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蛋白质化学作业-答案

蛋白质化学作业

一：名词解释：

等电点：在某一种特定PH的溶液中，某物质以两性离子形式存在，所带的正负电荷总数相等，静电荷数为零，在电场中它即不向正极移动也不向负极移动，此时的PH值为该物质的等电点。

盐析和盐溶：蛋白质溶液中加入中性盐后，因盐的浓度不同可产生不同的反应。低盐浓度时，随盐浓度的增加，蛋白质溶解度增加的现象，称为盐溶。而高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其电荷，从而使蛋白质从溶液中沉淀出来，称为盐析。

蛋白质变性：天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键断裂，引起天然构象的改变，导致其生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象称为蛋白质的变性。

结合蛋白：由简单蛋白质即只有氨基酸成分的蛋白质与非蛋白质组分结合而成，其非蛋白质组分通常称为辅基。

蛋白质亚基：是组成蛋白质四级结构最小的共价单位。在具有四级机构的蛋白质中有三级机构的球蛋白称为亚基。它可由一条肽链组成，也可由几条肽链通过二硫键和次级键连接在一起组成。

酰胺平面：肽键中C-N具有双键的性质，因而C-N不能自由旋转，这样使得与它相连的原子都固定在一个平面，这个平面就称为酰胺平面。

诱导契合：酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是亲性的而非刚性的，当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，其上有关的各个集团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从原酶上脱落下来后，酶的活性中心有恢复了原来的构象。

二：判断题：2题对，其余错

三：填空题：

1. 色氨酸、酪氨酸

2. ①二硫键②疏水键③范得华力

3. ①协同②变构

4. ①α--氨基②α-羧基③侧链可解离基团

四：选择题：

（1）：1；（2）：3；（3）：2

五：问答题：

1，什么叫蛋白质的一级、二级、三级、四级结构？维持以上各层次结构的作用力有哪些？

蛋白质一级结构：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。它排除了氨基酸a-碳原子的构型以外的原子空间排列，同样也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。维系的作用力氨基和羧基缩合形成的共价键。

蛋白质二级结构：多肽链主链在以及结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如a-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。维系的作用力是氢键。二级结构不涉及氨基酸残疾的侧链构象。

蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步地盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系作用力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电作用力），另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。

蛋白质四级结构：有许多蛋白质有两个或两个以上的具有独立三级结构的亚基通过一些非共价键结合成为多聚体，这些亚基的结构是可以相同的，也可以是不同的。四级结构指亚基的种类数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。维系作用力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）。

2, 蛋白质溶液作为亲水胶体，其稳定因素有哪些？它们是怎样起稳定作用的？

①蛋白质分子小(直径在1?100nm之间)。介质(水)分子的布朗运动对蛋白质分子(因小)碰撞的合力不等于零，因此它具有动力学上的稳定性；

②蛋白质分子携带同种电荷。一种蛋白质在一定的pH环境下(等电pH除外)带有同种电荷,因相互排斥而不易聚集沉淀；

③球状蛋白质分子表面具有亲水基团。它们使蛋白质分子表面形成水化层。因而阻碍分子相互靠拢。（5分）

3, 什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？

蛋白质的变性作用，是指蛋白质立体结构被破坏，使按特定方式折叠卷曲的多肽链由有序状态成为伸展松散的无规则排列状态，变性一般不涉及肽键的断裂，而主要是次级键断裂，破坏了维持蛋白质立体结构条件，使蛋白质构象被破坏。（2分）变性后的蛋白质，溶解度降低，粘度增加，失去活性，失去结晶能力，易于被酶水解。

引起蛋白质变性的因素有两大类：

①物理因素：加热变性使蛋白质沉淀、紫外光、X-射线、超声波、高压…；

②化学因素：

A: 有机溶剂：丙酮、乙醇等有机溶剂有较强的亲水能力，能破坏蛋白质分子周围的水化层，导致蛋白质沉淀析出。

B:重金属盐：Hg2+ 、 Ag+ 、Pb2+等重金属离子可与蛋白质中带负电荷的集团形成不易溶解而沉淀。

C:生物碱试剂：可与蛋白质中带正电荷的集团形成不溶性盐析出。

其中强酸、强碱、脲、去垢剂、重金属盐、生物碱试剂及有机溶剂等化学因素可引起蛋白质变性。

4, 蛋白质有哪些重要的理化性质？分别举例说明这些重要性质在轻工业中的应用。

1）蛋白质的两性电离及等电点：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液PH条件下可解离成负电荷或正电荷的基团。如等电聚焦电泳分离蛋白质。

2）蛋白质的沉淀：在适当的条件下，蛋白质从溶液中析出的现象如：丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。如抢救误服重金属盐中毒的病人。

