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第八章氨基酸代谢教学要求（一）掌握内容1. 氨基酸脱氨基作用方式：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。
2. 氨的来源和去路；氨的转运过程；丙氨酸-葡萄糖循环。
3. 尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
（二）熟悉内容1. 氮平衡及必需氨基酸的概念、蛋白质的生理功能。
2. 蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
3. 氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。
4. 一碳单位的概念、载体及生理功能。
5. 熟悉活性甲基的形式。
（三）了解内容1. 蛋白质的腐败作用及腐败产物。
2. 甲硫氨酸循环和肌酸合成。
3. 苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
教学内容（一）蛋白质的营养作用1. 蛋白质的生理功能2. 蛋白质的需要量和营养价值（二）蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化（1）胃中的消化；（2）小肠内的消化。
2. 氨基酸的吸收（1）主要部位；（2）吸收形式；（3）吸收机制。
3. 白质的腐败作用（1）胺类的生成；（2）氨的生成；（3）其他有害物质的生成。
（三）氨基酸的一般代谢1. 概述（1）细胞蛋白质降解的两条途径；（2）氨基酸代谢库（metabolic pool）。
2. 氨基酸的脱氨基作用（1）转氨基作用；（2）氧化脱氨基作用；（3）联合脱氨基作用。
（4）非氧化脱氨基作用。
3. α-酮酸的代谢（1）经氨基化生成非必需氨基酸；（2）经三羧酸循环氧化供能；（3）转变为糖及脂类。
（四）氨的代谢1. 体内氨的来源（1）氨基酸及胺分解产氨；（2）肠道吸收的氨；（3）肾小管分泌氨。
2. 氨的去路（1）合成尿素排出（主）；（2）与谷氨酸合成谷氨酰胺；（3）合成非必需氨基酸及含氮物；（4）经肾脏以铵盐形式排出。
3. 氨的转运（1）丙氨酸-葡萄糖循环；（2）谷氨酰胺（Gln）的运氨作用。
4. 尿素的生成（1）尿素合成的主要器官；（2）尿素合成的鸟氨酸循环；（3）鸟氨酸循环的步骤；（4）尿素合成的调节。
5. 高血氨症和氨中毒（五）个别氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用（1）γ-氨基丁酸；（2）组胺；（3）牛磺酸；（4）5-羟色胺；（5）多胺。
蛋白质降解和氨基酸的分解代谢蛋白质的降解细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。
从表面上看，这样的变化过程看似是一种浪费，实际上它有二重功能，其一是排除那些不正常的蛋白质，它们一旦积聚，将对细胞有害；其二是通过排除积累过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以进行。
蛋白质降解的特性蛋白质有选择地降解非正常蛋白质，例如血红蛋白与缬氨酸类似物结合，得到的产物在网织红细胞中的半存活期约10min，而正常血红蛋白可延续红细胞的存活期最终可达120天。
正常的胞内蛋白被排除的速度是由它们的个性决定的，绝大多数快速降解的酶都居于重要的“代谢控制”位置，而较稳定的酶在所有生理条件下有较稳定的催化活性。
降解速度还因它的营养及激素状态而有所不同。
在营养条件被剥夺的情况下，细胞提高它的蛋白质降解速度，以维持它的必需营养源使不可或缺的代谢过程得以进行。
蛋白质降解的反应机制真核细胞对于蛋白质降解有两种体系，一个是溶酶体的降解体质和一种ATP-依赖性的以细胞溶胶为基础的机制。
溶酶体溶酶体是具有单层被膜的细胞器，其中个含有50多种水解酶，包括不同种的蛋白酶，称之为组织蛋白酶。
溶酶体保持其内部PH在5左右，而它含有的酶的最适PH就是酸性。
如此可以抵制偶然的溶酶体渗漏从而保护了细胞，因此在细胞溶胶PH下，溶酶体的大部分酶都是无活性的。
溶酶体对细胞各组分的再利用是通过它融合细胞质的膜被点块即自（体吞）噬泡，并随即分解其内容物实现的。
溶酶体的阻断剂有抗虐药物——氯代奎宁（是一种弱碱，在不带电形式随意穿透溶酶体，在溶酶体内积累形成特电荷型，因此增高了溶酶体内部的pH，并阻碍了溶酶体的功能。
溶酶体降解蛋白质是无选择性的，而rong'mei't'抑制剂对于非正常蛋白或短寿命酶无快速的降解效应，但是它们可以防止饥饿状态下蛋白质的加速度崩溃。
许多正常的和病理活动都伴随溶酶体活性的升高。
ATP-依赖真核细胞蛋白质的降解主要是溶酶体的作用，但是缺少溶酶体的网织红细胞却可选择性的降解非正常蛋白质，这里有ATP-依赖的蛋白质水解体系存在ＡＴＰ依赖蛋白质需要有泛肽存在。
生物化学丨氨基酸代谢氨基酸代谢蛋白质的生理功能及营养作用一、蛋白质的生理功能1.维持细胞组织的生长、更新和修补2.参与多种重要的生理活动3.氧化供能蛋白质在肠道的消化吸收及腐败作用一、胃蛋白酶作用的特点：①胃蛋白酶的最适pH为1.5—2.5；二、氨基酸的吸收氨基酸的吸收部位是小肠，主要是耗能的主动吸收过程。
三、蛋白质的腐败作用肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用，称为腐败作用。
氨基酸的一般代谢一、转氨酶又称氨基转移酶，催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，形成转氨基反应。
其辅酶是磷酸吡哆醛。
二、氨基酸的脱氯基作用1.转氨基作用：转氨酶。
2.氧化脱氨：L—谷氨酸脱氢酶。
3.联合脱氨基作用：转氨基作用偶联L—Glu氧化脱氨，存在于肝、肾、脑等组织。
4.嘌呤核苷酸循环：存在于心肌和骨骼肌。
氨的代谢一、氨的来源1.氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。
2.肠道吸收的氨。
3.肾小管上皮细胞分泌的氨。
二、氨的转运（一）丙氨酸－葡萄糖循环肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，丙氨酸脱下的氨在肝合成尿素，脱氨后形成的丙酮酸异生成葡萄糖经血液循环运回肌肉。
（二）谷氨酰氨的运氨作用在脑和肌肉组织，氨和谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下生成谷氨酰胺，并由血液运至肝和肾，再经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸和氨。
血液中丙氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸的含量相对较高。
三、氨的去路（一）在肝内合成尿素是体内氨的主要去路尿素合成过程又称鸟氨酸循环，鸟氨酸循环的要点：1.部位：肝细胞的线粒体、胞液。
2.终产物：尿素。
3.关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶I：位于线粒体中，其激活剂为N 一乙酰谷氨酸；精氨酸代琥珀酸合成酶。
氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。
二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。
而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。
蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。
（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。
这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。
关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。
A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。
他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。
在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。
一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。
