生物化学复习资料
1天然不饱和脂肪酸的碳-碳双键都是顺式构型。
2.亚油酸，α亚麻酸和花生四烯酸是维持人体和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必须脂肪酸。
3氨基酸是蛋白质的结构单位，自然界中的氨基酸有300多种，但用来合成蛋白质的氨基酸只有20种，这20种氨基酸称为标准氨基酸。
4肽键：在蛋白质分子内，一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。
5肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子称为肽。
6蛋白质的一级结构：蛋白质分子内的氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，包括二硫键的位置。
7蛋白质的二级结构：是指多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布。8蛋白质的二级结构的四种类型：α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲。
9.蛋白质一级结构与其功能的关系：蛋白质的一级结构决定其构象，进而决定其生理功能。改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。
每一种蛋白质分子都有自己特定的氨基酸组成和排列顺序即一级结构，蛋白质的一级结构包含了指导其形成天然构象所需的全部信息。
10蛋白质的一般性质：紫外线吸收特征；
11两性解离与等电点：蛋白质是两性电解质，因为它们有肽键主链C端的羧基、谷氨酸的γ-羧基和天冬氨酸的β-羧基，可以给出H+而带负电荷；也有肽链主链N端的氨基、赖氨酸的ε-氨基、精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基，可以结合成H﹢而带正电荷。这些基团的解离状态决定蛋白质的带电荷状态，而解离状态受溶液的pH值影响。在某一pH值下，蛋白质的静电荷为零，则该pH值称为蛋白质的等电点（pI）。如果溶液pH
人体许多蛋白质的等电点在5.0左右，低于体液的pH值，所以带负电荷。
12蛋白质溶液是胶体溶液：蛋白质分子的直径已经达到胶体颗粒的范围，所以其水溶液是一种比较稳定的胶体溶液，电荷和水化膜是其主要稳定因：①蛋白质在非等电点状态下带有同性电荷，同性电荷使蛋白质分子相互排斥，不易形成可以沉淀的大颗粒。②球状蛋白质分子表面有较多的亲水基团，可以与水结合，使蛋白质分子表面为多层水分子包裹，形成水化膜，从而阻止蛋白质分子的聚集。如果这两种因素被破坏，蛋白质就会从溶液中析出。
13蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。
怎样沉淀：凡能破坏蛋白质溶液稳定因素的方法都可使蛋白质分子聚集成颗粒并沉淀。如果将蛋白质溶液的pH值调到等电点，使蛋白质分子静电荷为零，此时虽然分子之间同性电荷的相互排斥作用消失了，但是还有水化膜起保护作用，一般不会导致蛋白质沉淀。如果再加入脱水剂破坏水化膜，则蛋白质分子就会凝聚成颗粒并沉淀；或者，如果先加入脱水剂破坏水化膜，然后再调溶液的pH值到等电点，也可以使蛋白质凝聚成颗粒而沉淀。(盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀）
14蛋白质变性：在一些因素作用下，蛋白质的天然构象被破坏，从而导致其理化性质改变，生物活性丧失，这一现象称为蛋白质变性。
15导致蛋白质变性的物理因素：高温，高压，振荡，紫外线和超声波等；化学因素有强酸，强碱，乙醇，丙酮，尿素，重金属盐和去污剂（如十二烷基硫酸钠）等。
16有些蛋白质的变性是可逆的。当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质复性。
17水解核苷酸可以得到它的三种组成成分：磷酸，戊糖和含氮碱基。
核苷酸的功能：①核酸的合成原料②能量物质，ATP为生命提供能量③参与代谢调控，UTP参与糖原合成，CTP参与磷脂合成④参与生物催化作用，腺苷酸构成酶的辅助因子，包括FAD,NAD,NADP,辅酶A。
18不同物种DNA的碱基组成均存在以下关系A=T,G=C,A+G=T+C。DNA的二级结构是右手螺旋结构，反向互补。如AGGCp对应的是pTCCG或GCCTp。
