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第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31g/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸
E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质
蛋白质的两性性质及等电点的测定 一实验目的 通过实验了解蛋白质的两性性质和等电点的意义及与蛋白质分子聚沉的关系。 二实验原理 蛋白质是由许多氨基酸组成的，故也是两性电解质。蛋白质分子中可以解离的基团除末端a －氨基与羧基外，还有肽链上氨基酸残基的侧链基团，如非a －羧基及氨基、胍基、咪唑基等基团，它们都能解离成带电基团。因此，蛋白质分子与氨基酸一样，在酸性溶液中作碱性解离，成为带正电荷的阳离子，在碱性溶液中作酸性解离，成为带负电荷的阴离子。 R N H 3+ R COO N H 3+ R COO H 2N OH OH 在一定氢离子浓度时，蛋白质分子的酸性解离与碱性解离相等，成为中性颗粒，所带正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH 值称为蛋白质的等电点（pI ）。在等电点时蛋白质分子在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动。而且分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加。所以此时蛋白质溶解度最小，若再加入乙醇、丙酮等试剂与蛋白质分子争夺水分子，减低了蛋白质分子外水化膜的厚度，而使浑浊度增加，蛋白质等电点与所含氨基酸种类和数量有关。若蛋白质含酸性氨基酸多，则等电点多略酸性，如胃蛋白酶的等电点为pH1左右，也有一些蛋白质含碱性氨基酸多，则等电点偏碱性。如鱼精蛋白等电点为pH12.0-12.4，含酸性和碱性氨基酸残基数目相近的蛋白质，其等电点为中性偏酸约5左右。本实验采用酪蛋白在不同pH 溶液中形成的混浊度来确定其等电点，即混浊度最大的溶液pH 值为该种蛋白质的等电点。 三实验设备 (1) 试管架 1个 (2) 吸管1mL 2支；2mL 1支；5mL 1支；10mL 1支 (3) 试管1.5×15mL10支 (4) 滴管2支 四实验试剂 （1）1mol/L 醋酸溶液： 量取99.5%醋酸(比重1.05)2.875 mL ，加水至50 mL 。 （2）0.1mol/L 醋酸溶液： 量取1mol/L 醋酸5 mL ，加水至50 mL 。 （3）0.01mol/L 醋酸溶液：
超声对颈动脉斑块与脑卒中危险因素关系初探 作者：秦茜淼， 陈为民， 沈天骊， 王怡 作者单位：20004,复旦大学附属华山医院超声医学科 刊名： 上海医学影像 英文刊名：SHANGHAI MEDICAL IMAGING 年，卷(期)：2006,15(4) 被引用次数：4次 参考文献(10条) 1.Suzie M;Edward G Imaging of the internal carotid artery:The dilemma of total versus near total occlusion[外文期刊] 2001 2.Taylor A;Bornstein N;Csiba L Mannheim intima-media thickness consensus[外文期刊] 2004(04) 3.徐智章;张爱宏外周血管超声彩色血流成像 2002 4.Hennerici M Detection of early artheroscleotic lesions by duplex scanning of the carotid artery[外文期刊] 1984 5.Bluth EI Plague Morphology as a Risk Factor for Stroke 2000(02) 6.Geroulakos G;Ramaswami G;Nicolaides A Characterization of symptomatic and asymptomatic carotid plaqucs using high-resolution real-time ultrasonography[外文期刊] 1993(10) 7.Hennerici M Detection of early artheroscleotic lesions by duplex scanning of the carotid artery[外文期刊] 1984 8.Fabris F;Zanocchi M;Bom Carotid plaque aging and risk factors.A study of 457 subjects 1994(06) 9.粟秀初;孔繁元现代脑血管病学 1993 10.Salonen R;Seppanen K;Rauramaa K Prevalence of carotid atherosclerosis and serum cholesterol levels in eastern Finland 1988 本文读者也读过(10条) 1.支兴龙.凌峰.杨旭.牛小媛.魏利华缺血性脑血管病患者颈动脉颅外段不稳定斑块相关危险因素Logistic回归分析[会议论文]-2006 2.翟志永.聂莹雪不同高血压对急性缺血性脑卒中患者预后的影响[期刊论文]-中国医药导报2007,4(14) 3.朱世明.李晓红.张立.