生物学中的空间结构
生物学是一门研究生命体的科学，它广泛涵盖了从微观到宏观的范围，探究着莫测的生命奥秘。其中，生物体的空间结构是非常重要的一部分，因为它决定着生物体在生存、繁衍和进化上的能力。
一、单细胞生物的空间结构
单细胞生物是指只由一个细胞构成的生物体，其空间结构相对简单。早期对单细胞生物的描述多基于微观形态。如细菌的各种形态多种多样，它们分为球形、杆状、螺旋状等，这些都是由细菌细胞壁的材质、形态与组成所决定的。获取到单细胞生物的精细结构需要与生俱来的旋转和平移能力、良好的色素条件以及高分辨率的显微成像技术。例如，原核生物在细胞壁、核仁、化学分子等方面都呈现出相对单一的形态，这样的形态往往确定它们的种群、营养和进化。
二、多细胞生物的空间结构
多细胞生物是指由多个细胞构成的复杂生物体。多细胞生物的
空间结构繁复多样，其核心的结构是细胞——不同的细胞通过不
同的功能进行组合，并形成相互依存的系统，如植物的根、茎、叶，动物的脏器等。
多细胞生物的细胞组织层次结构和细胞形态都被严格控制和约
束着，这依赖于生物体内的各种生物大分子，如核酸、蛋白质、
多糖等。这些大分子形成了稳定的结构和层次，如DNA双螺旋结构，蛋白质的三级结构等，这些分子的预定结构反过来决定了生
物大分子的功能调控，制约着整个生命体在空间上的局部和整体性。
三、空间结构与生物学的研究方法
生物学对生物体空间结构的研究主要依靠两种方法：显微成像
技术和分子生物学方法。显微成像技术包括光学显微、电子显微、X射线衍射等，能够拍摄到生物体内不同空间层次的细胞结构、
内部结构和分子组成，提供了非常准确和高质量的数据；而分子
生物学方法则是利用各种化学和物理方法，对生命体内的基因、
蛋白质、RNA等进行分析和变异，为细胞和多细胞生物的形状和
功能的研究提供了理论基础。
总之，生物学中的空间结构是非常重要的一个方面，从单细胞到多细胞，都需要借助于显微成像技术和分子生物学方法解析其空间组织。生物体内分子相互协调、控制作用，构建各种层次结构，从而确保相应的生命功能。因此，了解生物体的空间结构，不仅有助于我们了解生命的奥秘，还能指导我们开发新的生物药物及其他应用于生命科学的领域。
第二章蛋白质 1.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？ 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之间以及多肽链间形成不同的相互作用，这些相互作用使肽链产生一定折叠以及特定的空间结构，所以蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构：蛋白质的构象，分子中各个原子和基团绕键旋转时可能形成的不同的立体结构。 肽链经α螺旋，β折叠和β转角形成蛋白质二级结构，而在二级结构基础上进一步卷曲折叠又形成蛋白质三级结构，再通过非共价键形成四级结构，这些特定形态即是空间结构。关系：当蛋白质空间结构发生改变或遭到破坏时，它的生物学功能也随之发生改变甚至丧失。 3.测定蛋白质多肽链N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么? 测N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；异硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。 测C端——肼解法；还原法；羧肽酶法。 原理：1）多肽或蛋白质的游离末端氨基与DNFB反应，生成DNP-多肽或DNP-蛋白质。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基酸等，乙酸乙酯抽提分析鉴定。 2）多肽或蛋白质的游离末端氨基与PITC作用，生成PTC-多肽或蛋白质。酸性有机溶剂中加热，N-末端的PTC-氨基酸发生环化，生成PTH-氨基酸，乙酸乙酯抽提后，经薄层层析或HPLC等方法鉴定即可。 3)原理与DNFB法基本相同，水解后的DNS-氨基酸不需提取，直接用纸电泳或薄层层析等方法分析鉴定。 4）外肽酶逐个切下氨基酸，根据时间测出氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就可知N-末端残基序列。 1）多肽链+过量无水肼——C-末端氨基酸+氨基酸酰肼————C-末端氨基酸——OK 2)肽链C-末端氨基酸被硼氢化锂还原成相应的a—氨基酸，肽链完全水解后。a-氨基醇用层析法鉴定，确定C-末端氨基酸的种类。 3）外切酶，专一的从肽链C端开始逐个切下游离的氨基酸，根据氨基酸量与反应时间的关系，便可以知道C-末端氨基酸的顺序。 4．蛋白质的α螺旋结构和β折叠结构有何特点？ α螺旋： α螺旋是一种重复性结构，每圈螺旋包含36个氨基酸残基，螺距为0.54nm，类似棒状的结构；相邻螺圈之间形成氢键，所有氢键的取向几乎与中心轴平行；天然蛋白质的α螺旋几乎都是右手螺旋。 β折叠: 多肽链呈锯齿状折叠，似扇面状；侧链都垂直于折叠平面，并交替分布平面上下两侧，分为平行式与反平行式。 5.什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后，其性质会发生哪些改变？ 变性：蛋白质分子因受到某些物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规律性结构发
