类二章糖第
要提
一、定义糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性二、结构dRib
、、RibGal1.链式：Glc、Man、、Fru. α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧环式：顺时针编号2.,D型末端羟甲基向下,. 因其较大基团均为平键构象：椅式稳定3.,β稳定, 三、反应. 与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂1.. 强碱分解2.与碱：弱碱互变,. 3.氧化：三种产物. 4.还原：葡萄糖生成山梨醇酯化5.. β两种糖苷键成苷：有6.α和. 成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖7. 四、衍生物氨基糖、糖醛酸、糖苷五、寡糖蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖地结构六、多糖淀粉、糖原、纤维素地结构粘多糖、糖蛋白、蛋白多糖一般了解七、计算．
.
,注意单位比旋计算概述第一节一、糖地命名其分子式通常以,由碳氢氧三种元素组成地,糖类是含多羟基地醛或酮类化合物.
Cn(H2O>n 表示而甲醛、如脱氧核糖、鼠李糖等糖类不符合通式,实际上这一名称并不确切,一些较老地书仍采沿用已久,.只是碳水化合物乙酸等虽符合这个通式但并不是糖而在英语中只将具有甜味地单糖
和简单地寡糖称为我国将此类化合物统称为糖,用.(sugar>.糖
b5E2RGbCAP
二、糖地分类. .也可分为：结合糖和衍生糖糖可分为单糖、寡糖、多糖根据分子地聚合度分,
根据羰基在分果糖都是常见单糖.单糖单糖是不能水解为更小分子地糖.葡萄糖,1.己糖戊糖,,丁糖,.子中地位置,单糖可分为醛糖和酮糖根据碳原子数目,可
分为丙糖.和庚糖p1EanqFDPw
,寡糖和单糖都可溶于水,其中以双糖最普遍. 2.寡糖寡糖由2-20个单糖分子构成.
多数有甜味又可分为同聚,20个以上单糖分子）聚合而成多糖由多个单糖3.多糖 <水解是产生构糖以上单多杂聚糖由两
种成种糖.杂多糖和聚多糖同聚多由同一单糖构,
.成DXDiTa9E3d
其中地糖链一般是糖链与蛋白质或脂类物质构成地复合分子称为结
合糖. 4.结合糖蛋白聚糖等.糖脂如糖蛋白,,杂聚寡糖或杂聚多
糖.RTCrpUDGiT
5.衍生糖由单糖衍生而来,如糖胺、糖醛酸等.
三、糖地分布与功能
,糖原代谢速度很快.以糖原形式贮藏在肝和肌肉中:(1>糖主要地存
在形式,在人体中
以葡萄糖形式存在于体.(2>,满足机体对糖地需求有重要意义对维持血糖浓度衡定浓度相,,它作为细胞地内环境条件之一液中.细
胞外液中地葡萄糖是糖地运输形式糖作为组成成分直接参与多种生物分子地存在于多种含糖生物分子中.当衡定.(3>,>含有核糖,RNA和各种活性核苷酸(ATP、许多辅酶构成.如:DNA分子中含脱氧核糖.糖蛋白和糖脂中有各种复杂地糖结构5PCzVD7HxA
植物细胞壁是糖在生物体内地主要功能是构成细胞地结构和作为储藏物质.2.功能
作为储藏物质地主要有植.,,半纤维素或胞壁质组成地它们都是糖类物质由纤维素担负着,此外,糖脂和糖蛋白在生物膜中占有重要位置物中地淀粉和动物中地糖原..细胞和生物分子相互识别地作用jLBHrnAILg
来自糖70%,人体所需能量地:(1>糖在人体中地主要作用作为能源物质.一般情况下蛋白聚糖是结缔组织,.糖蛋白和糖脂是细胞膜地重要成分地氧化.(2>作为结构成分有运输作用地血核酸中含有糖,骨地结构成分.(3>参与构成生物活性物质.如软骨,许多,转运作用地膜蛋白等绝大多数都是糖蛋白,有识别,浆蛋白,有免疫作用地抗体糖可用来合成脂类物质和.酶和激素也是糖蛋白.(4>作为合成其它生物分子地碳源.氨基酸等物质xHAQX74J0X
单糖第二节
一、单糖地结构
(一>单糖地链式结构
单糖地种类虽多,但其结构和性质都有很多相似之处,因此我们以葡萄糖为例来阐述单糖地结构.
