4 根据相对分子质量不同的纯化方法2.5.5 根据分子电荷不同的纯化方法2.5.6 根据分子极性不同的纯化方法2.5.7 根据蛋白质亲和力不同的纯化方法2.6 酶的剂型与保存2.6.1 酶的剂型3 酶的固定化和酶反应器4 酶的分子改造5 酶的模拟6 酶与生物催化7 酶与生物降解8 酶与代谢工程索引5.《酶――在生活与工业中广为使用的超级分子催化剂》作者：（德）伦内贝格著，杨毅，张皖蓉，王健美译出版社：科学出版社出版时间：2009-3-1 定价：35目录：丛书序本册简介原版前言1 酶是具有高度特异性的高效生物催化剂2 溶菌酶：在微小分子水平上最早被了解其结构和功能的酶类3 辅助因子在复合酶类中的作用4 酶类的来源：动物、植物以及微生物5 胞外水解酶将生物高分子聚合物降解为小分子6 用于酿酒、烘焙以及退浆的淀粉酶7 用于增加蔬果汁产量的果胶酶8 生物清洁剂：应用最广泛的水解酶9 软化肉类与皮革的蛋白酶10 固定：酶类的重复使用11 葡萄糖异构酶与果糖糖浆：提高糖的甜度12 固态酶在人类与动物食品生产中的应用13酶膜反应器：辅助因子再生性的应用14固定细胞小测验参考文献与推荐读物相关网络链接6.《酶工程技术》作者：吴士筠，周岿，张凡主编出版社：华中师范大学出版社出版时间：2009-12-1 定价：16目录：第1章绪论1.1 酶工程研究现状1.1.1 国内外酶制剂的生产和应用现状1.1.2 工业酶制剂的来源及特点1.2 酶工程技术应用1.2.1 活性肽的开发研究1.2.2 酶工程在医药方面的应用1.2.3 酶在污染治理中的应用1.2.4 酶在农业中的应用1.2.5 酶在饲料生产方面的应用1.2.6 酶在轻化工领域中的应用1.3 国内外酶工程产业发展趋势第2章乙醇脱氢酶2.1 简介2.1.1 乙醇脱氢酶研究现状2.1.2 乙醇脱氢酶的应用2.1.3 乙醇脱氢酶的分离纯化2.2 乙醇脱氢酶酶学性质研究2.2.1 简介2.2.2 乙醇脱氢酶酶学性质阶段研究2.2.3 乙醇脱氢酶酶学性质研究关键技术2.2.4 乙醇脱氢酶酶学性质研究过程控制2.3 乙醇脱氢酶提取研究2.3.1 简介2.3.2 乙醇脱氢酶提取阶段研究2.3.3 乙醇脱氢酶提取关键技术2.3.4 乙醇脱氢酶提取过程控制2.4 乙醇脱氢酶分离纯化研究2.4.1 简介2.4.2 乙醇脱氢酶分离纯化阶段研究2.4.3 乙醇脱氢酶分离纯化关键技术2.4.4 乙醇脱氢酶分离纯化过程控制2.5 乙醇脱氢酶催化动力学研究2.5.1 简介第3章蛋白酶第4章a－淀粉酶第5章植酸酶第6章纤维素酶参考文献7.《酶工程》作者：陈宁主编出版社：中国轻工业出版社出版时间：2011-6-1 定价：36目录：第一章绪论第一节酶工程的定义第二节酶工程发展历史第三节酶工程的研究概况及发展前景一、新酶的研究与开发二、化学酶工程三、生物酶工程四、酶的优化生产五、酶的高效应用第四节我国酶制剂工业现状及发展对策一、我国酶制剂工业发展现状。
第一节酶的性质、命名及分类酶是由生物活细胞产生的有催化功能的蛋白质，只要不处于变性状态，无论在细胞内或细胞外都可发挥催化化学反应的作用。
酶是蛋白质，因而能使蛋白质分解的，光、热、酸、碱等均可使酶变性或破坏，在遭到不可逆变性时则完全去活性（如70-80℃，2-15min即可使酶失活），其它电性质及物理化学性质也与蛋白质完全一样。
有些酶是简单蛋白质。
有些酶是结合蛋白质，一般把结合蛋白质的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅酶。
酶蛋白多为对热不稳定的物质，而辅酶多为低分子量、对热稳定的物质。
酶是一种催化剂，但它和一般的化学催化剂有很大不同，首先，酶的作用具有高度的专一性，酸能催化蛋白质水解，也能催化多糖和脂肪的水解，但是酶则不同，蛋白酶就只能催化蛋白质水解，淀粉酶只能催化淀粉水解，乳酸脱氢酶只能将L(+)-乳酸氧化为丙酮酸，而对D(-)-乳酸就不起作用。
其次，酶催化的反应都是在较温和的条件下，在接近生物体的体温和接近中性的条件下就能进行；酶的催化效率也比一般催化剂高得多，如一种过氧化氢酶1min内能催化5000000个过氧化氢分子分解为水及O2，而在同样条件下，铁离子的催化效率仅为酶的百万分之一。
酶的命名及分类现在普遍使用的酶的习惯名称是以下述三个原则来决定的。
根据酶催化反应的性质来命名，如催化水解反应的酶称为水解酶，催化氧化作用的称为氧化酶或脱氢酶。
