第六章脂类代谢
第一节脂类的生理功能
机体不能合成某些不饱和脂肪酸，主要靠食物供给，这些脂肪酸被称为必需脂肪酸，主要有亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。（zy2001-1-089；zy1999-1-036；zl2001-1-089）体内的类脂包括胆固醇及其酯、磷脂和糖酯等。
胆固醇可转变成类固醇激素如糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、雌激素、孕激素等，发挥重要的生理调节作用。胆固醇也可转化成维生素D3，经羟化后生成具有生物活性的1，25—二羟维生素D3，可调节钙代谢等。（zy2003-1-177；zl2007-1-021）磷脂可代谢生成二脂酰甘油和三磷酸肌醇，作为某些激素的第二信使，起到调节代谢的作用。
第二节脂肪的消化与吸收
一.脂肪乳化和消化所需的酶
脂类不溶于水。食物中的脂类必须在小肠经胆汁中的胆汁酸盐的作用，乳化并分散成细小的微团后，才能被消化酶消化。胰腺分泌的能消化脂类的酶有胰脂酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶及辅脂酶。
二.混合微团
胰脂酶催化甘油三酯的1及3位酯键水解，生成甘油一酯和2分子脂肪酸。胆固醇酯酶可水解胆固醇酯，产生游离胆固醇和脂肪酸。辅脂酶本身并不具有脂肪酶的活性，但它既能与胰脂酶结合又能与脂肪结合，增加胰脂酶的活性，有利于催化脂肪的水解反应。
三.甘油-酯合成途径及乳糜微粒
脂类经酶消化的产物包括甘油一酯、脂肪酸、胆固醇及溶血磷脂等可与胆汁酸盐乳化成更小的混合微闭后被肠粘膜细胞吸收。进人肠粘膜细胞的甘油一酯通过甘油一酯合成途径，重新合成甘油三酯，并与磷脂、胆固醇、某些载脂蛋白等—起结合生成乳糜微粒，经淋巴进入血循环。
短链脂肪酸(2～4碳)和中链脂肪酸(6～10碳)构成的甘油三酯，经胆汁酸盐乳化后即可吸收，不需经乳糜微粒入血。
第三节脂肪的合成代谢
一.合成部位
肝、脂肪组织及小肠是合成甘油三酯的主要场所，以肝的合成能力最强。（zl2006-1-023）上述三种组织的内质网均有合成甘油三酯所需的脂酰CoA转移酶。
二.合成原料
合成甘油三酯所需的甘油和脂肪酸主要由葡萄糖代谢提供。消化吸收的食物脂肪以CM 形式进入血循环，运送至脂肪组织或肝，其脂肪酸也可用于合成脂肪。
三.合成基本过程
肝和脂肪组织主要通过甘油二酯途径合成甘油三酯。由酵解途径生成的3-磷酸甘油，依次加上2分子脂酰辅酶A，生成磷脂酸。后者脱去磷酸生成甘油二酯，然后再加上1分子脂酰辅酶A则生成甘油三酯。
小肠粘膜细胞主要利用消化吸收的甘油一酯再合成甘油三酯。
第四节脂肪酸的合成代谢
体内脂肪合成需要脂肪酰辅酶A作为原料，而脂肪酸可以来源于消化吸收人血液的食物脂肪酸，也可体内自行合成。首先合成含16碳的软脂酸，然后根据需要可进一步延长脂肪
酸碳链至24～26碳脂肪酸，但以18碳的硬脂酸为最多，或去饱和后产生体内需要的不饱和脂肪酸。
一.合成部位肝是人体合成脂肪酸的主要场所。（zy2008-1-041）
【典型考题】细胞内脂肪酸合成的部位是
A.线粒体
B.细胞胞液
C.细胞核
D.高尔基体
E.内质网
答案：B
二.合成原料
脂肪酸合成原料主要为乙酰辅酶A和NADPH，合成时需要ATP提供能量。乙酰辅酶A来自糖的分解代谢，NADPH主要由磷酸戊糖途径生成。（zy2006-1-052；zy2002-1-024；zl2007-1-024）由于糖分解代谢产生的乙酰辅酶A存在于线粒体，而脂肪酸合成酶则在胞浆中，乙酰辅酶A不能通过线粒体内膜，需在线粒体内先与草酰乙酸缩合成柠檬酸，后者再通过线粒体内膜的载体进人胞浆，然后柠檬酸裂解酶的催化下，裂解生成乙酰CoA用于脂肪酸的合成。脂肪酸合成还需要CO2。（zy2008-2-112；zy2005-4-055；zy2005-1-050；zy2000-1-43）【典型考题】分解后产能最多的是
A．葡萄糖
B．硬脂酸
C．丙氨酸
D．三磷酸腺苷
E．磷酸果糖
答案：B
第五节脂肪的分解代谢
一.脂肪动员
储存于脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油释放入血以供其它组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。催化甘油三酯水解的酶为激素敏感性甘油三酯脂肪酶。肾上腺素、胰高血糖素、ACTH及TSH等激素能激活此酶，而胰岛素则抑制激素敏感性甘油三酯脂肪酶的活性。（zl2003-1-075）
二.脂肪酸的β氧化
脂肪酰辅酶A进人线粒体后，在脂肪酸β氧化酶系的催化下，进行脱氢、加水、再脱氧及硫解4步连续反应，使脂酰基断裂生成1分子乙酰辅酶A和1分子比原来少2个碳原子的脂酰辅酶A，同时还生成1分子NADH和1分子FADH2，此4步反应不断重复进行。最终长链脂酰辅酶A完全裂解成乙酰辅酶A。因为上述4步连续反应均在脂酰辅酶的α和β碳原子间进行，最后β碳被氧化成酰基，所以称β氧化。β氧化产生的乙酰辅酶A循三羧酸循环和氧化磷酸化彻底氧化成C02和H20，并释放出能量合成ATP。
三.酮体的生成、利用和生理意义
脂肪酸经β氧化后生成少量乙酰辅酶A在线粒体中可缩合生成酮体。（zy2005-1-049；zy2003-1-045；zy2000-1-42）酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。（zy2001-1-078；zl2001-1-078）合成酮体的酶系主要存在于肝脏，所以肝脏是酮体合成的器官。但肝又缺乏利用酮体的酶系(琥珀酰CoA转硫酶、乙酰乙酸CoA硫解酶），而肝外许多组织具有活性很强的利用酮体的酶，所以肝脏产生的酮体透过细胞膜进入血液运至肝外组织氧化利用。（zl2004-1-021）酮体是肝内正常脂肪酸代谢的中间产物，是肝输出能源的方式之—。由于