葡萄糖地分子式为C6H12O6,具有一个醛基和5个羟基,我们用费歇尔
投影式表示它地链式结构:
以上结构可以简化:
(二> 葡萄糖地构型
构型由碳链最下端手性、L个手性碳原子,根据规定,单糖地D葡萄糖分子中含有4.D-糖碳地构型决定.人体中地糖绝大多数是LDAYtRyKfE
>葡萄糖地环式结构(三大部分以稳定地环式结构(<1%>以链式结构存在,葡萄糖在水溶液中,只要极小部分葡萄糖.如:存在.环式结构地发现是因为葡萄糖地某些性质不能用链式结构来解释只能与NaHSO3加成反应。葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛,不能发生醛地最初地比旋是当新制地葡萄糖溶解于水时,一分子醇反应。葡萄糖溶液有变旋现象,把度地葡萄糖.溶液蒸干后,仍得到+112.+112度,放置后变为+52.7度,并不再改变这两种葡萄糖溶液度地另一种葡萄糖.度结晶,得到比旋为+19葡萄糖浓溶液在110度,+19度地叫做α-D(+>-葡萄糖放置一定时间后,比旋都变为+52.7度.我们把+112.葡萄糖地叫做β-D(+>-Zzz6ZB2Ltk
上地羟基C5这些现象都是由葡萄糖地环式结构引起地.葡萄糖分子
中地醛基可以和并形成一对非,这样原来羰基地C1就变成不对称碳
原子缩合形成六元环地半缩醛.与决定单糖构(称为半缩醛羟基>对映旋光异构体.一般规定半缩醛碳原子上地羟基.-葡萄糖βα-葡萄糖,不在同一侧地称为型地碳原子(C5>上地羟基在同一侧地称为.,糖地
还原性一般指半缩醛羟基半缩醛羟基比其它羟基活泼dvzfvkwMI1
上地羟基缩合还可与C4葡萄糖地醛基除了可以与C5上地羟基缩合形
成六元环外,五元环化合物..五元环化合物不甚稳定,天然糖多以六
元环地形式存在形成五元环可以看成是呋喃地衍生物,叫呋喃糖；六元环化合物可以看成是吡喃地衍生物,叫吡喃糖.因此,葡萄糖地全名应为α-D(+>-或β-D(+>-吡喃葡萄糖.rqyn14ZNXI
α-和β-糖互为端基异构体,也叫异头物.D-葡萄糖在水介质中达到
平衡时,β-异构体占63.6％,α-异构体占36.4％,以链式结构存在
者极少.EmxvxOtOco
为了更好地表示糖地环式结构,哈瓦斯 原来在左边地写细线在后；将费歇尔式中左右取向地原子或集团改为上下取向,前,羟甲基在环上(4号碳原子即左边地碳原子>在上方,右边地在下方；D-型糖地末端异同侧地为即一号和四号碳原子>a-方,L －型糖在下方；半缩醛羟基与末端羟甲基(.β-异构体构体,异侧地为SixE2yXPq5 <四）葡萄糖地构象椅式构象比.,因此有船式和椅式两种构象葡萄糖六元环上地碳原子不在一个平面上型,所以吡喃葡萄糖主要以β--椅式构象中β-羟基为平键,比α构象稳定,船式稳定.存在椅式构象C16ewMyirQFL 二、单糖地分类,.最简单地糖是丙糖单糖根据碳原子数分为丙糖至庚糖,根据结构分为醛糖和酮糖醛二羟丙酮是唯一一个没有手性碳原子地糖.,二羟丙酮是丙酮糖.甘油醛是丙醛糖.型两类L-糖和酮糖还可分为D-型和kavU42VRUs 三、单糖地理化性质 <一）物理性质 1.旋光性除二羟丙酮外,所有地糖都有旋光性.旋光性是鉴定糖地重要指标.一般用比旋光度<或称旋光率）来衡量物质地旋光性.公式为y6v3ALoS89 [α]tD=αtD*100/(L*C> 式中[α]tD是比旋光度,αtD是在钠光灯 2.甜度各种糖地甜度不同,常以蔗糖地甜度为标准进行比较,将它地甜度定为100.果糖为17 3.3,葡萄糖7 4.3,乳糖为16.0YujCfmUCw 3.溶解度单糖分子中有多个羟基,增加了它地水溶性,尤其在热水中溶解度极大.但不溶于乙醚、丙酮等有机溶剂.eUts8ZQVRd <二）化学性质 单糖是多羟基醛或酮,因此具有醇羟基和羰基地性质,如具有醇羟基地成酯、成醚、成缩醛等反应和羰基地一些加成反应,又具有由于他们互相影响而产生地一些特殊反应.sQsAEJkW5T 单糖地主要化学性质如下： 1.与酸反应戊糖与强酸共热,可脱水生成糠醛<呋喃醛）.己糖与强酸共热分解成甲酸、二氧化碳、乙酰丙酸以及少量羟甲基糠醛.糠醛和羟甲基糠醛能与某些酚类作用生成有色地缩合物.利用这一性质可 以鉴定糖.如α-萘酚与糠醛或羟甲基糠醛生成紫色.这一反应用来鉴定糖地存在,叫莫利西实验.间苯二酚与盐酸遇酮糖呈红色,遇醛糖呈很浅地颜色,这一反应可以鉴别醛糖与酮糖,称西利万诺夫实 验.GMsIasNXkA 2.酯化作用单糖可以看作多元醇,可与酸作用生成酯.生物化学上较重要地糖酯是磷酸酯,他们是糖代谢地中间产物.TIrRGchYzg 3.碱地作用醇羟基可解离,是弱酸.单糖地解离常数在1013左右.在弱碱作用下,葡萄糖、果糖和甘露糖三者可通过烯醇式而相互转化,称为烯醇化作用.在体内酶地作用下也能进行类似地转化.单糖在强碱溶液中很不稳定,分解成各种不同地物质.7EqZcWLZNX 4.形成糖苷(glycoside> 单糖地半缩醛羟基很容易与醇或酚地羟基反应,失水而形成缩醛式衍生物,称糖苷.非糖部分叫配糖体,如配糖体也是单糖,就形成二糖,也叫双糖.糖苷有α、β两种形式.核糖和脱氧核糖与嘌呤或嘧啶碱形成地糖苷称核苷或脱氧核苷,在生物学上具有重要意义.α-与β-甲基葡萄糖苷是最简单地糖苷.天然存在地糖苷多为β-型.