一、课程性质和任务: “生物化学”是生命科学各专业本科生的一门基础课，是学习生物学其他课程最重要的基础。它的主要任务是让学生理解和掌握生物分子的结构﹑性质和?δ艿墓叵担 锓肿釉谔迥诘拇 缓偷鹘冢 锬艿淖 屠 茫 镄畔⒎肿拥母粗譬
p转录﹑表达和调节，能够运用所学生物化学知识从分子水平上认识和解释生命过程中所?⑸ 南窒蟆?
二、学习要求: 为了学习和掌握生物化学的原理和方法，要求学生必须具有较好的生物学﹑物理学和化学方面的基础，能够将这些基础知识运用到生物化学的学习中。要求做到?吻霸は埃 魏蟾聪昂驼 肀始牵辉诳翁蒙献⒁饫鲜Φ慕彩诤投晕侍獾钠饰觯 ⒁饫鲜Χ愿髡陆诓愦谓峁埂⒅ 兜愫兔娴墓叵档姆治觥Ｍü 韵疤獾慕獯穑 由疃晕侍獾睦斫夂驼莆铡?
三、学时分配与安排: 总学时90
第一周：第一章：导论(1学时)；第二章：氨基酸结构﹑性质、蛋白质的性质和分离(4学??第二周：第二章：蛋白质的性质和分离、一级结构分析﹑蛋白质进化(3学时)；第三章：?鞍字实慕峁?2学时)
第三周：第三章：蛋白质的结构与功能(5学时)
第四周：第四章：酶的一般性质和酶的动力学(4学时)，酶的抑制作用(1学时)
第五周：第四章：酶的抑制作用(1学时)，酶作用的机制(4学时)
第六周：第四章：酶活性调节(2学时)；第五章：核苷酸﹑核酸的共价结构﹑DNA的结构(3学时)
第七周：第五章：DNA的结构、RNA的结构﹑核酸的性质(5学时)
第八周: 第五章：核酸的性质、核酸酶（2学时）；第六章：糖类的化学(3学时)
第九周：第七章：脂类和膜(3学时)；第八章：生物能学(2学时)
第十周：第九章：糖酵解(3学时)，磷酸戊糖途径(1学时)；第十章：柠檬酸循环(1学时)
第十一周：第十章：柠檬酸循环(3学时)；第十一章：电子传递和氧化磷酸化(2学时)
第十二周：第十一章：氧化磷酸化(1学时)；第十二章：糖异生和糖元代谢(4学时)
第十三周：第十三章：脂代谢(5学时)；
第十四周：第十四章：氨基酸代谢(5学时)
第十五章：核苷酸代谢(4学时)；第十六章：激素的作用和代谢整合(1学时)
第十五周：第十六章：激素的作用和代谢整合(3学时)；第十七章：DNA的合成(2学时)
第十六周：第十七章：DNA的合成(2学时)；第十八章：RNA的合成和加工(3学时)；
第十七周：第十九章：蛋白质合成(5学时)；
第十八周：第十九章：蛋白质合成(1学时)；第二十章：基因表达的调节(2学时)；
总复习：2学时。
四、内容安排
第一章第一章导论
生物化学研究的对象及内容、研究生化的方法和技术以及与其它学科的关系。生命、细
胞与生物分子的关系，以及生物分子存在及反应的环境。
第二章第二章氨基酸和蛋白质的一级结构
蛋白质中的氨基酸：组成及其结构、性质和分离方法
蛋白质的一级结构：肽、肽键和肽链，蛋白质的性质、分离、纯化与鉴定的方法，蛋白质
的一级结构测定，蛋白质分子的进化；
第三章蛋白质空间结构与功能
蛋白质空间结构概述：蛋白质空间结构研究的内容和研究蛋白质空间结构的方法。
二、蛋白质的二级结构：多肽链主链构象可用肽基间扭角描述，α螺旋是有规律的主链构象，
β折叠片是一种有规律的二级结构，β转角可以改变肽主链的走向，肽主链的其他构象。
球状蛋白质和三级结构：三级结构的某些特征，稳定蛋白质空间结构的作用力，蛋白质的折叠，蛋白质的一级结构与空间构象的关系。
寡聚蛋白质和四级结构：寡聚蛋白质是由多亚基构成，四级结构中的亚基间的相互关系。
蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质空间结构的破坏与功能的关系，肌血红蛋白和血红蛋白结构与功能的关系，免疫球蛋白结构与功能的关系。
第四章第四章酶
酶是生物催化剂：酶能加快细胞内化学反应速度，大多数酶都是蛋白质，某些RNA和抗体也具有催化反应能力，酶的命名。
辅酶和维生素：许多酶催化反应需要辅酶或辅助因子，大多数辅酶是水溶性维生素的衍生物，脂溶性维生素也可以作为某些酶的辅酶。
酶催化反应的动力学：化学反应动力学，酶催化反应的基本动力学（酶活性、比活力和转换数，速度常数可指示酶的催化效率，Michaelis-Menten方程是酶催化反应的基本速度方程，米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax）可由实验求得）。多底物酶促反应动力学，
pH对酶促反应速度的影响，温度对酶促反应速度的影响。
酶的抑制作用：不可逆抑制作用，可逆抑制作用（竞争性抑制、非竞争性抑制（纯粹性和混合性非竞争性抑制））。
酶作用的机制：酶高效率催化反应的原因（酶作用的专一性是分子识别的结果、溶菌酶的作用机制，丝氨酸蛋白酶的作用机制）。
酶活性调节：酶原的激活，酶的组织细胞内定位及分布，多酶体系和多酶复合物，酶活性的别构调节，酶活性的共价修饰，同工酶和多功能酶。
第五章核酸
核苷酸是核酸的组成单位：核苷酸是由戊糖、碱基和磷酸组成，DNA和RNA的核苷酸组成，核苷酸的紫外吸收特性，核苷酸的解离性质。
DNA和RNA的共价结构：磷酸二酯键与多聚核苷酸链，DNA的序列分析。
DNA的结构：DNA分子的碱基组成，DNA的双螺旋结构（Watson-Crick双螺旋结构、维持双
螺旋结构稳定的作用力、A-DNA和Z-DNA），DNA的超螺旋结构（DNA超螺旋结构的形成、DN
A的拓扑学性质），DNA结构与功能的关系。
RNA的结构：RNA的类型和一般结构特征，mRNA的结构特征（Shine-Dalgarno序列、5’-端
甲基化“帽”结构、3’-端多聚腺苷酸尾链结构），tRNA的结构（tRNA的二级结构，tRNA 的三级结构），核糖体RNA的结构。
核酸的性质：核酸的粘性，核酸的紫外吸收特性，核酸的沉降特性和密度特征，DNA
变性与复性。
核酸的水解：核酸的碱水解，核酸的酶水解。
第六章糖和细胞表面：
单糖的结构和性质：单糖的直链结构及构型，单糖的环状结构，单糖的构象，单糖的衍生物，单糖的性质
双糖的结构和性质：双糖的结构确定，几种重要的双糖
多糖：储存多糖，结构多糖，细菌细胞壁，细胞表面多糖
糖蛋白和蛋白聚糖：O-连结的糖蛋白，N-连结的糖蛋白，磷脂酰肌醇-聚糖-连结的
糖蛋白，寡糖链授予糖蛋白某些物理和生物学特性，蛋白聚糖是细胞间质的主要成分
武汉大学《分子生物学》教学大纲(下)