结构生物学 结构生物学是研究生物体内部结构的一门学科，主要探究生物体 的形态结构、组织和器官的组成以及其相互作用。通过结构生物学的 研究，我们可以更加深入地了解生物体内部的构造和功能，为生命科 学的发展做出更多贡献。本文将深入探讨结构生物学的意义、研究方 法及其在生命科学领域的应用。 首先，结构生物学在生命科学领域具有重要的意义。通过研究生 物体的结构，我们可以揭示生物体内部的复杂组织结构和器官关系， 进而理解其生理功能。结构生物学的发展也有助于我们认识到不同生 物之间的相似之处和差异，为生物分类和演化研究提供了重要依据。 此外，结构生物学还可以为生物医学研究提供基础数据，为疾病治疗 和药物研制提供有力支持。 其次，结构生物学的研究方法主要包括光学显微镜、电子显微镜 和分子生物学技术等。光学显微镜是最常用的研究生物体内部结构的 工具，其通过透射和反射光来观察和记录生物样品的细节。电子显微 镜则更加细致，可以观察到更小的细胞结构和分子组织。分子生物学 技术则可以进一步研究生物体内部的分子结构和功能。 在生命科学领域，结构生物学有着广泛的应用。首先，结构生物 学在生物学研究中起到了重要的作用。通过研究生物分子的空间结构 和相互作用，我们可以更好地了解其功能和调控机制，从而揭示生命 活动的本质和规律。例如，通过解析蛋白质的结构，我们可以揭示其 功能和相互作用网络，为药物研发和治疗疾病提供重要依据。 其次，结构生物学在生物医学研究中也起到了重要的作用。通过 研究病原体和人体组织的结构，我们可以揭示疾病的发生和发展机制，为疾病的早期诊断和治疗提供重要依据。例如，研究病毒的结构可以 揭示其进入人体细胞的机制，为疫苗的研制和药物的开发提供重要理 论支持。 此外，结构生物学还在生物技术和生物工程领域具有广泛应用。
蛋白质结构与功能的关系 ――――蛋白质的一级结构 一、蛋白质的空间结构决定了其生物学功能。 下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质空间结构和功能关系。 （一）蛋白质的一级结构决定其高级结构 如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。但去除尿素和β—巯基乙醇后，该有正确一级结构的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。 （二）一级结构与功能的关系 已有大量的实验结果证明，如果多肽或蛋白质一级结构相似，其折叠后的空间构象以及功能也相似。几种氨基酸序列明显相似的蛋白质，彼此称为同源蛋白质。可认为同源蛋白质来自同一祖先，它们的基因编码序列及蛋白质氨基酸组成有较大的保守性，构成蛋白质家族。在进化过程中祖先蛋白的基因发生突变，蛋白质结构逐渐发生变异，同源蛋白质序列的相似性大小反映蛋白质之间的进化关系的近远。比较广泛存在各种生物的某种蛋白质，如细胞色素C的一级结构，通过分析不同物种的细胞色素C一级结构间相似程度，可反映出该物种在进化中的位置。 二、蛋白质的空间结构与功能的关系 蛋白质的空间结构决定了其生物学功能。下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质空间结构和功能关系。 （一）肌红蛋白（Mb）和血红蛋白(Hb)的结构的相似性决定了功能的相似性 肌红蛋白与血红蛋白都都能与氧结合，因为它们以血红素为辅基，并且在血红素周围以疏水性氨基酸残基为主，形成空穴，为铁原子与氧结合创造了结构环境。 （二）肌红蛋白（Mb）和血红蛋白(Hb)的结构的差异性决定了功能的不同 肌红蛋白为单肽链蛋白质，而血红蛋白是由四个亚基组成的寡聚蛋白，这样的空间结构差异决定了它们之间的功能的各自特性。
生物学中的空间结构 生物学是一门研究生命体的科学，它广泛涵盖了从微观到宏观的范围，探究着莫测的生命奥秘。其中，生物体的空间结构是非常重要的一部分，因为它决定着生物体在生存、繁衍和进化上的能力。 一、单细胞生物的空间结构 单细胞生物是指只由一个细胞构成的生物体，其空间结构相对简单。早期对单细胞生物的描述多基于微观形态。如细菌的各种形态多种多样，它们分为球形、杆状、螺旋状等，这些都是由细菌细胞壁的材质、形态与组成所决定的。获取到单细胞生物的精细结构需要与生俱来的旋转和平移能力、良好的色素条件以及高分辨率的显微成像技术。例如，原核生物在细胞壁、核仁、化学分子等方面都呈现出相对单一的形态，这样的形态往往确定它们的种群、营养和进化。 二、多细胞生物的空间结构
多细胞生物是指由多个细胞构成的复杂生物体。多细胞生物的 空间结构繁复多样，其核心的结构是细胞——不同的细胞通过不 同的功能进行组合，并形成相互依存的系统，如植物的根、茎、叶，动物的脏器等。 多细胞生物的细胞组织层次结构和细胞形态都被严格控制和约 束着，这依赖于生物体内的各种生物大分子，如核酸、蛋白质、 多糖等。这些大分子形成了稳定的结构和层次，如DNA双螺旋结构，蛋白质的三级结构等，这些分子的预定结构反过来决定了生 物大分子的功能调控，制约着整个生命体在空间上的局部和整体性。 三、空间结构与生物学的研究方法 生物学对生物体空间结构的研究主要依靠两种方法：显微成像 技术和分子生物学方法。显微成像技术包括光学显微、电子显微、X射线衍射等，能够拍摄到生物体内不同空间层次的细胞结构、 内部结构和分子组成，提供了非常准确和高质量的数据；而分子 生物学方法则是利用各种化学和物理方法，对生命体内的基因、 蛋白质、RNA等进行分析和变异，为细胞和多细胞生物的形状和 功能的研究提供了理论基础。
第一章蛋白质 ·蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（prpide bond）相连形成的高分子含氮化合物。 ·具有复杂空间结构的蛋白质不仅是生物体的重要结构物质之一，而且承担着各种生物学功能，其动态功能包括：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等；就其结构功能而言，蛋白质提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。 ·显而易见，普遍存在于生物界的蛋白质是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子（biomacromolecule） ·蛋白质是生物体重要组成成分。 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%，某些组织含量更高，例如：脾、肺及横纹肌等高达80%。 ·蛋白质具有重要的生物学功能。 1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动和支持作用 6）参与细胞间信息传递 ·氧化功能
