第一章蛋白质化学
问答题
1. 色蛋白 (chromoprotein)
2. 金属蛋白 (metalloprotein)
3. 磷蛋白 (phosphoprotein)
4. 核蛋白 (nucleoprotein)
5. 脂蛋白 (lipoprotein)
6. 糖蛋白 (glycoprotein)
7. 组蛋白 (histones)
8. 蛋白质的互补作用
9. 蛋白质系数
10. a 一氨基酸
11.必需氨基酸
12. 非必需氨基酸
13. 半必需氨基酸
14. 两性离子
15. 氨基酸的等电点（ isoelectric point, pl ）
17. 构型 (configuration)
18. 氨基酸残基
19. 蛋白质的二级结构
20. 肽单位
21. 肽平面
22. α螺旋结构
23. β折叠结构
24. β转角结构
25. Rossmann 卷曲
26. 超二级结构
27. 结构域
28. 蛋白质的四级结构
29. 蛋白质的三级结构
30. 亚单位（亚基）
31. 分级盐析
32. 蛋白质的变性作用
33. 蛋白质的沉淀作用
34. 生物碱试剂
35. 单纯蛋白质（简单蛋白质）和结合
36. 同功能蛋白质
37. 免疫球蛋白（ Immunoglobulin ,Ig)
38. 蛋白质的等电点
39. 等离子点（ isoionic point ）
40. 盐溶作用 (salting in)
41. 盐析作用（ salting out)
42. Bohr 效应（波尔效应）
43. α - 碳原子的二面角
44. 氨基末端（ N- 端）和 C- 末端
45. 半透膜
填空题
1. 蛋白质按其分子外形的对称程度可分为_____和_____蛋白质两种。
2. 根据组成可将蛋白质分为_____和_____蛋白质两种。
3. 组蛋白是真核细胞染色体的_____，含_____氨酸多，所以呈碱性。
4. 醇溶蛋白溶于_____ ，而不溶于_____ 。
5. 蛋白质元素组成的特点是_____ ，平均为_____ 。
6. 蛋白质分子中的氨基酸均为_____ ，而自由存在的氨基酸中，也有_____氨基酸。
7. D- 和 L- 氨基酸在_____ 等方面没有区别，但 _____完全不同。
8. 组成蛋白质的 20 种氨基酸中侧链 pK 值接近中性的氨基酸是_____ 。无游离（自由）氨基的氨基酸是_____ 。
9. 在生理 pH 条件下，组氨酸既可_____ ，又可充当_____ 。
10. 必需氨基酸指_____ 内不能合成的、_____ 的氨基酸。
11. 在近紫外区，_____ 氨基酸都有吸收，由于三者结构上的差异，它们的_____不完全相同。
12. 组成蛋白质的氨基酸，除 _____外，均含有不对称碳原子，故具有 _____。
13. 不同氨基酸由于分子中所含的可解离基团不同， _____不同。在等电点时，氨基酸最显著的特性是
_____ 。
14. 两性化合物如_____ 和_____ 之间的反应称为离子交换反应。
15. 氨基酸与亚硝酸反应放出氮，其中一个 N 来自_____ ，另一个来自_____ 。
16. 一般把小于 10 个氨基酸组成的肽称为_____ ，而大于 10 个氨基酸组成的肽称为_____ 。
17. 环状肽的结构特征是 _____和 _____。
18. 蛋白质的二级结构不涉及_____ 的构象，维持二级结构稳定的化学键主要是_____ 。
19. 肽单位所包含的六个原子同_____ ，这个平面又称为_____ 。
20. 肽平面是肽链盘绕折叠的_____ ，也是蛋白质之所以会形成各种立体构象的_____ 。
21. 蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中往往形成有规则的_____ 聚集体，如 a 螺旋聚集体等。常见的是_____聚集体。
22. 在球状蛋白质中，亲水的基团多位于_____ ，而疏水基团多位于_____ 。
23. 亚单位一般只有_____ 肽链组成，亚单位单独存在时_____ 活性。
24. 二级结构指_____ ，如 _____结构等。
25. 蛋白质分子中由若干相邻的二级结构单元组合在一起形成有规律的二级结构的_____ 结构，称为
_____ 。
26. 蛋白质主链构象单元有_____ 和_____ 等结构类型。
27. 在 SDS-PAGE 电泳中，蛋白质的迁移率与其 _____无关，只与其 _____有关。
28. 生物大分子如蛋白质等的沉降系数用_____ 表示，其单位是_____ 。
29. 肽单位是一个_____ 结构，这是由于_____ 。
30. 蛋白质完全水解的产物是_____ 。因此是蛋白质的基本组成单位。
31. 离子交换纤维素色谱法分离蛋白质的原理是根据_____ ，分子排阻色谱法分离蛋白质的原理是根据
_____ 。
32. 亲和色谱法分离蛋白质的原理是根据_____ ，疏水色谱法分离蛋白质的原理是根据_____ 。
33. 已知 Asp α -COOH 的 pK 1 值为 1.88 ，α -NH 3+ 的 pK 2 值为 9.5 ，而β -COOH 的 pK 3 值为3. 65 ，根据计算公式_____ ，那么 Asp 的 pI 应等于_____ 。
34. 肽链的 N- 末端是指_____ ， C- 末端指含有_____ 。
35. 皮肤遇茚三酮试剂变成_____ 色，是因为皮肤中含有_____ 所致。
36. 蛋白质的分子结构决定其_____ 和_____ 。
37. 肽链 N- 末端氨基酸残基的鉴定常用_____ 及_____ 等试剂与 N- 端氨基酸反应。
38. 胰蛋白酶专一性水解碱性氨基酸，特别是_____ 和_____ 的羧基参与形成的肽键。
39. 肽是由_____ 之间通过_____ 相互连接而形成的化合物。
40. 蛋白质的二级结构指的是_____ ，不涉及_____ 。
41. 除 _____外，组成蛋白质的氨基酸均可使_____ 光发生旋转。
42. 因绝大多数蛋白质分子中都含有_____ 等氨基酸，所以蛋白质在_____ 波长下都有吸收。
43. 当氨基酸溶液的 pH 等于 pI 时，氨基酸以_____ 离子形式存在，当其溶液的 pH 小于 pI 时，氨基酸以_____ 离子形式存在。
44. 免疫球蛋白 G 的分子组成为_____之间靠_____ 连接。因此可用巯基试剂如_____ 使两条链分开。
46. 在免疫球蛋白 G 分子中，链_____ 和链 _____都有二硫键存在。
47. 免疫球蛋白 G 的重链和轻链中都有_____ 结构域和 _____结构域。
48. 免疫球蛋白的每一个结构域都有两个_____ 组成， _____之间有二硫键连接。
49. 等电状态的蛋白质分子，其物理性质有 _____，但最显著的是_____ 。
50. 不是真正的氨基酸，而是一个 _____氨基酸。
51. 蛋白质可被_____ 或_____ 等水解。
52. 由一条多肽链组成的蛋白质没有_____ 结构，由几条多肽链通过_____ 键相互连接而成的蛋白质也没有结构。
53. _____和 _____与茚三酮乙醇溶液反应生成棕褐色的化合物。
54. 由于 _____和 _____的存在，使蛋白质成为亲水的胶体溶液。
55. α螺旋结构的稳定主要靠链内的 _____，β折叠结构的稳定主要靠链间的 _____。
56.._____ 是胰岛素的前体，由_____ 条肽链组成。
57.β折叠结构有_____ 和_____ 的β折叠结构两种。
58.胰岛素有 _____肽链组成，两条肽链之间通过_____ 相互连接。
59.维持蛋白质三级结构稳定的力主要是_____ ，但在某些蛋白质中尚有_____ 。
60. 肤键实际上是一个 _____杂化体，因此肽键具有部分 _____的性质。
选择题
1. 下面关于氨基酸的叙述哪一个是正确的？
1) 是具有一个不对称中心的手性(chirol)化合物