第七章第七章脂类和生物膜
三酰甘油：脂肪酸是许多脂类的成分，三酰甘油是中性的和非极性的分子
甘油磷脂是生物膜的主要成分：甘油磷脂的种类和结构，甘油磷脂的性质
鞘脂类是生物膜的重要成分：鞘磷脂的结构和性质，中性糖鞘脂类，酸性糖鞘脂类，
某些糖鞘脂含有血型决定簇
甾醇类物质是体内许多物质的前体：胆甾醇的结构和性质，胆甾醇可以在体内转变成其他物质
生物膜：生物膜是由脂类和蛋白质构成的，脂质双分子层是动态的结构，跨膜蛋白含有跨膜的疏水区，膜与物质的跨膜转运
第八章第八章生物能学
生物能学和热力学：热力学基本概念，标准自由能的变化，氧化还原反应与自由能的
变化，生化过程中的能量偶联
ATP是生物体内最重要的高能化合物：生物体内的高能化合物，ATP水解的标准自由能变化，ATP提供基团转移所需的能量，ATP为跨膜主动转移提供能量，ATP是肌肉收缩的能量来源
第九章糖酵解和磷酸戊糖途径
糖酵解：糖酵解是糖分解代谢的基本途径，糖酵解的中间过程，NADH和丙酮酸的代谢去向，2,3-磷酸甘油酸的代谢，其他单糖可进入酵解途径，糖酵解的调节
磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的基本过程，磷酸戊糖途径的运转程度及调节，磷酸戊糖途径的生物学意义，葡萄糖-6-磷酸的利用取决于细胞对ATP、NADPH和5-磷酸核糖的需要
第十章柠檬酸循环
丙酮酸氧化：丙酮酸脱氢酶复合物的组成，丙酮酸脱氢酶复合物催化丙酮酸氧化脱羧反应，丙酮酸脱氢酶复合物活性调节
柠檬酸循环及其生物学意义：柠檬酸循环的发现，柠檬酸循环反应，柠檬酸循环的总结，柠檬酸循环的调节，柠檬酸循环的中间物的补偿，柠檬酸循环的生物学意义，乙醛酸循环
存在的意义
第十一章电子传递和氧化磷酸化
线粒体：线粒体的结构，线粒体电子转运系统
电子传递：电子传递的热力学，电子传递链的组成和顺序
氧化磷酸化：化学渗透学说，ATP合酶，P/O比，氧化磷酸化解偶联剂和抑制剂，ATP产生的控制，ATP的输出
第十二章糖的异生作用和糖原代谢
糖的异生作用：糖异生作用的底物，糖异生作用特有的反应，糖异生作用的调节
糖原代谢：糖原的降解，糖原磷酸化酶，糖原的合成，糖原合成酶，糖原代谢的控制
第十三章脂类代谢
脂类的消化、吸收与转运：脂类的消化和吸收，脂类的转运
脂肪酸的氧化：脂肪酸的活化，脂肪酸的跨膜转运，β氧化，不饱和脂肪酸的氧化，偶数碳脂肪酸的氧化，过氧化物酶体的β氧化
酮体的代谢：酮体的合成，酮体的转运与利用
脂肪酸的生物合成：乙酰辅酶A的跨膜转移，NADPH的来源，乙酰辅酶A羧化酶，脂肪酸合
酶，脂肪酸链的延长和脱饱和反应，三酰甘油的合成，脂肪酸代谢的调节
膜脂类的合成：甘油磷脂类的合成，鞘脂类的合成
胆甾醇的代谢：胆甾醇的生物合成，胆甾醇代谢的调节
第十四章氨基酸代谢
细胞内蛋白质的降解：溶酶体的降解作用，蛋白酶体
氨基酸的脱氨基作用：氧化脱氨基作用，转氨基作用，联合脱氨基作用
尿素循环：尿素循环反应，尿素循环的调节
氨基酸的降解：丙氨酸、半胱氨酸、丝氨酸和苏氨酸降解成丙酮酸，天冬酰胺和天冬氨酸降解成草酰乙酸，精氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、组氨酸和脯氨酸降解成α-酮戊二酸，异亮氨酸、甲硫氨酸和缬氨酸降解成琥珀酰-CoA，亮氨酸和赖氨酸降解成乙酰乙酸和乙酰-C oA，色氨酸降解成丙氨酸和乙酰乙酸，苯丙氨酸和酪氨酸降解成琥珀酸和乙酰乙酸
氨基酸的生物合成：氮源和碳源，非必需氨基酸的生物合成，必需氨基酸的生物合成，氨基酸代谢的其它产物
第十五章核苷酸代谢
嘌呤核苷酸的生物合成：次黄嘌呤核苷酸的合成，腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸的合成，抑制剂对嘌呤核苷酸的合成的影响，嘌呤核苷酸合成的补救途径，嘌呤核苷酸的合成的调节
嘧啶核苷酸的生物合成：尿嘧啶核苷酸的合成，胞嘧啶核苷酸的合成，抑制剂对嘧啶核苷酸的合成的影响，嘧啶核苷酸的合成的调节
脱氧核苷酸的生物合成：核糖核苷酸还原酶，脱氧胸嘧啶核苷酸的合成
核苷酸的降解：嘌呤核苷酸的降解，尿酸的去向，嘧啶核苷酸的降解
第十六章激素的作用与代谢整合
代谢途径的整合
激素作用的机制——信号传导：物质代谢的激素调节，腺苷酸环化酶信号系统，酪氨酸激酶的受体，磷酸肌醇途径，其它信号系统
第十七章DNA的复制
DNA的复制总观：DNA复制是半保留的，DNA复制的起点和方向，DNA复制的其它模型
原核生物DNA的复制：DNA聚合酶Ⅰ的结构和性质，DNA复制的真实性，DNA聚合酶Ⅱ和Ⅲ的
发现，DNA聚合酶Ⅲ催化DNA的合成，复制的起始，先导链和后随链的合成，复制的终止；真核生物DNA的合成：真核生物DNA聚合酶，真核生物DNA复制的起始，端粒和端粒酶反向转录：依赖于RNA的DNA聚合酶，致癌RNA病毒的信息流向
第十八章转录与加工
原核生物的转录：RNA聚合酶的结构与功能，转录是在一条DNA链上进行的，RNA聚合酶与
模板的结合，链的延长，链的终止
真核生物的转录：真核生物RNA聚合酶，真核生物的启动子，转录因子
转录后的加工：信使RNA的加工，核糖体RNA的加工，转移RNA的加工
第十九章蛋白质的生物合成
氨基酸的密码子：密码子的揭示，密码子的性质
蛋白质的生物合成：tRNA同功受体性质，反密码子与密码子的识别，核糖体的组成与结构，多肽链合成的起始，链的延长，链的终止，蛋白质合成后的加工
第二十章基因表达的调节
基因的组织结构：基因数，基因族，非转录DNA
原核生物基因表达的调节：基因的表达可发生在不同的水平上，乳糖操纵子是酶诱导合成的例子，分解代谢物阻遏，色氨酸操纵子是酶合成阻遏的例子，弱化基因
真核生物基因表达的调节：染色质的结构和基因表达，真核生物转录的控制，体细胞重组和抗体多样性，转录后和翻译的控制，发育的分子机制
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。