19.RNA（核糖核酸）包括传递遗传信息的mRNA（种类多，寿命短，含量少），转运氨基酸的tRNA（细胞内含量最多），构成核糖体的rRNA和具有催化活性的核酶。
20因为碱基中都有共轭双键，所以核苷酸和核酸具有特殊的紫外吸收光谱，吸收峰在260nm附近，这一性质可用于核苷酸和核酸的定量分析。
21.DNA变性是指双链DNA解旋、解链、形成无规线团，从而发生性质改变。缓慢降低温度，恢复生理条件，变性DNA单链会自发互补结合，重新形成原来的双螺旋结构，称为DNA复性，也称为退火。单链DNA的紫外线吸收比双链DNA 高40%，所以DNA变性导致其紫外吸收增加，称为增色效应。反之，复性导致变性DNA恢复其天然构象时，其紫外吸收减少，称为减色效应。可以通过检测DNA紫外吸收的变化来研究DNA变性与复性。
22使DNA变性解链达到50%时的温度称为解链温度。又称变性温度、溶解温度、熔点。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
23.酶的活性中心又称为活性部位，是酶蛋白构象的一个特定区域，能与底物特异结合，并催化底物发生反应生成产物。酶的活性中心具有特定的空间结构，或为裂缝，或为凹陷，多数由氨基酸的疏水基团构成，是一个疏水环境。
24.酶具有和一般催化剂一样的特点：①它们只催化热力学上允许的化学反应。
②它们可以提高化学反应速度，但不改变化学平衡。③它们的催化机制都是降低化学反应的活化能。④它们本身在化学反应前后没有质和量的改变，并且很少量就可以有效地催化反应。
25.酶自己的特点：酶的催化效率极高（因为它们能降低化学反应的活化能）;酶具有很高的特异性（与一般催化剂不同，酶对所催化反应的底物和反应类型具有选择性，这种现象称为酶的特异性。根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，一般可以将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性和立体结构特异性。）酶蛋白容易失活；酶活性可以调节。
26.有些酶在细胞内刚合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须水解掉一个或几个特定肽段，使酶蛋白质构象发生改变，从而表现出酶的活性。酶的这种无活性前体称为酶原。酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是指形成或暴露酶的活性中心的过程。
27.酶原的生理意义：①酶原适于酶的安全转运；②酶原适于酶的安全储存。
28.同工酶是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶，是生命在长期进化过程中
基因分化的产物。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，在代谢中起重要作用。
29.米氏方程：V=Vmax[S]/Km+[S]
Km值的意义：①Km值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。（Km值最小的底物在同等条件下反应最快，该底物称为酶的天然底物或最适底物）②Km值是酶的特征常数（Km值与酶的浓度无关）；③Km值反映酶与底物的亲和力
30.有些抑制剂与底物结构相似，也能与酶的活性中心结合，所以能与底物竞争酶的活性中心，抑制酶与底物结合，从而抑制酶促反应，这类抑制剂称为竞争性抑制剂，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
31.竞争性抑制作用的特点：①抑制剂和底物结构相似，都能与酶的活性中心结合。②酶的活性中心既可以结合底物也可以结合抑制剂，但不能同时结合。③酶的活性中心与抑制剂结合后，酶活性丧失。④竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂和底物的相对浓度（[I] /[S]）以及它们与酶的相对亲和力，若[I]不变，增加[S]可以削弱甚至消除抑制剂的竞争性抑制作用。
32.维生素是维持生命正常代谢所必须的一类小分子有机化合物，是人体重要的营养物质之一。特点：①维生素既不是构成机体组织结构的原料，也不是功能物质，但在代谢过程中发挥着重要作用，它们大多数参与构成酶的辅助因子。
