血蓝蛋白的结构和功能
刘雪莹
摘要：血蓝蛋白是近年来发现的一种多功能蛋白，存在于软体动物和节肢动物体内，主要功能是载氧。本文主要介绍血蓝蛋白的结构和功能。
关键词：血蓝蛋白；节肢动物血蓝蛋白；软体动物血蓝蛋白；结构和功能
The structure and function of hemocyanin
LIU Xue-ying
Abstract:Hemocyanin is a multifunctional protein and recently recognized with immune activities，it exists in arachnology, it’s main function is to carry oxygen.This article mainly introduces the structure and function of hemocyanin.
Keywords: hemocyanin; arthropod hemocyanin; mollusk hemocyanin; structure and function
收稿日期：2012—6—25
作者：刘雪莹
除极低等的少数动物外, 绝大多数动物的氧运输均需要血液中特殊蛋白质的参与, 这类参与呼吸作用的蛋白质家族统称为呼吸蛋白。动物的呼吸蛋白划3大类:血红蛋白( hemoglobin, Hb)、血蓝蛋白( hemocyanin, Hc)和蚯蚓血红蛋白( hemerythreins, Hr)。本文介绍血蓝蛋白。血蓝蛋白又称血蓝素，是位于节肢动物(螯肢类、甲壳类、多足类和蜘蛛类)和软体动物(腹足类和头足类)血淋巴中的含铜呼吸蛋白，脱氧状态为无色，氧结合状态为蓝色，此时在570nm处出现吸收峰。一般认为，血蓝蛋白的主要生物学功能与机体内的运输氧有关。[1]但最新研究表明，血蓝蛋白不仅是一种含铜呼吸蛋白，而且还是一种重要的免疫分子，[2]该蛋白参还与了能量储存、渗透压维持、蜕皮过程调节,特别是酚氧化物酶活性和抗菌等生物功能的执行。
血蓝蛋白的相对分子质量一般为50 ku～75 ku ，由7 或8个功能单位组成。组成血蓝蛋白的亚单位数目较多，每个亚单位都含有 2 个Cu ( Ⅰ)离子。不同蛋白质所含亚单位数目不同,有些血蓝蛋白的分子质量可达9 ×103ku。早在一个世纪前人们就认识了血蓝蛋白，近几十年来，由于分子生物学研究的进展，人们对它又发生了新的兴趣。
1血蓝蛋白的结构
1.1节肢动物的血蓝蛋白结构
节肢动物门的螯肢类、甲壳类、多足类和蜘蛛中都含有血蓝蛋白。其血蓝蛋白的三级结构如图一。节肢动物血蓝蛋白相对分子质量约为75 000 Da ，其中第二个域为α螺旋区，螯合一对Cu （I），可结合
一个O 2，下方为第三个域，由β折叠块构成，并含有Ca 离子,功能尚不详。[3] 节肢动物血蓝蛋白的三级结构经过进化，已分化成： ①酚氧化酶原；②昆虫的六聚蛋白，不螯合Cu （I ），为贮藏蛋白； ③甲壳类的假血蓝蛋白，也为贮藏蛋白；④双翅类的六聚蛋白受体。
典型的节肢动物血蓝蛋白是由六个高度螺旋的异源亚基构成的六聚体，六聚体中每个亚基折叠为三个结构域， 其中第一、 三结构域分别为亚基蛋白的N 、 C 端,第二结构域含血蓝蛋白的活性部位, 活性部位结合有两个铜离子 CuA 和CuB,每个铜离子分别与蛋白质链上三个组氨酸的咪唑氮原子配位。传统上将构成六聚体的单个亚基称为血蓝蛋白的最小功能单位,或称为单体。[4]节肢动物血蓝蛋白四级结构如图二。
1.2 软体动物血蓝蛋白结构
血蓝蛋白三级结构第1 域为α螺旋区，螯合一对 Cu （I ），可结合一个 O 2 ，第2 域为β折叠块,可能也含有Ca 离子。用 X 光晶体衍射法已在头足类的章鱼Octopus dofleini 中获得了软体动物血蓝蛋白的三维构象（图三）。[5]
图一 节肢动物血蓝蛋白三级结构
图二 节肢动物血蓝蛋白四级结构
图三 软体动物血蓝蛋白三级结构
软体动物血蓝蛋白的亚单位很大，相对分子质量可达350 000～450 000 Da ，每个亚单位由7～8 个在大小上约为50 000 Da 的相似功能单位(FU)组成，命名为a ～h 。2 个外壁(a 、 b 、 c 和d 构成) 反向组成二聚体，5 个二聚体构成双五聚体。中心由领(collar ,即功能单位 h 组成双五聚体，头足类中无领) ，领外为拱(arc ,即功能单位g 组成双五聚体)，再向外为功能单位e 和f ,这三部分合成核心(core) 结构。核心结构外为外壁构成了中凹的血蓝蛋白的半个分子（图五）。[6]
2血蓝蛋白的功能
血蓝蛋白是一种呼吸蛋白，它最主要的功能就是载氧。另外，它还有抗病毒功能、凝血功能及抗菌等功能。血蓝蛋白特别是软体动物血蓝蛋白广泛应用在抗肿瘤、 增强免疫、 检测曼氏血吸虫及日本血吸虫病和研制血吸虫病疫苗等领域， 是当前呼吸蛋白研究的热点之一。[7]
2.1载氧功能