中国科学院研究生院 2013 年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题科目名称：生物化学 考生须知： 1．本试卷满分为150 分，全部考试时间总计180 分钟。 2．所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一．名词解释(每题2 分，共20 分) 1. 结构基因（structural gene）： 2. 错义突变（missense mutation）： 3. 反密码子(anticodon)： 4. 反转录（reverse transcription）： 5. 甲基化酶（methylase）： 6. 开放阅读框（open reading frame）： 7. 配体（ligand）： 8. 启动子（promoter）： 9. 转染（transfection）： 10. cDNA： 二、单项选择题(每题1 分，共20 分，请在答题纸上标清题号，并将答案写在
题号后) 1．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近？ A．280nm B．260nm C．200nm D．340nm 2．在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得 A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3．下列哪个氨基酸含有两个羧基？ A．赖氨酸 B．谷氨酸 C．色氨酸 D．甘氨酸 4．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH 值等于pI B．溶液pH 值小于pI C．溶液pH 值大于pI D．水溶液 5．蛋白质变性是由于： A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变
C．蛋白质空间构象的破坏 D．肽键的断裂 6．下列哪个激素可使血糖浓度下降？ A．肾上腺素 B．胰岛素 C．胰高血糖素 D．糖皮质激素 7．参与嘧啶合成的氨基酸是 A、谷氨酸 B、赖氨酸 C、天冬氨酸 D、精氨酸 8．有关转录的错误叙述是： A、RNA 链按3′→5′方向延伸 B、只有一条DNA 链可作为模板 C、以NTP 为底物 D、遵从碱基互补原则 9．反密码子CAU 所识别的密码子是：A．CUA B．GUA C．AUG D．GTA 10．糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是：A．6-磷酸葡萄糖
《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四
郑州大学现代远程教育《生物化学》 真题 [2015版客观题] 1、下列哪种碱基只存在于RNA 而不存在于DNA 中（ ） A 、腺嘌呤 B 、鸟嘌呤 C 、尿嘧啶 D 、胸腺嘧啶 2、人体内嘌呤核苷酸分解代谢的最终产物是（ ） A 、尿素 B 、尿酸 C 、肌酐 D 、肌酸 3、转氨酶的辅酶是（ ） A 、尼克酸 B 、泛酸 C 、硫胺素 D 、磷酸吡哆醛 4、含有密码子的RNA 是（ ） A 、cDNA B 、mRNA C 、tRNA D 、rRNA 5、甲基的直接供体是（ ） A 、SAM B 、PAPS C 、UDPG D 、FH 2 6、缺氧情况下，糖酵解途径生成的NADH+H +的去路是（ ） A 、进入呼吸链氧化供能 B 、3-磷酸甘油酸还原为3-磷酸甘油醛 C 、丙酮酸还原为乳酸 D 、物质生物合成的供氢体 7、维持蛋白质二级结构的主要化学键是（ ） A 、盐键 B 、疏水键 C 、肽键 D 、氢键 8、肌糖原不能分解为葡萄糖的原因是肌肉中缺少（ ） A 、脱枝酶 B 、糖原磷酸化酶 C 、磷酸葡萄糖变位酶 D 、葡萄糖6-磷酸酶 9、DNA 分子中所含的戊糖是（ ） A 、核糖 B 、葡萄糖 C 、脱氧核糖 D 、磷酸核糖 10、识别转录起始点的是RNA 聚合酶的（ ） A 、α亚基 B 、β亚基 C 、β′亚基 D 、σ因子 二、多项选择：（每题2分，共10分） 第一部分 客观题 一、单项选择（每小题1分，共10分）
11、影响酶促反应速度的因素有（ ） A 、底物浓度 B 、酶浓度 C 、温度 D 、激活剂 E 、 pH 12、下列哪些是糖酵解的限速酶（ ） A 、己糖激酶 B 、葡萄糖激酶 C 、丙酮酸激酶 D 、柠檬酸合酶 E 、6-磷酸果糖激酶-1 13、终止密码包括（ ） A 、UAA B 、UAG C 、UGG D 、UGA E 、AUG 14、下列哪些属于必需氨基酸（ ） A 、亮氨酸 B 、苏氨酸 C 、赖氨酸 D 、异亮氨酸 E 、丝氨酸 15、磷酸戊糖途径的重要生理功能是生成（ ） A 、6-磷酸葡萄糖 B 、NADH+H + C 、NADPH+H + D 、5-磷酸核糖 E ．6-磷酸果糖 三、是非题：（每题1分，共5分）（说明：正确的选“A ”,错误选“B ”） 16、三羧酸循环是三大类营养物质互变的枢纽。（ ） 17、冈崎片段是领头链上合成的不连续的DNA 片段。（ ） 18、酮体合成的限速酶是HMGCoA 还原酶。（ ） 19、脂肪酸合成的原料是乙酰CoA 。（ ） 20、一碳单位的载体是FH 4。（ ） 第二部分 主观题 一、名词解释：（每题 3 分，共 15 分） 1、糖异生 2、DNA 的一级结构 3、半不连续复制 4、酶的活性中心 5、翻译 二、简答题（每小题6分，共30分） 5、简述酮体生成和利用的特点及生理意义。（6分） 6、氨基酸脱氨基的方式有几种？各自的特点是什么？（6分） 三、论述题（每小题15分，共30分） 1、什么是酶原的激活？酶原激活的生理意义是什么？（6分） 2、简述细胞内三种基本RNA 的种类及其在蛋白质生物合成中的作用。（6分） 3、简述血糖的来源和去路。（6分） 4、呼吸链的成员有哪些？其功能是什么？（6分）
学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处
《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月
南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)
南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处