孙晓辉高血压病患者脑循环动力学检测分析[期刊论文]-山东医药2001,41(17) 4.王庆东.WANG Qing-dong高血压与进展性脑卒中的相关性研究[期刊论文]-黑龙江医学2005,29(1) 5.曹悦鞍.彭朝胜.夏菁.龙南展老年高血压性左心室肥厚与缺血性脑卒中关系的临床探讨[期刊论文]-中华老年多器官疾病杂志2002,1(2) 6.辛克北.杨茜颈动脉内膜厚度与缺血性卒中关系分析[期刊论文]-中国误诊学杂志2008,8(7) 7.梅梅.杜芳.江志荣.徐峻峰.何海燕.汪慧.万汉英脑卒中患者就诊时血压检测结果及相关因素分析[期刊论文]-现代护理2006,12(20) 8.粟立平2种方法治疗慢性牙周炎的疗效比较[期刊论文]-中外医疗2009,28(14) 9.超声检测颈动脉粥样斑块对冠心病的预测价值[期刊论文]-心脑血管病防治2006,6(4) 10.胡蓓蕾.王小同.柯将琼.邹明脉压和脉压指数与脑卒中的关系[期刊论文]-温州医学院学报2004,34(2) 引证文献(4条) 1.游节委超声对脑梗死患者颈动脉斑块声像特征的观察[期刊论文]-临床和实验医学杂志 2012(13)
实验二蛋白质和氨基酸的呈色反应 一、实验目的 1.了解构成蛋白质的基本结构单位及主要联接方式。 2.了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。 3.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法 二、呈色反应： (一)双缩脱反应： 1.原理： 尿素加热至180℃左右生成双缩脲并放出一分子氨。双缩脲在碱性环境中能与cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。可用于蛋白质的定性或定量测定。 一切蛋白质或二肽以上的多肽部有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。 2.试剂： (1)尿索： 10克 (2)10%氢氧化钠溶液 250毫升 (3)1%硫酸铜溶液 60毫升 (4)2％卵清蛋白溶液 80毫升 3.操作方法： 取少量尿素结晶，放在干燥试管中。用微火加热使尿素熔化。熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。冷后，加10％氢氧化钠溶液约1毫升，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。观察出现的粉红颜色。避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。 向另一试管加卵清蛋白溶液约l毫升和10％氢氧化钠溶液约2毫升，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇，观察紫玫色的出现。
(二)茚三酮反应 1.原理： 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 该反应十分灵敏，1：1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。 茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO 2、NH 3 和醛，水合 茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分于和氨缩合生成有色物质。 反应机理如下： 此反应的适宜pH为5—7，同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同，酸度过大时甚至不显色。 2.试剂： (1)蛋白质溶液 100毫升 2％卵清蛋白或新鲜鸡蛋清溶液(蛋清：水＝1：9) (2)0.5％甘氨酸溶液 80毫升 (3)0.1％茚三酮水溶液 50毫升 (4)0.1％茚三酮—乙醇溶液 20毫升
实验三蛋白质颜色反应及沉淀反应 一、目的 1、掌握鉴定蛋白质的原理及方法。 2、熟悉蛋白质的沉淀反应。 3、进一步掌握蛋白质的有关性质。 二、原理 蛋白质分子中的某种或某些基团与显色剂作用，可产生特定的颜色反应，不同蛋白质所含氨基酸种类不同，颜色反应亦不同。颜色反应不是蛋白质的专一反应，一些非蛋白物质亦可产生相同的颜色反应，因此不能仅根据颜色反应的结果决定被测物质是否是蛋白质。颜色反应是一些常用的蛋白质定量测定的依据。 多数蛋白质是亲水胶体，当其稳定性被破坏或与某些试剂结合成不溶解的盐后，即产生沉淀。 三、实验器材 1、鸡蛋白 2、试管 3、吸管 4、滴管 5、水浴锅等 四、实验试剂 1、卵清蛋白液：将鸡蛋白用蒸馏水稀释20-40倍，2-3层纱布过滤，滤液冷藏备用。 2、0.1%茚三酮溶液：0.1g茚三酮溶于95%乙醇并稀释至100ml。 3、10%氢氧化钠溶液：10g氢氧化钠溶于蒸馏水并稀释至100ml。 4、浓硝酸：比重1.42。 5、1%硫酸铜溶液：硫酸铜1g溶于蒸馏水，稀释至100ml。 6、饱和硫酸铵溶液：蒸馏水100ml加硫酸铵至饱和。 7、95%乙醇。 8、结晶氯化钠。 9、1%醋酸铅：1g醋酸铅溶于蒸馏水并稀释至100ml。 10、饱和苦味酸溶液。 11、1%醋酸溶液：冰醋酸1ml用蒸馏水稀释至100ml。 五、操作 1、颜色反应： A、双缩脲反应：蛋白质分子中含有肽键，与两分子尿素经过加热形成的双缩脲的结构相似，能与硫酸铜结合成红紫色的络合物。 取一支试管，加蛋白质溶液10滴，再加10%NaOH溶液10滴及1%CuSO4溶液2滴，混匀，观察是否出现紫玫瑰色。 B、黄色反应：蛋白质分子中含有苯环结构的氨基酸。遇硝酸可硝化成黄色物质，此物质在碱性环境中变为橘黄色的硝苯衍生物。
