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动物生物化学-期末复习资料-超准

生化复习资料

考试：

名：10个（三、四）

选：10个（不含1、6、11、12）

3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素

填：20空（1、2、8）

简答：3个（1、6、7、8）

）

简述：3个（9、10、11、12）

血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径

实验与计算：（1、7）

一、名词解释

1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键）

2、盐析：

3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位

4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S

意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。

5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。

6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。

7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。

8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。

9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。

10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。

11、激素敏感激酶：

12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。

13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。

14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。

15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成

16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成

17、随后链：不连续合成，在RNA引物基础上分段合成DNA小片段（冈崎片段），方向与解链方向相反，它的模板DNA链是3’——5’链。

18、前导链:为连续合成，合成方向与解链方向一致，它的模板DNA链是5’——3’链。

19、复制叉：复制DNA分子的Y形区域。在此区域发生链的分离及新链的合成。

20、密码子：

21、操纵子：在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子、操纵基因和在功能上相关的几个结构基因。

22、信号肽：

23、共价修饰：某种小分子基因可以供价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上，引起酶分子构象变化，从而调节代谢的方向和速度。

24、变构酶：具有变构调节作用的酶叫变构酶

25、变构调节：某些物质能与酶分子上的调节部位特异结合，引起酶蛋白分子发生构象的改变，从而改变酶的活性，这种现象称为酶的变构调节。

26、β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，B碳原子氧化成羧基，生成含2个碳原子的乙酰辅酶A和比原来少2个碳原子的脂肪酸。

27、脂类代谢：

28、脂肪动员：指脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为脂肪酸和甘油并释放人血液中供其他组织利用的过程。

29、转氨基作用：转氨基作用是α-氨基酸和酮酸之间氨基的转移作用

30、尿素循环：氨转变为尿素是一个循环反应过程，又称为鸟氨酸循环

{

31、Tm值：DNA稀溶液加热溶解时的中点温度，称为融解温度。

32、核苷酸连接线：

33、基因突变：由于物理或化学因素的作用，引起DNA分子中核苷酸种类、数量或顺序的改变成为基因突变。

34、DNA重组：

35、氨基酸的活化：氨基酸在酶催化作用下，同ATP作用，产生带有高能键的活化氨基酸的过程。

36、简并性：由多种密码子代表一个氨基酸的现象成为简并

37、酶促化学修饰：酶蛋白链上的某些化学基团可在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种作用称为酶促化学修饰

二、知识点

2、第二信使。

3、变构酶不遵循米氏常数。

4、肽链加上一个氨基酸需3个A TP

5、遗传密码的特性：方向性、无标点性、简并性、通用性。

6、红细胞代谢特点、终产物。2ATP 、2NADPH 、少量核糖核酸

1.糖酵解

①没有糖原的贮存 ②胞膜上有运载葡萄糖的载体 ③能量用于维持离子泵/胞膜可塑性/谷胱甘肽合成及核苷酸的补救合成等。

2.甘油酸-2,3-二磷酸支路生理功能是影响血红蛋白与氧的结合与释放。

3.戊糖磷酸通路 #

7、呼吸链电子传递载体：b-c 1-c-a-a 3-o 2

8、脂肪酸的氧化分解过程，包括脂肪酸的活化，活化的脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA ，以

及乙酰CoA 进入三羧酸循环氧化分解成二氧化碳和水三个过程。

9、β—氧化：脂酰CoA 在线粒体的基质中进行氧化分解。每进行一次β-氧化，需要经过

脱氢、水化、再脱氢和硫解四步反应，同时释放出1分子乙酰CoA 。反应产物是比原来的

脂酰CoA 减少了2个碳的新的脂酰CoA 。如此反复进行，直至脂酰CoA 全部变成乙酰CoA 。

10、乙酰辅酶A ：12 A TP NADH ：3 A TP FAD ：2 ATP

11、嘌呤合成原料及途径：磷酸核糖、天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、一碳基团、二氧化

碳

在核糖磷酸分子的第一个C 原子上逐步增加原子生成次黄嘌呤，然后在转变为其他的嘌呤。即： `

甘油-3-磷酸核糖磷酸还原型辅酶I 谷胱甘肽和高铁血红蛋白的还原磷酸核糖嘌呤环 IMP AMP GMP

[

嘧啶合成原料及途径：

12、|

13、蛋白质合成途径（核蛋白体循环）：合成起始、肽链延伸、合成终止。

14、肽链延伸包括：进位、转肽、移位。

15、蛋白质加工和剪切是在细胞器和细胞液中。

16、操纵子包括：调节基因、结构基因、控制元件（启动子和操纵子）

三、简答：

1、原核生物与真核生物翻译起始阶段有何异同?

答：相同之处：(1)都需生成翻译起始复合物；(2)都需多种起始因子参加；(3)翻译起始的第

一步都需核糖体的大、小亚基先分开；(4)都需要mRNA 和氨酰–tRNA 结合到核糖体的小亚

基上；(5)mRNA 在小亚基上就位都需一定的结构成分协助；(6)小亚基结合mRNA 和起始

tRNA 后，才能与大亚基结合；(7)都需要消耗能量。

不同之处：(1)真核生物核糖体是80S(40S+60S)；elf 种类多(10多种)；起始氨酰–tRNA

是Met –tRNA(不需甲酰化)，mRNA 没有SD 序列；mRNA 在小亚基上就位需5，端帽子结

构和帽结合蛋白以及elF2；小亚基与起始氨酰–tRNA 结合后。(2)原核生物核糖体是

70S(30S+50S)；IF 种类少(3种)；起始氨酰–tRNA 是fMet –tRNA(需甲酰化)；需SD 序列与

16S –tRNA 配对结合，rps –1辨认识别序列；mRNA 先于Met –tRNA 结合到小亚基上，才与

mRNA 结合。

~ N3

！

2、概述原核生物基因表达调控的特点。

答：原核基因表达调控与真核存在很多共同之处，但因原核生物没有细胞核和亚细胞结构，其基因组结构要比真核生物简单，基因表达的调控因此也比较简单。虽然原核基因的表达也受转录起始、转录终止、翻译调控及RNA、蛋白质的稳定性等多级调控，但其表达开、关的关键机制主要发生在转录起始。其特点包括以下3方面：

(1) 因子决定RNA聚合酶的识别特异性：原核生物只有一种RNA聚合酶，核心酶催化转录的延长，o。亚基识别特异启动序列，即不同的因子协助启动不同基因的转录。

(2)操纵子模型的普遍性：除个别基因外，原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地连续排列在染色体上，共同组成一个转录单位即操纵子，如乳糖操纵子等。一个操纵子含一个启动序列及数个编码基因。在同一个启动序列控制下，转录出多顺反子

mRNA。(3)阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性：在很多原核操纵子系统，特异的阻遏蛋白是控制启动序列活性的重要因素。当阻遏蛋白与操纵基因结合或解离时，结构基因的转录被阻遏或去阻遏。

3、概述真核生物基因表达调控起始的特点。

答：同原核生物一样，真核基因表达调控的最基本环节也是转录起始，而且某些机制是相同的，但也存在明显差别：(1)RNA聚合酶：真核生物有3种RNA聚合酶，分别负责3种RNA转录。(2)活性染色质结构变化：当基因被激活时，可观察到染色体相应区域发生结构和性质变化。包括对核酸酶敏感，DNA拓扑结构变化，DNA碱基修饰变化和组蛋白变化。

(3)正调节占主导地位：真核RNA聚合酶对启动子的亲和力极小或根本没有实质性的亲和力，二者的结合必须依赖一种或多种激活蛋白。尽管发现少量基因存在负性顺式作用元件，但普遍存在的是正性调节机制。(4)转录与翻译分隔进行：真核细胞有胞核及胞质等区间分布，转录与翻译在不同亚细胞结构中进行。(5)转录后加工：

真核基因的内含子和外显子均被转录，内含子在转录后要被剪接去除，使外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。不同剪接方式可形成不同的mRNA，翻译出不同的多肽链。因此，转录后加工是真核基因表达调控的另一重要环节。

4．糖代谢与脂类代谢的相互关系是什么?

