§1.8 蛋白质的三维结构 P197 第5章
蛋白质三维结构由氨基酸序列决定,且符合热力学能量最低要求,与溶剂和环境有关。①主链基团之间形成氢键。②
暴露在溶剂中(水)的疏水基团最少。③多肽链与环境水(必须水)形成氢键。
一一一研究蛋白质构象的方法
(1)X-
射线衍射法:是目前最明确揭示蛋白质大多数原子空间位置的方法,为研究蛋白质三维结构最主要的方法。
步骤为:蛋白质分离、提纯→单晶培养→晶体学初步鉴定→衍生数据收集→结晶解析→结构精修→结构表达。
(2)其他方法:NMR、紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、二维结晶三维重构。
一一一稳定蛋白质三维结构的作用力
一1一弱相互作用(或称非共价键,或次级键)
1. 氢键
2. 疏水作用(熵效应)
3. 范德华力
4.
离子键(盐键)
一2一共价二硫键
一一一酰胺平面和二面角 P 205 图5-11
一1一酰胺平面(肽平面):肽键上的四个原子和相连的Cα1和Cα2所在的平面。
一2一两面角:每个氨基酸有三个键参与多肽主链,一个肽键具有双键性质不易旋转,另两个键一个为Cα1与羰基形成的单键,可自由旋转,角度
称为ψ,另一个为NH与Cα2形成的单键也可自由旋转,角度称为φ,ψ和
φ称为二面角或构象角,原则上可取-
1800~+1800之间任意值(实际受立体化学和热力学因素所限制),肽链
构象可用两面角ψ和φ来描述,由ψ和φ值可确定多肽主链构象。(四)二级结构 P207
多肽链折叠的规则方式,是能量平衡和熵效应的结果。主链折叠由氢键维持(主要),疏水基团在分子内,亲水基团在分子表面。
常见的二级结构元件:α-螺旋,β-折叠片,β-转角和无规卷曲。
一1一α-helix:蛋白质含量最丰富的二级结构。
肽链主链围绕中心轴盘绕成螺旋状紧密卷曲的棒状结构,称为α-螺旋。
1.两面角ψ和φ分别在-570和-
470附近(φ:从Cα向N看,顺时针旋转为正,逆时针为负;ψ:从Cα向羰基看
,顺时针为正,逆时针为负。)
2.每圈螺旋含约
3.6个氨基酸残基,由H键封闭的环中原子数为13,此种α-
螺旋又称3.613-螺旋,每周螺距为0.54nm,R基均在螺旋外侧,P208 图5-
14。
3.α-螺旋本身是一个偶极矩,N-末端带部分正电荷,C-
末端积累部分负电荷;α-
螺旋几乎都是右手螺旋而有手性,并有旋光性,可用圆二色性(CD)光谱
研究。
4.影响α-螺旋形成的因素:R基小且不带电荷,易形成α-螺旋。
如Poly Lys在PH7时,R基带正电荷,静电排斥,不易形成α-螺旋,但若PH=12,消除R基正电荷可形成α-螺旋。
Poly Ile由于R基大,虽不带电也不易形成。
Pro由于无酰胺H,不能形成链内氢键,所以当Pro和羟脯氨酸存在时,α-螺旋中断,产生一个结节。
一2一β-折叠片:第二种常见的二级结构
两条或多条相当伸展的多肽链侧向通过氢键形成的折叠片状结构,如P210 图5-17。
肽链主链呈锯齿状,肽链长轴互相平行。
氢键:在不同的肽链间或同一肽链的不同肽段间形成,氢键与肽链长轴接近垂直。
R基:交替分布在片层平面两侧。
有两种类型:平行结构(相邻肽链同向)和反平行结构(相邻肽链反向),
见P210图5-18。
一3一β-转角和β-凸起
β-
转角是球状蛋白的一种简单的二级结构元件。为第一个氨基酸残基的羰
基与第四个残基的N-
H氢键键合,形成一紧密的环在肽链回折或弯曲时形成,使多肽链出现18
00急剧回折,见P211 图5-19。
β-转角处Gly和Pro出现几率很高。
β-凸起:是在β-折叠股中额外插入一个残基,凸起股产生小弯曲(P212图5-
20),可引起肽链方向稍有改变。
一4一无规卷曲:泛指那些不能归入明确的二级结构的多肽区段,实际上不是完全无规,而是像其他二级结构那样具有明确而稳定的结构。常构成酶
的活性部位和蛋白质的功能部位。
(五)超二级结构
若干相邻的二级结构单元彼此相互作用,形成种类不多、有规则的二级结构组合或二级结构串,在多种蛋白质中充当三级结构的构件,如P221 图5-29所示,有αα,βαβ等。
(六)结构域
多肽链在二级结构或超二级结构基础上形成的三级结构(局部折叠区),
是相对独立的紧密球状实体,称为结构域或域,是球状蛋白质的独立折叠单位。
对于较小的球状蛋白质分子或亚基,结构域就是三级结构;对于较大的球
状蛋白之或亚基,其三级结构往往由两个或多个结构域缔合而成,为多结构域。
结构域形成再缔合成三级结构动力学更为合理,特定三维排布的结构域
形成,有利于结构域之间活性中心的形成,结构域之间的柔性肽链形成的铰链区有利于活性中心与底物结合,以及别构中心结合调节物发生别构
效应。
(七)球状蛋白质的三级结构
球状蛋白质三级结构具有明显的折叠层次:
二级结构→超二级结构→结构域→三级结构→四级结构(多聚体)。
分子是紧密球体或椭球状实体,所有原子体积占72~77%,空腔约25%。疏水侧链埋藏在分子内部,亲水侧链暴露在分子表面,球状蛋白是水溶性的。球状蛋白表面上的疏水空穴常用于结合底物、效应物等配体,为行使生
物功能的活性部位。
(八)蛋白质折叠和结构预测
一1一蛋白质变性:天然蛋白质分子受某些物理化学因素,如热、紫外线照射或酸、碱、有机溶剂、变性基的影响生物活性丧失,溶解度降低及物理化学
常数改变的过程称为蛋白质变性。
蛋白质变性为分子中次级键破坏,天然构象解体,但变性不涉及共价键(肽键和二硫键)的破裂,一级结构保持完好,只是物化性质和生化
性质改变。
变性剂:①
能与多肽主链竞争氢键,破坏二级结构,如尿素、盐酸胍等;②
表面活性剂:破坏蛋白质疏水相互作用,使非极性基团暴露于介质水中,
如十二烷基硫酸钠。
变性是一个协调过程,在所加变性剂很窄的浓度范围内,或很窄的p H或温度区间内突然发生。
一2一氨基酸序列规定蛋白质的三维结构
核糖核酸酶的变性和复性试验:
牛胰核糖核酸酶,为124个氨基酸残基组成单链,包含四个二硫键。
变性:加8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍和巯基乙醇(还原二硫键),酶变性,紧密结构伸展成松散的无规卷曲构象。
复性:将尿素等变性剂和巯基乙醇用透析法除去,酶活性又可恢复,最后达原活性的95~100%。P235 图5-49。
加入极微量巯基乙醇,有助于二硫键重排,加速酶的复性。
复性:变性的蛋白质在一定条件下重建其天然构象恢复其生物活性。
蛋白质天然构聚处于能量最低状态,理论上变性是可逆的,但实际上由
于复性所需条件复杂,不易满足而常常遇到困难。
根据分子生物学一个中心原理:顺序规定构象,活性依靠结构,蛋白质结构是可预测的。全新蛋白质设计和蛋白质工程更需要蛋白质结构预
测。
(九)亚基缔合和四级结构