2) 有烃和含氧的功能基团构成的侧链
3) 根据立体化学原则有 D- 型和 L- 型两种异构体
4) 是环状化合物
2. 某肽经酸水解分析知含有等摩尔的赖氨酸、甘氨酸和脯氨酸。用胰蛋白酶水解此肽并结合色谱法分析，得到一个自由的碱性氨基酸和一个二肽，下面哪一结构代表此肽？
1) Pro-Gly-Lys 3) Lys-Gly-Pro 2) Lys-Pro-Gly 4) Pro-Lys-Gly
3. 下列哪一个氨基酸不能使偏振光旋转？
1) 亮氨酸 2) 甘氨酸 3) 丙氨酸 4) 丝氨酸
4. 下列哪组氨基酸只含有非必需氨基酸？
1) 赖氨酸和丙氨酸 2) 碱性氨基酸3) 具分支的氨基酸 4) 酸性氨基酸
5. 关于四肽 Glu-Lys-Val-Asp, 下面哪一个叙述是正确的？
1) 在 pH=12 时它移向正极 3) 在 pH=12 时它移向负极
2) 它含有 1 个必需氨基酸 4) 它含有 1 个酸性氨基酸
6. 下面关于生物大分子沉降系数的叙述哪一个是错误的？
l) 其大小与分子量有关 3) 与其光吸收值的大小有关
2) 其大小与分子形状有关 4) 与其扩散系数有关
7. 在生理 pH 条件下，极性带电荷的氨基酸是下列中的哪一个？
l) 丙氨酸 2) 亮氨酸 3) 苯丙氨酸 4) 天门冬氨酸
8. 下列哪种氨基酸在生理 pH 条件下带净正电荷？
1) 丙氨酸 2) 精氨酸 3) 苯丙氨酸 4) 天门冬氨酸
9. 在生理 pH 条件下，带净负电荷的氨基酸是下列中的哪一个？
l) 缬氨酸 2) 赖氨酸 3) 酪氨酸 4) 谷氨酸
10. 在生理 pH 条件下，极性但不带电荷的氨基酸是下列中的哪一组？
l) 天门冬酰胺和谷氨酰胺 3) 赖氨酸和组氨酸2) 丙氨酸和甘氨酸 4) 谷氨酸和精氨酸
11. 在近紫外区哪组氨基酸有吸收？
l) 苯丙氨酸和组氨酸 3) 色氨酸和苯丙氨酸2) 酪氨酸和组氨酸 4) 酪氨酸和精氨酸
12. 下列哪种氨基酸能与茚三酮乙醇溶液反应形成黄色化合物？
l) 谷氨酰胺 2) 组氨酸 3) 脯氨酸 4) 赖氨酸
13. 下列哪组氨基酸能与茚三酮乙醇溶液反应形成棕色化合物？
1) 谷氨酰胺和组氨酸 3) 谷氨酰胺和天门冬酰胺2) 天门冬酰胺和脯氨酸 4) 脯氨酸和组氨酸
14. 下列哪个肽分子中含有非α - 羧基和α - 氨基之间形成的肽键？
l) 催产素 2) 短杆菌肽 S 3) 谷胱甘肽 4) 加压素
15.2,4 一二硝基氟苯的缩写是下列中的哪一个？
1) BOC 2) DNS 3) PITC 4) FDNB
16. 下列关于蛋白质α螺旋结构的叙述哪一个是正确的？
l) 结构的稳定靠盐键
2) 是蛋白质三级结构的一种形式
3) 多为右手螺旋，结构的稳定主要靠氢键
4) 结构的稳定主要靠二硫键
17. 由 20 种 L- 氨基酸残基可形成多少不同的二肽？
1) 20 2) 40 3) 400 4) 4000
18. 下列哪种氨基酸侧链可解离基团的 pK 值接近生理 pH 值？
l) 色氨酸 2) 精氨酸 3) 组氨酸 4) 酪氨酸
19. 氨基酸与茚三酮反应是通过下列哪种作用方式实现的？
1) 氨基还原作用 3) 氧化脱羧作用2) 氧化作用 4) 氧化还原作用20. 下列哪种氨基酸属于非编码氨基酸？
1) 脯氨酸 2) 组氨酸 3) 羟赖氨酸 4) 甘氨酸
21. 下列哪种氨基酸是蛋白质中不存在的含硫氨基酸？
1) 半胱氨酸 2) 同型半胱氨酸 3) 胱氨酸 4) 蛋氨酸
22. 下列哪种氨基酸不参与蛋白质的磷酸化和脱磷酸化反应？
1) 酪氨酸 2) 羟脯氨酸 3) 丝氨酸 4) 天冬氨酸
23. 下列关于α螺旋结构的叙述哪一个是错误的？
1) 每圈螺旋包含 3.6 个氨基酸残基 3) 结构的稳定靠侧链的相互作用
2) 脯氨酸、甘氨酸是α螺旋结构的破坏者 4) 结构的稳定主要靠氢键24. 下列关于免疫球蛋白的论述哪一个是不正确的？
1) 重链和轻链之间靠二硫键连接 3) 轻链有四个结构域组成
2) 重链有四个结构域组成 4) 分子中无α螺旋结构
25. 下列关于血红蛋白结构的叙述哪一个是不正确的？
1) 有四个亚基组成的四聚体 3) 有两种不同的亚基组成
2) 亚基之间靠非共价键相互连接 4) 有四个相同的亚基组成
26. 下列关于蛋白质四级结构的论述哪一个不正确？
1) 一般有两条或两条以上的肽链组成 3) 亚基之间靠共价键连接
2) 每条肽链都有特定的三级结构 4) 每条肽链称为它的一个亚基
27. 处于等电状态的蛋白质应具有下列哪一特性？
1) 溶解度最大 3) 在电场中不向任一电极移动
2) 可被硫酸铵沉淀 4) 失去生物学活性
28. 下列关于免疫球蛋白 G 结构的叙述哪一个是不正确的？
1) 由两条轻链和两条重链组成
2) 其分子形状为 Y 型结构
3) 重链和轻链之间主要靠非共价键连接
4) 轻链有两个结构域，重链有四个结构域组成
29. 蛋白质在 280nm 处的光吸收值主要归之于下列哪个氨基酸？
1) 丙氨酸 2) 组氨酸 3) 酪氨酸 4) 精氨酸
30. 下列哪个氨基酸侧链可解离基团的 pK 值大于生理 pH 值？
1) 蛋氨酸 2) 赖氨酸 3) 组氨酸 4) 丙氨酸
31. 下列关于蛋白质的结构与其功能关系的叙述哪一个是正确的？
1) 从蛋白质的氨基酸排列顺序可推知其生物学功能
2) 氨基酸排列顺序的改变将导致其功能异常
3) 只有具特定二级结构的蛋白质才有活性
4) 只有具特定的四级结构的蛋白质才有活性
32. 下列关于 HbS 和 HbA 结构的叙述哪一个是正确的？
1) HbA α 1 , 亚基中的第六位谷氨酸被缬氨酸取代
2) HbA α 2 亚基中的第六位谷氨酸被缬氨酸取代
3) HbA β亚基中第六位的谷氨酸被缬氨酸取代
4) HbA β 1 亚基中第六位的谷氨酸被缬氨酸取代
33. 下面关于蛋白质三级结构的论述哪一个是正确的？
1) 维持蛋白质三级结构稳定的力都是非共价键
2) 分子近于球形，亲水基团多位于分子表面
3) 分子近于球形，疏水基团多位于分子表面
4) 球状蛋白质分子内只有α螺旋
34. 在生理 pH 条件下，下列哪种基团既可充当质子的受体，又可充当质子的供体？
1) ，酪氨酸的酚羟基 3) 精氨酸的胍基
2) 组氨酸的咪唑基 4) 赖氨酸的侧链氨基
35. 下列有关血红蛋白功能的叙述哪一个是不正确的？
1) 血红蛋白的氧合（饱和）曲线为 S 型
2) 氧与血红蛋白的结合改变其分子中二价铁的氧化还原状态
3) 氧与血红蛋白的结合能力（亲和力）受环境 pH 的影响
4) 血红蛋白对氧的亲和力受 2,3- 二磷酸甘油酸存在的影响
36. 生物化学是从下列哪些学科发展起来的？
1) 医学与有机化学 3) 生理学和有机化学
2) 微生物学和有机化学 4) 有机化学
37. 我国著名生物化学家昊宪在蛋白质化学方面的重要贡献是：
1) 提出了蛋白质的变性学说 3) 无蛋白血滤液的制备方法
2) 合成了酵母丙氨酸 tRNA 4) 合成了牛胰岛素
38. 我国生物化学家在血液分析方面的突出贡献是下列中的哪一个？
1) 建立了血糖测定的方法 3) 血糖测定方法及无蛋白血滤液的制备
2) 建立了无蛋白血滤液的制备方法 4) 首次从血液中分离出超氧化物歧化酶
39. α螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键？
1) 二硫键 3) 链内氢键2) 侧链间的氢键 4) 主链间的氢键
40. β折叠结构的稳定主要靠哪种化学键？
1) 二硫键 3) 链内氢键2) 侧链间的氢键 4) 主链间的氢键
41. 下列关于蛋白质变性作用的叙述哪一个是正确的？
1) 高级结构的破坏 3) 肽键的断裂2) 分子中共价键的断裂 4) 蛋白质一级结构的改变42. 蛋白质中不存在的氨基酸是下列中的哪一个？
1) 色氨酸 2) 羟赖氨酸 3) 羟脯氨酸 4) 鸟氨酸
43. 用酒精消毒的机理是下述中的哪一个？
1) 使蛋白质降解 3) 破坏蛋白质颗粒表面的双电层和水化层
