湖南师范大学硕士研究生入学考试自命题考试大纲考试科目代码：[734] 考试科目名称：[生物化学]
一、考试形式与试卷结构
1）试卷成绩及考试时间：
本试卷满分为150 分；考试时间为180分钟。
2）答题方式：
闭卷、笔试
3）试卷内容结构
（一）静态部分约30%
（二）动态部分约70%
4）题型结构
（一）名称解释题， 15小题，每小题2分，共30分
（二）判断题， 10小题，每小题1分，共10分
（三）填空题， 30空，每空1分，共30分
（四）简答与计算题等，8-10题，共80分
二、考试内容与考试要求
（一）考试内容
1、氨基酸的种类、性质与结构，蛋白质的结构及结构与功能的关系，蛋白质的性质，氨基酸的分解代谢，遗传密码，蛋白质的合成、翻译后修饰及转运，蛋白质的分离纯化与鉴定。
2、核酸的结构、性质及结构与性质的关系，DNA的合成，RNA的合成与加工，DNA的损伤与修复。
3、生物膜的组成、结构和特点，物质的跨膜转运，信号转导。
4、酶的结构及结构与功能的关系，酶作用的专一性，酶的作用机制，酶促反应动力学，酶活性的调节，酶与维生素的关系。
5、生物氧化的概念与特点，高能磷酸化合物，电子传递和氧化呼吸链，氧化磷酸化作用的概念与机理。
6、糖的结构、性质及结构与功能的关系，糖酵解作用，柠檬酸循环，磷酸戊糖途径，糖异生作用，糖原的分解与合成，糖代谢途径的调节。
7、脂类物质的结构、性质及结构与功能的关系，脂肪酸的氧化，酮体的生成与利用，脂肪酸的生物合成。
8、物质代谢的相互关系，代谢调节的主要方式及机理。
（二）考试要求
1、氨基酸与蛋白质
（1）掌握20种标准氨基酸的名称、符号、结构及主要性质。
（2）掌握蛋白质一、二、三、四级结构的相关概念、特点。
（3）了解亚细胞分级分离的基本方法和原理；掌握蛋白质分离纯化的基本步骤和注意事项。
（4）熟练掌握蛋白质层析分离的基本原理；熟练掌握电泳分离蛋白质的基本原理。
（5）了解蛋白质序列测定的一般方法。
（6）熟练掌握氨基酸降解的主要方式和特点。
（7）了解氨基酸生物合成的特点，氨基酸代谢异常导致的主要疾病。
（8）掌握氮循环，固氮，尿素循环的相关知识。
（9）掌握遗传密码的基本特点；掌握原核细胞和真核细胞蛋白质合成的相关概念、基本过程和特点。
（10）了解蛋白质翻译后修饰、转运的主要内容和方式。
（11）掌握免疫系统，初次和再次免疫，克隆选择学说，补体，自体耐受，单克隆抗体，多克隆抗体，ELISA, Western 印迹，免疫亲和层析等概念及相关知识。
（12）了解抗体的基本结构、分类和机体免疫的基本原理.
