2014生物化学实验报告册模板

生物化学实验报告格式范文
生物化学实验报告格式范文主要包括以下几个部分：实验名称、实验目的、实验原理、实验材料与试剂、实验过程、实验结果与分析、结论。

下面是一个具体的实验报告范例：
实验名称：蛋白质的提取与分离
实验目的：掌握蛋白质的提取与分离方法，了解蛋白质纯化的过程。

实验原理：蛋白质是生物体内重要的功能分子，其提取与分离在生物研究和应用中具有重要意义。

本实验通过盐析、透析等方法对蛋白质进行提取，然后利用凝胶色谱技术对蛋白质进行分离纯化。

实验材料与试剂：蛋白质溶液、盐析剂、透析袋、凝胶色谱柱、缓冲液、标签试剂等。

实验过程：
1.蛋白质的提取：将蛋白质溶液与盐析剂混合，静置后收集上清液，进行透析，得到纯化的蛋白质溶液。

2.蛋白质的分离：将纯化的蛋白质溶液上样到凝胶色谱柱，用缓冲液洗脱，收集目标蛋白质峰。

3.蛋白质的鉴定：对分离得到的蛋白质进行SDS-PAGE电泳，然后转移到膜上进行Western Blot分析，验证蛋白质的分离效果。

实验结果与分析：
1.SDS-PAGE电泳结果显示，提取的蛋白质分子量与理论值相符。

2.Western Blot分析结果显示，分离纯化的蛋白质能够与对应的抗体特异性结合，说明分离效果良好。

结论：通过本实验，我们成功提取并分离了蛋白质，掌握了蛋白质纯化的基本方法。

实验结果表明，盐析、透析和凝胶色谱技术等方法可以有效地用于蛋白质的提取与分离。

南方医科大
学
生物化学实验报告
姓名：许梨梨
学号： 3120100024 专业年级： 2013级医学影像学
组别：第3实验室
生物化学与分子生物学实验教学中心
实验名称氨基酸的薄层层析
实验日期2014-10-24 实验地点第3实验室
合作者许琮指导老师何肖娟
评分教师签名批改日期
一、实验目的
1.掌握薄层层析法的一般原理。

2.掌握氨基酸薄层层析法的基本操作技术。

3.掌握如何根据移动速率（Rf值）来鉴定被分离的物质（即氨基酸混合液）。

二、实验原理
（一）薄层层析法
薄层层析法是色谱分析技术的一种，一般将固体吸附剂涂布在平板上形成薄层作为固定相。

当液体（展开溶剂）在固定相上流动时，由于吸附剂对不同氨基酸的吸附力不一样，不同氨基酸在展开溶剂中的溶解度不一样，点在薄板上的混合氨基酸样品随着展开剂的移动速率也不同，因而能够将样品各组分分离开。

即通过吸附-解吸-再吸附-再解吸的反复进行，而将样品各组分分离开来。

吸附薄层中常用的吸附剂为氧化铝和硅胶。

层析用硅胶是一种多孔性物质，它的硅氧环交链结构表面上密布极性硅醇基，这种极性的硅醇基能和许多化合物形成氢键而产生吸附。

本实验采用硅胶吸附薄层层析。

硅胶吸附薄层层析的特点：1.硅胶的吸附能力比氧。

工作报告之生物化学实验报告书生物化学实验报告书【篇一：2014生物化学实验报告册模板】生物化学实验报告姓名：学号：专业年级：组别：第六实验室生物化学与分子生物学实验教学中心实验名称实验日期2014-03-01合作者评分folin-酚试剂法测定蛋白质含量实验地点指导老师教师签名第二实验室批改日期格式要求：正文请统一用：小四号，宋体，1.5倍行距；数字、英文用times new roman；标题用：四号，黑体，加粗。

需强调的地方请用蓝颜色标出。

不得出现多行、多页空白现象。

一、实验目的二、实验原理三、材料与方法：以流程图示意四、结果与讨论：①结果：实验数据、现象、图谱；②讨论：以结果为基础的逻辑推论，并得出结论。

【篇二：生物化学实验报告】实验一糖类的性质实验（一）糖类的颜色反应一、实验目的1、了解糖类某些颜色反应的原理。

2、学习应用糖的颜色反应鉴别糖类的方法。

二、颜色反应2、器材试管及试管架，滴管3、试剂1％葡萄糖溶液100 ml1％果糖溶液100 ml1％蔗糖溶液100 ml1％淀粉溶液100 ml0.1％糠醛溶液100 ml浓硫酸500 ml4、实验操作取5支试管，分别加入1％葡萄糖溶液、1％果糖溶液、1％蔗糖溶液、1％淀粉溶液、0.1％糠醛溶液各1 ml。

