第三章蛋白质化学
1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
18、蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构。
19、蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。
20、蛋白质的超二级结构：又称模体、基序，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元，如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。
21、蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。蛋白质的三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果。
22、蛋白质的结构域：许多较大（由几百个氨基酸构成）蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳定的球形折叠区，有时与分子的其他部分之间界限分明，可以通过对多肽的适当酶切与其他部分分开，这种结构成为结构域。
23、蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立的三级结构，且是一个由共价键连接的整体，该结构单位称为蛋白质的亚基。
24、蛋白质的四级结构：多亚蛋白质的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为蛋白质的四级结构。
25、同源蛋白质：如果蛋白质的编码基因源自同一祖先基因，则称这些蛋白质属于同一个蛋白质家族，是同源蛋白质。
26、分子病：由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病。
27、变构蛋白：具有下些列特征的蛋白质的统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点，配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构，即从一种构象转变成另一种构象，这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合。
28、变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子。
29、蛋白质的变构效应：变构剂的结合或解离导致变构蛋白变构的现象。
30、协同效应：可以结合多分子同种变构剂的变构蛋白，先结合的变构剂使变构蛋白变构，从而影响后结合变构剂的结合。
31、蛋白质构象病：是指构象异常的蛋白质聚集成淀粉样纤维沉淀而导致的疾病。
32、双缩脲反应：两分子尿素脱氨缩合生成双缩脲，在碱性条件下双缩脲与Ca2+螯合呈紫红色，称为双缩脲反应。
33、蛋白质的等电点：蛋白质是两性电解质，其解离状态受溶液PH值影响。在某一ＰＨ值条件下，蛋白质的净电荷为零，该ＰＨ值称为蛋白质的等电点。
34、蛋白质变性：是指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。
35、蛋白质凝固：蛋白质变性后进一步形成较坚固的凝块。
36、蛋白质复性：有些蛋白质的变性是可逆的。当变性程度较轻时，如果除去变性因素，使变性蛋白重新处于能够形成稳定天然构象的条件下，则这些蛋白质的构象及功能可以恢复或部分恢复，这种现象称为蛋白质复性。
37、蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象。
38、盐析：蛋白质沉淀技术之一，即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度，会中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜，导致蛋白质析出。
39、离心技术：是将含有微小颗粒的悬浮液置于离心机转头中，利用转头高速旋转所产生的强大离心力，将悬浮颗粒按密度差异或质量差异分离，是生命科学研究的常规技术，常用于分析蛋白质及其他生物大分子、细胞器。
40、电泳：原为胶体特性之一，是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动，带正电荷的向负极移动，带负电荷的向正极移动，质量小带电荷多的移动快，质量大带电荷少的移动慢；现指以此为基础建立的一类技术，常用于蛋白质等大分子研究。
41、层析技术：是以物质在两相（固定相和流动相）之间分配的差异为基础建立的一类技术。
42、透析：是指利用半透膜将蛋白质与小分子分离。半透膜不允许胶体透过，因此将含有小分子的蛋白质溶液装入半透膜制成的透析袋内，浸入水或低离子强度缓冲溶液中，小分子就会从透析袋内透出，与蛋白质分离。
43、透析疗法：是指使某些体液成分透过半透膜排出体外的疗法，例如血液透析和腹膜透析。第四章核算化学
44、核酸：是生物大分子，核苷酸缩聚物，包括核糖核酸和脱氧核糖核酸。
45、ＤＮＡ：脱氧核糖核酸，一种多核苷酸，由脱氧核糖核酸按一定序列以３＇，５＇－磷酸二酯键连接形成，是遗传信息的载体。