答：(1)糖转变为脂肪：糖酵解所产生的磷酸二羟丙酮还原后形成甘油，丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A是脂肪酸合成的原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。(2)脂肪转变为糖：脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，可沿不同的途径转变成糖。甘油经磷酸化作用转变成磷酸二羟丙酮，再异构化变成3–磷酸甘油醛，后者沿糖酵解逆反应生成糖；脂肪酸氧化产生乙酰辅酶A，在植物或微生物体内可经乙醛酸循环和糖异生作用生成糖，也可经糖代谢彻底氧化放出能量。(3)能量相互利用：磷酸戊糖途径产生的NADPH直接用于脂肪酸的合成，脂肪分解产生的能量也可用于糖的合成。

5．糖代谢与蛋白质代谢的相互关系是什么?

）

答：(1)糖是蛋白质合成的碳源和能源：糖分解代谢产生的丙酮酸、o–酮戊二酸、草酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸、4–磷酸赤藓糖等是合成氨基酸的碳架。糖分解产生的能量被用于蛋白质的合成。

(2)蛋白质分解产物进入糖代谢：蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成酮酸，酮酸进入糖代谢可进一步氧化放出能量，或经糖异生作用生成糖。

6．蛋白质代谢与脂类代谢的相互关系是什么?

答：(1)脂肪转变为蛋白质：脂肪分解产生的甘油可进一步转变成丙酮酸、酮戊二酸、草酰乙酸等，再经过转氨基作用生成氨基酸。脂肪酸氧化产生乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合进入三羧酸循环，能产生谷氨酸族和天冬氨酸族氨基酸。(2)蛋白质转变为脂肪：在蛋白质氨基酸中，生糖氨基酸通过丙酮酸转变成甘油，也可以氧化脱羧后转变成乙酰辅酶A，用于脂肪酸合成。生酮氨基酸在代谢反应中能生成乙酰乙酸，由乙酰乙酸缩合成脂肪酸。丝氨酸脱羧后形成胆氨，胆氨甲基化后变成胆碱，后者是合成磷脂的组成成分。

6、什么是尿素循环？有何生理意义？

答：(1)尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨经过一系列反应转变成尿素的过程。(2)生物学意义：有解除氨毒害和CO2的酸性毒害的作用。

—

四、简述

1．葡萄糖6-磷酸的交叉途径

答：葡萄糖经过激酶的催化转变成葡萄糖–6–磷酸，可进入糖酵解途径氧化，也可进入磷酸戊糖途径代谢，产生核糖–5–磷酸、赤藓糖–4–磷酸等重要中间体和生物合成所需的还原性辅酶Ⅱ；在糖的合成方面，非糖物质经过一系列的转变生成葡萄糖–6–磷酸，葡萄糖–6–磷酸在葡萄糖–6–磷酸酶作用下可生成葡萄糖，葡萄糖–6–磷酸还可在磷酸葡萄糖变位酶作用下生成葡萄糖–1–磷酸，进而生成糖原。由于葡萄糖–6–磷酸是各糖代谢途径的共同中间体，由它沟通了糖分解代谢与合成代谢的众多途径，因此葡萄糖–6–磷酸是各糖代谢途径的交叉点。2．血糖来源和去路

答：(1)血糖的来源：食物淀粉的消化吸收，为血糖的主要来源；储存的肝糖原分解，是空腹时血糖的主要来源；非糖物质如甘油、乳酸、大多数氨基酸等通过糖异生转变而来。(2)血糖的去路：糖的氧化分解供能，是糖的主要去路；在肝、肌肉等组织中合成糖原，是糖的储存形式；转变为非糖物质，如脂肪、非必需氨基酸等；转变成其他糖类及衍生物如核糖、糖蛋白等；血糖过高时可由尿液排出。(3)人体血糖水平的稳定：主要靠胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素等激素来调节。血糖水平低时，刺激胰高血糖素、肾上腺素的分泌，促进糖原分解和糖异生作用，抑制葡萄糖的氧化分解，使血糖水平升高。当血糖水平较高时，刺激胰岛素分泌，促进糖原合成，抑制糖异生作用，加快葡萄糖的氧化分解，从而使血糖水平下降。.

课件习题

第一章蛋白质

一、填空

1．天然氨基酸的结构通式为______________。

2．在一定的实验条件下，____等电点 _______是氨基酸的特征常数。

3．在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是____甘氨酸____。

4．蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为___16% ____。

5．α–螺旋中相邻螺圈氢键取向几乎与___中心轴_____平行。氢键是由每个氨基酸的__N –H

____与前面隔三个氨基酸的____C=O _____形成，它允许所有的 _肽平面上的H 与O __ 都

参与氢键的形成。

6．参与维持蛋白质构象的作用力有氢键、范德华力、疏水作用力、离子键、配位键和二

硫键

7．蛋白质构象，主肽链的_____Cα–C 和Cα–N _键能进行转动。

8．蛋白质主链构象的结构单元 α–螺旋、β–折叠、 β–转角、无规卷曲_。

9．蛋白质在等电点时主要以___两性_____离子形式存在，在pH>pI 时的溶液中，以___阴

___离子形式存在，在pH

10．紫外光区有吸收光能力氨基酸只有_色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸三种。

11．破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有高浓度盐、重金属离子、有机酸、生物碱、有

机溶剂

。

12．常用的测定蛋白质分子量的方法有沉降速度法、凝胶过滤和SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳

法

13．蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。

二、简答

1．参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？

答：参与维持蛋白质空间结构的化学键有：

（1）范德华引力：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。

（2）氢键：对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三、四级结构也起到一定的

作用。

、

（3 （4 （5）配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。（6

2．为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？

答：蛋白质分子在直流电场中迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。

净电荷量愈大，迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；球状分子的迁移率大于纤维状分子

的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。 C C O O N H H αR _3

3．蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在？

答：蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面上，在水溶液中，能与极性水分子结合，从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层（水膜）。由于水膜的分隔作用，使许多球蛋白分子不能互相结合，而以分子的形式，均匀地分布在水溶液中，从而形成亲水胶体溶液，比较稳定。此外，蛋白质分子带有相同的电荷，由于同性电荷相互排斥，使大分子不能结合成较大颗粒。这两个稳定因素使蛋白质分子在水溶液中稳定存在。