再向5支试管中各加入2滴莫氏试剂，充分混合。

倾斜试管，小心地沿试管壁加入浓硫酸1 ml，慢慢立起试管，切勿摇动。

观察记录各管颜色。

（二）间苯二酚反应1、原理在酸作用下，酮醣脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。

此反应是酮醣的特异反应。

醛糖在同样条件下呈色反应缓慢，只有在糖浓度较高或煮沸时间较长时，才呈微弱的阳性反应。

实验条件下蔗醣有可能水解而呈阳性反应。

2、器材试管及试管架，滴管3、试剂塞氏试剂：0.05％间苯二酚－盐酸溶液1000 ml，称取间苯二酚0.05 g溶于30 ml浓盐酸中，再用蒸馏水稀至1000 ml。

1％葡萄糖溶液100 ml1％果糖溶液100 ml1％蔗糖溶液100 ml4、实验操作取3试管，分别加入1％葡萄糖溶液、1％果糖溶液、1％蔗糖溶液各0.5 ml。

实验名称：____________________实验日期：____________________实验地点：____________________实验者：____________________一、实验目的1. 了解实验原理和方法。

2. 掌握实验操作技能。

3. 分析实验结果，得出结论。

二、实验原理（一）实验背景（二）实验原理（三）实验方法三、实验材料与仪器（一）实验材料1. 试剂：____________________2. 仪器：____________________（二）实验仪器1. 实验室仪器：____________________2. 专用仪器：____________________四、实验步骤（一）准备工作1. 实验前检查仪器、试剂是否齐全。

2. 熟悉实验操作步骤。

3. 按照实验要求准备实验器材。

（二）实验操作1. 实验步骤一：____________________2. 实验步骤二：____________________3. 实验步骤三：____________________……n. 实验步骤n：____________________五、实验结果与分析（一）实验结果1. 观察到的现象：____________________2. 数据记录：____________________（二）结果分析1. 分析实验现象：____________________2. 计算与分析：____________________3. 与预期结果比较：____________________六、实验结论根据实验结果，得出以下结论：1. 实验原理正确，实验方法可行。

2. 实验结果与预期相符。

3. 实验过程中存在的问题及改进措施：____________________七、实验讨论1. 实验过程中遇到的问题及解决方法：____________________2. 实验结果的误差分析：____________________3. 对实验原理和方法的理解与认识：____________________八、参考文献[1] ______________________[2] ______________________[3] ______________________九、附录1. 实验数据表：____________________2. 实验照片：____________________3. 实验过程记录：____________________实验报告撰写注意事项：1. 实验报告应简洁明了，条理清晰。

生物报告（综训实验）酒食系食检133222014年6月15—20日酵母细胞的固定化及其蔗糖酶活力测定1、实验目的学习酵母细胞的固定化方法掌握蔗糖酶活力的检测方法学习独立设计实验应遵循的原则2、实验原理实验中，用测定生成还原糖的量来测定蔗糖水解的速度，在给定的实验条件下，每分钟水解底物的量定为蔗糖酶的活力单位。

具体方法如下：3,5-二硝基水样酸溶液与还原糖溶液共热后被还原成棕红色的氨基化合物，在一定范围内还原糖的量和棕红色物质颜色深浅的程度成一定比例关系，利用分光光度计，在540nm波长下测定光密度值，查对标准曲线并计算，便可求出样品中还原糖的含量。

3、实验材料、仪器和试剂实验材料：干酵母仪器：1ml吸管4支、电炉、漏斗1个、烧杯1个、止血夹1个、恒温水浴锅、试管若干、比色管试剂：海藻酸钠若干克、K号酵母菌、10%蔗糖液、蒸馏水、0.2%Glc 溶液、3，5-二硝基水样酸试剂、1mol/LNaoH溶液4、实验步骤1)葡萄糖浓度标准曲线的制作取7支编号的比色管，按下表的顺序加入0.1%Glc溶液，水及3,5-二硝基水样酸试剂。

然后再沸水浴中加热5分钟，然后立即用自来水冷却，并用蒸馏水定容至25ML，摇匀，于540nm测光密度，以葡萄糖mg数为横坐标，光吸收值为纵坐标，绘制标准曲线。

葡萄糖浓度标准曲线的制作葡萄糖浓度标准曲线2)酵母细胞的固定化活化：取2g干酵母，放入50ml的小烧杯中，加蒸馏水20ml，用玻璃棒搅拌，使混合均匀，成糊状，放置30min（所需用的烧杯、吸管等要在沸水中加热几分钟）；称取海藻酸钠0.5g加入50ml水中，微火加热，溶解后，冷却到30度左右；加入已活化的酵母细胞，充分搅拌，混合均匀；用滴管吸取海藻酸钠与酵母细胞的混合液，滴入4%氯化钙溶液中（烧杯中氯化钙溶液50ml）；氯化钙溶液中放置30min，使凝胶珠稳定，用纱布过滤，再用蒸馏水冲洗3遍后，将凝胶珠放入小烧杯中，放入冰箱。

