“生物化学与分子生物学”
题库
第二军医大学基础医学部
生物化学与分子生物学教研室编制
2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能
一、单项选择题（A型题）
1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( )
A、氨基酸种类的数量
B、分子中的各种化学键
C、氨基酸残基的排列顺序
D、多肽链的形态和大小
E、氨基酸的连接方式
2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( )
A、天然蛋白质分子均有这种结构
B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性
C、三级结构的稳定性主要是次级键维系
D、亲水基团多聚集在三级结构的表面
E、骨架链原子的空间排布
3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。
A、蛋白质变性是肽键断裂所致
B、蛋白质的一级结构决定其空间结构
C、肽键的键长较单键短，但较双键长
D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成
E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确
4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。
A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键
B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力
C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复
D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH
E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形
5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。
A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键
B、活性蛋白质均具有四级结构
C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基
D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的
E、肽键是不可以自由旋转的
6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（）
A、蛋白质的一种二级结构
B、呈右手螺旋
分子生物学试题及答案 一、名词解释 1．cDNA与cccDNA：cDNA是由mRNA通过反转录酶合成的双链DNA；cccDNA是游离于染色体之外的质粒双链闭合环形DNA。 2．标准折叠单位：蛋白质二级结构单元α－螺旋与β－折叠通过各种连接多肽可以组成特殊几何排列的结构块，此种确定的折叠类型通常称为超二级结构。几乎所有的三级结构都可以用这些折叠类型，乃至他们的组合型来予以描述，因此又将其称为标准折叠单位。 3．CAP：环腺苷酸（cAMP）受体蛋白CRP（cAMP receptor protein ），cAMP与CRP结合后所形成的复合物称激活蛋白CAP（cAMP activated protein ） 4．回文序列：DNA片段上的一段所具有的反向互补序列，常是限制性酶切位点。 5．micRNA：互补干扰RNA或称反义RNA，与mRNA序列互补，可抑制mRNA的翻译。 6．核酶：具有催化活性的RNA，在RNA的剪接加工过程中起到自我催化的作用。 7．模体：蛋白质分子空间结构中存在着某些立体形状和拓扑结构颇为类似的局部区域 8．信号肽：在蛋白质合成过程中N端有15~36个氨基酸残基的肽段，引导蛋白质的跨膜。 9．弱化子：在操纵区与结构基因之间的一段可以终止转录作用的核苷酸序列。 10．