46、RNA：核糖核酸，一种多核苷酸，由核糖核苷酸按一定序列以３＇，５＇－磷酸二酯键连接形成。
47、稀有碱基：除了常规碱基之外，核算还含有少量常规碱基的衍生物，称为稀有碱基。
48、核苷酸：核苷的3’或5’-磷酸酯，是核酸的结构单位和水解产物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。
49、ATP：5’-三磷酸腺苷，是生物体内最重要的高能化合物。
50、３＇，５＇－磷酸二酯键：在核酸分子中，一个核苷酸的3’-羟基与相邻核苷酸的5’-羟基通过磷酸基结合，形成３＇，５＇－磷酸二酯键。
51、Watson-crick碱基对：核酸互补链之间的碱基配对方式，即A以两个氢键与T或U配对，G以三个氢键与C配对。
52、B-ＤＮＡ：是９２％相对湿度下获得的DNA纤维的二级结构。
53、DNA的超螺旋结构：DNA在双螺旋结构基础上进一步扭转缠绕形成的一种结构。
54、核小体：真核生物染色体的基本结构单位，由蛋白质和180~200bpDNA构成，在结构上可以分为染色质小体和连接ＤＮＡ两部分。
55、核糖体：由ｒＲＮＡ与蛋白质构成的一种蛋白颗粒，使蛋白质的合成机器。
56、核酶：由活细胞合成的、起催化作用的一类ＲＮＡ。
57、核酸变性：在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离甚至完全解离成单链，形成无规线团，称为核酸变性。
58、ＤＮＡ复性：除去变性因素，同一来源变性核算重新形成原来的双链结构。
59、核酸杂交：除去变性因素，不同来源变性核酸因序列互补而结合，形成双链结构。
60、增色效应：变形导致核算紫外线吸收值增大的现象。
61、解链温度：使双链核酸解链度达到５０％所需要的温度。
62、减色效应：复性导致变性核酸紫外线吸收值减小的现象。
63、质粒：游离于细菌（及个别真核生物）染色体ＤＮＡ之外、能自主复制的遗传物质，多数是一种闭环DNA，大小为1~300kb.
第五章酶
64、新陈代谢：生命为维持生长和繁殖而进行的全部物理过程和化学过程，表现为生物体与环境进行的物质与能量交换。
65、代谢物：代谢过程小号的反应物、生成的中间产物及终产物的统称。
66、生物催化剂：在生物体内起催化作用的生物大分子。
67、酶：由活细胞合成、起催化作用的蛋白质。
68、酶促反应：由酶催化进行的化学反应。
69、酶的底物：酶促反应的反应物。
70、酶的必需基团：酶的分子结构中与酶活性密切相关、不可或缺的一些基团。
71、酶的活性中心：又称活性部位，酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位。
72、酶的结合基团：酶的活性中心的两类必需基团之一，其作用是与底物结合，形成酶-底物复合物。
73、酶的催化基团：酶的活性中心的两类必需基团之一，其作用是改变底物分子中特定化学键的稳定性，将其转化成产物。
74、酶的辅助因子：是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子（通常是金属离子），它们与酶结合牢固或松散，与无活性的酶蛋白结合成有活性的全酶。
75、辅酶：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合，可以用透析或超滤的方法除去。
76、酶的辅基：酶的两类辅助因子之一，与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤的方法除去，在催化反应时也不会离开活性中心。
77、多酶复合体：有几种不同功能的酶构成，有两种或两种以上的活性中心，各活性中心催化的反应构成连续反应。
78、同工酶：是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。
79、酶的特异性：与一般催化剂相比，酶所催化反应的底物和反应类型具有更高的选择性，这种现象称为酶的特异性或专一性。
80、酶的绝对特异性：具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应。
81、酶的相对特异性：具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应。
82、酶的立体特异性：具有立体特异性的酶能够识别立体异构体的构型，因而只催化特定构型的立体异构体发生反应，或催化的反应只生成特定构型的立体异构体。
83、活化能：在一个化学反应体系中，活化分子最低能量水平高于反应体系中全部反应物分子的平均能量水平，两个能量水平的差值称为活化能。
84、酶催反应动力学：简称酶动力学，是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。
85、米式方程：一个反应速度与底物浓度关系的数学方程式。
86、Km:米氏常数，符合米氏动力学的酶的一个特征常数，其数值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
87、酶的抑制剂：能使酶促反应速度下降而不引起酶蛋白变性的物质。
88、不可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶的必需基团共价结合使酶失活，从而使酶促反应减慢甚至停止，而且用透析等物理方法不能将其除去，他们的抑制作用称为不可逆抑制作用。