血蓝蛋白以Cu （I ）作为辅基， [8]主要生理功能为载氧。血蓝蛋白的活性中心有两个Cu 离子，脱氧状态（一价Cu 离子）呈无色，氧合状态（二价Cu ）离子呈蓝色。血蓝蛋白载氧亚单位分3个结构区域：区域I 存在大量α螺旋；区域Ⅱ(第176—400个氨基酸残基)，含α螺旋及双铜离子（氧分子键合部位）；剩余258 个氨基酸残基构成区域III,是类似于超氧化物歧化酶的β折叠结构。在活性中心，每个铜离子与 3个组氨酸残基的咪唑氮配位。未氧合时，铜离子与组氨酸残基咪唑氮的配位基本上是三角形几何构型，铜离子相距46 pm ，相互作用很弱。氧合后，Cu （Ⅱ）为四或五配位，两个铜离子与过氧阴离子和 6 个组氨酸残基中最靠近铜离子的4 个组氨基酸残基咪唑氮强配位。此时，每个铜离子呈平面正方形几何构型，这是 Cu ( Ⅱ)最有利的配位状况。氧分子以过氧桥形式在连接两个 Cu ( Ⅱ)，两个 Cu ( Ⅱ)相距约36 pm 。载氧过程可表示为图六：[9]
图五 由8 个功能单位(a ～h) 组成的软体动物血蓝蛋白的模型
图六血蓝蛋白载氧过程
2.2酚氧化物酶活性
对血蓝蛋白的进化地位进行了分析的结果提示，血蓝蛋白可能是在大约55 亿年前由酚氧化物酶进化而来。酚氧化酶原激活系统在甲壳动物的免疫识别和防御中起着关键作用，近年的研究表明甲壳动物血蓝蛋白与酚氧化酶在物理化学性质、蛋白质一级结构和三级结构、基因序列等方面非常相似，并发现血蓝蛋白还具有类似酚氧化酶的活性。[10-11]
2.3抗菌肽活性
研究证实, 血蓝蛋白除了具有酚氧化物酶活性外，一定条件下还可降解产生抗真菌或细菌的肽段，由此直接抑制微生物入侵。从龙虾血浆中分离出种具有抗真菌活性的多肽，经Edman 降解和质谱进一步分析，发现3 种多肽与血蓝蛋白的C 末端存在95%~ 100%的相似性，提示这些多肽可能是由虾血蓝蛋白剪切而来。同时，对这些血蓝蛋白来源的多肽进行酶联免疫吸附和免疫印迹检测。结果发现，与对照组相比，微生物感染组的血浆抗真菌多肽的含量明显升高。由此认为，在细菌入侵的早期通过血蓝蛋白降解产生的抗菌肽可能是对虾抑制细菌的一种重要方式。[12]
参考文献
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血蓝蛋白的结构和功能 刘雪莹 摘要：血蓝蛋白是近年来发现的一种多功能蛋白，存在于软体动物和节肢动物体内，主要功能是载氧。本文主要介绍血蓝蛋白的结构和功能。 关键词：血蓝蛋白；节肢动物血蓝蛋白；软体动物血蓝蛋白；结构和功能 The structure and function of hemocyanin LIU Xue-ying Abstract:Hemocyanin is a multifunctional protein and recently recognized with immune activities，it exists in arachnology, it’s main function is to carry oxygen.This article mainly introduces the structure and function of hemocyanin. Keywords: hemocyanin; arthropod hemocyanin; mollusk hemocyanin; structure and function 收稿日期：2012—6—25 作者：刘雪莹 除极低等的少数动物外, 绝大多数动物的氧运输均需要血液中特殊蛋白质的参与, 这类参与呼吸作用的蛋白质家族统称为呼吸蛋白。动物的呼吸蛋白划3大类:血红蛋白( hemoglobin, Hb)、血蓝蛋白( hemocyanin, Hc)和蚯蚓血红蛋白( hemerythreins, Hr)。本文介绍血蓝蛋白。血蓝蛋白又称血蓝素，是位于节肢动物(螯肢类、甲壳类、多足类和蜘蛛类)和软体动物(腹足类和头足类)血淋巴中的含铜呼吸蛋白，脱氧状态为无色，氧结合状态为蓝色，此时在570nm处出现吸收峰。一般认为，血蓝蛋白的主要生物学功能与机体内的运输氧有关。[1]但最新研究表明，血蓝蛋白不仅是一种含铜呼吸蛋白，而且还是一种重要的免疫分子，[2]该蛋白参还与了能量储存、渗透压维持、蜕皮过程调节,特别是酚氧化物酶活性和抗菌等生物功能的执行。 血蓝蛋白的相对分子质量一般为50 ku～75 ku ，由7 或8个功能单位组成。组成血蓝蛋白的亚单位数目较多，每个亚单位都含有 2 个Cu ( Ⅰ)离子。不同蛋白质所含亚单位数目不同,有些血蓝蛋白的分子质量可达9 ×103ku。早在一个世纪前人们就认识了血蓝蛋白，近几十年来，由于分子生物学研究的进展，人们对它又发生了新的兴趣。 1血蓝蛋白的结构 1.1节肢动物的血蓝蛋白结构 节肢动物门的螯肢类、甲壳类、多足类和蜘蛛中都含有血蓝蛋白。其血蓝蛋白的三级结构如图一。节肢动物血蓝蛋白相对分子质量约为75 000 Da ，其中第二个域为α螺旋区，螯合一对Cu （I），可结合
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蛋白质结构及性质论文 蛋白质结构及性质论文 ——动科一班黄细旺（1207010127）&冯志（1207010126） 摘要：蛋白质结构及其理化性质 关键词：蛋白质、结构、理化性质 前言： 蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。人体内具有生理功能的蛋白质都是有序结构，每种蛋白质都有其一定的氨基酸百分组成及氨基酸排列顺序，以及肽链空间的特定排布位置。因此由氨基酸排列顺序及肽链的空间排布等所构成的蛋白质分子结构，才真正体现蛋白质的个性，是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础。 