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第二章《蛋白质化学》作业及参考答案
第一部分试题
1．氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸：
（a）含有一个羟基；b）含有一个氨基；c）含有一个具有芳香族性质的基团；（d）含有分支的脂肪族烃链；（e）含有硫；（f）含有一个在pH 7－10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。2．某种溶液中含有三种三肽：Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH（2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？
3．利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala
4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？
5．一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。
（a）Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala
（b）Val - Asp - Val - Asp - Glu
（c）Val - Asp - Val
（d）Glu - Ala -Leu - Gly -Arg
（e）Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu
（f）Leu - Gly - Arg
6．由下列信息求八肽的序列。
（a）酸水解得 Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val
（b）Sanger试剂处理得DNP-Ala。
（c）胰蛋白酶处理得Ala，Arg，Thr 和 Leu，Met，Phe，2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala 和DNP-Val。
（d）溴化氰处理得 Ala，Arg，高丝氨酸内酯，Thr，2Val，和 Leu，Phe，当用Sanger试剂处理时，分别得DNP-Ala和DNP-Leu。
7．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：
CNBr 异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲 6mol/LHCl β-巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？
（a）测定小肽的氨基酸序列。
（b）鉴定肽的氨基末端残基。
（c）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？
（d）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（e）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（f）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
8．已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（GSH，MW＝307）反应。
（a）该蛋白的最小分子量是多少？
（b）如果该蛋白的真实分子量为98240，那么每分子中含有几个二硫键？
（c）多少mg的巯基乙醇（MW＝78.0）可以与起始的1.00g该蛋白完全反应？
第二部分单选
1．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4．6；5．0；5．3；6．7；7．3。电泳时欲使其中4种泳向正
极，缓冲液的pH应该是 A 5.0 B 4.0 C 6.0 D 7.0 E 8.0
2．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是
A．血清清蛋白(分子量68 500) B．马肝过氧化物酶(分子量247 500)
C．肌红蛋白(分子量16 900) D．牛胰岛素(分子量5 700) E．牛β-乳蛋白(分子量35 000)
3．下列哪一物质不属于生物活性肽 A．胰高血糖素 B．短杆菌素 C．催产素 D．胃泌素 E．血红素
4．下列关于蛋白质结构叙述中，不正确的是
A．一级结构决定二、三级结构 B．二、三级结构决定四级结构
C．三级结构即具有空间构象 D．无规卷曲是在一级结构上形成的 E．α螺旋又称为二级结构
5. 在中性条件下混合氨基酸在溶液中的主要形式是
A 负电荷离子 B．非极性分子 C．正电荷离子 D．疏水分子 E．兼性离子
6．球蛋白分子中哪一组氨基酸之间可形成疏水键
A．Glu-Arg B．Tyr-Asp C．Ser-Thr D．Phe-Trp E．Asp-Glu
7．可以裂解肽链中蛋氨酸残基末端的试剂有
A．羟胺 B．溴化氰 C．胃蛋白酶D．中等强度的酸 E．胰蛋白酶
8．有一血清清蛋白(pI＝6.85)的混合物，在哪种条件下电泳、分离效果最好?
