一名词解释蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨基酸的线性序列。
在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。
主要化学键是：肽键和二硫键蛋白质的二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。
蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α-螺旋，β-折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
主要有αα、βαβ、βββ等。
结构域(domain) 大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个结构紧密的空间上可以辨认的的三维实体，折叠较为紧密，各行使其功能，称为结构域。
锌指结构一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构。
是由一个含有大约30个氨基酸的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His配位的Zn2+构成，形成的结构像手指状。
锌指蛋白包括2－13个手指，各由23氨基酸组成，并由7－8个氨基酸连接；与 DNA大沟结合并环绕DNA分子，大沟与特异DNA碱基互作的一类模体。
锌指蛋白大多都是与基因表达的调控有关的功能蛋白。
亮氨酸拉链（ZIP）亮氨酸拉链是一个富含亮氨酸残基的结构域，参与形成二聚体。
在每个拉链蛋白中都有一个与重复的亮氨酸相邻的高碱性区，该区可能含一个DNA结合点。
-COOH，每隔7个氨基酸出现一个Leu，所有Leu出现在同一侧面，成直线排列，形成疏水面。
依靠Leu的疏水作用, 2个螺旋相互缠绕，形成拉链结构。
EF手：由2个α-螺旋（E和F）与连接他们的环组成一类模体，E螺旋含9个残基，用右手食指表示：与Ca+结合的环含12个残基，用弯曲的中指表示；F螺旋含18个残基，用拇指表示。
分子伴侣：有些蛋白质被合成以后，自己不能独立形成自由能最低的立体结构，而需要一类蛋白质来帮助折叠，这类蛋白质称为分子伴侣。
它们普遍存在于真核生物和原核生物中，一般使用ATP的能量帮助其它蛋白质形成自由能最低的空间构象。
热休克蛋白又称热激蛋白HSP，是机体细胞在一些理化因素刺激后高效表达的一组蛋白质，因最先发现于果蝇唾液腺的热应激反应中而得名，此后的研究表明，热休克蛋白广泛存在于人、动物、微生物和植物的细胞中，是一类在遗传上高度保守的分子，能保护细胞并促进细胞对各种刺激所造成的损伤进行自身修复，具有重要的生物学功能。
结构生物学：以生命物质的精确空间结构及其运动为基础来阐明生命活动规律与生命现象本质的科学，研究核心内容是生物大分子及其复合物和组装体完整、精确的三维结构、运动和相互作用，以及他们与正常生物学功能和异常生理现象间的关系。
蛋白质组学：直接研究某一物种、个体、器官、组织及至细胞中的全部蛋白质，获得整个体系内所有蛋白质组分生物学和理化参数，揭示生命活动的规律。
序列反应：分为序列有序反应和序列随机反应序列有序反应：底物结合和产物的释放有一定顺序，产物不能再底物完全结合前释放，只有NAD+首先与酶结合，然后苹果酸才能与酶结合，形成的三元复合物转变为另一三元复合物，苹果酸的产物草酰乙酸先释放，NAD+的产物NADH后释放。
序列随机反应：两个底物随机结合，两产物随机释放，没有先后顺序乒乓反应：在该反应中，酶结合一个底物并释放一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。
酸碱催化指通过向底物（作为碱）提供质子底物（作为酸）夺取质子而稳定过渡态、加速反应的一类催化机制。
例如：咪唑基的pk=6.0,在生理pH条件下，有一半以酸性形式存在，另一半以碱性形式存在，因此既可以作质子的供体又可以作质子的受体，在酶促反应中发挥作用。
共价催化：某些酶分子能作为亲核催化剂或亲电催化剂分别放出或汲取电子而与底物分子形成不稳定的共价中间络合物，反应活化能降低而加速反应，称为共价催化。
包括：亲核催化，亲电子催化。
专一性不可逆抑制剂 Ks和Kcat 型Ks型:具有底物类似结构；带有活泼基因：与必需基团反应；利用对酶亲和性修饰（亲和标记试剂）。
部分结构与底物类似，可直接结合于活性部位，另一部分则与活性中心某基团反应，对其进行共价修饰使E失活，如TPCK 对胰凝乳蛋白酶。
Kcat型：具有底物类似的结构；本身是酶的底物；还有一潜伏的反应基团（自杀性底物）具有类似于底物的结合和反应基团，可结合于酶的活性部位并在其作用之下发生反应；与底物不同的是它还有潜伏的反应基团，受酶催化之后即被活化，与酶活性中心某基团共价结合，使酶丧失活性。
酶的别构效应和协同效应当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而改变其对后继配体的亲和力，这种效应就称为变构酶的协同效应。
可分为正协同效应、负协同效应，和同促效应、异促效应同工酶在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。
同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。
核酶与核苷酶核酶是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。
核苷酶是催化核酸酯键水解的酶，本质是蛋白质。
