第30、31章、氨基酸代谢（下册P299和p340）
本章的重点：1、掌握脱氨基的多种方式。2、掌握转氨基作用的概念。掌握体内最重要
的转氨酶（GPT、GOT）的名称、催化的反应并了解它们在临床诊断上的主要应用。掌握转
氨酶的辅酶的名称、与VitB6的关系并了解其作用机制。3、熟悉L-谷氨酸脱氢酶（GLDH）催化的反应。4、掌握“一般联合脱氨基作用”的概念、进行部位及反应过程。熟悉“嘌呤
核苷酸循环”的进行部位并了解其大致反应过程。
本章的主要内容：
细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常
蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞
也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。
§3.1 氨基酸分解代谢（P303）：
氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨
基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨
基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。
(一)氨基酸的脱氨基作用：
绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发
生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。
（1）氨基转移反应分两步进行：
1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP 则形成磷酸吡哆胺（PMP）。
2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。
详细机制可见P305 图30-3。
（2）转氨酶：
已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。
1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断
肝病。
2.天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于
测定心肌梗死，肝病。
人体转氨酶以ALT和AST活力最高。
（二）氧化脱氨基作用
在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。
谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP 抑制，被ADP激活。活性受底物及产物浓度左右。
（三）联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。
（1）氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α-酮戊二酸的分子上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后Glu在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，同时释放出氨（P307图30-5）。
此过程在肌体中广泛存在。
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第八章氨基酸代谢 第一节蛋白质的营养作用 一、蛋白质的生理功能（5分钟） (一)维持组织的生长、更新和修复蛋白质是组织、细胞的重要结构物质，参与组织、细胞的组成。膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持组织、细胞的生长、更新和修复。 (二)参与多种重要的生理功能人体内有多种功能的蛋白质、多肽，执行多种特殊生理功能，如催化功能(如酶)、调节功能(如激素)、运输功能(如血红蛋白、脂蛋白)、储存功能(如肌红蛋白、铁蛋白)、保护功能(如抗体、补体、凝血酶原)、维持体液胶体渗透压(如清蛋白)等。 (三)氧化供能体内蛋白质、多肽分解成氨基酸后，经脱氨基作用生成的α酮酸可直接或间接参加三羧酸循环氧化分解。每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ(4.1kcal)能量，是体内能量来源之一。一般来说，成人每日约有18％的能量来自蛋白质。因为蛋白质的这种功能可由糖及脂肪代替，所以供能是蛋白质的次要生理功能。 (四)转变为糖类和脂肪。 二、氮平衡（5分钟） 蛋白质的含氮量平均约16%，食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，因此机体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定。即测定尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入氮)可以反映人体蛋白质的代谢概况。氮平衡有三种情况 (1)氮总平衡：摄入氮=排出氮,反映正常成人的蛋白质代谢情况,即氮的“收支”平衡。 (2)氮正平衡：摄入氮＞排出氮,部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。 (3)氮负平衡：摄入氮＜排出氮。例如饥饿或消耗性疾病患者。 三、蛋白质的营养价值（10分钟） 人体内有8种氨基酸不能合成，即：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸，必须由食物供给，称营养必需氨基酸，含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质营养价值高，反之营养价值低。 第二节蛋白质的消化、吸收与腐败 一、蛋白质的消化与吸收（自学） 二、蛋白质的腐败作用（5分钟） 肠道细菌对未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸所起的作用称为蛋白质的腐败作用。因此，蛋白质的腐败作用是细菌的代谢过程，以无氧分解为主。腐败作用的大多数产物对人体有害，如氨基酸脱羧反应产生胺类、脱氨基反应产生氨，以及其他物质，如苯酚、吲哚、硫化氢等；腐败作用也可产生少量脂肪酸、维生素等可被机体利用的物质。值得一提的是，酪氨酸脱羧产生的酪胺和苯丙氨酸脱羧产生的苯乙胺若不能在肝分解而进入脑内，可分别经β羟化形成β羟酪胺和苯乙醇胺．后二者与儿茶酚胺结构类似，称假神经递质，可对大脑产生抑制作用。
