生物化学期末考试重点总结（11100字）生化总结
1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。
2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。
3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。
4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。
(1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。
(2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由 3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。
(3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。
(4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。
(5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。
5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。
6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。
7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。
8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。
9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。
(1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。
(2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。
(3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。
(4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。
(5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。
(6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。
(7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。
10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。
(1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外
侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。
(2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构
的直径为 2.37nm，螺距为 3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。
(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。
11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
酶的Km值是酶的特征性常数，是指当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。其只与酶的结构、底物和反应条件有关，与酶的浓度无关。可近似表示酶与底物的亲和力。Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度成正比，可用于计算酶的转换数。
14。何为酶的竞争性抑制作用？有何特点？试举例说明之。
1)有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。2)有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方式除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。3)典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。
15。比较三种可逆性抑制作用的特点。
(1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km值升高，Vm不变。
(2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。不影响酶与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km值不变，Vm下降。
(3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm均下降。
16。Pasteur effect：糖的有氧氧化抑制生物发酵(糖酵解)的现象称为Pasteur effect(巴斯德效应)。
17。三羧酸循环：又称柠檬酸循环或Krebs循环，是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统。是指在线粒体内，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子，重新生成草酰乙酸的循环反应过程。
18。底物水平磷酸化：能量物质体内分解代谢时，脱氢氧化或脱水反应使代谢分子内部能量重新分布生成高能化合物，直接将能量转移给ADP(GDP)生成ATP(GTP)的反应，这种底物水平的反应与ADP的磷酸化偶联生成ATP的方式为底物水平磷酸化。