苷与糖地化学性质完全不同.苷是缩醛,糖是半缩醛.半缩醛很容易变成醛式,因此糖可显示醛地多种反应.苷需水解后才能分解为糖和配糖体.所以苷比较稳定,不与苯肼发生反应,不易被氧化,也无变旋现象.糖苷对碱稳定,遇酸易水解.lzq7IGf02E 5.糖地氧化作用单糖含有游离羟基,因此具有还原能力.某些弱氧化剂<如铜地氧化物地碱性溶液）与单糖作用时,单糖地羰基被氧化,而氧化铜被还原成氧化亚铜.测定氧化亚铜地生成量,即可测定溶液 第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异 第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。 第七章糖代谢 1.糖酵解（Glycolysis）概念、过程。（P80） 2.糖酵解的调节。（P83） 3.计算糖酵解生成ATP的数目。（P80） 4.丙酮酸的去路。（P80） 5.三羧酸循环过程，能量计算。（P107） 6.为什么说TCA是物质代谢的枢纽？（P110） 7.磷酸戊糖途径有何意义？（P153） 8.糖异生概念。（P154） 9.糖异生与糖酵解不同的三个反应（包括催化的酶）。（P156） 1.下列途径中哪个主要发生在线粒体中（）？ （A）糖酵解途径（B）三羧酸循环 （C）戊糖磷酸途径（D）C3循环 2.丙酮酸激酶是何途径的关键酶（）？ （A）磷酸戊糖途径（B）糖酵解 （C）糖的有氧氧化（D）糖异生 3.糖酵解的限速酶是（）？ （A）磷酸果糖激酶（B）醛缩酶 （C）3-磷酸甘油醛脱氢酶（D）丙酮酸激酶 第八章生物能学与生物氧化 1.生物氧化有何特点？以葡萄糖为例，比较体内氧化和体外氧化异同。 2.何谓高能化合物？体内ATP 有哪些生理功能？ 3.氰化物和一氧化碳为什么能引起窒息死亡？原理何在？ 4. 计算1分子葡萄糖彻底氧化生成ATP的分子数。写出具体的计算步骤。5．呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是（） （A）c1→b→c→aa3→O2 （B）c→c1→b→aa3→O2 （C）c1→c→b→aa3→O2 （D）b→c1→c→aa3→O2 6. 名词解释：氧化磷酸化、生物氧化、底物水平磷酸化、呼吸链、磷氧比（P\0）、能荷 第九章脂类代谢 1. 从以下几方面比较饱和脂肪酸的β-氧化与生物合成的异同：反应的亚细胞定位，酰基载体，C2单位，氧化还原反应的受氢体和供氢体，中间产物的构型，合成或降解的方向，酶系统情况（P264 ）。 2. 简述油料作物种子萌发脂肪转化成糖的机理。 生物化学名词解释 1 .氨基酸（ i ）：是含有一个碱性氨基（ H 2）和一个酸性羧基()的有机化合物，氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸（ i ）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n i d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的值。 5.茚三酮反应（）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（） :按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ n）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（，）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白 质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13聚丙烯酰氨凝胶电泳（）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（）处，即梯度为某一时，就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳（）：等电聚焦电泳和的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照）分离，然后再进行（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6 降解（）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯()修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 第十章 DNA 的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。 第十章D N A的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。 2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链 是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。 