第八章氨基酸代谢 一、名词解释 86、转氨基作用 答案：（transmination）是α-氨基酸与α-酮酸之间在转氨酶的作用下氨基转移作用。 87、必需氨基酸 答案：（essential amino acids EAA）人类及哺乳动物自身不能合成，必需通过食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸，有Lys,Ile,Leu,Met,Trp,Phe,Val,Thr以及His和Arg。 88、尿素循环 答案：又称鸟氨酸循环（urea cycle）是生物体（陆生动物）排泄氨以维持正常生命活动的一种代谢方式。高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来，一般不进行尿素循环。整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸精氨酸再回到鸟氨酸，循环一圈消耗2分子氨，1分子CO2和3分子ATP，净生成1分子尿素。 89、生酮氨基酸 答案：（ketogenic amino acid）可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。有Leu、Ile、Lys、Phe、Trp、Tyr,其中后5种为生酮生糖氨基酸。 90、生糖氨基酸 答案：（glucogenic amino acid）降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。组成蛋白质的 20种氨基酸中，除了生酮氨基酸外，其余皆为生糖氨基酸。 91、脱氨基作用 答案：（deamination）氨基酸失去氨基的作用，是生物体内氨基酸分解代谢的第一步，分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。 92、联合脱氨基作用 答案：（dideamination）概括地说即先转氨后脱氨作用。分两个内容，一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的α-酮酸，再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基，生成α-酮戊二酸，同时释放氨。另一个指嘌呤核苷酸循环，即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者被裂解酶催化，生成AMP和延胡索酸，AMP在腺苷酸脱氢酶作用下，脱去氨，生成次黄嘌呤核苷酸。 93、蛋白酶 答案：（proteinase）又称内肽酶，主要作用于肽链内部肽键，水解生成长度转短的多肽链。 94、肽酶 答案：（Peptidase）水解多肽链羧基末端肽键（羧肽酶）或氨基末端肽键（氨肽酶）。 二、填空题 124、氨的同化途径有合成途径、合成途径。 答案：谷氨酸；氨甲酰磷酸 125、由无机态的氨转变为氨基酸，首先是形成，然后由它通过作用形成其它们氨基酸。
第三十章氨基酸的分解代谢 第一节氨基酸的来源和分解 一．氨基酸的来源 细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养状态和激素的作用相关。 真核细胞降解蛋白质有两种体系，溶酶体无选择的降解蛋白质，而泛肽给选择降解蛋白质加以标记，这一过程需要消耗ATP，有关的机制将在蛋白质生物合成一章介绍。外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基酸才能吸收，一个70kg 的人每天大约有400g 的蛋白质周转，其中约1/4 被降解或转变为葡萄糖，需要外源蛋白质补充，其余3/4 在体内再循环。细胞内不同的蛋白质周转速度差别很大。氨基酸的代谢有多条途径，可以再合成蛋白质、氧化分解或转化为糖类和脂类。植物和多数细菌氨基酸的合成占主导地位，动物只能合成部分氨基酸，不能合成的氨基酸称作必需氨基酸，包括Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp、His。 二．脱氨基作用和脱羧基作用 大多数氨基酸的脱氨基作用是将氨基转移到á-酮戊二酸或草酰乙酸，然后通过谷氨酸脱氢酶或嘌呤核苷酸循环脱氨基，称作联合脱氨基作用。因此，多数氨基酸的脱氨基作用是由氨基转移反应开始的，氨基转移反应的辅酶是PLP 和PMP。
氨基转移反应：氨基酸1+á-酮酸2≒á-酮酸1+氨基酸2。丙氨酸氨基移换酶催化的反应：
氨基移换酶的作用机制：
谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨基作用：体内过多的氨会使身神经系统中毒，可能的原因是氨会与á-酮戊二酸反应生成谷氨酸，同时消耗NADPH，使柠檬酸循环不能正常进行。水生生物可以将氨直接排出体外；鸟类和爬行类将氨转化为尿酸排出体外；多数陆生生物将氨转化为尿素排出体外。
第30、31章、氨基酸代谢（下册P299和p340） 本章的重点：1、掌握脱氨基的多种方式。2、掌握转氨基作用的概念。掌握体内最重要的转氨酶（GPT、GOT）的名称、催化的反应并了解它们在临床诊断上的主要应用。掌握转氨酶的辅酶的名称、与VitB6的关系并了解其作用机制。3、熟悉L-谷氨酸脱氢酶（GLDH）催化的反应。4、掌握“一般联合脱氨基作用”的概念、进行部位及反应过程。熟悉“嘌呤核苷酸循环”的进行部位并了解其大致反应过程。 本章的主要内容： 细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。 §3.1 氨基酸分解代谢（P303）： 氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。 (1) 氨基酸的脱氨基作用： 绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。 （1）氨基转移反应分两步进行： 1. 氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自 身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。 2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。 详细机制可见P305 图30-3。 （2）转氨酶： 已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。 1. 丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于 肝细胞浆中，用于诊断肝病。 2. 天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、 肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。 人体转氨酶以ALT和AST活力最高。 （二）氧化脱氨基作用