魔斑：当细菌生长过程中，遇到氨基酸全面缺乏时，细菌将会产生一个应急反应，停止全部基因的表达。产生这一应急反应的信号是鸟苷四磷酸(ppGpp)和鸟苷五磷酸（pppGpp）。PpGpp与pppGpp的作用不只是一个或几个操纵子，而是影响一大批，所以称他们是超级调控子或称为魔斑。 11．上游启动子元件：是指对启动子的活性起到一种调节作用的DNA序列，-10区的TATA、-35区的TGACA 及增强子，弱化子等。 12．DNA探针：是带有标记的一段已知序列DNA，用以检测未知序列、筛选目的基因等方面广泛应用。13．SD序列：是核糖体与mRNA结合序列，对翻译起到调控作用。 14．单克隆抗体：只针对单一抗原决定簇起作用的抗体。 15．考斯质粒：是经过人工构建的一种外源DNA载体，保留噬菌体两端的COS区，与质粒连接构成。16．蓝-白斑筛选：含LacZ基因（编码β半乳糖苷酶）该酶能分解生色底物X-gal(5-溴-4-氯-3-吲哚-β-D-半乳糖苷)产生蓝色，从而使菌株变蓝。当外源DNA插入后，LacZ基因不能表达，菌株呈白色，以此来筛选重组细菌。称之为蓝-白斑筛选。 17．顺式作用元件：在DNA中一段特殊的碱基序列，对基因的表达起到调控作用的基因元件。18．Klenow酶：DNA聚合酶I大片段，只是从DNA聚合酶I全酶中去除了5’→3’外切酶活性 19．锚定PCR：用于扩增已知一端序列的目的DNA。在未知序列一端加上一段多聚dG的尾巴，然后分别用多聚dC和已知的序列作为引物进行PCR扩增。 20．融合蛋白：真核蛋白的基因与外源基因连接，同时表达翻译出的原基因蛋白与外源蛋白结合在一起所组成的蛋白质。 二、填空 1． DNA的物理图谱是DNA分子的（限制性内切酶酶解）片段的排列顺序。 2． RNA酶的剪切分为（自体催化）、（异体催化）两种类型。 3．原核生物中有三种起始因子分别是（IF-1）、（IF-2）和（IF-3）。 4．蛋白质的跨膜需要（信号肽）的引导，蛋白伴侣的作用是（辅助肽链折叠成天然构象的蛋白质）。5．启动子中的元件通常可以分为两种：（核心启动子元件）和（上游启动子元件）。 6．分子生物学的研究内容主要包含（结构分子生物学）、（基因表达与调控）、（DNA重组技术）三部分。7．证明DNA是遗传物质的两个关键性实验是（肺炎球菌感染小鼠）、（ T2噬菌体感染大肠杆菌）这两个实验中主要的论点证据是：（生物体吸收的外源DNA改变了其遗传潜能）。 8．hnRNA与mRNA之间的差别主要有两点：（hnRNA在转变为mRNA的过程中经过剪接，）、 （mRNA的5′末端被加上一个m7pGppp帽子，在mRNA3′末端多了一个多聚腺苷酸(polyA)尾巴）。 9．蛋白质多亚基形式的优点是（亚基对DNA的利用来说是一种经济的方法）、（可以减少蛋白质合成过程中随机的错误对蛋白质活性的影响）、（活性能够非常有效和迅速地被打开和被关闭）。 10．蛋白质折叠机制首先成核理论的主要内容包括（成核）、（结构充实）、（最后重排）。 11．半乳糖对细菌有双重作用；一方面（可以作为碳源供细胞生长）；另一方面（它又是细胞壁的成分）。所以需要一个不依赖于cAMP—CRP的启动子S2进行本底水平的永久型合成；同时需要一个依赖于cAMP—CRP的启动子S1对高水平合成进行调节。有G时转录从（ S2）开始，无G时转录从（ S1）开
《运动生物化学》习题集 绪论 一.名词解释运动生物化学是生物化学的一个分支学科。是用生物化学的理论及方法 研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律 研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。 二.是非判断题 1、人体的化学组成是相对稳定的，在运动的影响下，一般不发生相应的变化。（错） 2、运动生物化学是研究生物体化学组成的一门学科。（错） 3、1937年Krebs提出了三羧酸循环的代谢理论。（对） 4、《运动生物化学的起源》是运动生物化学的首本专著。（错） 三.填空题 1、运动时人体内三个主要的供能系统是＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿＿。 2、运动生物化学的首本专著是＿＿＿＿。 3、运动生物化学的研究任务是＿＿＿＿。 1、磷酸原系统、糖酵解系统、有氧代谢系统 2、《运动生物化学概论》 3、揭示运动人体变化的本质、评定和监控运动人体的机能、科学地指导体育锻炼和运动训练 四.