2) 破坏分子中的共价键 4) 使蛋白质变性沉淀
44. 下列关于β折叠结构的叙述哪一个是不正确的？
1) 结构的形成一般需两条或两条以上的肽链
2) 结构的稳定靠链间的氢键
3) 与α螺旋结构比较，肽链是比较伸展的
4) 结构的稳定靠非共价键
45. 下列哪一个是α - 氨基酸所具有的特征？
1) 羧基连在α - 碳原子上 3) 氨基和羧基连在同一个α - 碳原子上
2) 氨基连在α - 碳原子上 4) 是取代的羧酸
46. 下列关于分子排阻色谱法分离纯化蛋白质原理的叙述哪一个是正确的？
1) 根据分子所带的净电荷的多少 3) 根据分子的大小
2) 根据分子的形状和大小 4) 根据分子的形状及所带的电荷性质
47. 下列关于用离子交换纤维素色谱法分离蛋白质原理的叙述哪一个是正确的？
1) 根据分子所带的电荷性质及多少 3) 根据分子的大小及所带的净电荷数
2) 根据分子的形状和大小 4) 根据分子的形状及所带的电荷性质
48. 下列关于肌红蛋白结构的叙述哪一个是不正确的？
l) 有一条多肽链组成
2) 肽链的大部分卷曲为螺旋状
3) 肽链的大部分卷曲为螺旋状或形成β折叠
4) 结构的稳定主要靠非共价键
49. 下列关于肌红蛋白功能的叙述哪一个是不正确的？
1) 是肌肉组织中主要的运送氧的蛋白质
2) 肌红蛋白与氧的结合能力不受环境 pH 的影响
3) 肌红蛋白与氧的结合不具协同性
4) 肌红蛋白与氧的结合具协同性
50. 下列关于肽结构的叙述哪一个是不正确的？
1) 肽是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间脱去一分子水而形成的化合物
2) 由两个氨基酸组成的肽称为二肽
3) 肽都有一个自由的氨基末端和一个羧基末端
4) 由多个氨基酸组成的肽称为多肽
51. 下列关于蛋白质一级结构的叙述哪一个是不正确的？
1) 维持一级结构稳定的化学键是肽键
2) 一级结构指肽链中氨基酸的种类、数目及排列顺序
3) 一级结构也称为化学结构或共价结构
4) 不同蛋白质的一级结构基本相同
52. 变性蛋白具有下列何种特性？
1) 变性蛋白不易被蛋白酶作用 3) 变性蛋白的溶解度降低
2) 变性蛋白的一级结构改变 4) 变性蛋白的溶解度增加
53. 在蛋白质的碱性溶液中加人重金属离子将产生什么现象？
1) 蛋白质与重金属离子形成可溶性的复合物
2) 中和蛋白质分子表面的负电荷使其变得更稳定
3) 形成不溶性的重金属盐沉淀
4) 破坏离子键、肽键等
54. 生物碱试剂沉淀蛋白质的机理是下述中的哪一个？
1) 生物碱试剂与蛋白质分子表面的负电荷结合
2) 生物碱试剂与蛋白质分子中的金属离子结合
3) 生物碱试剂与蛋白质分子表面的正电荷结合
4) 生物碱试剂与蛋白质分子中的硫氢基结合
55. 当用酸处理时，下述蛋白质中的哪种氨基酸可转变为另一种氨基酸？
1) Arg 2) Ser 3) Gln 4) Pro
56. 下列哪组氨基酸只含有必需氨基酸？
1) 组氨酸和甘氨酸 3) 非极性且带有分支的氨基酸2) 碱性氨基酸 4) 酸性氨基酸
57. 下列哪组氨基酸属于芳香组氨基酸？
1) 精氨酸和丝氨酸 3) 缬氨酸和酪氨酸2) 脯氨酸和组氨酸 4) 酩氨酸和色氨酸
58. 下列哪组氨基酸属于杂环氨基酸？
1) 天门冬氨酸和苏氨酸 3) 苯丙氨酸和蛋氨酸2) 脯氨酸和组氨酸 4) 色氨酸和亮氨酸
59. 下列关于氨基酸性质的叙述哪一个是不正确的？
l) 和相应的有机酸比较，氨基酸的熔点较高
2) 组成蛋白质的氨基酸都含有不对称碳原子
3) 绝大多数氨基酸都溶于水
4) 脯氨酸易潮解
60. 下列关于离子交换树脂的叙述哪一个是不正确的？
1) 是人工合成的不溶于水的高分子聚合物
2) 阴离子交换树脂可交换的离子是阴离子
3) 有阳离子交换树脂和阴离子交换树脂两大类
4) 阳离子交换树脂可交换的离子是阴离子
61. 下列关于肽化学性质的叙述哪一个是不正确的？
1) 肽都是两性化合物 3) 肽都有各自的等电点2) 肽都有双缩脲反应 4) 肽既可与酸作用也可与碱作用62. 下列关于脑啡肽的叙述哪一个是不正确的？
1) 脑啡肽是根据它的来源及功能命名的
2) 脑啡肽在自然界广泛存在
3) 亮氨酸脑啡肽的第五位氨基酸是亮氨酸
4) 蛋氨酸脑啡肽的第五位氨基酸是蛋氨酸
63. 下列关于短杆菌肽 S 的叙述哪一个是正确的？
1) 它是一个 9 肽 3) 它是一个环状肽2) 其 N- 端为甘氨酸 4) 其 N- 端是乙酰化的甘氨酸
64. 下列关于蛋白质二级结构的叙述哪一个是不正确的？
1) 蛋白质的二级结构指肽链主链骨架的结构
2) 维系二级结构稳定的力主要是氢键
3) 维系二级结构稳定的力主要是非共价键
4) 二级结构与侧链的构象无关
65. 下列关于β转角结构的叙述哪一个是正确的？
1) β转角结构的形成一般需要 4 个以上的氨基酸
2) β转角结构的形成一般需要 3 ～ 4 个氨基酸
3) β转角结构的稳定主要靠非共价键
4) 小侧链的氨基酸多位于β转角结构中
66. 下列关于超二级结构的叙述哪一个是正确的？
1) 超二级结构只存在于球状蛋白质中 3) 指二级结构间组合的结构层次
2) 超二级结构只存在于纤维状蛋白质中 4) 超二级结构是二级结构的一种类型
67. 下列关于蛋白质结构域的叙述哪一个是正确的？
1) 结构域可单独行使特定的功能
2) 结构域一般由α螺旋肽段组成
3) 结构域一般由β折叠肽段组成
4) 是介于二级结构和三级结构之间的结构层次
68. 下列关于蛋白质分子中氢键的叙述哪一个是不正确的？
1) 多肽主链之间可形成氢键 3) 多肽侧链与主链之间可形成氢键
2) 多肽侧链之间可形成氢键 4) 只有多肽侧链之间可形成氢键
69. 下列哪一个四肽可被溴化氰水解？
1) Leu-Thr-Ser-Met 3) Ile-Lys-Pro-Met
2) Phe-Met-Lys-Pro 4) Trp-Tyr-His-Pro
70. 假定一蛋白质全部由α螺旋肽段组成，其分子量为 3000 ，氨基酸残基的平均分子量为 110, 该蛋白质的分子长度是多少？
1) 4.2nm 2) 4. 5nm 3) 4.1nm 4) 4.8nm
71. 下列关于胰岛素结构的叙述哪一个是错误的？
1) 由 A 、B 两条肽链组成 3) 构象的稳定主要靠非共价键
2) 链内和链间都有 -S-S- 4) 构象的稳定主要靠共价键
72. 下列哪个试剂常用于测定一个小肽的氨基酸排列顺序？
1) 巯基乙醇 2) 胰蛋白酶 3) 过甲酸 4)6mol 的盐酸
73. 下列哪个试剂常用于鉴定肽链 N- 端的氨基酸？
1) 溴化氰 2) 尿素 3) 异硫氰酸苯酯 4) 胰凝乳蛋白酶
74. 下列哪种试剂可水解芳香组氨基酸的羧基所形成的肽键？
1) 巯基乙醇 2) 胰凝乳蛋白酶 3) 溴化氰 4) 胰蛋白酶
75. 下列哪种试剂可断裂赖氨酸的羧基所形成的肽键？
1) 胰蛋白酶 3)2,4 一二硝基氟苯2) 胰凝乳蛋白酶 4) 异硫氰酸苯酯
76. 下列关于肽链部分断裂的叙述哪一个是正确的？
1) 溴化氰断裂苏氨酸的羧基形成的肽键
2) 胰蛋白酶专一性水解芳香组氨基酸的羧基形成的肽键
3) 胰凝乳蛋白酶专一性水解芳香组氨基酸的羧基形成的肽键
4) 胰凝乳蛋白酶专一性水解芳香组氮基酸的氨基形成的肽键
77. 对任一二肽，它所具有的可解离基团的最小数目和最大数目是下列中的哪一个？
1) 最小 1 个，最大 6 个 3) 最小 2 个，最大 6 个
2 ）最小 2 个，最大 4 个 4) 最小 1 个，最大 4 个
78. 哪种氨基酸可使肤链之间形成共价交联结构？
1) Met 2)Ser 3 ) Glu 4 ) CySH
79. 下列哪个氨基酸可干扰α螺旋的形成？
1) Phe 2) CySH 3) Pro 4) His
80. 为什么脯氨酸的羟基化作用对稳定胶原三螺旋结构起重要的作用？
1) 脯氨酸可充当质子的受体