氨基酸的一般代谢 食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。这种来源的氨基酸称为外源性基酸。机体各组织的蛋白质在组织酶的作用下，也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别，共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算，机体没有专一的组织器官储存氨基酸，氨基酸代谢库实际上包括细胞内液、细胞间液和血液中的氨基酸。 氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也合成多肽及其他含氮的生理活性物质。除了维生素之外(维生素PP是个例外)体内的各种含氮物质几种都可由氨基酸转变而成，包括蛋白质、肽类激素、氨基酸衍生物、黑色素、嘌呤碱、嘧啶碱、肌酸、胺类、辅酶或辅基等。 从氨基酸的结构上看，除了侧链R基团不同外，均有α-氨基和α 羧基。氨基酸在体内的分解代谢实际上就是氨基、羧基和R 基团的代谢。氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基生成氨ammonia)和相应的α 酮酸；氨基酸的另一条分解途径是脱羧基生成CO2和胺。胺在体内可经胺氧化酶作用，进一步分解生成氨和相应的醛和酸。氨对人体来说是有毒的物质，氨在体内主要合成尿素排出体外，还可以合成其它含氮物质(包括非必需氨基酸、谷氨酰胺等)，少量的氨可直接经尿排出。R 基团部分生成的酮酸可进一步氧化分解生成CO2和水，并提供能量，也可经一定的代谢反应转变生成糖或脂在体内贮存。由于不同的氨基酸结构不同，因此它们的代谢也有各自的特点。 各组织器官在氨基酸代谢上的作用有所不同，其中以肝脏最为重要。肝脏蛋白质的更新速度比较快，氨基酸代谢活跃，大部分氨基酸在肝脏进行分解代谢，同时氨的解毒过程主要也在肝脏进行。分枝氨基酸的分解代谢则主要在肌肉组织中进行。 食物中蛋白质的含量也影响氨基酸的代谢速率。高蛋白饮食可诱导合成与氨基酸代谢有关的酶系，从而使代谢加快(图7-1)。 图7-1氨基酸代谢的基本概况 一、氨基酸的脱氨基作用 图7－2谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氢反应
氨基酸代谢复习题带 答案
第八章氨基酸代谢 一、名词解释 86、转氨基作用 答案：（transmination）是α-氨基酸与α-酮酸之间在转氨酶的作用下氨基转移作用。 87、必需氨基酸 答案：（essential amino acids EAA）人类及哺乳动物自身不能合成，必需通过食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸，有Lys,Ile,Leu,Met,Trp,Phe,Val,Thr以及His和Arg。 88、尿素循环 答案：又称鸟氨酸循环（urea cycle）是生物体（陆生动物）排泄氨以维持正常生命活动的一种代谢方式。高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来，一般不进行尿素循环。整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸精氨酸再回到鸟氨酸，循环一圈消耗2分子氨，1分子CO2和3分子ATP，净生成1分子尿素。 89、生酮氨基酸 答案：（ketogenic amino acid）可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。有Leu、Ile、Lys、Phe、Trp、Tyr,其中后5种为生酮生糖氨基酸。 90、生糖氨基酸 答案：（glucogenic amino acid）降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。组成蛋白质的 20种氨基酸中，除了生酮氨基酸外，其余皆为生糖氨基酸。
91、脱氨基作用 答案：（deamination）氨基酸失去氨基的作用，是生物体内氨基酸分解代谢的第一步，分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。 92、联合脱氨基作用 答案：（dideamination）概括地说即先转氨后脱氨作用。分两个内容，一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的α-酮酸，再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基，生成α-酮戊二酸，同时释放氨。另一个指嘌呤核苷酸循环，即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者被裂解酶催化，生成AMP 和延胡索酸，AMP在腺苷酸脱氢酶作用下，脱去氨，生成次黄嘌呤核苷酸。 93、蛋白酶 答案：（proteinase）又称内肽酶，主要作用于肽链内部肽键，水解生成长度转短的多肽链。 94、肽酶 答案：（Peptidase）水解多肽链羧基末端肽键（羧肽酶）或氨基末端肽键（氨肽酶）。 二、填空题 124、氨的同化途径有合成途径、合成途径。 答案：谷氨酸；氨甲酰磷酸 125、由无机态的氨转变为氨基酸，首先是形成，然后由它通过作用形成其它们氨基酸。 答案：谷氨酸；转氨 126、氨基酸降解的主要方式有作用，作用，作用。
第三节氨基酸的一般代谢 一、氨基酸的来源与去路 （一）氨基酸的来源 1．食物蛋白质经消化被吸收的氨基酸 2．体内组织蛋白质的降解产生氨基酸 3．体内合成非必需氨基酸 （二）氨基酸去路 1．合成蛋白质和多肽 2．氨基酸分解代谢 3．转变成含氮化合物、嘌呤、嘧啶、肾上腺素等
二、氨基酸的分解代谢 （一）氨基酸的脱氨基作用 有4种： 氨基酸氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用 嘌呤核苷酸循环。
1．氨基酸氧化脱氨基作用 通式： 体内存在酶有3种： L-氨基酸氧化酶(animo aci oxideativese ） D-氨基酸氧化酶 L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase ） R-CH-COOH NH 2 氨基酸氨基酸氧化酶 -2H R-C-COOH NH 亚氨酸H 2O NH 3R-C-COOH O -酮酸α
L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）
2．转氨基作用 ⑴转氨基作用的概念 在转氨酶的作用下,可逆地把氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸（α-ketoacid）。故为转氨基作用。 氨基酸α-酮酸 COOH H2N H R1+ R2 + 转氨酶 C COOH H2N H C COOH R1 C O COOH R2 C O
⑵转氨基作用的特点： ①转氨酶（transaminase）。其辅酶为磷酸吡 哆醛，属于维生素B6。其作用机制： ②转氨基作用是合成非必需氨基酸的重要途径。 ③体内存在多种转氨酶。其中最重要的酶是： 谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase, GPT,又称ALT )和谷草转氨酶（glutamic oxaloacetic transaminase,GOT又称AST）。 ④转氨酶在体内广泛存在,但各组织中含量不等。 应用的意义：可作为临床上疾病诊断和预后 的指标之一。
第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 【 1.氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充 ~ 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 、 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图 !