单项选择题 1. 运动生物化学成为独立学科的年代是（）。 A. 1955年 B. 1968年 C. 1966年 D. 1979年 2. 运动生物化学是从下列那种学科发展起来的（）。 A. 细胞学 B. 遗传学 C. 生物化学 D. 化学 3. 运动生物化学的一项重要任务是（）。 A. 研究运动对机体组成的影响 B. 阐明激素作用机制 C. 研究物质的代谢 D. 营养的补充 4. 运动生物化学的主要研究对象是（）。 A. 人体 B. 植物体 C. 生物体 D. 微生物 1、A 2、C 3、A 4、A 五.问答题 1．运动生物化学的研究任务是什么？ 1 揭示运动人体变化的本质 2 评定和监控运动人体的机能 3 科学地指导体育锻炼和运动训练 第一章物质代谢与运动概述 一.名词解释
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
生物科技行业运动生物化学考题 A 卷 运动生物化学考题(A 卷) 一. 名词解释：（每题 4 分，共24 分） 1．电子传递链（呼吸链） 2．底物水平磷酸化（胞液） 3．糖酵解作用 4．酮体 5．氨基酸代谢库 6．运动性疲劳 二．填空题：（每空1 分，共25 分） 1．运动生物化学是生物化学的分支，是研究时体内的化学变化即及其调 节的特点和规律，研究运动引起体内变化及其的壹门学科。 是从生物化学和生理学的基础上发展起来的，是体育科学和生物化学及生理学的结 合。 2．据化学组成，酶能够分为：类和类，在结合蛋白酶类中的蛋白质部分称之 为，非蛋白质部分称为（或辅助因 子）。 3．人体各种运动中所需要的能量分别由三种不同的能源系统供给。即、、。4．生物氧化中水的生成是通过电子呼吸链进行的，在呼吸链上有俩条呼吸链，壹条为： NADH 氧化呼吸链，壹分子NADH进入呼吸链后可产生分子的ATP；另壹条为FADH2 氧化呼吸链，壹分子FADH2进入呼吸链后可产生分子ATP。 在肝脏，每分子甘油氧化生成乳酸时，释放能量可合成ATP；如果完全氧化生成 CO2和H2O 时，则释放ft的能量可合成ATP。 5．正常人血氨浓度壹般不超过μmol/L。 评价运动时体内蛋白质分解代谢的常用指标是尿素氮；尿 中。血尿素在安静正常值为毫摩尔／升 6．运动强度的生化指标有、、；运动负荷量的生化评定 指标主要有：、、、。 三、辨析题：（判断正误，如果表述错误，请将正确的表述论述ft来。每题判断正误2 分， 论述2 分，共16 分） 1．安静时，运动员血清酶活性处于正常范围水平或正常水平的高限；运动后或次日 晨血清酶活性升高；血清中酶浓度升高多少和运动持续时间、强度和训练水平有关。 运动员安静时血清升高是细胞机能下降的壹种表现，属于病理性变化。 2.底物水平磷酸化和氧化磷酸化都是在线粒体中进行的。 3.所有的氨基酸都能够参和转氨基作用。 4.脂肪分子中则仅甘油部分可经糖异生作用转换为糖。脂肪酸不能转化为糖。 四、简答题：（每题 5 分，共25 分） 1．简述三大营养物质（糖原、脂肪、蛋白质）生物氧化的共同规律。 2．从葡萄糖至１，６－２磷酸果糖生成消耗多少ATP?消耗ATP的作用是什么？ 3．糖酵解过程可净合成多少分子ATP?根据运动实践谈谈糖酵解是何种运动状态下的主要 能量来源。 4．描述糖有氧氧化的基本过程。（三个步骤） 5．乳酸消除的意义是什么？ 五．总结三大功能系统的特点（10 分）。
机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
分子生物学试题（一） 一.填空题(,每题1分,共20分) 一.填空题(每题选一个最佳答案,每题1分,共20分) 1. DNA的物理图谱是DNA分子的（）片段的排列顺序。 2. 核酶按底物可划分为（）、（）两种类型。 3．原核生物中有三种起始因子分别是（）、（）和（）。 4．蛋白质的跨膜需要（）的引导，蛋白伴侣的作用是（）。5．真核生物启动子中的元件通常可以分为两种：（）和（）。6．分子生物学的研究内容主要包含（）、（）、（）三部分。 7．证明DNA是遗传物质的两个关键性实验是（）、（）。 8．hnRNA与mRNA之间的差别主要有两点：（）、（）。 9．蛋白质多亚基形式的优点是（）、（）、（）。 10.蛋白质折叠机制首先成核理论的主要内容包括（成核）、（结构充实）、（最后重排）。 