－第一章蛋白质化学测试题－－
一、单项选择题
1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少？
A.2.00g
B.2.50g
C.6.40g
D.3.00g
E.6.25g
2.下列含有两个羧基的氨基酸就是:
A.精氨酸
B.赖氨酸
C.甘氨酸
D.色氨酸
E.谷氨酸
3.维持蛋白质二级结构的主要化学键就是:
A.盐键
B.疏水键
C.肽键
D.氢键
E.二硫键
4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的就是:
A.天然蛋白质分子均有的这种结构
B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性
C.三级结构的稳定性主要就是次级键维系
D.亲水基团聚集在三级结构的表面
E.决定盘曲折叠的因素就是氨基酸残基
5.具有四级结构的蛋白质特征就是:
A.分子中必定含有辅基
B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成
C.每条多肽链都具有独立的生物学活性
D.依赖肽键维系四级结构的稳定性
E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成
6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定:
A.溶液pH值大于pI
B.溶液pH值小于pI
C.溶液pH值等于pI
D.溶液pH值等于7.4
E.在水溶液中
7.蛋白质变性就是由于:
A.氨基酸排列顺序的改变
B.氨基酸组成的改变
C.肽键的断裂
D.蛋白质空间构象的破坏
E.蛋白质的水解
8.变性蛋白质的主要特点就是:
A.粘度下降
B.溶解度增加
C.不易被蛋白酶水解
D.生物学活性丧失
E.容易被盐析出现沉淀
9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为:
A.8
B.＞8
C.＜8
D.≤8
E.≥8
10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？
A.半胱氨酸
B.蛋氨酸
C.胱氨酸
D.丝氨酸
E.瓜氨酸
二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上就是正确的,错选或未选全的均不给分)
1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸
2.下列哪些就是碱性氨基酸: A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸
3.芳香族氨基酸就是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸
4.关于α-螺旋正确的就是:
A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周
B.为右手螺旋结构
C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定
D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧
5.蛋白质的二级结构包括:
A.α-螺旋
B.β-片层
C.β-转角
D.无规卷曲
6.下列关于β-片层结构的论述哪些就是正确的:
A.就是一种伸展的肽链结构
B.肽键平面折叠成锯齿状
C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成
D.两链间形成离子键以使结构稳定
7.维持蛋白质三级结构的主要键就是:
A.肽键
B.疏水键
C.离子键
D.范德华引力
8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？
A.pI为4、5的蛋白质
B.pI为7、4的蛋白质
C.pI为7的蛋白质
D.pI为6、5的蛋白质
9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:
A.中性盐沉淀蛋白
B.鞣酸沉淀蛋白
C.低温乙醇沉淀蛋白
D.重金属盐沉淀蛋白
10.变性蛋白质的特性有:
A.溶解度显著下降
B.生物学活性丧失
C.易被蛋白酶水解
D.凝固或沉淀
三、填空题
1.组成蛋白质的主要元素有_________,________,_________,_____ , ____。
2.不同蛋白质的含________量颇为相近,平均含量为________%。
3.蛋白质具有两性电离性质,大多数在酸性溶液中带______电荷,在碱性溶液中带_______电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时,它所带的正负电荷数相待,此时的蛋白质成为
_________,该溶液的pH值称为蛋白质的__________。
4.蛋白质的基本组成单位就是_________,有_________种。
5.在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的________与另一个氨基酸α碳原子上的
________脱去一分子水形成的键叫________,它就是蛋白质分子中的基本结构键。
6.蛋白质颗粒表面的_________与_________就是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
7.蛋白质变性主要就是因为破坏了维持与稳定其空间构象的各种_________键,使天然蛋白质原有的________与________性质改变。
8.按照组成分分类,蛋白质分子组成中仅含氨基酸的称_______,分子组成中除了蛋白质部分还有非蛋白质部分的称_________,其中非蛋白质部分称_________。
9、维持蛋白质三级结构的主要键就是_________,_________,_________,_________。
四、名词解释
1、蛋白质的一级结构、蛋白质的二级结构、蛋白质的三级结构、蛋白质的四级结构
2、蛋白质的等电点
3、肽单元(肽键平面)
五、简答题
1、举例说明蛋白质的一级结构与功能的关系,空间结构与功能的关系。
2、写出二肽的形成过程。
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH （一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨）， 使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。 二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。 7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。 13．氨基酸的结构通式为。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。 8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 <碱性氨基酸；PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为（ ）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH 第一章 一。