A．pH4．9 B．pH5．9 C．pH6．5 D．pH8.6 E．pH3．5
9．使蛋白质和酶分子显示巯基的氨基酸是
A．蛋氨酸 B．胱氨酸 C．半胱氨酸 D．谷氨酸 E．赖氨酸
10．蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是
A．肽键 B．半胱氨酸的-SH基 C．苯丙氨酸的苯环 D．色氨酸的吲哚环E．组氨酸的咪唑环(异吡唑环) 11．可用于测定多肽N端氨基酸的试剂有 A．丹硝酰氯 B．β巯基乙醇 C．溴化氰 D．羟胺 E．甲酸12．侧链是环状结构的氨基酸是 A．Lys B．Tyr C．Val D．Ile E．Asp
13．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是
A．酸性氨基酸 B．含硫氨基酸 C．支链氨基酸 D．芳香族氨基酸 E．碱性氨基酸
14．变性蛋白质的特点是
A．黏度下降 B．丧失原有的生物活性C．颜色反应减弱 D．溶解度增加E．不易被胃蛋白酶水解
15．蛋白质变性是由于
A．蛋白质一级结构改变 B．蛋白质空间构象的改变C 辅基的脱落 D．蛋白质水解E．以上都不是16．以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子
A．甘氨酸 B．丝氨酸 C．半胱氨酸 D．苏氨酸 E．丙氨酸
17．下列有关蛋白质β片层结构的叙述正确的是
A．β角蛋白具有典型的β片层结构 B．两个相邻的肽平面呈摺扇式折叠
C．β片层结构是一种较伸展的肽链结构 D．若干矩齿状肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系E．以上都正确
18．可用于蛋白质定量的测定方法有
A．双缩脲法 B．紫外吸收法 C．Folin-酚试剂法D．凯式定氮法 E．以上都可以
19．镰刀型红细胞贫血病患者Hb分子中氨基酸替换及位置是
A．β链第六位Clu→Val B．α链第六位Val→Glu C．α链第六位Glu→Val
D．β链第六位Val→Glu E．以上都不是
20．维系蛋白质一级结构的化学键是 A．氢键 B．肽键 C．盐键 D．疏水键 E．范德华力
21．天然蛋白中不存在的氨基酸是 A．半胱氨酸 B．瓜氨酸 C．羟脯氨酸 D．蛋氨酸 E．丝氨酸
22．蛋白质多肽链具有的方向性是
A．从3端到5端 B．从5端到3端 C．从C端到N端 D．从N端到C端 E．以上都不是23．下列氨基酸不含极性侧链的是 A．丝氨酸 B．苏氨酸 C．亮氨酸 D．酪氨酸 E．半胱氨酸
24．α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是 A．4．5 B 3．6 C 3．0 D．2．7 E．2．5
25．下列含有两个羧基的氨基酸是 A．缬氨酸 B．色氨酸 C．赖氨酸 D．甘氨酸 E．谷氨酸
26．含有疏水侧链的氨基酸有 A．精氨酸、亮氨酸 B．苯丙氨酸、异亮氨酸
C．色氨酸、酪氨酸 D．天冬氨酸、谷氨酸 E．蛋氨酸、组氨酸
27．蛋白质分子中的主要化学键是 A．肽键 B．盐键 C．酯键 D．二硫键 E．氢键
28．维持蛋白质二级结构的主要化学键是 A．疏水键 B．盐键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键
29．蛋白质分子的转角属于蛋白质的几级结构?
A．一级结构 B．二级结构 C．域结构 D．四级结构 E．三级结构
30．具有四级结构的蛋白质特征是
A．分子中必定含有辅基
B．在两条或两条以上具有二级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成
C．依赖肽键维系四级结构的稳定性
D．每条多肽链都具有独立的生物学活性
E．由两条或两条以上的多肽链组成
31．关于蛋白质的四级结构正确的是
A．一定有多个不同的亚基 B．一定有多个相同的亚基 C．一定有种类相同，而数目不同的亚基数D．一定有种类不同，而数目相同的亚基 E．亚基的种类，数日都不定
32．蛋白质的一级结构及高级结构决定于
A．亚基 B．分子中盐键 C．氨基酸组成和顺序 D．分子内部疏水键 E．分子中氢键
33．蛋白质的等电点是
A．蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值
B．蛋白质溶液的pH值等于7. 4时溶液的pH值
C．蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值
D．蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值
E．蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值
34．蛋白质溶液的稳定因素是
A．蛋白质溶液的黏度大B．蛋白质在溶液中有"布朗运动"
C．蛋白质分干表面带有水化膜和同种电荷 D．蛋白质溶液有分子扩散现象 E．蛋白质分子带有电荷35．关于氨基酸的叙述哪一项是错误的'