第一节蛋白质的分子组成（The Molecular Structure of Protein） 1.组成元素：C（50%-55%）、H（6%-7%）、O（19%-24%）、N（13%-19%）、S（0-4%）。有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别还含碘。 2.各蛋白质含氮量接近，平均为16%。 100g样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数*6.25*100，即每克样品含氮克数除以16%。 凯氏定氮法：在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收，再以标准盐酸滴定，就可计算出样品中的氮量。此法是经典的蛋白质定量方法。 一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外），手性，具有旋光性（甘氨酸除外，甘氨酸R基团为-H）。根据旋光性光偏振旋转方向分为左旋和右旋，即分别是D-氨基酸和L-氨基酸，而构成天然蛋白质的氨基酸都是L-氨基酸。 （一）氨基酸的分类 1.非极性疏水性（脂肪族）氨基酸：R基为C、H 2.极性中性氨基酸:一般而言溶水性大于非极性疏水性（脂肪族）氨基酸 3.酸性氨基酸：侧链都含有羟基 4.碱性氨基酸侧链分别含有氨基、胍基和或咪唑基 5.芳香族氨基酸：疏水性较强，酚基和吲哚基在一定条件下可分离 特殊氨基酸： 脯氨酸应属亚氨基酸，N在杂环中移动的自由度受限制，但其亚氨基仍能与另一羧基形成肽键。脯氨酸在蛋白合成加工时可被修饰成羟脯氨酸 半胱氨酸巯基失去质子的倾向较其他氨基酸为大，极性最强，两个半胱氨酸通过脱氢后以二硫键相连，形成胱氨酸。蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 （二）氨基酸的理化性质 1.两性解离及等电点（isoelectric point,pl） 等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及成都相等， 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2.紫外吸收 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值 似分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
蛋白质空间构象:是指蛋白质多肽链主链在空间上的走向及所有原子和基团在空间中的排列与分布。蛋白质的空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构。 X-射线晶体衍射和核磁共振光谱是研究大分子结构的主要方法。X-射线晶体衍射可用来研究处在晶体状态下的蛋白质的空间结构,核磁共振(NMR)光谱可用来研究处在溶液状态的蛋白质的结构。 蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构是:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段 肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。α-螺旋是多肽链的主链原子 沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象 结构特征：⑴为一右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧 ⑵螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm；每个残基偏转100°; ⑶螺旋以氢键维系（氨基酸的N-H和相邻第四个氨基酸的羰基氧C=O 之间。氢键方向与螺旋轴基本平行） β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象 结构特征： ⑴由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组 成片状结构； ⑵主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶涉及的肽段较短，一般为5～10个氨基酸 残基； ⑷借相邻主链之间的氢键维系 β-折叠包括平行式和反平行式两种类型 β-转角（U形转折,发夹结构）：是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为： ⑴主链骨架本身以大约180°回折; ⑵回折部分通常由四个氨基酸残基构成; ⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。 (4)主要有两种类型：I 型和II型；二者主要差别是中央肽基旋转了1800，
肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基缩合脱去一份子水形成的化学键叫肽键。 蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 蛋白质的二级结构：多肽链主链的局部空间结构即主链构象，称为蛋白质的二级结构。 蛋白质的三级结构：指蛋白质分子中的各个二级结构的空间位置以及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系，也即多肽链的整体构象。 蛋白质的四级结构：许多蛋白质分子是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成。这些多肽链之间借次级键缔合在一起，蛋白质分子的这种结构形式称为蛋白质分子的四级结构。 蛋白质别构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构想变化，导致蛋白质（或亚基）功能变化，称为蛋白质别构效应。 分子病：犹豫遗传物质DNA突变而导致某蛋白质一级结构变化所引起的疾病称为分子病。 蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH值时，蛋白质分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时，该溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（PI）。 