2) 脯氨酸的羟基化作用有利于分子间交联的形成
3) 羟脯氨酸的羟基可形成额外的氢键，因羟基既是质子的供体，又可充当质子的受体
4) 脯氨酸可充当质子的供体
81. 为什么甘氨酸对稳定胶原三螺旋结构起重要的作用？
1) 因甘氨酸分子小 3) 因甘氨酸之间可产生疏水的相互作用
2) 因甘氨酸为非极性氨基酸 4) 甘氨酸可充当氢键的供体
82. 在肌红蛋白分子中， His64 的作用是什么？
1) 与氧结合 3) 防止 Fe 3+ 的氧化2) 防止二氧化碳的紧密结合 4) 与血红素形成第五个配位键83. 下列关于血红素结构的叙述哪一个是正确的？
1) 血红素由四个吡咯环、四个甲基、四个乙烯基等组成
2) 血红素中的铁原子可以＋ 2 价或十 3 价形式存在
3) 游离血红素中的铁多以亚铁形式存在
4) 在脱氧肌红蛋白中铁原子与四个毗咯环共面
84. 下列关于血红蛋白和肌红蛋白性质上的差异的叙述哪一个是不正确的？
1) 血红蛋白比肌红蛋白易与二氧化碳结合
2) 血红蛋白具四级结构
3) 在任一给定的氧分压下，血红蛋白都易与氧结合，而肌红蛋白不能
4) 血红蛋白与氧的结合依赖于二氧化碳、 H + 和 BPG 的浓度，而肌红蛋白无此现象
85. 下列关于血红蛋白和肌红蛋白氧合性质的叙述哪一个是正确的？
1) 肌红蛋白的氧解离曲线是 S 型的，血红蛋白不是
2) 血红蛋白与氧的亲和力受有机磷酸盐的调节
3) 血红蛋白与氧的亲和力大于肌红蛋白
4) 血红蛋白和肌红蛋白与氧的亲和力都依赖于 pH
86. 下列关于 Bohr 效应的叙述哪一个是不正确的？
1) 在生理 pH 范围内，降低 pH ，使血红蛋白的氧解离曲线向右移
2) 二氧化碳浓度升高，血红蛋白结合氧的能力下降
3) 在肺部，高浓度的 H + 和 CO 2 的存在使血红蛋白易于结合氧
4) 在肺部， CO 2 分压降低促进血红蛋白与氧的结合
87. 在红细胞中，谷胱甘肽的氧化为什么使血红蛋白丧失运输氧的能力？
1) 还原形式的谷胱甘肽可使血红蛋白中的铁保持在亚铁状态
2) 氧化形式的谷胱甘肽可使血红蛋白中的铁保持在亚铁状态
3) 氧化形式的谷胱甘肽可使血红蛋白中的铁保持在十 3 价状态
4) 还原形式的谷胱甘肽可使血红蛋白中的铁保持在 +3 价状态
88. 下列关于弹性蛋白的叙述哪一个是不正确的？
1) 高度的可伸展性
2) 含赖氨酸和羟赖氨酸多
3) 含非极性氨基酸如缬氨酸、甘氨酸多
4) 分子中有复杂的赖氨酸衍生物交联存在
89. 原胶原分子中脯氨酸和赖氨酸的羟化作用与下列哪种物质无关？
1) 氧 (O 2 ） 2) 维生素 C 3) 磷酸吡哆醛 4) 特异性的二氧化酶
90. 为什么说羟化作用增加了胶原三螺旋的稳定性？
1) 因羟化作用促进其与水形成氢键
2) 因羟化作用增加了肽链之间的氢键结合
3) 因羟化作用降低了原胶原的熔点
4) 因羟化作用中和了赖氨酸残基上的电荷
91. 在胶原纤维中，分子间交联的形成与下列哪种物质无关？
1) 羟赖氨酸 2 ）羟脯氨酸 3) 赖氨酸 4) 赖氨酰氧化酶
92. 下列哪个不是血纤维蛋白和胶原都具有的性质？
1) 都是以前体蛋白的形式合成的 3) 都可被专一性蛋白酶水解
2) 稳定构象的共价键相同 4) 都是水不溶性分子
93. 下列关于组织胶原酶的叙述哪一个是不正确的？
1) 它们是以前体形式合成的，通常处于无活性状态
2) 与凝血酶的专一性相同
3) 胶原酶可使胶原三螺旋断开
4) 胶原酶属于金属蛋白酶
是非题
1. 组蛋白含组氨酸多，所以呈碱性。
2. 蛋白质都具有一级、二级、三级和四级结构。
3. 精蛋白含碱性氨基酸，特别是精氨酸多。
4. 肽都是由一个氨基酸的α - 羧基与另一个氨基酸的α - 氨基之间失去一分子水相互连接而成的化合物。
5. 肽和蛋白质都有双缩脲反应。
6. 蛋白质二级结构的形成是由于侧链 R 的相互作用。
7. 维持二级结构稳定的化学键主要是非共价键
8. 蛋白质是生物大分子，一般都具有四级结构。
9. 自然界中的蛋白质和多肽类物质均由 L- 型氨基酸组成。
10. 球状蛋白质的构象一般都是疏水基团朝向分子内部形成疏水核。
11. 在谷胱甘肽分子中，谷氨酸的β - 羧基参与肽键的形成。
12. 苏氨酸有 2 个不对称碳原子，因此有 2 个相互对称的光学异构体 L- 苏和 D- 苏。
13. 蛋白质四级结构的稳定依赖于非共价键和共价键。
14. 氨基酸因含有氨基和羧基，所以都溶于水。
15. α螺旋结构只存在于α - 角蛋白中。
16. 蛋白质的分子结构决定它的理化性质和生物功能。
17. 在肽平面中，只有α - 碳原子所连接的单键能够自由旋转。
18. 疏水氨基酸多位于球状蛋白质的分子外部。
19. 体液中很多蛋白质的等电点为 5 左右，所以这些蛋白质常以负离子形式存在。
20. 强酸可使蛋白质变性，因此向变性的蛋白质溶液中加入过量的酸，变性加剧，沉淀增多。
21. 沉淀的蛋白质都已变性。
22. 用酸水解蛋白质可得到组成该蛋白质的所有氨基酸。
23. 氨基酸在 280nm 左右均有吸收，所以蛋白质在该波长下也有吸收。
24. 中性氨基酸的等电点一般为 7 。
25. 在工农医学实践中，要尽量避免蛋白质的变性作用发生。
26. 血红蛋白和肌红蛋白都有运送氧的功能，因它们的结构相同。
27. 氨基酸因含有不对称碳原子，所以都有旋光异构体。
28. 超二级结构指相邻二级结构的聚集体。
29. 亚单位本身具有三级结构，因此可表现特定的生物学功能。
30. 变性后的蛋白质溶解度降低，分子量改变。
31. 亲水氨基酸多位于球状蛋白质的分子表面。
32. 有四级结构的蛋白质才有生物活性。
33. 氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色的化合物。
34. 纤维素柱层析法分离蛋白质是根据蛋白质的分子大小。
35. 肽键不能够自由旋转，因为它具有部分双键的性质。
36. 天然氨基酸都是α - 氨基酸。
37. 在生理 pH 范围内，氨基酸都带有电荷。
38. 处于等电状态时氨基酸的溶解度最小。
39. α螺旋结构只存在于球状蛋白质中。
40. 用末端分析法测定一肽链的氨基酸排列顺序时没有得到阳性结果，因此推知该肽为一环状结构的肽。
41. 某氨基酸水溶液的 pH 小于 4 ，推知该氨基酸的 pI 值必小于 4 。
42. 由于肽键所连接的六个原子处于同一平面上，所以肽键不能够自由旋转。
43. 变性蛋白不易被蛋白酶作用。
44. 变性蛋白的溶解度降低是由于分子表面的水化层（水膜）被破坏。
45. 蛋白质变性后，高级结构破坏伴随着分子量的降低。
46. 胶原的基本结构是由三条典型的（ 3.6 13 ）螺旋肽链组成的三股螺旋结构。
47. 典型的α螺旋为 3.6 13 螺旋，即氢键环内包含 3.6 个原子。
48. 组成蛋白质的氨基酸都是α - 氮基酸，因此有 D- 型和 L- 型两种异构体。
49. 变性蛋白质在一定的条件下都可以复性。
50. 只要多肽链倒数第二个氨基酸残基不是脯氨酸，那么羧肽酶 A 或 B 至少有一个可催化除去 C- 端的氨基酸残基。
51. 蛋白质的变性是三级结构以上的结构的破坏。
52. 一般来说，具有特定三级结构的蛋白质都有生物学活性。
53. 氨基酸是两性化合物，而蛋白质不是。
54. 水溶液或晶体状态的氨基酸都以两性离子形式存在。
55. 电泳法分离蛋白质是根据它们的极性性质。
56. 羧肽酶 A 和羧肽酶 B 都可切去 C- 末端的脯氨酸。
57. 蛋白质的二级结构不涉及侧链的构象。
58. 维持蛋白质高级结构稳定的力都是非共价键。
59. 蛋白质的四级结构可认为是亚基的聚合体。
60. 生物大分子构象的改变必然涉及到共价键的变化。
问答题
1. 何谓蛋白质的等电点？其大小和什么有关系？
2. 经氨基酸分析测知 1mg 某蛋白中含有 45 μ g 的亮氨酸（ MW 131.2), 2
3.2 μ g 的酪氨酸 (MW 20
4.2) ，问该蛋白质的最低分子量是多少？