89、巯基酶：是指以巯基为必需基团的一类酶。
90、可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶或酶-底物复合物的非共价结合抑制酶促反应，抑制效应的强弱取决于抑制剂与底物的浓度之比及他们与酶的亲和力之比。可以采用透析等物理方法将其除去，从而解除抑制。他们的抑制作用称为可逆抑制作用。
91、竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物结构相似，所以能与底物竞争酶的活性中心，抑制底物与酶的结合，从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
92、非竞争性抑制作用：有些抑制剂结合于酶活性中心之外的特定部位，且不影响底物与活性中心的结合，但防碍酶活性构象的形成，从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
93、反竞争性抑制作用：有些抑制剂只与底物酶-底物复合物（ES）结合，使酶失去催化活性。抑制剂与ＥＳ结合之后，因为降低了ES的有效浓度，反而有利于底物与活性中心的结合，即在结合效应上恰好与竞争性抑制剂相反，这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。
94、酶的激活剂：能使酶促反应加快的物质。
95、酶活性单位：1个酶活性单位是指在25℃、最适条件下、每分钟催化1umol底物反应所需的酶量。
96、酶的比活性：1毫克酶蛋白所具有的酶活性单位，也可以用1克或1毫升酶制剂所具有的酶活性单位来表示。
97、代谢途径：在生物体内，一组连续的酶促反应构成一个代谢途径。
98、多酶体系：催化一个代谢途径全部反应的一组酶称为多酶体系。
99、关键酶：每个代谢途径都有这样一种或几种酶：它们不但催化特定反应，还附有控制代谢速度的使命，因而其活性受到调节。它们被称为代谢途径的关键酶。
100、酶的结构调节：是指改变已有酶分子的结构，从而改变其催化活性，调节方式包括变构调节、化学修饰调节和酶原激活。
101、酶的变构调节：是指特定小分子物质与酶活性中心之外的特定部位以非共价键特异结
合，改变酶构象，从而改变其活性。
102、变构酶：能通过变构调节改变活性的酶。
103、变构效应剂：能对变构酶进行变构调节的特定小分子物质。
104、反馈抑制：酶促反应的产物对酶活性的变构抑制，或代谢途径的下游产物对上游酶活性的变构抑制。
105、没的化学修饰调节：是指通过酶促反应改变蛋白质特定部位的化学修饰状态，即与特定基团的共价结合状态，改变酶构象，从而改变其活性。
106、酶蛋白的磷酸化：是指酶蛋白中特定基团（例如特定部位丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的羟基）与来自ＡＴＰ的ｒ－磷酸基以酯键结合。
107、酶蛋白的去磷酸化：是指水解脱去磷酸化酶蛋白的磷酸基。
108、蛋白激酶：可催化蛋白质中特定基团（例如特定部位丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的羟基）与来自ＡＴＰ的ｒ－磷酸基以酯键结合。
109、酶原：酶的无活性前体。
110、酶原的激活：酶原通过水解一个或几个特定肽键，或水解掉一个或几个特定肽段，使酶蛋白的构象发生改变，酶的活性中心形成或暴露，从而表现出酶活性。
111、酶的数量调节：是指通过调节酶蛋白的合成和降解速度改变酶蛋白的总量，从而改变其总活性。
112、诱导物：通过诱导基因表达使酶蛋白合成增多的一些代谢物、激素和药物。
113、阻遏物：通过阻遏基因表达使酶蛋白合成减少的一些代谢物、激素和药物。
114、血浆功能酶：以血浆为功能场所的酶的统称，多数由肝细胞合成分泌。肝细胞受损时此类酶的合成分泌减少，血浆水平下降。
115、外分泌酶：由外分泌腺分泌，以其他细胞外场所为功能场所的酶的统称。
116、细胞酶：以细胞为功能场所的酶的统称。
117、酶法分析：又称酶偶联分析法，是指利用酶作为分析试剂，对一些酶、底物、激活剂和抑制剂等进行定量分析。
第七章生物氧化
118、生物氧化：糖、脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终生成二氧化碳和水并释放出能量满足机体生命活动需要的过程。
119、细胞呼吸：及生物氧化。
120、呼吸链：是指位于真核生物线粒体内膜或原核生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体，其作用是接收营养物质释出的氢原子（还原当量），并将其电子传递给氧分子，生成水。
121、铁硫簇：铁硫蛋白的辅基结构，有两个或多个非血红素铁和等量的无机硫构成，通过铁与半胱氨酸的硫共价结合。
122、高能化合物：在标准条件下水解时释放大量自由能的化合物。
123、底物水平磷酸化：是指由营养物质通过分解代谢生成高能化合物，通过高能基团转移推动合成ATP（GTP）。
124、氧化磷酸化：是指由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸缩合生成ATP。125、磷/氧比值：是指每消耗1摩尔氧原子所消耗磷酸的摩尔数或合成ATP的摩尔数。126、呼吸链抑制剂：能阻断呼吸链中某些部位电子传递的小分子。