生物化学实验报告册模板生物化学实验报告姓名：张三学号： 2012000000001专业年级： 2012级生物技术组别：第五实验室生物化学与分子生物学实验教学中心保持实验整洁卫生。

离开实验室前检查电源、水源和门窗的安全等，并严格执行值日生登记制度。

二、实验报告的基本要求实验报告通过分析总结实验的结果和问题，加深对有关理论和技术的理解与掌握，提高分析、综合、概括问题的能力，同时也是学习撰写研究论文的过程。

1．实验报告应该在专用的生化实验报告本上、按上述格式要求书写。

2．实验报告的前三部分①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程与操作步骤）要求在实验课前预习后撰写，作为实验预习报告的内容。

预习时也要考虑并设计好相应实验记录的表格。

3．每项内容的基本要求（1）实验原理：简明扼要地写出实验的原理，涉及化学反应时用化学反应方程式表示。

（2）实验材料：应包括各种来源的生物样品及试剂和主要仪器。

说明化学试剂时要避免使用未被普遍接受的商品名和俗名。

试剂要标清所用的浓度。

（3）实验步骤：描述要简洁，不能照抄实验讲义，可以采用工艺流程图的方式或自行设计的表格来表示，但对实验条件和操作的关键环节应写清楚，以便他人重复。

（4）实验记录：包括主要实验条件、实验中观察到的现象及实验中的原始数据。

（5）结果（定量实验包括计算）：应把所得的实验结果（如观察现象）和数据进行整理、归纳、分析、对比，尽量用图表的形式概括实验的结果，如实验组与对照组实验结果的比较表等(有时对实验结果还可附以必要的说明)。

（6）讨论：不应是实验结果的重述，而是以结果为基础的逻辑推论。

如对定性实验，在分析实验结果的基础上应有中肯的结论。

还可以包括关于实验方法、操作技术和有关实验的一些问题，对实验异常结果的分析和评论，对于实验设计的认识、体会和建议，对实验课的改进意见等。

（7）结论：一般实验要有结论，结论要简单扼要，说明本次实验所获得的结果。

《生物化学实验》实验报告本
专业
班级
姓名
学号
目录
实验一基本操作
实验二血糖测定
实验三血清谷丙转氨酶的测定
实验四血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳
实验五凝胶层析（分子筛层析）
实验六饱食和饥饿对白鼠肝糖原含量的比较实验七血清脂蛋白琼脂糖凝胶电泳
实验八分离纯化基因组DNA（一）
实验九分离纯化基因组DNA（二）
实验十PCR
实验十一琼脂糖凝胶电泳鉴定PCR产物
实验题目
1.实验目的
2.实验原理
3.实验步骤
4.实验数据及处理（或实验现象及分析）
5.结论
6.讨论
《生物化学实验》预习与原始记录本专业
班级
姓名
学号
目录
实验一基本操作
实验二血糖测定
实验三血清谷丙转氨酶的测定
实验四血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳
实验五凝胶层析（分子筛层析）
实验六饱食和饥饿对白鼠肝糖原含量的比较实验七血清脂蛋白琼脂糖凝胶电泳
实验八分离纯化基因组DNA（一）
实验九分离纯化基因组DNA（二）
实验十PCR
实验十一琼脂糖凝胶电泳鉴定PCR产物
实验题目
1. 预习报告
1.1实验目的
1.2实验流程
1.3 预计结果
1.4注意事项
2. 实验原始数据记录（或实验现象）。

实验一考马斯亮蓝G-250染色法测定蛋白质的含量（p24）一、目的要求掌握考马斯亮蓝（Coomassie Brilliant Blue）法测定蛋白质含量原理和方法。

二、实验原理考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度，是利用蛋白质─染料结合的原理，定量的测定微量蛋白浓度的快速、灵敏的方法。

