Biochemistry
§ Major references
1) Biochemistry
Garrett & Grisham, 2nd or 3rd Edition (provided)
2) Principles of Biochemistry, Lehninger, Nelson & Cox, 3rd edition
3) Biochemistry, Stryer, 5th edition
LIN Shengcai;
E-mail: linsc@https://www.doczj.com/doc/537597164.html,
§ Content
?Basic concepts of biochemistry
?Biochemistry as a chemical science
?Distinction between inanimate matter from
living organisms
?Biological molecules or biomolecules
–Macromolecules and building blocks
?Biochemistry as an interdisciplinary science
? Biological forces
? Dynamic cells
?Water: the medium of life
What Is Biochemistry?
?B iochemistry seeks to describe the structure, organization, and functions of living matter in molecular terms.
Roots (history) of Biochemistry
z The present day biochemistry is the interweaving product of historical traditions of biochemistry, cell biology, and genetics.
z Friedrich Wohler’s successful synthesis of urea from ammonium cyanate (1828)
z Hans Buchner and Eduard Buchner’s discovery of in vitro fermentation in 1897, quite by accident. They were interested in manufacturing cell-free yeast extract for possible therapeutic use.
These extracts had to be preserved without anticeptics at the time, and so they decided to try sucrose, a commonly used preservative in kitchen chemistry. They obtained a startling result: sucrose was rapidly fermented into alcohol by the yeast juice.
?The significance of this finding is that they demonstrated for the first time fermentation could occur outside the cell. This was in contrast to the accepted view of their day, as asserted by Louis Pasteur, that fermentation was inextricably tied to living cells. The chance discovery opened up modern biochemistry. Metabolism became chemistry.
?Crystallization of urease by JB Sumner in 1925
?Cell Biology: Robert Hook’s observation of cells (1600’s);
? Walter Flemming’s discovery of chromosomes (1875), identified as genetic material (1902)
? Genetics: Gregor Mendel’s suggestion of gene as the unit of heredity (1800’s); Hershy and Chase’s demonstration of DNA as the genetic material (1950’s); Watson/Crick’s double helix (1953)
Questions asked by biochemists
? What are the chemical structures of the components of living matter?
?How do the interactions of these components give rise to organized supramolecular structures, cells, multicellular tissues, and
organisms?
?How does living matter extract energy from its surroundings in order to remain alive?
?How does an organism store and transmit the information it needs to grow and to reproduce itself accurately?
?What chemical changes accompany the reproduction, aging, and death of cells and organisms?
?How are chemical reactions controlled inside living cells?
The search for the answers is the study of the chemistry of life.
Biochemistry as a multidisciplinary science Biochemistry draws its major themes from
The major themes
The major themes:
1. Organic chemistry, which describes the properties of biomolecules;
2. Biophysics, which applies the techniques of physics to study the
structures of biomolecules;
3. Medical research, which increasingly seeks to understand disease
states in molecular terms;
4. Nutrition, which has illuminated metabolism by describing the
dietary requirements for maintenance of health;
5. Microbiology, which has shown that single-celled organisms and viruses are ideally suited for studying many metabolic pathways and regulatory mechanisms;
6. Physiology, which investigates life processes at the tissue and
organism levels;
7. Cell biology, which describes the biochemical division
of labor and life processes within a cell;
8. Genetics, which describes mechanisms that give a
particular cell or organism its biochemical identity.
What distinguishes living organisms from inanimate
matter?
?Living organisms are composed of lifeless molecules, which conform to all the physical and chemical laws that describe the behavior of inanimate matter. Yet living organisms possess extraordinary attributes not exhibited by any random collection of molecules. Biological chemistry is to study the properties of biomolecules that distinguish them from other collections of matter, and then identify the principles that characterize all living organisms.
What distinguishes living organisms from
inanimate objects?
1. Degree of complexity: thousands of different molecules make up the intricate internal structures in a cell.
2. Living organisms extract, transform, and use energy from their environment. The energy enables them to build and maintain their intricate structure or to do work. In contrast, inanimate matter does not absorb energy to do work; rather, it tends to decay towards a more disordered state, and reaches equilibrium with its surroundings.
3. Living organisms are not at equilibrium with their surroundings.
They use energy to concentrate ions from their surroundings, for
example.
--The absorption of ions is an active process and consumes energy.
4. A living organism is an open system
5. A closed system: If the system exchanges neither matter nor
energy with its surroundings, it is said to be closed.
6. An open system: it exchanges both energy and material with its
surroundings. Living organisms use either of two strategies to derive energy from their surroundings:
(1) they take up chemical fuels from the environment and extract
energy by oxidizing them; or
(2) they absorb energy from sunlight.
7. The capacity for precise self-replication and self-assembly—the
quintessence of the living state.
--Billions of daughter cells can carry a faithful copy of the genetic material of their parental cell. This replication is not quite like what Schrodinger believed in his “What Is Life”.
Essence of life: “Life is for life”
?Each component of a living organism has a specific function. This is true not only of macroscopic structures, such as leaves and stems or hearts and lungs, but also of microscopic intracellular structures such as the nucleus or chloroplast and of individual chemical compounds. The interplay among the chemical components of a living organism is dynamic; changes in one component cause coordinating or compensating changes in another, with the whole ensemble displaying a character beyond that of its individual constituents. The collection of molecules carries out a program, the end result of which is reproduction of the program and
self-perpetuation of that collection of molecules; in short,
life.--Lehninger
Bioenergetics
A living organism must work to stay alive and reproduce themselves, which consumes energy. This comes to “bioenergetics”.
Bioenergetics is about energy transformation and exchange. The central issue is the means by which energy from fuel metabolism is coupled to energy-requiring reactions.
The major energy source adenosine triphosphate ATP
Activation energy
The activation energy of a chemical reaction is the energy required to convert the reactant to transition state, which gives rise to product(s). In other words, it is the energy required to overcome the activation barrier.
ΔG is the free energy change between the reactants and products.
Free energy changes
The molecular logic of life
The molecular logic is the bio-molecular language that describes living processes in molecular terms. That is to say: we have to understand amino acids first in order to understand proteins and then protein complexes, protein structural motifs to understand protein functions, nucleotides to DNA and its replication; carbohydrates to polysaccharides, etc.
Diversity in biomolecules
Biological Molecules (I): DNA
Deoxyribonucleotides (DNA)
Chromatin
Histones vs Nonhistone
Histones are small, very basic proteins rich in lysine and arginine.
The histones are the basic building blocks of chromatin structure.
The nucleoids of prokaryotic cells also have proteins associated with DNA, but these proteins are quite different from the histones and do not seem to form a comparable chromatin structure.
