酶(生物化学)

生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。

可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。

酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。

分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。

活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。

生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。

2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。

3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。

基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。

单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。

辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。

酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。

酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。

酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。

酶通过多元催化发挥高效催化作用。

酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。

底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。

v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。

vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。

酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。

酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。

对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。

在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。

酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。

生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。

本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。

酶的起源可以追溯到较古老的生命形式，最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。

随着生命的进化，酶不断发展演化，形成了各种不同的催化机制和功能类型。

如今，酶的催化机理主要有两种类型：锁定键合理论和过渡态理论。

锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系，从而改变反应物的构象，降低反应的活化能，推动化学反应的进行。

过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定，从而加速反应的进行。

不同的酶具有不同的催化机制，通过这些机制，酶能够催化各种生物反应，例如水解、合成、氧化还原等。

酶的结构是其催化功能的基础。

酶与其他蛋白质一样，由氨基酸残基组成，并通过肽键连接形成多肽链。

酶的氨基酸序列决定了其三维结构，而三维结构则决定了酶的功能。

酶的三维结构通常具有特定的空间构型，其中包括活性中心和底物结合位点。

活性中心是酶催化功能的核心部位，通常由几个氨基酸残基组成，能够与底物形成特定的键合关系。

底物结合位点则是酶与底物结合的地方，通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。

酶的催化效率受其结构稳定性的影响，一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。

酶在生物体内扮演着十分重要的角色。

生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行，但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。

这使得生物体内的代谢能够在体温下进行，避免了过高的能量损耗。

酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点，能够避免无效和副反应的发生。

另外，酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。

这包括转录水平上的调控，如基因表达的调控，以及翻译后修饰的调控，如磷酸化、乙酰化等。

酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应，并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。

酶名词解释生物化学
酶是一类特殊的蛋白质，它们能够促进生物体内的生物化学反应，大多数酶都是由氨基酸构成的，它们是一种非常重要的活性物质，主
要起到催化反应的作用。

酶在细胞代谢中具有重要作用，它们可以促
进物质的合成，也可以代谢物质或物质类别，使其变成另一种物质或
物质类别。

在生物体内，酶活动受到许多因素的影响，如pH、温度、酸碱度等，因此，当环境条件发生变化时，这些条件就会影响酶活性的变化。

人体的各种酶的活性，受到多种因素的影响，这些因素是酶的活性的
主要影响因素之一。

合适的pH值是释放酶活性最重要的条件之一，
酶在pH值变化不大，生物体正常温度范围内，才能发挥最大活性，如
果受到外界环境影响，会出现活性降低或丧失的情况。

酶特性稳定性也是其发挥功能的重要因素，生物体的酶的活性一
定的条件下会稳定，活性的变化不大。

常见的酶是热稳定的，水溶性的，能够耐受较高的温度，而冷稳定的酶则受冷的影响，它的活性会
随着温度的降低而降低。

酶可以将一种物质转化成另一种物质，这种物质通常是激素和药物，它们可以促进生物体内物质的消化和吸收，也可以促进有机物质
的形成，例如胆汁酸、胰液酶等，它们可以帮助人体正常的新陈代谢，而且与免疫反应和胃肠道有关的酶也起着重要作用。

以上就是对酶名词解释生物化学的大概介绍，酶是生物体内重要
的反应物质，它们可以催化和促进物质的合成、代谢，并受到外界环
境条件影响，代谢过程中发挥重要作用，是生物体新陈代谢过程中不
可或缺的一环。

⽣物化学第四章酶第四章酶酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。

1957巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。

1 分⼦Glc→2分⼦⼄醇+2分⼦CO2 从Glc开始，经过12种酶催化，12步反应，⽣成⼄醇。

1897 Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动⽆关，不含细胞的酵母汁也能进⾏⼄醇发酵。

1913 Michaelis和Menten提出⽶⽒学说—酶促动⼒学原理。

1926 Sumner⾸次从⼑⾖中提出脲酶结晶，并证明具有蛋⽩质性质。

1969 化学合成核糖核酸酶。

1967-1970 从E.coli中发现第I、第II类限制性核酸内切酶。

1986 Cech发现四膜⾍细胞⼤核期间26S rRNA前体具有⾃我剪接功能。

ribozyme ，deoxyribozymeE.coRI5’——GAA TTC——3’3’——CTTAAG——5’限制作⽤修饰作⽤5’——GAATTC——3’5’——GAATTC——3’3’——CTTAAG——5’ 3’——CTTAAG——5’第⼀节酶学概论⼀、酶的⽣物学意义⼤肠杆菌⽣命周期20分钟，⽣物体内化学反应变得容易和迅速进⾏的根本原因是体内普通存在⽣物催化剂—酶。

没有酶，⽣长、发育、运动等等⽣命活动就⽆法继续。

限制性核酸内切酶（限制-修饰）⼆、酶的概念及其作⽤特点1、酶是⼀种⽣物催化剂酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。

⽣物催化剂：酶(enzyme)，核（糖）酶(ribozyme)，脱氧核（糖）酶(deoxyribozyme)2、酶催化反应的特点（1）、催化效率⾼酶催化反应速度是相应的⽆催化反应的108-1020倍，并且⾄少⾼出⾮酶催化反应速度⼏个数量级。

（2）、专⼀性⾼酶对反应的底物和产物都有极⾼的专⼀性，⼏乎没有副反应发⽣。

（3）、反应条件温和（4）、活性可调节根据据⽣物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。

第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。

酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。

不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。

二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。

2) 都能降低反应的活化能。

3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。

4) 反应前后不发生质与量的变化。

2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。

酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。

通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。

它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。

Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。

发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。

相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。

立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。

内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。