生物化学与分子生物学生化综述
. 生物化学综述题目：蛋白质泛素化修饰及其应用院系：
生命科学技术学院专业：
生物化学与分子生物姓名：
学号：
蛋白质泛素化修饰及其应用摘要：
泛素- 蛋白质泛素化修饰及其应用院系：
生命科学技术学院专业：
生物化学与分子生物姓名：
学号：
蛋白质泛素化修饰及其应用摘要：
泛素：泛素化；p53；
NF－κB；
GADD45α；
细胞应激1 蛋白质的泛素化修饰反应1.1泛素及泛素化泛素(Ubiquitin)是一种由76 个氨基酸构成、在真核生物中广泛存在并具有高度保守性的多肽[1]。
一个或多个泛素分子在一系列酶的作用下与底物蛋白质分子共价结合的翻译后修饰过程称为泛素化修饰(Ubiquitination/Ubiquitylation)。泛素化修饰最早被发现的功能是标记靶蛋白,使之被蛋白酶体识别并降解,整个过程涉及泛素分子、底物蛋白、多种酶系统(如泛素激活酶(Ubiquitin-p53；
生化及分子生物学复习资料（15天15题） 一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋 二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应 三、酶催化作用特点 一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子） 维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原 四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。
2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。 呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。 糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程） 六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用 七、如何判断蛋白质的营养价值
合肥学院 2012届生物化学综述 题目糖代谢综述 姓名：余同节 专业：生物工程 班级： 12级生物工程（1）班 学号： 1202011036 指导教师：肖厚荣
2013 年 10 月 22 日 高血压合并与糖代谢 摘要：高血压常合并有糖代谢异常，有关高血压与糖代谢异常在发病机制和病理过程中对心血管系统特别是对左心室重构的影响和内在相关联系国内外已有不少的研究报道，目前这也是该领域研究讨论的重点和热点。本文通过复习相关文献就糖代谢异常对高血压左心室重构影响的研究进展综述如下。 关键词：高血压糖代谢异常左心室重构 高血压和糖尿病目前已成为我国面临急需解决和防治的重大社会公共卫生问题。两大疾病的发病率、致残率、致死率都居高不下，并且患病者的知晓率、控制率低，每年消耗巨大的财力和卫生医疗资源，因此对高血压糖尿病的研究和防治在我国公共卫生领域具有重大意义。 1 高血压与糖尿病的流行病学特征 随着我国经济的快速发展，高血压和糖尿病呈显著增高趋势。我国先后进行过四次大规模高血压患病率的人群抽样调查，根据最近一次既2002年调查数据，我国18岁以上成人高血压18.8%，估计目前我国最少约有2亿高血压患者，每10个成人中就有2人患高血压。我国的高血压患者约占全球高血压总人数的1/5[1]。而糖尿病最近几年流行情况更为严重。2007 年全国14 个省市进行了糖尿病的流行病学调查。通过加权分析，在考虑性别、年龄、城乡分布和地区差别的因素后，估计我国20 岁以上的成年人糖尿病患病率为9.7%，中国成人糖尿病总数达9240万[2]，我国可能已成为糖尿病患病人数最多的国家。上述发病率情况正呈一个快速增高的趋势。短期内我国高血压和糖尿病患病率急剧增加可能有多种原因,但两病增高的可能公共原因是：1．城市化：
大连海事大学 《生物化学》课程教学大纲 课程编号 适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试 执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长（主任）签字 一、本课程的性质和目的 生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科，是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 通过生物化学课程学习，学生将能够： 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力，以及严谨求实的科学态度。 二、课程简介 生物化学是生命科学领域重要的基础学科，它是一门主要运用化学的原理、技术和方法，同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 作为生命学科必不可少核心，近年来，生物化学的发展突飞猛进，已经成为生命学科中最先进的领域之一，正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 三、课程教学内容 绪论：生化的研究对象；产生和发展；课程体系；学习方法。 生物有机体：生物体的化学组成；分子间相互作用；细胞及细胞器；生物膜。 生物大分子：蛋白质；酶；核酸；维生素& 激素。 生物体代谢：糖代谢；氧化磷酸化；脂类代谢；氨基酸代谢&尿素循环；核苷酸代谢，物质代谢的相互联系（糖-脂；糖-蛋白；脂-蛋白；核酸与其他）。 遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质：DNA复制；RNA生物合成；蛋白质生物合成。 生化过程的相互作用与调控：调节（酶水平；激素水平；神经系统）。