三、论述

1、蛋白质有哪些重要的物理化学性质？

答：蛋白质的物理化学性质：

（1）蛋白质两性解离：在酸性溶液中，各种碱性基团与质子结合，使蛋白质分子带正电荷，直流电场中，向阴极移动；在碱性溶液中，各种酸性基团释放质子，使蛋白质分子带负电荷，直流电场中，向阳极移动。在等电点时，蛋白质比较稳定，溶解度最小。因此可利用等电点来分别沉淀不同的蛋白质，从而将不同的蛋白质分离开来。不同的蛋白质有不同的等电点。

（2）电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。一定电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，有不同的迁移率。因此，可以利用电泳法将不同的蛋白质分离开来。

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（3）蛋白质的胶体性质：球蛋白溶液具有亲水胶体的性质。这种亲水胶体溶液是比较稳定的。稳定因素：一是球状大分子表面的水化层；二是球状大分子表面具有相同的电荷，由于同性电荷相互排斥，使大分子不能互相结合成较大的颗粒。

（4）蛋白质的沉淀：盐析法、加酸或碱、有机溶剂、重金属盐、生物碱、抗体。

（5）蛋白质的呈色反应：蛋白质分子的自由–NH2基和–COOH基、肽键，以及某些氨基酸的侧链基团，能够与某种化学试剂发生反应，产生有色物质。

（6）蛋白质的光谱特征：蛋白质的荧光光谱：蛋白质吸收280nm波长的紫外光之后，能够发射不同波长的荧光。其荧光强度随荧光波长变化而变化。这是蛋白质的荧光光谱。

第二章酶

一、填空

1．酶的化学本质是蛋白质或核酸

2．酶根据其分子特点可分为单体酶、寡聚酶、多酶复合体三类。

3．单纯酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构，结合酶活性除需要蛋白质以外，还需小分子有机化合物前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。

4．按照化学组成，酶可分为单纯酶和结合酶

5．酶活性部位是由结合部位和催化部位组成的。前者决定底物专一性，后者决定反应专一性。

6．酶对底物和反应类型的严格选择性称为酶的专一性，一般可分为相对专一性、绝对

专一性和立体化学专一性。

7．提高酶催化效率的五大主要因素是共价催化、酸碱催化、邻近定向效应、底物形变、活性部位疏水空穴的影响。

8．共价催化又可分为亲核催化和亲电催化。

9．大多数酶的催化机理可分为共价催化和酸碱催化两类。

10．离子键、氢键和范德华键都是酶结合底物的重要化学键。

11．亲核基团是电子对的供体，亲电子基团是电子对的受体。

12．预使酶促反应速度达到最大反应的90％，此时底物浓度应是此酶Km值的9倍。13．如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb、Kmc，且Kma>Kmb>Kmc，则此酶的最适底物是C ，与酶亲和力最小的底物是 A 。

14．动物体内各种酶的最适温度一般在37℃～40℃，大多数酶的最适pH一般为6.5～8.0 。

15．测酶活力的主要原则是在特定pH 、温度、[S] >> [E] 条件下测定其体系内产物的生成量或底物的消耗量。

16．测定酶活力，实际上就是测定酶促反应进行的速度，酶促反应速度越快，酶活力就越大。

17．酶含量及纯度常用比活力的大小表示。比活力较大酶制剂，其酶含量及纯度较高。,

18．酶反应速度有二种表示方式：单位时间内底物浓度的减少量和单位时间内产物浓度的增加量。

二、简答

1.简答可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处？

答：可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等物理方法可以除去抑制剂，便酶活性得到恢复。不可逆抑制作用的抑制剂，以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶

活性恢复。

2.简答竞争性抑制与非竞争性抑制的不同特征？

答：竞争性抑制的一个重要特征是可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制作用。从动力学方面看，在竞争性抑制剂作用下，Vmax不降低；Km增大。非竞争性抑制的特征：加入大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制；在非竞争性抑制剂作用下，Vmax明显降低，但Km值不改变。

3.说明酶活性部位的组成，位置和基团构成。

答：酶分子中能直接与底物分子结合，催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。

活性部位是酶分子中的微小区域。它通常位于酶分子表面的一个深陷的空穴或一条深沟中。

对单纯酶来讲，活性部位是由一些极性氨基酸残基的侧链基团所组成的。有些酶还包括主链骨架上的亚氨基和羰基。对于结合酶来讲，除了上述基团而外，还包括金属离子或辅酶

分子的某一部分。

第五章生物氧化

[

填空：

1．ATP由ADP和Pi反应形成，这个过程称为磷酸化，其需要食物分子分解释放的自由能来推动。在体内分为底物磷酸化和氧化磷酸化两种。

2．真核细胞生物氧化是在线粒体内膜进行的，原核细胞生物氧化是在细胞膜进行的。

第八章蛋白质的分解代谢

一、填空

1．正常成年动物的蛋白质代谢情况是属于氮的总平衡平衡，即摄入的氮量=排出的氮量2．蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的数量、种类及比例。

…

3．由糖代谢的中间产物合成的氨基酸属于非必需氨基酸。

4．丙氨酸经转氨基作用可产生游氨和丙酮酸，后者可进入糖代谢途径进一步代谢。5．NH3有剧毒，不能在体内积累，它主要以谷氨酰胺形式进行转运。

6．肝脏是除氨的主要器官，它可通过鸟氨酸循环将NH3和CO2合成无毒的尿素，而禽类则合成的是尿酸。

7．直接生成游离氨的脱氨方式有氧化脱氨和联合脱氨

8．转运氨并降低其毒性的氨基酸是丙氨酸和谷氨酰胺。

9由尿素循环过程中产生的两种氨基酸鸟氨酸和瓜氨酸不参与人体内蛋白质合成。10.生酮氨基酸经代谢后可产生乙酰辅酶A ，它是合成酮体的原料。

二、选择

1、一碳单位是指只含一个碳原子的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。甲基（-CH3）、亚甲基或甲烯基（-CH2-）、次甲基或甲炔基（=CH-）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH）、羟甲基（-CH2OH）等。

2、一碳单位载体有四氢叶酸（FH4）和S-腺苷同型半胱氨酸

三、简答

1、简述动物体内氨的来源、转运和去路。

答：氨的来源：

（1）氨基酸及胺的脱氨基作用；嘌呤、嘧啶等含氮物的的分解；

（2）可由消化道吸收一些细菌产生的氨；

（3）肾小管上皮细胞分泌的氨，主要是谷氨酰胺水解产生的。

氨的去路：

（1）合成非必需氨基酸，参与嘌呤、嘧啶等重要含氮化合物合成；

（2）可以在动物体内形成无毒的谷氨酰胺；

（3）形成血氨；

（4）通过转变成尿酸（禽类）、尿素（哺乳动物）排出体外。

2、简述天冬氨酸在尿素循环中的作用。

答：天冬氨酸在尿素循环中起了氨基供给体的作用。天冬氨酸可由草酰乙酸与谷氨酸经转氨基作用生成，尿素循环中精氨代琥珀酸裂解产生的延胡索酸可以经过三羧酸循环转变为草酰乙酸，后者接受转氨基作用产生的氨基合成天冬氨酸，因此，通过天冬氨酸和延胡索酸使尿素循环与三羧酸循环联接在一起。

课堂画题

1、糖代谢和脂代谢是通过哪些代谢产物联系起来的?