生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性
一、考试基本要求及适用范围概述 本《生物化学》考试大纲适用于中国科学院大学生命科学相关专业的硕士研究生入学考试。生物化学是生物学的重要组成部分，是动物学、植物学、遗传学、生理学、医学、农学、药学及食品等学科的基础理论课程，主要内容：探讨生物体的物质组成以及分子结构、性质与功能，物质代谢的规律、能量转化及其调节控制等。要求考生系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径及调控方法，理解基因表达调控和基因工程的基本理论，了解生物化学的最新进展，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 二、考试形式 硕士研究生入学生物化学考试为闭卷，笔试，考试时间为180分钟，本试卷满分为150分。 试卷结构(题型)：名词解释、单项选择题、判断题、简答题、问答题 三、考试内容 1. 蛋白质化学 考试内容 l 蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 l 氨基酸的理化性质及化学反应 l 蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式) l 蛋白质一级结构测定 l 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 l 蛋白质的变性作用 l 蛋白质结构与功能的关系 考试要求 l 了解氨基酸、肽的分类 l 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 l 了解蛋白质一级结构的测定方法 (建议了解即可) l 理解氨基酸的通式与结构 l 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 l 掌握肽键的特点 l 掌握蛋白质的变性作用 l 掌握蛋白质结构与功能的关系 2. 核酸化学 考试内容 l 核酸的基本化学组成及分类 l 核苷酸的结构 l DNA和RNA一级结构、二级结构和DNA的三级结构 l RNA的分类及各类RNA的生物学功能 l 核酸的主要理化特性 l 核酸的研究方法 考试要求
第一章绪论 第一节细胞生物学的研究内容和概况 一、细胞生物学是现代生命科学的重要基础学科 1、什么是细胞生物学（cell biology）？ 细胞生物学是研究细胞基本生命活动规律的科学，是现代生命科学的重要基础学科之一；它从显微、亚显微和分子三个层次以动态的观点来研究细胞和细胞器结构与功能，探讨细胞的各种生命活动规律。 2、细胞是所有生物体（不包括病毒）结构和生命活动的基本单位 特点：自我复制、自我装配和自我调控； 通过与外界物质和信息交流，保持自身动态平衡； 多层次、非线性、多侧面性。 病毒、生物大分子和细胞的关系 “一切生命的关键问题都要到细胞中去寻找” “一切生命的关键问题都要到细胞中去寻找” 补充2008 Osamu Shimomura，Martin Chalfie，Roger Y. Tsien。Chemistry，绿色荧光蛋白2007 Mario R. Capecchi, Martin J. Evans,Oliver Smithies。M&P，基因靶向技术 二、细胞生物学的主要研究内容(P3) 1）细胞核、染色体以及基因表达 细胞生物学、分子遗传学、发育生物学共同关注的焦点之一，研究染色体结构动态变化与基因表达及其调控的关系。 2）生物膜与细胞器 生物膜——细胞质膜和细胞内膜的总称，细胞物质交换、能量转换、信息交流的关键功能部位。 细胞器学——探讨细胞器的结构和功能。 3）细胞骨架体系 4）细胞的增殖与调控 5）细胞的分化与调控 6）细胞的衰老与凋亡 7）细胞的起源与进化 8）细胞工程 三、细胞生物学研究的总趋势p5 生命科学的基本问题 基本问题: 遗传发育进化 主要内容:细胞的生命活动 切入点:功能基因组 动物学植物学（微生物学）----整体水平 细胞生物学---细胞水平 分子生物学----分子水平 总的趋势：从分子水平-------细胞水平 20世纪21世纪 结构与功能-------细胞生命活动 生物大分子-------复合物 单一基因与蛋白------基因组与蛋白质组 调控途径------调控网络
《基础生物化学》教学大纲 二、课程的性质、地位和任务 生物化学是研究生命现象及其化学本质的科学。它用化学的理论和方法来揭示生物体的化学组成及其在生命活动中的化学变化规律。生物化学是现代生物科学的理论和技术基础,是生物科学及相关专业重要的专业课或基础课。 通过本课程的学习,要求学生较全面了解生物体的基本化学组成，理解其主要组成物质的结构特点、性质和功能以及这些物质在体内的合成、降解和相互转化等的代谢规律,深入了解这些代谢活动与各种重要生命现象之间的关系。掌握常用的生物化学研究方法,学会综合运用所学的基本理论知识和技术来解决一些实际问题,并为学习后续课程打好基础。 三、课程基本要求 根据《生物化学》课程的特点,教学内容概括为基本理论、基本知识和能力技能几部分。 (一）理论知识方面 1.生命的分子逻缉和结构基础 了解生物构建分子和生物大分子的一般概念及种类．理解核酸、蛋白质等重要生物大分子的结构、性质和功能及其分子机理。理解糖类和脂类的性质、结构和功能。理解酶的概念、分类与命名原则、掌握酶的催化特性、作用机理、酶促反应的动力学以及辅基、辅酶与维生素的关系及其在酶催化过程中的作用。 2．生命分子的代谢基础 了解新陈代谢的概念。理解生物体内，特别是糖类相互转化的化学机制;掌握糖类分解代谢的主要途径（中心代谢途径)及其特点；弄清生物氧化的概念与电子传递、氧化磷酸化的运行规律和机制；掌握蛋白质、核酸和脂类的合成与降解代谢的关键过程;理解体内主要物质代谢的相互关系及代谢的调节控制机制。 (二) 能力技能方面 掌握一、二种测定核酸、蛋白质、糖类等生物分子含量的方法;常见酶活性的测定方法与环境条件对酶活性的影响;初步掌握生物分子的常用分离纯化技术，如离心、层析和电泳技术等。在教师指导下，能设计和组合实验内容,并运用所学知识对实验结果作出综合判断分析和解释。