一1一蛋白质四级结构涉及亚基种类和数目,以及亚基在整个分子中空间排布(对称性),亚基的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非共价相互作
用)。
大多数寡聚蛋白质分子亚基数目为偶数,亚基种类一般是1或2种。一2一四级结构缔合的驱动力:弱相互作用(氢键、疏水相互作用,范氏力,盐键),有的亚基聚合还借助亚基之间的二硫桥,如抗体是由两条重键和两条轻链组成的四聚体,二硫键将两条重链与轻链连接在一起,P276 图6-
29。
一3一亚基缔合方式:亚基缔合主要是疏水相互作用,缔合专一性则由表面的极性基团的氢键和离子键提供。
许多蛋白质借异种缔合(相同亚基,但相互作用表面不同)。形成线性或螺旋形的大聚合体,如病毒颗粒外壳,P248 图 5-
56显示人免疫缺陷病毒(HIV-I)的核壳由几百个外壳蛋白亚基组成。
一4一四级结构对称性:是四级结构蛋白主要性质之一,有旋转对称轴,如二聚体,四聚体。
一5一四级缔合在结构和功能上具有优越性:可增强结构稳定性,提高遗传经济性和效率,使编码所需DNA减少,可使催化基团汇集在一起;具有协同性和别构效应。
别构效应:多亚基蛋白质一般具有多个结合部位,结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子和其他部位所产生的影响(如改变亲和
力或催化能力)称为别构效应。
具有别构效应的蛋白质为别构蛋白质,酶称为别构酶,具有调节代谢的功能。
一、选择题 1.下列有关mRAN的论述,正确的一项是() A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T,G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2.下列反密码子中能与密码子UAC配对的是() A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3.下列密码子中,终止密码子是() A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4.下列密码子中,属于起始密码子的是() A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5.下列有关密码子的叙述,错误的一项是() A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6.密码子变偶性叙述中,不恰当的一项是() A、密码子中的第三位碱基专一性较小,所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U,由于密码子的简并性与变 偶性特点,使之仍能翻译出正确的氨基酸来,从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位,使之具有更广泛的阅读能力,(I-U、I-C、I-A)从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示,其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7.关于核糖体叙述不恰当的一项是() A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在(解聚体)时,同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基(P)位点和氨酰基(A)位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子,延伸因子,释放因 子和各种酶相结合的位点 8.tRNA的叙述中,哪一项不恰当() A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外,其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用,统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9.tRNA结构与功能紧密相关,下列叙述哪一项不恰当() A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位,均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守,它对识别核糖体并与核糖体结合有关
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释:1.氨基酸 2.肽 3.肽键 4.肽键平面 5.蛋白质一级结构 6.α-螺旋 7.模序 8.次级键 9.结构域 10.亚基 11.协同效应 12.蛋白质等电点 13.蛋白质的变性 14.蛋白质的沉淀 15.电泳 16.透析 17.层析 18.沉降系数 19.双缩脲反应 20.谷胱甘肽 二、填空题 21.在各种蛋白质分子中,含量比较相近的元素是____,测得某蛋白质样品含氮量为15.2克,该样品白质含量应为____克。 22.组成蛋白质的基本单位是____,它们的结构均为____,它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基,可以在酸性溶液中带____电荷,在碱性溶液中带____电荷,因此,氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时,氨基酸成为____离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24.决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构,该结构是指多肽链中____的排列顺序。25.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象,多肽链的折叠盘绕是以____为基础的,常见的二级结构形式包括____,____,____和____。 26.维持蛋白质二级结构的化学键是____,它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27.稳定蛋白质三级结构的次级键包括____,____,____和____等。 28.构成蛋白质的氨基酸有____种,除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____,____,____。酸性氨基酸有____,____。 29.