CTA下颈动脉斑块负荷与前循环缺血性脑卒中远期复发事件的相关 性研究 目的探讨急性前循环脑梗死患者远期卒中事件和CT血管（CT Angiography，CTA）下的颈动脉粥样硬化斑块影像学特征的相关性。方法分析106例急性前循环脑梗死患者，利用CTA影像测量斑块体积、狭窄程度、重塑指数及脂质核心体积等。随访3年后记录其远期缺血性脑卒中事件。利用多元逻辑回归分析，评估颈动脉斑块的影像学特征与终点事件的相关性。结果106例患者中，向心性斑块64例（60.38%），离心性斑块32例（30.19%），斑块体积为（41.02±19.39）mm3，脂质核心体积为（24.17±21.52）mm3；共有32次缺血性脑卒中事件。脂质核心体积是缺血性脑卒中复发最重要的预测因素，脂质核心越大，随访期出现终点事件的可能性越大（OR=1.07，P＜0.01）。结论急性缺血性脑卒中的CTA影像可用于评估颈动脉斑块的多种特征，并用于远期卒中事件风险的预测，有利于制定合理的二级预防策略。 标签：急性脑梗死；CT血管成像；颈动脉斑块 颈动脉狭窄程度是评估颈动脉粥样硬化程度，判断是否需要手术干预治疗的重要指标[1]。然而颈动脉不稳定性斑块的破裂也是脑卒中复发的重要原因[2]，多层螺旋CT的出现开拓了CT血管成像的新领域。重组的CT三维立体血管图像可从不同角度、不同方向与不同层面来观测，避免了结构重叠。其空间解析度高，不仅可以观察管腔狭窄的程度、确定斑块的位置，还可通过常规薄层轴位图像对动脉斑块进行定量、定性分析，如斑块的面积、形状、体积及成分（坏死脂质核、纤维帽、钙化及斑块内出血）等[3]，适合基层医院开展。本研究拟筛选急性前循环缺血性脑卒中患者，从CTA影像对颈动脉斑块各种特征进行评估，分析其远期脑卒中事件和粥样硬化斑块影像学改变的相关性。 1材料与方法 1.1一般资料：选择2009年1月至2012年12月在我院神经内科住院且确诊为急性脑梗死患者106例。入选标准：（1）头颅MR证实为急性大脑前循环供血区脑梗死，发病时间至入组时间不超过7天；（2）完整的急性脑卒中CT筛检[基线期，包括非增强CT（Non-contrast CT，NCT）平扫及CTA]，且影像资料质量可满足后处理需求；（3）未接受动脉或静脉溶栓治疗；（4）有完备的临床资料，其中包括：年龄、性别、治疗方案、基线期[美国国立卫生研究院卒中量表（the National Institutes of Health Stroke Scale，NIHSS）]评分及相关危险因素等；（5）严格按照脑卒中二级预防治疗，随访36个月，记录前循环缺血性脑卒中复发事件，所有脑卒中事件均有急性期MR证实。入选106例患者中，男59例，女47例，平均年龄（65.82±13.91）岁。既往史有高血压者67例（63.21%），糖尿病17例（16.04%），高脂血症34例（3 2.18%），目前应用他汀药物治疗者27例（25.60%）。既往有心房纤颤23例（24.53%），冠心病22例（20.75%），有吸烟史者48例（45.30%）。3年的随访期间，共有32例次患者出现相应区域的缺血
实验二蛋白质的显色反应 一、实验目的 1、了解构成蛋白质的基本结构单位及主要连接形式。 2、了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。 3、学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 二、呈色反应 1、双缩脲反应 （1）原理： 尿素加热至180o C左右，生成双缩脲并放出一分子氨。双缩脲在碱性条件下能与Cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应（二肽和氨基酸都不能发生双缩脲反应）。可用于蛋白质的定性或定量测定。 反应式如下： 双缩脲反应不仅为含有两个以上肽键的物质所有，含有一个肽键和一个 -CS-NH 2, -CH 2 -NH 2 , -CHR-NH 2 , -CH 2 -NH 2 -CH-NH 2 -CH 2 -OH或-CHOHCH 2 NH 2 等基团的物 质以及乙二酰二胺等物质也有此反应。NH 3也干扰此反应，因为NH 3 与Cu2+可生成 暗蓝色的络离子Cu（NH 3） 4 2+。因此，一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反 应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。 （2）试剂 ①尿素，②10%氢氧化钠溶液，③1%硫酸铜溶液，④2%卵清蛋白溶液（改为蛋清溶液：水= 1：9） （3）操作
取少量尿素结晶，放在干燥试管中。用微火加热使尿素熔化。熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。冷后，加10%氢氧化钠溶液约1mL，振荡混匀，再加1%硫酸铜溶液1滴，再振荡。观察出现的粉红颜色。要避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。（由于杂质以及氨气的干扰，导致颜色不都是紫红色） 向另一试管加2%卵清蛋白溶液（改为蛋清溶液：水= 1：9）约1mL和10%氢氧化钠溶液约2mL，摇匀，再加1%硫酸铜溶液2滴，随加随摇。观察紫玫瑰色的出现。 2、茚三酮反应 (1) 原理 蛋白质、多肽和各种氨基酸以及所有 -氨基酸均能发生该反应，除无α-氨基的脯氨酸和羟脯氨酸呈黄色反应外，其它均生成蓝紫色化合物，最终生成蓝色化合物。氨、β-丙氨酸和许多一级氨化合物都有此反应。尿素、马尿酸、二酮吡嗪和肽键上的亚氨基不呈现此反应。因此，虽然蛋白质或氨基酸均有茚三酮反应，但能与茚三酮反应呈阳性反应的不一定都是蛋白质或氨基酸。该反应分为两步， 第一步是氨基酸被氧化脱氨形成酮酸，酮酸脱羧成醛，放出CO 2、NH 3 ，水合茚三 酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有蓝色物质。 反应机理如下： 该反应非常灵敏，1：150万浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。但在定性、定量测定中，一方面要严防干扰物存在，另 蓝紫色