②维生素种类很多，化学结构各异，本质上都属于小分子有机化合物。③维生素的需要量很少，但多数不能在体内合成或合成量不足，必须从食物中摄取。
④维生素摄取不足会造成代谢障碍，但若应用不当或长期过量摄取，也会出现中毒症状。
33.生物氧化是指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成
CO
2和H
2
O并释放能量满足生命活动需要的过程。
34.呼吸链由位于真核生物线粒体内膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体构
成，其功能是将营养物质氧化释放的电离子传递给O
2生成H
2
O。
35.呼吸链的组成：利用胆酸类物质反复处理线粒体内膜，可以分离到呼吸链的组成部分，包括泛醌、Cyt c和四种具有传递电子功能的呼吸链复合体。
36.四种复合体：NADH脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、Q-Cyt c还原酶、Cyt c氧化酶。
37.细胞液的NADH的氧化：呼吸链的入口在线粒体内，细胞液NADH传递的电子是通过特定转运途径送入呼吸链的。已经阐明的转运途径有3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。
38.体内合成ATP的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化，以氧化磷酸化为主。
39.在生物氧化过程中，底物因脱氢、脱水等反应而使能量在分子内重新分布，形成高能磷酸基团，然后将高能磷酸基团转移给ADP，生成ATP，这一过程称为底物水平磷酸氧化。
40.在生物氧化过程中，营养物质氧化释放的电子经呼吸链传递给O
2生成H
2
O，
所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP，这一过程称为氧化磷酸化。氧化磷酸化所占的ATP约占ATP总量的80%。
41.血糖的来源：食物糖消化吸收、肝糖原分解、肝脏内糖异生作用。
42.血糖的去路：氧化分解供能；合成糖原；转化成其它糖类和非糖物质；血糖过高时随尿液排出体外。
43.正常情况下血糖浓度：3.9~6.1mmol/L
44.在供养不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。糖酵解途径在细胞液中进行。
糖酵解释放的自由能较少，一分子葡萄糖酵解成两分子乳酸的同时净生成两分子ATP ，化学方程式为：
葡萄糖+2Pi+2ATP====2乳酸+2ATP+2H 2O
45.糖酵解的生理意义：①糖酵解是在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式。②某些组织在有氧时也通过酵解供能。③糖酵解的中间产物是其它物质合成的原料。
46.在线粒体内，乙酰CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸，柠檬酸在经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环，或柠檬酸循环。
47.三羧酸循环的反应特点：①每一循环氧化1个乙酰基，通过两次脱羧生成两个CO 2，通过4次脱氢给出4对氢（4×2H ），其中3×2H 以NAD +为受氢体，1×2H 以FAD 为受氢体。4×2H 通过氧化磷化可以推动合成11个ATP ，另外三羧酸循环通过底物水平磷酸化合成1个ATP(GTP)，这样每氧化1个乙酰基共产生12个ATP 。②三羧酸循环有3种关键酶，即柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系，其中异柠檬酸脱氢酶是最重要的调节酶。它们所催化的反应在生理条件下是不可逆的，所以整个三羧酸循环是不可逆的。③三羧酸循环本身不会改变其中间产物的总量，即不会消耗中间产物。不过，其他代谢会消耗三羧酸循环的中间产物（例如草酰乙酸和α-酮戊二酸分别用于合成天冬氨酸和谷氨酸），需要及时补充，三羧酸循环中间产物最基本的补充方式是由丙酮酸羧化生成草酰乙酸。
48.三羧酸循环的生理意义：①三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解代谢的共同途径；②三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质代谢联系的枢纽。