【 大肠下段的腐败作用 1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中 假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。 2.产生氨： 3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚； 可利用物质（少），如脂肪酸、维生素 ：
一、氨基酸代谢的概况 ?重点、难点 ?第一节蛋白质的营养作用 ?第二节蛋白质的消化,吸取 ?第三节氨基酸的一般代谢 ?第四节个别氨基酸代谢 食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。各组织中氨基酸的分布不均匀。氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。 图8-2 氨基酸代谢库 二、氨基酸的脱氨基作用 脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。 (一)氧化脱氨基作用
氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。 1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。 谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。 (二)转氨基作用 转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。转氨酶催化的反应是可逆的。因此，转氨基作用既属于氨基酸的分解过程，也可用于合成体内某些营养非必需氨基酸。 图8-4 转氨基作用 除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。人体内有多种转氨酶分别催化特异氨基酸的转氨基反应，它们的活性高低不一。其中以谷丙转氨酶(glutamicpyruvic transaminase，GPT，又称ALT)和谷草转氨酶(glutamic oxaloacetictransaminase，GOT，又称AST)最为重要。它们催化下述反应。 转氨酶的分布很广，不同的组织器官中转氨酶活性高低不同，如心肌GOT最丰富，肝中则GPT最丰富。转氨酶为细胞内酶，血清中转氨酶活性极低。当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时，转氨酶大量释放，血清转氨酶活性明显增高。如急性肝炎病人血清GPT活性明显升高，心肌梗死病人血清GOT活性明显升高。这可用于相关疾病的临床诊断，也可作为观察疗效和预后的指标。 各种转氨酶的辅酶均为含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。它们在转氨基反应中起着氨基载体的作用。在转氨酶的催化下，α—氨基酸的氨基转移到磷酸吡哆醛分子上，生成磷酸吡哆胺和相应的α—酮酸；而磷酸吡哆胺又可将其氨基转移到另一α—酮酸分子上，生成磷酸吡哆醛和相应的α—氨基酸(图8—6)，可使转氨基反应可逆进行。
第十二章 氨基酸代谢 第一节 体内氨基酸的来源 一、 外源氨基酸 （一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽 1.场所一：胃 酶类：胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶 消化程度：多肽及少量氨基酸 2.场所二：小肠 酶类：肠激酶、胰液蛋白酶（原）、内/外肽酶 消化程度：氨基酸和小肽 ——小肠是蛋白质消化的主要部位 3.场所三：小肠粘膜细胞内 酶类：寡肽酶（例如氨基肽酶及二肽酶等） 消化程度：最终产生氨基酸。 （二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程 吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程 1.方式一：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP 供能将氨基酸、Na+转 入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。 2.方式二：γ-谷氨酰基循环 （三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用 腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质，对机体有一定的营养作用。 组胺和尸胺：降血压；酪胺：升血压；酪胺和苯乙胺：假神经递质（肝性脑病） 二、 内源氨基酸 （一）蛋白质的降解及其半寿期 1.半寿期：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。 2. PEST 序列：脯-谷-丝-苏，快速降解标志序列。 （二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径 胃蛋白 胃蛋白酶 + 多肽碎片 胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌，胆汁激活)