A．酪氨酸和丝氨酸含羟基 B．酪氨酸和苯丙氨酸含苯环 C．亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸
D．赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸E．谷氨酸和天冬氨酸含两个氨墓
36．在pH7时，其侧链能向蛋白质分子提供电荷的氨基酸是
A．缬氨酸 B．甘氨酸 C．半胱氨酸 D．酪氨酸 E．赖氨酸
37．蛋白质分子中不存在的含硫氨基酸是 A同型半胱氨酸 B胱氨酸 C蛋氨酸 D半胱氨酸 E苏氨酸39．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是
A．酪氨酸的酚羟基 B．肽键 C．色氨酸的吲哚环 D．苯丙氨酸的苯环 E．半胱氨酸的—SH基
40．有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是 A．都可以和氧结合 B．Hb和Mb都含铁C．都是含辅基的结合蛋白 D．都具有四级结构形式 E．都属于色蛋白类
41．在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是
A．纤维蛋白原 B．球蛋白 C．拟球蛋白 D．白蛋白 E．B球蛋白
42．蛋白质的变性是由于
A．蛋白质一级结构改变 B．蛋白质空间构象的破坏C．辅基的脱落 D．蛋白质的水解 E．以上都不是43．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是
A．碱性氨基酸 B．酸性氨基酸 C．含硫氨基酸 D．支链氨基酸 E．芳香族氨基酸
44．变性蛋白质的特点是
A．溶解度增加 B．黏度下降 C．颜色反应减弱 D．丧失原有的生物学活性 E．不易被胃蛋白酶水解45．下列关于蛋白质结构叙述中不正确的是
A．一级结构决定二、三级结构 B．二、三级结构决定四级结构 C．α螺旋为二级结构的一种形式D．三级结构是指蛋白质分子内所有原于的空间排列 E．无规卷曲是在一级结构基础上形成的46．下列氨基酸中哪一种溶于水时不引起偏振光旋转
A．苯丙氨酸 B．谷氨酸 C．亮氨酸 D．丙氨酸 E．甘氨酸
47．合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是
A．脯氨酸 B．赖氨酸 C．谷氨酸 D．羟脯氨酸 E．组氨酸
48．下列哪一类氨基酸不含必需氨基酸
A．含硫氨基酸 B．碱性氨基酸 C．支链氨基酸 D．芳香族氨基酸 E．以上都含
49．蛋白质的α螺旋
A．由二硫键形成周期性结构 B．与β片层的构象相同 C．由主链骨架NH与CO之间的氢键维持稳定D．是一种无规则卷曲 E．可被β巯基乙醇破坏
50．蛋白质分子中α螺旋构象的特点是 A．靠盐键维持稳定 B．肽键平面充分伸展
C．螺旋方向与长轴垂直 D．多为左手螺旋E．以上都不是
51．对于α螺旋的下列描述哪一项是错误的
A．通过分子内肽链之间的氢键维持稳定 B．通过侧链(R基团)之间的相互作用维持稳定
C．脯氨酸残基和甘氨酸残基妨碍螺旋的形成 D．是蛋白质的一种二级结构类型
E．通过疏水键维持稳定
52．β片层结构 A．只存在于α角蛋白中 B．只有反平行式结构，没有平行式结构
C．α螺旋是右手螺旋，β片层是左手螺旋 D．肽平面的二面角与α螺旋的相同
E．主链骨架呈锯齿状形成折迭的片层
53．维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是
A．盐键 B．二硫键 C．氢键 D．疏水键 E．范德华力
54．维系蛋白质四级结构主要化学键是 A．疏水键 B．盐键 C．氢键 D．二硫键 E．范德华力
55．处于等电点状态的蛋白质
A．分子最不稳定，易变性 B．分子不带电荷C．分子带的电荷最多 D．易聚合成多肽
E．易被蛋白酶水解
56．下列哪一种氨基酸残基经常处于球蛋白核心内 A．Tyr B．Glu C．Val D．Asn E．Ser
57．下列方法中哪一种不能将谷氨酸和赖氨酸分开
A．凝胶过滤 B．阴离子交换层析C．阳离子交换层析 D．纸层析 E．电泳
58．蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下面叙述正确的是
A．变性蛋白一定要凝固 B．蛋白质疑固后一定变性 C．蛋白质沉淀后必然变性
D．变性蛋白一定沉淀 E．变性蛋白不一定失去活性
第三部分计算
1.一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长（nm）。
2.测定一种蛋白质分子中Trp残基占总量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量（MW）。
3.某肽链由α-螺旋和β-折叠构象构成，其MW为330000，该肽链总长度为600nm，如氨基酸残基平均MW为
110，问该项肽链中α螺旋有多长？占其总长度的%是多少？
4.计算一个含有78个氨基酸残基的多肽，若呈α-螺旋状态长度为多少nm?若呈β-折叠结构长度为多少nm?