49.有氧氧化的能量利用率很高。在有氧条件下，1分子葡萄糖经过19种酶催化的连续反应彻底氧化成CO 2和H 2O ，所释放的自由能通过底物水平磷酸化反应推动合成6个ATP,所给出的12×2H （10×2H 以NAD +为受氢体，2×2H 以FAD 为受氢体）通过氧化磷酸化推动合成32~34个ATP 。因此，一分子葡萄糖的有氧氧化过程推动合成38~40个ATP ，因为在有氧氧化的第一个阶段要消耗两个ATP ，所以净合成36~38分子ATP ，是糖酵解（只净合成两分子ATP ）的18~19倍。人体代谢所需的能量主要来自糖的有氧氧化。
C 6H 12O 6+6O 2+36~38(ADP+Pi)====6CO 2+36~38ATP+42~44H 2O
50.磷酸戊糖途径的产物：葡萄糖在磷酸化生成6-磷酸葡萄糖之后直接发生脱氢和脱羧等反应，生成NADPH 和磷酸核糖（戊糖）。
磷酸戊糖途径所生成的5-磷酸核糖和NADPH 是生命物质的合成原料。
NADPH 作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，参与氧化型谷胱甘肽（GSSG)还原成还原型谷胱甘肽（GSH)的反应。有些人的红细胞内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，不能通过磷酸戊糖途径得到足够的NADPH ，患者NADPH 缺乏，GSH 含量低下，红细胞很容易被破坏而发生溶血，出现急性溶血性贫血，常在进食蚕豆以后发病，故称为蚕豆病。
51.在糖原合酶的催化下，UDP-葡萄糖的葡萄糖以α-1,4-糖苷键连接于糖原的非还原端。该反应需要糖原分子作引物，即糖原合酶不能合成新的糖原分子，只能把葡萄糖连接到已有的糖原分子上。 52.ATP(adenosine-triphosphate)中文名为腺嘌呤核苷三磷酸，又叫三磷酸腺苷（腺苷三磷酸）。结构简式A--P ～P ～P ，“~”表示“高能磷酸键”；“--
”表示低能键；P 表示磷酸；A 表示腺苷（腺嘌呤+核糖）；A--P～P～P为三磷酸腺苷，简称ATP；A--P～P为二磷酸腺苷，简称ADP；A--P为一磷酸腺苷(腺嘌呤核糖核苷酸)，简称AMP。一般生物体需要能量时，ATP就会在有关酶的催化下，使远离A的高能磷酸键断裂，生成ADP和游离的磷酸（Pi），并放出能量（30.54kJ/mol）。而在有机物氧化分解或光合作用过程中，ADP又可获取能量，与游离的Pi结合形成ATP。
53.当停食后，如果血糖浓度下降，肝糖原就会分解成葡萄糖释放入血液以补充血糖，因此，肝糖原分解是补充血糖的主要来源。肌肉组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌糖原分解产生的6-磷酸葡萄糖不能水解生成葡萄糖。
54.血浆脂蛋白由脂类和载脂蛋白组成。
55.血浆脂蛋白中的脂类包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和胆固醇脂等，不包括脂肪酸。CM（乳糜微粒）形成于小肠粘膜，功能是转运来自食物的外源性甘油三酯。【转运到肝脏中】；VLDL(极低密度脂蛋白）形成于肝脏，功能是转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
56.脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用，这一过程称为脂肪动员。催化脂肪动员的关键酶是激素敏感性酯酶。
57.脂肪酸氧化除了脑组织外，大多数组织都能氧化脂肪酸，其中肝脏，心脏和骨骼肌的脂肪酸代谢最活跃。脂肪酸代谢有多条途径，其中最主要的是β氧化。
58.β氧化：脂肪酸活化成脂酰COA，然后由肉碱转运进入线粒体，经过β氧化分解成乙酰COA。
59.β氧化反应过程：脱氢，加水，再脱氢，硫解。
60.脂肪酸活化【计算P143】
61.酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
62.酮体代谢的生理意义：酮体是脂肪酸分解代谢的正常产物，是乙酰CoA的转运形式。肝脏的β氧化能力最强，可以为其他组织代加工，把脂肪酸氧化成乙酰CoA。不过，乙酰CoA不能直接透过细胞膜，必须转化成可以转运的形式，这就是酮体。酮体是水溶性小分子，容易透过毛细血管壁，被肝外组织特别是心脏、肾脏和骨骼肌吸收利用。饥饿时血糖水平下降，脑组织也可以利用酮体。