19。简述糖酵解的生理意义。
(1)迅速供能
(2)某些组织细胞无线粒体，完全依赖糖酵解供能，如成熟红细胞等。
(3)神经细胞、白细胞、骨髓细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
21。试述磷酸戊糖途径的生理意义。
(1)是机体生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。②参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。③维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。
(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基
团转移的逆反应生成。
22。简述血糖的来源和去路。
血糖的来源：①食物经消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖异生
血糖的去路：①糖酵解或有氧氧化产生能量；②合成糖原；③转变为脂肪及某些非必需氨基酸；④进入磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。
23。简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用。
(1)6-磷酸葡糖糖的来源：①已糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖。②糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖。③非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构为6-磷酸葡萄糖。
(2)6-磷酸葡萄糖的去路：①经糖酵解生成乳酸。②经糖的有氧氧化彻底氧化生成和ATP。③通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原。④在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径。
由上可知，6-磷酸葡萄糖是糖代谢各个代谢途径的交叉点，是各种代谢途径的共同产物，如已糖激酶或变位酶的活性降低，可使6-磷酸葡萄糖的生成减少，上述各代谢途径不能顺利进行。因此，6-磷酸葡萄糖的代谢方向取决于各条代谢途径中相关酶的活性大小。
24。脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三脂，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
25。脂酸的β-氧化：指脂肪酸活化为脂酰CoA，脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体催化下，依次进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。由于反应均在脂酰CoA的α碳原子与β碳原子之间进行，最后β碳原子被氧化为酰基，所以称为～
26。酮体：指脂肪酸在肝分解氧化时产生的乙酰CoA可在肝组织中生成的特有物质，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种。
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2829。乙酰CoA可进入以下代谢途径：
①进入三羧酸循环氧化分解为和O，产生大量能量。
②以乙酰CoA为原料合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂等。
③以乙酰CoA为原料合成酮体作为肝输出能源方式。
④以乙酰CoA为原料合成胆固醇。
30。氧化磷酸化：指代谢物脱下的氢，经呼吸链传递给氧化成，并偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。
31。P/O比值：在氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔所生成ATP 的摩尔数为P/O比值。
32。递氢体和递电子体：在呼吸链中，能传递氢的酶或辅酶称为递氢体，能传递电子的称为递电子体。(注：由于氢原子中含有电子，递氢体也必然递电子，所以呼吸链又常称为电子传递链)。
33。简述人线粒体氧化呼吸链的组成、排列顺序以及氧化磷酸化的偶联部位。
线粒体内的氧化呼吸链有两条，NADH氧化呼吸链和FAD氧化呼吸链，其组成和排列顺序分别为：
NADH→复合体I→CoQ→复合体III→Cytc→复合体IV→；
琥珀酸→复合体II→CoQ→复合体III→Cytc→复合体IV→。两条呼吸链在泛醌处交汇，第一条呼吸链有三个氧化磷酸化偶联部位，第二条呼吸链有两个氧化磷酸化偶联部位；分别是：
复合体(NADH→CoQ)、复合体III(CoQ→Cytc)、复合体IV(Cytc→a →)。
34。转氨基作用：在转氨酶的催化下某种氨基酸转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成一种相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变为α-酮酸，这种作用称为转氨基作用。
35。丙氨酸—葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基酸转移给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运输至肝，在肝中，丙氨酸经联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素；转氨基生
成的丙酮酸，可经糖异生生成葡萄糖，葡萄糖再经由血液运输至肌肉组织供利用，这种丙氨酸和葡萄糖反复的在肌肉和肝之间进行氨的转运称为～