8．以5，-ATCGA-3，模板，其复制的产物是5， 3，。 9．DNA的生物合成方式有、和。 10. DNA损伤修复的类型有、、和。 生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］ 生物化学笔记王镜岩等《生物化学》第三版 适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导 教材的各高校的生物类考生备考 目录 第一章概述------------------------------01 第二章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋白质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维生素（注4）-------------------------52 第八章抗生素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第十章代谢总论------------------------------63 第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第十二章生物氧化------------------------------73 第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------80 第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第十六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第十七章 RNA的合成与加工（注9）---------------------------93 第十八章蛋白质的合成与运转--------------------96 第十九章代谢调空------------------------------98 第二十章生物膜（补充部分）---------------------102 生物化学知识点汇总(王镜岩版) ————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期： 生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。 第三章脂类 提要 一、概念 酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒 二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂 单纯脂 脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位 三、油脂的结构和化学性质 (1)水解和皂化脂肪酸平均分子量＝3×56×1000÷皂化值 (2)加成反应碘值大，表示油脂中不饱和脂肪酸含量高，即不饱和程度高。 (3)酸败 蜡是由高级脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇构成的酯。 四、磷脂（复合脂） （一）甘油磷脂类 最常见的是卵磷脂和脑磷脂。卵磷脂是磷脂酰胆碱。脑磷脂是磷脂酰乙醇胺。 卵磷脂和脑磷脂都不溶于水而溶于有机溶剂。磷脂是兼性离子，有多个可解离基团。在弱碱下可水解，生成脂肪酸盐，其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不饱和脂肪酸在空气中易氧化。 （二）鞘氨醇磷脂 神经鞘磷脂由神经鞘氨醇（简称神经醇）、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键相连，所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺；神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱（或磷脂酰乙醇胺）以磷酸酯键相连。 磷脂能帮助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。 非皂化脂 （一）萜类是异戊二烯的衍生物 多数线状萜类的双键是反式。维生素A、E、K等都属于萜类，视黄醛是二萜。天然橡胶是多萜。（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构 固醇类是环状高分子一元醇，主要有以下三种：动物固醇胆固醇是高等动物生物膜的重要成分，对调节生物膜的流动性有一定意义。胆固醇还是一些活性物质的前体，类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的衍生物。 植物固醇是植物细胞的重要成分，不能被动物吸收利用。 1，酵母固醇存在于酵母菌、真菌中，以麦角固醇最多，经日光照射可转化为维生素D2。 2.固醇衍生物类 胆汁酸是乳化剂，能促进油脂消化。 