蛋白质变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构收到破坏但不包括肽键的断裂，从而引起蛋白质理化性质改变，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性。 蛋白质组：蛋白质组是指一种细胞或一种生物锁表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。 增色效应：增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加。 减色效应：减色效应是指变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低。 分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区域能够退火复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。 Tm：DNA解链曲线的重点，即DNA变性达50%时的温度。 核小体：是染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同构成。 非mRNA小RNA：细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子RNA，统称为非mRN小RNA（small non-messenger RNAs，snmRNAs）。
生命科学中的结构生物学 生命科学是人们追求的永恒话题之一，从生命起源到生命延续，都是人们探究的领域。其中，结构生物学是一个重要的分支领域，为我们揭示了很多关于蛋白质、DNA、RNA等分子的结构和功能 的奥秘。 一、什么是结构生物学 结构生物学是研究生物分子结构的学科，包括蛋白质、核酸、 小分子等分子的高分辨率构象分析和结构功能探索。结构生物学 的主要研究内容包括：分子构象分析、分子杂交、核磁共振、蛋 白质折叠、结构预测、蛋白质合成、蛋白质质谱等。 结构生物学是一门应用学科，它是基于在生物学、化学、物理 等领域长期的积累和完成的研究的基础上发展起来的。结构生物 学的本质是研究生物分子结构的三维构象，以挖掘其结构与功能 相关的信息，以解密生物学基本问题。 二、结构生物学的研究方法
结构生物学的研究是一个多学科交叉与融合的过程。结构生物 学的研究方法主要有X射线晶体学、电子显微学、核磁共振、生 物信息学等。结构生物学的发展与改进也是多个学科的合作与共 同发展所带来的。如X射线晶体学是发展最为成熟的技术，它可 以确定分子长达几万至几十万原子的结构；核磁共振则是一种强 大的技术，可以看出分子的柔度、动态结构等方面的问题；电子 显微学则是一种快速成长的技术，可以直接观察神经、嗅觉等机 能器官的表面形态。生物信息学则是为处理和管理获得的大量和 复杂的信息而开发的计算机程序和测序技术，使得数据集结构化、模拟一部分分子的三维分子结构等成为可能。 三、结构生物学在生物学科学领域的应用 1. 增进对细胞的了解 细胞是生物学中最基本的单元，结构生物学的发展也使人们逐 渐更加深入细胞。首先要通过能够掌握细胞的化学成分的方法来 研究细胞。结构生物学也能让我们通过高清冷冻电镜、电子显微 镜纷繁对各种蛋白质的结构及其在细胞中的分布了解更多细胞的 生物学原理。
医学生物学名词解释 生物大分子：组成原生质的有机化合物中蛋白质、酶和核酸分子质量巨大，结构复杂，功能多样，具有信息，称为生物大分子。 寡肽：由10个以下氨基酸分子形成的化合物称为寡肽。 多肽：相对分子质量低于6000，组成的氨基酸分子少于50-100个的化合物称为多肽，一般不具有稳定的空间结构。 蛋白质：比多肽更大的称为蛋白质，既有特定且相对稳定的空间结构。 蛋白质的一级结构：在以肽键为主，二硫键为副键的多肽链中，氨基酸的排列顺序，即为蛋白质的一级结构。 蛋白质的二级结构：肽链上相邻氨基酸残基间主要靠氢键维系的有规律，重复有 序的空间结构。三种基本构象：… 蛋白质的三级结构：蛋白质分子在二级结构的基础上，进一步折叠，盘曲形成的， 接近球形的空间结构。维系三级结构的主要有疏水键，酯键， 氢键，离子键和二硫键等。 蛋白质的四级结构：每条多肽链都有其独立的三级结构，成为亚基。亚基间再以 氢键，疏水键和离子键等相连，所以蛋白质的四级结构是亚 基集结的结构。 蛋白质的功能：催化，调节，保护，运输，收缩，防御，信息传输，免疫等。酶：生物催化剂，具有高效性，专一性，不稳定性。 变构（一级结构不变）：通过蛋白质构象变化而实现调节功能的现象。空间结构 正常，但蛋白质构象发生轻微变化，使其更有效的完成生理 功能。
变性（一级结构不变）：蛋白质空间结构发生破坏，理化性质改变，生物活性丧 失的过程。 DNA的双螺旋结构模型：B-DNA由两条反向平行的多核苷酸链，围绕同一中心轴， 以右手螺旋的方式盘绕成双螺旋。磷酸和脱氧核糖位于 双螺旋的外侧，形成DNA的骨架，碱基位于双螺旋的侧。 两条链的每一对碱基互补的原则以氢键相连。 非编码链：DNA双链中能够转录的一条链成为非编码链（或反编码链），方向（3’-5’）。另一条称为编码链（5’-3’）。 核酶：具有酶活性的RNA。 膜相结构：包括细胞膜、核膜、质网、高尔基复合体、线粒体、溶酶体、过氧化物酶体、小泡等。 非膜相结构：包括染色质（体）、核糖体、中心体（粒）、微丝、微管、中间纤维核仁、细胞质基质、核基质等。 单位膜：由外两层致密的深色带和中间一层疏松的浅色带构成的三层膜相结构（2×2+3.5=7.5nm） 生物膜：真核细胞的膜系统与细胞膜统称生物膜。 原核细胞：结构简单，其核物质缺乏双层的核膜包裹即没有真正的细胞核（有拟核），缺乏膜相结构的细胞器，细胞体积较小，没有完整的细胞膜。 但质膜外有一层由蛋白质和多糖组成的坚固的细胞壁。 真核细胞：具有完整的细胞核，即核物质被双层膜包围，将细胞分为核与质两部