63.软脂酸由脂肪酸合成酶系催化合成，脂肪酸合成酶系由一种酰基载体蛋白（ACP）和六种酶（乙酰CoA-ACP酰基转移酶，丙二酸单酰CoA-ACP转移酶，β-酮脂酰-ACP合酶，β-酮脂酰-ACP还原酶，β-羟脂酰-ACP脱水酶，火希脂酰-ACP还原酶构成。酰基载体蛋白是辅助因子。
64.脂肪酸先活化成脂酰CoA才能用于合成甘油三酯。
65.正常肝脏所含脂类占肝重的4%~7%，其中50%为甘油三脂。脂肪肝在肝脏内积累过多形成脂肪肝，这时肝脏被脂肪细胞所浸渗，形成非功能性脂肪组织。脂肪肝所含脂类占肝重的10%以上，其中主要为甘油三酯。
66.肝脏是合成甘油三酯最活跃的场所。形成脂肪肝的两个直接原因是甘油三酯合成过多和VLDL形成发生障碍。
67.胆固醇的合成原料是乙酰CoA ，此外还需要NADPH 供氢，ATP 供能。
68.胆固醇在人体内不能分解成CO 2和H 2O ，但可以转化成具有重要生物活性的物质。①转化成胆汁酸②转化成类固醇激素③转化成7-脱氢胆固醇。
69.大部分胆固醇转化成胆汁酸，汇入胆汁，通过胆道排入小肠，其中一部分随粪便排出体外，大部分被肠粘膜重吸收，通过门静脉返回肝脏，再排入肠道，构成胆汁酸的肠肝循环；此外，一部分胆固醇直接随胆汁或通过肠黏膜排入肠道，其中约0.4g 被肠道菌还原成类固醇，随粪便排出体外，其余部分被重吸收；皮肤通过皮脂腺尚可排出少量胆固醇。
70.氮平衡指摄入氮与排出氮之间的平衡关系，反应出体内蛋白质的代谢状况。氮平衡有以下三种情况：氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡。
71.氮总平衡：指摄入氮等于排出氮，说明摄取的蛋白质量基本上能满足体内组织蛋白更新的需要，表示体内蛋白质的合成代谢与分解代谢维持动态平衡。氮总平衡见于健康成人。
72.氮正平衡：指摄入氮多于排出氮，说明摄取的蛋白质部分用于合成组织蛋白，表示体内蛋白质的合成代谢多于分解代谢。例如：儿童，孕妇，康复期患者。
73.衡量蛋白质营养价值高低的指标称为蛋白质的生理价值，规定含有全部必需氨基酸而且其比例与人体需求完全一致、能被完全消化吸收和利用的蛋白质的营养价值最高，其生理价值为100，而完全缺少某种必需氨基酸的蛋白质的生理价值为0.
74.转氨基反应需要VitB6的活性形式——磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺作为氨基酸转移酶的辅助因子协助转氨基。
75.NH 3的转运：肝脏组织代谢产生的NH 3多数转运至肝脏合成尿素。NH 3有毒，不能直接通过血液循环转运，而是以谷氨酰胺和丙氨酸的形式来转运。（氨根离子无毒）
76.鸟氨酸循环：首先鸟氨酸与NH 3及CO 2结合生成瓜氨酸，然后瓜氨酸再接受一分子NH 3生成精氨酸，最后精氨酸水解产生一分子尿素并重新生成鸟氨酸，鸟氨酸进入下一轮循环，该循环过程称为鸟氨酸循环，又称为尿素循环。
77.尿素的合成过程：氨甲酰磷酸的合成，瓜氨酸的合成，精氨酸的合成，精氨酸水解生成尿素。
78.某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子不能游离存在，常与四氢叶酸（FH 4）等结合并参加代谢的活性基团，称为一碳单位。
79.体内有两条核苷酸合成途径。①从头合成途径：机体利用5-磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO 2通过连续的酶促反应结合成核苷酸。体内可以进行核苷酸从头合成的器官包括肝脏、小肠和胸腺。②补救途径：直接利用体内的碱基、通过简单反应合成核苷酸。脑和骨髓仅依靠补救途径合成核苷酸。
80.嘌呤核苷酸的从头合成过程较为复杂，反应分两个阶段在细胞液中进行：首先合成肌苷酸（IMP ），然后IMP 再合成腺苷酸（AMP ）和鸟苷酸（GMP ）。 在人体内，嘌呤碱基代谢生成尿酸，随尿液排出体外。
81.有氧氧化生成的ATP ：1.C 6H 12O+6O 2+36-38(ADP+PI)===6CO 2+36-38ATP+42-44H 2O （需消耗2个ATP)
2.一分子葡萄糖所释放的自由能通过底物水平磷酸化反应推动合成6个ATP ，
3.生成10个NADH+H ，2个FADH2，通过氧化磷酸化推动合成32-34个ATP.