蛋白质结构 蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构四个层次，后三者统称为高级结构或空间构象。并非所有的蛋白质都有四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构，由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。 1．蛋白质的一级结构 蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键，它是由两个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。 2．蛋白质的二级结构 蛋白质的二级是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肪酸主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链构象。 （一）肽单元20世纪30年代末L.Panling和R.B.Cory应用X线衍射技术研究氨基酸和寡肽的晶体结构其目的是要获得一组标准键长和键角以推导肽的构象最终提出了肽单元概念。他们发现参与肽健的6个原子位于同一平面Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反构型，此同
一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元其中肽键（C-N）的键长为0132nm．介于C－N的单健长（0149nm）和双键长（0127nm）之问，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。而Cα分别与N和羰基碳相连的键都是典型的单键可以自由旋转。 （二）α-螺旋Paulαing和Core根据实验数据提出了两种肽链局部主链原子空间构象的分子模型，称为α-螺旋和β-折叠，它们是蛋白质二级结构的主要形式，在α-螺旋结构中多肽键的主链围绕中心轴是有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向即右手螺旋，其氨基酸恻键伸向螺旋外侧。每36个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。a一螺旋的每个肽键N－H和第四个的羧基氧形成氨键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键以稳固α-螺旋结构。肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈a一螺旋结构，毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白它们的多肽链几乎全长 都卷曲成α-螺旋，数条α-螺旋状的多肽链尚可缠绕起来形成缆索。从而增强了其机械强度。 （三）β-折叠β-折叠与α螺旋的形状截然不同，呈折纸状。在β折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以Ca为旋转点依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替位于锯齿状结构的上下方。所形成的锯齿状结构一般比较短，只含5－8个氨基酸残基但两条以上肽锻或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同也可相反。通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成肽键从而稳固β-折叠结构。蚕丝蛋白几乎都是β-折叠结构,许多蛋白质既有α-螺旋又有β-折叠。 （四）β-转角和无规卷曲除α-螺旋和β一折叠外蛋白质二级结构还包括β-转角和无规卷曲β-转角常发生于肽链进行180°回折时的转角上。β-转角通常有4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧（O）与第四个残基的氨基氢（H）可形成氢键.β-转角的结构较特殊,第二个残基常为脯氨酸,其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰氨和色氨酸。无规卷曲用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