电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下,蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的,还和蛋白质的____及____有一定关系。 30.蛋白质在pI时以____离子的形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以____离子形式存在,在pH 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸, 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以 离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以离子形式存在,在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud) 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—,因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法,其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含 氨基酸残基,高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说,球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部, 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质:由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质:多肽链能够折叠,使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质:能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用,其多肽链沿一个方向伸展或卷曲,其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质:仅含有AAs 寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基:在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分,而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢,羧基上缺了一个羟基。简单的说,氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基(—COOH),一个氨基(—NH2),一个H,一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键:氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面:肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质,使得肽基的六个原子共处一个平面,称为肽平面。 同源蛋白质:在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。(结构和功能类似的蛋白质。) 蛋白质一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构:指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象:分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型:分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋;每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,螺旋直径0.5nm;氨基酸残基侧链伸向外侧;同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键,也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠:常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象;肽链走向可能是平行的,也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起,相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键,氢键与肽链的长轴几乎呈直角;侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角:它大多分布在球状蛋白质分子表面,以改变肽链。它是一个发夹式转折,其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此,一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此,β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构,起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构:蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,以充当三级结构的构件。 结构域:对于较大的蛋白质分子(或亚基),多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构,这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构:指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构:具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起,形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用:非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质:是指除了具有结合底物的活性部位,还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基(活性亚基和调节亚基),活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 蛋白质结构分析原理及工具 (南京农业大学生命科学学院生命基地111班) 摘要:本文主要从相似性检测、一级结构、二级结构、三维结构、跨膜域等方面从原理到方法再到工具,系统地介绍了蛋白质结构分析的常用方法。