生物化学基本概念
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生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋
1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角
19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶
糖类 1. 糖类是多羟基醛类或多羟基酮及其聚合物和某些衍生物的总称 2. 旋光异构 凡是使“平面偏振光”偏振平面发生旋转的物质，称旋光活性物质，构型不同的分子旋光性不同，此现象称为旋光异构现象。 注：旋光性的大小和方向用旋光度来衡量，但是某种物质的旋光度并不是恒定值，受到多种因素的影响。 3. 构象（Conformation）：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单链周围的原子旋转所产生的空间排布。从一种构象变成另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新生成。 构型（configuration）：指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。 4. 葡萄糖与甘露糖、半乳糖相比较，仅一个不对称C原子构型有所不同，这种非对映异构物称为差向异构体（epimers）。但是甘露糖、半乳糖这两不是差向异构体。 5. 葡萄糖空间的排列有两种形式，它们互为对映异构体（antipode），分别用D-型或L-型表示， *葡萄糖的构型取决于第五位羟基，如果在投影式中此碳原子上的-OH与D(+)-甘油醛的C2-OH有相同取向，则称D型糖，反之L型糖； 自然界中的葡萄糖都是D-型结构。 6.变旋现象 许多单糖，新配制的溶液会发生旋光度的改变，这种现象称变旋。 葡萄糖的变旋现象：是由于开链状态与环状状态形成平衡体系过程中比旋度变化引起的。在溶液中，α-D-葡萄糖可以转变为开链式结构，再有开链式结构转变成β-D-葡萄糖，同时β-D-葡萄糖也会以此方式转化为α-D-葡萄糖。一段时间后，三者异构体达到动态平衡后，旋光度不在变化。 其原因是开链的单链分子内醇基与醛基或酮基发生亲核加成，形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。 7. α-D(+)-或β-D(+)-吡喃葡萄糖 1. 葡萄糖分子中的醛基可以和C5上的羟基缩合形成六元环的半缩醛。这样原来羰基的C1就变成不对称碳原子，并形成一对非对映旋光异构体。一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子(C5)上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 2. 半缩醛羟基比其它羟基活泼，糖的还原性一般指半缩醛羟基。葡萄糖的醛基除了可以与C5上的羟基缩合形成六元环外，还可与C4上的羟基缩合形成五元环。五元环化合物不甚稳定，天然糖多以六元环的形式存在。五元环化合物可以看成是呋喃的衍生物，叫呋喃糖；六元环化合物可以看成是吡喃的衍生物，叫吡喃糖。 3. 因此，葡萄糖的全名应为α-D(+)-或β-D(+)-吡喃葡萄糖。α-和β-糖互为端基异构
生物化学—课程简介 生物化学与分子生物学是高等师范院校生物学专业必修课程之一。本课程应在高等数学、普通物理学、无机及分析化学、有机化学等课程之后开设，同时又是动物生理学、植物生理学、遗传学、细胞生物学、微生物学等课程的专业基础课。 生物化学与分子生物学是以化学的理论和方法研究生物体的科学，是化学和生物学两个一级学科交叉渗透形成的新兴学科，是生命科学发展最快的领域之一，生命科学的各个分支学科都在用生物化学与分子生物学的理论和方法研究深层 次的问题。因此，生物化学与分子生物学是包括基础生物学、医学和农学等在内的整个生命科学的重要基础学科，同时，又是整个生命科学中发展最快的前沿学科。 本课程的教学目的在于：1. 使学生对构成生物体的各类化学物质的结构、性质、功能、代谢、基因表达及调控等方面的基本理论、基本规律、基本概念有全面、系统的认识，牢固掌握生物化学与分子生物学中有关的基本原理，并为后续课程打好坚实的基础。2. 使学生学会生物化学与分子生物学的基本科研方法，能胜任生物化学与分子生物学的教学和科研工作。 本课程的基本要求是：1. 学生应掌握生物化学与分子生物学的基本理论和 基本技能，并具备从事同生物化学与分子生物学有关的科学研究活动的初步能力。 2. 学生对后续课程中有关生物化学与分子生物学的内容有较深入的认识。 3. 学生应能胜任生物化学与分子生物学教学工作。 课程发展的主要历史沿革 《生物化学》作为陕西师范大学生物学专业的必修课已由50多年的历史，随着学科的发展，教学内容不断充实，师资队伍不断发展，教学条件不断改善。