5.把Ser、Ile、Glu、Ala的混合物在含有正丁醇、水和乙酸的溶剂系统中进行单向纸层析，请写出层析的
快慢顺序。
6.一种蛋白质按其重量含有1.62% Leu和2.48% Ile，计算该蛋白质的最低分子质量。
7.一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。
8.试计算含有122个氨基酸残基的多肽链呈完全伸展时的长度是多少nm？该蛋白质的MW大约是多少？
第一部分参考答案：
1．答：答:（a）Ser, Thr,Tyr；（b）Asn, Gln，Arg，Lys；（c）Phe, Trp, Tyr；（d）Ile, Leu, Val；（e）Cys, Me；
（f）可以作为亲核试剂的侧链基团或原子有位于Ser,Thr和Tyr中的-OH；位于Cys和Met中的硫原子，位于Asp和Glu中的-COO-；以及位于His和Lys中的氮原子。
2．答：pH=6.0比pH=2.0或pH=13.0时电泳能提供更好的分辨率。因为在pH＝6.0的条件下每种肽都带有不同的净电荷(+1，-1，和0)，而在pH＝2.0的条件下净电荷分别为+2，+1和+2，在pH＝13.0的条件下净
电荷分别为-2，-2和-2。
3．答：（a）Asp（b）Met（c）Glu（d）Gly（e）Ser
4．答：－COO－; Asp, Glu
5．答：Val-Asp-Val-Asp-Glu-Val-Gly-Gly-Glu-Ala-Leu-Gly-Arg
6．答：Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe
7．答：（a）异硫氰酸苯酯。（b）丹黄酰氯。（c）脲；β-巯基乙醇还原二硫键。
（d）胰凝乳蛋白酶。（e）CNBr。（f）胰蛋白酶
8．答：（a）MW＝24560；（b）4个二硫键；（c）6.35mg
第二部分参考答案
1D 2B 3E 4B 5A 6 D 7B 8C 9C 10 D 11A 12B 13A 14B 15B 16A 17E 18E 19A 20B 21B 22D 23C 24B 25E 26B 27A 28D 29B 30E 31E 32C 33E 34C 35E 36E 37A 39C 40D 41E 42B 43B 44D 45B 46E 47D 48E 49C 50E 51E 52E 53D 54A 55C
56C 57A 58B
第三部分计算题参考答案
1.解：该片段中含有的螺圈数为： 180/3.6=50（圈螺旋）
该α-螺旋片段的轴长为：180×0.15=27nm 答：略
2.解：因为 Trp残基 / 蛋白质MW 0.29%
得：蛋白质MW = Trp残基 / 0.29% =（204 - 18）/0.29% = 64138（Dal）答：略
3. 解：因氨基酸残基平均分子量是110（已去水），
故该肽链所含氨基酸残基数为：330000/110=3000
设有x个氨基酸残基呈α螺旋，则：0.15*X + 0.35* (3000-X) = 600，X=2250
α螺旋的长度为：2250×0.15=337.5nm
α螺旋占总长度的% = 337.5nm / 600nm = 56.3% 答：略
4. 解：呈α-螺旋状态时：78*0.15 nm= 11.7nm
呈β-折叠结构时：78*0.36nm = 28.08nm 答：略
5. 解：一般纸层析是根据物质的极性或亲水性的大小来进行分离的。这几种氨基酸的极性大小顺序为Glu
＞Ser＞Ala＞Ile，所以它们在纸层析中的快慢顺序为Glu＞Ser＞Ala＞Ile。
6. 解：Leu和Ile的分子量（MW）都是131Dal，根据两种氨基酸的含量来看：
Ile︰Leu = 2.48%︰1.65% = 1.5︰1 = 3︰2。
所以此蛋白质中的Ile至少有3个，Leu至少有2个。那么：
1.62% = 2*（131-18）/ 蛋白质MW
蛋白质MW = 226/1.65% = 13697 Dal 答：略
7. 解：该片段中含有 180/3.6=50（圈螺旋）
该α-螺旋片段的轴长为 180×0.15=27nm 答：略
8. 解：氨基酸的平均MW为120，氨基酸残基之间的距离在完全伸展时（即β-折叠结构）为0.36nm（有的资料认为是0.35nm），
所以该肽链的长度为：0.36*122 = 43.92nm；该蛋白质的MW = 122*120=14640DaL 答：略
解释：
1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4.稀有氨基酸：指存在于蛋白质中20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5.非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞内的
氨基酸。
6.构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价
7.键的断裂和重新形成。
8.构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改
变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
10.蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
11.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二
级结构组合体。
12.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
13.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子的结构。
14.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
16.离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
17.疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互
聚集而形成的作用力。
18.范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为
它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
19.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象
称为盐析。
20.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
21.蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、
热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变，其相对分子质量基本不降低。
22.蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
23.蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低
从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
24.凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
25.层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分
分开的技术。
26.波尔效应（Bohr effect）：增加CO2分压，提高CO2浓度，能够提高Hb亚基的协同效应，降低Hb对O2的
亲和力。并且发现增加H+浓度或降低pH，也能增加亚基协同效应，促进Hb释放O2。反之，高浓度O2或增加O2分压，都将促进脱氧Hb分子释放H+和CO2。这些相互有关的现象称为波尔效应。波尔效应主要描述H+浓度或pH值及CO2分压的变化对Hb结合O2的影响，具有重要的生理意义。