答：(1)糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料。(2)有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。

（

(3)脂肪酸分解产生乙酰CoA最终三羧酸循环氧化。(4)酮体氧化产生的乙酰CoA最终三羧酸循环氧化。(5)甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。

糖代谢与蛋白质代谢的相互关系是什么?

(2)蛋白质分解产物进入糖代谢：蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成酮酸，酮酸进入糖代谢可进一步氧化放出能量，或经糖异生作用生成糖。

蛋白质代谢与脂类代谢的相互关系是什么?

{

2、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?

(1)三羧酸循环是乙酰CoA氧化生成CO2和H20的途径。

(2)糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。

(3)脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。

(4)蛋白质分解的氨基酸经脱氨后碳骨架进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。

3、比较脂肪酸氧化和合成的差异

（

4、在脂肪酸合成中，乙酰辅酶A羧化酶起什么作用?

(1)在饱和脂肪酸的生物合成中，脂肪酸碳链的延长需要丙二酸单酰辅酶A。

(2)乙酰辅酶A羧化酶的作用就是催化乙酰辅酶A和HC03–合成丙二酸单酰辅酶A，为脂

肪酸合成提供三碳化合物。

(3)乙酰辅酶A羧化酶是脂肪酸合成反应中的一种限速调节酶，它受柠檬酸的激活，但受棕

榈酸的反馈抑制。

5、变构调节生理意义

变构效应在酶的快速调节中占有特别重要的地位。代谢速度的改变，常常是由于影响了整条

代谢通路中催化第一步反应的酶或整条代谢中关键酶的活性而引起的。这些酶对底物不遵守

米曼氏动力学原则。它们往往受到一些代谢物的抑制或激活，这些抑制或激活作用大多通过

变构效应来实现的。因而，这些酶的活性极灵敏地受到代谢产物浓度的调节，对机体的自身

代谢调控具有重要的意义。

6、酶促化学修饰的特点及意义

属于这类调节方式的酶，一般都有无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。

两种形式可以互相转变，但反应是不可逆的，由不同的酶催化而改变活性。

酶促化学修饰和变构调节不同，化学修饰会引起酶共价键的变化，调节效率常比变构调

节为高，有足够的酶存在，就可使全部被修饰的酶改变活性。

酶促化学修饰有级联放大效应，即一个酶发生酶促化学修饰后，被修饰的酶又可催化另

一种酶分子发生修饰作用，每修饰一次发生一次放大效应。

磷酸化消耗A TP，与变构调节配合

老师给动医画的题

1、ATP在体内有许多重要的生理作用？

(1)是机体能量的暂时储存形式：在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式储存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时储存形式。

(2)是机体其他能量形式的来源：A TP分子内所含有的高能键可转化成其他能量形式，以维持机

体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需UTP 供能；磷脂合成需CTP供能；蛋白质合成需GTP供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于A TP。

(3)可生成cAMP参与激素作用：ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。

3、按下述几方面，比较脂肪酸氧化和合成的差异：(1)进行部位；(2)酰基载体；(3)所需辅

酶；(4)B–羟基中间物的构型；(5)促进过程的能量状态；(6)合成或降解的方向；(7)酶系统。

答：(1)氧化在线粒体，合成在胞液；(2)氧化的酰基载体是辅酶A，合成的酰基载体是

酰基载体蛋白；(3)氧化是FAD和NAD’，合成是NADPH；(4)氧化是I型，合成是D型；

(5)氧化不需要C02，合成需要C02；氧化为高ADP水平，合成为高ATP水平；(6)氧化是羧

基端向甲基端，合成是甲基端向羧基端；(7)脂肪酸合成酶系为多酶复合体，而不是氧化酶。

4、在脂肪酸合成中，乙酰辅酶A羧化酶起什么作用?

答：在饱和脂肪酸的生物合成中，脂肪酸碳链的延长需要丙二酸单酰辅酶A。乙酰辅酶

A羧化酶的作用就是催化乙酰辅酶A和HC03–合成丙二酸单酰辅酶A，为脂肪酸合成提供

三碳化合物。乙酰辅酶A羧化酶催化反应(略)。乙酰辅酶A羧化酶是脂肪酸合成反应中的

一种限速调节酶，它受柠檬酸的激活，但受棕榈酸的反馈抑制。

5、尿素循环与柠檬酸循环有哪些联系?

答：①尿素循环中生成的延胡索酸需经柠檬酸循环形成草酰乙酸，然后转氨基形成天冬

氨酸，再进入尿素循环；②柠檬酸循环提供尿素循环所需的能量ATP；③柠檬酸循环提供尿

素循环所需的CO2。

6、DNA复制高度忠实性的机制

{

（1）碱基互补配对

（1）DNA聚合酶的校对作用

（1）修复作用

（1）脱氧核苷酸比例为1：1：1：1

7、转录与复制的异同点

答：相同点：酶促反应；需DNA作为模板；都需要三磷酸(核苷或脱氧核苷)水平参加；

方向相同；遵守碱基配对原则。不同点：转录只有一股链作模板，复制两股链作模板；转录

需要一个RNA聚合酶，复制需要多种酶参与；碱基配对有不同的地方，A–U；转录为连

续合成，复制则有一股为不连续合成；复制时的原料是脱氧三磷酸核苷，转录时的原料则为

三磷酸核苷。

8、简述原核细胞和真核细胞的RNA聚合酶有何不同?

答：(1)原核细胞大肠杆菌的RNA聚合酶研究的较深入。这个酶的全酶由5种亚基(α2

ββσω)组成，还含有2个Zn原子。在RNA合成起始之后，σ因子便与全酶分离。不含

σ因子的酶仍有催化活性，称为核心酶。β亚基具有与启动子结合的功能，β亚基催化效率

很低，而且可以利用别的DNA的任何部位作模板合成RNA。加入σ因子后，则具有了选择起始部位的作用，σ因子可能与核心酶结合，改变其构象，从而使它能特异地识别DNA模板链上的起始信号。

(2)真核细胞的细胞核内有RNA聚合酶I、Ⅱ和Ⅲ，通常由4–6种亚基组成，并含有Zn2+。RNA聚合酶I存在于核仁中，主要催化rRNA前体的转录。RNA聚合酶Ⅱ和Ⅲ存在于核质中，分别催化mRNA前体和小相对分子质量RNA的转录。此外线粒体和叶绿体也含有RNA聚合酶，其特性类似原核细胞的RNA聚合酶。

9、简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的?