Nonhistone chromosomal proteins - The histones are accompanied by a much more diverse group of DNA-binding proteins called
nonhistone chromosomal proteins.
Chromosomes
Eukaryotic chromosome
Biological Molecules(II): Polysaccharides Polysaccharide name Monomeric Unit
Glycogen D-Glucose
Cellulose D-Glucose
Chitin N-Acetyl-D-glucosamine Amylopectin (starch) D-Glucose (branched)
Amylose (starch) D-Glucose (linear)
Glucose
?Glucose is a six carbon sugar which can provide a rapid source of ATP energy via glycolysis. Glucose is stored in polymer form by plants (starch) and animals (glycogen). Plants also have cellulose, which is not used to store glucose, but rather provides structural integrity to the cells. Glucose has an anomeric carbon, which can exist in the α and β configurations.Glucose can exist in both the D and L forms (though the D form predominates biologically).
Structure of Glucose
Polysaccharides
?Polysaccharides containing a single sugar, such as glucose, are referred to as glucans. Others, which contain only mannose, are called mannans. Still others, containing only xylose, are called xylans.
?Another group of polysaccharides of importance are heteropolysaccharides, derivatives of carbohydrates.
?Example of polymers: Cellulose
Biological Molecules (III): Proteins
Amino Acids
?Amino acids are organic acids containing an amine group. They are the basic units of a protein. The most common amino acids are the L-α-amino acids.
20 kinds of amino acids in our body
Two additional amino acids have been
identified
Peptide bonds
Beta-sheet
Example of polypeptide : IgG
Biological molecules (IV): Lipids
Cholesterol
Lipid-soluble vitamins
Chemical properties of biomolecules
z Chirality
z Bondings
z Forces
Chirality
Biological forces for biomolecular interactions
? In addition to covalent bonds, which hold atoms together to form molecules, there are weak forces, intramolecular or intermolecular.
1. hydrogen bonds
2. van der waals forces
3. ionic interactions
4. hydrophobic interactions
Covalent bond (e.g. peptide bond)
Hydrogen bonding: a weak electrostatic attraction between electronegative atom and hydrogen covalently linked to an electronegative atom
Dipole-dipole interaction
van der Waals forces are the result of induced electrical interactions between closely approaching atoms. The positively charged nuclei are attracted to negatively charged electrons of nearby atoms.
Weak, and do not have a fixed geometry compared to dipole-dipole interaction.
H2O: the medium of life
Biological functions of water
?Because of its unique chemical and physical characteristics, water plays several key roles in metabolic processes. It serves as a solvent for many chemical compounds, a medium in which many chemical reactions occur, even as a reactant or product in many reactions.
?As water is diffusible through the semipermeable membrane, it is critical for adjusting osmotic differences. Therefore, water can help prevent cells (organisms) from burst (osmotic lysis). Temperature adjustment, waste removal, lubrication for joints, etc..
Water, H2O
?Water is the most abundant substance in living systems, making up 70% or more of the weight of most organisms;