中心法则的发现与完善 王思尧 2011级生物科学 222011317011074 摘要：中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转录和翻译的过程，以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。本文主要论述了中心法则的发现过程与完善过程。 关键词：中心法则发展过程完善 一．从DNA双螺旋模型建构到中心法则的提出 英国生物物理学家威尔金斯及其同事富兰克林等,用X射线衍射方法获得DNA晶体结构资料：DNA结构的螺旋周期性、碱基的空间取向等。这方面的资料对沃森和克里克构建DNA双螺旋结构模型起了关键性作用。 1953年，沃森和克里克在英国《自然》杂志上发表了第一篇论文，指出：“我们拟提脱氧核糖核酸盐的一种结构，这种结构的崭新特点具有重要的生物学意义。”“该结构具有绕同一轴心旋转的两条螺旋链。”“它的一个新特点就是通过嘌呤和嘧啶将两个链联系在一起。”紧接着他们又连续发表论文详细的阐述了DNA的结构和功能特点以及其遗传学意义。 DNA双螺旋结构的发现，说明了遗传物质的遗传、结构和升华的主要特征，成为生物科学史上的里程碑，标志着分子生物学的正式诞生，极大的促进了对生物体内遗传信息储存、传递和转移规律的研究。 DNA双螺旋结构和1902年加罗德提出的一个基因一种酶假说把“基因是什么”和“基因如何起作用”这两个重要问题联系在一起，为中心法则的发现奠定了基础。 1957年，克里克提出，在DNA与蛋白质之间，RNA可能是中间体。而后他又提出，RNA是在蛋白质合成的模板中最可能的候选者。根据这些推论，克里克提出了中心法则。 当时的中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给DNA，即完成DNA的复制过程。这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。即DNA→RNA→蛋白质。 ↓复制 DNA 二．中心法则的完善 1965年，科学家在RNA肿瘤病毒里发现来了一种RNA复制酶。RNA复制酶能使RNA 进行复制。一些植物RNA病毒，动物RNA病毒，以及RNA噬菌体等在侵入细胞后可以产生RNA复制酶，然后自我复制。因此中心法则得到了补充。即DNA→RNA→蛋白质。 ↓复制↓ DNA RNA 克里克最初设想的中心法则，并没有排除遗传信息由RNA向DNA的逆向传递。但当时绝大多数生物学家都认为，自然界的生物体并不需要这种逆向传递。然而，1970年，三位生物科学家狄明，水谷哲，巴尔蒂摩发现遗传信息可以由RNA转录给DNA。他们在
生物信息学研究论文3100字_生物信息学研究毕业论文范文模板 生物信息学研究论文3100字(一)：基于结构生物信息学的白介素17进化及其结构研究论文 摘要：目的：基于结构生物信息学的白介素17进化及其结构研究，以为防治 许多炎症相关重大疾病提供借鉴。方法：采用医学研究资料调研分析法，对我院2 019年1月2019年10月收治的狼疮性肾炎、稽留流产、阿尔茨海默病、左右半 结腸癌等疾病患者，就白介素17受体基因进行研究，具体方法应用基因组学、生 物信息学，序列比对和注释后，就其进化和结构进行研究。结果：Recombinant HumanIL-17通过SDS-PAGE，银染色和Coomassie？Blue染色定量光密度法 显示，纯度>95%。通过LAL方法，每1微克蛋白质的内毒素水平<0.01EU。辅 助T细胞的细胞增殖测定中测量中，为此作用的ED50为0.06-0.24ng/mL。即 细胞因子转运蛋白至机体关联的高浓度区细胞因子生物学效应；与mCK-R相应 成竞争性配体，抑制mCK-R介导生物学效用明显。结论：IL-17的进化及其结构 在狼疮性肾炎、稽留流产、阿尔茨海默病、左右半结肠癌等疾病等疾病的防治中 效果和表达较为明显，可作为疾病防治领域的科研依据加以重视。 关键词：白介素17；进化；结构；结构生物信息学
白介素17是最初源于鲤科鱼类最具代表性的二个物种—鲤和草鱼IL17受体基因家族的起源进化，无论是基因组学和生物信息学的研究方法，均证实了在鲤和草鱼中分别注释得到9个和5个IL17受体基因家族成员；与四足动物相比，大多数硬骨鱼类中IL17受体基因没有明显增多。两类物种除在IL17RB和IL17受体基因家族成员在不同组织中全基因组复制后不同基因拷贝的功能发生了分化。本研究旨在基于结构生物信息学的白介素17进化及其结构研究，以为防治许多炎症相关重大疾病提供借鉴，具体内容分析如下： 1资料和方法 1.1一般资料 采用医学研究资料调研分析法，对我院2019年1月2019年10月收治的狼疮性肾炎、稽留流产、阿尔茨海默病、左右半结肠癌等疾病患者，就白介素17受体基因进行研究，具体方法应用基因组学、生物信息学，序列比对和注释后，就其进化和结构进行研究。 1.2方法 以银屑病患者的临床治疗为例，最初治疗方法为靶向T细胞生物制剂Alefac ept和Efalizumab；随后肿瘤坏死因子（TNF-a）抑制剂依那西普获批；针对同一靶点的英夫利昔单抗和阿达木单抗获批该适应症，TNF-α抑制剂成为首类被证明对本病治疗有效的生物制剂。白介素因子的产品在科研领域应运而生，以IL-1
不同植物叶的形态结构与环境的关系 （植物生物学实验） 学生：指导教师：孔冬梅 生命科学学院 2011级生物科学专业学号：20113120 摘要：通过对夹竹桃、水稻、玉米等的叶解剖结构永久装片的观察、分析与对比，可得出植物在不同环境（如水生与旱生环境）中形成了自己独有的形态特征，更加有效的利用了周围的环境，叶是植物暴露在空气中表面积最大的器官，和外界环境的接触面积也是最大的，气孔是植物体与外界环境之间的重要通道，旱生植物叶片气孔器的数量较多，有利于CO2吸入和光合作用的进行，在干旱季节，通过落叶或关闭气孔，减少水分蒸发。因此，外界环境条件对叶片的形态结构有明显的影响，植物在长期进化过程中适应不同的生态环境，各自独有的形态特征，进化成为多种生态类型的叶。 关键字：植物叶结构环境适应 1．