酮体能通过血脑屏障及毛细血管壁，它是肌肉，尤其是脑组织的重要能源。患糖尿病时，糖代谢障碍可引起脂肪动员增加，酮体生成也增加，尤其在未经控制的糖尿病患者，酮体生成可为正常情况的数十倍、这就是导致酮症酸中毒的主要原因。（zl2007-1-045）
第六节甘油磷脂代谢
合成甘油磷脂的主要原料为甘油、脂肪酸磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇等。甘油、脂肪酸可由糖代谢转变而来。磷脂分子中甘油的第2位羟基所连的脂肪酸通常是不饱和脂肪酸如花生四烯酸，为必需脂肪酸，由食物供给。胆碱、乙醇胺可由丝氨酸在体内转变生成，也可从食物摄取。（zy2006-1-051）
第七节胆固醇代谢
一.胆固醇合成的调节
β-羟-β甲戊二酸单酰CoA(HMG-CoA)还原酶是胆固醇合成的限速酶,也是各种因素对胆固醇合成的调节点。（zy2005-1-051；zy2002-1-025；zy2001-1-079；zy2000-1-124；zl2001-1-079）
二.胆固醇的去路
（一）转变为胆汁酸胆固醇在体内的主要去路是在肝内转化成胆汁酸。
(二)转化为类固醇激素胆固醇是肾上腺、睾丸和卵巢等内分泌合成及分泌类固醇激素的原料。
（三）转化为7-脱氢胆固醇在皮肤，胆固醇可被氧化为7-脱氢胆固醇，后者经紫外线照射转变成维生素D。（zy1999-1-037；zl2002-1-035）
第八节血浆脂蛋白代谢
一.血脂及其组成
血浆所含脂类统称血脂。血脂主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯，以及游离脂肪酸等。磷脂主要为磷脂酰胆碱。血脂中各成分的浓度常受膳食、年龄、性别及代谢等的影响，波动范围较大。
二.血浆脂蛋白的分类及功能
血浆中的脂类不是以白由状态存在，而是与蛋白质结合，形成脂蛋白形式而被运输的。通常用电泳法和超离心法可分别将脂蛋白分成四类。电泳法是根据脂蛋白表面电荷不同，在电场中具有不同的迁移率而分离的，按迁移率快慢，可得α脂蛋白、前β脂蛋白、β脂蛋白和乳糜微粒(留于原点不迁移)四类。超离心法是根据脂蛋白颗粒密度的差异而分离，可分为高密度脂蛋白(HDL)、低密度脂蛋白(LDL)、极低密度脂蛋白(VLDL)和乳糜微粒(CM)。HDL含蛋白质最多，约占颗粒重量的50％，它的脂类以磷脂和胆固醇为主；LDL含胆固醇和胆固醇酯最多，占脂类含量的40％～50％；VLDL中甘油三酯占脂类含量的50％～70％；CM中的甘油三酯最多，占脂类含量的80％～95％。
脂蛋白的外形似圆球。疏水性较强的甘油三酯及胆固醇酯均位于脂蛋白内，而具极性及非极性基团的磷脂、游离胆固醇和载脂蛋白则位于球形表面，且极性基团朝外，这样增加了脂蛋白的亲水性，使其能均匀地分散在血液中。
CM的功能：转运外源性甘油三酯和胆固醇。
VLDL的功能：转运内源性甘油三酯和胆固醇。
LDL的功能：转运内源性胆固醇。
HDL的功能：逆向转运胆固醇。
三.载脂蛋白分类及其作用
脂蛋白颗粒中的蛋白质部分称为载脂蛋白，现已发现有18种，主要有apoA、B、C、D、E等5类。第一类又可分成若干亚类。每类脂蛋白含有多种载脂蛋白，且维持一定的比例。大多数载脂蛋白含有较多的双性α-螺旋结构，每间隔2或3个氨基酸残基，必出现一个带
极性侧链的氨基酸残基，因此沿螺旋纵轴形成一极性亲水侧及另一疏水侧，而极性侧可以与水溶剂及脂蛋白外周磷脂的极性区结合，另一侧则可与非极性的脂类内核结合，有利于稳定脂蛋白的结构，承担脂蛋白结合和转运脂类的功用。某一些载脂蛋白还有激活脂类代谢酶的作用。而且还调节脂蛋白代谢关键酶活性，参与脂蛋白受体的识别，在脂蛋白代谢上发挥极为重要的作用。
四.高脂蛋白血症
血脂高于正常值上限即为高脂蛋白血症，是脂蛋白代谢紊乱的直接结果。高脂蛋白血症可分成六型，也可按原发性和继发性分为两大类。
高脂蛋白血症分型
分型脂蛋白变化血脂变化
I CM增加甘油三酯↑↑↑，胆固醇↑
IIa LDL增加胆固醇↑↑
IIb LDL和VLDL增加胆固醇↑↑，甘油三酯↑↑
III 中间密度脂蛋白增加胆固醇↑↑，甘油三酯↑↑
IV VLDL增加甘油三酯↑↑
V VLDI和CM增加甘油三酯↑↑↑，胆固醇↑
第七章氨基酸代谢
第一节蛋白质的生理功能及营养作用
一.蛋白质与氨基酸的生理功能
体内蛋白质、多肽分解成氨基酸后，经脱氨基作用生成的。酮酸可直接或间接参加三羧酸循环氧化分解。每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ(4.1kcαl)能量，是体内能量来源之一。一般来说，成人每日约有18％的能量来自蛋白质。因为蛋白质的这种功能可由糖及脂肪代替，所以供能是蛋白质的次要生理功能。（xl2007-2-021；
zl2005-1-021；zl1999-1-021）
二.必需氨基酸的概念和种类
体内需要而不能自身合成、或合成量不能满足机体需要，必须由食物供应的氨基酸称为必需氨基酸。
必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸。（zy2008-1-042；zy2001-1-087）
【典型考题】属于必需氨基酸的是
A.丙氨酸
B.丝氨酸
C.天冬氨酸
D.甲硫氨酸
E.谷氨酸
答案：D
第二节蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用
一.蛋白酶在消化中的作用
(一)胃液中的蛋白酶胃粘膜主细胞合成并分泌胃蛋白酶原，经胃酸激活生成胃蛋白酶。胃蛋白酶也能激活胃蛋白酶原转变成胃蛋白酶，称为自身激活作用。胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5；对蛋白质肽键作用的特异性较差，主要水解芳香族氨基酸、蛋氨酸或亮氨酸等残基组成的肽键。膳食蛋白质经胃蛋白酶作用后，分解成多肽及少量氨基酸；胃蛋白酶