一.解释概念(20分,每个4分) 卫星DNA 复制体逆转座子反式激活因子衰减子与衰减作用 三、问答题(50分) 1. 说出双链DNA复制起始有关的五种重要的酶或蛋白并简述它们的功能。(15分) 2. 简述增强子的特点和性质及作用机制。(10分) 3. 简述真核RNA聚合酶II的转录起始复合物装配过程和转录起始(15分) 4. DNA限制性内切酶EcoRI是人们熟悉的常用内切酶,它是在大肠杆菌 (E.coli)R株中发现的,它被广泛用于分子克隆操作和DNA分析。pUC质粒是常用克隆载体之一,它的多克隆位点上有EcoRI、BamHI、KpnI、HindIII等酶切点。假如要你把一段由EcoRI切割产生的外源DN**段克隆到pUC质粒中,并把重组质粒转化大肠杆菌R株来扩增,已知条件是所用的R菌株中只有EcoRI一种限制性内切酶,你设计如何做才能确保成功?为什么?(10分) 武汉大学2002分子生物学 三.问答: 1.简述(或绘图说明)真核细胞RNA聚合酶II转录的起始需要哪些基本转录因子及其装配过程(15分) 2.简述(或绘图说明)色氨酸操纵子弱化的机制(15分) 3.在讨论基因家庭时经常提到胚胎、胎儿和成体形成的蛋白质,这些述语是指什么现象?可用什么术语来描述这一类基因家族(5分) 4. 你正在进行Southern blot分析,并刚刚完成凝胶电泳部分,下一步是将胶浸泡在NaOH溶液中使DNA变性为单链,为了节约时间,你跳过这一步,直接把DNA 从胶上转到硝酸纤维素膜上,你将标记好的探针与膜杂交,却发现放射自显影结果是一片空白,哪里错了呢?(5分)
一、下列名词翻译成中文，并简要解释 1、Domains and motifs 2、Alternative splicing 3、Reporter genes 4、The PCR cycle 5、Restriction mapping 6、Multiple cloning sites 7、DNA libraries 8、Proteomics 9、Replicon 10、Semi-conservative replication 二、简答题(共5题,每题8分,共40分) 1、请列举三种以上蛋白质纯化技术,并说明不同纯化技术的简单原理。 2、简述DNA损伤与DNA突变之间的区别与相互关系。 3、简述密码的简并性(degeneracy)和同义密码子(synonymous codon)及其在生物学上的重要性。 4、简述原核生物转录起始与转录终止过程中所涉及的主要蛋白质和核酸结构及其具体作用。 5、简述cDNA文库的构建过程。 三、论述题(共5题,1-4题每题15分,第5题10分,共70分) 1、人类基因组计划完成的社会意义和科学意义是什么？ 2、什么是操纵子(operon)？试说明色氨酸操纵子(Trp operon)在原核基因表达调控中的调控机制和重要作用。 3、请简要解释顺式作用元件与反式作用因子,并举二例加以说明它们的相互作用方式。 4、试说明真核细胞与原核细胞在基因转录、翻译及DNA的空间结构方面存在的主要差异,表现在哪些方面？ 5、限制性核酸内切酶有哪几种类型？哪一种类型的限制酶最适合于基因工程,为什么？请简要说明其理由。
2002年 三、问答： 1、简述（或绘图说明）真核细胞RNA聚合酶II转录的起始需要哪些基本转录因子及其装配过程（15分） 2、简述（或绘图说明）色氨酸操纵子弱化的机制（15分） 3、在讨论基因家庭时经常提到胚胎、胎儿和成体形成的蛋白质，这些述语是指什么现象？可用什么术语来描述这一类基因家族（5分） 4、你正在进行Southern blot分析，并刚刚完成凝胶电泳部分，下一步是将胶浸泡在NaOH溶液中使DNA变性为单链，为了节约时间，你跳过这一步，直接把DNA从胶上转到硝酸纤维素膜上，你将标记好的探针与膜杂交，却发现放射自显影结果是一片空白，哪里错了呢？（5分） 2001年 三、问答题（50分） 1．说出双链DNA复制起始有关的五种重要的酶或蛋白并简述它们的功能。（15分） 2．简述增强子的特点和性质及作用机制。（10分） 3．简述真核RNA聚合酶II的转录起始复合物装配过程和转录起始（15分） 4． DNA限制性内切酶EcoRI是人们熟悉的常用内切酶，它是在大肠杆菌（E.coli）R株中发现的，它被广泛用于分子克隆操作和DNA分析。pUC质粒是常用克隆载体之一，它的多克隆位点上有EcoRI、BamHI、KpnI、HindIII等酶切点。假如要你把一段由EcoRI切割产生的外源DNA片段克隆到pUC质粒中，并把重组质粒转化大肠杆菌R株来扩增，已知条件是所用的R菌株中只有EcoRI一种限制性内切酶，你设计如何做才能确保成功？为什么？（10分）
2003年分子生物学 一。下列名词翻译成中文，并简要解释4*10 1.Domains and motifs 2. Alternative splicing 3.Reporter genes 4. The PCR cycle 5.Restriction mapping 6.Multiple cloning sites 7.DNA libraries 8.Proteomics 9.Replicon 10. semi-conservative replication 二。简答题8*5 总计40分 1. 请列举三种以上的蛋白质纯化技术，并说明不同技术的简单原理。 2. 说说DNA损伤与DNA突变之间的区别和相互关系。 3. 简述密码的简并性（degeneracy）和同义密码子（synonymous codon）及其在生物上的重要性。 4. 简述原核生物转录起始与转录终止过程中涉及到的主要蛋白质和核酸结构及其具体作用。 5. 简述cDNA文库的构建过程。 三。问答题（1-4每题15，5题10，总计70） 1. 人类基因组计划完成的社会意义和科学意义是什么？ 2. 什么是操纵子（operon）?试说明色氨酸操纵子（Trp operon）在原核基因表达调控中的调控机制和重要作用。 3. 简要解释顺式作用元件与反式作用因子，并举二例说明他们的相互作用方式。 4. 试说明真核细胞与原核细胞在基因转录，翻译及DNA的空间结构方面存在的主要差异，表现在哪些方面？ 5. 限制性核酸内切酶有哪几种类型？哪一种类型的限制酶最适合于基因工程，为什么？请简要说明理由。 2004年武汉大学硕士研究生入学考试分子生物学试卷 一名词翻译与解释 1synonymous codons 2RNA editing 3Spliceosome 4Microarray 5Plaque hybridization 6Open reading frame 7Ribozyme 8RFLP