这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点，因而正在得到广泛的应用。

这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法。

考马斯亮兰G-250染料在酸性溶液中为棕红色，当它与蛋白质通过范德华键结合后，变为蓝色。

在酸性溶液中与蛋白质结合，使染料的最大吸收峰（lmax）的位置，由465nm变为595nm。

且在蛋白质一定浓度范围内符合比尔定律，通过测定595nm处光吸收的增加量可知与其结合蛋白质的量。

研究发现，染料主要是与蛋白质中的碱性氨基酸（特别是精氨酸）和芳香族氨基酸残基相结合。

考马斯亮蓝染色法的突出优点是：（1）灵敏度高，据估计比Lowry法约高四倍，其最低蛋白质检测量可达1mg。

这是因为蛋白质与染料结合后产生的颜色变化很大，蛋白质－染料复合物有更高的消光系数，因而光吸收值随蛋白质浓度的变化比Lowry法要大的多。

（2）测定快速、简便，只需加一种试剂。

完成一个样品的测定，只需要5分钟左右。

由于染料与蛋白质结合的过程，大约只要2分钟即可完成，其颜色可以在1小时内保持稳定，且在5分钟至20分钟之间，颜色的稳定性最好。

因而完全不用像Lowry法那样费时和严格地控制时间。

（3）干扰物质少。

如干扰Lowry法的K+、Na+、Mg2+离子、Tris缓冲液、糖和蔗糖、甘油、巯基乙醇、EDTA等均不干扰此测定法。

此法的缺点是：（1）由于各种蛋白质中的精氨酸和芳香族氨基酸的含量不同，因此考马斯亮蓝染色法用于不同蛋白质测定时有较大的偏差，在制作标准曲线时通常选用g—球蛋白为标准蛋白质，以减少这方面的偏差。

（2）仍有一些物质干扰此法的测定，主要的干扰物质有：去污剂、Triton X-100、十二烷基硫酸钠（SDS）等。

生物化学实验报告姓名：吴瑞学号：04专业年级：2012级临床医学（妇幼保健)组别：第四实验室生物化学与分子生物学实验教学中心一、实验室规则1．实验前应认真预习实验指导，明确实验目的和要求，写出预实验报告。

2．进入实验室必须穿白大衣。

严格遵守实验课纪律，不得无故迟到或早退。

不得高声说话。

严禁拿实验器具开玩笑。

实验室内禁止吸烟、用餐。

3．严格按操作规程进行实验。

实验过程中自己不能解决或决定的问题，切勿盲目处理，应及时请教指导老师。

4．严格按操作规程使用仪器，凡不熟悉操作方法的仪器不得随意动用，对贵重的精密仪器必须先熟知使用方法，才能开始使用；仪器发生故障，应立即关闭电源并报告老师，不得擅自拆修。