?Water has a higher boiling point and heat energy of vaporization than most other common solvents.
?Water participates in many biological reactions (e.g. hydrolysis). ?The dipolar nature of water provides hydrogen bonding.
?Water as a solvent:
–uncharged but polar biomolecules such as sugar dissolve
readily in water because of the stabilizing effect of hydrogen
bonds between the hydroxyl or carbonyl oxygen and the polar
water molecules.
–Water interacts electrostatically with charged solutes, such as
Na+Cl-
教学大纲 一．课程的教学目的和要求 通过这门课的学习，使学生掌握高等代数的基本知识，基本方法，基本思路，为进一步学习专业课打下良好的基础，适当地了解代数的一些历史，一些背景。 要突出传授数学思想和数学方法，让学生尽早地更多地掌握数学的思想和方法。突出高等代数中等价分类的思想，分解结构的思想，同构对应的思想，揭示课程内部的本质的有机联系。 二．课程的主要内容： 代数学是研究代数对象的结构理论与表示方法的一门学科。代数对象是在一个集合上定义若干运算，且满足若干公理所构成的代数系统，线性空间则是数学类专业本科生所接触和学习的第一个代数对象。本课程力求突出代数学的思想和方法。 《高等代数》分为两个部分主要内容。一部分是基本工具性质的，包括多项式，行列式，矩阵初步，二次型。既然是工具性质的，因而除了多项式内容外，也是数学专业以外的理科、工科、经管类《线性代数》的内容，以初等变换为灵魂的矩阵理论是这部分内容的核心。另外一部分是研究线性空间的结构，这是研究代数结构的起点和模型，也是《高等代数》有别于《线性代数》之所在。《高等代数》从三个角度进行研究。从元素的角度看，研究向量间的线性表示，线性相关性，基向量；从子集角度看，研究子空间的运算和直和分解；从线性空间之间的关系来研究线性空间结构，就是线性映射，线性变换，线性映射的像与核，Jordan 标准形对应的空间分解。而欧氏空间则是具体的研究空间的例子。在研究线性空间中，始终贯穿着几何直观和矩阵方法的有机结合，矩阵的相似标准形和对应的线性空间分解则是这种有机结合的生动体现和提升，因而是本课程的精华内容。 本课程力求突出几何直观和矩阵方法的对应和互动。我们强调矩阵理论，把握简洁和直观的代数方法，同时重视线性空间和线性映射（变换）的主导地位和分量，从几何观点理解和把握课程内容。 三．课程教材和参考书： 教材：林亚南编著，高等代数，高等教育出版社，第一版 参考书：1. 姚慕生编著，高等代数（指导丛书），复旦大学出版社，第二版 2. 北京大学数学系编，高等代数，高等教育出版社，北京（1987） 3. 张禾瑞、郝炳新，高等代数，高等教育出版社，北京（1999）
2004年 一、填空 1、纤维素分子是由( )组成，它们之间通过( )键相连。 2、真核生物的RNA聚合酶III转录的是( )。 3、糖原合成中，葡萄糖单体的活性形式是( )，蛋白质的生物合成中，氨基酸的活性形式是形成( )。 4、糖肽键的主要连接键有( )和( )两种。 5、卵磷脂是由( )、( )、( )和( )组成。 6、snRNA主要参与( )的加工成熟，真核生物tRNA的加工，成熟过程包括( )、( )、( )和( )等。 7、用碱水解核酸，产物主要是( )和( )混合物。 8、DEAE-纤维素是一种( )交换剂，CM-纤维素是一种( )交换剂。 9、蛋白质分子中的生色氨基酸是指( )、( )和( )三种。 10、糖酵解和糖异生作用是相反的两个过程，各自的调空酶协调作用，防止了( )是形成。 11、酶活力是指( )，一般用( )来表示。 12、DNA测序的解决得益于哪两种技术的应用：( )和( )。 13、羽田杀菌素是( )的结构类似物，可以强烈地一直腺苷酸琥珀酸合成酶的活性，从而抑制了腺苷酸的合成。 14、常用3.613-螺旋（n=3）来表示蛋白质二级结构中的α-螺旋，其中的3.6指( )，13表示( )。 15、蛋白质的生物合成中，每增加一个氨基酸残基要消耗( )个高能键。 二、选择题
1、环状结构的己醛其立体异构体的数目有几个？ A、4 B、16 C、32 D、64 2、真核生物mRNA的帽子结构中，m7G与多核苷酸链通过三个磷酸基联接，联接方式是 A2’-5 B3’-5 ’C3’-3’ D5’-5’ 3、下列哪种糖不能形成糖砂？ A、葡萄糖 B、乳糖 C、蔗糖 D、麦芽糖 4、下列物质中，不是高能化合物的是： A、琥珀酰CoA B、1，3-二磷酸甘油酸 C、SAM D1，6-二磷酸果酸 5、下列化合物中哪个不属于脂类化合物？ A、甘油三丁酸酯 B、胆固醇硬脂酸酯 C、羊毛蜡 D、石蜡 6、每分子血红蛋白所含铁离子数为几个？ A、1 B、2 C、4 D、8 7、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳的什么作用？ A、抑制琉基酶，使失活琉基酶 B、抑制胆碱酯酶，只乙酰胆碱堆积，引起神经中毒 C、抑制其它酶的作用，导致代谢紊乱 D、抑制血红蛋白的功能，导致组织细胞缺氧 8、反密码子UGA所识别的密码子是： A、ACU B、ACT C、UCA D、TCA 9、在判断酶对底物的亲和力时，认为最适的底物应该是： A、Km值最小 B 、Km值最大C、Vm/ Km值最小D、Vm /Km值最大 10、哪一种抑制剂存在时，酶反应的Vmax和Km都下降？ A、竞争性可逆抑制剂 B、非竞争性可逆抑制剂 C、反竞争性可逆抑制剂 D、不可逆抑制剂 11、下列突变中，哪一种致死性最大？ A、胞嘧啶取代腺嘌呤 B、腺嘧啶取代鸟嘌呤 C、插入三个核苷酸 D、插入一个核苷酸
计算机应用基础精品课程电子优秀教案
————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：
《计算机应用基础》精品课程电子教案 第一章计算机基础知识 第二章中文Windows XP 第三章文字处理软件word 2003 第四章中文Excel 2003 第五章PowerPoint 2003