1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 （1）不依赖ATP （2）利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋 白 2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 （1）依赖ATP （2）泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。 （3）降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白：细胞内的分子警察 由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子，其控制着细胞周期的启动。如果这个细胞受损，又不能得到修复，则P53蛋白将参与启动过程，使这个细胞在细胞凋亡中死去。 三、外源性氨基酸和内源性氨基酸组成氨基酸代谢库 第二节 氨基酸的转换和分解 一、转氨基作用（氨基酸与α-酮酸之间的氨基交换） 1.重要的转氨酶：谷氨酸转氨酶GTA 2.磷酸吡哆醛PLP 是 转氨酶的辅酶. 二、氨基酸脱氨基的途径 （一）氧化脱氨基 1.在肝内谷氨酸脱氢酶催化Ｌ-谷氨酸脱去氨基 场所：肝、脑、肾细胞线粒体基质 2. 联合脱氨基作用 ① 转氨基偶联氧化脱氨基作用 ② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 （二）嘌呤核苷酸循环脱去氨基 1.此种方式主要在肌肉组织进行。 α-酮戊二酸 丙酮酸 草酰乙酸 Asp Glu AST Ala α-酮戊二酸 丙酮酸Glu ALT 草酰乙酸
第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章 细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。 §3.1 氨基酸分解代谢（P303）： 氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。 (一)氨基酸的脱氨基作用： 绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。（1）氨基转移反应分两步进行： 1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。 2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP 恢复。 详细机制可见P305 图30-3。 （2）转氨酶： 已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。 1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。 2.天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。 人体转氨酶以ALT和AST活力最高。 （二）氧化脱氨基作用 在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。 谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。活性受底物及产物浓度左右。 （三）联合脱氨基作用 氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。 （1）氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α-酮戊二酸的分子上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后Glu在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，同时释放出氨（P307图30-5）。 此过程在肌体中广泛存在。 （2）嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用：次黄嘌呤核苷酸与Asp作用形成中间产物腺苷酸琥珀酸，后者在裂合酶作用下分解成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸，腺嘌呤核苷酸水解生成游离氨基酸和次黄嘌呤核苷酸（P307图30-6）。 此过程在骨骼肌、心肌、肝脏及脑中存在。
一、选择题 1.转氨酶的辅酶是（）。E A、NAD+ B、NADP+ C、FAD D、FMN E、磷酸吡哆醛 2. 氨的主要去路是（）。A A、合成尿素 B、合成谷氨酰胺 C、合成丙氨酸 D、合成核苷酸 E、合成非必需氨基酸 3. 1mol尿素的合成需消耗ATP摩尔数是（）。C A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 4.有关鸟氨酸循环，下列说法哪一个是错的。（）A A 循环作用部位是肝脏线粒体 B、氨基甲酰磷酸合成所需的酶存在于肝脏线粒体 C、尿素由精氨酸水解而得 D、每合成1mol尿素需消耗4molATP E、循环中产生的瓜氨酸不参与天然蛋白质合成 5．参与尿素循环的氨基酸是（）。B A、蛋氨酸 B、鸟氨酸 C、脯氨酸 D、丝氨酸 E、丙氨酸 6. 一碳单位的载体是（）。B A、二氢叶酸 B、四氢叶酸 C、生物素 D、焦磷酸硫胺素 E、硫辛酸 7 . 在鸟氨酸循环中，尿素有下列哪种物质水解而得。（）C A、鸟氨酸 B、半胱氨酸 C、精氨酸 D、瓜氨酸 E、谷氨酸 8 . 参与转变作用的氨基酸是（）。D A、Tyr B、Trp C、Glu D、Cys E、Ser 9. 人类营养必需氨基酸指（）。A A、Val，Leu B、Trp，Pro C、Phe，Tyr D、Met，Cys E、Ser，Trp 10 .尿素循环与三羧酸循环是通过哪些中间产物的代谢连接起来的。（）C A、Asp B 、草酰乙酸C、Asp和延胡索酸D、瓜氨酸E、Asp和瓜氨酸 11 .尿素循环中，能自由通过线粒体膜的物质是（）。B A、氨基甲酰磷酸 B、鸟氨酸和瓜氨酸 C、精氨酸和延胡索酸 D、精氨酸和代琥珀酸 E、尿素和鸟氨酸 12 .联合脱氨作用所需的酶有（）。B A、转氨酶和D－氨基酸氧化酶 B、转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶 C、转氨酶和腺苷酸脱氢酶 D、腺苷酸脱氢酶和L-谷氨酸脱氢酶 E、以上都是 13. 不能脱下游离氨的氨基酸脱氨方式是（）。B A、氧化脱氨基 B、转氨基 C、联合脱氨基 D、嘌呤核苷酸循环 E、以上都是 14. 能增加尿中酮体排出量的氨基酸是（）。A A、Leu B、Gly C、His D、Ser E、Ala 15. 即增加尿中葡萄糖也增加尿中酮体的排出量的氨基酸是（）。E A、Ile B、Trp C、Tyr D、Thr E、以上都是 16. 动物体内转氨酶的种类虽然很多，但就其辅酶来说仅有一种，即（）。E A、磷酸 B、辅酶A C、辅酶Ⅰ D、辅酶Ⅱ E、磷酸吡哆醛