答：在蛋白质合成中，tRNA起运载氨基酸的作用，将氨基酸按照mRNA链上的密码子所决定的氨基酸顺序搬运到蛋白质合成的场所––核糖体的特定部位。tRNA是多肽链和mRNA之间的重要转换器。①其3，端接受活化的氨基酸，形成氨酰–tRNA；②tRNA上反密码子识别mRNA链上的密码子；③合成多肽链时，多肽链通过tRNA暂时结合在核糖体的正确位置上，直至合成终止后多肽链才从核糖体上脱下。

10、请设计一个含有原核细胞必需的翻译控制位点的编码八肽：Lys–Pro–Ala–gly–Thr –Glu–Asn–Ser序列的mRNA。

答：根据标准的密码子表，决定八肽Lys–Pro–Ala–Gly–Thr–Glu–Asn–Ser序列的mRNA可以是5，AAACCCGCAGGGACAGAGGAA TYC~，，将这段核苷酸系列的5，端加上SD系列和起始密码子系列，3，端加上终止密码子系列，最后得到的mRNA系列可以是5′AUUCCC AGGAGGUUUGACCU，AUGAAACCCGCAGGGACAGAGGAATFCTUAGUU –UUU3，SD系列起始密码子终止密码子

11、大肠杆菌某一多肽基因的编码链的序列是：

5’ACAATGTATGGTAGTFCATYA TCCCGGGCGCAAA TAACAAACCCGGGTI'FC3’(1)写出该基因的无意义链的序列以及它编码的mRNA的序列。(2)预测它能编码多少个氨基酸。

(3)标出该基因上对紫外线高敏感位点。

答：(1)因为基因编码链的碱基系列与其mRNA系列是一样的，只不过U代替了T，所以该基因编码的mRNA系列为：5′ACAAUGUAUGGUAGUU CAUUAUCCCGGGCGCAAAUAACAAACCCGGGUUUC3′

该基因的无意义链即是与编码链互补的碱基序列，应为：

3'TGTTACA TACCA TCAAGTAA TAGGGCC CGCGTITATTGTITGGGCCCAAAG5′(2)9肽，因为该mRNA所含有的ORF系列是：

AUGGUAGUUCAUUAUCCCGGGCGCAAAUAA

(3)对紫外线敏感的位点应该是具有相连的TF系列，如以下划线区域：

5′ACAATGTATGGTAG TT CA TT ATCCCGGGCGCAAATAACAAACCCGGG TTT C3'

12、简述酶合成调节的主要内容。

答：(1)转录水平的调节：负调控作用(酶合成的诱导和阻遏)；正调控作用(降解物基因活化蛋白)；衰减作用(衰减子)。(2)转录后的的调节：转录后mRNA的加工，mRNA由细胞核向细胞质的运输，mRNA细胞中的定位和组装。(3)翻译水平的调节：mRNA本身核苷酸组成和排列(如SD序列)，反义RNA的活性，mRNA的稳定性等都是翻译水平的调节的重要内容。

13、代谢的调节主要有些什么方式?

答：底物激活／产物抑制；别构调节；共价修饰调节(可逆磷酸化，可逆腺苷酸化)；酶基因表达。

14、试述胰岛素如何降低血糖浓度?

答：胰岛素降低血糖浓度是通过下述5个方面来完成的。(1)促进葡萄糖通过细胞膜：葡萄糖通过心肌、骨骼肌和脂肪细胞时需要膜上的糖载体系统，已有动物实验证明胰岛素能加速葡萄糖进入这些细胞，这可能与胰岛素增加糖载体的传递速度有关，葡萄糖的运转速度是这些组织利用糖的限速步骤。(2)促进葡萄糖磷酸化：促进葡萄糖磷酸化的酶在肝脏和肌肉中是不同的。在肝脏中主要被葡萄糖激酶催化，胰岛素能够诱导此酶的合成，增加酶的活性；在肌肉组织中，催化葡萄糖磷酸化的己糖激酶的活性受6–磷酸葡萄糖浓度的调节，当6–磷酸葡萄糖浓度高时，己糖激酶受到抑制。当胰岛素缺乏时，6–磷酸葡萄糖氧化速度降低，浓度升高，抑制己糖激酶的活性，反之，给予葡萄糖可使此酶的活性增加。(3)促进葡萄糖的氧化：胰岛素能诱导磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶的合成，当胰岛素缺乏时，两酶的活性降低，糖酵解受阻。(4)促进糖原合成：糖原合成酶有可互相转变的活化型和非活化型两种形式。胰岛素通过降低cAMP浓度来降低蛋白激酶活性，防止活化型糖原合成酶向非活化型的转变，从而有利于糖原的合成。(5)抑制糖原异生：胰岛素能对抗胰高血糖素、糖皮质激素等对糖异生的促进作用，从而抑制糖的异生。

15、以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程。

答：(1)乳糖操纵子：操纵子是指在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子(P)、操纵基因(O)和在功能上相关的几个结构基因，操纵子可受调节基因的控制。乳糖操纵子是三种乳糖分解酶的控制单位。(2)阻遏过程：在没有诱导物(乳糖)情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与操纵基因结合，操纵基因被关闭，操纵子不转录。(3)诱导过程：当有诱导物（乳糖)的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与诱导物结合，使阻遏蛋白构象发生改变，失去与操纵基因结合的能力，操纵基因被开放，转录出三种乳糖分解酶(LacZ、Lacy、LacA)。

动物生物化学试题

动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分），稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为（3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），

（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅酶A须经过（1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径（10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）

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动物生物化学试题(A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2.限制性核酸内切酶 3. Km 4.核糖体 5.联合脱氨基作用二、识别符号（每小题 1 分，共 5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1.蛋白质分子的高级结构指的是（ 1分），稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2.原核生物的操纵子是由(1分 ) 基因，(1分 ) 基因及其下游的若干个功能上相关的（ 1 分）基因所构成。 3.NADH呼吸链的组成与排列顺序为（ 3 分）。 4.酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（ 1分），（ 1 分）和（ 1 分），在肝外组织中

利用。 5.脂肪酸的氧化分解首先要（ 1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（ 1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶 A 须经过（ 1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。

四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径（10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2.谷丙转氨酶五、问答题（50分） 1.什么是蛋白质的变构作用（4 分），请举例说明（ 4 分）。（8 分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（ 4 分），说明酶的竞争抑制原理（ 4 分）。（8 分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（ 3 分）请说明理由（ 5 分）。（8分） 4. 比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I 作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）

动物生物化学(1)

动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？答：甘氨酸具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸吸收波长是多少？答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？答：260nm 2、全酶包括哪几部分？答：酶蛋白与辅助因子辅基与辅酶的异同点？答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？答：葡萄糖的有氧氧化糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？

答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？答：概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2）氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧化，所需要的载体是什么？答：肉碱

6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤，胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。

动物生物化学期末试卷及答案12

动物生物化学期末试卷12 一、名词解释（每题2分，共20分） 1. 增色效应： 2. 柠檬酸循环： 3. 糖异生： 4. 级联放大： 5. 质子梯度的概念： 6.无氧呼吸： 7.乙醛酸循环： 8. 铁硫蛋白: 9. 氧化磷酸化： 10.乳酸的再利用（Cori Cycle)：二、判断题（每题1分，共10分） 1.通常把DNA变性时，即双螺旋结构完全丧失时的温度称为DNA的熔点，用Tm 表示。（） 2. 寡霉素是氧化磷酸化的抑制剂,既抑制呼吸也抑制磷酸化,但是它对呼吸的抑制可以被解偶联剂所解除.（） 3.辅酶I（NAD+ ）、辅酶II（NADP+）、辅酶A（CoA）、黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）中都含有腺嘌呤（AMP）残基。（） 4.胞液中的NADH通过苹果酸穿梭作用进入线粒体，其P/O比值约为2。（） 5.离子载体抑制剂是指那些能与某种离子结合，并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。缬氨霉素可结合Na+穿过线粒体内膜。（） 6. 脂蛋白的密度取决于蛋白质和脂质的比例，蛋白质比例越大则密度越大。（） 7. 必许氨基酸指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Tyr。目前有人将His和Arg称为营养半必需氨基酸，因为其在体内合成量较小。（） 8.不同终端产物对共同合成途径的协同抑制是氨基酸生物合成的一种调节机制。（）