强心苷和蟾毒它们能使心率降低，强度增加。 性激素和维生素D 3. 前列腺素 结合脂 1.糖脂。它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。 脑苷脂由一个单糖与神经酰胺构成。 神经节苷脂是含唾液酸的糖鞘脂，有多个糖基，又称唾液酸糖鞘脂，结构复杂。 2.脂蛋白 根据蛋白质组成可分为三类：核蛋白类、磷蛋白类、单纯蛋白类，其中单纯蛋白类主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。 血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种： 乳糜微粒主要生理功能是转运外源油脂。 极低密度脂蛋白(VLDL) 转运内源油脂。 低密度脂蛋白(LDL) 转运胆固醇和磷脂。 高密度脂蛋白(HDL) 转运磷脂和胆固醇。 极高密度脂蛋白(VHDL) 转运游离脂肪酸。 脑蛋白脂不溶于水，分为A、B、C三种。top 第一节概述 一、脂类是脂溶性生物分子 脂类（lipids）泛指不溶于水，易溶于有机溶剂的各类生物分子。脂类都含有碳、氢、氧元素，有的还含有氮和磷。共同特征是以长链或稠环脂肪烃分子为母体。脂类分子中没有极性基团的称为非极性脂；有极性基团的称为极性脂。极性脂的主体是脂溶性的，其中的部分结构是水溶性的。 二、分类 1.单纯脂单纯脂是脂肪酸与醇结合成的酯，没有极 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。 王镜岩 第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 （5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L型。 差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon -型头异构体。β-型及αatom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为 环状结构一般用Havorth结构式表示： 生物化学（第三版）课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 第十一章糖类代谢 第一节概述 一、特点 糖代谢可分为分解与合成两方面，前者包括酵解与三羧酸循环，后者包括糖的异生、糖原与结构多糖的合成等，中间代谢还有磷酸戊糖途径、糖醛酸途径等。 糖代谢受神经、激素和酶的调节。同一生物体内的不同组织，其代谢情况有很大差异。脑组织始终以同一速度分解糖，心肌和骨骼肌在正常情况下降解速度较低，但当心肌缺氧和骨骼肌痉挛时可达到很高的速度。葡萄糖的合成主要在肝脏进行。不同组织的糖代谢情况反映了它们的不同功能。 二、糖的消化和吸收 （一）消化 淀粉是动物的主要糖类来源，直链淀粉由300-400个葡萄糖构成，支链淀粉由上千个葡萄糖构成，每24-30个残基中有一个分支。糖类只有消化成单糖以后才能被吸收。 主要的酶有以下几种： 1.α-淀粉酶哺乳动物的消化道中较多，是内切酶，随机水解链内α1，4糖苷键，产生α-构型的还原末端。产物主要是糊精及少量麦芽糖、葡萄糖。最适底物是含5个葡萄糖的寡糖。 2.β-淀粉酶在豆、麦种子中含量较多。是外切酶，作用于非还原端，水解α-1，4糖苷键，放出β-麦芽糖。水解到分支点则停止，支链淀粉只能水解50%。 3.葡萄糖淀粉酶存在于微生物及哺乳动物消化道内，作用于非还原端，水解α-1，4糖苷键，放出β-葡萄糖。可水解α-1，6键，但速度慢。链长大于5时速度快。 4.其他α-葡萄糖苷酶水解蔗糖，β-半乳糖苷酶水解乳糖。 二、吸收 D-葡萄糖、半乳糖和果糖可被小肠粘膜上皮细胞吸收，不能消化的二糖、寡糖及多糖不能吸收，由肠细菌分解，以CO2、甲烷、酸及H2形式放出或参加代谢。 三、转运 1.主动转运小肠上皮细胞有协助扩散系统，通过一种载体将葡萄糖（或半乳糖）与钠离子转运进入细胞。此过程由离子梯度提供能量，离子梯度则由Na-K-ATP酶维持。细菌中有些糖与氢离子协同转运，如乳糖。另一种是基团运送，如大肠杆菌先将葡萄糖磷酸化再转运，由磷酸烯醇式丙酮酸供能。果糖通过一种不需要钠的易化扩散转运。需要钠的转运可被根皮苷抑制，不需要钠的易化扩散被细胞松驰素抑制。 2.葡萄糖进入红细胞、肌肉和脂肪组织是通过被动转运。其膜上有专一受体。红细胞受体可转运多种D-糖，葡萄糖的Km最小，L型不转运。此受体是蛋白质，其转运速度决定肌肉和脂肪组织利用葡萄糖的速度。心肌缺氧和肌肉做工时转运加速，胰岛素也可促进转运，可能是通过改变膜结构。 第二节糖酵解 一、定义 1.酵解是酶将葡萄糖降解成丙酮酸并生成ATP的过程。它是动植物及微生物细胞中葡萄糖分解产生能量的共同代谢途径。有氧时丙酮酸进入线粒体，经三羧酸循环彻底氧化生成CO2和水，酵解生成的NADH则经呼吸链氧化产生ATP和水。缺氧时NADH把丙酮酸还原生成乳酸。 2.发酵也是葡萄糖或有机物降解产生ATP的过程，其中有机物既是电子供体，又是电子受体。根据产物不同，可分为乙醇发酵、乳酸发酵、乙酸、丙酸、丙酮、丁醇、丁酸、琥珀酸、丁二醇等。 