文章侧重于工具的列举,并没有对原理和方法做详细的介绍。文章还列举了蛋白质分析中常用的数据库。 关键词:蛋白质;结构预测;跨膜域;保守结构域 1 蛋白质相似性检测 蛋白质数据库。由一个物种分化而来的不同序列倾向于有相似的结构和功能。物种分化后形成的同源序列称直系同源,它们通常具有相似的功能;由基因复制而来的序列称为旁系同源,它们通常有不同的功能[1]。因此,推测全新蛋白质功能的第一步是将它的序列与进化上相关的已知结构和功能的蛋白质序列比较。表一列出了常用的蛋白质序列数据库和它们的特点。 表一常用蛋白质数据库 网址可能有更新 氨基酸替代模型。进化过程中,一种氨基酸残基会有向另一种氨基酸残基变化的倾向。氨基酸替代模型可用来估计氨基酸替换的速率。目前常用的替代模型有Point Accepted Mutation (PAM)矩阵、BLOck SUbstitution Matrix (BLOSUM)矩阵[2]、JTT模型[3]。 序列相似性搜索工具。序列相似性搜索又分为成对序列相似性搜索和多序列相似性搜索。成对序列相似性搜索通过搜索序列数据库从而找到与查询序列相似的序列。分为局部联配和全局联配。常用的局部联配工具有BLAST和SSEARCH,它们使用了Smith-Waterman 算法。全局联配工具有FASTA和GGSEARCH,基于Needleman-Wunsch算法。多序列相似性搜索常用于构建系统发育树,这里不阐述。表二列举了常用的成对序列相似性比对搜索工具 蛋白质的三维结构习题 2004010310 丁昶环41 5 8 22? 24 28 1. 含有685个氨基酸残基的单一一条多肽链的蛋白质的近似相对分子质量是多少? 答:128*685-684*18=75368 2. 氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58%的色氨酸(色氨酸的相对分子质量为204)。 (a)试计算牛血清白蛋白的最小分子量(假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基); (b)凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的相对分子质量为70 000,试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基? 答:(a)最小分子量为204/0.0058=35172。 (b)70000/35172=2,所以有两个色氨酸残基。 3. 胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其他蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团? 答:存在大量的羧基。谷氨酸和天冬氨酸能提供这样的基团。 4. 组蛋白是真核细胞的核蛋白,它们与具有很多磷酸基团的脱氧核苷酸紧密结合在一起,组蛋白的等电点非常高,约为10.8,试问组蛋白含有大量的什么样的氨基酸?这些氨基酸残基靠什么方法使得组蛋白与DNA紧密结合? 答:含有大量的含碱性基团的氨基酸。可能有以下原因:1、这些氨基酸的碱性基团与脱氧核苷酸的磷酸基团形成酯键,使得二者紧密结合。2、碱性基团和磷酸基团带不同电荷,之间的离子相互作用时二者紧密结合。 5画出三肽谷胱甘肽的化学结构式,其肽健形成中有什么特点?谷胱甘肽的还原型与氧化型之间有什么区别? 答: 甘氨酸的γ羧基与半胱氨酸的α氨基形成肽键,而不是用α羧基。 两个还原型谷胱甘肽的巯基脱氢缩合成二硫键形成一个氧化型的谷胱甘肽。 6. 已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽(GSH,相对分子质量MW=307)反应。 (a)该蛋白的最小相对分子质量是多少? (b)如果该蛋白的真实相对分子质量为98 240,那么每个分子中含有几个二硫键? (c)多少毫克的巯基乙醇(MW=78.0)可以与起始的1.00g该蛋白完全反应? S TRUCTURE:T OOLS&P REDICTION Zhu Hongwei, Cao Zhongzan, Ma Wenge, Zheng Aijuan LOGO Brief Introduction 蛋白质三维结构的可视化工具 Swiss PDBViewer RasMol Cn3D 蛋白质三维结构预测 蛋白质结构解析(X-Ray,NMR) homology modeling:SWISS-MODEL Threading 结构预测相关程序及数据库 LOGO Protein 3D Visualized Tools ?Swiss PDBViewer 特点:界面友好、可同时分析几个PDB文件、可叠加起来分析结构类似性… 可与Swiss-Model服务器连接,从软件直接连到Swiss-Model服务器进行理论蛋白立体结构构建。 LOGO Swiss PDBViewer Swiss PDBViewer的主要功能 1、分析蛋白特别是具有催化作用的酶的活化位点、抗原决定 簇位点、蛋白的金属结合位点及蛋白间的相互作用位点; 2、创建一个loop; 3、通过应用non-crystallographic symmetries工具从只含有一 个蛋白单体的pdb文件构建一个对称的聚合体; 4、构建晶胞图形; 5、构建电子密度图形; 6、分析一个人为突变或认为重建一个loop后可进行最小能 量优化; 7、将肽段或残基与电子云图谱进行匹配; 8、可以通过Swiss PDBViewer的“SwissModel”进行蛋白质 三维结构建模; 9、查看Phi/Psi数据; 10、超级移动(即类似于fit的叠合)。 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子,占人体重量的16~20%,占干重的45%,肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能:生物催化作用、调节作用(激素,基因表达调控作用)、免疫防御与保护作用(细胞因子、补体、抗体)、转运和储存作用(转运蛋白)、结构功能(保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态,细胞骨架)、运动与支撑作用、信息接收 传递作用(受体蛋白)、生物膜功能 ?