第1章计算机基础知识（总计6学时，包括实训内容） 课题第一课时 第一章计算机基础知识1.1计算机概述1.2计算机 系统组成 课时2学时 教学内容1.1计算机概述1、计算机的发展2、计算机的分类3、计算机的特点4、计算机的用途 1.2计算机系统组成1、计算机五大硬件组成部分的作用2、计算机工作过程3、计算机软件系统4、微机硬件系统5、计算机技术指标 教学目标了解计算机的基本常识、理解计算机的软件系统和硬件系统的基本组成方式 教学重点微机硬件系统组成 教学难点计算机软件系统组成、计算机技术指标 教学活动及主要语言学生活动一、创设意境，导入新课（3分钟）（设疑法、提问法） 导入： 同学们，让我们共同来说一下计算机在日常生活中的应用以及你所掌握的计算机的一些操作。 以上可见计算机在日常生活中的用途是非常大的，但是我们对它的使用又掌握了多少呢？从今天开始，由大家和我共同来学习计算机的基本知识。 二、新课教学（总计80分钟）（讲解法、提问法、示范法） 1.1计算机概述（20分钟） 1、计算机的发展（5分钟） （1）世界上第一台计算机掌握三要素 （2）计算机发展的几个阶段（重点掌握所采用的元器件） 2、计算机的分类（5分钟） 多种分类方法： 按照计算机的运算速度、字长、存储容量、软件配置等多方面的综合性能指标，可以将计算机分为微型计算机、小型计算机、大型计算机和巨型计算机。 3、计算机的特点（5分钟）学生回顾自己在日常生活中计算机的作用情况，并随着教师的讲解，引导出本节课要学习的内容。
1、在核酸中占9%-11%，且可用来计算核酸含量的元素是（） 参考厦门大学生物化学基础笔记： 参考中国海洋大学基础讲义： 答案：磷 2、用2,4-二硝基氟苯（DNFB）与Ala-Gly反应后，再用6mol每升盐酸在110摄氏度水解，所得到的产物为（）和（）。 参考厦门大学生物化学基础笔记：
答：DNP-Ala，Gly 3、酶的共价修饰调节中，最常见的调节方式是（），负责催化该修饰方式的酶是（） 参考厦门大学生物化学基础笔记： 答：磷酸化，糖原磷酸化酶 4、当酶促反应速度v达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]为（）。
参考厦门大学1990年和1993年真题： 答：4Km。 5、糖的氧化分解、糖异生和糖原合成的交叉点是（） 参考厦门大学生物化学基础笔记： 参考厦门大学2003年真题： 答：6-磷酸果糖 6、纤维素中的葡萄糖连接方式是（），直链淀粉中葡萄糖的连接方式是（）。
答：β-1,4糖苷键，α-1,4糖苷键 7、用氢氧化钠处理1-软脂酰-2-油酰磷脂酰丝氨酸得到的产物有（）、（）、（）和甘油、丝氨酸。 参考厦门大学生物化学基础笔记：
答：软脂酸，胆碱，磷酸。 8、在pH6-8时有缓冲能力的氨基酸是（），而水溶液没有旋光的氨基酸是（）。 参考厦门大学生物化学基础笔记：
答：组氨酸，甘氨酸。 9、引起蛋白质折叠的主要动力是（） 参考厦门大学生物化学基础笔记： 答：疏水作用 10、蛋白质通过Sephadex凝胶排阻柱时，若不考虑其他因素，蛋白质从柱上洗脱的次序是（） 参考厦门大学生物化学基础笔记： 答：分子量大的蛋白质，分子量小的蛋白质。或者由大到小。
《光学》精品课程电子教案 目录 绪论 第一章光的干涉 第二章光的衍射 第三章几何光学的基本原理 第四章光学仪器的基本原理 第五章光的偏振 第七章光的量子性 绪论返回目录
§0-1 光学的研究内容和方法 一、光学的重要性 光学是一门有悠久历史的学科，它包含着人类自古以来对光的研究的丰硕果实。光学在科学研究、工农业生产和军事上有着极为广泛的应用。 1、光的干涉：测光波波长)d r x (0 λ= ?、测极薄物体的厚度)m (μ、检查光学表面、瓦斯探测器。 2、x 射线：研究物质结构（利用光谱——光谱是研究原子的眼睛）、透视人体。 3、光学纤维：光学纤维用于通讯，容量大，保密性好；胃镜也是应用光学纤维。生产光学纤维可以说是点石成金。 4、红外技术：红外线波长大，衍射能力强，应用于各种探测系统、导弹制导，资源考察以及遥感遥控技术中。 5、激光器：材料加工、远距离测量、全息检测、医疗、育种、引发核聚变都应用激光。海湾战争中，应用激光制导、夜视仪。 6、相干光学计算机：与电子数字计算机联合，为计算机科学开拓一个新的技术领域。现正研究光集成计算机，计算速度可以提高上千倍，并代替人脑的部分功能。* 二、光学的研究内容 1、光的发射、传播和接收等规律 2、光和其他物质的相互作用。包括光的吸收、散射和色散。光的机械作用和光的热、电、化学和生理作用（效应）等。 3、光的本性问题 * 加拿大多伦多大学的科学家寻找到能“捕获”光的三维硅结构物，它能象半导体芯片控制电子一样控制光子运动。该发现为研制开发采用光来处理和存储信息的计算机芯片迈出了重要一步。光计算机的优点是芯片更小，运算速度更快。《新华文摘》2001.4
厦门大学管理学院EMBA精品课程 《CEO财务管理与决策》 案例1 大起大落的夏新电子能再次崛起吗？ 任课教师：吴世农 厦门大学管理学院EMBA教育中心 2006年4月 大起大落的夏新电子能再次崛起吗？ ——夏新电子2002-2004年财务绩效、财务政策和财务战略分析夏新电子股份有限公司（简称夏新电子）的前身是成立于1981年的厦新电子有限公司，公司注册地点于厦门市体育路45号。1997年夏新电子在上海证券交易所挂牌上市，股票代码：600057。夏新电子曾经以生产销售VCD名震一时，目前主营手机、小灵通、LCD-TV、DVD、笔记本电脑、MP3等3C融合的消费类电子产品，其中手机业务占其营业收入80%的比例，并且从2002年来在中国手机市场居国产品牌的前3至前5名。 2002年在中国的手机市场，夏新等国产品牌手机凭借出色的外观设计和和弦铃声，加上强势密集的广告促销，抢占了国外品牌市场的大半江山。夏新在这场市场竞争中，由于注重手机的外观创新，率先推出一系列以夏新A8为代表的外观新颖的手机，抢占市场，取得骄人的业绩。2002年实现销售收入44.86亿元，较2001年实现了300%的增长；净利润从2001年的-0.783亿元上升到6.07亿元。2003年实现销售收入68亿，保持了较好的增长趋势，实现净利润6.14亿元。但自2004年以来，由于不具备技术开发上的核心竞争力，新品上市速度慢和质量不稳定，使得以NOKIA、MOTO等为主的国外品牌在2003、2004年大举反攻，国产手机集体又陷入了冬天。同时，中国手机厂商的牌照制到核准制的政策转变，无数的国产的家电厂商的进入必然又掀起一场激烈的价格大战，无疑使这个冬天更加严寒。2004年以来夏新电子的“核心竞争力”逐步消失，市场分额不断下滑，尽管实现了50.54亿元销售收入，利润却急剧下跌至0.1585亿元。每股盈利从2002年的1.69元跌到2004年的0.037元；ROE从2002年的
厦门大学《生物化学》课程试卷 Please give the explanations of the terms below: (2 scores per term) 1.Hydrogen bond The hydrogen on one molecule attached to O or N that is attracted to an O or N of a different molecule. 2.Zwitterion A zwitterion is a dipolar ion that is capable of carrying both a positive and negative charge simultaneously. 3.Quaternary structure The arrangement of multiple folded protein molecules in a multi-subunit complex. 4.Salting out A method of separating proteins based on the principle that proteins are less soluble at high salt concentrations. 