生物科学（师范）专业的《生物化学》理论课在1981年以前为54学时，1981-1992年为72学时，1992年以后为90学时。1996年陕西师范大学生命科学学院成立，同时承担国家基础科学教学和科学研究人才培养基地（生物学）的建设任务，生物科学（基地）专业的理论课《生物化学》为126学时，《分子生物学》为54学时，1998年为加强素质教育课和选修课，调整压缩必修课，考虑到《生物化学》和《分子生物学》属于同一个二级学科，所以将生物科学（基地）专业的《生物化学》和《分子生物学》合并为《生物化学与分子生物学》（144学时），同时，在选修课《现代生物技术》中强化了分子生物学相关内容的教学。2001年生物技术专业开始招生，该专业除开设必修课《生物化学与分子生物学》（144学时）和《现代生物技术》外，《蛋白质工程与酶工程》等课程也由本教研室承担。 生物科学（教育）专业的《生物化学》实验课在1981年以前为32学时，1981-1992年为54学时，1992年以后为72学时。1998年以后，《生物化学与分子生物学实验技术》作为独立的课程开设，生物科学（教育）专业为72学时，生物科学（基地）专业和生物技术专业为108学时。实验技术课按照实验技术自身的体系系统讲授有关的理论，按技术类别对学生进行技术训练，穿插使用高等教育出版社发行的实验技术录像带和多媒体课件，也使用了一些通过网络或与兄弟院校交流获取的多媒体课件，取得很好的教学效果。 2007年，随着学校2+2培养模式的推行，考虑到《生物化学与分子生物学》学科发展快，知识容量大，为了加强学生的专业基础，生物科学（教育）专业、生物科学（基地）专业和生物技术专业均将《生物化学》和《分子生物学》分成两门课开设，《生物化学》在大二第一学期开设，72学时，以王镜岩等主编的《生物化学》上下册为教材，讲授上册和下册的物质代谢部分，《分子生物学》在大二第二学期开设，72学时，以杨建雄主编的《分子生物学》（2009年出版）为教材，要求任课教师和学生广泛参考各种中英文参考书，掌握《分子生物学》的知识体系，和学科的新进展。
摘要：蛋白质组学是后基因组时代的新兴学科，是当今生命科学领域 新的增长点，本文就蛋白质组学中的分离和鉴定技术包括双向凝胶电泳、色谱和质谱等技术近几年的发展状况及最新研究进展进行综述。关键词：蛋白质组学；双向凝胶电泳；色谱；质谱；生物信息学 Abstract：Proteomics which is the new discipline in the time of the post-genomics develops rapidly in the life science．The present paper has documented the current situation and new development of the techniques of separation and identification in this area，including 2·dimensional gel- electro·phoresis，chromatography an d mass spectrometry． Key words：Proteomics；2-Dimensional gel electrophoresis；Chromatography；Mass spectrometry；Bioinformatics 1、概念及相关内容 随着人类基因组测序计划的完成,生命科学的重心开始转移到对基因的功能性产物即蛋白质的研究,并产生了一门新的学科———蛋白质组学(proteomics) 。“蛋白质组(proteome) ”一词是1995 年由澳大利亚科学家Marc Wilkins 和Keith Wil2liams[ 1 ] 最早提出的,是由蛋白质(protein) 和基因组(genome) 派生而来。被定义为“一个细胞或组织所表达的所有蛋白质产物或某一特定时期内所表达的所有蛋白质产物”。蛋白质组研究与以往的蛋白质化学研究不同,它着重于全面性和整体性,研究的对象不是单一或少数的蛋白质,而是从细胞整体水平上对蛋白质的结构和功能进行研究,包括蛋白质在细胞内的表达水平、位置、功能和调节以及翻译后的修饰、剪接等加工信息。蛋白质组研究使人们对生命系统与活动分子机制的认识由间接的基因、核酸层次深入到生命的直接执行者———蛋白质水平。蛋白
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？ 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对
新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.doczj.com/doc/7717019216.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology） 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控