生物化学教学大纲 （供护理、涉外护理、助产、药剂、口腔工艺技术、医学影像技术专业用）一、课程任务 《生物化学》是中等卫生职业教育药剂、护理专业的一门专业基础课程。本课程的主要内容包括蛋白质与核酸的化学、酶、生物氧化、物质代谢及其调节、水盐代谢、酸碱平衡、肝生物化学。本课程的任务是使学生了解物质代谢与机能活动的关系，熟悉物质代谢和能量代谢的过程及生理意义，掌握人体主要组成成分及其结构、性质和功能，为进一步学习相关基础医学课程和临床学课程奠定基础，培养和提高学生分析问题和解决问题的能力，在学习生物化学理论知识的同时，用理论联系实际的方法，理解生物化学知识的医学应用价值，运用所学知识去理解临床医学现象，指导临床医学实践，服务人类健康事业。 二、课程目标 1.掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能。 2.熟悉人体内物质代谢的主要过程及生理意义。 3.了解物质代谢与人体功能活动的关系。 4.学会使用常用的生物化学实验仪器。 5.熟练掌握生物化学实验的基本操作。 6.具有科学的思维方法，理论联系实际的工作作风。 7.具有运用生物化学知识分析和解决问题的能力。 8.具有良好的人际沟通能力，团队合作意识。 9.具有良好的职业道德。 三、教学时间分配 课程名称：生物化学 考试类别：考试□考查√ 教材：生物化学 (第二版)人民卫生出版社 授课教师：李成仁教研组：医学基础课教研组 授课班级：13级1－3班 教学章目 周 学 时 学时分配 理论教学 实践 性教 学 第一章绪论 第二章三羧酸循环 和能量代谢 第三章蛋白质结构 与功能 第四章核酸的结构 和功能 第五章酶学 第六章糖代谢 第七章脂类代谢 第八章蛋白质代谢 第九章非营养物质 的代谢 第十章水盐代谢 第十一章酸碱平衡 1 6 6 5 7 7 6 7 2 2 2 2 2 2 57 1 4 4 3 5 5 4 5 2 2 2 2 2 2 43 2 2 2 2 2 2 2 14
2001年攻读硕士学位研究生入学考试试题 一、解释概念（20分，每个4分） 卫星DNA 复制体 逆转座子 反式激活因子 衰减子与衰减作用 二、填空（30分，每空1分，请将答案写在答卷上） 1. 从病毒到高等生物的研究表明，遗传物质是。 2. 冈崎片段的发现证实了双链DNA的复制，在复制过程中，一条新生链的合成是的，称为链；而另一条链的合成是的，称为链。 3. 大肠菌中有三种DNA聚合酶，其中的pol I的作用是，而pol III的作用是。pol I和pol III都有的三种活性是。 4. 由于真核细胞染色体DNA的复制要有一段RNA为引物，因此线状的DNA复制后必须存在着5’端缩短的问题。已发现有一种端粒蛋白称为，它由构成，可以使单链DNA的5’延长。 5. 对DNA损伤有几种修复系统，其中只有修复系统可以造成DNA变异，与这一系统有关的一套基因平时受到一称为的抑制蛋白所抑制，它发挥抑制作用是结合在一段约20bp长的称为的DNA序列上，当DNA损伤时，另一种蛋白质称为把这种抑制蛋白水解后，修复系统的基因才会被激活。 6. 真核细胞中有三种依赖于DNA的RNA聚合酶分别合成不同的RNA，RNA pol I负责合成，RNA pol II负责合成,RNA pol III负责合成。 7. 大分子互相作用是分子生物学的重要内容，包括蛋白质之间、蛋白质与DNA或RNA之间的互相作用，蛋白质有四种重要的结构花式与大分子互相作用有关，这些结构花式是，，，。 8. NO是气体小分子信号，它可由脱氨产生，它的作用方式是直接与酶作用使产生cGMP（环式GMP）。 9. 真核mRNA的5’端通常有帽子结构，3’端有polyA。在polyA上游有一保守序列称为polyA信号，其序列为。polyA能提高mRNA的翻译水平是由于： （1）（2）。 10. G-蛋白关联受体是一类重要的细胞表面受体，它的结构特色是，它发挥信号传递作用的两条途径是途径和途径。 三、问答题（50分） 1．说出双链DNA复制起始有关的五种重要的酶或蛋白并简述它们的功能。（15分） 2．简述增强子的特点和性质及作用机制。（10分） 3．简述真核RNA聚合酶II的转录起始复合物装配过程和转录起始（15分） 4．DNA限制性内切酶EcoRI是人们熟悉的常用内切酶，它是在大肠杆菌（E.coli）R株中发现的，它被广泛用于分子克隆操作和DNA分析。pUC质粒是常用克隆载体之一，它的多克隆位点上有EcoRI、BamHI、KpnI、HindIII等酶切点。假如要你把一段由EcoRI切割产生的外源DNA片段克隆到pUC质粒中，并把重组质粒转化大肠杆菌R株来扩增，已知条件是所用的R菌株中只有EcoRI一种限制性内切酶，你设计如何做才能确保成功？为什么？（10分）
生物化学教学大纲（2014.4） （Teaching plan of Biochemistry） 一、前言 生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。本版《生物化学与分子生物学》教材为普通高等教育“十二五”国家级医学规划教材。教材全面而系统地总结了生物化学与分子生物学的知识体系，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学与分子生物学教材有所区别。教材遵循临床医学专业的培养目标，适应医学教育的需求。 《生物化学与分子生物学》教材由查锡良、药立波主编（第八版），人民卫生出版社出版。根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。 二、教学基本要求 1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能及内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。 