5.Induced fit The change in shape of the active site of an enzyme so that it binds more snugly to the substrate, induced by entry of the substrate. Please fill in the blanks with proper words: (1.5 score per blank) 1.Two major elements of secondary structure are the ( α helix) and the ( β strand). 2.Polypeptide chains can be synthesized by automated solid-phase methods in which the ( carboxyl ) end of the growing chain is linked to an insoluble support. 3.Three-dimensional protein structure can be determined by ( NMR Spectroscopy ) and ( X-Ray Crystallography ). 4.The cleavage of peptide bonds by chymotrypsin is initiated by the attack of a serine residue on the peptide carbonyl group. The attacking hydroxyl group is activated by interaction with the a ( histidine) residue, a ( aspartate) residue. This catalytic triad generates a powerful nucleophile. 5.Three amino acids ( Tyr ), ( Trp ) and ( Phe ) contribute to most of the ultraviolet (UV) absorbance of proteins, which absorb maximally at 280nm. Multiple choices: (1.5 score per choice) 1.The roles of carbohydrates are ( e ) (i)Structural components (ii) component of nucleic acids (iii) Energy source (iv)Protein modification a.(i) only b.(iii) only c.(i), (iii) d.(i), (iii), and (iv) e.All of above 2.Which of the following are disaccharides ( a ) (i) Galactose (ii) Maltose (iii) Sucrose (iv) Lactose a.(i), (ii)
《光学》教案
教学基本要求： 1.理解光的电磁理论和本质掌握分波面干涉和分振幅干涉的方法 2.掌握等倾干涉、等厚干涉的基本特征和计算方法 3.理解迈克尔孙干涉纹、法布里—珀罗干涉纹的基本原理 4.了解光的时间相干性和光的空间相干性 第一次课 注：教案是必需的教学文件，每位教师上课前必须有教案和讲稿(通常所说的讲义)，教案可以做成活页的形式，夹在每次课的讲稿前，也可以集中放置。 第一章光的干涉
1.理解光的电磁理论和本质掌握分波面干涉和分振幅干涉的方法 2.掌握等倾干涉、等厚干涉的基本特征和计算方法 3.理解迈克尔孙干涉纹、法布里—珀罗干涉纹的基本原理 4.了解光的时间相干性和光的空间相干性 第二次课 注：教案是必需的教学文件，每位教师上课前必须有教案和讲稿(通常所说的讲义)，教案可以做成活页的形式，夹在每次课的讲稿前，也可以集中放置。 第一章光的干涉 教学基本要求：
2.掌握等倾干涉、等厚干涉的基本特征和计算方法 3.理解迈克尔孙干涉纹、法布里—珀罗干涉纹的基本原理 4.了解光的时间相干性和光的空间相干性 第三次课 形式，夹在每次课的讲稿前，也可以集中放置。 第一章光的干涉 教学基本要求： 1.理解光的电磁理论和本质掌握分波面干涉和分振幅干涉的方法
第四次课 注：教案是必需的教学文件，每位教师上课前必须有教案和讲稿(通常所说的讲义)，教案可以做成活页的形式，夹在每次课的讲稿前，也可以集中放置。 第一章光的干涉 教学基本要求： 1.理解光的电磁理论和本质掌握分波面干涉和分振幅干涉的方法
第五次课 注：教案是必需的教学文件，每位教师上课前必须有教案和讲稿(通常所说的讲义)，教案可以做成活页的形式，夹在每次课的讲稿前，也可以集中放置。 第一章光的干涉 教学基本要求： 1.理解光的电磁理论和本质掌握分波面干涉和分振幅干涉的方法 2.掌握等倾干涉、等厚干涉的基本特征和计算方法
厦门大学精品课《基础法语》课程-教师队伍 《基础法语》课程-教师队伍 ◆课程负责人： ~ 简历： 丁志强，男，副教授，硕士生导师。1955年5月生。1978年毕业于上海外国语大学法语系法语专业。1978年9月开始担 任厦门大学外文系法语教师。1984年至1986年在在法国尼斯 大学文学与人文科学学院进修学习，1985年在法国尼斯大学获 得法国文学硕士学位，回国后继续在厦门大学外文系任教。1995年至1996年在法国格勒诺布尔第三大学进修，获得“法语高等教师资格文凭”, 回国后继续在厦门大学外文系任教。1991年至2003年担任外文系、亚欧语系法语教研室主任，2003年至2006年担任欧语系副主任，2006年12月起主持法语系的工作。2007年12月17日获得法国政府颁发的法国国家“一级教育骑士勋章”。 研究方向：跨文化研究、法汉口笔译研究、法国文学。 担任主要课程：《基础法语》（I）、《高级法语》（II）、《法语口译》、《法汉翻译》、《法国文化》等。 % 实践性教学： 1、指导本科生毕业论文（3--4名/年） 2、指导硕士研究生论文（1--2 名/年） 3、指导法语双学位毕业论文（3--4名/年） 主要学术成果： 1、$ 2、《鲍里斯·维昂与黑色幽默》，厦门大学学报，1992； 3、《黑色幽默的荒诞色彩与象征意义》厦门大学学报，1993； 4、《Glossaire informatique》，《法语学习》2000年第3、4、 5、6期—2001年 第1期； 5、《中法文化差异》，《企业与文化传播》开益出版社，2001； 6、《最新法汉双解辞典》，广州世界图书出版公司，2001，全书的1/4以及全