5．取用试剂时必须“随开随盖”，“盖随瓶走”，即用毕立即盖好放回原处，切忌“张冠李戴”，避免污染。

6．爱护公物，节约水、电、试剂，遵守损坏仪器报告、登记、赔偿制度。

7．注意水、电、试剂的使用安全。

使用易燃易爆物品时应远离火源。

用试管加热时，管口不准对人。

严防强酸强碱及有毒物质吸入口内或溅到别人身上。

任何时候不得将强酸、强碱、高温、有毒物质抛洒在实验台上。

8．废纸及其它固体废物严禁倒入水槽，应倒到垃圾桶内。

废弃液体如为强酸强碱，必须事先用水稀释，方可倒入水槽内，并放水冲走。

9．以实事求是的科学态度如实记录实验结果，仔细分析，做出客观结论。

实验失败，须认真查找原因，而不能任意涂改实验结果。

实验完毕，认真书写实验报告，按时上交。

10．实验完毕，个人应将试剂、仪器器材摆放整齐，用过的玻璃器皿应刷洗干净归置好，方可离开实验室。

值日生则要认真负责整个实验室的清洁和整理，保持实验整洁卫生。

离开实验室前检查电源、水源和门窗的安全等，并严格执行值日生登记制度。

二、实验报告的基本要求实验报告通过分析总结实验的结果和问题，加深对有关理论和技术的理解与掌握，提高分析、综合、概括问题的能力，同时也是学习撰写研究论文的过程。

1．实验报告应该在专用的生化实验报告本上、按上述格式要求书写。

一、实验目的1. 了解并掌握实验原理和操作步骤。

2. 学习使用生化实验仪器和试剂。

3. 通过实验，观察和分析实验现象，验证实验结果。

4. 培养实验操作技能和科学思维。

二、实验原理（此处应简要介绍实验所依据的生化原理，如酶促反应、底物-产物转化等。

）三、实验材料与仪器1. 实验材料：- 底物：葡萄糖、淀粉、蛋白质等。

- 试剂：3,5-二硝基水杨酸、硫酸铜、氢氧化钠等。

- 仪器：恒温水浴锅、试管、试管架、移液器、分光光度计等。

2. 实验试剂配制：- 3,5-二硝基水杨酸溶液：称取0.1g 3,5-二硝基水杨酸，溶于100mL蒸馏水中。

- 硫酸铜溶液：称取0.05g硫酸铜，溶于50mL蒸馏水中。

- 氢氧化钠溶液：称取0.2g氢氧化钠，溶于50mL蒸馏水中。

四、实验步骤1. 葡萄糖测定实验- 将葡萄糖溶液加入试管中。

- 加入3,5-二硝基水杨酸溶液，混合均匀。

- 将试管放入恒温水浴锅中，加热煮沸。

- 取出试管，加入氢氧化钠溶液，混匀。

- 在540nm波长下，用分光光度计测定吸光度。

2. 淀粉测定实验- 将淀粉溶液加入试管中。

- 加入硫酸铜溶液，混合均匀。

- 将试管放入恒温水浴锅中，加热煮沸。

- 取出试管，加入氢氧化钠溶液，混匀。

- 在540nm波长下，用分光光度计测定吸光度。

3. 蛋白质测定实验- 将蛋白质溶液加入试管中。

- 加入3,5-二硝基水杨酸溶液，混合均匀。

- 将试管放入恒温水浴锅中，加热煮沸。

- 取出试管，加入氢氧化钠溶液，混匀。

- 在540nm波长下，用分光光度计测定吸光度。

五、实验结果与分析1. 葡萄糖测定结果- 根据实验数据，绘制葡萄糖浓度与吸光度之间的关系曲线。

- 通过曲线，计算实验样品中葡萄糖的浓度。

2. 淀粉测定结果- 根据实验数据，绘制淀粉浓度与吸光度之间的关系曲线。

- 通过曲线，计算实验样品中淀粉的浓度。

3. 蛋白质测定结果- 根据实验数据，绘制蛋白质浓度与吸光度之间的关系曲线。

生物化学实验报告蛋白质的定量测定第四组2015.10.15姓名：XXX学号：XXXXXXXX学院：XXXXXXXXXXXXX 班级: XXXXXXXXX蛋白质的定量测定（BCA试剂盒法）一、实验内容：蛋白质的定量测定二、实验目的：求知蛋白液浓度三、实验器材：96孔板、微版比色仪、酶标仪、定量移液器及吸头、离心管、H2O、WR、不同浓度的BSA标准品。

四、实验步骤1、配制不同浓度蛋白标准品：取0.5ml离心管6个，以96孔板为支架2、配制工作液（标准品6个+空白1+待测1）·平行孔2个·200ul=3200ul取10ml离心管1个BCA Reagent 5mlCu Reagent 100ul3、加样：96孔板H2O 800 400 200 100 50 25 待测H2O 800 400 200 100 50 25 待测每孔25ul不同浓度蛋白+200ul工作液，先加蛋白工作液4、预温烘箱40℃5、40℃30min（盖盖孵育，以免蒸发），放至常温后，570nm读数6、标准曲线绘制（Excel表）第一组0.791 0.396 0.199 0.071 0.064 0.008 0.472第二组0.814 0.411 0.215 0.077 0.054 0.011 0.358吸光度X轴0.8025 0.4035 0.207 0.074 0.059 0.0095 0.415标准品浓度Y800 400 200 100 50 25 Y=413.40 轴五、实验结果溶液吸光度和浓度呈正比关系，待测样品吸光度平均值为X=0.415，则Y=413.40得出待测样品蛋白浓度为413.40ug/ml。

生物化学实验报告姓名：张雪学号： 1120011012专业年级： 2012级临床医学八年制组别：第二实验室生物化学与分子生物学实验教学中心【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：XX】①实验原理：层析技术是利用化合物中各组分的物理性质的差别（如溶解度、吸附能力、分子形状和大小、分子极性等）使各组分在两相中的分布不同，从而使各组分以不同速度随流动相向前移动而达到分离的目的的一种技术，在现代分子生物学中广泛应用。

进行层析时有固相层析（以气体为流动相的层析法）和液相层析（以液体为流动相的层析法，此为生物化学领域里常用的方法）两种，本次氨基酸的分离与鉴别所用的薄层分析法是液相分析的一种，薄层层析法一般是将固体吸附剂涂布在平板上形成薄层作为固定相。

当液相（展开溶剂）在固定相上流动时，由于吸附剂对不同氨基酸的吸附力不一样，不同氨基酸在展开溶剂中的溶解度不一样，点在薄板上的混合氨基酸样品随着展开剂的移动速率也不同，因而可以彼此分开（即通过吸附-解吸-再吸附-再解吸的反复进行，而将样品各组分分离开来）。