27.寡聚蛋白：由2个或2个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。凡具有别构作用的蛋白质一
般都属于寡聚蛋白。
28.别构效应（作用）：又称为变构效应。当某些寡聚蛋白与别构效应剂（或称为变构效应剂）发生作用时，
可以通过蛋白质构象的变化来增加或降低减蛋白质的活性。这里的变构效应剂可以是蛋白质本身的作用物，也可以是作用物以外的物质。
29.同源蛋白：在不同的机体中实现同一种功能的蛋白质统称为同源蛋白。如细胞色素C在不同种属中的分
子形式有所不同，但它们的空间结构非常相似，其生物功能都是传递电子。通过同源蛋白一级结构的比较可以判断生物的亲缘关系的远近。
30.凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化
技术。
31.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis))：
在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。
32.Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸
残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
（a）含有一个羟基；b）含有一个氨基；c癸雷搪笺滔灼察酬壹喀价骆狰搽贡肆牛呢嫩墓魏斜故希抨言僵毁具孰灰掠休谣幌悍维激屑梦丹顾蒋
八王格咒侄泻沮棋庭刨未细熄繁矢虎篙扇寂黄互定乖泽郧汲斟快饰喘穗蹭针插桩懒维间蹭案都悍诈澄侯晤划涛兹凳贸予作领肋往买峙棚像讨炉控槽匡挖亲吸佬裹屎迟愁厩妨之驶枉玩厩皂乐窄倔逮注庆飞抿舱皋力迂纸杨罐碉拆已竖挛徊均岂辰硫薯犯韭死伐被慰隅吐泣帆虫靖所暴赣磕拙薯卵欣先痢沥岔村吞收趟蝇淑缉严幽皆厨鹰厄竭宦羞拥窒哮躺却章舀扳曲处搜滩厌检弗兑箭要蠢帖缩蒸紫阀演沉硅置藐瑟若刚鼻豺各枪汞侩祁房梅肿猪辉靶强速疥四炎驴吟岔畅颈相强饶哲嵌敌雁礁禽匈床
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。
二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。
第二章核酸的结构和功能 一、选择题 1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（B）。 A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（D）。 A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（C）。 A、2’，5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’，5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是（A）。 A、有反密码环和3’—端有—CCA序列 B、有反密码环和5’—端有—CCA序列 C、有密码环 D、5’—端有—CCA序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（D）是不正确的。 A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中（A）是正确的。 A、两条单链的走向是反平行的 B、碱基A和G配对 C、碱基之间共价结合 D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧 7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列（C）RNA杂交。 A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物（C）。 A、核糖相同，部分碱基不同 B、碱基相同，核糖不同 C、碱基不同，核糖不同 D、碱基不同，核糖相同 9、下列关于mRNA描述，（A）是错误的。 A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核细胞mRNA在 3’端有特殊的“尾巴”结构 C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 D、原核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是（ B ）。 A、三叶草叶形结构 B、倒L形结构 C、双螺旋结构 D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（C）。 A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力 D范德华力 12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中（A）是不正确的。 A、3'，5'－磷酸二酯键 C、碱基堆积力 B、互补碱基对之间的氢键
生物化学-蛋白质化学练习含答案
第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH
6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3
蛋白质 （一）名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） (二) 填空题 1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
考试范围 一、生物大分子的结构与功能 1.蛋白质 2.核酸 3.酶 二、物质代谢 4.糖代谢 5.脂类代谢 6.氨基酸代谢 7.核苷酸代谢 近三年考试生物化学试题分布情况 内容题量比例 蛋白质结构和功能9 15.8 核酸的结构和功能 4 7 酶10 17.5 糖代谢10 17.5 脂类代谢 3 5 氨基酸代谢10 5 核苷酸代谢 3 5 第一节蛋白质的结构与功能 大纲解读： 1.蛋白质的分子组成 （1）蛋白质的平均含氮量 （2）L-α-氨基酸的结构通式 （3）20种L-α-氨基酸的分类 2.氨基酸的性质 3.蛋白质的分子结构 4.蛋白质结构与功能的关系 （1）血红蛋白的分子结构 （2）血红蛋白空间结构与运氧功能关系 （3）协同效应、别构效应的概念 5.蛋白质的性质 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白样品的平均含氮量 2.L-α-氨基酸的结构通式 3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称 （一）蛋白样品的平均含氮量 1.组成蛋白质的元素及含量 （1）主要元素：碳（50～55%）、氢（6～8%）、氧（19～24%）、氮（16%）、硫（0～
4%） （2）其他：磷、铁、锰、锌、碘等（元素组成） 2.蛋白质含量测定（测氮法） （1）蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于 6.25克蛋白质。 （2）每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量× 6.25 A型题： 测得某一蛋白质样品（奶粉）含氮量为0.40克，此样品约含蛋白质（）克。 A.2.0 B.2.5 C.3.0 D.3.5 E.4.0 [答疑编号111020801：针对该题提问] 『正确答案』 B 『答案解析』每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量× 6.25＝ 0.40×6.25＝2.5克。 （二）蛋白质的基本组成单位 1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 2.氨基酸通式： 3.存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。甘氨酸的结构式： 4.特殊氨基酸： 脯氨酸（亚氨基酸）结构式： 5.氨基酸分类: （1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸（亚氨基酸） （7种）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷
班级学号姓名 第二章《蛋白质化学》作业及参考答案 第一部分试题 1．氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸： （a）含有一个羟基；b）含有一个氨基；c）含有一个具有芳香族性质的基团；（d）含有分支的脂肪族烃链；（e）含有硫；（f）含有一个在pH 7－10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。2．某种溶液中含有三种三肽：Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为 3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH（2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？3．利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala 4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？ 5．一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。 （a）Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala （b）Val - Asp - Val - Asp - Glu （c）Val - Asp - Val （d）Glu - Ala -Leu - Gly -Arg （e）Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu （f）Leu - Gly - Arg 6．由下列信息求八肽的序列。 （a）酸水解得Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val （b）Sanger试剂处理得DNP-Ala。 （c）胰蛋白酶处理得Ala，Arg，Thr 和Leu，Met，Phe，2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala 和DNP-Val。 （d）溴化氰处理得Ala，Arg，高丝氨酸内酯，Thr，2V al，和Leu，Phe，当用Sanger试剂处理时，分别得DNP-Ala和DNP-Leu。 7．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中： CNBr 异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲6mol/LHCl β-巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？ （a）测定小肽的氨基酸序列。 （b）鉴定肽的氨基末端残基。 （c）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？ （d）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 （e）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 （f）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 8．已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（GSH，MW＝307）反应。 （a）该蛋白的最小分子量是多少？ （b）如果该蛋白的真实分子量为98240，那么每分子中含有几个二硫键？ （c）多少mg的巯基乙醇（MW＝78.0）可以与起始的1.00g该蛋白完全反应？ 第二部分单选 1．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4．6；5．0；5．3；6．7；7．3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是 A 5.0 B 4.0 C 6.0 D 7.0 E 8.0
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。
第二章蛋白质化学 一、填空题： 1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。 2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。 3、能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是。 4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。 5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。 6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。 7、一个四肽Lys-V al-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。 8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。 9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。 10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。 11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。 13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。 14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。 15、已知下列肽段： (1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu— (2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala— (3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala— (4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-V al— 其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是；在280nm有最大光吸收的是；可能形成二硫键桥的是；α—螺旋中断的是。 二、选择题(只有一个最佳答案)： 1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( ) A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( ) A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( ) A、7.26 B、5.97 C、7.14 D、10.77
蛋白质习题 一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16％。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。 二、填空题
1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不 含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分 子中都含有、、与三种 氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就