36。一碳单位：某些氨基酸如丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸在代谢过程中产生的含一个碳原子的基团称一碳单位，包括甲基、甲烯基、甲炔基、亚胺甲基和甲酰基。
37。蛋白质的腐败作用：肠道细菌对蛋白质及其未被消化吸收的产物的作用。
38。简述体内血氨的来源和去路，对高血氨患者可采取哪些降氨措施。
1)正常情况下血氨的来源与去路保持动态平衡，血浆中氨的浓度不超过0.1mg/100ml，若血氨增高，可引起脑功能紊乱。(1)血氨来源：
①氨基酸脱氨基作用，是血氨的主要来源；
②肠道产氨，由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨；
③肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解；
④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。
(2)血氨去路
①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；②合成谷氨酰胺
③参与合成非必需氨基酸；④合成其它含氮物质
2)高血氨患者降氨措施：
①限制蛋白质摄入；②抑制肠道细菌；③静滴谷氨酸盐、精氨酸盐；
④酸性液灌肠对肝硬化腹水病人用酸性利尿剂等
39。简述鸟氨酸循环的基本过程和生理意义。
(1)尿素循环基本过程：在肝细胞线粒体内，氨和二氧化碳生成氨
基甲酰磷酸，后者与鸟氨酸作用生成瓜氨酸，瓜氨酸进入胞液与天冬氨酸作用生成精氨酸代琥珀酸，后者裂解成精氨酸和延胡索酸，精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸可进入线粒体再参与下一轮反应，此循环称鸟氨酸循环。(图示亦可)
(2)生理意义：经尿素循环体内有毒的氨合成无毒尿素，随尿液排出体外。尿素的2分子氨一个来自氨，另一个来自天冬氨酸，且合成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键。
40。简述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。
体内氨的主要来源：(1)食物蛋白质的消化吸收；(2)组织蛋白质的降解；(3)机体自身合成的营养非必需氨基酸。主要去路：(1)合成组织蛋白；(2)脱氨基作用，产生的氨主要合成尿素，α-酮酸转变为糖或脂类，合成营养非必需氨基酸，氧化供能。(3)脱羧基作用生成胺类；(4)转变为其它含氮化合物。
41。体内氨基酸脱氨基的方式有几种？各有何特点和意义？骨骼肌和心肌中氨基酸是如何脱氨基的？
体内氨基酸脱氨基的主要方式：转氨基作用，氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用和非氧化脱氨基。
①转氨基作用：在转氨酶的催化下某种氨基酸转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成一种相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变为α-酮酸，这种作用称为转氨基作用。转氨酶在体内活性高，存在范围广，大多数氨基酸均可通过此作用脱去氨基，转氨基作用是可逆的，故也是体内非必需氨基酸合成的重要途径；但转氨基作用仅仅是转移了氨基，并未真正脱去氨基。
②氧化脱氨基作用：谷氨酸脱氢酶活性高，催化谷氨酸彻底脱去氨基生成α-酮酸和氨，是非必需氨基酸合成重要途径；但此酶专一性强，仅催化谷氨酸脱氢，另外，此酶在肝肾脑中活性高，而在骨骼肌、心肌中活性低。③联合脱氨基作用：有两种类型：一是转氨基偶联氧化脱氨基；二是嘌呤核酸循环。
转氨基偶联氧化脱氨基：其过程是谷氨酸先与α-同戊二酸进行转氨基作用，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的作用下，脱去氨基而生成α-同戊二酸和氨。这是体内氨基酸脱氢最主要方式，也是非必需氨基酸合成主要方式，但此方式在骨骼肌心肌中作用弱，骨骼肌心肌中氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
42。嘌呤核苷酸的从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位
及等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤氨基酸，称为从头合成途径。
43。酶的变构调节(allosteric regulation)：某些小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，事酶蛋白构象改变，从而引起酶活性的改变。这种调节作用称为酶的变构调节或别构调节。
44。酶的化学修饰调节(chemical modification)：酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶的活性改变，这种调节称为酶的化学修饰调节，又称共价修饰调节。
45。试述乙酰CoA的来源和代谢去路。
主要来源：①葡萄糖的有氧氧化；；②脂肪酸的β-氧化；③蛋白质分解为氨基酸进一步代谢产生；④酮体的分解主要去路：①进入三羧酸循环和氧化磷酸化氧化供能，一分子乙酰CoA彻底氧化可生成10分子ATP；②在肝脏中作为合成酮体的原料用来合成酮体，酮体是肝输出能源的一种形式；③合成脂肪酸；④合成胆固醇
46。半保留复制：以DNA双链中的每一条链为模板，以dNTP为原料，在DNA聚合酶的作用下，按碱基互补配对原则，合成两个相同的子代DNA的过程。
47。冈崎片段：复制叉中随从链上的不连续片段。
48。端粒：是真核生物染色体线性DNA分子末端结构。染色体DNA末端即DNA和它的结合蛋白紧密结合，膨大成粒状，像两顶帽子那样盖在染色体两端。
49。试述参与DNA复制的酶与蛋白质因子，以及它们在复制中的作用？
1)DNA聚合酶：起聚合作用2)解螺旋酶：解开螺旋3)SSB ：防止双链重新形成
4)拓扑异构酶：防止过度盘绕、打结5)引物酶：合成引物6)DNA 连接酶：连接相邻的3’—OH和5—’P
50。不对称转录：转录是有选择性的，在细胞不同的发育时序，按生存条件和需要才转录，转录的这种选择性称不对称转录。它有两方面含义：一是在DNA双链分子上，一股链可转录，另一股