茚三酮水化后生成的水合茚三酮在加热时被还原，此产物与氨基酸加热分解产生的氨结合，以及另一分子水合茚三酮缩合生成紫红色化合物而使氨基酸斑点显色。

层析中，物质沿溶剂运动方向迁移的距离与溶液前沿的距离之比为Rf值。

值）也是恒定的，由于物质在一定溶剂中的分配系数是一定的，故移动速率（Rf因此可以根据Rf值来鉴定被分离的物质。

Rf=原点到层析斑点中心的距离/原点到溶剂前沿的距离。

②实验材料：吸附剂：硅胶粘合剂： 0.5%的羧甲基纤维素钠氨基酸的异丙醇溶液: 丙氨酸、精氨酸、甘氨酸展开-显色剂（正丁醇、乙酸、茚三酮溶液）分析样品：氨基酸混合液层析板、尺子、铅笔、烧杯、量筒、喷雾器、吹风机、毛细管、层析缸、药匙、烘烤箱注意事项：玻璃板要洗干净，擦干；重复点样时，必须等第一点样品干后再点第二点；点样样品量要适中，斑点直径一般为0.2cm；样点不能浸入到溶液中；制好的层析板要防止被污染，不能用手接触。

生物化学实验报告册模板生物化学实验报告姓名：李燚学号： 3180100093专业年级： 2018级护理学本科组别：第五实验室生物化学与分子生物学实验教学中心实验名称肝糖原的提取、鉴定与定量操作考试实验日期2019-12-24 实验地点第XX实验室合作者张怡君指导老师李某某评分XX 教师签名李某某批改日期2013-06-03格式要求：正文请统一用：小四号，宋体，1.5倍行距；数字、英文用Times New Roman；标题用：四号，黑体，加粗。

需强调的地方请用蓝颜色标出。

不得出现多行、多页空白现象。

一、实验目的1.掌握组织样品的制备方法，了解其注意事项；2.熟练运用溶液混匀的各种方法；3.正确操作使用刻度吸管和可调微量取液器；4.了解肝糖原提取、糖原和葡萄糖鉴定的原理和注意事项，掌握其操作方法。

二、实验原理三、材料与方法：以流程图示意（一）实验材料1.样品：鸡肝2.试剂：（1）95%乙醇；（2）0.31mol╱L（5%）三氯醋酸溶液：称取未潮解的三氯醋酸（CCl3COOH）5g，加蒸馏水溶解至100ml；（4）12mol ╱L HCl ：浓HCl 原液（36%-38%）；（5）12.5mol ╱L （50%）NaOH ：称取NaOH 50g ，用蒸馏水溶解至100ml ；（6）碘试剂：碘100mg 和KI 200mg 溶于50ml 蒸馏水中；（7）班氏试剂：称取柠檬酸钠（C5H5NaO7 ?5H2O ）173g 和无水碳酸钠（Na2CO3）100g 溶于蒸馏水700ml 中，加热促溶。

冷却，慢慢倾入17.3%硫酸铜（CuSO4?5H2O ）100ml ，边加边摇。

再加蒸馏水至1000ml ，混匀，如混浊可过滤取滤液。

此试剂可长期保存。

3.仪器和器材：（1）普通离心机，室温至100℃恒温水浴箱（×2），723型可见光分光光度计，精度为10mg 级电子天平（×1）；（2）剪刀（×1），镊子（×1），研钵（×1）；（3）试管架（×1），10ml 离心管（×2），(15㎜×100㎜)试管（×6）；（4）刻度吸量管（2ml ×1，5ml ×2），1000μl 微量可调取液器（×1）；（二）实验方法1.肝糖原的提取与鉴定的实验的流程图：＋5%CCl3COOH 1 ml ＋5%CCl3COOH 3 ml沉淀（弃去）2.（1）（2）3注意事项四、结果与讨论：①结果：实验数据、现象、图谱；②讨论：以结果为基础的逻辑推论，并得出结论。

生物化学实验报告姓名：郭玥学号： 3120100021专业年级： 2012级护理本科组别：第8实验室生物化学与分子生物学实验教学中心【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：XX】实验目的：1、掌握盐析法分离蛋白质的原理和基本方法2、掌握凝胶层析法分离蛋白质的原理和基本方法3、掌握离子交换层析法分离蛋白质的原理和基本方法4、掌握醋酸纤维素薄膜电泳法的原理和基本方法5、了解柱层析技术实验原理：1、蛋白质的分离和纯化是研究蛋白质化学及其生物学功能的重要手段。

2、不同蛋白质的分子量、溶解度及等电点等都有所不同。

利用这些性质的差别，可分离纯化各种蛋白质。

3、盐析法：盐析法是在蛋白质溶液中，加入无机盐至一定浓度或达饱和状态，可使蛋白质在水中溶解度降低，从而分离出来。

蛋白质溶液中加入中性盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化膜减弱乃至消失。

中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，蛋白质分子之间聚集而沉淀。

4、离子交换层析:离子交换层析是指流动相中的离子和固定相上的离子进行可逆的交换，利用化合物的电荷性质及电荷量不同进行分离。

5、醋酸纤维素薄膜电泳原理：血清中各种蛋白质的等电点不同，一般都低于pH7.4。

它们在pH8.6的缓冲液中均解离带负电荷，在电场中向正极移动。

由于血清中各种蛋白质分子大小、形状及所带的电荷量不同，因而在醋酸纤维素薄膜上电泳的速度也不同。

因此可以将它们分离为清蛋白（Albumin)、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白5条区带。