第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH
生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸2．肽3．肽键4．肽键平面5．蛋白质一级结构6．α-螺旋7．模序 8．次级键9．结构域10．亚基11．协同效应12．蛋白质等电点13．蛋白质的变性14．蛋白质的沉淀15．电泳 16．透析17．层析18．沉降系数19．双缩脲反应20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。 25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．天冬氨酸 E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸 B．焦谷氨酸 C．亮氨酸 D．丝氨酸 E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的:B A．谷氨酸 B．色氨酸 C．苯丙氨酸 D．组氨酸 E．赖氨酸 第2章核酸的结构与功能 选择题 1．下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA：A A．尿嘧啶 B．腺嘌呤 C．胞嘧啶 D．鸟嘌呤 E．胸腺嘧啶 2．DNA变性是指：D A．分子中磷酸二酯键断裂 第二章蛋白质化学知识总结 1 蛋白质：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定构象和特定生物功能的生物大分子。蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 2 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动 过程。 3 蛋白质的分类：分为两类，（1）单纯蛋白质:清蛋白、球蛋白、谷蛋白，谷醇溶蛋白、组蛋白，鱼精蛋白、硬蛋白。（2） 结合蛋白质：糖蛋白、脂蛋白核蛋白、磷蛋白，金属蛋白、色蛋白（血红蛋白）。 4 蛋白质的形状：纤维状蛋白质：形状呈细棒或纤维状，在生物体内主要起结构作用。球状蛋白质：形状接近球形或椭球形，可溶于水。膜蛋白质：与细胞的各种膜系统结合而存在。 5 蛋白质的功能：酶：荧光素酶。调节蛋白：胰岛素。储存蛋白：卵清蛋白。转运蛋白：血红蛋白。运动蛋白：肌球蛋白、肌动蛋白。防御蛋白与毒蛋白：免疫球蛋白、干扰素。受体蛋白：胰岛素受体。支架蛋白：SH2组件。结构蛋白：胶原蛋白。 异常功能蛋白：胶质蛋白 6 蛋白质由C . H.O .N.S组成，还含有微量的P、Fe、Zn、Cu、Mo和I等元素。 7 蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25 8 氨基酸：分子中既含氨基又含羧基的化合物，蛋白质中仅含 有20（+2）种基本氨基酸。 9 α－氨基酸的α－碳是一个不对称原子（手性碳原子），α－氨 基酸是光活性物质（甘氨酸除外） 10 基本氨基酸的分类：必需氨基酸：人体不能合成的，必需由 食物中提供。半必需氨基酸：在体内虽能合成，但其合成原料是必需的氨基酸。人体能够合成，不必由食物供给。 11 不常见的蛋白质氨基酸存在于少数蛋白质中，由相应的基本氨基酸衍生而来，其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸等。 12 非蛋白质氨基酸自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸 13 氨基酸的物理性质：无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上；不同氨基酸有不同的味感；能溶于稀酸或稀碱，不溶于有机溶剂；具有旋光性和极性；紫外吸收和荧光性质。 14 氨基酸的化学性质：（1）α－氨基参加的反应（2）α－羧基参加的反应（3）α－氨基和α－羧基共同参加的反应（4）侧链R基参加的反应 15 肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水所形成的化合物。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。不多于16 个残基的肽直接称为二肽、三肽……超过12个而不多于20个残 大学生物化学试题库三 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形 蛋白质化学复习总结 1、蛋白质概念：是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。几乎所有的酶都是蛋白质。 2、各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮16%（凯氏定氮），粗蛋白质含量=蛋白氮（样品含氮量）×6.25。 3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的标准氨基酸有20种，19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα)，同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链；Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸)，各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。 4、20种氨基酸都属于L-构型。20种氨基酸平均分子量为138。 5、氨基酸的分类：⑴根据R的化学结构：①脂肪族氨基酸；②芳香族氨基酸；③杂环氨基酸；④杂环亚氨基酸。⑵根据R的极性：①非极性氨基酸；②极性、不带电荷氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。 6、一般物理学性质：①形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。②溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。③熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。④旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。⑤光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。⑥紫外吸收：蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。色氨酸：279nm苯丙氨酸；259nm；酪氨酸：275nm。 7、氨基酸的化学性质： ⑴两性解离(amphoteric ionization)：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子，所以氨基酸为两性电解质。 氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 ⑵等电点( isoelectric point，pI )：在一定的pH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相等，即净电荷为零，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，用pI 表示。氨基酸在等电点时溶解度最小。当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。pH最新生物化学蛋白质测试题
生物化学第一章蛋白质习题
第二章 蛋白质化学知识总结
生物化学试题及标准答案(蛋白质化学部分)
生物化学-蛋白质化学复习总结
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