实验三蛋白质的两性反应和等电点的测定 一、目的和要求 1.了解蛋白质的两性解离性质。 2.初步学会测定蛋白质等电点的方法。 二、原理 蛋白质由许多氨基酸组成，虽然绝大多数的氨基与羧基成肽键结合，但是总有一定数量自由的氨基与羧基，以及酚基等酸碱基团，因此蛋白质和氨基酸一样时两性电解质。调节溶液的酸碱度达到一定的氢离子浓度时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，以兼性离子状态存在，在电场内该蛋白质分子既不向阴极移动，也不向阳极移动，这时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（PI）。当溶液的PH低于蛋白质等电点时，即在氢离子较多的条件下，蛋白质分子带正电荷成为阳离子；当溶液的PH高于蛋白质等电点时，即在氢氧根离子较多的条件下，蛋白质分子带负电荷成为阴离子。 在等电点时蛋白质溶解度最小，容易沉淀析出。 三、试剂和器材 1.试剂 0.5%酪蛋白溶液；酪蛋白醋酸钠溶液；0.04%溴甲酚绿指示剂；0.02N盐酸； 0.1N醋酸溶液；0.01N醋酸溶液；1N醋酸溶液；0.02N氢氧化钠溶液 2.器材 试管及试管架；滴管；吸量管（1、5ml） 四、操作方法 1.蛋白质的两性反应
（1）取1支试管，加0.5%酪蛋白溶液20滴和0.04%溴甲酚绿指示剂5-7滴，混匀。观察溶液呈观的颜色，并说明原因。 （2）用细滴管缓慢加入0.02N盐酸溶液，随滴随摇，直至有明显的大量沉淀发生，此时溶液的PH接近与酪蛋白的等电点。观察溶液颜色的变化。（3）继续滴入0.02N盐酸溶液，观察沉淀和溶液颜色的变化，并说明原因。（4）再滴入0.02N氢氧化钠溶液进行中和，观察是否出现沉淀，解释其原因。 继续滴入0.02N氢氧化钠溶液，为什么沉淀又会溶液？溶液的颜色如何 变化？说明了什么问题？ 2.酪蛋白等电点的测定 （1）取9支粗细相近的干燥试管，编号后按下表的顺序准确地加入各种试剂。 加入每种试剂后应混合均匀。 （2）静置约20分钟，观察每支试管内溶液的混浊度，以—，+，++，+++，++++符号表示沉淀的多少。根据观察结果，指出哪一个PH是酪蛋白的 等电点？
实验三蛋白质的颜色反应和沉淀反应 一、目的： 1.熟悉蛋白质的沉淀反应、颜色反应及其机理。 二、原理： (一)蛋白质的颜色反应原理 蛋白质分子中的某些基团与显色剂作用，可产生特定的颜色反应，不同蛋白质所含氨基酸不完全相同，颜色反应亦不同。颜色反应不是蛋白质的专一反应，一些非蛋白物质亦可产生相同颜色反应，因此不能仅根据颜色反应的结果决定被测物是否是蛋白质。颜色反应是一些常用的蛋白质定量测定的依据。 (二)蛋白质的沉淀反应原理 蛋白质的水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，这是因为蛋白质颗粒表面带有很多极性基团，如—NH3+，—COO-，—SH，—CONH2等和水有高度亲和性，当蛋白质与水相遇时，就很容易被蛋白质吸住，在蛋白质颗粒外面形成一层水膜(又称水化层)。水膜的存在使蛋白颗粒相互隔开，颗粒之间不会碰撞而聚成大颗粒。因此蛋白质在溶液中比较稳定而不会沉淀。蛋白质能形成较稳定的亲水胶体的另一个原因，是因为蛋白质颗粒在非等电状态时带有相同电荷，使蛋白质颗粒之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。当某些物理化学因素破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。 三、仪器、试剂和材料 1. 卵清蛋白液：将鸡蛋白用蒸馏水稀释20～40倍，2～3层纱布过滤，滤液冷藏备用。 2. 饱和硫酸铵溶液：称硫酸铵850g 加于1000mL 蒸馏水中，在70～80℃下搅拌促溶，室温中放置过夜，瓶底析出白色结晶，上清液即为饱和硫酸铵溶液。 3. 1%醋酸铅溶液 4. 1%硫酸铜溶液 5. 0.1%茚三酮溶液：0.1g 茚三酮溶于95%乙醇并稀释至100mL。 6. 浓硝酸：比重1.42。 7.试管及试管架、吸管、量筒、布氏漏斗。
实验蛋白质的沉淀反应与颜色反应 一、实验目的 掌握鉴定蛋白质的原理和方法。熟悉蛋白质的沉淀反应，进一步熟悉蛋白质的有关反应。 二、实验原理 蛋白质分子中某种或某些集团可与显色剂作用，产生颜色。不同的蛋白质由于所含的氨基酸不完全相同，颜色反应亦不完全相同。颜色反应不是蛋白质的专一反应，一些非蛋白物质也可产生同样的颜色反应，因此不能根据颜色反应的结果来决定被测物是否为蛋白质。另外，颜色反应也可作为一些常用蛋白质定量测定的依据。蛋白质是亲水性胶体，在溶液中的稳定性与质点大小、电荷、水化作用有关，但其稳定性是有条件的，相对的。如果条件发生了变化，破坏了蛋白质的稳定性，蛋白质就会从溶液中沉淀出来。 三、实验仪器 1、吸管 2、滴管 3、试管 4、电炉 5、pH试纸 6、水浴锅 7、移液管 四、实验试剂 1、卵清蛋白液：鸡蛋清用蒸馏水稀释10-20倍，3-4层纱布过滤，滤液放在冰箱里冷藏备用。 2、0.5%苯酚：1g苯酚加蒸馏水稀释至200ml。