一前言 免疫球蛋白或称抗体，是以高特异性和亲和力结合抗原的血清糖蛋白，是血清中最丰富的蛋白质之一。具有高度的特异性和庞大的多样性。1968年命名为Imunog lobulin,简称Ig,人类有五种化学上和物理上不同类别的抗体，分别为IgG,IgA,IgM,IgD,IgE。普遍存在于哺乳动物的血液、组织液、淋巴液及外分泌液中。免疫球蛋白在动物体内具有重要的免疫和生理调节作用,是动物体内免疫系统最为关键的组成物质之一。
二本论 2.1免疫球蛋白的基本结构 2.1.1 抗体单位 所有的抗体都有相同的基本的4条多肽链单位：两条轻链（L链）和两条重链（Ｈ链）。一条通过二硫键二硫键和非共价相互作用与一条重链结合。同样地，两条重链通过通过共价二硫键以及通过非共价键的亲水的和疏水的相互作用结合在一起。每种免疫球蛋白的Ｌ链都含有可变区（Ｖ区）和恒定区（Ｃ区）。Ｖ区包含抗原结合部位而C区决定抗原的命运。 2.1.2亲和力 亲和力是一个抗体结合部位与一个抗原决定簇结合的牢固性。结合常数越高，抗体自抗原分离可能越小。显然，当抗原是一个毒素或病毒，并且必须通过与抗体快速和牢固的结合来中和时，抗体群体的亲和力是关键的。在抗原注入后不久形成的抗体通常对该抗原具有较低亲和力，而后来产生的抗体则有显著的亲和力。 2.1.3 抗体效价和亲合力 一个抗体的效价是它能与之反应的抗原决定簇的最大数量，当对一个抗原有两个或更多的结合部位时，能显著地增加抗体对细菌或病毒上的抗原结合的牢固性。这种结合效应就是亲合力，是多决定簇抗原和针对它产生的抗体之间结合的牢固程度。 2.2抗体类别 免疫球蛋白(Ig)是参与人体体液免疫的生力军，通常有IgG、IgM、IgA、IgD、IgE等五类[1]此外，根据抗原特异性的不同，同一种Ig又可分为若干亚类。不同的抗原具有不同的生物学活性，并通过不同途径进入机体。机体为了抗御这些抗原，不同类型的抗体有分工。免疫球蛋白的多样性非常复杂，除了免疫球蛋白重链和轻链由于恒定区不同而形成不同类型或亚类免疫球蛋白外，重链和轻链可变区的氨基酸组成多样化是决定抗体多样性的重要因素[2]。 2.3免疫生理功能 科学研究证明，免疫球蛋白对许多病原微生物和毒素具有抑制作用。如志贺痢疾菌，弗氏痢疾菌-1，弗氏痢疾茵-6，尔内氏痢疾菌，沙门氏菌，埃希氏大肠杆菌，脆壁类菌体，链球菌，肺炎双球菌，金黄葡萄菌，白喉毒素，破伤风毒素，链球菌溶血素，葡萄球菌溶血素，脑病毒，流感病毒等［3］。 人体免疫活性细胞存在着全部Ig的合成信息，由遗传控制基因编码产生各种Ig，以维持机体的正常免疫[4]。每种免疫球蛋白还具有各自所特有的基本特性与免疫功能。 IgG类免疫球蛋白是血液中最丰富的免疫球蛋白，对血液带有的大多数传染性介质具有较强的免疫力，并且是唯一一种通过胎盘对发育中的胎儿从而对初生婴儿提供被动体液免疫的抗体。有四种不同的IgG亚类，各亚类的重链顺序上略有不同，功能活性上有相应的差异。 IgA主要存在外分泌物中，具有一定的抗感染免疫作用，局部抗菌，抗病毒。是防御
生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。近30年来，生命科学发展惊人，而 21 世纪被认定为是一个生命科学腾飞的世纪，作为生命科学的基础和核心，生物化学的发展更加引人瞩目。现代生物化学的内容越来越多、程度越来越深、影响越来越大，目前生命科学已经渗透到医药科学的各个分支，特别是分子生物学与传统医学课程结合起来，形成了一批冠以“分子”二字的新型学科：如分子解剖学、分子生理学、分子病理学、分子免疫学、分子诊断学等等，成为名副其实的“领头学科”，足见生命科学已经与医药科学融为一体，生命科学的理论和技术已经成为医药科学各分支的“共同语言”。 生物化学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，理论教学内容分成四个知识模块，模块一：生物大分子的结构和功能，包括第一章绪论，第二章蛋白质的结构与功能，第三章核酸，第四章维生素，第五章酶；模块二：物质代谢及其调节, 包括第六章生物氧化，第七章糖代谢,第八章脂肪代谢，第九章蛋白质的分解代谢，第十章核苷酸代谢；模块三：分子生物学基础包括第十一章 DNA 生物合成，第十二章 RNA生物合成，第十三章蛋白质生物
合成，第十四章癌基因与抑癌基因，第十五章分子生物学常用技术及其应用模块四：专题篇包括第十六章细胞信号转导，第十七章水和电解质的代谢，第十八章酸碱平衡，第十九章肝的生物化学。这四个知识模块中，模块一是基础，模块二是传统生物化学教学的重点和核心，近些年随着分子生物学的飞速发展，模块三已成专科生物化学的重点教学内容，也是教学的一个难点，模块四是一些生物化学与分子生物学相关专题内容的讲述。实验教学内容：总体设计了14个实验，不同的专业，由于教学侧重不同开设的实验项目也有所区别，比如临床医学专业强调代谢与疾病的联系，故除了开设基本的生化实验，主要开设与临床检验有关的血糖测定、转氨酶的测定以及较综合的调节的实验；再如护理学专业，注重营养学的内容，开设了维生素C含量的测定；而药学专业要掌握更多生物化学与分子生物学的技术为后期专业课做基础，所以相对开设更多的利用传统生化技术和分子生物学技术的实验，如各种类型电泳、层析技术，为了让同学了解更多更新但由于条件不能开设的实验技术，我们选了一些综合性比较强，技术比较实用的项目录象，比如PCR技术、基因工程技术。 在生物化学教学中，很多概念、理论抽象难懂，图、表及反应式多。结合专科学生主动学习能力薄弱的特点，抓住“生命的物质组成与物质变化”主线索，遵循循序渐