对乳中的酪蛋白有凝乳作用，使乳液凝成乳块后在胃中停留时间延长，有利于充分消化，这对乳儿十分重要。
(二)胰液中的蛋白酶蛋白质的消化主要靠胰酶完成，这些酶的最适pH为7.0左右。胰液中的蛋白酶分为两类，即内肽酶和外肽酶。内肽酶可水解蛋白质肽链中的一些肽键，胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶均属内肽酶。外肽酶主要是羧基肽酶。它们自肽链的羧基末端开始，每次水解掉一个氨基酸残基。各种胰液蛋白酶均有一定特异性。胰腺最初分泌的各种蛋白酶及肽酶均以无活性的酶原形式存在，在十二指肠经肠激酶激活。胰蛋白酶原自身激活能力很弱，但它能迅速激活胰液中的其他几种蛋白酶原。
(三)小肠粘膜细胞的水解酶小肠粘膜细胞的刷状缘及胞液有氨基肽酶及二肽酶。氨基肽酶从肽链的氨基末端逐个水解出氨基酸，最后产生二肽；二肽经二肽酶水解成氨基酸。可
二.氨基酸的吸收
(一)氨基酸吸收载体肠粘膜细胞有中性、酸性、碱性氨基酸载体及亚氨基酸、甘氨酸载体。氨基酸可与氨基酸载体、Na+形成三联体复合物、将氨基酸和Na+转运入细胞，Na+再经钠泵排出细胞，并消耗ATP。
(二)γ谷氨酰基循环除上述吸收机制，氨基酸还可通过谷胱甘肽的再合成机制向细胞内转运，该机制称“γ谷氨酰基循环”。γ谷氨酰基循环转运氨基酸也需消耗ΑTP。
(三)肽的吸收肠粘膜细胞有二肽或三肽转运机制，也是耗能的主动转运过程。
三.蛋白质的腐败作用
肠道细菌对部分末消化的蛋白质及部分消化产物所发生的作用，称为蛋白质的腐败作用。因此，蛋白质的腐败作用是细菌的代谢过程，以无氧分解为主。腐败作用的大多数产物对人体有害，如氨基酸脱羧反应产生胺类、脱氨基反应产生氨，以及其他物质，如苯酚、吲哚、硫化氢等；腐败作用也可产生少量脂肪酸、维生素等可被机体利用的物质。值得一提的是，酪氨酸脱羧产生的酪胺和苯丙氨酸脱羧产生的苯乙胺若不能在肝分解而进入脑内，可分别经β羟化形成β羟酪胺和苯乙醇胺，后二者与儿茶酚胺结构类似，称假神经递质，可对大脑产生抑制作用。
第三节氨基酸的一般代谢
第四节氨的代谢
第五节个别氨基酸的代谢
第八章核苷酸代谢
第一节核苷酸代谢
第二节核苷酸代谢的调节
第九章遗传信息的传递
第一节遗传信息传递概述
第二节DNA的生物合成
第三节RNA的生物合成
第十章蛋白质生物合成
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学第二版答案 生物化学第二版答案 -------- 【篇一：医学生物化学答案】 【篇二：生物化学2010-2011-第二学期-a-答案】 ass=txt> 第1 页 (共12 页) 年级：09课程号：1403010140 冈崎片段 dna复制过程中，2条新生链都只能从5’端向3’端延伸，前导链连续合成，滞后链分段合成，这些分段合成的新生dna片段称冈崎片段， 细菌冈崎片段长度1000-2000核苷酸，真核生物冈崎片段长度 100-200核苷酸。 1.(“蛋白质在低于其等电点的溶液环境中解离为带有净正电荷的状态。
3 .(“凯氏定氮法都可以用来测定氨基酸、肽和蛋白质等物质的含量，但是双缩 脲试剂法不能测定氨基酸含量。 去氨基。 机体代谢产生的二氧化碳和氨。 6 .(“酶的变构调节是指酶分子的空间结构受到效应分子的影响而发生一定改变， 从而使酶的活性增强或减弱，其一级结构不受影响。
10. （7）dna聚合酶不能催化从无到有的合成反应，其需要一小段化学本质是 dna或rna的引物。 11. （7） trna的二级结构是三叶草型，三级结构是倒I型。 接表现其生物学功能，无需转录后修饰。 第2页（共42页） 2011 -2012学年第二学期本科试卷 第3页（共42页） 年级：09课程号：1403010140 起始位点。 13. 在dna复制和修复过程中修补dna螺旋上缺口并将冈崎片段链接起来的酶称为（dna连接酶）。 14. mrna前体的加工一般要经过拼接、在（5,）端形成帽子结构和在（3J）端加上polya尾巴三个步骤。 15. 脂肪酸生物合成过程中，催化乙酰辅酶a生成丙二酸单酰辅酶a 的是（乙酰辅酶a竣化）酶。 16.在糖代谢途径中，可以产生3、4、5、6、7碳化合物并产生nadph 还原力的代谢方式是（磷酸戊糖途径或hmp途径）。 四、单项选择：（每题4分，共45分） 1. （c ）蛋白质所形成的胶体溶液，在下列哪种条件下不稳定: a.溶液ph值大于pi b?溶液ph值小于pi c.溶液ph值等于pi d?溶液ph值等于7.0
生物化学第二版答案
生物化学第二版答案 【篇一：医学生物化学答案】 【篇二：生物化学2010-2011-第二学期-a-答案】 ass=txt>第1 页（共12 页） 年级：09 课程号：1403010140 冈崎片段 dna复制过程中，2条新生链都只能从5’端向3’端延伸，前导链连续合成,滞后链分段合成，这些分段合成的新生dna片段称冈崎片段，细菌冈崎片段长度1000-2000核苷酸，真核生物冈崎片段长度 100-200核苷酸。 1．（√）蛋白质在低于其等电点的溶液环境中解离为带有净正电荷的状态。 3．（√）凯氏定氮法都可以用来测定氨基酸、肽和蛋白质等物质的含量，但是双缩 脲试剂法不能测定氨基酸含量。 去氨基。 机体代谢产生的二氧化碳和氨。 6．（√）酶的变构调节是指酶分子的空间结构受到效应分子的影响而发生一定改变， 从而使酶的活性增强或减弱，其一级结构不受影响。
a．精氨酸b．组氨酸c．酪氨酸d．亮氨酸 3．（ b ）利用蛋白质分子量的差异进行分离的方法是： a．等电点沉淀b．凝胶过滤层析 c．离子交换层析d．吸附层析 4．（ b ）在鸟氨酸循环中，中间代谢物中会出现的氨基酸有：a．脯氨酸和苏氨酸b．瓜氨酸和精氨酸 c．酪氨酸和缬氨酸d．鸟氨酸和赖氨酸 5．（ d ）下列过程不能脱去氨基的是： a．联合脱氨基作用b．氧化脱氨基作用 c．嘌呤核甘酸循环d．转氨基作用 第4 页（共12 页） ―― ―― ― ― ― ― ― :名― 姓― ― ―