9. E. coli和酵母的脂肪酸合酶是7种多肽链组成的复合体，其中一链是ACP，其余6链是酶；（） 10. 由葡萄糖经历丙酮酸最后生成乙醇，称为发酵过程。（）三、选择题（前15题为单选题，每题只有一个正确答案，后5题为多选题，每题有1个以上的正确答案，每题1分，共20分） 1.嘧啶核苷酸合成特点是（） A.在5-磷酸核糖上合成碱基 B.由FH 4 提供一碳单位 C.先合成氨基甲酰磷酸 D.甘氨酸完整地掺入分子中 E.谷氨酸是氮原子供体 2.在嘧啶生物合成过程中，嘧啶环上的氮原子来源是（） A，NH 3 和甘氨酸 B，氨基甲酰磷酸和胱氨酸 C.谷氨酸 D.天冬氨酸和谷氨酰胺E．丝氨酸 3.核苷酸从头及补救合成中都需（） A.Gly B.Asp C.一碳单位 D.CO 2 E.PRPP 4.下列关于由IMP合成GMP的叙述，哪一项是不正确的（） A.由ATP供能 B.由天冬氨酸供氨 C.XMP为中间产物 D.NAD+为IMP脱氢酶辅酶 E.先脱氢，再氨基化 5.下列有关胞嘧啶核苷酸合成的叙述，哪项有错（） A.在三磷酸水平上，由UTP转变为CTP B.从头合成一分子CTP耗7分子ATP C.胞嘧啶C 4上的-NH 2 由谷氨酰胺供给 D.先合成UMP是从头合成CMP的必经过程 E.机体可利用现成的胞嘧啶在嘧啶磷酸核糖转移酶催化下补救合成CMP 6. 热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（） A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 7. 抗霉素A是一种抑制剂,它抑制（） A.线粒体呼吸链复合物I; B.线粒体呼吸链复合物II; C.线粒体呼吸链复合物III; D.线粒体ATP合成酶.

动物生物化学试题

动物生物化学试题（中国农业周顺伍）一、填空题（每空１分，共３０分）１．核酸的基本组成单位是_____，它由____、____和____三部分组成。２．单纯蛋白质的基本组成单位是_______。３．多肽链的序列测定常采用___________法。４．聚糖一级结构铁测定可选择_______、___________和_____等多种仪器分析方法。５．蛋白聚糖是由______和_______通过共价键连接所形成的糖复合物。６．维生素ＰＰ即搞癞皮病因子，它包括_______和_______。７．_____是唯一含金属的，而且是相对分子质量最大，结构最复杂的维生素。８．糖原是人体内糖的贮存形式，主要存在于______和______中。９．食物中脂质物质主要包括______、_____、____及____，以_____最多。１０．人体含有的不饱和脂肪酸主要有_______、______、_____、____以及_____。１１．胆固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，在体内主要以_______和______两种形式存在。１２．氨基酸分解代谢最首要的反应是____________。１３．ＤＮＡ指导的_______________是ＲＮＡ合成中最主要的酶类。二、列举题（每题５分，共２５分）１．列举ＤＮＡ分子的一级结构？２．列举蛋白质的一级结构？３．列举常见的酶的必需基团？４．列举生物氧化的特点？５．列举DNA分子的碱基组成？三、名词解释（每题５分，共２０分）１．蛋白质的氨基酸组成：２．维生素；

３．核酸的一级结构：４．免疫球蛋白：四、问答题（每题５分，共２５分）１．变性蛋白质有哪些表现？２．温度对酶反应速度有哪些影响？３．柠檬酸循环的特点？４．胆固醇的生物合成途径可分为哪三个阶段？５．肝脏在脂类代谢中的作用有哪些？

动物生物化学(1)

一．绪论与酶 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能中间产物学说诱导契合学说

《动物生物化学》期末考试试卷附答案

《动物生物化学》期末考试试卷附答案一、名词解释（本大题共4小题，每小题5分，共20分） 1、核苷 2、核苷酸 3、核苷多磷酸 4、DNA的一级结构二、填空题（本大题共5小题，每小题4分，共20分） 1、研究核酸的鼻祖是_________，但严格地说，他分离得到的只是。 2、等人通过著名的肺炎双球菌转化试验，证明了导致肺炎球菌遗传性状改变的转化因子是，而不是。 3、真核细胞的DNA主要存在于中，并与结合形成染色体；原核生物的DNA 主要存在于。 4、在原核细胞中，染色体是一个形状为的双链DNA；在染色体外存在的、能够自主复制的遗传单位是。 5、DNA的中文全称是，RNA的中文全称是；DNA中的戊糖是，RNA 中的戊糖是。三、单项选择题（本大题共10小题，每小题2分，共20分） 1．在天然存在的核苷中，糖苷键都呈( )构型。 A. α- B. β- C. γ- D. δ- 2.Watson-Crick提出的DNA右手双螺旋结构是哪一型（） A. A B. B C. C D. Z 3． tRNA3′端的序列为：（） A. -ACC B.-CAC C.-ACA D.-CCA 4．下列关于浮力密度的叙述，哪一条是对的：（） A. RNA的浮力密度大于DNA B. 蛋白质的浮力密度大于DNA C. 蛋白质的浮力密度大于RNA D. DNA的浮力密度大于RNA 5．下列关于RNA结构的叙述，错误的是：（） A．RNA的结构象DNA一样简单、有规则 B．绝大多数RNA是单链分子，少数病毒RNA是双链 C．RNA的结构象蛋白质那样复杂而独特 D．各种RNA分子均存在局部双链区 6．含有稀有碱基比例较多的核酸是：（） A．胞核DNA B．线粒体DNA C．tRNA D． mRNA 7．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：（） A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP

动物生物化学大题答案

第二章核酸一、比较mRNA 、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能 mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。 1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5?-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3?-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。 2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3?-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。 ②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。二．简述DNA双螺旋结构模型要点 1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5…—3?，另一条由3…—5?)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。 2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。 3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm. 4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。 5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。第三章蛋白质

动物生物化学期末复习资料超准

生化复习资料考试：名：10个（三、四）选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素填：20空（1、2、8）简答：3个（1、6、7、8）简述：3个（9、10、11、12）血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径实验与计算：（1、7）一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成