【测试题】 一、名词解释 1.氮平衡 2.必需氨基酸 3.蛋白质互补作用 4.内肽酶 5.外肽酶 6.蛋白质腐败作用 7.转氨基作用 8.氧化脱氨基作用 9.联合脱氨基作用 10.多胺 11.一碳单位 12. PAPS 13. SAM 二、填空题 14．氮平衡有三种，分别是氮的总平衡、____、____ ，当摄入氮＜排出氮时称____。 15．正常成人每日最低分解蛋白质____克，营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16．必需氨基酸有8种，分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、 ____ 、 ____ 、_____、____。17．胰腺分泌的外肽酶有____、____，内肽酶有胰蛋白酶、____和____。 18．氨基酸吸收载体有四种，吸收赖氨酸的载体应是____ ，吸收脯氨酸的载体是____。 19．假神经递质是指____和____，它们的化学结构与____相似。 20．氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____，其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。21．肝脏中活性最高的转氨酶是____，心肌中活性最高的转氨酶是____。 22．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____，ADP和GTP是此酶的变构激活剂，____ 和____是此酶的变构抑制剂。 23．生酮氨基酸有____和____。 24．氨的来源有____、____、____，其中____是氨的主要来源。 25．氨的转运有两种方式，分别是____、____，在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。 26．鸟氨酸循环又称____或____。 28．γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成，其作用是____。 27．尿素分子中碳元素来自____，氮元素来自____和____，每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。29．一碳单位包括甲基、____、____、____、____，其代谢的载体或辅酶是____。 30．可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31．肌酸激酶有三种同工酶分别是____、____、____，其中____ 主要存在于心肌中。 32．体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____，其中____ 是体内硫酸根的主要来源。 33．儿茶酚胺包括____、____、____，帕金森氏病是由于脑组织中____生成减少。 34．支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 Ａ型题 35．下列哪种氨基酸是生糖兼生酮氨基酸？ A. Gly B. Ser C. Cys D. Ile E. Asp 36．下列哪种不是必需氨基酸？ A. Met B. Thr C. His D. Lys E. Val 37．苯酮酸尿症是由于先天缺乏： A.酪氨酸酶 B.酪氨酸羟化酶 C.酪氨酸转氨酶 D.苯丙氨酸转氨酶 E.苯丙氨酸羟化酶 38．不参与构成蛋白质的氨基酸是： A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.鸟氨酸 D.精氨酸 E.脯氨酸 39．体内氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.联合脱氨基 C.氧化脱氨基 D.非氧化脱氨基 E.脱水脱氨基 40．肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.嘌呤核苷酸循环 C.氧化脱氨基 D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E.丙氨酸－葡萄糖循环
氨基酸是构成蛋白质分子的基本单位。蛋白质是生命活动的基础。体内的大多数蛋白质均不断地进行分解与合成代谢。 一、蛋白质的营养作用 1．蛋白质的生理功能 维持细胞、组织的生长、更新、修补；运输；代谢调节、催化作用；能量供给2．氮平衡 蛋白质的含氮量平均约16%，食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，因此机体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定。即测定尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入氮)可以反映人体蛋白质的代谢概况。氮平衡有三种情况 (1)氮总平衡：摄入氮=排出氮,反映正常成人的蛋白质代谢情况,即氮的“收支”平衡。 (2)氮正平衡：摄入氮＞排出氮,部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。 (3)氮负平衡：摄入氮＜排出氮。例如饥饿或消耗性疾病患者。 3．蛋白质的营养价值 蛋白质的互补作用 蛋白质的互补作用是指营养价值较低的食物蛋白同时食用时，必需氨基酸可以相互补充，从而提高营养价值。 必需氨基酸 机体需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸称为营养必需氨基酸。