3. 一四肽与 FDNB 反应后，用 6mol/L 盐酸水解得 DNP-Val. 及三种其他氨基酸。当这种四肽用胰蛋白酶水解，可得到两个二肽，其中一个肽可发生坂口反应，另一个肽用 LiBH 4 还原后再进行水解，水解液中发现有氨基乙醇和一种与茚三酮反应生成棕褐色产物的氨基酸，试问在原来的四肤中可能存在哪几种氨基酸，它们的排列顺序如何？
4. 一大肠杆菌细胞中含 10 个蛋白质分子，每个蛋白质分子的平均分子量为 40000 ，假定所有的分子都处于α螺旋构象。计算其所含的多肽链长度？
5. 某蛋白质分子中有一 40 个氨基酸残基组成的肽段，折叠形成了由 2 条肽段组成的反平行β折叠结构，并含有一β转角结构，后者由 4 个氨基酸残基组成。问此结构花式的长度约是多少？
6. 某一蛋白样品在聚丙烯酰胺凝胶电泳（ PAGE ）上呈现一条分离带，用十二烷基硫酸钠（ SDS ）和巯基乙醇处理后再进行 SDS-PAGE 电泳时得到等浓度的两条分离带，问该蛋白质样品是否纯？
7. “－ Gly-Pro-Lys-Gly-Pro-Pro-Gly-Ala-Ser-Gly-Lys-Asn －”是新合成的胶原蛋白多肽链的一部分结构，问：
1) 哪个脯氨酸残基可被羟化为 4- 羟基脯氨酸？
2) 哪个脯氨酸残基可被羟化为 3- 羟基脯氨酸？
3) 哪个赖氨酸残基可被羟化？
4) 哪个氨基酸残基可与糖残基连接？
8. 一五肽用胰蛋白酶水解得到两个肽段和一个游离的氨基酸，其中一个肽段在 280nm 有吸收，且 Pauly 反应、坂口反应都呈阳性；另一肽段用溴化氰处理释放出一个可与茚三酮反应产生棕褐色产物的氨基酸，此肽的氨基酸排列顺序如何？
9. 研究发现，多聚 -L-Lys 在 pH7.0 呈随机螺旋结构，但在 pH10 为α螺旋构象，为什么？预测多聚
-L-Glu 在什么 pH 条件下为随机螺旋，在什么 pH 下为α螺旋构象？为什么？
10.Tropomyosin 是由两条α螺旋肽链相互缠绕构成的超螺旋结构。其分子量为 70 000 ，假设氨基酸残基的平均分子量为 110 ，问其分子的长度是多少？
11. 某肽经 CNBr 水解得到三个肽段，这三个肽的结构分别是： Asn-Trp-Gly-Met ， Gly-Ala-Leu ，
Ala-Arg-Tyr-Asn-Met ；用胰凝乳蛋白酶水解此肽也得到三个肽段，其中一个为四肽，用 6mo1/L 盐酸水解此四肽只得到 (Asp) 2 和 Met 三个氨基酸，问此肽的氨基酸排列顺序如何？
12. 列举蛋白质主链构象的单元及它们的主要结构特征。
13. 试比较蛋白质的变性作用与沉淀作用。
14. 将一小肽 (pI=8.5) 和 Asp 溶于 pH7.0 的缓冲液中，通过阴离子交换树脂柱后，再进行分子排阻层析，那么 Asp 和小肽哪一个先从凝胶柱上被洗脱下来，为什么？
15. 从理论和应用上说明有机溶剂、盐类、 SDS 、有机酸等对蛋白质的影响。
16. 血红蛋白和肌红蛋白都具有氧合功能，但它们的氧合曲线不同，为什么？
17. 为什么无水肼可用于鉴定 C- 端氨基酸？
18.Anfinsen 用核糖核酸酶进行的变性一复性实验，在蛋白质结构方面得出的重要结论是什么？
19. 蛋白质分离纯化技术中哪些与它的等电点有关？试述这些技术分离提纯蛋白质的原理。
20. 根据下列资料推出某肽的氨基酸排列顺序。
1 ）完全酸水解得到 Phe, Pro 、 Glu 、（ Lys)
2 、 Met 和 NH 3
2 ）用 FDNB 试剂处理得到 DNP-Phe
3) 用溴化氰水解此肽得到一个以高丝氨酸内酯结尾的二肽和一个四肽
4) 用胰蛋白酶水解可产生两个三肽
5) 用羧肽酶 A 或羧肽酶 B 处理都不能得到阳性结果
21. 高致病的厌氧细菌与气性坏疽 (gas gangrene) 病有关。它使动物组织的结构破坏。因该菌体内有胶原酶 (collagenase) ，它可催化… X-Gly-Pro-Y … (X 、 Y 是任一氨基酸）结构中… X-Gly 之间的肽键断裂，问该酶使动物组织结构破坏的机理是什么？为什么它对细菌自身没有破坏作用？
22. 一血红蛋白的电泳迁移率异常，用胰蛋白酶水解结合指纹图谱分析发现它的β链 N- 端的胰蛋白酶肽段只有 6 个氨基酸组成，而正常血红蛋白β链 N 一端的胰蛋白酶肽段为
Val-His-Leu-Thr-Asp-Glu-Glu-Lys ，问：
1) 导致上述结果的原因是什么？
2) 请比较 HbA 、 HbS 及这个异常血红蛋白在 pH8.0 条件下电泳时的电泳迁移率。
23. 细菌视紫红质 (Bacteriorhodopsin) 是嗜盐细菌盐生盐杆菌紫色质膜的惟一蛋白质组分，所以称为细菌视紫红质。因为它含有视黄醛辅基 (retinal, 故是紫色的），犹如动物的视紫红质。细菌视紫红质的分子量为 26 000 ， X- 射线分析揭示出其分子中由 7 个平行排列的α螺旋肽段，且每一螺旋肽段都横跨细胞膜（膜厚度为 4.5nm ，即该蛋白横穿质膜 7 次之多，每一跨膜片段为一α螺旋）。其功能是作为光驱动的跨膜泵（质子泵），为细胞提供能量。
1) 计算每一螺旋肽段要完全横跨细胞膜最少要有多少个氨基酸残基组成此段螺旋？
2) 估计此蛋白的跨膜螺旋部分占全部分子的百分数。
24. 某五肽完全水解后得到等摩尔的丙、半胱、赖、苯丙和丝氨酸。用 PITC 分析得到 PTH-Ser; 用胰蛋白酶水解得到一个 N- 端为 CySH 的三肽和一个 N- 端为丝的二肽；用靡蛋白酶水解上述三肽生成丙和另一个二肽，该五肽的结构如何？
25. 从 Bacillus brevis 菌的抽提物中获得的某肽具有抗菌性质，从下列资料推出此肽的结构。
1) 完全酸水解结合氨基酸分析产生等物质的量的亮、鸟、苯丙、脯和缬氨酸
2) 此肽的分子量约为 1 200
3) 羧肽酶不能水解此肽
4) 用 2,4 一二硝基氟苯处理结合酸水解并进行色谱分析，得到自由的氨基酸和一个 DNP- 鸟氨酸
5) 将此肽进行不完全水解、色谱分离结合顺序分析，得到下列的二肽和三肽：
亮一苯丙苯丙一脯鸟一亮缬 - 鸟
缬 - 鸟 - 亮苯丙 - 脯 - 缬脯 - 缬 - 鸟
26. 原肌球蛋白 (tropomyosin) 的分子量为 93 000, 而血红蛋白的分子量为 65 000, 为什
么原肌球蛋白的沉降系数比血红蛋白的小？
27. 1) 为制备柠檬酸合成酶 (CS) ，将牛心组织匀浆后，为什么先经差速离心法分离出线粒体后再进行下一步的纯化？
2) 将线粒体裂解，向裂解液中加入硫酸铵到一定的浓度，然后离心保留上清液；向上
清液中再加人硫酸铵粉末至所需要的浓度，离心，倒掉上清保留沉淀，这些操作的目的是什么？
3) 接着，将盐析所得到的柠檬酸合成酶粗制品对 pH7.2 的缓冲液透析，为什么不用水？透析的目的是什么？
4) 将上述处理所获得的 CS 粗制品进行分子排阻层析，在 280nm 下检测是否有蛋白被洗出；实验者保留第一个洗脱峰进行下一步的纯化，为什么？
5) 实验者将经分子筛层析所得到的 CS 样品又选用阳离子交换剂进行分离，上样平衡后，改用高 pH 的缓冲液洗脱，为什么？
28. 许多蛋白质富含二硫键，它们的抗张强度，黏性，硬度等都与它们的二硫键含量有关。
1) 蛋白质的抗张强度、硬度等性质与二硫键含量之间关系的分子基础是什么？
2) 多数球蛋白被加热到 65 ℃即变性丧失活性，但富含二硫键的蛋白质如牛胰胰蛋白酶抑制剂（ BPTI ）在高温下长时间加热才变性。该抑制剂含 58 个氨基酸、一条肽链、有三对二硫键。热变性的 BPTI 在冷却的条件下可以恢复其活性，为什么？
29. 何谓疏水的相互作用？为什么说非极性溶剂、去污剂可使蛋白质变性？
30. 为什么二磷酸甘油酸（ BPG ）可降低血红蛋白与氧的亲和力？
31. 将含有 Asp （ pI= 2.98) 、 Gly (pI=5.97 ）、 Thr （ pI=6.53 ）、 Leu (pI=5.98 ）、 Lys(pI=9.