2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，熟悉常用的生物化学实验技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。 3、培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。 4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论等多种教育教学形式。 三、课程表述 课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342 课程总学时：100学时，其中理论总学时76，实践总学时24 周学时：理论学时5 /实践学时3 学分：5.5 课程性质：必修课适用专业：100学时教学平台 （一）教学内容与学时安排：
2019郑州大学植物学考研 338生物化学、909普通生物学与934细胞生物学考试重难点与名校真题详解 《《生物化学》考试重难点与名校真题详解（含课后习题答案，共两册）》 《生物化学》考试重难点与名校真题详解（王镜岩第三版）由鸿知郑大考研网依托多年丰富的教学辅导经验，组织教学研发团队与郑州大学优秀研究生合作整理。全书内容紧凑权威细致，编排结构科学合理，为参加2019郑州大学考研同学量身定做的必备专业课资料。 《生物化学》考试重难点与名校真题详解全书编排根据： 《生物化学》王镜岩第三版 本资料旨在帮助报考郑州大学考研的同学通过郑大教材章节框架分解、配套的经典课后习题讲解及相关985、211名校考研真题与解答，为考生梳理指定教材的各章节内容，深入理解核心重难点知识，把握考试要求与考题命题特征。 通过研读演练本书，达到把握教材重点知识点、适应多样化的专业课考研命题方式、提高备考针对性、提升复习效率与答题技巧的目的。同时，透过测试演练，以便查缺补漏，为初试高分奠定坚实基础。 适用院系：
生命科学学院：植物学、动物学、微生物学、遗传学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、作物遗传育种、生物工程（专业学位） 郑州大学联合培养单位南阳师范学院：生物化学与分子生物学 郑州大学联合培养单位南阳理工学院：生物工程 郑州大学联合培养单位安阳师范学院：无机化学 郑州大学联合培养单位周口师范学院：植物学 郑州大学联合培养单位新乡学院：生物工程 郑州大学联合培养单位郑州师范学院：植物学 郑州大学联合培养单位安阳工学院：生物工程、作物遗传育种 适用科目： 338生物化学、414植物生理学与生物化学 内容详情 本书包括以下几个部分内容： Part 1 - 考试重难点与笔记： 通过总结和梳理《生物化学》王镜岩第三版各章节复习和考试的重难点，建构教材宏观思维及核心知识框架，浓缩精华内容，令考生对各章节内容考察情况一目了然，从而明确复习方向，提高复习效率。该部分通过归纳各章节要点及复习注意事项，令考生提前预知章节内容，并指导考生把握各章节复习的侧重点。 Part 2 - 教材配套课后习题与解答：
普通生物化学实验教学大纲 一、课程说明 生物化学实验是生命科学中探索生命奥秘的重要实验方法之一，主要是通过实验方法了解组成生物体的大分子物质氨基酸、蛋白质、酶、核酸、维生素、脂类等的组成、结构、性质、功能。 二、教学目的及要求 1、掌握生物化学中的基本原理在实验中的应用及验证。 3、熟悉并掌握基本生化技术色谱、电泳、离心等的基本原理及操作技术。 4、能够运用所学知识综合解决现实生活中的基本问题。 5、培养学生解决问题的严谨的思维能力。 6、使学生了解生物化学在实验教学中的重要性。培养学生严谨的科学态度和良好的习惯。培养学生团结互助的团队精神，建立良好的友谊。 三、教学重点及难点 1、重点：实验中的基本原理、基本操作、实际中简单及综合应用。 2、难点：某些较抽象的原理的理解及阐述。 四、与其它课程的关系 生物化学是生命科学的基础专业课之一，在大学二年级第一学期开始开设，目的是为以后开设与之密切相关的专业课如动植物生理学、遗传学、微生物学、细胞生物学、分子生物学等打下良好的基础。 五、学时、学分 学时：30 学分：3 六、实验内容 实验一氨基酸的分离鉴定----纸层析法 （一）目的 通过氨基酸的分离，学习层析法的基本原理及操作方法。 （二）主要教学内容 1、分配层析的原理。 2、基本操作。 （三）注意事项 1、点样点直径不要超过3毫米。 2、一定用铅笔做标记。 3、手不要摸滤纸 4、原点不能浸如展层剂 5、以组为单位作出层析图谱。 实验二蛋白质性质实验一 蛋白质及氨基酸的呈色反应 （一）目的
学习呈色反应原理，掌握鉴定蛋白定性鉴定的方法。 （二）主要内容 双缩脲反应、印三酮反应、黄色反应、考马司亮兰反应 实验三蛋白质性质实验二 蛋白质的等电点测定和沉淀反应 （一）目的 学习蛋白质的等电点测定，了解沉淀与变性关系。 （二）主要内容 1、蛋白质的等电点，蛋白质在等电点时的特性，测定原理 2、沉淀不一定变性，变性不一定沉淀。了解变性与降解关系。 实验四血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳 （一）目的 学习醋酸纤维薄膜电泳的操作，了解电泳技术的一般原理。 （二）主要内容 1、电泳的一般原理 2、醋酸纤维薄膜电泳的操作 （三）注意事项 1、点样一定要细且均匀。 2、调整好电压和电流。 实验五、六总氮量的测定--微量凯氏定氮法 （一）目的 学习凯氏定氮法的原理和操作技术 （二）主要内容 1、原理：蛋白质系数。 2、操作：样品的处理及消化；蒸馏；滴定；数据处理 （三）注意事项 1、一定消化完全。 2、消除所有可能对实验结果造成的误差。 实验七动物组织中核酸的提取 （一）目的 了解核酸的组成，掌握鉴定核酸组成的方法 （二）主要内容 1、原理 2、操作匀浆的制备；抽提；沉淀；水解；鉴定