生态学中的生物群落结构和功能生态学是研究生物之间的相互作用以及它们与环境之间的相互 作用的科学领域。其中，生物群落结构和功能是生态学研究的重 点之一。 生物群落是在特定环境条件下共同生活的多种生物之间相互作 用的总和。生物群落的结构和功能是生态系统内部的核心特征。 生物群落结构指的是物种组成、数量以及它们之间的相互关系； 而生物群落功能包括生态过程、能量和物质流、以及功能和稳定 性等。 生态学研究的重点是如何理解和预测生物群落结构和功能的这 个广阔的生态系统。生物群落结构和功能的研究对于了解生物群 的形成、变化和重要性至关重要。 生物群落是多样性的。物种多样性是生态学中非常重要的概念。物种多样性是指在特定区域或区域内出现的不同物种数量。不同 物种的共存可以提高生态系统的稳定性，因为这些物种能协同作用、共同作用或竞争。其中，生态位是定义各种不同物种和环境 交互的概念。这些交互包括食物链、资源利用和一般生活条件。 不同的生物群落有不同的生态位。
生物群落的稳定性是生态学研究的核心问题之一。生态系统趋 向于在回归目标状态中耐受并适应环境变化。稳态是一种保持内 部组织水平的态度，即使外部条件变化，系统也能在一定范围内 保证有序性和功能性。 生物群落功能是生态学中另一个重要的概念。在生态学中，功 能表示生物群落提供的功能和数据特征。例如，生物群落能提供 土壤质量改善和自然防止生长周期，以及其他服务。 生态学家经常把生物群落看作系统，而不是只单独研究一种物种。这样做的好处是可以检测相互作用和生态位，确定受到影响 的因素和变量，以及测量和理解共同和不同的功能。 生态学中可以利用一些研究方法来探测生物群落的结构和功能。其中包括连续的样地调查和实验室分析。样地调查是生态学很重 要的研究方法之一。科学家可以选择在不同地理区域内的多个样 地中收集数据，以便理解不同生物群落之间的差异和变化。实验 室分析可以用来增加一个因素或条件，以便了解该因素或条件如 何影响生物群落结构和功能的发展。
生物概念模型 一、高中生物教学中的模型建构 模型建构是自然科学中常用的方法。当人们难以对研究对象进行操作或观察时，可采取建构模型的方法。学生在高中阶段的生物课程中会陆续接触到物理模型、概念模型和数学模型，初步掌握模型的建构方法。与初中阶段相比，高中生物课程标准在学习方法和探究能力方面对学生提出了更高的要求，学生需要通过构建模型和研究模型来理解生物学概念，提高生物学科的探究能力。 能够以直观的实物或图画来认识对象的模型属于物理模型。物理模型包括静态的结构模型（如真核细胞三维结构模型）和动态过程模型（如减数分裂中染色体的变化模型）。真核细胞三维结构模型是高中阶段需要学生建构的第一个模型，教材中提供了有关模型建构的方法和可参考的例子。如提供了两张模型的照片，同时也提出了评价模型的参考指标，如科学性、艺术性、成本低廉等。在生物必修二“遗传与进化”部分还提供了DNA双螺旋分子结构的物理模型。这一由美国生物学家沃森和英国物理学家克里克建构的DNA模型，最终模型与原型DNA 结晶的X射线衍射图相符，已经获得科学界的认可。但是，教材虽然提供了指导方法，却并未说明所要使用的具体材料和工具，也未列出详细的制作步骤，这就为学生发挥创造性留出了空间，也为教师的创造性教学留出了空间。教师可以引导学生以科学家的故事为背景，根据“基本单位―单链结构―平面结构―空间结构”的顺序逐步体验模型的建构过程和方法。 生物概念模型的分析与构建是高中课程标准提出的新要求，教师可利用概念图解、细胞亚显微结构、生物学过程图解等概念模型的分析与建构等，锻炼并考查学生分析、获取及处理信息的能力。教师在初期可通过概念图和思维导图来培养学生的相关能力。 孟德尔的遗传定律是应用数学模型的典型范例。在必修三“稳态与环境”中有“尝试建立数学模型解释种群的数量变动”的内容，教材的“问题探讨”中提到细菌的繁殖速度非常快，并给出了基本已知条件，可以让学生基于学过的数学知识，计算在营养和生存空间不受限制的条件下2至9代细菌的数量，并推算出第n代的数量关系，画出细菌种群增长的曲线，进而更好地理解较为复杂的数学模型Nt=N0λt，让学生从中体会到生物学规律可以用数学语言表达，同时也从
二级结构、拉马钱德兰、转子和键几何约束-概述说明 以及解释 1.引言 1.1 概述 概述: 二级结构、拉马钱德兰、转子和键几何约束是生物化学和生物物理领域中的重要概念。二级结构指的是蛋白质或核酸分子中特定空间排列序列的局部二维结构。拉马钱德兰则是描述分子内部运动的理论，与蛋白质和其他生物大分子的构象和功能密切相关。而转子和键几何约束则是描述分子中原子之间的空间排列关系，对于理解分子的性质和反应机制具有重要意义。本文将详细探讨这些概念，并分析它们在生物科学领域中的重要性和应用。 1.2 文章结构 文章结构是指整篇文章的架构和组织。本文的结构包括引言、正文和结论三个部分。 引言部分包括概述、文章结构和目的。在概述部分，将简要介绍本文要讨论的主题和问题。文章结构部分则是对整篇文章的结构进行概述，让读者对整篇文章的内容有一个整体的了解。目的部分则是明确阐述本文的写作目的和意义。
正文部分包括二级结构、拉马钱德兰和转子和键几何约束三个小节。在这三个小节中，将会详细介绍和讨论每个主题的相关知识、理论和实际应用情况。 结论部分包括总结、影响和展望三个小节。在总结部分，将对前文的讨论进行整体概括和总结。影响部分将探讨本文内容对相关领域的影响和意义。展望部分则是对未来研究和应用方向进行展望和建议。 1.3 目的 本文旨在探讨二级结构、拉马钱德兰、转子和键几何约束在生物化学和分子生物学领域的重要性和影响。通过对这些概念的深入解析和讨论，我们旨在揭示它们在生物分子结构和功能中的作用，以及它们对生物体内各种生物化学过程的影响。同时，我们还将探讨这些概念在药物设计和生物工程中的应用，以及未来可能的发展方向。通过本文的阐述，读者将更深入地理解这些概念在生物领域中的重要性，并为相关领域的研究和应用提供理论支持和启发。 2.正文 2.1 二级结构 二级结构指的是蛋白质分子中的次级结构，通常包括α-螺旋和β-折叠。这些二级结构是由氨基酸序列中的氢键和其它非共价相互作用所产生的 空间排列。α-螺旋结构是一种紧密卷曲的结构，其形成主要是由于氢键的
蛋白质生物物理学中的空间结构蛋白质是生命体中的重要分子，扮演着生命体的基础和调节。 在蛋白质生物物理学中，蛋白质的空间结构是一个非常重要的话题。蛋白质的结构可以影响其功能、相互作用和分子识别。在这 篇文章中，我们将深入探讨蛋白质生物物理学中的空间结构。 蛋白质的基本结构 蛋白质是由氨基酸组成的聚合物。氨基酸是生命体的基本分子，它们包含有氨基、羧基和侧链。蛋白质通过脱水缩合作用将氨基 酸连接起来形成多肽链。蛋白质分子的序列确定了其结构和功能。 蛋白质分子的结构可以分为四个层次：原位层次、二级结构、 三级结构和四级结构。原位层次是由单个氨基酸的氢键和其他作 用力组成的微观层次。二级结构是由α-螺旋或β-折叠等相邻的氨 基酸间的氢键作用形成的。三级结构是由具有特定三维结构的多 肽链、β片层、超螺旋、转角、回质和扭纹等形成的。四级结构是由相互作用的多肽链形成的几种不同类型的聚合物，如酶、抗体 和核糖体。