叙述L-α氨基酸的结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质关 系？ ，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20 中，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外），结构特点：α氨基酸是羧酸分子 中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸 的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。 通式如下，R为侧链，连接—COOH的碳为α -碳原子。为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R结构各异。 根据侧链结构可分为1.含烃链的。非极性脂肪族氨基酸如丙氨酸。 2。含极性不带电荷侧链的极性中性氨基酸。如半胱氨酸。 3.含芳香基的含芳香环氨基酸：如酪氨酸 4.含负性解离基团的酸性氨基酸。如谷氨酸 5.含正性解离截团的碱性氨基酸。如精氨酸。 二。简述蛋白质一级结构，二级结构，三级结构，四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系？ 一级结构：蛋白质分子中从N端到C端，氨基酸分子的排列顺序称为蛋白质的一级结构。（主要化学键是肽键也包括二硫键） 二级结构：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架原子的相对空间位置。（N 氨基氮，C a碳，C o（羰基碳））3个原子的依次重复排列。主要靠：氢键 三级结构：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条太链所有原子中三维空间的排布位置。（三级结构的形成和稳定性主要依靠次级键如：疏水键，盐键，氢键，范德华力） 四级结构：（体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多太链，每一条链多太链都有其完整的三级结构，称为亚基） 四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要靠：氢键和离子键。 结构层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础。氨基酸残基影响二级结构的形成，二级结构是以一级结构为基础的，氨基酸残基社和形成a折或 者贝塔折叠，就会出现相应的二级结构。 ？？？ 《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词： 氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基； 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？ 答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？ 答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理； 答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶 生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 元素、营养与健康 【学习目标】 1.了解营养素是指蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水等六类物质；掌握蛋白质、糖类、油脂、维生素与人体健康的关系；了解六大营养素对人体生命活动的重要意义及合理安排饮食的重要性。 2.了解人体的元素组成及一些元素对人体健康的影响。 【要点梳理】 要点一、蛋白质（高清课堂《化学与生活》课题１、一） 1.蛋白质：蛋白质是构成人体细胞的基本物质，是机体生长及修补受损组织的原料，也是人体不可缺少的营养物质。 一切重要的生命现象和生理功能都离不开蛋白质，可以说没有蛋白质就没有生命。蛋白质经水解最终生成各种氨基酸，所以氨基酸是组成蛋白质的基石。氨基酸不仅可以被氧化，放出供人体活动的热量，同时还会重新组成人体所需的各种蛋白质，维持人体的生长发育和组织更新。此外，调节生理机能的某些激素也是蛋白质，生物催化剂——酶的化学成分也是蛋白质，皮肤、毛发等也都是由蛋白质组成的。蛋白质是主要的生命基础物质之一，在人的生命活动中执行着各种功能，扮演着各种角色。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能： （1）血红蛋白——人体内氧气的传输者 生命离不开氧气，人体内的血红蛋白是人类吸入氧气和呼出二氧化碳过程中的载体。但是空气中的污染物CO与血红蛋白的结合能力却特别强，是氧气的200倍。当CO浓度较大时，因CO与血红蛋白牢固结合，使其丧失输氧功能，会使人因缺氧而中毒，甚至窒息死亡。煤等燃料不完全燃烧时会生成CO，抽烟时吐出的烟气中也含有CO。 （2）酶（一类重要的、特殊的蛋白质）——生命过程中的催化剂 在我们人体内进行着许多化学反应，这些反应的共同点是在温和的条件下进行，反应速率大，反应十分完全，且易于灵活控制，能够按环境的变化和身体的需要不断地加以调整。这一切都依靠一类特殊的蛋白质——酶来完成。 酶的催化作用具有以下特点：a.条件温和，不需加热；b.具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率比普通催化剂高107～1013倍。c.具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应，淀粉酶只对淀粉水解起催化作用，如同一把钥匙开一把锁。 酶在其他行业已得到广泛应用，如淀粉酶应用于食品、发酵等工业；蛋白酶用于医药等方面；酶还可用于疾病的诊断；在洗涤剂中加入酶可增强去污效果。酶还有其他许多重要的应用，科学家们将应用酶来解决当今世界三大问题之一的粮食问题。 3.蛋白质的变性： 羊毛衣物为什么不能用普通肥皂（呈碱性）洗涤呢？高温蒸煮，为什么能杀菌消毒呢？这是因为当蛋白质分子受某些物理因素（如高温、紫外线、超声波、高电压等）和化学因素（如酸、碱、有机溶剂、重金属盐等）的影响时，其结构会被破坏，导致其失去生物活性（称为蛋白质的变性）。 例如，在许多建筑材料、绝缘材料、家具、清洁剂、化妆品，香烟烟雾中都含有甲醛，均会成为居室的污染源，对人类的健康造成危害。制作动物标本的福尔马林的化学成分为甲醛（防腐剂福尔马林的主要成分）会与蛋白质中的氨基酸反应，使蛋白质分子结构发生变化，从而失去生物活性并发生凝固，所以用福尔马林制作的标本能长久保存。 【要点诠释】 1.食物的成分主要有蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水六大类，通常称为六大营养素。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能，为了维持人的正常生命活动，我们必须注意防止有害物质（如甲醛、一氧化碳）对人的肌体蛋白质的侵害。 要点二、糖类、油脂、维生素第一章蛋白质化学习题答案
生物化学第一章蛋白质习题含答案
生物化学-蛋白质化学练习含答案
蛋白质化学复习题1
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生物化学名词解释——蛋白质
1蛋白质化学(答案)
生物化学课后题1章
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