4.ATP总量：6+（32-34）--2=36-38
82.1.软脂酸+ATPA---脂酰COA+AMP+PI（需消耗1-2个ATP)
2.软脂酸经过（16/2-1=7)次循环，每次循环生成1个(NADH+H),1个FADH2，并生成（16/2=8)个乙酰COA，每个乙酰COA生成3个(NADH+H)，1个FADH2，1个ATP.
3.每个(NADH+H)产生3个ATP,每个FADH2产生2个ATP.
4.综上，7×（3×1+2×1）+8×（3×3+1×2+1）--(1或2)=129或130.
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的
第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。
（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：
核 苷 酸 一级要求 单选题 1 用 A 嘧啶环的N1 嘌呤环的N1和N7 E 肌酸 在嘌呤核苷酸的合成中,第4位及5位的碳原子和第7位氮原子主要来源于: 15 N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含 15 N ？ B GSH C D 嘌呤环的N3和N9 D E 2 A 天冬氨酸 C 谷氨酰胺 E 甘氨酸 B 谷氨酸 D 丙氨酸 3 下列对嘌呤核苷酸合成的描述哪种是正确的? A 利用氨基酸、一碳单位和CO 2合成嘌呤环,再与5'-磷酸核糖结合而成 B 利用天冬氨酸、一碳单位、CO 2 和5'-磷酸核糖为原料直接合成 C 嘌呤核苷酸是在5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供磷酸核糖分子的 基础上与氨基酸、CO 2及一碳单位作用逐步形成 D 在氨基甲酰磷酸的基础上逐步合成 E 嘌呤核苷酸是先合成黄嘌呤核苷酸(XMP),再转变为AMP 、GMP 4 AMP 分子中第六位碳原子上的氨基来源于: C A 谷氨酰胺的酰胺基 B 谷氨酸 C E 天冬酰胺的酰胺基 天冬氨酸 D 甘氨酸 E 5 6 人体嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是: A C E NH3 B D CO 2 黄嘌呤 尿酸 次黄嘌呤 E 下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的? A 先合成嘧啶环,再与PRPP 中 的磷酸核糖相连 B 在PRPP 的基础上,与氨基酸及 CO 2作用逐步合成 C UMP 的合成需要有一碳单位的参加 D 主要是在线粒体内合成 E 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加 A D 7 嘧啶环中的第一位N 原子来源于: A 游离的氨 B 谷氨酸 C 谷氨酰胺的酰胺基 E 天冬酰胺的酰胺基 D 天冬氨酸 8 dTMP 的嘧啶环中第五位碳原子上的甲基来源于: A S-腺苷蛋氨酸 C N5-CH3FH4 B N5N10-CH2-FH4 D N10-CHOFH4 E N5N10=CH-FH4 B C 9 下列哪种氨基酸为嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成的共同原料? A 谷氨酸 D 丙氨酸 B 甘氨酸 C 天冬氨酸 E 天冬酰胺 10 下列关于嘌呤核苷酸从头合戒的叙述哪项是正确的
生物化学试题及答案（6） 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号：大中小 生物化学试题及答案（6） 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号：大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链，可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN或FAD作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD为____，存在于线粒体中的 SOD为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
生物化学与分子生物学重点(1) https://www.doczj.com/doc/6d11120144.html, 2006-11-13 23:44:37 来源：绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的
一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)； ② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： ⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学试题带答案． 一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D )
A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮 酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用