74) 的 pH 为 3 ． 0 的柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的阳离子交换树脂柱上，随后用该缓冲液洗脱此柱，问这五种氨基酸将按何种顺序被洗脱？
32. 从下列资料推出一肽的氨基酸排列顺序。
1 ）含有 Phe ， Pro ， Glu ，（ Lys) 2
2) Edman 试剂处理生成 PTH-Glu
3) 用胰蛋白酶、羧肽酶 A 和 B 处理都不能得到任何较小的肽和氨基酸
33. 多聚 L-Leu 肽段在二氧杂环己烷（ dioxane) 存在时可形成α螺旋结构，但多聚 L-Ile 不能，为什么？
34. 一次突变，某蛋白质分子内的一个丙氨酸转变为缬氨酸导致该蛋白质生物活性的丢失；然而在另一次突变时，由于一个异亮氨酸转变为甘氨酸而使该蛋白质的活性恢复了，请分析可能的原因是什么？
35. 甘氨酸是蛋白质进化中高度保守的氨基酸残基吗？为什么？
36. 在 pH7.0 时蛋白质分子中能与精氨酸侧链形成氢键或静电的相互吸引的侧链基团是哪些？
37. 多数蛋白质分子中蛋氨酸和色氨酸的含量较低，而亮氨酸和丝氨酸等的含量较高；有趣的是：蛋氨酸和色氨酸都只有一个密码子与之对应，而亮和丝等有多个密码子。请分析：一个氨基酸密码子的数目与它在蛋白质中出现的频率之间的关系及这种关系的生物学意义是什么？
38. 从蛋白质的一级结构可预测它的高级结构。下面是一段肽链的氨基酸排列顺序：“ L- A-H-T-Y-G-P-F-Z （ Q ）一 A-A-M-C-K-W-E-A-Z （ Q ） -P-D-G-M-E-C-A-F-H-R ”，问：
1) 你认为此段肽链的何处会出现β转角结构？
2 ）何处可形成链内（ intra- ）二硫键？
3) 假定上述顺序是一个大的球蛋白分子中的一部分结构，指出 D, I, T, A, Z (Q) 、 K 氨基酸残基可能在蛋白质分子的表面还是内部？
39. 以丙氨酸为例说明为什么等电状态的氨基酸应以两性离子而不是中性分子的形式存在？
40. 从下列资料推出一个肽的氨基酸排列顺序：
1 ）用 6mo1/L 盐酸完全水解此肽结合氨基酸，分析可知，此肽含有甘、亮、苯丙和酪四种氨基酸，且甘：亮：苯丙：酪 =
2 ： 1 ： 1 ： 1
2) 用 2,4 一二硝基氟苯（ FDNP ）试剂处理此肽得到了 DNP- 酪氨酸，无自由的酪氨酸产生。
3) 用胃蛋白酶水解此肽得到两个肽段，一个二肽含苯丙氨酸和亮氨酸，一个三肽含酪氨酸及 2 个甘氨酸。
第一章蛋白质化学答案
解释题答案
1. 属于结合蛋白质，由蛋白质和某些色素类物质结合而成。
2. 直接与金属结合的蛋白质，如铁蛋白 (ferritin) 含铁，乙醇脱氢酶含锌等。
3. 分子中含磷酸基，磷酸基一般与蛋白质分子中的丝氨酸或苏氨酸通过酯键相连。如酪蛋白，胃蛋白酶等。
4. 分子中的非蛋白部分为核酸。核蛋白分布广泛，存在于所有的细胞中。
5. 蛋白质和脂类结合构成脂蛋白。如卵黄球蛋白，凝血致活酶等都是重要的脂蛋白。在脂蛋白中，脂类和蛋白质之间以非共价键结合。脂蛋白中的蛋白质部分称为脱辅基蛋白或载脂蛋白（ Apoprotein) 。
6. 蛋白质和糖类结合构成糖蛋白。糖蛋白广泛存在于动物、植物、真菌、细菌及病毒中。
7. 组蛋白是真核细胞染色体的结构蛋白，含精氨酸和赖氨酸多，所以呈碱性。在进化上，组蛋白高度保守，无组织特异性。胸腺和胰腺中含组蛋白多。
8. 将不同来源的蛋白质混合食用，以提高蛋白质生理价值的作用称为蛋白质的互补作用。
9. 既然蛋白质中含氮量平均为 16 ％，那么任何生物样品中，每克氮的存在，大约表示该样品中含有 100/16= 6.25 克蛋白质。6.25 常称为蛋白质系数。
L0. 其分子中含有氨基和羧基，且氨基和羧基都连在同一个α - 碳原子上的氨基酸称为α - 氨基酸。
11. 动物及人体内不能合成，必需由食物中供给的氨基酸称为必需氨基酸。如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缬氨酸。
12. 动物和人体内能够合成，不需从外界供给的氨基酸称为非必需氨基酸。
13. 体内虽能合成，但合成的量不足以满足特殊生理状态下的需要。如组氨酸，精氨酸和酪氨酸。
14. 又称兼性离子，偶极离子，即在同一个分子中含有等量的正负两种电荷。
15. 在一定的 pH 条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的 pH 值称为该种氨基酸的等电点。即氨基酸的等电点是它呈现电中性时所处环境的 pH 值。
16. 指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。构象的改变是由于单键的旋转而产生的，不需有共价键的变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。
17. 指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位置所形成的不同立体结构。如几何（顺反）异构体中，取代基团因受双键的限制，而有顺式和反式两种构型。在光学异构体中， a 一碳原子上的四个基团不同，只可能取两种不同的空间排布，这两种不同的空间排布称为不同的构型。构型的改变必须有共价键的断裂。
18. 肽链中的每一个氨基酸，由于相互连接失去一分子水，与原氨基酸比较，分子稍有残缺，通常把肤链中的每一个氨基酸单位称为氨基酸残基。
19. 多肽链的主链骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布，而其他部分在空间的排布则是无规则的，如无规则的卷曲结构。这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性的结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。二级结构与侧链 R 的构象无关。维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。
20. 肽单位是多肽链中从一个 a 一碳原子到相邻 a 一碳原子之间的结构。它是肽链主链骨架中的重复结构。
21. 由于肽键具有部分双键的性质，因而不能自由旋转；使得肽键所连接的六个原子同处于一个平面上，这个平面被称为肽平面或酰胺平面。
22. 肽链主链骨架围绕中心轴盘绕折叠所形成的有规则的结构称为 a 螺旋结构。每圈螺旋包含 3.6 个氨基酸残基，螺旋的螺距为 0.54nm 。结构的稳定主要靠链内氢键。
23. 又称为β结构等，是蛋白质分子中较常见的一种二级结构类型。两条或两条以上的比较伸展的多肽链，通过链间氢键维系固定所形成的类似片状的结构称为β折叠结构。
24. β转角结构又称为β回折、β弯曲或发卡结构。蛋白质分子中的多肽链在盘绕折叠形成高级结构时经常会出现 180 度的回折，回折处的结构被称为β转角。一般由四个连续的氨基酸残基组成。脯氨酸和甘氨酸常出现在β回折结构中。此种结构的稳定主要靠第一个氨基酸羰基的氧与第四个氨基酸的亚氨基之间形成的氢键。
25. M. Rossmann 等人的研究发现，蛋白质的多肽链在三维折叠中往往形成有规则的二级结构聚集体。在球状蛋白质中，更常见的是两个β a β聚集体连在一起，形成βαβαβ结构，称为 Rossmann 卷曲。
26. 在蛋白质分子中，由二级结构间组合的结构层次称为超二级结构。超二级结构一般以一个整体参与三维折叠，充做三级结构的构件。
27. 结构域又称为辖区。在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
28. 有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。这种由数条具独立的三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而成的聚合体结构就是蛋白质的四级结构。
29. 蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。三级结构指多肽链中所有原子在空间中的排布。此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。
30. 在具有四级结构的蛋白质中，每一个具有独立的三级结构的多肽链称该蛋白质的亚单位。
31. 不同的蛋白质由于氨基酸组成不同，结构不同，从溶液中析出所需要的盐的浓度不同。向含有多种蛋白质的溶液中加入不同浓度的盐，使不同的蛋白质依次从溶液中沉淀出来的方法称为分级盐析。因为盐类既是电解质，又是脱水剂，使蛋白质失去电荷，脱去水化层而沉淀。硫酸铵因其在水中的溶解度大，它是常用的沉淀蛋白质的盐类。
32. 蛋白质因受某些物理的或化学的因素的影响，分子的空间构象破坏，从而导致其理化性质、生物学活性改变的现象称为蛋白质的变性作用。强酸、强碱、剧烈搅拌、重金属盐类、有机溶剂、脲、胍类、超声波等都可使蛋白质变性。
33. 由于水化层和双电层的存在，蛋白质溶液是一种稳定的胶体溶液。如果向蛋白质溶液中加入某种电解质，以破坏其颗粒表面的双电层或调节溶液的 pH, 使其达到等电点，蛋白质颗粒因失去电荷变得不稳定而将沉淀析出。这种由于受到某些因素影响，蛋白质从溶液中析出的作用称为蛋白质的沉淀作用。
34. 生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质。能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂。如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等都能沉淀生物碱，故称它们为生物碱试剂。
35. 有些蛋白质分子中只有氨基酸成分，这种蛋白质称为单纯蛋白质，也称简单蛋白质。有些蛋白质分子中，除了氨基酸外，还有其他的成分存在，如糖、脂、核酸、金属离子等，这些蛋白质被称为结合蛋白质。
36. 有些蛋白质存在于不同的生物体内，但具有相同的生物学功能，这些蛋白质被称为同功能蛋白质或同源蛋白质。
37. 像多糖、核酸和蛋白质一类的外来物质（一般称为抗原）侵入机体时，机体的免疫系统会产生相应的被称为抗体的物质与之反应。人类产生的抗体种类很多，其化学本质均属于球蛋白；世界卫生组织（ WHO ）建议将各类抗体统称为免疫球蛋白。注意：抗体都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白不一定都是抗体。
38. 蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的 pH 值有关。调节溶液的 pH 值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一 pH 时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的 pH 值即为该种蛋白质的等电点。