11.半乳糖对细菌有双重作用；一方面（可以作为碳源供细胞生长）；另一方面（它又是细胞壁的成分）。所以需要一个不依赖于cAMP-CRP的启动子S2进行本底水平的永久型合成；同时需要一个依赖于cAMP-CRP的启动子S1对高水平合成进行调节。有G时转录从（S2 ）开始，无G时转录从（S1 ）开始。 12．DNA重组技术也称为（基因克隆）或（分子克隆）。最终目的是（把一个生物体中的遗传信息DNA转入另一个生物体）。典型的DNA重组实验通常包含以下几个步骤： ①提取供体生物的目的基因（或称外源基因），酶接连接到另一DNA分子上（克隆载体），形一个新的重组DNA分子。 ②将这个重组DNA分子转入受体细胞并在受体细胞中复制保存，这个过程称为转化。 ③对那些吸收了重组DNA的受体细胞进行筛选和鉴定。 ④对含有重组DNA的细胞进行大量培养，检测外援基因是否表达。 13、质粒的复制类型有两种：受到宿主细胞蛋白质合成的严格控制的称为（严紧型质粒），不受宿主细胞蛋白质合成的严格控制称为（松弛型质粒）。 14．PCR的反应体系要具有以下条件： a、被分离的目的基因两条链各一端序列相互补的 DNA引物（约20个碱基左右）。 b、具有热稳定性的酶如：TagDNA聚合酶。 c、dNTP d、作为模板的目的DNA序列 15．PCR的基本反应过程包括：（变性）、（退火）、（延伸）三个阶段。 16、转基因动物的基本过程通常包括： ①将克隆的外源基因导入到一个受精卵或胚胎干细胞的细胞核中； ②接种后的受精卵或胚胎干细胞移植到雌性的子宫；
第一章物质代谢与运动概述 一、单项选择题: 1. 运动生物化学成为独立学科的年代是（）。 A. 1955年 B. 1968年 C. 1966年 D. 1979年E1982年 2. 运动生物化学的一项重要任务是（）。 A. 研究运动对机体组成的影响 B. 阐明激素作用机制 C. 研究物质的代谢 D. 营养的补充 E. 研究运动人体的物质组成 3.酶促反应中决定反应特异性的是（） A. 酶蛋白 B. 辅基 C. 辅酶 D. 金属离子 E .变构剂 4.酶促反应速度（V）达最大反应速度（Vm）的60%时，底物浓度[S]为（） A. 1 Km B. 2 Km C. 1.5 Km D. 2.5 Km E. 3 Km 5.下列哪个化学物质不属于运动人体的能源物质。（） A.葡萄糖 B.维生素C C.氨基酸 D.软脂酸 E.糖原 6.酶分子中将底物转变为产物的基团是（） A. 结合基团 B. 催化基团 C. 碱性基团 D. 酸性基团 E. 疏水基团 7.温度对酶活性的影响是（） A. 低温可以使酶失活 B. 催化的反应速度随温度的升高而增加 C. 最适温度是酶的特征性常数 D. 最适温度随反应的时间而有所变化 E. 以上全对 8.关于酶活性中心的叙述，哪项不正确（） A. 酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域 B. 必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外 C. 一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心 D. 酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程 E. 当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变 9.一种酶作用于多种底物，其天然底物的Km是（） A. 与其他底物相同 B. 最大 C. 最小 D. 居中 E. 与Km相同
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