链不转录；二是模板链并非永远在同一单链上。任何一个基因，其DNA双链中都只有一股有意义链能进行转录，故称不对称转录。
51。试述DNA复制的基本规律：①半保留复制，即每个子代DNA 分子中，一股是新合成的，而另一股则是来自亲代DNA分子；②复制的方向，即DNA链的生长端是3’端，它的延长是按5’→3’方向进行；③复制的不连续性；④DNA合成中的起始作用，即引物参与起始DNA的合成，大部分复制系统中的引物是与模板DNA 链互补的短RNA链，可由引物酶合成；⑤DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制。
52。断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，为一个由连续AA组成的完整蛋白质编码，故称断裂基因
53。简述复制和转录的相似点和区别点。
相似点：①均以DNA为模板；②均需要依赖DNA聚合酶；③聚合过程均是核苷酸间生成磷酸二酯键；④均从5’至3’方向延伸成多聚核苷酸新链；⑤均遵从碱基互补配对规律。
54。简述原核生物启动子的结构与功能。
①调控序列中的启动子是RNA聚合酶结合模板DNA的部位，也是控制转录的关键部位。
②启动子因与RNA聚合酶结合，不被核酸外切酶水解。
③启动子总是位于结构基因的上游。
④启动子区含A-T配对较多，启动子区域内，通常在转录其起始点上游-10及-35区域存在一些相似序列，称为共有序列，RNA-pol 结合-10区比结合-35区相对牢固些，-10区是TATAAT，也称Pribow 盒，-35区是TTGACA。
55。简述原核生物转录终止方式。
①依赖ρ因子的转录终止，ρ因子是能控制转录终止的蛋白质，有ATP酶活性和解螺旋酶活性。转录终止信号存在于RNA而非DNA模板。Ρ因子能结合RNA，结合后ρ因子和RNA聚合酶都可能发生构象变化，使RNA聚合酶停顿，ρ因子解螺旋酶的活性使DNA/RNA杂化双链拆离，利于转录产物从转录复合物中释放。
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。
（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：
生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
【实验操作考核要点】 一、目的要求 1．掌握组织样品的制备方法，了解其注意事项。 2．了解肝糖原提取、糖原和葡萄糖鉴定与蒽酮比色测定糖原含量的原理和注意事项，掌握其操作方法。 3．正确操作使用刻度吸管和可调微量移液器。 4．熟练运用溶液混匀的各种方法（视具体情况，采用合适的混匀方法）。 5．正确掌握溶液转移的操作。 6．正确操作使用分光光度计。 二、操作考核内容 按百分制计。 1．吸量管操作（20分）； 2．可调式微量移液器操作（20分）； 3．溶液混匀操作（视具体情况，采用合适的混匀方法）（15分）； 4．溶液转移操作（10分）； 5．分光光度计比色操作（25分）。 6．整体表现（10分）。 三、操作考核标准 （一）吸量管操作（20分，每项操作5分） 1．执管 要求右手拿吸量管，左手拿橡皮球，只能用食指而不能用拇指按压吸量管上口来调节吸取液量的刻度；吸液、排液整个操作过程吸量管应始终保持垂直。 2．坐姿 要求腰、背保持竖直，看刻度时眼睛保持平视。 3．吸取溶液 吸量管插入液面深度约0.5cm，不能一插到底，也不能插入过浅而吸进空气致使溶液进入橡皮球内；调控吸量管吸取液量的刻度时，吸量管尖应离开液面靠在容器内壁上。 4．排出液体
吸量管尖应靠上受纳容器内壁，让管内溶液自然流出。不能用橡皮球吹压，而且在流净后吸量管尖停靠受纳容器内壁至少3秒。 （二）可调式微量移液器操作（20分，每项操作5分） 1．设定容量值 转动加样器的调节旋钮，反时针方向转动旋钮，可提高设定取液量。顺时针方向转动旋钮，可降低设定取液量。在调整设定移液量的旋钮时，不要用力过猛，并应注意使取液器显示的数值不超过其可调范围。 2．吸液 （1）选择合适的吸头安放在取液套筒上，稍加扭转压紧吸嘴使之与套筒之间无空气间隙； （2）把按钮压至第一停点，垂直握持加样器,使吸头浸入液面下2~3毫米处,然后缓慢平稳地松开按钮，吸入液体，等一秒钟，然后将吸头提离液面，贴壁停留2-3秒，使管尖外侧的液滴滑落。 3．放液 （1）将吸头口贴到容器内壁底部并保持100°~40°倾斜； （2）平稳地把按钮压到第一停点，等一秒钟后再把按钮压到第二停点以排出剩余液体； （3）压住按钮，同时提起加样器，使吸头贴容器壁擦过，再松开按钮。按吸头弹射器除去吸头。 4．压放按钮时保持平稳；加样器不得倒转；吸头中有液体时不可将加样器平放。取液器吸嘴为一次性使用。实验完毕，将取液器读数调至最大量程值，竖立放于支架上。 （三）溶液的混匀（操作流程中下划实线的三处，每项操作5分，共15分）1．肝糖原的提取与鉴定操作中，肝匀浆上清液中加5ml 95%乙醇后的混匀最好用倾倒混匀，也可用滴管或吸量管吸、吹混匀，或用玻璃棒搅拌混匀。 2．肝糖原定量测定中，肝组织消化液沸水浴后全部转入100 ml容量瓶，加水至刻线后的混匀应采用倒转混匀。 3．肝糖原定量测定中，加蒽酮溶液后的混匀，可将试管倾斜约45o再作旋转混匀。因蒽酮溶液（浓硫酸配制）比重大于样品水溶液很多，一加入便沉于管
组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