实验材料：人混合血清葡聚糖凝胶（G-25)层析柱DEAE纤维离子交换层析柱饱和硫酸铵溶液醋酸铵缓冲溶液 20%磺基水杨酸1%BaCl溶液氨基黑染色液2漂洗液 pH8.6巴比妥缓冲溶液电泳仪、电泳槽实验流程：盐析（粗分离）→葡聚糖凝胶层析（脱盐）→DEAE纤维素离子交换层析（纯化）→醋酸纤维素薄膜电泳（纯度鉴定）实验步骤：（一）盐析+凝胶柱层析除盐：（二）离子交换层析（纯化）：（三）醋酸纤维素薄膜电泳：1、点样（如下图）：-点样线尽量点得细窄而均匀,宁少勿多2、电泳：①薄膜粗面向下 ②点样端置阴极端③两端紧贴在滤纸盐桥上，膜应轻轻拉平 电压：110V 时间：50min3、染色和漂洗：电泳完毕后，关闭电源，将膜取出，直接浸于染色液中5min。

实验原理，实验结果，实验分析。

分光光度技术及蛋白含量的测定
实验一双缩脲法测定蛋白质含量
实验原理：蛋白质分子在碱性溶液中能与铜离子结合成紫色的化合物，即为双缩脲反应。

在一定浓度内，颜色与浓度成正比。

实验结果:由于第五组数据误差较大，图像绘制时予以舍去。

实验分析：根据标准曲线及其公式，并血清吸光度为0.089，得出每100ml血清样品中蛋白质的克数为0.548g。

实验二考马斯亮兰结合法测定蛋白质含量
实验原理：考马斯亮兰与蛋白质结合后最大吸收峰从465nm变成595nm，即其595nm处光吸收增加量可知蛋白质的量。

实验结果:标准溶液的吸光度为0.407，标本溶液的吸光度为0.088。

实验分析：根据公式，可得样品中蛋白质的含量为10.811µg/ml。

实验三紫外分光光度法测定蛋白质含量
实验原理:蛋白质具有吸收紫外线的性质，其高峰在280nm波长处。

在此波长范围内，吸收峰的光密度值与其浓度成正比。

实验结果：
实验分析：。

大连理工大学化工与环境生命学部生命科学与技术学院生物化学实验报告年班：生1201班姓名：夏康凯学号：2012410362014年6月24日实验一3, 5 -二硝基水杨酸法测定总糖和还原糖1、实验目的：掌握还原糖和总糖测定的基本原理掌握比色法测定还原糖的操作方法和分光光度计的使用。

2、实验原理：在NaOH和丙三醇存在下，3,5-二硝基水杨酸（DNS）与还原糖共热后被还原生成氨基化合物。

在过量的NaOH碱性溶液中此化合物呈桔红色，在540nm波长处有最大吸收，在一定的浓度范围内，还原糖的量与光吸收值呈线性关系，利用比色法可测定样品中的含糖量。

3、实验步骤：（一）葡萄糖标准曲线制作1. 取6个试管，按下表加入1.0mg/ml葡萄糖标准液和蒸馏水2. 向各试管中分别加入DNS试剂1 ml，充分混合，放入沸水浴中加热煮沸2 min 进行显色，取出试管放入盛有冷水的烧杯中迅速冷却。