绪论 思考题：（P9） 1.从广义和狭义上写出分子生物学的定义？ 广义上讲的分子生物学包括对蛋白质和核酸等生物大分子结构与功能的研究，以及从分子水平上阐明生命的现象和生物学规律。 狭义的概念，即将分子生物学的范畴偏重于核酸（基因）的分子生物学，主要研究基因或DNA结构与功能、复制、转录、表达和调节控制等过程。其中也涉及与这些过程相关的蛋白质和酶的结构与功能的研究。 2、现代分子生物学研究的主要内容有哪几个方面？什么是反向生物学？什么是 后基因组时代？ 研究内容： DNA的复制、转录和翻译；基因表达调控的研究；DNA重组技术和结构分子生物学。 反向生物学：是指利用重组DNA技术和离体定向诱变的方法研究已知结构的基因相应的功能，在体外使基因突变，再导入体内，检测突变的遗传效应，即以表型来探索基因结构。 后基因组时代：研究细胞全部基因的表达图式和全部蛋白质图式，人类基因组研究由结构向功能转移。 3、写出三个分子生物写学展的主要大事件（年代、发明者、简要内容） 1953年Watson和Click发表了?脱氧核糖核苷酸的结构?的著名论文，提出了DNA的双螺旋结构模型。 1972~1973年，重组DNA时代的到来。H.Boyer和P.Berg等发展了重组DNA 技术，并完成了第一个细菌基因的克隆，开创了基因工程新纪元。 1990~2003年美、日、英、法、俄、中六国完成人类基因组计划。解读人类遗传密码。 4、21世纪分子生物学的发展趋势是怎样的？ 随着基因组计划的完成，人类已经掌握了模式生物的所有遗传密码。又迎来了后基因组时代，人类基因组的研究重点由结构向功能转移。相关学说理论相应诞生，如功能基因组学、蛋白质组学和生物信息学。生命科学又进入了一个全新的时代。 第四章 思考题：（P130） 1、基因的概念如何？基因的研究分为几个发展阶段？ 概念：基因是原核、真核生物以及病毒的DNA和RNA分子中具有遗传效应的核苷酸序列，是遗传的基本单位和突变单位以及控制形状的功能单位。 发展阶段：○120世纪50年代以前，主要从细胞的染色体水平上进行研究，属于基因的染色体遗传学阶段。 ○220世纪50年代以后，主要从DNA大分子水平上进行研究，属于分
得分 名词解释:(每题4分,共24分) 1.电子传递链(呼吸链) 2.底物水平磷酸化(胞液) 3.糖酵解作用 4.酮体 5.氨基酸代谢库 6.运动性疲劳 得分 填空题:(每空1分,共25分) 1.运动生物化学是生物化学的分支,是研究时体内的化学变化即及其调节的特点与规律,研究运动引起体内变化及其的一门学科.是从生物化学和生理学的基础上发展起来的,是体育科学和生物化学及生理学的结合. 2.据化学组成,酶可以分为: 类和类,在结合蛋白酶类中的蛋白质部分称之为,非蛋白质部分称为(或辅助因子). 3.人体各种运动中所需要的能量分别由三种不同的能源系统供给.即, , . 4.生物氧化中水的生成是通过电子呼吸链进行的,在呼吸链上有两条呼吸链,一条为:NADH氧化呼吸链,一分子NADH进入呼吸链后可产生分子的ATP;另一条为FADH2氧化呼吸链,一分子FADH2进入呼吸链后可产生分子ATP. 在肝脏,每分子甘油氧化生成乳酸时,释放能量可合成ATP;如果完全氧化生成CO2和H2O时,则释放出的能量可合成ATP. 5.正常人血氨浓度一般不超过μmol/L. 评价运动时体内蛋白质分解代谢的常用指标是尿素氮;尿中. 血尿素在安静正常值为毫摩尔/升 6.运动强度的生化指标有, , ;运动负荷量的生化评定指标主要有: , , , . 得分 三,辨析题:(判断正误,如果表述错误,请将正确的表述论述出来.每题判断正误2分,论述2分,共16分) 1.安静时,运动员血清酶活性处于正常范围水平或正常水平的高限;运动后或次日晨血清酶活性升高;血清中酶浓度升高多少与运动持续时间,强度和训练水平有关.运动员安静时血清升高是细胞机能下降的一种表现,属于病理性变化. 2. 底物水平磷酸化与氧化磷酸化都是在线粒体中进行的. 3. 所有的氨基酸都可以参与转氨基作用. 4. 脂肪分子中则仅甘油部分可经糖异生作用转换为糖.脂肪酸不能转化为糖. 得分 简答题:(每题5分,共25分) 1.简述三大营养物质(糖原,脂肪,蛋白质)生物氧化的共同规律. 2.从葡萄糖至1,6-2磷酸果糖生成消耗多少ATP 消耗ATP的作用是什么 3.糖酵解过程可净合成多少分子ATP 根据运动实践谈谈糖酵解是何种运动状态下的主要能量来源. 4.描述糖有氧氧化的基本过程.(三个步骤) 5.乳酸消除的意义是什么 五.总结三大功能系统的特点(10分).
生物化学与分子生物学名词解释
生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，
而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