厦门大学2003年生物化学考研试题 一．填空题（共30分） 1．蔗糖是有一分子（）和一分子（）组成，它们之间是通过（）键相连。2．核苷三磷酸在代谢中起重要的作用。（）是能量和磷酸基团转移的重要物质，（）参与单糖的转变和多糖的合成，（）参与卵磷脂的合成，（）供给肽链合成时所需要的能量。 3．将RNA变性后转移到硝酸纤维素膜上再进行杂交，此技术称为（）印迹法。4．给动物食用3H标记的（），可使DNA带有放射行，而RNA不带放射性。5．酶促反应动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在纵轴上的截距为（），横轴上的截距为（）。 ６．核酸复制时，ＤＮＡ聚合酶沿模板链（）方向移动；转录时，ＲＮＡ聚合酶沿模板链（）方向移动；翻译时，核糖体沿模板链（）方向移动。 ７．糖酵解的关键控制酶是（），果糖－２，６－二磷酸的作用是（）糖酵解。 ８．细菌的ＤＮＡ连接酶以（）为能量来源，动物细胞和Ｔ４噬菌体的ＤＮＡ连接酶以（）为能源。 ９．血红蛋白与氧结合的过程呈现（）效应，是通过血红蛋白的（）现象实现的。 １０。双链ＤＮＡ中，若（）含量多，则Ｔm值高。 １１。SnRNA主要参与（）的加工成熟，真核生物tRNA的加工成熟过程包括（）（）和（）等。 １２。常用定量测量还原糖的试剂为（）试剂和（）试剂。二．选择题（每题１分，共２０分） １．下列哪种糖无还原性？ Ａ。麦芽糖 Ｂ。蔗糖 Ｃ。果糖 Ｄ。阿拉伯糖 ２．有一个三肽，用胰蛋白酶水解，发现有游离的Ｇly和一种二肽，下列多肽的一级结构中，哪一个符合该肽的结构？ A. Ala-Lys-Gly B. Lys-Ala-Gly C. Gly-Lys-Ala D. Ala-Gly-Lys ３．人体内嘌呤分解代谢的最终产物是： Ａ。肌酐 Ｂ。尿素 Ｃ。肌酸 Ｄ。尿酸 ４．ＳＤＳ凝胶电泳把混合的蛋白质分开，是根据各种蛋白质的什么性质？Ａ。蛋白质分子带电性的不同 Ｂ。分子大小不同
6.1 光的吸收和散射 教案
主讲：朱辉单位：物电学院 2010-12-08
掌握光在传播中与物质的相互作用之一——能量变化（吸收和散射）。 掌握朗伯定律。 掌握吸收光谱及其应用。 能够利用瑞利散射理论解释朝阳、蓝天现象。 能够利用米氏散射理论解释白云和雾的现象。 了解散射光的偏振性。 培养学生利用光的吸收和散射原理解释自然现象的能力。 提高学生对环境保护的认识。 【教学内容】 朗伯定律。 一般吸收和选择吸收。 吸收光谱及其应用。 光的散射定义。瑞利散射和米氏散射。 蓝天、朝阳和白云现象。 【教学重点】 朗伯定律、吸收光谱。 用散射理论解释自然界中的光学现象。 【教学难点】 吸收光谱。电偶极辐射理论。 散射和漫射、反射和衍射的区别。 散射光的偏振性。
45分钟 【预习要求】 观察自然界中的吸收和散射现象。 【教学方法】 实验演示法、讲授法、谈话法等。 【实验演示】 通过实验演示光的吸收和散射现象 通过PPT显示光的吸收和吸收光谱的动画或图片。 【教学手段】 采用多媒体教学。 【参考书目和参考文献】 1. 赵凯华.新概念物理教程光学.北京:高等教育出版社,2004.11. 2. 钟锡华.现代光学基础.北京：北京大学出版社，200 3.8. 3. 赵凯华,钟锡华.光学.北京:北京大学出版社,198 4. 4. 母国光,战元龄.光学.北京:人民教育出版社,1979. 5. 郭光灿等.光学.北京:高等教育出版社,1997. 6. 张志军, 熊维巧. 原子吸收分光光度法测定微量铬[J]. 化学工程师 , 2000,(03) 7. 孙立民, 郭丽娟. 氢化物原子吸收分光光度法测定水中的汞[J]. 吉林水利 , 2002,(06) 8. 伯广宇等. 探测大气温度和气溶胶的瑞利-拉曼-米氏散射激光雷达[J].光学学报,2010（01）. 【作业】 Page291 6.2
Biochemistry § Major references 1) Biochemistry Garrett & Grisham, 2nd or 3rd Edition (provided) 2) Principles of Biochemistry, Lehninger, Nelson & Cox, 3rd edition 3) Biochemistry, Stryer, 5th edition LIN Shengcai; E-mail: linsc@https://www.doczj.com/doc/537597164.html, § Content ?Basic concepts of biochemistry ?Biochemistry as a chemical science ?Distinction between inanimate matter from living organisms ?Biological molecules or biomolecules –Macromolecules and building blocks ?Biochemistry as an interdisciplinary science ? Biological forces ? Dynamic cells ?Water: the medium of life What Is Biochemistry? ?B iochemistry seeks to describe the structure, organization, and functions of living matter in molecular terms. Roots (history) of Biochemistry
机密*启用前 厦门大学2007年招生攻读硕士学位研究生 入学考试试题 科目代码：432 科目名称：生物化学 招生专业：生命科学学院各专业 考生须知：全部答案一律写在答题纸上，答在试题纸张上的不得分！请用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答。 一、填空题：（每空1分，共30分） 1.蛋白质的酸水解一般用6mol/L HCI，110℃水解20小时左右，可使蛋白质完全水解。酸水解的优点是（），缺点是使（）被完全破坏。 2.生物体内的多糖按其生物功能可以分为两类（）、（）。前者往往以（）糖苷键连接而成；后者往往以（）糖苷键连接而成。 3.酶的变性作用和抑制作用都可以使酶活力丧失，两者的根本区别在于（）。 4.蛋白质N-末端测定的方法有很多，其中（）法由于该试剂与N-末端氨基酸形成的物质具有强烈的荧光，灵敏度很高。 5.一个蛋白质分子含有四个半胱氨酸残基。若所有半胱氨酸残基都可能配对形成二硫键，则此种蛋白质形成二硫键的方式有（）种。 6.对Michaelis型的酶来说，如果要求酶促反应v =80%Vmax ,则[S]应为Km的倍数是（）。 7.双倒数作图法测定酶的米氏常数Km时，Km值可以从直线的（）截距获得。 8.维持DNA双螺旋结构稳定的因素是（）和（）。 9.当两条（）之间存在互补配对时，在一定条件下形成（），这个过程称为（）。 １０.核糖体中催化肽键合成的是（），其实质是一种（），（）只是用于维持前者构象的。 １１.人体缺乏维生素Ａ会患（），缺乏（）会患脚气病。 １２.糖酵解中有三个反应是不可逆的，催化这三个反应的酶是（），（），（）。其中（）是糖酵解反应的关键限速酶。 １３.果糖－１－磷酸在（）的催化下，产生甘油醛和磷酸二羟丙酮，前一种产物可在（）催化下生成３－磷酸甘油醛而进入酵解途径。 １４.１分子丙酮酸彻底氧化，反应中有（）次脱氢，共生成（）分子ＡＴＰ，生成（）分子ＣＯ２。 二选择题(下列每题有一个正确答案，选择正确答案的编号写在答卷纸上，每题1分，共30分) 1.在蛋白质合成过程中最主要的供能物质是： A.ATP； B.GTP； C.CTP； D.UTP。 2.下列氨基酸中，哪种氨基酸经转氨作用可直接生成草酰乙酸？ A.苏氨酸； B.天冬氨酸； C.丙氨酸； D.谷氨酸。