39. 在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点的测定时，所得到的值称为等离子点，即分子带电情况仅仅取决于分子本身的解离情况。
40. 在稀盐溶液中，大多数蛋白质的溶解度增加，这种现象称为盐溶作用。
41. 如果向蛋白质溶液中加入大量的盐类，如硫酸铵，蛋白质的溶解度逐渐下降，以致从溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析作用。
42. 它主要描述 pH 值或 H+ 浓度以及二氧化碳分压的变化对血红蛋白结合氧能力的影响。在 pH 一定的条件下，二氧化碳分压升高，血红蛋白对氧的亲和力降低；在生理 pH 范围内， H + 浓度升高（即降低 pH), 促进血红蛋白释放氧。此现象最初由丹麦科学家 C. Bohr 发现，因此称为 Bohr 效应。
43. 多肤链中，α -C － N 和α -C － C 键都是单键，可以自由旋转。其中α -C － N 键旋转的角度通常用φ表示；α -C － C 键旋转的角度一般用ψ表示，它们被称为α - 碳原子的二面角。
44. 在直链肽分子中，尽管它的α - 氨基和α - 羧基之间相互连接，但在其一端仍有自由的氨基存在，此端被称为氨基末端或 N- 端。
在直链肤分子中，尽管它的α - 氨基和α - 羧基之间相互连接，但在其一端仍有自由的羧基存在，此端被称为羧基末端或 C- 端。
45. 指动物体内的各种膜；另外像人造火棉胶、羊皮纸、玻璃纸等，这类膜上具有小孔，只允许水及小分子物质通过，而蛋白质等大分子不能通过，故称为“半透膜”。在生产实践中可用这种半透膜作成的透析袋除去蛋白质样品中所混有的小分子物质，达到纯化蛋白质之目的。
填空题答案
1. 球状，纤维状
2. 简单蛋白质，结合
3. 结构蛋白，精氨酸和赖
4. 70%o-80 ％的乙醇，水
5. 一切蛋白质都含有氮元素， 16 ％
6. a 一氨基酸，β一吸收
7. 化学性质、熔点和溶解度，生理功能
8. 组氨酸，脯氨酸
9. 充当酸，碱
10. 动物及人体，必须由食物中供给
11. 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸等，最大性的结构， a 螺旋、β折叠
12. 甘氨酸，旋光性
13. 等电点，溶解度降低
14. 氨基酸或核昔酸，离子交换荆（离子交换树脂）
15. 氨基酸，亚硝酸
16. 寡肽，聚肽或多肽
17. 找不到它的自由的氨基端，自由的羧基端
18. 侧链 R, 氢键
19. 处于一个平面上，酰胺平面或肽平面
20. 基本单位，根本原因
21. 二级结构，β a β型
22. 分子表面，分子的内部
23. 一条，没有生物学
24. 多肽链主链骨架盘绕折叠形成的有规律
25. 集合体，超二级结构
26. β折叠， a 螺旋
27. 等电点，分子量
28. S ， 1 X 10-13s
29. 刚性平面，肽键具有部分双键的性质
30. 氨基酸，氨基酸 46. 间，内
31. 蛋白质的酸碱性质，蛋白质的分子大小
32. 蛋白质与特定的化学基团的专一性结合，疏水的相互作用
33. pI= (pK, ＋ pK3 )/2,2.77
34. 含有自由氨基的那一端，自由羧基的那一端
35. 紫色，氨基酸
36. 性质，功能
37.2,4 一二硝基氟苯，异硫氰酸苯酯
38. 赖氨酸，精氨酸
39. 氨基酸，肽键
40. 肽链主链骨架的结构，侧链 R 的构象
41. 甘氨酸，偏振
42. 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸， 280nm
43. 兼性，正
44. L2 HZ , 二硫键
45. 二硫键，巯基乙醇
46. 间，内
47. 可变区，不变区
48. 反平行的β折叠片，β折叠片
49. 所改变，溶解度最小
50. 脯氨酸，亚
51. 酸，碱
52. 四级，共价键，四级结构
53. 谷氨酰胺，天门冬酰胺
54. 水化层，双电层
55. 氢键，氢键
56. 胰岛素原，一条
57. 平行，反平行
58. 两条，二硫键
59. 非共价键，二硫键
60. 共振，双健
选择题答案
1. 3 ）
2. 3 ） 3 . 2 ） 4. 4 ） 5. 1 ）
6. 3 ）
7. 4 ）
8. 2 ）
9. 4 ） 10. 1 ）
11 . 3 ） 12. 3 ） 13 . 3 ） 14. 3 ） 15. 4 ）16 . 3 ） 17 . 3 ） 18 . 3 ） 19 . 3 ） 20. 3 ）21 . 2 ） 22 . 2 ） 23. 3 ） 24. 3 ） 25 . 4 ）26. 3 ） 27. 3 ） 28. 3 ） 29. 3 ） 30. 2 ）
31 . 2 ） 32. 3 ） 33 . 2 ） 34 . 2 ） 35. 2 ）36. 3 ） 37. 1 ） 38. 3 ） 39 . 3 ） 40. 4 ）
41 . 1 ） 42. 4 ） 43. 4 ） 44. 4 ） 45 . 3 ）46. 3 ） 47. 1 ） 48. 3 ） 49 . 4 ） 50. 3 ）
51 . 4 ） 52. 3 ） 53 . 3 ） 54. 3 ） 55. 3 ）56 . 3 ） 57 . 4 ） 58. 2 ） 59 . 2 ） 60. 4 ）
是非题答案
1. 错
2. 错
3. 对
4. 错
5. 错
6. 错
7. 错 8. 错 9. 错 10. 对 11. 错 12. 错
13. 错 14. 错 15. 错 16. 对 17. 对 18. 错
19. 错 20. 错 21. 错 22. 错 23. 错 24. 错
25. 错 26. 错 27. 错 28. 对 29. 错 30. 错
31. 对 32. 错 33. 错 34. 错 35. 对 36. 错
37. 错 38. 对 39. 错 40. 错 41. 对 42. 错
43. 错 44. 错 45. 错 46. 错 47. 错 48. 错
49. 错 50. 错 51. 错 52. 对 53. 错 54. 对
55. 错 56. 错 57. 对 58. 错 59. 对 60. 错
问答题答案
1. 蛋白质是两性电解质，既可与酸，又可与碱相互作用。溶液中蛋白质的带电情况，与它所处环境的 pH 值有关。调节溶液的 pH 值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一 pH 时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数相等，即静电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的 pH 值即为该种蛋白质的等电点。
蛋白质的等电点主要取决于该蛋白质的氨基酸组成。含碱性氨基酸多的蛋白质其等电点要比含酸性氨基酸多的蛋白质的等电点高（大）；此外，蛋白质的解离情况与所处环境的 pH 值、离子强度、离子的种类等有关，所以蛋白质的等电点不是一个精确的固定值，与测定时所用的缓冲液的性质、 pH, 离子强度等有关。
2. 根据亮氨酸含量计算的最低分子量为：
根据色氨酸含量计算的最低分子量为：
根据氨基酸残基计算最低分子量的原理，一般是假定在一个蛋白质分子中只有一个
该氨基酸残基存在。
亮和色的摩尔数比率是：
因此，该蛋白质的最小分子量应是每分子中含有 3 个亮氨酸残基， 1 个色氨酸残基时的分子量。即： 2915.6 × 3 ＝ 8 746.8 或 8 801.7 × 1
3 . Val-Arg-Gln （或 Asn)-Gly
LiBH 4 是一个特殊的还原剂，能使羧酸直接还原为醇而不经醛中间物。
4.546nm 。
5. 构成β折叠结构的氨基酸残基数为 36 个，每条应有 18 个氨基酸残基。在β折叠结构中每
两个相邻的氨基酸残基的轴心距为 0.35nm ，故 18 × 0.35nm 等于 6.3nm （至少为 6.3nm ）。
6. 该蛋白质样品是均一的。 PAGE 电泳法的分辨率很高，在这种电泳中只得到一条分离带，说明纯度很好。在 SDS-PAGE 电泳中得到等浓度的两条分离带，证实该蛋白含有两个亚基，而不含有杂质。
7. 1) 和 2) 脯氨酰羟化酶不能使游离的脯氨酸进行羟基化。在胶原分子中，甘氨酸氨基端的脯氨酸可被羟化为 4- 经基脯氨酸，甘羧墓端的脯氨酸可被羟化为 3- 羟基脯氨酸。
3) 在甘氨酸氨基端的赖氮酸 (3 位的赖）可被羟基化为羟赖氨酸，在甘氨酸羧基端的赖氨酸 (11 位的赖）可被经基化为 3- 羟赖氨酸。
4 ） 3- 羟赖氨酸可连接糖残基。
8. Tyr-Arg-Lys-Met-Gln （ Asn ）
9. 在 pH7.0 时赖氨酸侧链上的。氨基带正电荷，它们之间的静电排斤作用阻止了α螺旋的形成。在 pH10 时，由于接近赖氨酸的等电点，侧链是非质子化的状态，允许口螺旋的形成。对多聚 -L-Glu 来说，在 pH7.0 时，由于侧链羧基都带负电荷，它们之间的静电排斥，将干扰α螺旋的形成，应呈随机螺旋状态，在接近谷氨酸侧链的 pK 值为 4.25 ～ 4.0 时，因谷氨酸的侧链侧墓是非质子化的，应呈螺旋构象。
10. 由于是两条链构成的超螺旋结构，每条链的分子量为 35 0000 而氨基酸残基的平均分子量为 110, 故每条肽链应含有 318 个氨基酸残基 (35 000/110), 318 × 0.15nm, 等于 47. 7nm 长。
11. 根据条件 1, 该肽的可能顺序为：