《运动生物化学》习题集 一.名词解释 运动生物化学 二.是非判断题 1、人体的化学组成是相对稳定的，在运动的影响下，一般不发生相应的变化。 2、运动生物化学是研究生物体化学组成的一门学科。 3、1937年Krebs提出了三羧酸循环的代谢理论。 4、《运动生物化学的起源》是运动生物化学的首本专著。 三.填空题 1、运动时人体内三个主要的供能系统是＿＿＿＿、＿＿＿＿、＿＿＿＿。 2、运动生物化学的首本专著是＿＿＿＿。 3、运动生物化学的研究任务是＿＿＿＿。 四.单项选择题 1. 运动生物化学成为独立学科的年代是（）。 A. 1955年 B. 1968年 C. 1966年 D. 1979年 2. 运动生物化学是从下列那种学科发展起来的（）。 A. 细胞学 B. 遗传学 C. 生物化学 D. 化学 3. 运动生物化学的一项重要任务是（）。 A. 研究运动对机体组成的影响 B. 阐明激素作用机制 C. 研究物质的代谢 D. 营养的补充 4. 运动生物化学的主要研究对象是（）。 A. 人体 B. 植物体 C. 生物体 D. 微生物五.问答题 1．运动生物化学的研究任务是什么 2．试述运动生物化学的发展简史 绪论 一、名词解释 运动生物化学是生物化学的一个分支学科。是用生物化学的理论及方法，研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。 二、是非判断题 1、错 2、错 3、对 4、错 三、填空题 1、磷酸原系统、糖酵解系统、有氧代谢系统 2、《运动生物化学概论》 3、揭示运动人体变化的本质、评定和监控运动人体的机能、科学地指导体育锻炼和运动训练 四、单项选择题 1、A 2、C 3、A 4、A 五、问答题 1、运动生物化学的研究任务是什么 答：（1）揭示运动人体变化的本质 （2）评定和监控运动人体的机能 （3）科学地指导体育锻炼和运动训练2、试述运动生物化学的发展简史 答：运动生物化学的研究开始于20世纪20年代，在40-50年代有较大发展，尤其是该时期前苏联进行了较为系统的研究，并于1955年出版了第一本运动生物化学的专著《运动生物化学概论》，初步建立了运动生物化学的学科体系，到60年代，该学科成为一门独立的学科。至今，运动生物化学已
生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及
氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。
《分子生物学》考试试题B 课程号：66000360 考试方式：闭卷 考试时间： 一、名词解释（共10题，每题2分，共20分） 1. SD 序列 2. 重叠基因 3．ρ因子 4．hnRNA 5. 冈崎片段、 6. 复制叉(replication fork) 7. 反密码子(anticodon)： 8. 同功tRNA 9. 模板链(template strand) 10. 抑癌基因 二、填空题（共20空，每空1分，共20分） 1.原核基因启动子上游有三个短的保守序列,它们分别为____和__区. 2.复合转座子有三个主要的结构域分别为______、______、________。 3.原核生物的核糖体由_____小亚基和_____大亚基组成，真核生物核糖糖体由_____小亚基和_______大亚基组成。 4.生物界共有___个密码子，其中__ 个为氨基酸编码，起始密码子为__ _______；终止密码子为_______、__________、____________。 5. DNA生物合成的方向是_______，冈奇片段合成方向是_______。 6.在细菌细胞中，独立于染色体之外的遗传因子叫_______。它是一
种_______状双链DNA，在基因工程中，它做为_______。 三．判断题（共5题，每题2分，共10分） 1.原核生物DNA的合成是单点起始，真核生物为多点起始。( ) 2.在DNA生物合成中，半保留复制与半不连续复制指相同概念。( ) 3.大肠杆菌核糖体大亚基必须在小亚基存在时才能与mRNA结合。( ) 4.密码子在mRNA上的阅读方向为5’→ 3’。( ) 5.DNA复制时，前导链的合成方向为5’→ 3’，后随链的合成方向也是5’→ 3’。（） 四、简答题（共6题，每题5分，共30分） 1.简述三种RNA在蛋白质生物合成中的作用。 2.蛋白质合成后的加工修饰有哪些内容? 3.简述人类基因组计划的主要任务。 4.简述现代分子生物学的四大研究热点。 5.何谓转座子?简述简单转座子发生转座作用的机理。 6.简述大肠杆菌乳糖操纵子与色氨酸操纵子在阻遏调控机制上有那些区别？ 四、问答题（共2题，共20分） 1.叙述蛋白质生物合成的主要过程。（10分） 2.请叙述真核基因的表达调控主要发生在那些环节？分别是怎样进行 的？（10分）