3）蛋白质变性与复性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性子的改变和生物活性的丧失，主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。如工业上消毒杀菌及蛋白质的分析分离。

4）蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质含量测定。

5）蛋白质的呈色反应：对生物材料中蛋白质含量测定。

茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸，其氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。

双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。

5, 举例说明“蛋白质在生活细胞中含量丰富，功能繁多，是生命活动的体现者。”1）酶是以蛋白质为主要成分的生物催化剂，代谢反应几乎都是在酶的催化作用下进行的。

2）结构蛋白参与细胞和组织的建成

3）某些动物激素是蛋白质，如胰岛素、促甲状腺激素等，在代谢调节中具有十分重要的作用

4）运动蛋白如肌肉中的肌动蛋白，肌球蛋白等与肌肉收缩和细胞运动有关

5）高等动物的抗体、补体、干扰素等蛋白质具有防御功能

6）某些蛋白质具有运输功能，如血红蛋白和肌红蛋白运输氧，脂蛋白运输脂累、细胞色素和铁氧还原蛋白传递电子等

7）激素和神经质的受体蛋白有接受和传递信息的功能，如细胞表面抗原参与免疫反应和细胞识别

8）染色质蛋白、阻遏蛋白转录因子等参与基因表达的调控，细胞周期蛋白等具有调控细胞分裂、增值、生长、分化的功能

9）贮藏蛋白、卵有蛋白等具有贮藏氨基酸和蛋白质的功能。

如此看来，蛋白质在生活细胞中含量丰富，功能繁多，是生命活动的体现者。(以上举例其中3项即可)

6, 简述sephadex-25凝胶层析的原理。

凝胶层析又称凝胶过滤，是种按分子量大小分离物质的层析方法。该方法是把样品加到充满着凝胶颗粒的层析柱中，然后用缓冲溶液洗脱，大分子无法进入凝胶颗粒的静止相中，只能存在于凝胶颗粒之间的流动相中，因而以较快的速度首先流出层析柱，而小分子则能够自由出入凝胶颗粒中，并很快在流动相和静止相中达到动态平衡，所以要花费很长时间流经柱床，使得不同大小的分子得以分离。

四：实验题：

1，有一种由溶菌酶和血清白蛋白组成的混合样品，已知溶菌酶的分子量是13930，pI=11，血清白蛋白分子量是68500，pI=4.8写出将他们分离的两种方法（要求只写出分离原理）。

1）凝胶层析法：将样品加加到充满着凝胶颗粒的层析柱中，然后用缓冲溶液洗脱，大分子无法进入凝胶颗粒的静止相中，只能存在于凝胶颗粒之间的流动相中，因而以较快的速度首先流出层析柱，而小分子则能够自由出入凝胶颗粒中，并很快在流动相和静止相中达到动态平衡，所以要花费很长时间流经柱床，使得不同大小的分子得以分离。

2）电泳法：把溶液调到中性，因溶菌酶和血清蛋白两个等电点各不相同，使得混合液中溶菌酶和血清蛋白带上正负不同的电荷，利用电泳法使它们分离到正负不同的两级而达到分离的目的。

2，有两种二肽化合物Gly-Ala和Lys-Ala，现将他们在pH=8的缓冲液中进行电泳，请画出这两种二肽在电场中的泳动方向。

Gly-Ala的等电点PIPH=8 带正电荷

如图示：

思考题：

1. 在体外，用下列方法处理，对血红蛋白与氧的亲和力有什么影响？

①pH从7.0增加到7.4；

②CO2分压从10torr增加到40torr；

③O2分压从60torr下降到20torr；

④2，3-二磷酸甘油酸(DPG)的浓度从8×10-4mol/L下降到2×10-4mol/L；

⑤α2β2解聚成单个亚基

①pH增加，Hb与氧的亲和力增加。（1分）

②CO2分压增加，Hb与氧的亲和力下降。（1分）

③O2分压下降，Hb与氧的亲和力下降。（1分）

④DPG浓度下降，Hb与氧的亲和力提高。（1分）

⑤α2β2解聚成单个亚基，与氧的亲和力提高。（1分）

2.血红蛋白(Hb)是由两个α-亚基和两个β-亚基组成的四聚体，它的α-和β-亚基的三级结构类似于肌红蛋白(Mb)。但是Mb中许多亲水残基在Hb中却被疏水残基取代。

问:(1)这种现象怎样与疏水残基应折叠到分子内部的原则相一致？

(2)在维持Hb四级结构的作用力方面，你能得出什么结论？

①疏水侧链在血红蛋白亚基表面的某些区域形成疏水面，这样α-亚基和β-亚基能相互紧密的结合在一起形成一定的空间结构。它们的疏水侧链虽然分布在血红蛋白亚基的表面，但就整个血红蛋白分子来看，依然是在血红蛋白分子的内部。（4分）