前言： 各类植物在生态上，根据它们和水的关系，被区分为陆生植物和水生植物。前者又可分为旱生植物、中生植物和湿生植物。后者按照生长环境中水的深浅不同，水生植物分为整个植株都沉在水中的沉水植物；叶片飘浮在水面上的浮水植物；茎叶大部分挺伸在水面以上，根生长在水中的挺水植物三种类型。同时光照强度是影响叶片结构的另一重要因素。许多植物的光合作用适适合在强光下进行，而不能忍受荫蔽，这类植物称为阳地植物。大多数农作物，包括水稻在内，都属此类。另一类植物，它们的光合作用适合在较弱光照下进行，在全日照条件下，光合效率反而降低，这类植物称为阴地植物。这些植物在形态上各有特点，特别表现在叶的形态和结构上。这是由于植物体内的水分主要消耗在蒸腾方面，叶是蒸腾器官，叶的形态结构直接影响蒸腾的作用和情况，也就影响植物和水的关系。 2．材料与方法 2．1以夹竹桃（Nerium oleander）、水稻（Oryza sativa）、玉米（Zea mays）、松针（pine needle）、睡莲（Nymphaea alba）等的永久装片为实验材料，观察各种叶子的形态结构， 2．2在显微镜下仔细观察叶子的表面并画图作记录，根据观察结果分析讨论，
铁硫蛋白的结构、功能与生物合成综述-病理学论文-基础医学论文-医学论文 ——文章均为WORD文档，下载后可直接编辑使用亦可打印—— 自上世纪60 年代发现铁氧化还原蛋白（ferredoxin）以来，人类已发现了超过120 种含铁硫簇的蛋白质和酶，即铁硫蛋白（iron-sulfurprotein）[1]. 铁硫簇（iron-sulfur cluster,ISC）是生物体内最古老的无机辅助因子之一，它作为蛋白质的活性基团，参与调节酶活性、线粒体呼吸、核糖体和辅助因子合成，以及基因的表达调控[2]. 近10 年来发现，多种疾病的发生均与铁硫蛋白生物合成异常有关，把铁硫蛋白的研究推向新的高潮。而国内对铁硫蛋白的研究甚少，有文献报道亦是侧重结构和生物合成的简要叙述。本文就铁硫蛋白的结构、功能与生物合成过程作一综述，并介绍铁硫蛋白相关疾病的发生机制。 1 铁硫蛋白的结构与功能
铁硫簇由铁离子和硫离子组成，它既可作为电子传递蛋白质的辅基参与能量转移，又可作为某些酶的活性基团参与各种生化反应。铁硫簇中的铁离子常与蛋白质的半胱氨酸残基结合，少量与组氨酸、精氨酸、色氨酸残基结合[3]. 最简单的铁硫簇只含有 1 个铁原子，与4 个半胱氨酸的硫原子结合形成四面体，即Fe-（Cys）4簇。最常见铁硫簇是菱形的[2Fe-2S]簇和立方体的[4Fe-4S]簇[4,5]. [2Fe-2S]簇由 2 个铁离子和 2 个硫离子构成，其中每个铁离子还与 2 个半胱氨酸残基结合。目前认为，[4Fe-4S]簇是由2 个[2Fe-2S]簇重组而形成的，即 4 个铁离子和 4 个硫离子相间排列在正六面体的8 个顶角处，此外每个铁离子还与1 个半胱氨酸残基相连。某些蛋白质如呼吸链复合物Ⅰ、Ⅰ结合有[3Fe-4S]簇，被认为是由[4Fe-4S]簇丢失1 个铁离子形成的。近年来，逐渐发现结构较复杂的铁硫簇，如施氏芽孢杆菌和巴氏着色菌的ferredoxin 中分别含有[7Fe-8S]、[8Fe-8S]簇，固氮菌的铁钼蛋白中有[7Fe-9S-Mo]簇[6]. 在生物体内 1 种蛋白质可结合多个多种铁硫簇，如呼吸链复合物Ⅰ含8 个铁硫簇[7,8],呼吸链复合物Ⅰ含有[2Fe-2S]、[3Fe-4S]、[4Fe-4S]簇。 各种铁硫簇镶嵌到脱辅基蛋白（apo-protein）中形成多种铁
着丝粒核小体结构的动态模型与功能的关系综述-分子生物学论文-生物学论文 ——文章均为WORD文档，下载后可直接编辑使用亦可打印—— 着丝粒(centromere)是真核生物染色体的重要组成元件, 在细胞过程中, 它作为染色体着丝点复合体形成和微管附着的位点, 与细胞有丝和减数染色体行为密切相关.虽然着丝粒在不同真核生物细胞过程中的功能极为保守, 但是, 令人吃惊的是着丝粒在蛋白结构、DNA序列和装配方式等在不同的真核生物之间却表现出极大的差异. 早在19世纪80年代, Flemming就对着丝粒进行了描述, 但在关于着丝粒中包含的蛋白类型、DNA构成方式等结构和功能的研究上, 因涉及到复杂的基因组遗传学与表观遗传学的机制, 还远远没有揭开.真核生物着丝粒的基本单位是着丝粒核小体在着丝粒核小体中含有组蛋白H3的一种变种蛋白即着丝粒特异性组蛋白H3, 它是微管与染色质连接体的重要组成部分.着丝粒组蛋白在人和其他哺乳类中被称为CENP-A, 在果蝇中被称为CID, 在酵母中被称为CSE4, 在线虫中被称为HCP3等.生命体内常规核小体结构早在上个世纪70年就已经被确定, 常规核小体由组蛋白H2A、H2B、H3和H4,每一组蛋白各两个拷贝形成八聚体, 由直接缠绕在组蛋白八聚体上所形成.然而, 在真核
生物的着丝粒区域, 着丝粒核小体是如何构成的一直没有统一的答案.近几年, 人们利用体外vitro)和体内(in vivo)实验, 提出了着丝粒核小体结构的八聚体、六聚体、同型四聚体以及半八聚体模型(图1), 对不同生物的着丝粒核小体结构进行了深入的探讨. 1 着丝粒核小体模型 1.1 八聚体着丝粒核小体模型 目前, 着丝粒核小体八聚体模型的主要实验证据多为体外组装实验所获得.根据含有CENP-A组蛋白的数量, 分为同型八聚体和异型八聚体两种.