3、Millon’s试剂：40g汞溶于60ml浓硝酸（水浴加温助溶）溶解后，冷却，加二倍体积的蒸馏水，混匀，取上清夜备用。此试剂可长期保存。 4、尿素晶体 5、1%CuSO 4：1g CuSO 4 晶体溶于蒸馏水，稀释至100ml 6、10%NaOH：10g NaOH溶于蒸馏水，稀释至100ml 7、浓硝酸 8、0.1%茚三酮溶液：0.1g茚三酮溶于95%的乙醇并稀释至100ml. 9、冰醋酸 10、浓硫酸 11、饱和硫酸铵溶液：100ml蒸馏水中加硫酸铵至饱和。 12、硫酸铵晶体：用研钵研成碎末。 13、95%乙醇。 14、醋酸铅溶液：1g醋酸铅溶于蒸馏水并稀释至100ml 15、氯化钠晶体 16、10%三氯乙酸溶液：10g三氯乙酸溶于蒸馏水中并稀释至100ml 17、饱和苦味酸溶液：100ml蒸馏水中加苦味酸至饱和。 18、1%醋酸溶液。 五、实验步骤 蛋白质的颜色反应 （一）米伦（Millon’s）反应
实验4 氨基酸、蛋白质的主要化学性质一、目的要求 用实验方法验证氨基酸、蛋白质的主要化学性质，增强感性认识。 二、原理 α-氨基酸和蛋白质均含有α-氨基酰基R—CH—C—的结构，故都能与水合 | || NH2 O 茚三酮作用生成兰紫色物质。 O C O H C C O H O +R C H C O O H N H 2 O C C H O H C O +N H 3 pH5 100℃ +R C H O C O 2 + +N H 3 O C C H O H C + O H O C C H O C O O C C C O O C C C O N+3H2O O C C C O O C C C N O N H 4 C C C O O C C C O N -+ （蓝紫色） 水合茚三酮 N H 3 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应不释放氨而直接生成黄色化合物。 蛋白质分子中含有肽键，与双缩脲结构相似，故在碱性环境中能与硫酸铜结合成紫红色的络合物，此反应称为双缩脲反应。 蛋白质分子中若存在含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸等，当其与浓硝酸共热时，则变成黄色，这就是黄蛋白反应，若再继续加碱则颜色转变成橘黄色。 若蛋白质分子中具有含硫氨基酸如半胱氨酸、蛋氨酸等，则与碱及醋酸铅共热时，分解而产生硫离子，后者遇铅盐即生成黑色硫化铅沉淀。 蛋白质胶体是亲水胶体，若除去其质点上的水膜和电荷，蛋白质粒子则凝聚析出，这就
是蛋白质的沉淀作用，使蛋白质胶体沉淀的方法有多种，常用的有下列几种： 1、盐析法： 加中性盐或硫酸铵等电解质试剂于蛋白质溶液中，这些电解质离子的水化能力比蛋白质强，可以夺去蛋白质粒子外围的水膜，并且蛋白质粒子外围的双电层又受到了压缩，也就是使其所带的电荷削弱，蛋白质胶体粒子由于失去两种使自己稳定的因素而沉淀。 2、有机溶剂的沉淀作用： 水溶性的有机溶剂如乙醇、丙酮等，它们与水的亲和力大于蛋白质，因此能破坏蛋白质粒子的水膜，而使其沉淀析出。 3、生物碱试剂的沉淀反应： 生物碱沉淀剂如三氯醋酸、若味酸、鞣酸等都能与蛋白质阳离子结成不溶性的盐而沉淀析出。 4、重金属离子的沉淀作用： 某些重金属离子，如Cu2+、Hg2+、Pb2+、Ag+等，能与蛋白质阴离子结合成不溶性盐类而沉淀析出。 三、器材与试剂 （一）器材 电炉、烧杯、试管。 （二）试剂 1%甘氨酸、5%蛋白质溶液、0.25%茚三酮水溶液、10%NaOH、1%硫酸铜、浓硝酸、2%醋酸铅、饱和硫酸铵溶液、95%乙醇、10%鞣酸溶液、饱和苦味酸。 四、实验步骤 1、茚三酮反应 在两支试管中，分别加入甘氨酸1ml和5%蛋白质溶液1ml，然后各加入0.25%茚三酮水溶液10滴，将试管放入沸水中加热几分钟，观察现象。 2、双缩脲反应 向存有1ml 5%蛋白质溶液的试管中，加入10% NaOH 10滴。充分摇匀，逐滴加入1% CuSO4数滴，观察试管中的颜色变化。 注意：硫酸铜不能多加，否则将产生蓝色Cu(OH)2，防碍此颜色反应的观察。 3、黄蛋白反应 向一支盛有0.5ml 5%蛋白质溶液的试管中加入浓硝酸4滴，并加热，观察有何现象出现？然后再加入10% NaOH 1ml，观察有何变化？ 4、蛋白质中硫的鉴定 取头发几根或指甲少许，并加10%NaOH 2ml 于试管内，煮沸2分钟，冷却后加入3～4滴2%Pb(Ac)2溶液，观察其现象，说明头发或指甲中有什么样的结构存在。 5、盐析作用 取5%蛋白质溶液1ml于试管中，加入饱和硫酸铵溶液2ml，有何现象产生？再向试管中加入6ml左右的蒸馏水，振荡后又有何变化？ 6、有机溶剂的沉淀作用 取5%蛋白质溶液1ml于试管中，再加95%乙醇2ml，充分混合，观察有无沉淀析出。 7、生物碱试剂的沉淀作用