蛋白质组学:蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质,即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质;蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征,包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等,由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%,蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种,组成蛋白质的氨基酸只有20余种(基本氨基酸)。 ?基本氨基酸的共同特点:①除脯氨酸为α-亚氨基酸外,其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸;②除甘氨酸外,其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子,且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型;③不同的氨基酸的R链不同,对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式(见书P11) ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸;极性不带电R基氨基酸(易溶于水):甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺;带负电的R基氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;带正电的R基氨基酸:赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质:①高熔点,200℃以上,以离子状态存在;②一般均溶于水,溶于强酸、强碱;不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂;③氨基酸一般有味;④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质:①两性解离与等电点:pH高于等电点带负电,低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在,极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围,践行氨基酸的pI在碱性围,酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质:色氨酸(280nm)、酪氨酸(275nm)和苯丙氨酸(257nm)含有苯环共轭双键系统,具有紫外吸收特性。③茚三酮反应:与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质,与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色,与天冬酰胺反应呈棕色;④α-羧基的反应:与碱、醇、硼氢化锂反应;⑤R基的反应:Million反应(Tyr-红色)、Folin反应(Tyr-蓝色)、坂口反应(Arg-红色)、Pauly反应(His、Tyr-橘红色)、乙醛酸的反应(Trp-紫红色环)。 ?氨基酸的功能:①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位;②多种生物活性物质的前体; ③作为神经递质或神经营养素;④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括:①组成蛋白质的多肽链的数目;②多肽链的氨基酸顺序;③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时,均是从氨基端开始,延长到羧基端终止,因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念:蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸,通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 生物化学思维导图 体会:生物大分子是生物信息的载体(携带、体现、传递、表达);有序性是信息载体的基础;链的长短、数 组成:元素组成特点、构件分子组成特点(可修饰性) 目、缠绕方式等是信息携带量的基础。结构:一级结构、空间结构、作用力(共价与非共价)、静态生物化学糖类、脂类、蛋白质、核酸主干链的单调重复性、支链的多变性、 异构与构象、结构 的主次性。(生物大分子结构与功能)(酶、维生素、激素)性质:物理、化学、生物学 功能:生物学功能的主次性 物质代谢:细胞定位、关键酶、代谢物、反应特点、调节。 体会:各代谢途径的意义、生理功能。 合成代谢:从头合成、半合成(补救合成)分解代谢:水解、磷酸解、硫解、焦磷酸解生动态生物化学糖代谢、脂类代谢、氨基酸物化(物质代谢与调节)代谢、核苷酸代谢学 能量代谢(能量变化) 放能反应、吸能反应(偶联) 核酸、蛋白质生物合成的定义、体系(模板、体会:基因表达的内容、调控及意义。酶、原料、辅助因子)、方向、方式、特点、过程(起始、延长。终止)、加工修饰。 复制、转录、翻译基础分子生物学基因表达的调控、操纵子模式(概念、结构、调合成、蛋白质合成)DNA合成、RNA((基因的表达与调控)控方式)。 生物化学课程体系1 思维导图 生物化学思维导图 )、直链及环状结构的书写方式α、βL重要单糖结构:构型(D、、物理性质:旋光性(比旋光度)、变旋性单糖化学性质:还原性、氧化性、成脎、成苷、成酯、颜色反应、鉴定等衍生物:磷酸糖、氨基糖、糖醇、糖苷、脱氧糖等糖重要双糖结构:单糖种类、构型、序列、糖苷键寡糖类重要双糖性质:旋光性、氧化还原性、分析鉴定化学重要多糖组成特点:二糖单位、方向性、糖苷键、分支多糖糖胺聚糖:类型、组成、功肽聚糖:组成、功复合多糖蛋白:组成、 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸,是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以离子形式存在,在pH>pI的溶液中, 大部分以离子形式存在,在pH 单元测试一:蛋白质化学 班级:姓名:分数: 一.