二、途径 共10步，前5步是准备阶段，葡萄糖分解为三碳糖，消耗2分子ATP；后5步是放能阶段， 王镜岩生物化学考研复习笔记 王镜岩生物化学是考取生化方向研究生同学们的基础教材，在前期复习中同学们应该已经将书通读一遍，由于书中内容较多，建议同学们冲刺阶段的复习，以精炼的笔记为主，下面就由带着大家复习一遍此书的重点内容。 第十一章蛋白质的生物合成(翻译) 第一节蛋白质合成体系 一、mRNA与遗传密码 1.mRNA是蛋白质合成的直接模板 原核生物一个mRNA带有功能相关的几种蛋白质的编码信息，称多顺反子(几个基因的复本);真核生物一个mRNA一般只带一种蛋白质的编码信息，称单顺反子。mRNA的生成要经加工，尤其是真核生物细胞，这就造成mRNA的序列和DNA序列间没有完整的一对一的关系。遗传密码(geiccode)是规定mRNA的核苷酸序列翻译成多肽链氨基酸序列的一套法则，也就是mRNA的核苷酸序列和多肽链氨基酸序列的共线性关系。 2.遗传密码是三联体密码 20世纪中叶，数学推算编码20种氨基酸所需的碱基最低数是3(43=64)，密码子(codon)应是三联体(triplet)，即mRNA的序列以三个核苷酸为一组。 1961年Crick及其同事通过研究噬菌体基因的移码突变推测三联体密码子是非重叠、无标点的。Nirenberg等用人工合成的mRNA 在无细胞蛋白质合成系统中寻找氨基酸与三联体密码子的对应关系。Khorana和他的同事用化学合成结合酶促反应，合成含有2、3、4核苷酸重复序列的多聚核苷酸，以此为模板找出各氨基酸的密码子。技术上的突破人工合成的三核苷酸能与对应的氨酰-tRNA一起结合在核糖体上，由此确定绝大多数密码子。1966年全部64个密码子破译，其中AUG编码甲硫氨酸，又是起始密码;UAA、UAG、UGA3个是终止密码，不编码氨基酸;还有61个编码一特定的氨基酸。 3.遗传密码特点：①连续性,指密码子必须按53方向三个一组读码框往下阅读，无标点、不重叠、不跳格。正确的读码框的确立是由核糖体识别在编码序列开头处的起始密码AUG;②简并性，是指同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。编码同一氨基酸的密码子称为同义密码子，通常只在第3位碱基上不同，这样可减少有害突变。密码子第3位碱基与tRNA反密码子不严格遵从碱基配对规律(摆动碱基配对)，如tRNA反密码子第一位的I(由A转变而来)可与mRNA密码子第3位碱基U、C、A形成配对，U可对应A、G，因而密码子第3个位置又称摆动位置;③通用性，即所有生物基本共用同一套遗传密码。线粒体以及少数生物基因组的密码子有变异(如在酵母、哺乳动物、果蝇中，AUA=Met而非Ile，UGA=Trp而非终止码。) 二、tRNA与氨基酸的转运 1.tRNA是转运氨基酸的工具 具备倒L型三级结构的tRNA由氨酰合成酶催化氨基酸共价连结到3端，形成氨酰-tRNA，需要ATP。tRNA与蛋白质合成有关的位点 教学目标: 1、掌握蛋白质得概念、重要性与分子组成。 2、掌握α-氨基酸得结构通式与20种氨基酸得名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸得重要性质;熟悉肽与活性肽得概念。 3、掌握蛋白质得一、二、三、四级结构得特点及其重要化学键。 4、了解蛋白质结构与功能间得关系。 5、熟悉蛋白质得重要性质与分类 第一节蛋白质得分子组成 一、蛋白质得元素(化学)组成 主要有C(50%～55%)、H(6%～7%)、O(19%～24%)、N(13%～19%)、S(0%～4%)。有些蛋白质还含微量得P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质得含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质得大致含量。 每克样品含氮克数×6、25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质得基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶得作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中得氨基酸有300余种,但合成蛋白质得氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现得就是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定得就是苏氨酸(1938年)。 (三)氨基酸得重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中得溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr、Trp得吸收峰在280nm,Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm得光吸收值,就是分析溶液中蛋白质含量得快速简便得方法。 2.