2017-2018年宁夏大学考博试题高级动物生物化学

宁夏大学 2017年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷考试科目：高级动物生物化学适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程（不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效）一、Explain the Following Biochemical Terms in Chinese or in English(20分)，（每题4分) 1．Operon 2．hyperchromic effect 3．cis-acting element 4．salting out 5．citriate shuttle 二、简述题（40分）（每题10分） 1．举例说明核酸结构（构象）多态性及其生物学意义？ 2、胞浆中的NADH如何参加氧化磷酸化过程？试述其具体机制。 3．试述DNA复制的特点。 4．氨在血液中如何转运？三、论述题（40分） 1．论述糖的有氧氧化代谢途径、产能及生理意义。（20分） 2．如何利用蛋白质的性质进行蛋白质的分离纯化？（20分）

宁夏大学 2018年攻读博士学位研究生入学考试初试试题卷考试科目：高级动物生物化学适用专业：动物遗传育种与繁殖动物生产系统与工程（不用抄题，答案写在答题纸上，写明题号，答案写在试题卷上无效）一、简答题（共8小题，每小题8分，共64分） 1．比较蛋白质的变性与沉淀。（8分） 2．比较酶的别构调节与共价修饰。（8分） 3．肌肉内代谢产生的乳酸在肌肉内不能异生为糖，乳酸会产生积累，机体是如何处理的？简述代谢过程。（8分） 4．氨基酸一般分解代谢有哪些途径？产物是什么？哪条途径是氨基酸分解代谢的主要途径？为什么？（8分） 5.比较脂肪酸β氧化与生物合成的异同。（8分） 6.何谓基因文库？何谓cDNA文库？两者有何不同？（8分） 7.核酸有无营养价值？如果供给动物缺乏核酸的食物，动物能否生存？为什么？（8分） 8.分析DNA复制、修复和重组之间的关系。（8分）二、论述题（共2小题，共36分） 1．以反刍动物为例，当机体处于低血糖生理状态时，三大营养物质的代谢关系如何？阐述代谢过程。（20分） 2．如何看待RNA功能的多样性？它的核心作用是什么？（16分）

动物生物化学

《动物生物化学》教学大纲学时：54学时理论学分：4.5学分适用对象：动物科学、动物医学二年级学生先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学）考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%）使用教材及主要参考书：《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。一、教学的基本任务根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。章节课程内容学时第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能酶糖类代谢生物氧化脂类代谢含氮小分子的代谢核酸的结构核酸的生物学功能生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求绪论（一）教学目的通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。（二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医第二章蛋白质的结构与功能（一）教学目的

(完整版)中农考博生物化学真题-吐血收集整理最全完美打印版

版本1 中国农业大学1995年博士研究生入学考试试题（生物化学） 1、下列三种符号各代表那种氨基酸：Leu、Ile、Val，阐明其代谢特点。 2、肝脏在动物代谢中的作用。 3、乙酰辅酶A的代谢途径。 4、举例说明核酸和蛋白质的相互作用。 5、蛋白质的二级结构。 6、 DNA的半保留复制如何用试验证明。 7、密码子和反密码子的区别。 8、复制叉的结构。中国农业大学1996年博士研究生入学考试试题（生物化学） 1、 DNA双螺旋结构中除Waston-Crick提出的外，还有哪些，说明其结构。 2、蛋白质的右手螺旋结构。 3、 DNA的超螺旋结构？哪些DNA结构易形成超螺旋结构。 4、用蛋白质结构特点说明抗原、抗体结合的机理。 5、反刍动物利用纤维素的代谢过程。 6、真核生物mRNA结构特点。 7、蛋白质中Lys的测定方法。 8、肽、肽键、肽链、蛋白质的概念 9、计算等电点。 10、体液PH调控机制。 11、复制、转录何以保证其忠实性。中国农业大学1997年博士研究生入学考试试题（生物化学） 1、反刍动物的蛋白质代谢。 2、蛋白质的一级结构及其在结构层次中的作用。 3、酮体的生成？它与糖代谢的关系。 4、羊毛衫热水洗涤后容易皱缩，而蚕丝蛋白则没有这种现象，为什么？ 5、真核生物与原核生物DNA复制的不同之处？DNA复制具备什么条件？ 6、当溶液的PH为丙氨酸等电点时，它以什么形式存在？ 7、操纵子与操纵基因的概念？它们在基因表达中的作用？ 8、核糖体的功能？真核与原核生物核糖体的不同？ 9、氨基酸层析的分离依据于氨基酸的那些特性？离子交换层析中选择洗脱液应该那些因素？中国农业大学1998年博士研究生入学考试试题（生物化学） 1、蛋白质二级结构定义并举例说明。 2、 AA滴定曲线的定义与含义。 3、 Km值计算方法。 4、反刍动物能量来源。 5、原核、真核生物基因表达区别。 6、 tRNA反密码定义；Wobble Hyothesis内容。 7、概念：肽键、多肽、操纵子、DNA半保留复制、核小体、过瘤胃蛋白。中国农业大学1999年博士研究生入学考试试题（生物化学） 1、 1、反刍动物蛋白质代谢特点。 2、说明下列问题：（1）脂肪组织缺乏己糖激酶；（2）肝脏缺乏葡萄糖-6-磷酶酶；（3）肌肉组织中缺乏酰基转移酶。

动物生物化学复习题A

《动物生物化学》复习题A 一、符号命名 1. cAMP 2. NAD 3. TCA 4. Gln 5. ssDNA 6. tRNA 7. Tm 8. Km 9. DHA 10. GSH 二、名词解释 1. 增色效应 2. 等电点 3. 蛋白质的一级结构 4. 生物氧化 5. 糖酵解 6. 必需脂肪酸 7. 半保留复制 8. 一碳单位 9. 外显子 10. 翻译三、单选题 1. 组成核酸的基本结构单位是： A. 单核苷酸 B. 戊糖和脱氧戊糖 C. 磷酸和戊糖 D. 含氮碱基

2. DNA碱基配对之间形成： A. 共价键 B. 氢键 C. 疏水作用 D. 盐键 3. 某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%, 则胞嘧啶的含量应为： A. 35% B. 15% C. 17.5% D. 7.5% 4. 蛋白质元素组成中含量相对恒定为16%的是： A. C B. N C. O D. S 5. 注射时用70%的酒精消毒是使细菌蛋白质： A. 变构 B. 变性 C. 沉淀 D. 溶解 6. 下列哪种方法可以得到蛋白质的“指纹图谱“？ A. 酸水解，然后凝胶过滤 B. 彻底碱水解，并用离子交换层析测定氨基酸组成 C. 用氨肽酶水解，并测定被释放的氨基酸组成 D. 用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳 7. 酶的活性中心是指： A. 酶分子上的几个必需基团 B. 酶分子与底物结合的部位 C. 酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区 D. 酶分子中心部位的一种特殊结构 8. 磺胺药物治病原理是： A. 直接杀死细菌 B. 细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂 C. 细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂 D. 细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂 9. CO影响氧化磷酸化的机理在于： A. 影响电子在细胞色素b与c1之间传递 B. 使ATP水解为ADP和Pi加速 C. 解偶联作用 D. 影响电子在细胞色素aa3与O2之间传递 10. 各种细胞色素在呼吸链中的排列顺序是： A. c-b1-c1-aa3-O2 B. b-c1-c-aa3-O2