1.多糖: 由多个（>10个）单糖分子缩合而成的糖类，不溶于水，皆无甜味，也无还原性。 2.生物氧化：有机物质在生物体细胞内氧化分解产生二氧化碳、水，并释放出大量能量的过程称为生物氧化。又称细胞呼吸。 3.必需脂肪酸：是指人体自身不能合成或合成速率低不能满足人体需要，必须从食物中摄取进行补充的氨基酸。 4.运动性疲劳：在运动过程中，当机体生理过程不能继续保持着特定水平上进行和或不能维持预定的运动强度时，即称之为运动性疲劳。 5.高住低训：利用高原或人工低氧环境进行的训练统称为高住低训。 6.运动营养品：是指适用于专业和业余运动人群食用的、能满足运动人体的特殊营养需要，或具有特定运动营养保健功能的食品及口服制品。 7.α-氨基酸：是指在紧连羧基的碳原子上同时连有了一个氨基丁氨基酸。 8.多不饱和脂肪酸：有多个双键的脂肪酸称为多不饱和脂肪酸或高度不饱和脂肪酸。 9.同工酶：指催化同一种化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及生物学性质不同的一类酶。10.酮体：是脂肪酸在肝内分解氧化时代特有的中间代谢产物，包括乙酰乙酸、β——羟丁酸和丙酮。 11.缓冲溶液：一种弱酸和该弱酸盐所形成的、具有缓冲酸碱能力的混合溶液。 12.双糖：由2分子单糖以糖苷键连接而成，水解后又生成2分子单糖。 13.酶活性：酶所具有的催化能力称为酶活性，或酶活力。 14.转氨基作用：是某一种氨基酸与α—酮酸进行氨基转移反应，生成相应的α—酮酸和另一种氨基酸。 2.简述糖的有氧氧化分哪两个阶段？第一阶段是由 葡萄糖生成的丙酮酸，在细胞质中进行；第二阶段是丙酮酸进入线粒体中，经氧化脱羧生成乙酰CoA进入三羧酸循环，进而氧化生成CO2和H2O，同时NADH+H+等可经过呼吸链传递，伴随氧化磷酸化过程生成H2O和A TP。 3. 什么是β-氧化？一次β-氧化包括哪几个步骤？在氧供应充足的条件下，脂肪酸分解为乙酰CoA，彻底氧化成C2O和H2O,其碳链的断裂是在β位碳原子出发生的，故把脂肪酸的氧化分解称为β—氧化。每一次β—氧化包括：脱氢、水化、再脱氢、硫解4个步骤。 4.简述血糖的生物学功能。(1) 中枢神经系统的主要供能物质（2）血糖是红细胞的唯一能源（3）血糖是运动肌的燃料 5.发展有氧代谢能力的训练方法有哪些？（1）乳酸阈强度训练法（2）最大乳酸稳态强度训练法（3）高住低训法（4）高原训练法 6.什么是高住低训？高住低训提高运动员有氧代谢能力的机制是什么？ 答：高住低训是指运动员居住证高原或模拟的高原上，而在1000米以下的平原训练。机制：运动员居住在模拟高海拔的低氧环境下，刺激运动员自身的促红细胞生成素分泌，提高机体的造血功能。促红细胞生成素分泌并维持在高水平，引起红细胞总量增加， 随之最大摄氧量增加，因此，提高了运动员的有氧耐 力。 7.简述葡萄糖—丙氨酸循环的意义。1）丙酮酸转化 成丙氨酸，减少乳酸生成，有利于缓解肌肉内环境酸 化和保障糖分解代谢畅通；（2）肌肉中氨基酸的α —氨基转移给丙酮酸合成丙氨酸，避免血氨过度升 高；（3）丙氨酸生成葡萄糖，可以维持血糖浓度，保 证运动能力。 8.简述脂肪的供能特点。（1）储存能量多。体内糖原 的储量较少，而脂肪的储量可高达体重的10%-20% 以上，并可长期储存。（2）供能效率高。体内氧化脂 肪的供能价值可高达37KJ/g，而氧化糖原和蛋白质 分别只有17kJ/g和16kJ/g。（3）占居空间少。脂肪可 以无水状态存在，而1g糖原须结合2-3g水，所以1g 无水脂肪储存的能量是1g水合糖原的6倍多。 9.运动员合理膳食营养的原则是什么？对于运动员 的膳食营养你能提出哪些合理化建议？应遵循“四 多”和“三少”原则。“四多”是指主食、蔬菜、水 果、奶制品的摄入量应较多。“三少”是指油脂、肉 类、油炸食品的摄入应少。 建议：1、自由地摄入复杂的碳水化合物，占膳 食总热量的55%-60%，甚至70%。2.适量地摄入蛋白 质。3.生吃蔬菜、水果、增加维生素和膳食纤维的摄 入。4.运动前、中、后使用运动饮料。5.控制脂肪的 摄入量，特别是要控制饱和脂肪酸的摄入。6.