[本次授课内容] 第6章蛋白质 6.4食品加工贮藏中蛋白质的变化与蛋白质的改性 ＃ 6.5食品蛋白质含量的测定 重点：加工对营养及功能特性的影响、改善营养及功能特性的方法 6.4 食品加工贮藏中蛋白质的变化 6.4.1 食品加工贮藏中蛋白质的变化 6.4.1.1 热处理中的变化 热处理是许多食品，尤其是蛋白食品的加工常用的杀菌方法，也是一些食品加工中所必须的工艺步骤。多数食品蛋白质只能在窄狭的温度范围内（60-90℃，1h或更短时间）才具有生物活性或功能性。 ○加热对蛋白质理化性质的直接影响：蛋白质结构变得松散、某些次级键的断裂、变性失活等。而加热的程度（温度、时间）及其它因素的协同作用、蛋白质的种类等又是蛋白质变性程度的决定因素，其中有些变化有利于营养、功能特性的提高，另一些变化则属于劣变。 （1）有利变化始终保持适度热处理，既不会破坏共价键也不至于形成新的共价键，不影响蛋白质的一级结构。从营养学的观点讲，蛋白质对温和热处理所产生的变化一般是有利的。 ①大多数蛋白质在加热后营养价值得到提高。因为适宜的加热使蛋白质变性后，原有的紧密结构变得松散、伸展，进入人体易为消化酶所水解，从而提高消化率，营养价值也相应提高。 ②某些植物蛋白所含的抗营养因子－蛋白酶抑制剂（胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶）、凝集素（致血红细胞凝集）等在加热中被钝化失活。从而提高蛋白质食品的安全性和营养价值，如豆科植物蛋白的热加工处理。 ③热处理是常用的杀菌方法。微生物的机体蛋白因热处理变性失活，达到杀菌目的，可防止微生物引起的食品腐败变质。 33
34 ④ 热处理还可钝化食品中存在的某些可能引起食品的色泽、质地、风味等发生非需宜改变的酶。如，酶促褐变、引起豆腥味的LOX ），从而保持良好的风味及外观品质。 （2）不利变化 A 、过度加热会导致氨基酸特别是必需氨基酸（蛋与胱、赖AA ）的损失。因蛋白质因热分解或聚合致使营养价值下降。 ① 脱硫：T-115℃～27h ，某些AA 残基（胱氨酸与蛋氨酸——含硫EAA ），会有一半以上的 胱氨酸发生脱硫化氢反应。既损害营养，也引起功能性质的改变； ② 脱酰胺：T>100℃，蛋白质中Gln ，Asn 残基脱除酰胺基-NH 2。尽管不损害营养，但环境 中-NH 2会导致蛋白质电荷和功能性质的改变； ③ 异构化：T>200℃，色氨酸发生异构化，生成环状衍生物。其中包括致突变物质，某些氨 基酸由L-型转变为D-型而失去营养价值，甚至具有毒性； ④ 交联反应：T>150℃，蛋白质中赖氨酸的ε－NH 2参与形成新的肽键-交联肽键。如Lys 与 Asp 、Glu 反应，失去赖氨酸的营养价值，新生成的肽链可能对人体有毒； NH CH CO (CH 2)4NH CO (CH )22CH CO ε-N （γ-谷氨酰基）-L-赖氨酰基 ⑤ 羰氨反应：当还原糖存在时，在普通条件下即可发生的羰氨反应，因加热可加速进行。色、 精、苏、组等均易发生，Lys 中ε－NH 2更易发生该反应，形成不易为酶消化水解的希夫碱，失去EAA 的营养价值并同时导致外观褐变，遇有蔗糖水解、脂肪氧化产物均可提供羰基发生该反应；当然，同时可对面粉焙烤食品起到需宜性的呈色效果。 ⑥ 热分解：T>200℃以上时（如烧烤食品表面温度），蛋白质发生热分解。可能产生诱变化合CH 3 2NH N N N N CH 3N N CH 3NH 23CH CH 32NH N N N
实验一蛋白质的颜色反应和沉淀反应 一、实验目的 （1）掌握鉴定蛋白质的原理和方法 （2）熟悉蛋白质的沉淀反应；进一步掌握蛋白质的有关性质 二、实验原理 （1）蛋白质颜色反应原理：蛋白质分子中的某些或某种基团与显色剂作用，可产生特定的颜色反应，是一些常用蛋白质定量测定的依据；但颜色反应不是蛋白质的专一反应； 1、米伦反应原理：米伦试剂是硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合物。他能与苯酚及某些二羟基苯衍生物起颜色反应。组成蛋白质的氨基酸中只有酪氨酸含苯酚基团，因此该反应为蛋白质中酪氨酸存在的依据。 2、双缩脲反应原理：尿素被加热，则两分子的尿素放出一分子氨而形成双缩脲。双缩脲在碱性环境中，能与硫酸铜结合成紫色的化合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中含有肽键与缩脲结构相似，故也能进行此反应。双缩脲反应可作为蛋白质定量测定的依据。 3、黄色反应原理：蛋白质分子中含有苯环结构的氨基酸（如酪氨酸、色氨酸等），于浓硝酸可反应并生成黄色物质，此物质在碱性环境下变为桔黄色的硝基苯衍生物硝醌酸等。 4、茚三酮反应原理：蛋白质与茚三酮共热，产生兰紫色的还原茚三酮、茚三酮和氨的缩合物。此反应为一切蛋白质及a-氨基酸所共有。
亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）与茚三酮反应呈黄色，含有氨基的其他物质亦呈此反应。 （2）蛋白质沉淀反应原理：多数蛋白质是亲水胶体，当其稳定因素被破坏或与某些试剂结合成不溶解的盐后，即产生沉淀。 1、蛋白质的盐析作用原理：向蛋白质中加入大量的中性盐（硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等），使蛋白质胶体颗粒脱水，破坏其水化层，同时它所带有的电荷亦被中性盐上所带的相反电荷的离子所中和。于是稳定因素被破坏，蛋白质聚集沉淀。盐析作用一般不使蛋白质变性。 2、有机溶剂沉淀蛋白质原理：某些有机溶剂（如乙醇、甲醇、丙醇等），因引起蛋白质脱去水化层以及降低介电常数而增加带电质点间的相互作用，致使蛋白质颗粒容易凝聚而沉淀 3、重金属盐与某些有机酸沉淀蛋白质原理：重金属离子（如Pb2+、Cu2+等）与蛋白质的羧基等结合生成不溶性的金属盐类而沉淀，同时蛋白质发生变性。某些有机酸的酸根则与蛋白质的自由氨基结合而沉淀。 4、生物碱试剂沉淀蛋白质原理：植物体内具有显著生理作用的含氮碱性化合物成为生物碱。能沉淀生物碱或与其产生颜色反应的物质称为生物碱试剂，如鞣酸等。当溶液PH小于等电点时，蛋白质颗粒带正电荷，容易与生物碱试剂的负离子发生反应而沉淀。 三、实验器材 1、吸管1.0（×3）、0.50ml(×1)、2.0ml(×2)、5.0ml(×2) 2、试管1.5㎝×15㎝(×7)