《视光学基础》课程电子教案 学习情境二：视觉功能检查 本次课标题：2.1视力检查 一、教学目标设计 授课班级上课时间课时：4 上课地点 教学目标 能力(技能)目标知识目标 1、能进行远视力的测定 2、能进行近视力的测定 3、能独自设计不同类型的视力表 1、掌握视力表形成的原因 2、掌握视力表的设计原理 能力训练任务及案例训练学生能够独立对患者进行远近视力的检查，掌握视力表的绘制原理教学组织形式： 1、由教师按照设备和人数进行进行分组（两人一组）相互检查 2、分组进行远近视力的检查 3、由学生绘制小数视力表和对数视力表 案例一： 分组进行远视力的测定 案例二： 分组进行近视力的测定 案例三： 视力表的设计 英文单词视角 visual angle 最小视角 minimal visual angle 视标 optotype 标准检查距离 standard examination distance 静态（屈光）视力 static vision 动态（屈光）视力 dynamic vision 参考资料1.?眼科屈光学?一军事医学科学出版社 2.?验光配镜200问一眼屈光篇?一海洋出版社 3. ?验光配镜问题集?一天津科技出版社 工 具 媒 体 教学课件、教学录像、测试习题
二、课程设计 步骤 教学内容 教学方法 教学手段 学生活动 时间 分配 告知(教学 内容、目的) 一、告知学生本次课程的学习内容 二、告知本次课的能力目标： 1、能进行远视力的测定 2、能进行近视力的测定 3、能独自设计不同类型的视力表 讲授（口述）主性 板书本次课的项目目标 （中英文） 结合课件展示 个别回答问题 5 分钟 引入任务（任务项目） 对班里同学的视力状况进行提问，了解同学们对视力测定的了解情况。 讲述结合 幻灯片演示 课件演示 归纳总结 积极回答 5 分钟 讲授 掌握视力的检查方法、记录方法 讲授实验室 实践教学 实践演示并讲解 观摩、提问 40 分钟 引入任务2 学生分组进行远近视力的测定 实践操作 分组试验增 强对知识的 理解力 记录试验内 容，结合实践，加深印象 40 分钟 深化（加深对基本能力的体会） 通过实验分析视力表的设计原理、掌 握视角、最小视角、不同类型视力表 的视力记录类型 结合试验 分析讲解 课件演示 试验分析 记录重点难点 30 分钟 引入任务3 绘制小数视力表，加深1分视角的意义 实践操作 实践操作 每个学生独 立绘制视力 表 50 分钟 归纳（知识和能力） 通过实验归纳视力表的设计原理及方法总结检查视力的方法及记录法则。 讲授 幻灯片启发诱导 通过课件展 示加深同学 理解 记录重点内容 20 分钟 总结 总结视力的检查方法、记录方法，视力表设计原理 同学总结 老师归纳 板书注意事项 总结所学知识 10 分钟 作业 视力有哪些类别？何谓视角？视力与最小视角有什么关系？ 如何通过远近和视力判断眼的屈光状
https://www.doczj.com/doc/537597164.html,/ 【厦门大学考研】我的生化复习经验 我的生物化学是从3月1号开始的，鉴于是两本比较厚的课本，第一眼看去比较头大，但是必须要耐心啃完，一本书基本是600多面，平均一天20面，也不算多！第一轮就是要建立一个框架，所以不要太纠结于一些小点上的懂不懂，之后的二轮，三轮就是在装修了，先修房子后装修！ 生化复习流程和参考用书 第一轮3月1号到5月1号，两个月过第一轮生化，一个月一本书，一天20面（可以结合资料中的PPT看课本，相对就容易些了），结合戴余军的参考书《生物化学辅导和习题》集和聚英的《厦门大学832生物化学专业课复习全书》来梳理每章节的知识点，然后掌握课本的知识框架，这段时间可以看一下资料里面总结的《98-08年生化分章节真题汇总》，知道重难点在哪里，考什么，怎么考。我觉得生化是看着难，却很好复习。知识点很明确。尤其是在系统复习完第一遍之后，结合真题你会觉得它出的题并不像你想的那么难，要复习的思路挺清晰的。生化在专业课中考的好的话挺提分的。不管以前学习怎样，只要你有坚定的信念，在此期间不怕辛苦，拿出备战的劲头，认真复习，制定合理的计划，提高效率，最后一定会收获属于你的成功。 重难点:细胞知识又多又细，复习的时候要细心，理解着记忆，我觉得最重要的是第1、3、5、7、8、9、10、12、13、14，这里面的知识点要记准确。其次是第2、6、11、15，这些能用自己的话表述出来。复习时要找出相关章节的联系（如微丝微管和细胞分裂的联系），反复记忆，制定计划每天坚持不断总结，对我来说像这种记忆类的隔一天不看我就会觉得生疏。至少第一遍认真复习完后再看真题。 （劳累这么久了，可以休息放松几天，五一休息不超过五天） 第二轮5月5日到7月5日，两个月，还是一个月一本生化书，这一次应该相对比上一次看的难度降低了，结合资料中的《生物化学重点和难点》，还有张来群的《生物化学习题集》， 过第二轮，期间要翻翻真题了，知道出题类型，大体结构 第三轮暑假两个月差不多到7月10号了,7月10日-9月10日，第三轮，还是要看课本，这一次就是按重难点去看了，前面做下基础了，知道一般考哪里了，这一轮要结合陈均辉的《生物化学习题解析》，这本书大题有些有点难度，看不
光学专题复习教案 济源市实验中学段林艳 教学目标： 1.巩固光学部分知识，查漏补缺对所学知识进一步加深理解和掌握。 2.培养学生运用所学知识解决实际问题，提高学生的科学探索能力。 教学重点、难点： 重点：对光学部分知识的回顾复习。 难点：凸透镜成像问题的掌握。 教学方法： 讨论法、自学法、小组合作学习法。 教学过程： 一、引入新课 同学们，今天很高兴能和大家一起来复习光学部分知识。光学是初中物理的重要组成部分，每年中招考试都要以各种形式题目考察同学们对这部分知识的掌握情况，而这部分知识又是同学们不容易掌握的，所以今天我们在复习的时候一定要认真听，动脑子思考，希望每个同学通过这堂课的学习能有所收获。 二、进行新课 1、光的反射和折射现象的区分： 师：首先我们一起来回忆什么是光的反射现象？什么是光的折射现象？生：进行回答。 师：有谁能说出它们有什么区别吗？ 生：在介质表面发生的是反射，光线射不进去；光线射入的是折射。师：那给你一些实际生活中的例子，你能分辨出哪些是光的反射，哪些是光的折射吗？我们一起来看例1。 生；看例题，进行分析，然后找同学回答。 师：今天我给出的都是历年来各省的中招题，同学们能回答的这么好，说明大家的基础都不错，下面我们就要加大难度，看哪个同学会回答。 2、光的反射和折射规律的理解 师：在黑板上画出反射和折射光路图，然后找学生叙述这两个定律内容。现在同学们对这两个定律都回忆起来了吧。那我就要出一道题来考考，看谁真正理解了这两个定律。 生：分析例2，进行回答。
3、凸透镜成像问题的理解 师：在黑板上画出凸透镜成像的几种情况，引导学生回忆成像规律。生：回答成像规律。 师：引导学生总结成实像时，随着物距的减小，像距要逐渐增大，像也要逐渐变大。这个规律对于解决像变大变小类型问题很有帮助，并且这类问题也是中招考试经常考的，所以大家一定要记住这个规律。下面我们就一起来看几道例题，看谁先回答出来。 生：分析例3、例4，进行回答。 4、光的色散、看不见的光的理解 师：
厦门大学管理学院E M B A 精品课程 Document serial number【UU89WT-UU98YT-UU8CB-UUUT-UUT108】