127、解偶联剂：这类物质能解除呼吸链传递电子与A TP合酶催化合成ATP反应的偶联。其解偶联机制是使H+不经ATP合酶的F0通道直接流回线粒体基质，使电化学梯度中储存的自由能转换成热能散失，不能推动合成A TP。
128、ATP循环：在能量代谢中，ATP是最关键的高能化合物，是许多生命活动的直接供能
物质。生物氧化合成ATP，生命活动利用ATP，ATP的合成与利用构成A TP循环，该循环是能量代谢的核心。
129、苹果酸-天冬氨酸穿梭：位于线粒体内膜上的一个穿梭，可以把细胞质NADH的还原当量送入呼吸链。该穿梭主要存在于心脏、肝脏和肾脏细胞内。
第八章糖代谢
130、分解代谢：是指生物体把营养物质降解，或的能量支持生命活动，或者获得简单小分子用于合成其他复杂生命物质的过程。
131、合成代谢：是指生物体用简单下分子合成复杂生命物质的过程。
132、可逆反应：其正反应和逆反应在细胞内都会发生，实际反映方向取决于生理条件。133、不可逆反应：其逆反应在细胞内不会发生。
134、糖酵解：是指葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸，并释放部分能量推动合成ATP 支持生命活动。在供氧不足时，丙酮酸进一步还原成L-乳酸。
135、磷酸果糖激酶1：糖酵解的关键酶，催化6-磷酸果糖磷酸化生成1,6-二磷酸果糖。136、2,6-二磷酸果糖：磷酸果糖激酶2催化6-磷酸果糖磷酸化的产物，糖酵解、糖异生重要的调节因素。
137、糖的有氧氧化途径：是指当供氧充足时，葡萄糖在细胞质中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成二氧化碳和水，并释放大量能量推动合成ATP支持生命活动。
138、三羧酸循环：乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列脱羧、脱氢反应氧化成二氧化碳，并使草酰乙酸得到再生的一个反应循环，是糖、脂肪、氨基酸氧化分解的共同途径。
139、巴士的效应：是指由Pasteur于1857年在研究酵母的生酵发酵时发现的一种代谢现象，即有氧条件下酵母的无氧代谢受到抑制，表现为葡萄糖消耗量减少，消耗速度减慢，并维持细胞内各种代谢水平基本稳定。
140、磷酸戊糖途径：是葡萄糖经过6-磷酸葡萄糖氧化分解生成5-磷酸核糖和NADPH的途径。
141、糖醛酸途径：是葡萄糖在尿苷二磷酸葡萄糖水平上氧化分解生成ＵＤＰ－葡糖醛酸的途径。
142、糖原代谢：是葡萄糖与糖原的相互转化。
143、糖原合成：葡萄糖在细胞内合成糖原的过程。
144、糖原分解：糖原在细胞内分解成葡萄糖的过程。
145、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。
146、乳酸循环：是指由骨骼肌细胞内的糖酵解与肝细胞内的糖异生联合形成的乳酸－葡萄糖循环。
147、肾糖阀：肾脏对葡萄糖虽具有很强的重吸收能力，但毕竟有一定限度，其极限值可以用血糖水平来表示，为８.９～１０.０ｍｍｏｌ／Ｌ，该值称为肾糖阀。
148、妊娠期糖尿病：是指妊娠妇女原来未发现，在妊娠期（通常在妊娠中期或后期）才发现的糖尿病。
149、耐糖现象：是指人体处理所给予葡萄糖的能力。
第九章脂类代谢
150、可变脂：即脂肪库中的储存脂。
151、基本脂：人体内的全部类脂。
152、胰脂肪酶：来自胰腺，在小肠催化食物甘油三酯水解成脂肪酸和２－甘油一酯。153、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供全身各组织氧化利用的过程。
154、激素敏感性脂肪酶：脂肪细胞内的一种丝氨酸酶，具有相对特异性，除了可以水解甘油三酯之外，还可以水解甘油二酯、甘油一酯、胆固醇酯、视黄醇酯，是控制脂肪动员的关键酶。
155、β氧化：酯酰辅酶Ａ的氧化反应主要发生在β碳原子上，所以称为β氧化。
156、酮体：包括乙酰乙酸、Ｄ－β－羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的产物。
157、ＨＭＧ－ＣｏＡ还原酶：催化ＨＭＧ－ＣｏＡ还原生成甲羟戊酸，是控制胆固醇合成的关键酶。
158、卵磷脂－胆固醇脂酰转移酶LCAT：由肝细胞合成，分泌至血浆，催化胆固醇从磷脂酰胆碱获得一个酰基，生成胆固醇酯和溶血磷脂酰胆碱。
159、LDL受体：低密度脂蛋白受体，位于细胞膜上，参与细胞摄取低密度脂蛋白。
160、血脂：血浆中所含脂类的统称。
161、血浆脂蛋白：脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
162、载脂蛋白：血浆脂蛋白中蛋白质成分，分为apoA、apoB、apoC、apoD、apoE五类，每类又分为若干亚类。
163、CM：即乳糜微粒，血浆脂蛋白之一，形成与小肠黏膜上皮细胞滑面内质网，功能是转运食物甘油三酯和胆固醇。
164、VLDL：极低密度脂蛋白，血浆脂蛋白之一，主要形成于肝细胞，功能是输出肝细胞合成的甘油三酯和胆固醇。此外有少量形成于小肠黏膜上皮细胞。
165、ＬＤＬ：即极低密度脂蛋白，血浆脂蛋白之一，在血浆中由ＶＬＤＬ转化而来，功能是向肝外组织转运胆固醇。