线 ― ― ― ――:号―学― ― ― ― ― ― 订 ― ― ― ― ― :业――专― ―
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
四、名词解释 1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。参与肽键形成的6个原子（Ca 1、C、O、N、H、Ca2)位于同一平面，Ca 1和C a 2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。 2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。 3．cooperativity—协同效应，指一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果能促进作用称为正协同效应；反之，则为负协同效应。 4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。 5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。 6．分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。这种蛋白质发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。其病因为基因突变所致。 7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。 8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。 9．protein coagulation—蛋白质凝固作用，指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白立即
复习重点 一、 第一章糖 1、葡萄糖的存在形式：不仅以直链结构存在，还以环状形式存在。 2、单糖具有自由羰基，能与（3分子苯肼）作用生成（糖脎）。 3、天然淀粉有直链淀粉与支链淀粉两种结构。 4、寡糖 5．淀粉经水解后的最终产物是葡萄糖。 第二章脂类 1、脂酰甘油与酸、碱或脂酶作用时可发生水解，碱水解时称为皂化作用，产物为甘油和肥皂。 2、皂化值：完全皂化1g油脂所消耗的氢氧化钾的毫克数。 3、酸败：也称氧化，是指油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味； 4、油酸败的化学本质是由于油脂水解可放出游离的脂肪酸，后者再氧化成醛或酮。 5、酸值（酸价）：完全中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗的氢氧化钾的毫克数。 6、脂类的生理学功能有哪些？ 7、不饱和脂肪酸中最普遍的脂肪酸是油酸。 8、在高等植物和低温生活的动物中，不饱和脂肪酸的含量比饱和脂肪酸的含量高。 9、在组织和细胞中，绝大部分的脂肪酸是作为复合脂类的基本结构成分而存在的，以游离脂类形式存在的脂肪酸含量很少。 10、不同脂肪酸之间的区别主要在于的碳氢链长度及不饱和的双键数目和位置。 11、脂肪在碱性溶液中的水解称为皂化作用。 12、皂化1克纯油脂所需要的氢氧化钾的克数称为酯值。（错） 14、脂肪是_________和_________所成的酯，也称为真脂或中性脂肪。 15、皂化作用：脂肪在碱性溶液中的水解称为皂化作用。 16、脂类的生理学功能。 第三章核酸 1. 核酸的概念、功能、种类和构成 概念：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。 功能：核酸是生物遗传的物质基础 种类：1、脱氧核糖核酸（DNA，细胞核）；2、核糖核酸（RNA，胞质） 2、脱氧核糖核酸(DNA)一级结构、二级结构特点 1）一级结构特点：两个脱氧核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接，碱基之间通过氢键配对，A与T配对，G与C配对，G-C之间通过三个氢键连接，A-T对通过两个氢键连接 2）二级结构特点（B-DNA）： ①由两条反向平行的多核苷酸链，围绕同一个中心轴构成的右手双螺旋结构；
28 饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，碳链在α位C 原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰COA和较原来少二个碳单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为β-氧化 脂肪酸在一些酶的催化下，其α-C原子发生氧化，结果生成一分子CO2和较原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化。 脂肪酸在酶催化下，其ω碳（末端甲基C）原子发生氧化，先生成ω-羟脂酸，继而氧化成α,ω-二羧酸的反应过程，称为ω-氧化。 酮体（ketone bodies）：脂肪酸在肝脏中分解氧化时生成的乙酰-CoA在酶的催化下转变成的三种中间代谢物的总称。包括乙酰乙酸﹑β–羟丁酸和丙酮。 脂肪酸代谢的调节 （一）脂肪酸进入线粒体的调控 在细胞内，脂肪酸分解代谢的调控主要由线粒体控制脂肪酸进入线粒体内。脂肪酸进入细胞后，在细胞质中由硫激酶催化生成脂酰-CoA，脂酰-CoA必须转化为脂酰肉碱才能穿越线粒体内膜，脂酰肉碱是由外膜上的脂酰肉碱转移酶Ⅰ催化脂酰-CoA和肉碱而生成的，该酶强烈地受丙二酸单酰-CoA抑制，当丙二酸单酰-CoA浓度高时，阻止脂肪酸的分解。 （二）心脏中脂肪酸氧化的调节 脂肪酸在心脏中主要是分解代谢。分解产生的能量是心脏能量的主要来源。如果心脏用能减少，柠檬酸循环和氧化磷酸化的活动随之减弱，导致乙酰-CoA 和NADH的积聚。乙酰-CoA浓度升高抑制了硫解酶的活性，从而抑制了β-氧化。NADH增高，NAD+减少，影响了L-3-羟脂酰-CoA脱氢酶活性，从而也抑制了氧化。 （三）激素对脂肪酸代谢的调节 胰高血糖素和肾上腺素能使脂肪组织中的cAMP含量升高。cAMP激活了cAMP-依赖性蛋白激酶，使三酰甘油脂肪酶磷酸化转变为有活性形式，从而加速了脂肪组织中的脂肪水解作用，提高了血液中脂肪酸水平。最终活化了其他组织中的β-氧化。此外cAMP-依赖性蛋白激酶还抑制了脂肪酸合成的关键酶——乙酰-CoA羧化酶，抑制了脂肪酸的合成。 （四）根据机体代谢需要的调控 （五）饮食改变导致相关酶水平的调整 脂肪酸合酶系统 ⑴组成 脂酰基载体蛋白（ACP-SH） ●乙酰-CoA：ACP转酰酶 ●丙二酸单酰COA：ACP转酰酶 ●β-酮酰- ACP合酶
★1分子葡萄糖彻底氧化分解产生30或32个ATP，从糖原开始产生的葡萄糖彻底氧化分解产生31或33个ATP（原因少了糖酵解途径），3-磷酸甘油醛彻底氧化分解产生32或34个ATP，丙酮酸彻底氧化分解产生25个ATP，乳酸彻底氧化分解产生17.5个ATP ★糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程并伴随着少量ATP 生成的过程。分为葡萄糖分解成丙酮酸，即糖酵解途径和丙酮酸转变成乳酸两个途径。糖酵解的生理意义：（1）缺氧状态下，迅速供能、（2）少数组织仅以此途径获能---红细胞、（3）有些组织即使在有氧条件下也以此途径获部分能量---白细胞、视网膜、（4）酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段。 ★糖的有氧氧化：指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。有氧氧化的生理意义：（1）糖、脂肪、蛋白质最终代谢通路。（2）糖、脂肪、蛋白质代谢联系枢纽（互变机构）。（3）产能最多途径：四次脱氢，一次底物磷酸化。(4)循环的本身并不能释放大量能量，而是为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原性的NADH、H+和FADH2。 ★磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADH＋H+前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。磷酸戊糖途径生理意义：（一）为核苷酸的生物合成提供核糖；（二）提供NADPH作为供氢体参与体内多种代谢反应。 ★糖元合成的生理意义是储存能量，糖元分解的生理意义是维持血糖浓度。
★糖异生是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程，是体内单糖生物合成的唯一途径。糖异生的生理意义：（一）维持血糖浓度恒定；（二）补充肝糖原；（三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖） ★糖酵解的关键酶有：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。关键反应：（1）葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖、（2）6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖、(3)磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP。 ★有氧氧化过程：酵解途径，丙酮酸的氧化脱羧，三羧酸循环 ★有氧氧化中丙酮酸的氧化脱羧关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体的组成：三种酶：丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶。五种辅酶：TPP、硫辛酸、HSCoA、FAD、NAD+。三羧酸循环中的关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。 ★巴斯德效应（Pastuer effect）：有氧氧化抑制生醇发酵（或糖酵解）的现象称为巴斯德效应。
XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二） 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
生物化学 1、生物化学的主要内容是什么？ 答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能 （二）物质代谢及其调控 （三）遗传信息的贮存、传递与表达 2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？ 答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。 3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？ 答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？ 答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、蛋白质的功能有哪些？ 答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。 2.调节身体功能 3. 供给能量 6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？