TRAF4蛋白的结构和功能综述-生物化学论文-生物学论文 ——文章均为WORD文档，下载后可直接编辑使用亦可打印—— TRAF（TNF receptor associated factor）家族蛋白是一类具有相同C 末端保守结构域的细胞内接头蛋白，最早被发现能够介导肿瘤坏死因子受体（TNFR）家族的细胞内信号转导并因此得名，但后来的研究发现TRAF 蛋白还能够与包括Toll 样受体（TLR）家族、IL-1 受体家族以及视黄酸导基因蛋白I（RIG-I）样受体家族在内的多种受体蛋白相互作用并传递信号，目前已经在哺乳动物中发现了7 种TRAF 蛋白。TRAF 家族蛋白通过对细胞生存、增殖、分化和凋亡的调控，广泛参与包括免疫、胚胎发育、应激反应等多种生物学过程并在其中发挥着重要的作用[1]. TRAF4 是TRAF家族蛋白中比较特殊的一个，本文对TRAF4 的结构和功能做一综述。 1 TRAF4 蛋白的结构和一般性状
人类TRAF4 基因编码一个470 aa 组成、相对分子质量54 kD 的衔接蛋白，在胞浆、细胞核以及细胞膜上均有定位。TRAF4 蛋白主要包含 3 个结构域，从N 端到 C 端依次为一个RING-finger 结构域、7 个连续的锌指结构域、1 个TRAF 结构域。其中TRAF 结构域是TRAF 家族蛋白的特征性结构，除了TRAF7,所有的TRAF 蛋白家族成员都包含一个C 末端TRAF 结构域。按照结构和功能的不同，TRAF 结构域又可以被分为TRAF-N 和TRAF-C 两部分，其中TRAF-N 部分由多个螺旋组成，在不同TRAF 家族成员中保守性较差[2];而TRAF-C 部分序列高度保守，折叠形成一个8 链-三明治结构，又被称作MATH（meprinand TRAF-homology）结构域,主要介导TRAF 蛋白的三聚化以及作为与信号分子直接或间接结合的位点（图1）。三聚化的TRAF 蛋白形成蘑菇样结构，3 段TRAF-N 结构域的-螺旋平行排列在一起形成的卷曲螺旋结构，构成蘑菇样结构的柄，TRAF-C 构成蘑菇样结构的伞盖（图2）. 相比于其他TRAF 家族成员，TRAF4 的TRAF-N 结构域要更短，仅由3 个7 肽重复区构成，而其他TRAF家族成员至少由10 个以上7 肽重复区构成。这就造成TRAF4 蛋白与其他TRAF 蛋白的结合能力很弱[3~5].除TRAF1 蛋白外，所有的TRAF 家族成员都包含一个位于N 末端的RING-finger 结构域以及几个连续的锌指结构域。TRAF4 的RING-finger结构域为两个锌指结构组成的C3HC3D 型模体。
PPM1A蛋白磷酸酶的结构、活性调控及作用底物综述-生物化学论文-生物学论文 ——文章均为WORD文档，下载后可直接编辑使用亦可打印—— 摘要：PPM1A, 又称PP2C, 即镁离子依赖的蛋白磷酸酶1A, 是丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸酶家族一员, 该家族被认为是真核细胞压力应答通路中必需的负向调控因子。近年来的研究结果表明, PPM1A 可与多种蛋白结合使其去磷酸化, 广泛调控如细胞生长、细胞应激、免疫反应和肿瘤形成等众多生命活动。本文对PPM1A的结构、活性调控和作用底物做一个简要的综述, 以期对PPM1A有一个全面的了解进而有助于后期的进一步研究。 关键词：PPM1A; 蛋白磷酸酶; 信号通路; 可逆的蛋白质磷酸化修饰在蛋白质活性调控方面起着非常重要的作用, 参与到几乎每一个主要的生理过程中。蛋白磷酸酶是一类
具有催化已经磷酸化的蛋白质分子发生去磷酸化反应的酶分子, 与蛋白激酶相对应存在, 共同构成了磷酸化和去磷酸化这一重要的蛋白质活性的开关系统。蛋白激酶通过对底物的磷酸化起到调控的作用, 而蛋白磷酸酶可以通过将磷酸基团脱去的方式发挥反向作用, 这种可逆的磷酸化作用保证了信号分子功能的平衡稳定[1]。以前, 大部分的注意力都集中在蛋白激酶及其调控作用上, 而磷酸酶仅被看做是简单持家基因编码的酶。但是随着对于蛋白磷酸酶了解的深入, 发现这类酶在涉及到磷酸化作用的细胞通路精确调控方面起的作用丝毫不亚于蛋白激酶[2]。 通过序列分析发现, 人体约存在150种蛋白磷酸酶, 按照作用底物可以分为以下三类:酪氨酸蛋白磷酸酶(protein tyrosine phosphatases, PTP, 38种) 家族;丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸酶(protein serine/threonine phosphatases, PS/TP, 40种) 家族;双特异性丝氨酸/苏氨酸/酪氨酸磷酸酶(Dual-specificity phosphatases, DUSP, 68种) 。PS/TP通过使蛋白质上丝氨酸和苏氨酸脱去磷酸基而控制细胞的功能, 根据其结构的不同分为依赖金属离子的蛋白磷酸酶(metal-dependent protein phophatase, PPM) ;磷蛋白磷酸酶(phosphoprotein phosphatases, PPP) 和FCP/SCP (TFIIF-associating component of RNA polymerase II/small CTD phosphatase) 家族[3]。