166、ＨＤＬ：即高密度脂蛋白，血浆脂蛋白之一，主要形成于肝细胞，少量形成与小肠黏膜上皮细胞，功能是从肝外组织向肝内转运胆固醇。
167、脂蛋白脂肪酶：位于毛细血管内皮细胞表面，功能是从催化水解乳糜微粒、极低密度脂蛋白的甘油三酯。
168、脂肪肝：脂肪代谢障碍会导致甘油三酯在肝细胞积累，细胞质中出现脂滴，称为肝脂肪变性，重度肝脂肪变性即累及５０％以上肝细胞称为脂肪肝。
第十章蛋白质的分解代谢
169、氮平衡：是对摄入氮量与排出氮量的一种综合分析，用以评价机体蛋白质代谢的状况。170、氮总平衡：即摄入氮量等于排除氮量，体内总氮量不变，说明体内蛋白质的合成与分解形成动态平衡，多见于健康成人。
171、氮正平衡：即摄入氮量多于排出氮量，体内氮量增加，说明体内蛋白质合成量多于分解量，多见于儿童、孕妇及康复期患者。
172、氮负平衡：即摄入氮量少与排出氮量，体内总氮量减少，说明体内蛋白质合成量少于分解量，多见于长时间饥饿者及消耗性疾病、大面积烧伤和大量失血患者。
173、必需氨基酸：２０种标准氨基酸中的异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸不能在人体内合成，依赖食物提供，缺乏其中任何一种都会引起氮负平衡。
174、食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的食物蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为食物蛋白质的互补作用。
175、肠激酶：位于肠粘膜细胞刷状缘表面的一种丝氨酸蛋白酶，可以激活胰蛋白酶原。176、腐败：是指经过消化之后，少量未被消化吸收的食物蛋白质和未被吸收的消化产物在大肠下部受肠道菌作用，进行分解代谢。
177、氨基酸代谢库：是指分布于全身各组织及体液内的游离氨基酸的总和。
178、脱氨基：即氨基酸脱氨基生成α－氨基转移到一个α－酮酸的羰基位置上，生成相应
的α－酮酸和一个新的α－氨基酸，反应由转氨酶催化。
179、转氨酶：即氨基转移酶，催化氨基酸的α－氨基转移到一个α－酮酸的羰基位置上，生成相应的α－酮酸和一个新的α－氨基酸。
180、氧化脱氨基：是指在酶的催化下，氨基酸氧化脱氢、水解脱氨基，生成氨和α－酮酸，反应在线粒体内进行。
181、联合脱氨基：通常是指氨基酸转氨基与谷氨酸氧化脱氨基的联合，即氨基酸将氨基转移给α－酮戊二酸，生成谷氨酸，谷氨酸再氧化脱氨基生成氨。
182、丙氨酸－葡萄糖循环：负责从肌组织向肝脏转运氨的一个循环。
183、鸟氨酸循环：又称尿素循环，位于肝细胞内的一个代谢途径，其作用是把有毒的氨转化成无毒的尿素。
184、生糖氨基酸：经过脱氨基等分解代谢可以生成葡萄糖的氨基酸。
185、生酮氨基酸：即亮氨酸和赖氨酸，它们经过脱氨基等分解代谢生成酮体。
186、一碳单位：部分氨基酸在分解代谢过程中产生的含一个碳原子的活性基团。
187、一碳单位代谢：部分氨基酸在分解代谢过程中产生的含一个碳原子的活性基团，其转移或转化过程称为一碳单位代谢。
188、甲硫氨酸循环：是一个同型半胱氨酸获得甲基生成甲硫氨酸、甲硫氨酸供出甲基后再生同型半胱氨酸的过程，是Ｎ５－甲基四氢叶酸为生物合成提供活性甲基的必由之路，有四氢叶酸、维生素安Ｂ１２和ＡＴＰ参与。
189、ＳＡＭ：即Ｓ－腺苷甲硫氨酸，又称活性甲硫氨酸，参与糖胺聚糖合成。蛋白质硫酸化、生物转化。
190、PKU：即苯丙酮酸尿症，当先天性缺乏苯丙氨酸氢化酶时，苯丙氨酸不能氢化成酪氨酸，只能通过转氨基反应生成苯丙酮酸。苯丙酮酸在血液中积累，对中枢神经系统有毒性作用，会影响幼儿脑发育，造成不可逆转的智力低下。过多的苯丙酮酸及其部分代谢产物（本乳酸、苯乙酸）可以随尿液排出，故临床上称之为苯丙酮酸尿症。
191、儿茶酚胺：由酪氨酸代谢生成的多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素都是具有儿茶酚结构的胺类物质，故统称为儿茶酚胺。
一、核酸 1．核苷：戊糖与碱基靠糖苷键缩合而成的化合物。 2．核苷酸：核苷分子中戊糖的羟基与一分子磷酸以磷酸酯键相连而成的化合物。3．核酸：许多单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物。 4．核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。 5．DNA复性或退火：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 6．DNA的一级结构：组成DNA的脱氧多核苷酸链中单核苷酸的种类、数量、排列顺序及连接方式称DNA的一级结构。也可认为是脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。7．解链温度、熔解温度或Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的。在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。由于这一现象和结晶体的融解过程类似，又称融解温度。 8．