一、解词 1、总氮量水中各种形态无机和有机氮的总量 2、酶的抑制作用是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。 3、酶的最适温度酶催化活性最高时的温度 4、蛋白质的等电点每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点 5、盐析增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象 6、蛋白质变性蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失6、酶的专一性酶对底物及其催化反应的严格选择性通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应 7、激活剂能提高酶活性的物质大部分是离子或简单的有机化合物 8、抑制剂凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质 9、酶催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体 二、填空 1、球蛋白可在半饱和中性硫酸铵溶液中析出，清蛋白可在高盐浓度溶液中析出。 2、在PH3.0、和9.5时的电场中，卵清蛋白（PI4.6）移动方向分别为负移 动，正移动。 3、唾液淀粉酶的最适温度是37 4、还原糖与本乃狄试剂共热现象生成生成砖红色沉淀。 5、维生素C也称抗坏血酸，它具有很强还原性 6、用苔黑酚浓盐酸溶液可以鉴定核糖核酸 7、当溶液的PH低于蛋白质等电点时，蛋白质分子带正电荷；当溶液的 PH大于蛋白质等电点时，蛋白质分子带负电荷； 10．凯氏定氮法测定蛋白质含量消化终点颜色为清澈的蓝紫色色。 11．蛋白质变性的实质是空间结构被破坏。 12．常用的RNA提取方法有苯酚法、、高盐法等。 13、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是蛋白质颗粒表面的电荷层 和水化膜、 14、蛋白质在等电点时，主要以两性离子离子形式存在；当溶液的P H＞PI 时，蛋白质分子以负离子形式存在；当溶液的P H＜PI时，蛋白质分子带正离子形式存在。 15、蛋白质分子中氮的平均含量为 5.16% ，样品中的蛋白质含量常以测 氮量乘以 6.25 、即 6 。 三、选择 1、盐析法沉淀蛋白质的原理( ) A 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 B 次级键断裂蛋白质的构象改变 C 中和电荷，破坏水化膜 D 调节蛋白质溶液的等电点 2、以下哪项不是酶的特性（） A 酶是生物催化剂，催化效率极高 B 易受Ph，温度等外界因素的影响 C 能加速化学反应但不改变反应平衡点 D 有高度特异性 3、RNA和DNA的最大紫外吸收值是在（） A 280nm B 260nm C 510nm D 620nm 4、．凯氏定氮法使用的混合催化剂硫酸钾-硫酸铜配比为（） A 1:3 B 5:1 C 3:1 D 1:1
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )
9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）
1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
生物化学实验 一、名词解释： 分配层析法电泳同工酶酶活性分光光度法层析技术比活力 二、填空题： 1. 测定蛋白质含量的方法有，，和。 2. CAT能把H2O2分解为H2O和O2，其活性大小以来表示，当CAT与H2O2反应结束，再用测定未分解的H2O2。 3. 聚丙烯酰胺凝胶电泳是以作为载体的一种区带电泳，这种凝胶是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成。化学聚合法一般用来制备_____________胶，其自由基的引发剂是，催化剂是______________；光聚合法适于制备大孔径的_________________胶，催化剂是______________。 4.层析技术按分离过程所主要依据的物理化学性质进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________，_______________和________________。 5. 使用离心机离心样品前，必须使离心管__________且对称放入离心机。 6. 米氏常数可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，表示E对S的亲合力愈，Km愈大，表示E对S 的亲合力愈。 7. 分光光度计在使用之前必须预热，注意预热及样品槽空时必须_________（打开、合上）样品池翻盖。 8. CAT是植物体内重要的酶促防御系统之一，其活性高低与植物的密切相关。 9. 纸层析实验中，____________形成固定相，____________流动相。 10. 聚丙烯酰胺凝胶是是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成的，在具有自由基团体系时，两者就聚合。引发产生自由基的方法有两种：和。11. 层析技术按按固定相的使用形式进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________和________________。 三、问答题： 1、简述4种测定蛋白质含量的方法及其原理。 2、简述不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳中的三个不连续及三种物理效应。 3、试分析影响电泳的主要因素有哪些？ 参考答案： 生物化学实验 一、名词解释： 1、电泳：指带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象。 2、同工酶：指催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 3、分配层析法：用物质在两种或两种以上不同的混合溶剂中的分配系数不同，而达到分离目的的一种实验方法。
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量， 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮 氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try） 蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等， 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。