答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 7、酶的特点有哪些？ 答：1、酶具有极高的催化效率 2、酶对其底物具有较严格的选择性。 3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。 4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。 8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 9、酶共价最常见的形式是什么？ 答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。 10、酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么？
生物化学试题及答案（2） 第二章核酸的结构与功能 一、名词解释 1．核酸2．核苷3．核苷酸4．稀有碱基5．碱基对6．DNA的一级结构7．核酸的变性8．Tm值9．DNA的复性10．核酸的杂交 二、填空题 11．核酸可分为____和____两大类，其中____主要存在于____中，而____主要存在于____。12．核酸完全水解生成的产物有____、____和____，其中糖基有____、____，碱基有____和____两大类。 13．生物体内的嘌呤碱主要有____和____，嘧啶碱主要有____、____和____。某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为____。 14．DNA和RNA分子在物质组成上有所不同，主要表现在____和____的不同，DNA分子中存在的是____和____，RNA分子中存在的是____和____。 15．RNA的基本组成单位是____、____、____、____，DNA的基本组成单位是____、____、____、____，它们通过____键相互连接形成多核苷酸链。 16．DNA的二级结构是____结构，其中碱基组成的共同特点是（若按摩尔数计算）____、____、____。 17．测知某一DNA样品中，A=0.53mol、C=0.25mol、那么T= ____mol，G= ____mol。18．嘌呤环上的第____位氮原子与戊糖的第____位碳原子相连形成____键，通过这种键相连而成的化合物叫____。 19．嘧啶环上的第____位氮原子与戊糖的第____位碳原子相连形成____键，通过这种键相连而成的化合物叫____。 20．体内有两个主要的环核苷酸是____、____，它们的主要生理功用是____。 21．写出下列核苷酸符号的中文名称：A TP____、dCDP____。 22．DNA分子中，两条链通过碱基间的____相连，碱基间的配对原则是____对____、____对____。 23．DNA二级结构的重要特点是形成____结构，此结构属于____螺旋，此结构内部是由____通过____相连维持，其纵向结构的维系力是____。 24．因为核酸分子中含有____和____碱基，而这两类物质又均含有____结构，故使核酸对____波长的紫外线有吸收作用。 25．DNA双螺旋直径为____nｍ，双螺旋每隔____nｍ转一圈，约相当于____个碱基对。戊糖和磷酸基位于双螺旋____侧、碱基位于____侧。 26、核酸双螺旋结构中具有严格的碱基配对关系，在DNA分子中A对____、在RNA分子中A对____、它们之间均可形成____个氢键，在DNA和RNA分子中G始终与____配对、它们之间可形成____个氢键。 27．DNA的Tm值的大小与其分子中所含的____的种类、数量及比例有关，也与分子的____有关。若含的A-T配对较多其值则____、含的G-C配对较多其值则____，分子越长其Tm 值也越____。 28．Tm值是DNA的变性温度，如果DNA是不均一的，其Tm值范围____，如果DNA是均一的其Tm值范围____。 29．组成核酸的元素有____、____、____、____、____等，其中____的含量比较稳定，约占核酸总量的____，可通过测定____的含量来计算样品中核酸的含量。 30．DNA双螺旋结构的维系力主要有____和____。
生物化学第二套试卷…名词解释个人所做答案。基本上是百度等来的。应该没什么问题，作为参考。 1. 谷胱甘肽（glutathione, GSH）：由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成，是重要的还原剂，结构上有重要的γ-肽键。 2. α-螺旋（α-helix）：每一圈包含 3.6个氨基残基，螺距0.54nm，一般为右手螺旋结构，靠键内氢键维持，具有旋光性。 3. 肽单位：由Cα、CO、NH、Cα2在同一个平面上且Cα2在平面上所处位置为反式构型，肽键有部分双键性质，不能自由旋转。 4. RS构型的判断方法： 5. 透析：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，是一种将小分子与生物大分子分开的分离纯化技术，主要有血液透析和腹膜透析。 6. DNA的二级结构：DNA是右手双螺旋，碱基位于螺旋内侧，双螺旋的稳定性由疏水相互作用和氢键。 7. 核酶：具有生物催化功能的RNA，是生物催化剂，打破酶是蛋白质的传统观念，通过催化转磷酸酯和磷酸二酯键水解参与RNA自身剪切，加工。 8、核酸酶：水解核苷酸之间磷酸二酯键的酶，不同来源，其专一性，作用方式有所不同，根据作用位置不同，将核算酶分为核算内切酶和核算外切酶。 9、FMN和FAD：FMN黄素核苷酸，存在于呼吸链，是一种递氢体。