蛋白质结构研究的方法 现代分子生物学技术使得研究蛋白质结构变得更加容易和精确。以下是几种常见的结构测量技术。 1. X-射线衍射法 X-射线衍射法是确定大分子结构的重要方法。它通过测量X-射线与晶体中的原子的散射来确定晶体中原子的位置。这项技术对 大分子结构测量的精度十分高，但需要晶体化的蛋白质样品才能 进行。 2. 核磁共振 核磁共振是常用于研究生物分子的技术。它可以提供关于生物 分子结构和分子内动力学的信息。核磁共振技术不需要晶体化的 蛋白质样品，因此对于结构松散或难以晶体化的分子结构研究很 有帮助。 3. 电子显微镜
电子显微镜是一种用于观察高分子分子的技术。它使用高能电 子束而不是光线来观测样品。电子显微镜对于分子的结构信息非 常有用，特别是在核酸和蛋白质复合物方面。 蛋白质的空间结构和其功能 蛋白质的空间结构对其功能至关重要。在许多情况下，蛋白质 的功能不是通过单一的结构域实现的，而是通过多个结构域的相 互作用，以及蛋白质与其他分子之间的作用。例如，酶可以通过 其特定的结构域来催化特定的反应。另一方面，蛋白质复合物的 形成和功能更多地涉及到多个结构域之间的相互作用。 研究多肽链的收缩是许多生命体如何调节其生物化学过程的重 要领域之一。收缩策略实际上是通过控制多肽链的构象变换来实 现的。例如，蛋白质折叠路径会影响蛋白质的最终构象和功能。 蛋白质折叠不正确可能导致多种疾病，如克隆氏症和糖原累积病。 结论
第一节生物多样性的空间格局 一、基本模式： 1. 从低纬度到高纬度，物种多样性逐渐减小。 ⏹纬度本身并未使生物多样性形成梯度，而是一些生物或非生物因素（如总的 陆地面积、温度、降水、能量流动、动植物的互利共生等）及其相互作用在 与纬度变化一致的多个尺度上影响了生物的多样性。 ⏹这仅是大尺度规律。有些类群或栖息地中物种多样性不随纬度变化，甚至在 多孔真菌、淡水浮游植物中多样性在温带地区有所上升。 ⏹在有些生物类群中，纬度格局在南北半球的表现不同，如在南半球，树种多 样性从赤道到温带比在北半球下降得快。 2.随着海拔增加，物种多样性逐渐减小 ⏹物种——面积关系所致，因为海拔增加，可共生物生存利用的土地面积一般 是减少的。而物种数和面积大小之间一般为正相关关系。 ⏹能量流动和温度与海拔呈负相关，也是海拔升高引起多样性降低的原因。 ⏹有些特殊地区，多样性沿海拔呈驼峰状分布，如亚利桑那Samta Catalina 山有花植物的多样性。 3.随着气候干燥度的增加，物种多样性逐渐减小 ⏹潮湿的热带森林物种多样性最高，面积仅占陆地的7%，但物种数超过已知 总物种数的90%。无论是栖息地内、栖息地间还是景观等所有尺度上，这 个规律都是真实的。 以上三点是物种多样性梯度变化的一般规律。对于植物群落来说，又有其特点： ⏹在温带陆生植物群落中，湿度中等的群落往往比潮湿或很干燥环境中的群落 物种多样性高。 ⏹在湿度中等的群落中，具密闭林冠而下木生长受抑制的森林群落，其物种多 样性要比乔木稀少、下木和草本植物茂密的群落低。 ⏹常绿针叶林要比落叶阔叶林的物种多样性低。 ⏹中度扰动强度下，草地群落的物种多样性较高 其它因素也影响多样性分布。 ⏹结构简单的生态系统，如海洋、草原、冷热荒漠的物种多样性较低。可通过 能量流动和物质循环来解释。 ⏹多样性与生产力有密切关系。过去十几年争论激烈。 ⏹淡水生态系统中，盐度增加，物种多样性降低。 ⏹岛屿物种多样性与其面积、与大陆的距离有关。岛屿上生物定殖率低、灭绝 率高、缺乏特殊资源，也引起多样性低。 第三节生物多样性维持机制 关于生物多样性形成与维持机制，是生态学长久以来研究的核心问题之一，文献浩如烟海，假说众多，但均未形成完善的普遍接受的理论体系。这些研究多集中在物种多样性层次上。 一、假说 1.进化时间学说热带群落古老，进化时间较长，环境稳定，多样性高；而 温带和极地群落从地质年代上讲比较年轻，遭受灾难性气候变化较多，多样性低。 这就是说，随时间的推移，所有群落的种数越来越多，但年轻的群落可能没有足够的时间发展到高多样化的程度。
生物化学中蛋白质纯化与结构研究方法 蛋白质是大多数生物分子中最为重要的一种，其在生命活动中扮演着至关重要的角色。因此，对蛋白质进行纯化和研究成为了生物化学领域中的热点问题。蛋白质的纯化和结构研究是一个复杂的过程，需要运用到多种不同的技术和方法。 I. 蛋白质的纯化 蛋白质的纯化是指将蛋白质从复杂的混合物中分离出来，以便于对其进行分析和结构研究。由于蛋白质在混合体系中的性质不同，因此可以采用各种不同的技术和方法来进行纯化，其中最常用的方法是亲和层析法、凝胶过滤法、离子交换层析法和逆相高效液相色谱法等。 1. 亲和层析法 亲和层析法是一种利用生物大分子和其他分子之间的特异性相互作用进行分离的方法。蛋白质在展现特异性上定向固定于固定基上，剩下杂质被洗掉或是通过其他手段去除。亲和岛素层析法
是其中的代表方法，其原理是，利用固定的岛素与贴附者大肽或蛋白结合分离纯化。 2. 凝胶过滤法 凝胶过滤法是一种基于分子大小的分离纯化法，是一种低弥散的柱堆滤水平。将待分离的混合物经过多个颗粒分子大小不同的凝胶颗粒堆的柱子，大分子不能穿过凝胶颗粒并在柱子旁边被排出，小分子可以穿过凝胶颗粒并被保留在凝胶颗粒中。因此，凝胶过滤法是一种高效的分离和纯化大分子的方法。 3. 离子交换层析法 离子交换层析法是一种基于分子电荷的分离纯化法。通过对待分离的蛋白质混合物进行不同程度的离子交换，使其与具有相反电荷的交换基团发生作用，从而分离出具有相同电荷的蛋白质。离子交换层析法可以根据离子交换基团的不同选择酸性离子交换层析法和碱性离子交换层析法等不同类型的方法。 4. 逆相高效液相色谱法