填空题(每空1.5分,共30分) 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时,其带_ 零 _电荷;当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时,其带_ 负 _电;溶液pH小于某种氨基酸的等电点时,其带_ 正电。 2.盐浓度低时,盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _,称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低,称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面,有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状,维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1.用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时,总是分子量大的先被洗脱下来,分子量小的后下来。对 2.变性后,蛋白质的溶解度增加(减小),这是因为电荷被中和(空间结构被破坏),以及水化膜破坏所引起的。错 3.变性后(物理变性不可逆,化学变性可逆,可复性)的蛋白质在一定条件下,有些还能复性,恢复其生物学功能。对 4.有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去,且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别,是由其空间结构决定的。错(一级结构) 6.蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7.氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8.天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9.肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转,使多肽链出现多种构象。错(不可旋转) 10.维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力(不是)。错 11.蛋白质一级结构对空间结构起决定作用,空间结构的改变会引起功能的改变。对 12.维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13.蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错(肌球蛋白是三级结构可存活) 14.蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错(不具有活性) 15.具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16.溶液中带电粒子在电场中向电性相同(相反)的电极移动,这种现象称为电泳。错 17.溶液pH值等于7时,蛋白质不带电荷。错 18.加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 SWISS-MODEL 蛋白质结构预测 SWISS-MODEL是一项预测蛋白质三级结构的服务,它利用同源建模的方法实现对一段未知序列的三级结构的预测。该服务创建于1993年,开创了自动建模的先河,并且它是讫今为止应用最广泛的免费服务之一。 同源建模法预测蛋白质三级结构一般由四步完成: 1.从待测蛋白质序列出发,搜索蛋白质结构数据库(如PDB,SWISS-PROT等),得到许多相似序 列(同源序列),选定其中一个(或几个)作为待测蛋白质序列的模板; 2.待测蛋白质序列与选定的模板进行再次比对,插入各种可能的空位使两者的保守位置尽量对齐; 3.建模:调整待测蛋白序列中主链各个原子的位置,产生与模板相同或相似的空间结构——待测 蛋白质空间结构模型; 4.利用能量最小化原理,使待测蛋白质侧链基团处于能量最小的位置。 最后提供给用户的是经过如上四步(或重复其中某几步)后得到的蛋白质三级结构。 SWISS-MODEL工作模式 SWISS-MODEL服务器是以用户输入信息的最小化为目的设计的,即在最简单的情况下,用户仅提供一条目标蛋白的氨基酸序列。由于比较建模程序可以具有不同的复杂性,用户输入一些额外信息对建模程序的运行有时是有必要的,比如,选择不同的模板或者调整目标模板序列比对。该服务主要有以下三种方式: ?First Approach mode(简捷模式):这种模式提供一个简捷的用户介面:用户只需要输入一条氨基酸序列,服务器就会自动选择合适的模板。或者,用户也可以自己指定模板(最多5条),这些模板可以来自ExPDB模板数据库(也可以是用户选择的含坐标参数的模板文件)。如果一条模板与提交的目标序列相似度大于25%,建模程序就会自动开始运行。但是,模板的可靠性会随着模板与目标序列之间的相似度的降低而降低,如果相似度不到50%往往就需要用手工来调整序列比对。这种模式只能进行大于25个残基的单链蛋白三维结构预测。 ?Alignment Interface(比对界面):这种模式要求用户提供两条已经比对好的序列,并指定哪一条是目标序列,哪一条是模板序列(模板序列应该对应于ExPDB模板数据库中一条已经知道其空间结构的蛋白序列)。服务器会依据用户提供的信息进行建模预测。 大学生物化学试题库三 蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是;组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是a—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。 5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、 、、;次级键中属于共价键的是键。 6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。 8.蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的a-螺旋往往会。 