酶活性中心是指酶分子中直接与底物结合并完成酶催化反应的结构区域，该部位化学基团集中，并构成一定空间构象。
活性中心由两部分构成：结合中心：与底物结合的部位，决定酶的专一性；催化中心：促进底物发生化学反应的部分，决定酶所催化反应的性质。
人工膜人工膜是具有生物膜的基本结构特点和某些理化性质的，用于研究生物膜结构与功能关系的基本模型。
当放入水溶液中，亲水基团就朝向水而排列，疏水基团则尽量背离水而聚集，这样就自发地形成了膜。
最能代表生物膜结构特性的人工膜是单分子层膜、双分子层膜和脂质体。
糖萼：细胞膜上的糖蛋白和糖脂，其糖链都朝向胞外，使得整个细胞外层犹如一层糖的包被，好比花被包着花萼。
脂筏：一种非均一性富集固醇和鞘脂的高动态小型域，能使细胞过程隔室化。
糖蛋白：一种或多种糖以共价键连接到肽链上的蛋白质。
其特点是：蛋白质含量较多，糖所占比例变动大，表现为蛋白质的特性。
分布于细胞膜、溶酶体、细胞外液中。
蛋白聚糖：一条或多条糖胺聚糖以共价键与核心蛋白形成的化合物。
其特点是糖占比例大，约一半以上，具有多糖性质。
分布于软骨、结缔组织、角膜基质、关节滑液、粘液、眼玻璃体等组织。
糖与蛋白的连接方式N-连接糖蛋白糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-X-Ser序列的天冬酰胺氮以共价键连接称N-连接糖蛋白。
O-连接糖蛋白糖蛋白糖链与蛋白部分的丝/苏氨酸残基的羟基相连，称为O-连接糖蛋白。
N聚糖血清糖蛋白多以Ｎ-糖肽键连接，因而N-聚糖又称血清型。
是糖链还原端和与多肽链Asn残基侧链基团的酰胺-NH2缩合，形成C-N糖苷键，有分支，在翻译过程中合成。
O-聚糖因最早发现于粘蛋白，故又称粘蛋白型。
是糖链还原端与丝氨酸，苏氨酸侧链-OH形成C-O糖苷酸，不一定有分支，其合成师翻译后修饰的。
蛋白酶：丝氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、金属蛋白酶泛肽：是一种高度保守的小蛋白，在一系列酶作用下与靶细胞蛋白共价连接，广泛存在于各类真核细胞中。
细胞凋亡：是正常机体细胞在受到生理或病理性刺激后出现的一种自发的死亡过程，它受相关基因的调控，因此又称程序性死亡。
蛋白质磷酸化：指由蛋白质激酶催化的把ATP或GTP上位的磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的过程，是生物体内一种普通的调节方式，在细胞信号转导的过程中起重要作用。
接头蛋白：通常含有多个结合其他分子的特殊蛋白模块，或与蛋白模块结合的结构，因此可以把上游与下游信号分子连接在一起，协助信号的传递。
锚定蛋白：是一类特殊的接头蛋白，除结合多种信号分子外，还通过它的一端与细胞膜结构相结合，把胞浆中与同一信号传递过程密切相关的信号贩子定位在近膜区，类似于建筑中脚手架，又称为支架蛋白。
G蛋白即GTP结合蛋白，是一个蛋白质家族，在细胞信号转导中起着偶联膜受体与效应器的中介作用。
G蛋白的GTP结合形式为其活化态，GDP结合形式为其非活化态。
通常按其分子大小分为异源三聚体G蛋白，缩写为Gp 和单链小分子G蛋白。
细胞信号转导包括信号分子的接收、信号的放大和效应产生三个阶段。
大多数胞外化学信号（第一信使）都通过质膜上的专一性受体识别与结合。
受体不仅能区别不同的外界刺激，而且还能激活特定的信号放大系统，产生胞内信使（第二信使），后者再通过特定的效应分子作用与靶分子，导致蛋白质结构、酶活力、膜透性、基因表达等方面的改变，从而产生一系列生理、病理效应。
受体是细胞表面或亚细胞组分中的一类特殊的蛋白质分子，可识别并专一地结合有生物活性的信号分子，从而激活或触发一系列生化反应，最终产生该信号特定的生物学效应。
乒乓反应：在该反应中，酶结合一个底物并释放一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。
指各种底物不可能同时与酶形成多元复合体，酶结合底物A，并释放产物后，才能结合另一底物，再释放另一产物。
由于底物和产物是交替地与酶结合或从酶释放，好象打乒乓球一样，一来一去，故称乒乓反应，实际上这是一种双取代反应，酶分两次结合底物，释出两次产物。
共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰。
26s蛋白酶体:26S蛋白酶体由至少30多种不同的亚基组成，包括空桶状的20S蛋白酶体和结合在其两端的19S 调节复合物，催化泛肽化蛋白质降解。
滞后酶：从T态转变为R肽需数分钟，比别构酶（10-2—10-4）慢得多。
记忆酶：通常以底物亲和力较低的构象存在，与底物结合后转变为亲和力较高的另一构象，释放产物后仍呈易结合底物的构象。
二简答及论述题1球状蛋白质结构划分为哪些层次，举例说明蛋白质分子三维结构结构如何影响功能答：球状蛋白质的结构层次包括：一、二、三、四级结构，以及超二级结构，结构域。
目前，对蛋白质功能的认识包括以下三个方面：1蛋白质对生命活动的贡献，即生物学意义2蛋白质的分子功能3蛋白质的亚细胞定位。
补充蛋白质二级结构中α螺旋，β折叠的结构简述α-螺旋结构特点①右手螺旋②每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm ③氢键维系（形成于每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧之间）④AA侧链伸向螺旋外侧⑤α-螺旋中的全部肽键都可形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平衡。