逆相高效液相色谱法是一种基于分子亲疏水性质的分离纯化法。将混合物通过一列具有亲水性的固相支架，利用溶液液相中不同 的有机溶剂浓度形成梯度，可以让蛋白质由于亲水性附着在固相上，然后用逆向进样，用梯度消除生物大分子中的组件，去背景 蛋白质消除洗脱时的互相干扰。 II. 蛋白质的结构研究 蛋白质的结构研究是指对蛋白质内部的结构进行分析和研究。 蛋白质结构的研究可以通过X射线晶体学、核磁共振波谱学、质 谱分析和电子显微镜等多种方法进行。 1. X射线晶体学 X射线晶体学是一种基于X射线衍射原理的技术，可以高分辨 率的研究蛋白质的空间结构。该技术利用蛋白质分子的高度有序 结合，由于它们可以结晶，可以形成高度有序结晶体，以此测定 蛋白质的三维结构。该技术被广泛应用于大多数蛋白质的高分辨 率三维结构的研究。
第一节生物群落的结构 知识点(一)生物群落具有水平结构和垂直结构 【自主学习】 1．群落的概念：特定_____________中____________所构成的集合。 2．群落的空间结构：群落中的动物、植物和微生物的各个种群都具有一定的功能，它们相互依存、相互制约，在进化过程中相互作用，形成一定的群落结构。 (1)水平结构 ①概念：群落中的各个种群在______方向上的____________或______称为该群落的水平结构。 ②表现：多数情况下呈现____________分布，形成植物群落水平结构的______特征。 ③影响因素：植物个体因受到______________________、湿度的不同和____________等因素影响。 (2)垂直结构 ①概念：指群落____________形成的群落______现象。 ②表现：动植物具有明显的分层现象。 ③影响因素：植物分层主要受到______的影响，与____________有关；而动物分层现象主要与群落的不同层次可提供不同的______和特定的____________等有关。 3．生态位和优势物种 (1)生态位概念：生态系统中一个种群在____________上所占据的______及其与__________________称为生态位。 (2)优势物种：在一个群落中，往往有一些种群在____________上占有一定的优势，而成为群落中的优势物种。 (3)生态位的重叠：群落中生态位相似的种群之间常存在______关系。竞争的结果，可能是其中一个种群____________，也可能是通过____________而减少或排除了相互竞争，使不同种
人教版必修3第四章第三节《群落的结构》教学设计
二、课堂处理： （一）自主探究 （二）踊跃展示 探究一、区别种群的特征和群落的空间结构？（提示：它们主要包括那些方面？） 探究二、如图中的①～④为四组生物的种间关系图(纵轴为个体数，横轴为时间)。A是地衣中的藻类和真菌；B是大、小草履虫；C是兔与狐；D是细菌和噬菌体。请据图回答问题： 1、判断四组生物关系对应曲线： A．；B．；C．；D．。 2、造成②现象是由于。 3、④与②相比，结果不同是因为。 4、若C组的狐死亡，则兔的发展趋势是。 5、若上述四种种间关系中的b死亡，对a有利的是。探究三、总结各种生物的调查方法： 1.估算种群密度(运动能力强的生物)——___________。 2.估算种群密度(运动能力弱的生物)——_______。 3.估算种群密度(植物)——_______。 4.调查土壤中小动物的丰富度——_____________。 （三）积极点评，点评要求： 1.点评同学脱稿点评，清晰大声地表述你的思路和解题方法 2.说出是否正确，总结方法、规律。给相应组打分 3.非点评同学都要认真倾听、积极思考、迅速记录，大胆提出疑问和补充观点。 垂直结构的意义就是使生物群落在单位面积上能容纳 自主探究：（2分钟） 初步形成群落空间 结构的概念 合作探究：（8分钟） 积极思考讨论、得出 答案 结合事例，理解群落 的水平结构 踊跃展示：（3分钟） 按照展示要求在相 应位置展示自己组的结 果 看哪个小组总结的准确 在总结群落的特 征等知识入手， 结合群落物种组 成，迅速地理解 掌握群落的结 构。 展示要求，分工 明确 培养学生的合作 学习能力，在活 动中，引导学生 得出结论。举例 农村种田时，在 玉米的下层栽种 菜豆。 点评可以培养学 生敢于展示自我 的态度，增强学 生学习的主动 性，提高学生的 自信心。
动物中最常见的空间结构-概述说明以及解释 1.引言 1.1 概述 概述： 空间结构是指动物在其生活环境中所占据的空间以及其中的组织和排列方式。在动物界中，不同种类的动物根据其生活习性和环境适应性，形成了各种各样的空间结构。这些空间结构不仅反映了动物之间的相互关系和社会秩序，也对其生存和繁衍产生着重要的影响。 本文将就动物界中最常见的空间结构进行探讨和描述。通过对各种不同动物的生活方式和社会组织的研究，我们可以发现一些普遍存在的空间结构模式，并进一步理解这些模式背后的原因和意义。 通过对动物中最常见的空间结构进行研究和分析，我们可以更好地了解动物的生态行为和社会结构。同时，深入研究动物中的空间结构也有助于我们对自然界生物多样性的保护和管理，为人类提供有益的参考和借鉴。 在接下来的章节中，我们将首先对空间结构的定义进行界定，明确研究的范畴和意义。然后，我们将详细介绍动物界中常见的空间结构，包括个体空间、群体空间和领域空间等。最后，我们将对这些空间结构进行总结，并探讨其在动物生态和行为中的意义和影响。
通过全面地了解和研究动物中最常见的空间结构，我们可以更好地认识动物世界的奥秘，从而为人类对自然界的保护和管理提供有益的启示和建议。本文旨在向读者介绍动物中最常见的空间结构，并向大家呈现一个全新的动物世界的视角。 1.2 文章结构 文章结构部分的内容： 文章结构是指文章整体组织的方式和布局，它对于读者来说非常重要，能够帮助读者更好地理解和消化文章的内容。一个良好的文章结构应该有清晰的层次和逻辑性。 本文将按照以下结构来展开讨论动物中最常见的空间结构： 1. 引言：在引言部分，我们将概述本文的主要内容和目的，以及动物中空间结构的重要性。 2. 正文：正文部分将分为两个部分来探讨空间结构。首先，我们将给出空间结构的定义，包括它在动物生物学中的概念和作用。其次，我们将详细讨论动物中常见的空间结构，并举例说明其特点和意义。 2.1 空间结构的定义：在这一部分，我们将介绍空间结构的定义和