FAD黄素腺嘌呤二核苷酸，存在呼吸链，是一种递氢体。 10、NAD+和NADP+：NAD+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，存在于呼吸链，一种辅酶，传递电子。NADP+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，存在于呼吸链，一种辅酶，传递电子。 11、酶的活性中心：直接与底物分子结合，并催化底物化学反应部位，主要由结合部位，催化部位两个功能部位组成，必须基因有组氨酸咪唑丝氨酸的羟基。 12、糖异生：一般指非糖物质经丙酮酸合成葡萄糖，糖酵解逆向过程，糖不够时可合成糖，在细胞液中合成。 13、氧化脱氨基：在美催化氨基酸在氧化脱氢同时脱去氨基过程，谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶催化氧化脱氨，不需要氧脱氢酶。 14. 联合脱氢基作用：转氨基与谷氨酸氧化脱氢或嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物需求。氨基转移作用只是将一个氨基酸的氨基转移到另一酮上生成氨基酸。 15.鸟氨酸循环和尿素的合成：指氨与co2通过鸟、瓜、精氨酸合成尿素过程，主要是精氨酸水解产生尿素，重新生成鸟氨酸。机体对氨的一种解毒机制。 16.氧化磷酸化的偶联机制：氧化和磷酸化之间是通过H+的电化学梯度联起来的，H是在呼吸链传递过程被运送到膜外。膜侧H+浓度比膜内高变重新回到膜内，产生ATP，可与水电站作对比。 17.线粒体外NADH的穿梭：有磷酸甘油穿梭系统和苹果酸穿梭系统，NADH在酶化下，将氢交给磷酸二羟丙酮使之变成α-磷酸甘油，在线粒体外产生1.5ATP。在线粒体外苹果酸脱氢酶将氢给草酰乙酸，使之变成苹果酸。 18．糖异生：一般指非糖物质经丙酮酸合成葡萄糖，糖酵解逆向过程，糖不够时可合成糖，在细胞液中合成。 19、血糖的来源和去路：来源：1食物中的糖类经小华吸收而来。2空腹时，肝糖原分解为葡萄糖进入血液。 3.长期饥饿引起糖原减少时，非糖类物质等通过糖异生作用转变为葡萄糖补充血液。血糖的去路：1.在各组织器官中氧化分解功能。2.合成肝糖原和肌糖原。 20、胆固醇的代谢：机体内胆固醇来源于食物及生物合成。胆固醇生物合成原料是乙酰辅酶A，合成途径分5个阶段，作为细胞膜及血脂蛋白重要组成。 21、脂肪酸氧化分解时的能量释放：脂肪酸主要是通过β-氧化作用完成分解。骨骼肌、心肌可氧化分解脂肪酸为二氧化碳和谁并释放大量的能量，供集体利用，在体内的脂肪酸以肝和肌肉最为活跃。
生物化学试题2 姓名 一.名词解释（20分，每个4分） 1. 糖异生2氮平衡 3 RFLP 4 Calvin cycle 5分子筛 二填空题（10分，每空1分） 12．核酸生物已合成肽链之间可以，这是 3．酶的本质不仅是，某些也有酶活性。 4.米氏常数是酶的，其单位为，等于 三. 是非题（20分，每题1分。正确答+或√，错误答x） 1.各类核糖核酸中，稀有碱基含量最高的是tRNA。 2激酶在酶的系统中属于合成酶类。 3 肽链延长所需要的能量由ATP供给。 4 DNA中G、C含量和Tm成正比。 5绿色植物光反应的主要产物是葡萄糖。 6原核生物起始tRNA是甲酰甲硫氨酰tRNA 。 7直接从DNA模板合成的分子是RNA。 8.糖酵解的三个关键酶是己糖激酶、二磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。9. 氨基酸有64组密码子，终止密码子有3个。 10. 遗传密码是Nirenberg等1965年提出的。 11 线粒体和叶绿体的遗传密码和通用密码相同。 12 .氯霉素、四环素、链霉素与核糖体结合抑制原核生物DNA翻译。 13.mRNA中的密码子和tRNA中的反密码子是平行配对的。 14 真核生物基因往往是不连续的。 15. 辅酶或辅基确定酶的反应性质，酶蛋白决定酶的专一性。 16. 遗传信息主要编码在DNA中，RNA不编码遗传信息。 17. DNA中G、C含量和Tm成正比。 18. 人小便中嘌呤代谢的最终产物主要是尿素。 19. 糖酵解和磷酸戊糖途径是在细胞质中进行的。 20. 光合作用中植物的二氧化碳受体是1，5二磷酸核酮糖。 四. 选择题（30分，每题1分） 1. 各类核糖核酸中，稀有碱基含量最高的是 A tRNA B 5S rRNA C mRNA D tRNA 前体 2 反密码子是UGA，它可识别下列哪个密码子 A ACU B CUA C UCA D UAC 3 人类免疫缺陷病毒（HIV）引起爱滋病，这种病毒是一种 A dsDNA病毒 B ssDNA病毒 C dsRNA病毒 D ssRNA病毒 4．核苷酸从头合成中，嘧啶环的1位N原子来自 A 天冬氨酸 B 氨甲酰磷酸 C 谷氨酰胺 D 甘氨酸 5. 遗传密码中第几个碱基常常不带或很少带遗传信息 A 第一个 B 第二个 C 第三个 6. 基因工程技术的创建是由于发现了 A 反转录酶 B DNA连接酶 C 限制性内切酶 D 末端转移酶