核酸的杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序，可通过变性、复性以形成局部双链，即所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。9．碱基对：核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系，因此碱基对，也称为碱基互补。 10.增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因 此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。 减色效应是指若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。 11、分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子 与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链DNA分子或DNA ／RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。 12、回文结构：双链DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，也称为回文结构， 二、蛋白质 1. 氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋 势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。 2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N－端至C－端的氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构。 3. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该 段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 4.分子病：由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、 人体结构与功能随之发生变异的疾病。 5. 蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整 条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
蛋白质 1、氨基酸(amino acid，aa)：蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（building block） 2、旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力 3、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在 4、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基 5、氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序 6、蛋白质：成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链） 7、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式 8、同源蛋白质：进化上相关的一组蛋白质，它们常在不同物种中行使着相同的功能 9、序列同源性：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源性 10、不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的，称为不变残基 11、可变残基：其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，称可变残基 12、进化树：根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树，显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序 13、疏水相互作用：非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用 14、盐键（又称离子键）：正电荷和负电荷之间的一种静电作用 15、肽平面：因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面 16、蛋白质的二级结构：指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。 17、二级结构元件：主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲 18、影响α-螺旋稳定性的5个因素：相连残基R基团的静电排斥或吸引 相邻R基的大小 相隔3个残基的R基的相互作用 Pro和Gly的出现 α-螺旋末端aa 残基的极性 19、超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。 