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。 二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 蛋白质 （一）名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） (二) 填空题 1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。 （一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨）， 使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 考试范围 一、生物大分子的结构与功能 1.蛋白质 2.核酸 3.酶 二、物质代谢 4.糖代谢 5.脂类代谢 6.氨基酸代谢 7.核苷酸代谢 近三年考试生物化学试题分布情况 内容题量比例 蛋白质结构和功能9 15.8 核酸的结构和功能 4 7 酶10 17.5 糖代谢10 17.5 脂类代谢 3 5 氨基酸代谢10 5 核苷酸代谢 3 5 第一节蛋白质的结构与功能 大纲解读： 1.蛋白质的分子组成 （1）蛋白质的平均含氮量 （2）L-α-氨基酸的结构通式 （3）20种L-α-氨基酸的分类 2.氨基酸的性质 3.蛋白质的分子结构 4.蛋白质结构与功能的关系 （1）血红蛋白的分子结构 （2）血红蛋白空间结构与运氧功能关系 （3）协同效应、别构效应的概念 5.蛋白质的性质 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白样品的平均含氮量 2.L-α-氨基酸的结构通式 3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称 （一）蛋白样品的平均含氮量 1.组成蛋白质的元素及含量 （1）主要元素：碳（50～55%）、氢（6～8%）、氧（19～24%）、氮（16%）、硫（0～ 4%） （2）其他：磷、铁、锰、锌、碘等（元素组成） 2.蛋白质含量测定（测氮法） （1）蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于 6.25克蛋白质。 （2）每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量× 6.25 A型题： 测得某一蛋白质样品（奶粉）含氮量为0.40克，此样品约含蛋白质（）克。 A.2.0 B.2.5 C.3.0 D.3.5 E.4.0 [答疑编号111020801：针对该题提问] 『正确答案』 B 『答案解析』每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量× 6.25＝ 0.40×6.25＝2.5克。 （二）蛋白质的基本组成单位 1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 2.氨基酸通式： 3.存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。甘氨酸的结构式： 4.特殊氨基酸： 脯氨酸（亚氨基酸）结构式： 5.氨基酸分类: （1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸（亚氨基酸） （7种）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷 第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。 7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。 13．氨基酸的结构通式为。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 第二章蛋白质化学 一、填空题： 1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。 2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。 3、能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是。 4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。 5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。 6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。 7、一个四肽Lys-V al-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。 8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。 9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。 10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。 11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。 13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。 14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。 15、已知下列肽段： (1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu— (2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala— (3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala— (4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-V al— 其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是；在280nm有最大光吸收的是；可能形成二硫键桥的是；α—螺旋中断的是。 二、选择题(只有一个最佳答案)： 1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( ) A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( ) A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( ) A、7.26 B、5.97 C、7.14 D、10.77 －第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少？ A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸就是: A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的就是: A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要就是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素就是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征就是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性就是由于: A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点就是: A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.＞8 C.＜8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上就是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸 2.下列哪些就是碱性氨基酸: A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸就是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的就是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层 C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些就是正确的: A.就是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键就是: A.肽键 B.疏水键 C.离子键 D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A.pI为4、5的蛋白质 B.pI为7、4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质 D.pI为6、5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有: 蛋白质习题 一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16％。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。 二、填空题 1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不 含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分 子中都含有、、与三种 氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸2．肽3．肽键4．肽键平面5．蛋白质一级结构6．α-螺旋7．模序 8．次级键9．结构域10．亚基11．协同效应12．蛋白质等电点13．蛋白质的变性14．蛋白质的沉淀15．电泳 16．透析17．层析18．沉降系数19．双缩脲反应20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。 25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．天冬氨酸 E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸 B．焦谷氨酸 C．亮氨酸 D．丝氨酸 E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的:B A．谷氨酸 B．色氨酸 C．苯丙氨酸 D．组氨酸 E．赖氨酸 第2章核酸的结构与功能 选择题 1．下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA：A A．尿嘧啶 B．腺嘌呤 C．胞嘧啶 D．鸟嘌呤 E．胸腺嘧啶 2．DNA变性是指：D A．分子中磷酸二酯键断裂生物化学第一章蛋白质习题含答案
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