《糖类和蛋白质的特征反应》教案解析 《糖类和蛋白质的特征反应》教案解析 一、教材本节属于人教版化学2必修第三章第四节的内容，主要介绍了糖类、油脂和蛋白质等基本营养物质，这些物质与人的生命活动密切相关。在学习了前几节烃类以及烃类衍生物后，再学习本节知识可使学生深刻认识有机物，也可深化对不同有机物特点的理解，为之后的学习做准备。 (过渡：合理把握学情是上好一堂课的基础，因此要切实做好学情分析，理解学生。接下来我将对学情进行分析。) 二、学情由于糖类、油脂和蛋白质结构比较复杂，学生已有知识还不足以从结构角度认识糖类、油脂和蛋白质的性质，因此本节课我注重从生活经验和实验探究出发，认识糖类、油脂和蛋白质的组成特点，了解糖类和蛋白质的特征反应。 (过渡：新课标要求教学目标是多元的，主要包括学会、会学、乐学三个维度，所以我确定了如下教学目标。) 三、教学目标 1.了解糖类、油脂、蛋白质组成的特点。 2.了解糖类和蛋白质的特征反应。 3.通过从实验现象到性质的推理，体会科学探究的方法。 4.通过对糖类和蛋白质特征反应的探究过程，形成严谨求实的科学态度。 (过渡：基于以上对教材、学情以及教学目标的设立，我确定了如下的教学重难点。) 四、教学重难点【重点】糖类、和蛋白质的特征反应。【难点】葡萄糖与弱氧化剂氢氧化铜的反应。 (过渡：现代教学理论认为，在教学过程中，学生是学习的主体，教师是学习的组织者、引导者，教学的一切活动都必须以强调学生的主动性、积极性为出发点。根据这一教学理念，结合本节课的内容特点和学生的年龄特征，本节课我采用如下教学方法：) 五、教学方法讲授法、实验探究法、小组讨论法。 (过渡：合理安排教学程序是最关键的一环，为了使学生学有所获，我将重点来说一下我的教学过程。) 六、教学过程环节一：导入新课通过日常生活中有关食物成分的例子，提出糖类、油脂和蛋白质都是我们重要的营养物质，吸引学生进入糖类和蛋白质特征反应的学习。从学生已有的生活实例出发来激发学生的好奇心，让学生带着求知欲进入本节课的学习。环节二：新课讲授首先用大屏幕展示糖类、油脂和蛋白质代表物的化学组成。让学生尝试分析单糖、双糖、多糖在元素组成和分子式上
实验一蛋白质的两性性质和酪蛋白等电点的测定 一、实验目的与要求 1.掌握蛋白质的两性解离性质； 2.熟练掌握测定蛋白质等电点的基本方法。 二、实验原理 蛋白质是由氨基酸组成的高分子化合物。虽然大多数的α-氨基和α-羧基成肽键结合，但仍有N末端的氨基和C末端的羧基存在，同时侧链上还有一些可解离基团。因此，蛋白质和氨基酸一样是两性电解质。调节蛋白质溶液的pH，可使蛋白质带上正电荷或负电荷；在某一pH时，其分子中所带的正电荷和负电荷相等，此时溶液中蛋白质以兼性离子形式存在。 在外加电场中蛋白质分子既不向正极移动也不向负极移动，此时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点，蛋白质的溶解度最小。不同的蛋白质，因氨基酸的组成不同有不同的等电点。 三、实验材料、试剂与仪器 1.材料与试剂 NaOH、HCl、乙酸、溴甲酚绿、酪蛋白、精密pH试纸等。 0.5 %酪蛋白溶液： 0.5 g酪蛋白，先加入几滴1 mol/L的NaOH使其湿润，用玻璃棒搅拌研磨使成浆糊状，逐滴加入 0.01 mol/L的NaOH使其完全溶解后定容到100 mL.酪蛋白—乙酸钠溶液：将0.25 g酪蛋白加5 mL 1 mol/L的NaOH溶解，加20 mL水温热使其完全溶解后，再加入5 mL 1 mol/L的乙酸，混合后转入50 mL的容量瓶内，加水到刻度，混匀备用（pH应为8~ 8.5）；
0.01%的溴甲酚绿溶液：将0.01g溴甲酚绿溶解于100mL含有 0.57mL 0.1mol/LNaOH的水中。该指示剂的变色范围是： 酸性（pH 3.8）为黄色，pH 5.4为蓝色； 0.02 mol/L的HCl溶液：将0.8 mL浓盐酸用蒸馏水稀释到480 mL即可； 0.02 mol/L的NaOH溶液：将0.8 g NaOH溶解于100 mL水中，最终加入到1000 mL； 0.1 mol/L的乙酸溶液： 将1 mL冰醋酸用水稀释到170 mL； 0.01 mol/L的乙酸溶液：将0.1 mL冰醋酸用水稀释到170 mL； 1 mol/L的乙酸溶液：1 mL冰醋酸（17 mol/L）加水到17 mL即可。 2.仪器 试管、滴管、移液管、pH试纸等。 四、实验方法与步骤 1.蛋白质的两性反应 1）取一支干净的试管，加入20滴 0.5 %的酪蛋白溶液，逐滴加入 0.01 %的溴甲酚绿溶液（约5~7滴），充分混合，观察溶液的颜色并解释（蓝色）。
第三章蛋白质化学 1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。 3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。 4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。 5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。 6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。 7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。 8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。 9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。 