动物生物化学

生物化学名词解释 1.生物化学（biochemistry）：从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学。 2.蛋白质（protein）：由α-氨基酸彼此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物大分子。 3.一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序。 4.构型（configuration）：化合物分子中原子或基团的空间排布，需要共价键的断裂或重组才能产生新的立体异构体。 5.构象（conformation）：由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布。 6.肽平面：由于肽键不能旋转，致使肽键中的4个原子及相邻的两个Cα处于一个平面上，这种刚性结构的平面称肽平面。 7.二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构。 8.超二级结构：在二级结构基础上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构的聚合体。 9.结构域：较长的多肽链，其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。 10.同功能/源蛋白：来源不同种属生物，行使相同或相似功能的蛋白质。 11.沉降系数（S）：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，该值称沉降系数。 12.变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个亚基与配体结合后发生构象改变，引起相邻其他亚基的构象改变，以及与配体结合的能力改变。 13.氨基酸的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点。 14.蛋白质的变性（denaturation）：在理化因素的作用下，蛋白质空间结构被破坏，并失去原有性质的现象。 15.蛋白质的复性（renaturation）：在适当条件下，变性的蛋白质重新折叠成天然构象，恢复其生物学特性。 16.沉淀：在理化因素的作用下，破坏蛋白质表面的水化膜及同性电荷，溶解度降低，相互聚集而从溶液中沉淀析出的现象。 17.酶（enzyme）：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂。 18.酶蛋白（apoengyme）：需要辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分。 19.酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团。 20.同工酶（isoenzyme）：指功能相同、组成或结构不同的一类酶。 21.诱导契合学说：酶分子或活性中心具有一定柔性，酶与底物接近时，诱导酶分子的构象发生改变，与底物适应结合。 22.酶活力：酶催化化学反应的能力。 23.酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。 24.酶促反应动力学：酶促反应动力学是研究酶促反应速度的规律，以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等因素对酶促反应速度的影响。 25.K m：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 26.不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团结合，使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。 27.可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中心的基团结合，可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活性的抑制作用。 28.竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，与底物竞争酶活性中心，使底物不能结合，从而降低酶促反应速度的可逆性抑制作用。 29.反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合，从而降低酶促反应速度的抑制作用。 30.变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合，使酶分子构象发生改变，从而改变酶的活性。 31.协同效应：第一个分子与变构酶结合后，对后续分子结合的影响。 32.共价修饰：在另一种酶的催化下，酶分子共价结合或解离掉某种化学基团，改变酶的活性。 33.核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成，具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子。

动物医学专业专接本《动物生物化学》模拟试卷及答案-12

动物生物化学模拟试卷二（考试时间：75分钟）（总分：150分）说明：请在答题纸的相应位置上作答，在其他位置上作答无效。一、名词解释（本大题共10小题，每小题4分，共40分.请在答题纸的相应位置上作答。） 1.蛋白质的等电点 2.糖异生 3.脂肪的动员 4.蛋白质一级结构 5.一碳单位 6.酮体 7.三羧酸循环 8.呼吸链 9.起始密码子 10.冈崎片段二、填空题（本大题共20空，毎空2分，共40分。请将答案填在答题纸相应的位置上） 1.蛋白质的基本组成单位是。 2.核酸的基本组成单位是____________，RNA中的碱基有_________、_________、________、_________。 3.重金属盐是生物体内酶的抑制剂。 4.糖的有氧代谢中乙酰CoA的三羧酸循环是在细胞的__________中进行的。三、判断题（本大题共10小题，每小题2分，共20分，正确的在括号内打√，错误的在括号内打×。请在答题纸相应的位置上作答。） 1.严重缺乏维生素A可导致夜盲症（） 2.转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺（） 3.坏血病是由于缺乏维生素D引起的（） 4.己糖激酶是糖异生的关键酶（）

5.成熟的红细胞不能进行有氧氧化产能（） 6.蛋白质的营养价值主要决定于必需氨基酸的组成和比例（） 7.一分子葡萄糖彻底氧化成二氧化碳和水，可生成10分子的ATP（） 8.生物遗传信息的流向，只能由DNA→RNA而不能由RNA→DNA （） 9.心肌和骨骼肌脱氨基的主要方式为联合脱氨基（） 10.人体必须氨基酸有蛋氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸等（）四、单项选择题（本大题共10小题，每小题2分，共20分。在每小题给出的四个备选项中选择一个正确答案，请将所选项前的字母填在答题纸相应的位置上） 1.变性蛋白质的主要特点是（）。 A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白质水解 D.生物学活性丧失 2.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g，此样品约含蛋白质多少（）。 A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.6.25g 3.核酸中核苷酸之间的连接方式是（）。 A.2′，5′-磷酸二酯键 B.氢键 C.3′，5′-磷酸二酯键 D.糖苷键 4.酶原激活最主要的变化是（）。 A.酶蛋白结构改变 B.肽键断裂 C.酶蛋白分子中副键断裂 D.活性中心的形成或暴露 5.缺氧条件下，葡萄糖分解的产物是（）。 A.丙酮酸 B.乳酸 C.磷酸二羟丙酮 D.苹果酸 6.糖原合成的关键酶的（）。 A.糖原合酶 B.分支酶 C.磷酸葡萄糖变位酶 D.UDPG焦磷酸化酶 7.合成酮体的主要器官是（）。 A.肝脏 B.心脏 C.肾脏 D.脾脏 8.生物体内最直接的直接供能物质是（）。 A.ADP B.ATP C.磷酸肌酸 D.GTP 9.遗传密码子有（）。 A.3种 B.20种 C.61种 D.64种 10.DNA上某段碱基顺序为5’-ACTAGTCAG-3’，转录后相应的碱基顺序为（）。 A.5′-TGATCAGTC-3′ B.5′-UGAUCAGUC-3′ C.5′-CUGACUAGU-3′ D.5′-CTGACTAGT-3′ 五、问答题（本大题共3小题，每小题10分，共30分。请在答题纸相应的位置上作答。） 1.试从以下几方面比较糖酵解和有氧氧化的异同：（1）代谢部位（2）反应条件（3）生成ATP的方式（4）净生成ATP的数量（5）终产物？ 2.试述磷酸戊糖途径的生理意义。 3.物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。

动物生物化学重点笔记

生物化学重点笔记绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His) 二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。三、肽键平面(肽单位)：肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： ⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。影响α-螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存

动物生物化学试题最新完整标准答案

动物生物化学试题（A） 2006.1 一、解释名词（20 分，每小题4 分） 1.氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用二、识别符号（每小题1 分，共5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15 分） 1.蛋白质分子的高级结构指的是（1 分），稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2.原核生物的操纵子是由（1 分）基因，（1 分）基因及其下游的若干个功能上相关的（1 分）基因所构成。 3.NADH呼吸链的组成与排列顺序为（3 分）。 4.酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），（1 分）和（1 分），在肝外组织中利用。 5.脂肪酸的氧化分解首先要（1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶A 须经过（1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。

四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径（10 分） 1.氨甲酰磷酸合成酶I 2.谷丙转氨酶五、问答题（50 分） 1.什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8 分） 2.以磺胺药物的抗菌作用为例（4 分），说明酶的竞争抑制原理（4 分）。（8 分） 3.一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3 分）请说明理由（5分）。（8 分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III 和聚合酶I 作用的异同。（8 分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8 分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10 分）

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