9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是 和。 10.蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。 11.在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。 12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13.在生理pH条件下,蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。 14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。 15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH<pI时,氨基酸(主要)以离子形 蛋白质化学复习总结 1、蛋白质概念:是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。几乎所有的酶都是蛋白质。 2、各种蛋白质的含氮量很接近,平均含氮16%(凯氏定氮),粗蛋白质含量=蛋白氮(样品含氮量)×6.25。 3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的标准氨基酸有20种,19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα),同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链;Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸),各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。 4、20种氨基酸都属于L-构型。20种氨基酸平均分子量为138。 5、氨基酸的分类:⑴根据R的化学结构:①脂肪族氨基酸;②芳香族氨基酸;③杂环氨基酸;④杂环亚氨基酸。⑵根据R的极性:①非极性氨基酸;②极性、不带电荷氨基酸;③酸性氨基酸;④碱性氨基酸。 6、一般物理学性质:①形态:均为白色结晶或粉末,不同氨基酸的晶型结构不同。②溶解性:一般都溶于水,不溶或微溶于醇,不溶于丙酮,在稀酸和稀碱中溶解性好。③熔点:氨基酸的熔点一般都比较高,一般都大于200℃,超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。④旋光性:除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。⑤光吸收:氨基酸在可见光范围内无光吸收,在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。⑥紫外吸收:蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。色氨酸:279nm苯丙氨酸;259nm;酪氨酸:275nm。 7、氨基酸的化学性质: ⑴两性解离(amphoteric ionization):氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在,在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子,所以氨基酸为两性电解质。 氨基酸在酸性环境中,主要以阳离子的形式存在,在碱性环境中,主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下,以两性离子(兼性离子)的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为:氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 ⑵等电点( isoelectric point,pI ):在一定的pH条件下,氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相等,即净电荷为零,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point),用pI 表示。氨基酸在等电点时溶解度最小。当溶液的pH=pI时,氨基酸主要从两性离子形式存在。pH 《蛋白质结构解析研究进展》 一、蛋白质结构分类 人类对于进化的认识及蛋白质结构相似性比较的研究使蛋白质结构分类成为可能,而且近年来取得的研究进展表明,大部分蛋白质可以成功的分入到适当数目的家族中。目前国际上流行的蛋白质结构分类数据库基本上采取两种不同的思路,一种是数据库中储存所有结构两两比较的结果;第二种思路是致力于构建非常正式的分类体系。由于所有分类方法反映了各研究小组在探究这个重要领域的不同角度,所以这些方法是同等有效的。目前,被广泛应用的四种分类标准是:手工构造的层次分类数据库SCOP,全自动分类的MMDB和FSSP,和半手工半自动的CATH。 蛋白质结构自动分类问题可以被纳入机器学习的范畴,通过提取分析蛋白质结构的关键特征,构造算法来学习蕴含于大量已知结构和分类的数据中的专家经验知识,来实现对未知蛋白质结构的分类预测。目前,对蛋白质结构的不同层次分类,结果比较好的机器学习方法是:神经网络多层感知器、支持向量机和隐马尔可夫模型。支持向量机应用于分类问题最终归结于求解一个最优化问题。上世纪90 年代中期,隐马尔可夫模型与其他机器学习技术结合,高效地用于多重比对、数据挖掘和分类、结构分析和模式发现。多层感知器即误差反向传播神经网络,它是在各种人工神经网络模型中,在机器学习中应用最多且最成功的采用BP学习算法的分类器。 二、蛋白质结构的确定 蛋白质三维空间结构测定方法主要包括X射线晶体学分析、核磁共振波谱学技术和三维电镜重构,这三种方法都可以完整独立地在原子分辨水平上测定出蛋白质的三维空间结构。蛋白质数据库PDB中80%的蛋白质结构是由X射线衍射分析得到的,约15%的蛋白质结构是由核磁共振波谱学这种新的结构测定方法得到。 1、X射线晶体学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大 小分为侧链氨基酸和 侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸 (pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是 氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团 是;组氨酸的侧链基团是。