鸟苷酸结合蛋白的分子结构与生物学活性-病毒学论文-生物学论文 ——文章均为WORD文档，下载后可直接编辑使用亦可打印—— 干扰素(interferon,IFN)具有广谱抗病原微生物与抗增殖的生物学效应。干扰素通路的激活可以引发上百个干扰素导基因的表达,进而引发细胞一系列的生物学效应。鸟苷酸三磷酸酶蛋白家族为干扰素导的一类蛋白,包括4个亚蛋白家族:MX蛋白亚家族(Myxovirus-resistant proteins)、VLIG蛋白亚家族(Very large inducible GTPase)、IRG蛋白亚家族(p47immunity-related GTPases)及GBP蛋白家族(p65 guanylate-binding pro-teins)。干扰素导及病原微生物感染都可以导这四类蛋白大量表达。研究表明,MXs蛋白可以抑制多种病毒复制,IRGs和VLIGs具有抑制多种病原微生物的功能。GBPs也被发现广泛地参与着抗病原微生物和抗肿瘤等多种生物学反应。 GBP家族蛋白是分子量约为65~67kD,蛋白结构由N端球状GTP酶活性区、C端调节区及连接N端与C端的连接区组成。GBPs 具有GTP水解酶活性,可以水解GTP为GDP和GMP。现在已经发现
的人类GBP蛋白有7种(hGBP1~hGBP7),小鼠GBP蛋白有11种(mGBP1~mGBP11)。GBP1作为研究最为透彻的一类GBP,已经被报道在机体的多个生物学效应方面发挥着重要功能。 1、GBP1的分子结构与生物学活性 鸟苷酸结合蛋白1(Guanylate-binding protein1,GBP1)为一类发动蛋白,但是GBP1与其他发动蛋白相比具有着不同的特点,其为单体蛋白,可以与GTP、GDP和GMP结合,并且与三者的结合能力相同。GBP1可以通过两个连续的过程将GTP分别水解为GDP和GMP。人类GBP1基因位于1号染色体上,ORF全长为1 779bp。GBP1蛋白由593个氨基酸构成,蛋白分子量为67kD;其中1~278位为球状GTP酶活性区,279~312为连接区,313~593位为GTP酶效应区。 hGBP1的181~184氨基酸被鉴定为TLRD序列,参与鸟苷酸结合。由于TLRD序列的存在,hGBP1能够水解GTP形成GDP和GMP,其中GMP为主要的水解产物。这与GBP家族中的hGBP2不同,hGBP2也可以将GTP水解为GDP和GMP,但是主要水解产物为GDP。而hGBP1蛋白在法尼基化后与脂质物结合后,其水解特性也会发生变化。
Ass1在不同组织中的表达定位、调节及生理病理功能阐述-生理学论文-生物学论文 ——文章均为WORD文档，下载后可直接编辑使用亦可打印—— 精氨琥珀酸合酶（argininosuccinate synthase 1,Ass1）能够催化瓜氨酸和天冬氨酸形成精氨琥珀酸，在精氨琥珀酸裂解酶（argininosuccinate lyase,Asl）的作用下，生成精氨酸。精氨酸通过精氨酸酶水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸既可以被鸟氨酸脱羧酶代谢，生成多胺；也可以在鸟氨酸转氨酶作用下重新生成瓜氨酸，形成尿素循环；另外，精氨酸还可以通过一氧化氮合酶（nitric oxide synthase,NOS）作用生成一氧化氮（nitric oxide,NO）和瓜氨酸，形成瓜氨酸---一氧化氮循环。因此，Ass1 是生成精氨酸、尿素和NO 的关键限速酶。根据精氨酸的代谢途径不同，Ass1 在组织中表达水平也是不同的。本篇综述主要就Ass1 在不同组织中的表达定位、表达调节及生理和病理功能进行阐述。 一、Ass1 的生化结构