机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》 考试大纲 第一部分考试说明 一、考试性质 全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。 二、评价目标 生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述 三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％ 第二部分考查要点 一、分子生物学 （一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点 原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复 四种修复方式
5、DNA的转座 转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子 （二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录 转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始 启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较 原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止 不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰 （三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码 三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体 核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制 氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制 翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解 （四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件 略 2、DNA操作技术 核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统 质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体
合肥学院 (生物化学综述) 学号: 1202011034 姓名: 张雪 班级: 12生物工程（1）班 专业: 生物工程 题目: 壳聚糖的结构和性质以 及前景
摘要：壳聚糖及其衍生物是一种天然高分子,随着对其研究的深入发展,涉及的内容和应用范围越来越广泛。本文综合概述了壳聚糖的结构、性质、富集及其化学改性的方法,简单介绍了它们的应用领域。生物相容性好、可降解、对组织和细胞无毒副作用的生物材料一直是生物医学领域研究的热点。壳聚糖(α(1-4)2-氨基2-去氧β-D葡聚糖)是甲壳素脱乙酰得到的天然多糖中惟一的碱性多糖,具有很多优良的特性。本文就壳聚糖的结构、性质及其应用进行综述 关键词：壳聚糖，结构，性质，富集;化学改性;应用。 引言: 壳聚糖具有许多独特的化学物理性质,根据其酸化、酉旨化和氧化、接枝与交联、经基化、经烷基化等反应还可制备成多种用途的产品,而且从氨基 多糖的特点出发具有比纤维素更为广泛的用途。对壳聚糖的应用开发研究,自本世纪六十年代以来就十分 活跃,近年来国际更是十分重视对它的深入开发和应用。通过对甲壳质和壳聚糖进行化学修饰与改性来制备性能独特的衍生物已经成为当今世界应用开发的一个重要方面。
一．壳聚糖的结构与性质 1.壳聚糖的来源甲壳素 壳聚糖来源于一种自然资源十分丰富的线 性聚合物一甲壳素，是甲壳素经脱乙酰化反应后得到的一种生物高分子Ⅲ。甲壳素是一种天然多糖类生物高分子聚合物，在自然界中广泛存在于低等生物菌类、藻类的细胞，节支动物虾、蟹、昆虫的外壳，软体动物(如鱿鱼、乌贼)的内壳和软骨，高等植物的细胞壁等，将甲壳动物的外壳通过酸碱处理，脱去钙盐和蛋白质，即可得到甲壳素。甲壳素化学名为[(1，4)一2一乙酰胺基一2一脱氧一BD-葡萄糖]，分子式为(C8H13N05)。，单体之间以B(1-4)糖苷键连接，分子量一般在lO6左右，理论胺含量为6．9％。甲壳素的化学结构与植物中广泛存在的纤维素结 构非常相似，故又称为动物纤维素。 壳聚糖是一种天然化合物,属于碳水化合物中的多糖,是甲壳素N-脱乙酰基的产物,其学名是β(1→4)-2-氨基-2-脱氧-D-葡萄糖。
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。