338《生物化学》考试大纲 一、考试题型 1、名词解释 2、简答题 3、论述题 4、综合分析题 二、考试参考用书 《生物化学》，王永敏、姜华主编，中国轻工业出版社，2017 年2月第1版 三、考试内容 绪论 了解：生物化学的概念、研究对象和内容；了解生化发展的历史以及在生化发展过程中起关键作用的几位科学家所做的贡献。 第一章糖类化学 了解：近年来复合多糖研究的新进展；一些多糖在生化实验技术如电泳、层析中的应用原理。 熟悉：糖的概念和分类；主要的单糖，如葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖，一些双糖，如麦芽糖、蔗糖、乳糖等，以及重要的植物多糖（淀粉）、微生物多糖（透明质酸）分子的结构。 掌握：单糖的主要理化性质；重要双糖（蔗糖，麦芽糖，乳糖）的主要性质；重要的植物多糖（淀粉）、微生物多糖（透明质酸）的功能及应用。 第二章脂类化学 了解：脂类化合物的概念、主要类别及理化性质；甘油三酯的结构特点及性质；天然脂肪酸的结构特点及特性；必需脂肪酸的概念及多不饱和脂肪酸的功能特点。 熟悉：油脂重要的化学特征值（皂化值，碘值，酸价及过氧化值）及反映的油脂指标。 第三章蛋白质 了解：蛋白质的分类方法、主要类别及功能。 掌握：蛋白质的化学组成、常见氨基酸的种类、名称、符号、结构和性质以及氨基酸分离制备、分析鉴定的技术原理；弄清楚氨基酸的pK 值，并且会求pI；掌握
肽键、蛋白质一级结构概念，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法；掌握α-螺旋、β-折叠的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力；）蛋白质结构（包括一级结构与高级结构）与功能的关系；蛋白质的一些重要理化性质及其实践意义；几种蛋白质分子量测定方法的基本原理。 第四章核酸化学 了解：主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构；从生物材料中进行核酸提取的方法和注意事项。 熟悉：DNA的分子结构（包括一级结构及有关术语，二级结构－双螺旋结构模型，三级结构以及染色体结构）；DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异。 掌握：核酸两性解离性质、紫外吸收性质、变性、复性和分子杂交等性质及定性定量测定等技术的原理、方法。 第五章酶 了解：固定化酶、抗体酶、核酶的含义。 熟悉：酶的化学本质及催化作用的特点以及酶促作用具有高效性和专一性的机理。掌握：酶分子组成及结构以及酶活中心、必需基团、变构酶的概念；有关理化因素对酶促反应速度的影响；不可逆抑制作用、可逆性抑制作用、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的概念；酶活单位、酶活力、比活力、总活力、回收率、纯化倍数等概念的含义；酶的活力和比活力的计算；酶活力的测定方法及注意事项。第六章维生素与辅酶 了解：维生素的概念和类别；脂溶性维生素的生物学功能。 掌握：B族维生素的结构特点及其组成辅酶的特点和应用。 第七章激素化学 了解：激素的概念、分类及作用特点，重要的动物激素的分泌、种类及功能。 第八章新陈代谢总论与生物氧化 了解：新陈代谢的概念与特征，中间代谢的实验研究方法，分解代谢和合成代谢的一般发生过程。 熟悉：ATP 的结构特性；ATP 在能量转运中的地位和作用。 掌握：不需氧脱氢酶类、需氧脱氢酶类、氧化酶类、电子传递体的概念；呼吸链的
《生物化学》教学大纲 （供本科药学专业使用） 课程编号：学时：80 其中实验学时：32 一、课程的性质和任务 《生物化学》是以化学的原理和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的化学成分、分子结构及其与生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中化学变化规律的一门科学。生物化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之间的关系等，从而阐明生命现象的本质，并把这些基础理论、原理和方法应用于有关科学领域和生产实践，已达到征服自然和改造自然的目的。 本课程是基础药学专业的必修课，它的理论和技术已经渗透到其它基础医学和药学的各个领域，使之产生了许多新兴的交叉学科，因此生物化学对医药学的发展起着促进作用，成为生命科学的共同语言和前沿学科。学习和掌握生物化学知识，除了理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习药学其它各课程打下扎实的生物化学基础。 二、相关课程的衔接 生物化学是现代药学的重要理论基础，是药学专业学生学好专业课、从事新药研究、新药开发、药物生产、药物使用与药政管理的必要基础学科。因此学好生物化学的前期基础课主要是生物遗传学、细胞生物学、无机化学和有机化学等；而掌握生物化学又为学好后续课程——药物化学、药理学、药剂学、药物分析、病理生理学、免疫学等课程奠定坚实的理论基础。 三、教学的基本要求 本课程要求学生掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能；熟悉生物化学在药学中的地位和重要性；了解现代生物化学在医药科学中的新进展。生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求掌握最基本的生物化学实验方法和操作技能。了解最新的生化技术。 四、教学方法与重点难点 教学方法：贯彻理论联系实际、基础联系应用的原则，发挥教师的主导作用，充分调动学生学习的积极性、主动性和创造性。以课堂讲授为主，运用启发式教学，配合实验教学和各种形式的多媒体教学，按教学计划针对重点内容和疑难问题开展多种形式的课堂讨论，以加深学生对问题的理解和记忆，从而不断提高教学质量。 重点和难点：本教学大纲以人民卫生出版社（2003年）、吴梧桐主编、第五版《生物化学》为蓝本编写。重点为第一篇的蛋白质的化学、核酸的化学、酶；第二篇的物质代谢（包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、生物氧化）与能量转换；第三篇的生物药物和药物研究的生物化学基础。难点为蛋白质结构与功能的关系、酶促反应动力学、血浆脂蛋白代谢、物质代谢调节、激素及其作用机制、药物在体内的转运和代谢转化。其余内容作一般了解 五、建议学时分配