3.向各管中分别加入8 ml蒸馏水，充分混合。

4.以空白管（0号管）做对照，于540nm 波长下调0，然后测定各管的OD 值。

5.以光吸收值作为纵坐标，葡萄糖含量为横坐标，绘制标准曲线。

如果该直线不通过零点，必须重做。

（二）还原糖的制备1. 称取2g玉米粉，把它放入一个100ml的三角瓶中，然后加入20~30ml蒸馏水，搅拌均匀。

2. 把三角瓶放于一个50℃水浴中保温30 min，不时搅拌。

3. 拿出三角瓶，将三角瓶内含物转入50ml的容量瓶中：过滤，定溶，充分混合，滤出液即为还原糖提取液。

(三) 样品总糖的水解和提取1. 取1g玉米粉，放在100ml三角瓶中，加15ml水溶解，再加10ml 6mol/L 盐酸，混匀。

2. 将三角瓶置于沸水浴中加热煮沸30 min。

3.取出1~2滴置于白瓷板上，加1滴I-KI溶液检查水解是否完全。

如已水解完全，则不呈现蓝色。

4.拿出三角瓶，冷却，过滤，滤出液即为总糖提取液。

5.加入3-5滴酚酞指示剂，混匀，用6mol/L的NaOH中和至溶液呈微红色。

高校生物化学实验报告范文及模板实验目的：研究酶在体内消化食物的作用及其适宜环境。

实验原理：酶是一种生物催化剂，它可以降低活化能，加速生物体内的化学反应。

本实验以淀粉分解酶为研究对象，通过测定不同温度和pH值对淀粉分解的影响，探究酶的最适环境条件。

实验材料与仪器：1. 淀粉溶液2. 淀粉分解酶溶液3. 碘液4. 不同温度的水浴器5. pH值测定仪器6. 试管实验步骤：1. 准备不同温度的水浴器，分别设定为30℃、40℃、50℃、60℃和70℃。

2. 准备含有不同pH值的溶液，分别调整为pH4、pH6、pH8、pH10和pH12。

3. 取5个试管，分别加入适量的淀粉溶液。

4. 将试管1放入30℃的水浴器中，试管2放入40℃的水浴器中，以此类推，每个水浴器只放一个试管。

5. 在试管中加入适量的淀粉分解酶溶液，同时启动计时器，计时10分钟。

6. 在10分钟后，取出试管，加入适量的碘液进行观察。

根据颜色的变化，判断淀粉是否分解。

7. 重复步骤5和6，记录并比较不同温度条件下淀粉的分解情况。

8. 重复步骤5和6，记录并比较不同pH值条件下淀粉的分解情况。

实验结果：根据实验观察和记录，得到以下结果：1. 不同温度对淀粉分解的影响：- 在低温（30℃和40℃）条件下，淀粉几乎未被分解，添加碘液后仍呈现蓝色。

- 在适中温度（50℃和60℃）条件下，淀粉有部分被分解，添加碘液后呈现棕色至深棕色。

- 在高温（70℃）条件下，淀粉完全被分解，添加碘液后呈现黄色至无色。

2. 不同pH值对淀粉分解的影响：- 在酸性条件（pH4）下，淀粉几乎未被分解，添加碘液后仍呈现蓝色。

- 在中性条件（pH6和pH8）下，淀粉有部分被分解，添加碘液后呈现棕色至深棕色。

- 在碱性条件（pH10和pH12）下，淀粉完全被分解，添加碘液后呈现黄色至无色。

实验讨论：根据实验结果，可以得出以下结论：1. 酶在体内消化食物的作用受温度的影响。

在适宜的温度范围内（50℃至60℃），酶活性最高，能够有效地分解淀粉。

生物化学实验报告实验目的，通过本实验，掌握生物化学实验的基本操作技能，了解生物化学实验的原理和方法，培养实验动手能力和观察能力。

实验仪器与试剂：1. 实验仪器，分光光度计、离心机、pH计、恒温水浴器等。

2. 实验试剂，葡萄糖、淀粉酶、苯酚等。

实验原理：本实验主要通过观察酶在不同条件下的活性变化来了解酶的特性，探究酶的最适工作条件。

酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内的化学反应，而酶的活性受到温度、pH值等因素的影响。

通过本实验，可以对酶的活性变化进行实验观察，从而更好地理解酶的作用机理。

实验步骤：1. 实验前准备，将所需试剂及仪器准备齐全，并按照实验要求进行标定和校准。

2. 实验操作，将淀粉溶液分别加入不同温度下的酶液中，反应一定时间后，加入碘液观察淀粉的变化情况。

3. 数据记录，记录不同温度下反应的时间和淀粉的变化情况，以及相应的酶活性。

4. 数据处理，根据实验数据，绘制反应时间与温度的曲线图，分析酶活性随温度变化的规律。

实验结果与分析：实验结果显示，酶在不同温度下的活性存在明显的变化。

在适宜的温度范围内，酶的活性较高，反应速率较快；而在温度过高或过低时，酶的活性明显下降，反应速率变慢甚至失活。

这说明酶的活性受温度影响较大，而且存在一个最适温度范围。

结论：通过本实验，我们深入了解了酶的活性变化规律，掌握了生物化学实验的基本操作技能，提高了实验动手能力和观察能力。

同时，也加深了对生物化学实验原理和方法的理解，为今后的实验学习打下了坚实的基础。

总结：生物化学实验是学习生物化学课程的重要组成部分，通过实验学习，可以更直观地了解生物化学的基本原理和方法。

我们将继续努力，不断提高实验技能，深入探究生物化学的奥秘，为将来的科学研究和实践工作打下坚实的基础。