D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶一磷酸甘油脱氢酶3、E． 10、DNA二级结构模型是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋11、下列维生素中参与转氨基作用的是( D )
A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是( B )
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
《生物化学》 一、单项选择（在每小题的备选答案中，只选一个最佳答案） 1、使蛋白质变性的化学因素中不包括（ C ） A、强酸 B、强碱 C、尿素 D、重金素 A、激素敏感性脂肪酶 B、抗脂解激素 C、脂解激素 D、卵磷脂-胆固醇酰基转移酶 3、关于核酸正确的说法是（B ） A、核酸是中性电解质 B、核酸是两性电解质 C、核酸是酸性电解质 D、核酸是碱性电解质 4、蛋白质的特征性的吸收峰是在（D ） A、250nm波长处 B、300nm波长处 C、260nm波长处 D、280nm波长处 5、维生素的本质为（A ） A、小分子有机化合物 B、非营养素
C、高分子有机化合物 D、重要能源物质 6、核酸分子的主要连接键是（ D ） A、1’，5’-磷酸二酯键 B、3’，4’-磷酸二酯键 C、二硫键 D、3’，5’-磷酸二酯键 7、机体利用非糖物质转变为糖的过程称为（ B ） A、糖原的合成 B、糖的异生作用 C、有氧氧化 D、糖酵解 A、体内氨基酸生成过多 B、肝功能严重障碍 C、组织蛋白分解过多 D、急性肾功能衰竭 9、机体不能合成，必须由食物提供的氨基酸称为（A） A、必需氨基酸 B、非必需氨基酸 C、脂肪族氨基酸 D、芳香族氨基酸 10、降低血糖的激素（ A ） A、胰岛素 B、甲状腺素 C、肾上腺皮质素 D、胰高血糖素
11、血液的正常pH范围维持在（C ） A、7.5~8.0之间 B、6.35~7.45之间 C、7.35~7.45之间 D、5.35~7. 45之间 A、2或3分子 B、4分子 C、15或18分子 D、38或36分子 A、维生素C族 B、维生素B2 C、维生素PP D、维生素A 14、酶能加速化学反应的机理是（A ） A、降低化学反应的活化能 B、酶的活性中心形成 C、增加化学反应的活化能 D、向反应体系中提供能量 A、胆红素与血浆清蛋白的结合 B、胆红素肝细胞Y蛋白的结合 C、胆红素肝细胞Z蛋白的结合 D、胆红素与葡萄糖醛酸的结合 16、三叶草结构是用来描述核酸下列哪种结构（ C ） A、DNA分子的三级结构 B、mRNA的空间结构
121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（ C ） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（ C ） A.被肝细胞氧化分解而使肝细胞获得能量 B.在肝细胞内水解 C.在肝细胞内合成VLDL并分泌入血 D.在肝内储存 E.转变为其它物质127.乳糜微粒中含量最多的组分是（ C ） A.脂肪酸 B.甘油三酯 C.磷脂酰胆碱 D.蛋白质 E.胆固醇129.载脂蛋白不具备的下列哪种功能（ C ） A.稳定脂蛋白结构 B.激活肝外脂蛋白脂肪酶 C.激活激素敏感性脂肪酶 D.激活卵磷脂胆固醇脂酰转移酶 E.激活肝脂肪酶 131.血浆脂蛋白中转运外源性脂肪的是（ A ） （内源） 136.高密度脂蛋白的主要功能是（ D ） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（ C ） A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（ B ） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂
二、多项选择题 203.下列物质中与脂肪消化吸收有关的是（ A D E ） A.胰脂酶 B.脂蛋白脂肪酶 C.激素敏感性脂肪酶 D.辅脂酶 E.胆酸 204.脂解激素是（ A B D E ） A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.促甲状腺素 E.甲状腺素 206.必需脂肪酸包括（ C D E ） A.油酸 B.软油酸 C.亚油酸 D.亚麻酸 E.花生四烯酸208.脂肪酸氧化产生乙酰CoA，不参与下列哪些代谢（ A E ） A.合成葡萄糖 B.再合成脂肪酸 C.合成酮体 D.合成胆固醇 E.参与鸟氨酸循环 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ A C E ） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA 217.胆固醇在体内可以转变为（ B D E ） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ A B E ） A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐222.脂蛋白的结构是（ A B C D E ） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面、VLDL主要以甘油三酯为核心、HDL主要的胆固醇酯为核心