10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。 11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。 12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。 13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。 14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。 15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。 16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。 17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体重要的抗氧化剂。 18、蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构。 19、蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。 20、蛋白质的超二级结构：又称模体、基序，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元，如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 21、蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。蛋白质的三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果。 22、蛋白质的结构域：许多较大（由几百个氨基酸构成）蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳定的球形折叠区，有时与分子的其他部分之间界限分明，可以通过对多肽的适当酶切与其他部分分开，这种结构成为结构域。 23、蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立的三级结构，且是一个由共价键连接的整体，该结构单位称为蛋白质的亚基。
苏州大学化学化工学院课程教案[实验名称] 糖、氨基酸、蛋白质的性质 [教学目标] 知识与技能: 理解并掌握糖、氨基酸、蛋白质的性质，用简单的化学方法区别单糖和双糖、还原性糖和非还原性糖，掌握 鉴别氨基酸、蛋白质的实验方法。 [教学重点] 区别单糖和双糖、还原性糖和非还原性糖，用简单的化学方法鉴别氨基酸、蛋白质。 [教学方法] 讲演法，比较法，归纳法 [教学过程] [引言] 【实验目的】本次的实验内容是糖、氨基酸、蛋白质的性质。通过实验，要掌握简单的化学方法区别单糖和双糖、还原性糖和 非还原性糖、掌握鉴别氨基酸、蛋白质的实验方法。 [讲述] 糖的性质实验一：Molish试验—α-萘酚试验出糖[1] 在试管中加入1 mL5%葡萄糖，滴入2滴10% α-萘酚和95%乙醇溶液，将试管倾斜45o，沿管壁慢慢加入1 mL浓硫 酸，观察现象？若无颜色，可在水浴中加热，再观察。 试样：5%葡萄糖、果糖、麦芽糖、蔗糖。 [讲述] 糖的性质实验二：间苯二酚试验[2] 在试管中加入间苯二酚2 mL，加入5%葡萄糖溶液1 mL，混匀，沸水浴中加热1-2 min，观察颜色有何变化？加热20 min后，再观察，并解释。 试样：5%葡萄糖、果糖、麦芽糖、蔗糖 [讲述] 糖的性质实验三：Fehling试剂、Tollen试剂检出还原糖（1）与Fehling试剂反应：Fehling试剂A和B各3 mL，混匀后等分6份分别置于6支试管中，标名号码。加热至沸，分别滴入试样 0.5 mL，观察并比较结果。 试样：5%葡萄糖、果糖、麦芽糖、蔗糖、乳糖、淀粉
（2）与Tollen试剂反应：取6支洁净的试管分别加入1.5 mLTollen试剂，分别加入试样，在60-80 o C热水浴中加热，观察并比较结 果，解释为什么？ 试样：5%葡萄糖、果糖、麦芽糖、蔗糖、淀粉液。 [讲述] 糖的性质实验四：糖脎的生成 取2支试管分别加入2 mL苯肼试剂，分别加入5%葡萄糖和乳糖，沸水浴中加热，观查晶体形成及所需时间[3]。 [讲述] 糖的性质实验五：糖类物质的水解 （1）蔗糖的水解：取1支试管加入8 mL 5%蔗糖并滴加2滴浓盐酸，煮沸3-5 min，冷却后，用10% NaOH中和，用此水解液作 Fehling试验。 （2）淀粉水解和碘试验 碘试验：向1 mL胶淀粉中加入9 mL水，充分混和，向此稀溶液中加入几滴碘-碘化钾溶液，将其溶液稀释，至蓝色很 浅。加热，结果如何？放冷后，蓝色是否再现，试解释 之[4]。 [讲述] 氨基酸、蛋白质的性质实验一：蛋白质的沉淀 （1）用重金属盐沉淀蛋白质[5]：取两支试管，标名号码，各盛 1 mL 清蛋白溶液，分别加入饱和的硫酸铜、碱性醋酸铅2-3 滴，观察有无蛋白质沉淀析出。 （2）蛋白质与生物碱试剂反应[6]：取一支试管，加入0.5 mL蛋 白质溶液，并滴加5%的醋酸使之呈酸性，然后加入饱和的苦 味酸溶液，直到沉淀发生为止。 [讲述] 氨基酸、蛋白质的性质实验二：蛋白质的颜色反应 （1）与茚三酮反应[7]：在两支试管中分别加入1%的甘氨酸和鸡 蛋白溶液各1 mL，再分别滴加茚三酮试剂2-3滴，在沸水浴中加 热10-15 min，观察有什么现象？ （2）蛋白质的二缩脲反应[8]：取1-2 mL 20%氢氧化钠溶液放在