两性解离与等电点(isoelectric point, pI) 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子得形式存在,既可作为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,就是两性电解质,其解离度与溶液得pH有关。 在某一pH得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势与程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液得pH称为该氨基酸得等电点。氨基酸得pI就是由α-羧基与α-氨基得解离常数得负对数pK1与pK2决定得。计算公式为:pI=1/2(pK1+ pK2)。 若1个氨基酸有3个可解离基团,写出它们电离式后取兼性离子两边得pK值得平均值,即为此氨基酸得等电点(酸性氨基酸得等电点取两羧基得pK值得平均值,碱性氨基酸得等电点取两氨基得pK值得平均值)。 第二节蛋白质得分子结构 蛋白质就是生物大分子,结构比较复杂,人们用4个层次来描述,包括蛋白质得一级、二级、三级与四级结构。一级结构描述得就是蛋白质得线性(或一维)结构,即共价连接得氨基酸残基得序列,又称初级或化学结构。二级以上得结构称高级结构或构象(conformation)。一、蛋白质得一级结构(primary structure) 1953年,英国科学家F、Sanger首先测定了胰岛素(insulin)得一级结构,有51个氨基酸残基,由一条A链与一条B链组成,分子中共有3个二硫键,其中两个在A、B链之间,另一个在A链内。 蛋白质得一级结构测定或称序列分析常用得方法就是Edman 降解与重组DNA法。Edman降解就是经典得化学方法,比较复杂。首先要纯化一定量得待测蛋白质,分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析;要应用不同得化学试剂或特异得蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同得肽段,测出它们得序列,对照不同水解制成得两套肽段,找出重叠片段,最后推断蛋白质得完整序列。重组DNA法就是基于分子克隆得分子生物学方法,比较简单而高效,不必先纯化该种蛋白质,而就是先要得到编码该种蛋白质得基因(DNA片段),测定DNA中核苷酸得序列,再按三个核苷酸编码一个氨基酸得原则推测蛋白质得完整序列。这两种方法可以相互印证与补充。 目前,国际互联网蛋白质数据库已有3千多种一级结构清楚。蛋白质一级结构就是空间结构与特异生物学功能得基础。 二、蛋白质得二级结构(secondary structure) 蛋白质得二级结构就是指其分子中主链原子得局部空间排列,就是主链构象(不包括侧链R基团)。 构象就是分子中原子得空间排列,但这些原子得排列取决于它们绕键得旋转,构象不同于构型,一个蛋白质得构象在不破坏共价键情况下就是可以改变得。但就是蛋白质中任一氨基酸残基得实际构象自由度就是非常有限得,在生理条件下,每种蛋白质似乎就是呈现出称为天然构象得单一稳定形状。 20世纪30年代末,L、Panling 与R、B、Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸与寡肽得晶体结构,获得了一组标准键长与键角,提出了肽单元(peptide unit)得概念, 还提出了两种主链原子得局部空间排列得分子模型(α-螺旋)与(β-折叠)。 1.肽单位 肽键及其两端得α-C共6个原子处于同一平面上,组成了肽单位(所在得平面称肽键平面)。 肽键C—N键长为0、132nm,比相邻得单键(0、147nm)短,而较C=N双键(0、128nm)长,有部分双键得性质,不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系,肽键平面上得O、H以及2个α-碳原子为反式构型(trans configuration)。 主链中得Cα—C与Cα—N单键可以旋转,其旋转角φ、ψ决定了两个相邻得肽键平面相对关系。由于肽键平面得相对旋转,使主链可以以非常多得构象出现。事实上,肽链在构象上受到很大限制,因为主链上有1/3不能自由旋转得肽键,另外主链上有很多侧链R得影响。蛋白质得主链骨架由许多肽键平面连接而成。 2、α-螺旋(α-helix) α-螺旋就是肽键平面通过α-碳原子得相对旋转形成得一种紧密螺旋盘绕,就是有周期得一种主链构象。其特点就是: ①螺旋每转一圈上升3、6个氨基酸残基,螺距约0、54nm(每个残基上升0、15nm,旋转100O)。 ②相邻得螺圈之间形成链内氢键,氢键得取向几乎与中心轴平行。典型α-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子(3、613),前后间隔3个残基。 ③螺旋得走向绝大部分就是右手螺旋,残基侧链伸向外侧。R基团得生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答
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