Ass1 为编码精氨琥珀酸合酶的基因，位于第9号染色体。Ass1 由同源四聚体构成，包含412 个氨基残基。比较cDNA 序列发现，Ass1 在人、牛、大鼠和小鼠中高度同源。它能催化瓜氨酸与天冬氨酸在ATP 的作用下生成精氨琥珀酸。人的Ass1 结构包含三个主要部分：核苷酸结合部分、合成酶部分及多聚化的螺旋 C 端。对瓜氨酸血症的病人研究发现，Ass1 有多种突变位点。大多数位点突变后会破坏它们与周围单体形成二聚体或使它们与周围单体的作用缺失，导致构象改变和电子的重新分布。此外，一些突变位点是直接与底物结合（如Gln40（Leu）和Arg127（Gln））,并很可能对催化活性起直接作用。 还有一些位点突变（如Val345（Gly））,使得一些和瓜氨酸相互作用的区域和大部分寡聚化区域缺失，使蛋白不能正确的折叠。 二、Ass1 的表达定位
膜蛋白结构研究方法综述-生物化学论文-生物学论文 ——文章均为WORD文档，下载后可直接编辑使用亦可打印—— 膜蛋白是生物膜功能的主要承担者，根据膜蛋白的分布，膜蛋白可以分为三类：外周膜蛋白、整合膜蛋白和脂锚定蛋白。膜蛋白的功能具有多方面性，有些膜蛋白可以作为载体而将物质转运出细胞；有些膜蛋白是激素或者其他化学物质的专一受体；有些膜蛋白作为专一的酶催化专一的化学反应。因此细胞的许多功能是通过细胞膜上膜蛋白结构的改变来实现的，而研究膜蛋白的结构便成为了研究膜蛋白功能的重要手段。 迄今为止电镜三维重构技术解析蛋白质结构技术主要分为两种：单颗粒三维重构技术（singleparticle analysis ）[1],电子断层三维重构技术（electron tomography,ET）[2],以及基于这两种方法的其他方法[3,4].对于具有全同性或高对称性的蛋白质复合物和病
毒，可以在纯化分离后，采用单颗粒三维重构技术获得其三维结构，并可达到0. 4 nm 或更好的分辨率[5 ~9].但样品重构过程中需要平均大量的分子，因而单颗粒电镜研究方法并不适用于非均一结构的蛋白研究，而且蛋白纯化后了完整的细胞环境，不可避免地会发生蛋白结构的改变[10].电子断层技术作为一种从材料科学到生物学都行之有效的技术[10,11],可以得到微观物体的三维密度分布图。在生物学应用中，电子断层技术旨在接近天然条件下研究具有独特结构的物体的三维形态，可以用来研究不具有全同性的超分子体系和亚细胞体系以及研究膜蛋白在膜上的分布和膜蛋白与膜之间的关系，且电子断层成像技术被认为是用来原位研究膜蛋白结构的唯一方法。但断层成像方法的分辨率却远低于单颗粒方法。因此电镜单颗粒重构和断层成像在结构研究上有很大的互补性，将二者有机的结合起来[12],是目前获得生物体系原位高分辨率三维结构很有潜力的研究方法。 1 成像原理技术简介 电子断层技术已经成为一种在纳米级分辨率下探索细胞结构的新兴的有效方法。可以通过加权背投影方法从2D 投影图像重构出样品的3D 图像。通过获取同一物体的多个连续角度下的二维投影图反向重构出它的三维结构。简单之，电子断层技术就是将一个样品沿
利用盐透析法体外组装核小体结构并检测-基因工程论文-生物学论文 ——文章均为WORD文档，下载后可直接编辑使用亦可打印—— 染色质的基本结构是核小体，由约１４７ｂｐＤＮＡ缠绕在Ｈ２Ａ，Ｈ２Ｂ，Ｈ３，Ｈ４各两分子形成的组蛋白八聚体构成．研究染色质的结构对于揭示真核生物基因表达调控的机理有着重要意义．但是在体内真核生物的染色质的形成会受到各种因素的干扰，在体外将ＤＮＡ和组蛋白组装成核小体结构可以排除这些因素的影响来模拟核小体的形成，而且体外将一段短的ＤＮＡ片断重构到组蛋白八聚体上，其核小体定位主要取决于缠绕的ＤＮＡ序列特性．此外，通过染色质体外组装系统，可以将不同修饰状态的组蛋白和特定ＤＮＡ模板组装成染色质结构，进而进行体外转录实验，研究组蛋白的不同修饰状态以及组蛋白变体等对基因转录的表观遗传调控作用．因此，为了更好得研究基因表达调控的机理，进行染色质的体外组装是有必要的．目前，染色质体外组装主要有两种方式：一种是采用盐透析的方法，另一种是依赖ＡＴＰ及蛋白因子（ｄＮＡＰＩ和ＡＣＦ）进行的染色体体外组装．本实验构建了含目的片段６０１及ＥＳ１，Ｃ
Ｓ１序列的质粒，运用ＰＣＲ的方法获得了目的片段，利用盐透析法进行了体外组装核小体结构并用Ｂｉｏｔｉｎ标记法和ＥＢ染色法进行了检测． １材料与方法 １．１材料 １．１．１试验菌株 大肠杆菌ＤＨ５由本实验室保存，重组质粒ｐＵＣＣＳ１，ｐＵＣＥＳ１，ｐＵＣ６０１由本实验室构建． １．１．２试剂和仪器 质粒小提试剂盒、胶回收试剂盒购自上海生工，Ｔａｑ酶、限制
性内切酶，Ｔ４ＤＮＡ连接酶购自ＴａＫａＲａ公司，Ｐｈｏｓｐｈａｔａｓｅ－ａｌｋａｌｉｎｅ－ＡＰ，ＣＤＰ－Ｓｔａｒ－ＣＤＰ购自罗氏公司． １．２方法 １．２．１质粒的构建 （１）含目的片段质粒的构建ＤＮＡ片段ＣＳ１和ＥＳ１分别为： ＣＳ１：ＣＧＧＧＡＡＴＴＴＣＴＣＧＧＡＧＡＴＴＣＴＣＧＧＡＧＧＴＴＣＣＴＧＡＧＡＧＧＴＣＴＴＣＧＡＡＧＧＣＴＴＴＣＡＧＧＧＡＴＣＣＴＴＣＡＧＡＧＧＣＴＴＣＣＡＧＡＧＧＣＴＣＴＴＧＡＧＧＧＡＣＣＴＴＴＧＧＧＡＡＴＴＴＣＣＧＡＡＧＧＴＣＣＴＴＣＡ