根据被作用的底物兼顾反应的性质来命名，如多元酚氧化酶催化多元酚的氧化作用，蛋白酶和淀粉酶都是水解酶，它们的底物分别是蛋白质和淀粉。
结合1，2两点，并根据酶的来源命名，如细菌淀粉酶、胃蛋白酶等。
酶的习惯名称使用起来比较方便，但有时会造成一些混乱，如，当两种酶能作用于同一种底物发生相同反应时，根据上述原则命名就会发生混乱；有时同一种酶会有几个名称，也造成混乱。
因此，1961年，国际生化协会酶委员会规定了酶的系统命名原则。
国际生化协会酶委员会将酶分为六大类：1、氧化还原酶类2、转移酶类：能催化将某一基因从一个化合物转移到另一个化合物反应的酶，如转移氨基，称转氨酶，再如转醛酶、转酰酶等。
酶⼯程原理与技术绪论第⼀节酶的基本概念酶：具有⽣物催化功能和特殊构象的⽣物⼤分⼦。
酶⼯程:利⽤酶的催化作⽤，在特定的酶反应器中，把相应的原料转变为产品的过程。
酶的催化作⽤具有：专⼀性、⾼效性，作⽤条件温和可控性。
第⼆节酶的分类与命名酶的分类：蛋⽩类酶（P酶）核酸类酶（R酶）两⼤类别。
蛋⽩类酶（P酶）：氧化还原酶，转移酶，⽔解酶，裂合酶，异构酶，合成酶（或称连接酶）磷酸内酶（R酶）：分⼦内催化磷酸内酶、分⼦间催化磷酸内酶。
第三节酶活⼒的测定酶活⼒⼤⼩可⽤⼀定条件下内酶所催化的反应初速率表⽰。
终⽌酶反应的⽅法：（1）加热使酶失活（2）加⼊适宜的酶变性剂（如三氯醋酸）；（3）调节pH值；（4）低温终⽌反应。
⼆、酶活⼒单位在特定条件下，每1 min 催化1 µmol 的底物转化为产物的酶量定义为1 个酶活⼒单位。
这个单位称为国际单位（IU）在特定条件下，每秒催化1 mol底物转化为产物的酶量定义为1卡特（Kat） 1Kat = 6×10 7 IU 酶的⽐活⼒是指在特定条件下，单位重量（mg）蛋⽩质或RNA所具有的酶活⼒单位数。
酶⽐活⼒＝酶活⼒（单位）/ mg （蛋⽩或RNA）第⼀篇酶的⽣产1、提取分离法2、⽣物合成法3、化学合成法⽣物合成法：经过预先设计，通过⼈⼯操作，利⽤微⽣物细胞、植物细胞或动物细胞的⽣命活动来获取所需酶的技术过程。
⽣物合成的过程：获得优良产酶菌株、优化培养、细胞新陈代谢、酶和其他代谢物、分离纯化。
反义链：在RNA的转录中，⽤作模板的DNA称为反义链。
(3’---5’)有义链：在RNA的转录中，不⽤作模板的DNA称为有义链。
不同的RNA的⽣物学功能：1.作为遗传信息的载体2.具有⽣物催化活性。
3.tRNA是在蛋⽩质合成过程中，作为氨基酸载体。
并由其中的反密码⼦识别mRNA上的密码⼦；mRNA是蛋⽩质合成的模板；rRNA是蛋⽩质合成的场所。
sRNA是⼩分⼦核糖核酸，在分⼦修饰和代谢调节⽅⾯起重要作⽤。
第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。
酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。
二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。
2) 都能降低反应的活化能。
3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。
4) 反应前后不发生质与量的变化。
2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。
酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。
通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。
它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。
发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。
相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。
立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。
内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