人体内有8种必需氨基酸即：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸。 二、蛋白质的消化、吸收与腐败 1．蛋白质的消化与吸收 食物蛋白质的消化自胃中开始，主要在小肠进行。 胃蛋白酶、胰蛋白酶等是蛋白质消化的主要酶，通过各种蛋白酶的协同作用，生成氨基酸及二肽后方可被吸收。 氨基酸的吸收主要在小肠进行，可通过肠粘膜细胞膜上的氨基酸载体，也可通过γ－谷氨酰基循环吸收氨基酸。 人体内有四种氨基酸载体即中性氨基酸载体、碱性氨基酸 载体、酸性氨基酸载体和亚氨基酸与甘氨酸载体；γ－谷氨酰基循环是氨基酸吸收的一种方式，通过谷胱甘肽的代谢来完成，包括多种酶催化多种反应，其中γ－谷氨酰基转移酶位于细胞膜上，是该循环的关键酶。 2．蛋白质的腐败作用 在蛋白质消化过程中,有一部分蛋白质不被消化,也有一小部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用,称为腐败作用。大多数腐败作用产物对人体有害，但也可以产生少量脂肪酸及维生素等有用物质。这些有害物质大部分随粪便排出。 三、氨基酸代谢库 1.氨基酸代谢库 食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。这种
第七章氨基酸分解代谢一、多选题 Ａ型题 1.关于蛋白质的叙述下列哪项是错误的? A.维持生长发育 B.是组成细胞的主要成分 C.水解产物只含有氨基酸 D.参与含氮物的合成 E.在体内不断更新 2.蛋白质的互补作用是指： A.糖和蛋白质混合食用，以提高食物的生理价值作用 B.脂肪和蛋白质混合食用，以提高食物的生理价值作用 C.几种生理价值低的蛋白质混合食用，以提高食物的生理价值作用 D.糖、脂肪、蛋白质及维生素混合食用，以提高食物的生理价值作用 E.用糖和脂肪代替蛋白质的作用 3.正常成人每日蛋白质的最低生理需要量为： A.5～10g B.11～20g C.21～30g D.30～50g E.45～60g 4.蛋白质生理价值高低主要取决于： A.氨基酸的种类 B.氨基酸的数量 C.必需氨基酸的种类、数量及比例 D.必需氨基酸的数量 E.必需氨基酸的种类 5.营养充足的婴儿、孕妇、恢复期病人常保持： A.氮平衡 B.氮的负平衡 C.氮的正平衡 D.氮的总平衡 E.以上都不是 6. 组氨酸是通过哪种作用生成组胺的？ A.转氨基作用 B.羟化作用 C.氧化作用 D.脱羧作用 E.还原作用 7.因种种原因造成负氮平衡时，人体主要消耗下列哪一种脏器或组织的蛋白质？ A.血浆蛋白 B.骨骼肌蛋白 C.肝脏蛋白 D.脾脏蛋白 E.心脏蛋白 8.为了减少病人含氮代谢废物的产生和维持氮的总平衡最好是： A.尽量减少蛋白质的供应量 B.禁食含蛋白质的食物 C.摄取低蛋白高糖饮食 D.只供给足量的糖 E.低蛋白、低糖、低脂肪饮食 9.人体内氨基酸的主要来源是： A.肝脏合成 B.食物蛋白消化吸收 C.组织蛋白分解 D.α－酮酸的氨基化 E.以上都不是 10.血中NPN明显增高的主要原因是： A.蛋白质进食太多 B.肝脏功能不良 C.肾脏功能不良 D.尿素合成增加 E.谷氨酰胺合成增加 11.下列氨基酸中哪一个是非必需氨基酸？ A.赖氨酸 B.谷氨酸 C.色氨酸 D.甲硫氨酸 E.苏氨酸 12.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸？ A.脯氨酸 B.组氨酸 C.焦谷氨酸 D.色氨酸 E.赖氨酸 13.肠道中氨基酸的主要腐败产物是： A.吲哚 B.色胺 C.组胺 D.氨 E.腐胺 14.生成尿素的主要器官是： A.肝脏 B.心脏 C.肾脏 D.肺脏 E.骨骼肌 15.谷丙转氨酶（丙氨酸氨基转移酶ALT）活性最高的器官是： A.心肌 B.肾脏 C.肝脏 D.脑 E.肺 1
氨基酸代谢 前言：氨基酸是蛋白质的基本组成单位。氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢两方面，本章重点论述分解代谢。 第一节蛋白质的营养作用 一、蛋白质的生理功能： 1.维持细胞、组织的生长、更新、修补， 2.参与多种重要的生理活动，如：催化、运输、代谢调节等 3.氧化功能：17.19KJ( 4.1Kal)/gPr 每人每日10%-15%能量来源于蛋白质 二、蛋白质的需要量和营养价值 （一）氮平衡：Pr含N量16 % ，恒定。 氮平衡实验：测定尿与粪的含氮量及摄入食物中的含氮量可以反映人体蛋白质的代谢概况。 ①氮的总平衡摄入氮=排出氮 ②氮的正平衡摄入氮>排出氮 ③氮的负平衡摄入氮<排出氮 (二) 生理需要量 成人每日最低分解约20g蛋白质。成人每日最低需要30-50g蛋白质。我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。 (三) 蛋白质的营养价值 1．营养必需氨基酸：一些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称之。体内有8种氨基酸是：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。 组氨酸和精氨酸虽能在人体内合成，但合成量不多，将这两种氨基酸也归为营养必需氨基酸。 营养非必需氨基酸：体内可以合成，不一定需要由食物供应，称之。 含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质，其营养价值高，反之营养价值低。动物性蛋白质所含必需氨基酸的种类和比例与人体需要相近，故营养价值高。 食物蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称之。 例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白质含赖氨酸较多而含色氨酸较少，两者混合食用即可提高营养价值。 第二节蛋白质的消化、吸收与腐败 一、蛋白质的消化 一般说来，食物蛋白质水解为氨基酸及小肽后才能被机体吸收、利用。 食物蛋白质的消化自胃中开始，但主要在小肠中进行。 (一)胃中的消化 胃中消化蛋白质的酶是胃蛋白酶，它由胃蛋白酶原经胃酸激活而生成。胃蛋白酶也能激活胃蛋白酶原转变成胃蛋白酶，称为自身激活作用。蛋白质经胃蛋白酶作用后，主要分解成多肽及少量氨基酸。胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用，这对乳儿较为重要，因为乳液凝成乳块后在胃中停留时间延长，有利于充分消化。 (二) 肠中的消化