这三种氨基酸三字母代 表符号分别 是、、、 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色 是;因为脯氨酸是a—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。 5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、 、、;次级键中属于共价键的是键。6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子b亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸 为 性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸, 这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。7.Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。 8.蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因 与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的a-螺旋往往会。9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是 和。 10.蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。 11.在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA 第三章蛋白质化学 1蛋白质:是一类生物大分子,由一条或多条肽链构成,每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础,是一切细胞和组织的重要组成成分。2标准氨基酸:是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。 3、茚三酮反应:是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应,生成蓝紫色化合物,该化合物在570mm波长处存在吸收峰。 4、两性电解质:在溶液中既可以给出H+而表现出酸性,又可以结合H+而表现碱性的电解质。 5、兼性离子:即带正电和、又带负电荷的离子。 6、氨基酸的等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响,在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等,溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零,此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。 7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质。 8、缀合蛋白质:含有氨基酸成分的蛋白质。 9、蛋白质的辅基:缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。 10、肽键:存在于蛋白质和肽分子中,是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。 11、肽平面:在肽单元中,羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享,C-N键具有一定程度的双键性质,不能自由旋转。因此,肽单元的六个原子处在同一个平面上,称为肽平面。 12、肽:是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。 13、氨基酸的残基:肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的,氨基失去了氢,羧基失去了羟基,因而称为氨基酸的残基。 14、多肽:由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。 15、多肽链:多肽的化学结构呈链状,所以又称多肽链。 16、生物活性肽:是指具有特殊生理功能的肽类物质。它们多为蛋白质多肽链的一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性,例如参与代调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽,他们可以被直接吸收。 17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽,是一种生物活性肽,是机体重要的抗氧化剂。 18、蛋白质的一级结构:通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构。 19、蛋白质的二级结构:是指蛋白质多肽链局部片段的构象,该片段的氨基酸序列是连续的,主链构象通常是规则的。 20、蛋白质的超二级结构:又称模体、基序,是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元,如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 21、蛋白质的三级结构:是指蛋白质分子整条肽链的空间结构,描述其所有原子的空间排布。蛋白质的三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果。 22、蛋白质的结构域:许多较大(由几百个氨基酸构成)蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳定的球形折叠区,有时与分子的其他部分之间界限分明,可以通过对多肽的适当酶切与其他部分分开,这种结构成为结构域。 23、蛋白质的亚基:许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位,每个结构单位可以由不止一条台联构成,但特定且相对独立的三级结构,且是一个由共价键连接的整体,该结构单位称为蛋白质的亚基。生物化学-蛋白质化学练习含答案
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