注意早 餐和午餐的质量。 10.简述经典的糖原填充法的实施步骤。(1）在比赛 前一周进行一次性力竭运动（2）后3天继续减量运 动，膳食中糖减至每日250-350g（3）赛前两天每天 食用糖类500-700g 11.酶的命名原则有哪些？并举例说明。（1）根据酶 的底物命名。如水解淀粉、蛋白质和脂肪的酶，分别 称为淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶。（2）根据酶催化 的反应性质来命名。①催化底物进行氧化还原反应的 酶,类称为氧化还原酶，包括乳酸脱氢酶、琥珀酸脱 氢酶、过氧化酶等;②催化底物发生水解反应的酶类， 称为水解酶，包括淀粉酶、蛋白酶和脂肪酶.(3） 根据酶的特点来命名，如胃蛋白酶。 12.运动员膳食营养的常见问题有哪些？1、碳水化合 物摄入不足2、脂肪和蛋白质摄入过多3、部分维 生素摄入不足4、三餐摄食量分配不合理5、钙摄 入不足6、运动中忽视了水和无机盐的及时补充 四、论述题 1. 试分析400米跑运动的供能特点、训练方法、疲 劳特点及在运动前后应注意的营养问题。答：（1）供 能特点：是糖有氧代谢、糖酵解和磷酸原三种供能系 统兼有的混合代谢。随运动项目中距离的增加，逐渐 从无氧代谢供能为主的混合代谢过程向有氧代谢供 能为主的混合代谢过程过度。（2）训练方法:乳酸阈 强度训练法、最大乳酸稳态强度训练法、高原训练法、 高住低训法。（3）疲劳特点：中枢疲劳、外周疲劳、 局部疲劳、整体疲劳、骨骼肌疲劳、心血管疲劳、呼 吸系统疲劳等。（4）注意营养问题：各种食物的能量 比例要合理；合理安排一日三餐的能量分配；食物应 当是浓缩的，体积重量要小；合理的每日食物摄入量； 合理的进食时间 2.合理补液对运动能力有何重要意义？如何进行科 学合理的补液？ 答：合理补液可以降低运动过程的心率、降低体温、 保持血浆流量。维持正常生理机能和运动能力具有重 要的作用。补液的原则是保持水平衡和少量多次的补 充。(1)运动前补液：运动前两小时补液400~600ml； 运动前15分钟左右补液100~300ml，补充的饮料中 可以加入一定量的电解质和糖。(2)运动中补液：一 般每隔15~20分钟，补液150~300ml，或每跑2~3公 里，补液100~200ml，每小时总量不超过800ml。(3) 运动后补液：脱水后的复水越早越好，补液量可根据 体重的丢失情况确定，应补充含电解质及糖的运动饮 料，要遵循少量多次的原则，切忌暴饮，忌饮纯水。 3.试述乳酸消除的主要途径及其生物学意义。运动 后影响乳酸消除的因素有哪些？P55 答：1、乳酸消除的主要途径：第一，在心肌、骨骼 肌内氧化成CO2和H2O；第二，在肝、肾经糖异生 作用转变成为葡萄糖或糖原；第三，经汗、尿排出体 外；第四，在肝内合成脂肪、丙氨酸等。（1）乳酸直 接氧化成CO2和H2O。在氧供应充足的条件下，心 肌、骨骼肌及其他组织能从血液中吸收乳酸，在乳酸 脱氢酶作用下脱氢生成丙酮酸，丙酮酸进入线粒体， 再经三羧酸循环彻底氧化生成C2O和H2O并释放能 量。(2)乳酸异生成葡萄糖或糖原。在肝内异生成葡 萄糖或糖原，肝葡萄糖再进入血循环系统补充血糖的 消耗，或扩散入肌细胞再合成肌糖原，称为乳酸循环。 意义：（1）有利于乳酸的再利用，乳酸可随血循环入 心肌和氧化能力强的骨骼肌，进行优化释能或者肝脏 作糖异生的底物，加速肝糖原、肌糖原的恢复，维持 血糖的平衡。(2)乳酸代谢可防止因乳酸过多而引起 的代谢性中毒，对维持机体酸碱平衡有积极作用。(3) 乳酸的汽清除使酵解终产物不断移去，有利于糖酵解 继续进行，以维持糖酵解的供能速率。 4. 试述运动员应如何进行科学合理的补糖。（1）运 动前补糖：①大量运动前数日增加膳食中糖类比例占 总能量的60%-70%，在赛前一周内逐渐减少运动量， 同时逐渐增加糖量至70%。②运动前4小时内补糖一 般为4g/kg，运动前2-4小时补糖一般为1-5g/kg，运 动前2小时内补糖一般为以液体含糖饮料为主，浓度 应低于8%。（2）运动中补糖：运动中每隔30-60分 钟补充含糖饮料或容易吸收的含糖食物，一般不超过 60g/h，于20-60g/h，一小时内不超过80g，分3-4次 补充。（3）运动后补糖：运动后开始补糖的时间越早 越好，运动后即刻、头2小时以及每隔1-2小时连续 补糖。运动后即刻补充液体糖至少0.7g/kg，24小时 内补充糖量9-16g/kg。