氨基酸代谢异常相关疾病研究 摘要:氨基酸(Amino acid)是构成蛋白质(protein)的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。氨基酸是构成生命大厦的基本砖石之一。本文主要综述铜在糖尿病、动脉粥样硬化、冠心病、高脂血症、骨质疏松等的发生发展以及治疗方面的作用。 关键词: 铜; 糖尿病; 动脉粥样硬化; 冠心病; 高脂血症; 骨质疏松 氨基酸(amino acids)广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，在自然界中共有21种。除α-氨基酸外，细胞还含有其他氨基酸。 氨基酸与糖尿病 氨基酸与苯丙酮尿症(phenylketonuria，PKU) 苯丙酮尿症(PKU)是一种氨基酸代谢缺陷症，发病几率为1／160000。f假如 这种疾病早期没有得到及时的治疗，则使病人发生智力低下而且会造成患者神经 系统的不可逆转损伤。经典的PKU是由于苯丙氨酸羟化酶的缺陷使苯丙氨酸转 化为酪氨酸的过程受阻碍，早期诊断为PKU的患儿可以采用低苯丙氨酸的食物 进行治疗。苯丙酮尿症的诊断的方法有：细菌抑制法(BIA)、液相色谱法、荧光法和 酶的方法，最近串联质谱仪成功地应用于PKU的筛查。1947年Jervis对病人进行苯丙氨酸负荷实验，发现正常人的肝脏组织的上清液能将苯丙氨酸转变为酪氨酸，但PKU病人肝脏组织缺乏这种功能，从而揭示PKU的发病生化基础是肝脏苯丙氨酸的代谢障碍?31。 人体中的苯丙氨酸在分解代谢中先转变为酪氨酸，后者再转变为延胡索酸和 乙酰乙酰CoA，在苯丙氨酸转变为酪氨酸的过程中需要苯丙氨酸羟化酶(PAH) 和辅助因子BH4的共同作用，如果PAH酶缺乏，苯丙氨酸的正常的代谢途径立 即改变为在正常情况下很少起作用的第二条途径，即苯丙氨酸与c【一酮戊二酸转 氨作用形成对人体有害的苯丙酮酸，聚集血液中，从而产生经典苯丙酮尿症；如 果是因为BH4缺乏而形成的，叫做非经典的苯丙酮尿症，该病的发生率只占PKU 的1．5％14I。苯丙酮尿症较容易发生在婴儿时期，病人的症状表现为：智力低下， 发育不良，周期性呕吐，如果在出生后及时地得到正确的诊断，经典苯丙酮尿症 可以采用低苯丙氨酸的食物进行治疗，非经典苯丙酮尿症可以用BHn和神经递 质L-DOPA，5一羟色氨(5．HTP)联合治疗。对于有苯丙酮尿症的家族史的成员，可 以在婴儿出生前几个月，通过对孕妇羊水进行PCR分析，确定婴儿是否患有苯 丙酮尿症。苯丙氨酸羟化酶的基因突变是导致苯丙氨酸羟化酶功能丧失，从而使苯丙氨 酸不能转变为酪氨酸，而形成对人体有害的苯丙酮酸，聚集血液中，从而产生苯 丙酮尿症的原因
第九章蛋白质的代谢 第一节蛋白质的营养 一蛋白质的营养价值 食物蛋白质的营养价值主要包括含量和质量，更主要指质量。含量高、质量好的食物蛋白质营养价值高，反之则低。食物蛋白质的营养价值主要取决于其在人体内的消化吸收率，利用率又取决于必需氨基酸组成。必需氨基酸组成接近人体需要者，利用率和营养价值均高；反之则低。 例：蛋类蛋白质的消化率为98%，大豆整粒进食的蛋白质消化率仅为60%；加工成豆浆可提高至90%以上，乳制品类蛋白质的消化率为97%，肉类蛋白质为92%—94%，米饭及面制品蛋白质为80%，马铃薯为74%，玉米面窝头为66%，动物性蛋白质的消化率一般较植物蛋白质高。 人体日常所需蛋白质的来源，主要是依靠食物。畜、禽肉类和水产类，其蛋白质含量一般为10%—20%，鲜乳类为1.5%—3.8%；蛋类为11%—14%，干豆类为20%—40%，是植物性食物中含量中较高的；坚果类如花生、核桃、莲子等也含有15%—30%的蛋白质，谷类一般含蛋白质6%—8%，薯类约含2%—3%。 二蛋白质的消化和吸收 （一）、蛋白质的消化 胃壁细胞分泌无活性的胃蛋白酶原在酸性环境中通过自身催化转变为有活性的胃蛋白酶，当食物进入胃内后，胃酸使蛋白质变性，变性的蛋白质空间构象改变，经胃蛋白酶水解。 胰腺分泌的胰蛋白酶和糜蛋白酶水解蛋白。 （二）、蛋白质的吸收 蛋白质经消化分解为氨基酸后，几乎全部被小肠吸收，氨基酸的吸收是主动的。小肠刷状缘上也存在着二肽和三肽转运系统，可直接吸收二肽和三肽，进入细胞后直接分解为氨基酸，再进入血液循环。
三、氨基酸的吸收和转运 蛋白质的消化产物主要是氨基酸。氨基酸吸收主要是一个耗能的主动吸收过程。现知存在两种方式。 （一） 载体对氨基酸吸收的作用 肠粘膜细胞膜上具有运输氨基酸的载体蛋白，能与氨基酸和Na + 形成三联体，将Na +和氨基酸转运入细胞内。为了维持细胞内Na +的低浓度，再由钠泵将Na +泵出细胞，并消耗ATP 。 （二） γ-谷氨酰循环对氨基酸的转运作用 除上述氨基酸载体转运外，氨基酸向细胞内转运还存在一种通过谷胱甘肽的途径。故称此机制为γ-谷氨酰循环，每转运一分子氨基酸需消耗三分子ATP 。 第二节 氨基酸的分解代谢 一 脱氨基作用 1. 氧化脱氨 催化氨基酸氧化脱氨的酶: ? L-氨基酸氧化酶: ? D-氨基酸氧化酶: ? 专一性氨基酸氧化酶： L-谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 L-谷氨酸脱氢酶 + + H 2O -酮戊二酸+ + NH 3 P ）H L-谷氨酸脱氢酶不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+ or NADP+ 别构抑制： GTP 、ATP 别构 激活： GDP 、ADP 2. 转氨基作用 在转氨酶的催化下， α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。