1．二面角 :一个多肽的主链为-[C-N-C-C-N]-，自左向右分别为C1，N1，C2，C3，N2 C1-N1-C2形成的平面与N1-C2-C3形成的平面之间因为N1-C2之间的化学键旋转而成一定的角度，叫做二面角φ。同理N1-C2-C3形成的平面与C2-C3-N2形成的平面之间的角度是二面角ψ 2．蛋白质一级结构 DNA的一级结构: 指4种核苷酸的链接及从N－端到C－端的氨基酸排列顺序。 3.DNA的二级结构: 是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构， 4.超二级结构在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。 5. DNA的三级结构: 是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6.DNA的四级结构: 蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构 7．别构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 8．同源蛋白质 :不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 9．简单蛋白质:又称单纯蛋白质，这类氨基酸只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其他成分. 10．结合蛋白质 : 结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成， 12．蛋白质盐析作用:用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程 13．蛋白质分段盐析 : 调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出 14．寡聚蛋白:四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。 15．结构域 :结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域 16．构象:构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放臵所产生的空间排布。 17．构型 :分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构 18.肽单位肽键的所有四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。 19.肽平面: 肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子不能自由转动，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫酰胺平面。 20.?—螺旋 : α螺旋是一种最常见的二级结构，①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；②螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH 之间形成的氢键起着稳定的作用；被氢键封闭的环含有13个原子，因此α螺旋也称为3.6/13螺旋；③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径是0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°； ④α螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋；⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。 23．?—转角 : β-转角结构（β-turn）又称为β-弯曲（β-bend）、β-回折（β-reverse turn）、发夹结构(hairpin structure)和U型转折等。蛋白质分子多肽链在形成空间构象的时候，经常会出现180°的回折（转折），回折处的结构就称为β-转角结构。
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在（或）和（或）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。
生物化学（二）(2634)自学考试大纲 一、课程的性质与设置的目的 （一）本课程的性质和特点 基础生物化学是农学、植保、土化、食科、园艺、林学等农科类专业的一门重要的专业基础课。随着生物科学的发展，生物化学对于从事分子生物学、遗传学、植物生理学等研究工作者有着极为重要的作用。主要特点是基本概念多，生物分子的结构及代谢过程的反应步骤复杂，因此学习生物化学必须从一些小分子记起，再记基本生物分子，最后掌握生物大分子的结构，有了分子结构的基础之后才能学好生物大分子的代谢过程。 （二）本课程的地位、任务与作用 生物化学是专业基础课，必须在掌握该门主要内容的基础上才能掌握其它专业基础课和专业课，其主要任务是学习生物分子的结构、性质和功能，代谢反应的途径和调节控制原理。对自学者要按照全日制普通高校相同课程的要求进行水平合格考试。目的是检测课程应考者是否达到课程合格水平，是否掌握氨基酸、核苷酸、脂肪酸、甘油和单糖的结构、性质，是否掌握由这些基本生物分子所构成相应生物大分子（如蛋白质、核酸、脂类、多糖）的结构和性质，是否掌握这些生物大分子在体内的代谢过程。 （三）本课程的基本要求 自学者在学习的过程中，要制订切实可行的自学计划，除做好读书笔记外，还应进行适当的题解，这样才能做到检查学习，促进思考，达到巩固所学知识的目的。学习生物化学应牢记并掌握基本内容，首先要解决理解与记忆的关系，在真正对原理充分理解的基础上，就可以比较容易熟记基本的内容。学习、理解和记忆重要生物化学原理的有效方法是：既要注意不同章节之间的密切联系和整体内容的融会贯通，又要注意总结各章节和全课程的核心和重点。 （四）本课程与相关课程的联系 生物化学是运用化学的原理和方法研究生命体内的化学组成和生命现象，所以生物化学与化学特别是有机化学和物理化学有着不可分割的联系。学习生物化学的基础是化学，生物化学又是植物生理学、遗传学、细胞生物学、栽培学、育种学等专业基础课和专业课的基础，在本专业的学习过程中具有承上启下的作用。 二、课程内容与考核目标 绪论 –1–