生化名词解释 第一章 1.一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排 列顺序称为蛋白质的一级结构。是蛋白质空间构象和 特异生物学功能的基础。 2.二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结 构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置， 并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 3.三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位 置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 4.四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接 触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 5.超二级结构：在许多蛋白质分子中，可由2个或2个以 上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个 有规则的二级结构组合称为超二级结构。 6.模体：蛋白质中具有特定功能的或作为一个独立结构一 部分的相邻的二级结构的聚合体。 7.分子伴侣（molecular chaperon）：通过提供一个保护环境 从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的蛋 白质。 8.肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子（Cα1、C、 O、N、H、Cα2）位于同一平面构成。 9.结构域（domain）指的是分子量大的蛋白质折叠成的结 构紧密、稳定的区域，可以各行其功能。 10.蛋白质变性（protein denaturation）：在物理和化学因素作 用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致理化性质 的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。 第二章 11.核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子， 具有复杂的结构和重要的生物学功能。可分为脱氧核 糖核酸和核糖核酸。 12.核酸杂交（nucleic acid hybridization）：具有互补碱基序 列的DNA或RNA分子，通过碱基对之间氢键形成稳 定的双链结构，包括DNA和DNA的双链，RNA和 RNA的双链，DNA和RNA 的双链。 13.核小体（nucleosome）：是染色质的基本组成单位，由DNA 和H1、H2A，H2B，H3和H4等5种组蛋白共同构成。 14.D NA变性：在某些理化因素（温度、pH、离子强度等） 作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使 双螺旋结构松散，形成单链的构象，不涉及一级结构 的改变。 15.D NA的增色效应（DNA hyperchromic effect）：在DNA 解链中，更多的共轭双键暴露，含有DNA的溶液在 260nm处的吸光度增加，这种现象称为DNA的增色效16.D NA的解链温度（DNA melting temperature）：解链过程 中，紫外吸光度的变化达到最大值的一半时所对应的 温度。 17.D NA复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补 链可重新互补配对，恢复原来的双螺旋结构。 18.退火（anneal）：变形的双链DNA经缓慢冷却后，两条互 补链可以重新恢复天然的双螺旋构象的过程。 第三章 19.酶：酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和 高度催化效能的蛋白质。 20.酶的活性中心：或称酶的活性部位，是酶分子中能与底 物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维 结构的区域。 21.同工酶（isoenzyme）：指催化相同的化学反应，但酶蛋白 的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 22.别构调节（allosteric regulation）：体内某些代谢物与酶的 活性中心非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而 改变酶的活性，酶的这种调节方式称为别构调节。23.酶的共价修饰（covalent modification）：酶蛋白肽链上的 一些基团可在其它酶的催化下，与某些化学基团共价 结合，同时又可在另一种酶的作用下去掉已结合的化 学基团，从而影响酶的活性，又称为酶的化学修饰。 24.酶原（zymogen，proenzyme）：有些酶在细胞内合成或初 分泌时，或在其发挥催化功能前，只是酶的无活性前 体，称为酶原。 第四章 25.维生素（vitamin）：是一类人体不能合成或合成很少，必 须由食物供应的小分子有机化合物。按其溶解性可分 为脂溶性维生素和水溶性维生素。主要功能是调节人 体物质代谢和维持正常生理功能。 第六章 26.糖酵解（glycolysis）：指的是葡萄糖在胞质内生成丙酮酸 的过程，净生成2A TP和2NADH，是糖有氧氧化和无 氧氧化的共同起始阶段。 27.三羧酸循环（citric acid cycle）：在线粒体内乙酰CoA进 行八步酶促反应并构成循环反应系统。共经历4次脱 氢、2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2， 循环的各中间产物没有量的变化。它是糖、脂肪、氨 基酸的共同供能途径和物质转变枢纽。 28.底物水平磷酸化（substrate-level phosphosphorylation）： 指ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢 作用直接相偶联的反应过程。是生物体内产能的方式 之一。 29.糖的有氧氧化（aerobic oxidation）：有氧时葡萄糖依次经 糖酵解生成丙酮酸，丙酮酸入线粒体氧化脱羧生成乙