20、结构域：多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域 21、蛋白质三级结构：一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系 22、寡聚蛋白：由两个或两个以上独立的球状蛋白质通过非共价键结合成的多聚体 23、亚基：寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为亚基（subunit），亚基一般由一条肽链构成，也称为单体（monomer） 24、原体：对称的寡聚蛋白质分子可视为是由两个或多个不对称的相同结构成分组成，这种相同结构成分被称为原体或原聚体 25、蛋白质的四级结构：指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚
生物化学名词解释全
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)
第一章 蛋白质 两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折 叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 25.透析 （dialysis ）是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。如：血液透析（Hemodialysis ），简称血透，通俗的说法也称之为人工肾、洗肾，是血液净化技术的一种。其利用半透膜原理，通过扩散、对流体内各种有害以及多余的代谢废物和过多的电解质移出体外，达到净化血液的目的，并达到纠正水电解质及酸碱平衡的目的。 第二章 核酸 1. 单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 2. 磷酸二酯键（phosphodiester bonds ）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 3. 不对称比率（dissymmetry ratio ）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T ）/（G+C ）示。 4. 碱基互补规律(complementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G C （或C G ）和A T （或T A ）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 5. 反密码子（anticodon ）：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6. 顺反子（cistron ）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 噬菌体（phage ）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 12. 发夹结构 （hairpin structure ）：RNA 是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。 13. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm ）。 14. 分子杂交（molecular hybridization ）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 15. 环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH 形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 护关于管路高中资料试卷连中资料试卷弯扁度固定盒位腐跨接地线弯曲半径标等，可以正常工作；对于继电保定值，审核与校对图纸，编装置高中资料试卷调试方案能地缩小故障高中资料试卷破者对某些异常高中资料试卷工处理，尤其要避免错误高中资
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收
9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度（T m 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 14分子杂交cular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋（DNA double helix）是一种核酸的，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。4．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构