厦门大学管理学院E M B A精品课程 《CEO财务管理与决策》 案例1 大起大落的夏新电子能再次崛起吗 任课教师：吴世农 厦门大学管理学院EMBA教育中心 2006年4月 大起大落的夏新电子能再次崛起吗 ——夏新电子2002-2004年财务绩效、财务政策和财务战略分析 夏新电子股份有限公司（简称夏新电子）的前身是成立于1981年的厦新电子有限公司，公司注册地点于厦门市体育路45号。1997年夏新电子在上海证券交易所挂牌上市，股票代码：600057。夏新电子曾经以生产销售VCD名震一时，目前主营手机、小灵通、LCD-TV、DVD、笔记本电脑、MP3等3C融合的消费类电子产品，其中手机业务占其营业收入80%的比例，并且从2002年来在中国手机市场居国产品牌的前3至前5名。 2002年在中国的手机市场，夏新等国产品牌手机凭借出色的外观设计和和弦铃声，加上强势密集的广告促销，抢占了国外品牌市场的大半江山。夏新在这场市场竞争中，由于注重手机的外观创新，率先推出一系列以夏新A8为代表的
外观新颖的手机，抢占市场，取得骄人的业绩。2002年实现销售收入亿元，较2001年实现了300%的增长；净利润从2001年的亿元上升到亿元。2003年实现销售收入68亿，保持了较好的增长趋势，实现净利润亿元。但自2004年以来，由于不具备技术开发上的核心竞争力，新品上市速度慢和质量不稳定，使得以NOKIA、MOTO等为主的国外品牌在2003、2004年大举反攻，国产手机集体又陷入了冬天。同时，中国手机厂商的牌照制到核准制的政策转变，无数的国产的家电厂商的进入必然又掀起一场激烈的价格大战，无疑使这个冬天更加严寒。2004年以来夏新电子的“核心竞争力”逐步消失，市场分额不断下滑，尽管实现了亿元销售收入，利润却急剧下跌至亿元。每股盈利从2002年的元跌到2004年的元；ROE从2002年的%下降到2004年的%。同时，其资产周转率等各项财务指标也在急剧下降。表1是夏新电子2001年-2004年的主要财务指标。 熟悉“夏新电子”历史的人，都知道夏新是玩“业绩大变脸”的高手。历史上，夏新的经营财务业绩一直跌宕起伏。图1是夏新电子1997年以来的ROE。1997年“夏新电子”在上海证券交易所挂牌上市，1998年每股净利润高达元。1999年每股收益迅速下降至元，随着2000年和2001年两年连续亏损，夏新戴上“ST”帽子。2002年每股收益高达元，2002-2003年共赚取净利润11亿元。2004年，它又不行了！这一次它还能像玩蹦极一样，再次从山谷蹦到山顶吗人们拭目以待！正如TOM财经记者伊永强所报道的：前两年出尽风头的手机制造商，依然没能在今年逃脱‘富不过三年’预言。市场需求增速趋缓和大举扩张带来的费用激增，从收入和成本两方面夹击手机制造商的利润和资金链，不少公司已身陷业绩滑坡、资金紧张的泥潭。由巅峰摔到低谷的夏新电子（600057），就是其中的典型代表。
厦门大学 2004年攻读硕士学位研究生入学考试试题 科目名称：生物化学 一、填空题 1、纤维素分子是由（）组成，它们之间通过（）键相连。 2、真核生物的RNA聚合酶III转录的是（）。 3、糖原合成中，葡萄糖单体的活性形式是（），蛋白质的生物合成中，氨基酸的活性形式是形成（）。 4、糖肽键的主要连接键有（）和（）两种。 5、卵磷脂是由（）、（）、（）和（）组成。 6、snRNA主要参与（）的加工成熟，真核生物tRNA的加工，成熟过程包括（）、（）、和（）等。 7、用碱水解核酸，产物主要是（）和混合物。 8、DEAE-纤维素是一种（）交换剂，CM-纤维素是一种（）交换剂。 9、蛋白质分子中的生色氨基酸是指（）、（）和（）三种。 10、糖酵解和糖异生作用是相反的两个过程，各自的调空酶协调作用，防止了（）是形成。 11、酶活力是指（），一般用（）来表示。 12、DNA测序的解决得益于哪两种技术的应用：（）和（）。 13、羽田杀菌素是（）的结构类似物，可以强烈地一直腺苷酸琥珀酸合成酶的活性，从而抑制了腺苷酸的合成。 14、常用3.613-螺旋（n=3）来表示蛋白质二级结构中的α-螺旋，其中的3.6指（），13表示（）。 15、蛋白质的生物合成中，每增加一个氨基酸残基要消耗（）个高能键。 二、选择题 1、环状结构的己醛其立体异构体的数目有几个？ A、4 B、16 C、32 D、64 2、真核生物mRNA的帽子结构中，m7G与多核苷酸链通过三个磷酸基联接，联接方式是A2’-5 B3’-5’C3’-3’ D5’-5’ 3、下列哪种糖不能形成糖砂？ A、葡萄糖 B、乳糖 C、蔗糖 D、麦芽糖 4、下列物质中，不是高能化合物的是： A、琥珀酰CoA B、1，3-二磷酸甘油酸 C、SAM D1，6-二磷酸果酸 5、下列化合物中哪个不属于脂类化合物？ A、甘油三丁酸酯 B、胆固醇硬脂酸酯 C、羊毛蜡 D、石蜡 6、每分子血红蛋白所含铁离子数为几个？ A、1 B、2 C、4 D、8 7、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳的什么作用？ A、抑制琉基酶，使失活琉基酶 B、抑制胆碱酯酶，只乙酰胆碱堆积，引起神经中毒 C、抑制其它酶的作用，导致代谢紊乱
厦门大学2002年生物化学 招生专业：生物化学与分子生物学、微生物学、细胞生物学 一、选择题（选择出每题的唯一正确答案，每题1分，共15分） 1、酯酶所催化的水解反应的专一性属于（） A、顺饭异构专一性 B、旋光异构专一性 C、族专一性 D、键专一性 E、绝对专一性 2、决定大肠杆菌RNA聚合酶转录活性的组分是（） A、α亚基 B、β亚基 C、β’亚基 D、δ亚基 3、血性物质是一类（） A、磷蛋白 B、脂蛋白 C、糖蛋白 D、核蛋白 E、色蛋白 4、调节血糖的激素是（） A、加压素 B、胃泌素 C、胃上腺素 D、甲状旁腺素 5、信号肽位于（） A、内质网的腔内侧面 B、高尔基体的腔内侧面 C、内质网的细胞质侧面D/核糖体的表面 6、2，4—二硝基苯酚对生物氧化的作用是是属于何类试剂？ A、解偶联剂 B、离子载体抑制剂 C、激活剂 D、氧化磷酸化抑制剂 7、生物体内经从无到有途径合成的嘧啶核苷酸，其嘧啶环3位的氮是来自于 A、NH3 B.Gly C.Asp D.Gln 8、在pH6.0时，一个氨基酸混合物（Gly, Gln,His,Ser）,经纸电泳，那种氨基酸移动最快？ A、Gly B、Gln C、His D、Ser
9、糖类物质在动物和人体内主要以哪一种形式运转？ A、葡萄糖 B、半乳糖 C、果糖 D、蔗糖 10、在下列哪种生物合成途径中需要NADPH？ A、糖原的生物合成 B、酮体的生物合成 C、胆固醇的生物合成 D、磷脂的生物合成 11、一个分子量为70000的蛋白质分子由两个相同的完全由α—螺旋组成的亚基所构成，每个亚基的二级结构长度是：（氨基酸残基德平均分子量为110）A．50nm B、47.7 nm C、42.5 nm D、38.6 nm 12、丙酮酸羧化酶的辅酶为： A、TPP B、生物素 C、四氢叶酸 D、DND* 13、血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于： A、CO2分压增加 B、CO2分压减少 C、O2分压增加 D、O2分压减少 14、一个RNA片段（GICmDUA）中含有稀有碱基： A、五个 B、四个 C、三个 D、两个 15、在原核生物操纵子中，操纵基因是下了哪种物质的结合部位？ A、RNA聚合酶 B、Camp_CAP复合物 C、阻遏蛋白 D、ρ—因子 二、判断题（每题一分） 1、在原核细胞和真核细胞中，染色体DNA都与组蛋白形成复合物。 2、丙酮酸脱氢酶系与α—酮戊二酸脱氢酶酶系的催化剂机制相似。 3、吞噬作用是一个需能的主动转运过程。 4、核DNA编码的线粒体和叶绿体膜蛋白是在泡浆中游离状态的核糖体上合成的。