②疏水作用是维持血红蛋白四级结构的主要作用力。（1分）

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

大学《生物化学》蛋白质习题参考答案复习课程

精品文档精品文档《第五章蛋白质》习题一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) (A) 8.8% (B) 8.0% (C) 8.4% (D) 9.2% (E) 9.6% 2.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 4.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构并不包括各原子的空间位置 5.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) (A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 (C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 6.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 (C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 7.有关肽键的叙述，错误的是( D ) (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 8.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 9.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 10.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 11.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 12.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 13.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 14.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 15.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨酸 16.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

第一章蛋白质化学习题答案

（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），

使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

第二章蛋白质化学2

第二章核酸的结构和功能一、选择题 1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（B）。 A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（D）。 A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（C）。 A、2’，5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’，5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是（A）。 A、有反密码环和3’—端有—CCA序列 B、有反密码环和5’—端有—CCA序列 C、有密码环 D、5’—端有—CCA序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（D）是不正确的。 A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中（A）是正确的。 A、两条单链的走向是反平行的 B、碱基A和G配对 C、碱基之间共价结合 D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧 7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列（C）RNA杂交。 A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物（C）。 A、核糖相同，部分碱基不同 B、碱基相同，核糖不同 C、碱基不同，核糖不同 D、碱基不同，核糖相同 9、下列关于mRNA描述，（A）是错误的。 A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核细胞mRNA在3’端有特殊的“尾巴”结构 C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 D、原核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是（B ）。 A、三叶草叶形结构 B、倒L形结构 C、双螺旋结构 D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（C）。 A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力D范德华力 12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中（A）是不正确的。 A、3'，5'－磷酸二酯键C、碱基堆积力

蛋白质化学作业

第一章蛋白质化学作业一、名词解释 1. 氨基酸等电点pI 2. 氨基酸残基 3. 蛋白质一级结构 4. 蛋白质二级结构 5. 超二级结构 6. 蛋白质三级结构 7. 结构域 8. 蛋白质四级结构 9. 别构效应10. 蛋白质的沉淀作用11. 蛋白质的变性作用12. 盐析作用二、填空题 1.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有酸性氨基酸有和。 2．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。（1）是带芳香侧链的极性氨基酸。（2）和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。（3） 3.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 4..氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH<pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在。 5.脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生色的物质。 6.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的、和 7.寡肽通常是指由个到 8.Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含个氨基酸残基，高度为

度。 9.维持蛋白质构象的化学键有、。 10.测定蛋白质浓度的方法主要有、、和 11.用试剂可区分丙氨酸和色氨酸。 12.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有 13．蛋白质的二级结构有、。 14. α螺旋结构的稳定主要靠链内的，β折叠结构的稳定主要靠链间的。三、是非题 1.[ ]蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。 2.[ ]自然界的蛋白质均由L-型氨基酸组成。 3.[ ]当溶液的pH大于某一可解离基团的pKa值时，该基团有一半以上被解离。 4.[ ]CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。 5.[ ]双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 6.[ ]天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。 7.[ ]亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。 8.[ ]用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 9.[ ]变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。1 如有侵权请联系告知删除，感谢你们的配合！

蛋白质化学复习题1

第一章蛋白质化学复习题一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶法等。 6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。

7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。 13．氨基酸的结构通式为。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。

生物化学名词解释——蛋白质

简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。）蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。

大学生物化学》蛋白质习题参考答案

《第五章蛋白质》习题一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) 2.(A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) 4. (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 5.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) 6. (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 7.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) 8. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构并不包括各原子的空间位置 9.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 10.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 11.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 12.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 13. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 14.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 15.有关肽键的叙述，错误的是( D ) 16. (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双键性质 17. (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 18.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) 19. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 20.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) 21. (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 22.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) 23. (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 24. (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 25.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 26. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 27.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) 28. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 29.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 30. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 31.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 32. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 33.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 34. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨酸 35.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) 36. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 37. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

1蛋白质化学(答案)

1 蛋白质化学一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。 8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。二、填空 1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 <碱性氨基酸；PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为（）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH

蛋白质化学习题参考答案

习题——蛋白质化学

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（ C ） A．氢键B．疏水键C．肽键D．二硫键 2、蛋白质变性后可出现的现象是（ D ） A．一级结构发生改变B．构型发生改变 C．分子量变小D．构象发生改变 3、血红蛋白的氧合曲线呈（A） A．S形曲线B．抛物线C．双曲线D．直线4、蛋白质变性后出现的变化是（D ） A．一级结构发生改变B．溶解度变大 C．构型发生改变D．构象发生改变 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为（ D ） A．1 Ｂ．2 Ｃ．3 Ｄ．4 6、不会导致蛋白质变性的方法有（A） A．低温盐析B．常温醇沉淀 C．用重金属盐沉淀D．用三氯乙酸沉淀 7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是（ D ） A．丝氨酸B．丙氨酸C．亮氨酸D．甘氨酸8、下列氨基酸中，含有吲哚环的是（ C ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化，这个蛋白质（A） A．二级结构一定改变B．二级结构一定不变 C．三级结构一定改变D．功能一定改变 10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳（ C ） A、抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活 B、抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱累积，引起神经中毒的症状 C、和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的能力，使患者因缺氧而死亡 D、抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行 11、肌红蛋白的氧合曲线呈（A）

A．双曲线B．抛物线C．S形曲线D．直线 12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是（ C ） A．紫外吸收B．凯氏定氮法C．双缩脲法D．茚三酮反应13、下列氨基酸是必需氨基酸的为（C ）． A．丙氨酸B．精氨酸C．赖氨酸D．谷氨酰氨14、维持蛋白质三级结构主要靠（ D ） A．范德华力B．氢键C．盐键D．疏水相互作用15、氨基酸与蛋白质共有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应16、可分开抗体IgG分子的重链和轻链（-S-S-相连）的试剂是（ B ） A．胃蛋白酶B．巯基乙醇C．尿素D．乙醇胺17、Sanger试剂是指（B ） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸18、蛋白质变性是由于（A） A．氢键被破坏B．肽键断裂 C．蛋白质降解D．水化层被破坏及电荷被中和 19、Edman试剂是指（A） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸20、下列氨基酸中，含有咪唑基的是（ D ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸 21、下列是非必需氨基酸的是（B ） A．亮氨酸B．丙氨酸C．赖氨酸D．异亮氨酸 22、氨基酸有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应23、蛋白质在等电点时，应具有的特点是（ D ） A．不具有正电荷B．不具有负电荷 C．既不具有正电荷也不具有负电荷D．在电场中不泳动 24、以下说法错误的是（A） A. pH增加，血红蛋白与氧的亲和力增加 B. 二氧化碳分压增加，血红蛋白与氧的亲和力下降

生物化学蛋白质化学

生物化学第一章蛋白质化学第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、

氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学

蛋白质化学作业及答案

班级_______ 学号__________________ 姓名 ___________ 第二章《蛋白质化学》作业及参考答案第一部分试题 1 ?氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸： (a)含有一个羟基；b)含有一个氨基；c)含有一个具有芳香族性质的基团；(d)含有分支的脂肪族烃链；(e)含有硫；(f)含有一个在pH 7 —10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。 2. 某种溶液中含有三种三肽：Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , a - COOH基团的pKa为 3.8; a -NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH (2.0,6.0或13.0)下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？ 3. 利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。 (a)Asp 和Lys ； (b) Arg 和Met ；c) Glu 和Vai ； (d) Gly 和Leu (e) Ser 和Ala 4?胃液(pH = 1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？ 5. —个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为： Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。 (a)Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala (b)Val - Asp - Val - Asp - Glu (c)Val - Asp - Val (d)Glu - Ala -Leu - Gly -Arg (e)Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu (f)Leu - Gly - Arg 6 ?由下列信息求八肽的序列。 (a)酸水解得Ala , Arg , Leu, Met, Phe, Thr, 2Val (b)Sanger 试剂处理得DNP-Ala。 (c)胰蛋白酶处理得Ala , Arg , Thr和Leu, Met, Phe , 2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala 和DNP-Val。 (d)溴化氰处理得Ala, Arg，高丝氨酸内酯，Thr, 2Val，和Leu , Phe ,当用San ger试剂处理时，分别得 DNP-Ala 和DNP-Leu。 7 ?下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中： CNBr异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲6mol/LHCl 3 -巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？ (a)测定小肽的氨基酸序列。 (b)鉴定肽的氨基末端残基。 (c)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？ (d)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 (e)在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 (f)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 8?已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。 1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽(GSH, MW = 307)反应。

蛋白质化学练习题及参考答案

－第一章蛋白质化学测试题－－一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少？ A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸就是: A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的就是: A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要就是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素就是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征就是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性就是由于: A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点就是:

A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.＞8 C.＜8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上就是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸 2.下列哪些就是碱性氨基酸: A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸就是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的就是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层 C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些就是正确的: A.就是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键就是: A.肽键 B.疏水键 C.离子键 D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A.pI为4、5的蛋白质 B.pI为7、4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质 D.pI为6、5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:

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蛋白质化学作业-答案

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

大学《生物化学》蛋白质习题参考答案复习课程

第一章蛋白质化学习题答案

第二章蛋白质化学2

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蛋白质化学复习题1

生物化学名词解释——蛋白质

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