2、核酸
（1）掌握DNA 的组成和结构特点，原核细胞和真核细胞DNA复制的相关概念、基本过程和特点。
（2）熟练掌握DNA双螺旋结构的要点。
（3）了解原核生物与真核生物核糖体的组成特点和差别。
（4）掌握RNA的组成和结构特点，掌握原核细胞和真核细胞RNA 转录合成的相关概念、基本过程和特点。
（5）掌握RNA转录后加工的主要内容、方式和特点。
（6）了解核酸杂交，限制性内切酶的应用，病毒的基本知识，DNA测序的基本原理和方法，PCR的基本原理和主要过程。
（7）掌握限制性内切酶，限制性片段长度多态性、核酸杂交，Southern印迹，Northern印迹，原位杂交，DNA克隆，DNA文库，PCR等基本概念。
3、生物膜
（1）了解生物膜的组成、结构和特点。
（2）掌握主动转运，被动转送，胞吞，胞吐，胞饮，吞噬，受体介导的胞吞，整合膜蛋白，外周膜蛋白，细胞信号，第二信使等与物质跨膜转运和细胞信号传导有关的基本概念。
4、酶
（1）掌握酶，辅因子，活性位点，底物特异性，同工酶，别构酶，米氏方程，未氏常数，诱导契合学说等基本概念及相关知识。
（2）熟练掌握酶促反应速度及影响酶促反应速度的主要因素，包括酶的抑制作用的概念、可逆和不可逆的抑制作用，以及可逆抑制作用的两种主要类型及其特点。
（3）了解酶的分类、命名和酶活性调节的主要方式。
5、生物氧化
（1）了解生物氧化的概念、过程和特点。
（2）掌握呼吸链，氧化磷酸化，解偶联剂，化学渗透假说的概念及主要相关知识点。
6、糖
（1）了解糖的种类、结构和基本性质。
（2）熟练掌握糖酵解、柠檬酸循环和糖异生的有关知识。
（3）掌握磷酸戊糖途径，糖原代谢的基本过程与特点。
（4）了解糖原代谢调控的主要方式。
7、脂类
（1）了解脂肪酸的结构和作用，甘油三酯合成和降解的基本过程和特点，胆固醇的生理作用，脂蛋白的作用和特点。
（2）熟练掌握脂肪酸β-氧化降解，脂肪酸从头合成的相关知识。
（3）掌握不饱和指肪酸合成与降解的基本过程和特点。
8、代谢调节
（1）熟练掌握几大类物质代谢的相互关系。
（2）掌握细胞代谢的基本方式和特点。
三、参考书目
1. B.D.Hames ＆N.M. Hooper.《Biochemistry》(Third Edition)，Science Press.2009.
2、罗纪盛等合编，《生物化学简明教程》（第三版），高等教育出版社，2000年。
3、王镜岩等主编，《生物化学》上、下册（第三版），高等教育出版社，2002年。
生化及分子生物学复习资料（15天15题） 一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋 二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应 三、酶催化作用特点 一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子） 维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原 四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。
2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。 呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。 糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程） 六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用 七、如何判断蛋白质的营养价值
第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。
（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
生物化学基本概念
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生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋
1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角
19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素就是蛋白质分子表面形成水 化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,就是因为它含有的不 饱与脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键就是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的 结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用就是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( )
10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位就是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素就是通过与胞液或胞核中受体的
1、下列哪个化合物就是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: () A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物就是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位就是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基 酸 E、以上都不就是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点就是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的 时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质与量无改 E、对 正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物就是: ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链 Ｅ、DNA
一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？ 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对
新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.doczj.com/doc/561298249.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology） 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
《生物化学》期末考试试卷(生工、食品专业) 学院班级：姓名：学号：分数： 一、填空（每空0.5分，共10分，答案直接填在试卷上） 1.写出下列生化名词缩写的中文名称：C yt c 、 c A M P、I P3、 TPP 和GSH 。 2.HMP的限速酶是；胆固醇合成的限速酶 是。 3.赖氨酸带三个可解离基团,它们pK分别为 2.18, 8.95, 10.53, 其等电点 为。 4.如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb和Kmc，且 Kma>Kmb>Kmc，则此酶的最适底物是。 5.当氨基酸溶液的pH>pI时，氨基酸以离子形式存在。 6.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的 ___________、______________和______________三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 7.在DNA指导下RNA的合成称为，需要酶的催化； 以RNA为模板而按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA的过程称为，由酶催化；以mRNA为模板的蛋白质的合成称为蛋白质合成的部位是。 二、判断题（正确写√，错误写×，每题1分，共10分，答案填在答题纸上表格内，不按要求答题不得分） 1.氨基酸、蛋白质、核苷酸和核酸都是两性电解质。
2.2，4-二硝基苯酚是氧化磷酸化的解偶联剂。 3.糖酵解途径中，所有与该途径有关的酶都存在于细胞浆中。 4.氨基酸经脱氨基作用以后留下的碳骨架进行氧化分解需要先形成能够进入 TCA循环的中间物。 5.有一小肽，用测N末端的方法未出现游离的α-NH2，则此肽必为环肽。 6.肾上腺素不是通过“第二信使学说”机制发挥调节血糖浓度的作用。 7.嘧啶核苷酸的生物合成必须先提供戊糖，再合成嘧啶环。 8.核酸变性或降解时，出现减色效应。 9.叶酸、泛酸和烟酸都是维生素。 10.维生素B2称为核黄素，其辅酶形式是FAD和FMA。 三、选择题（每题1分，共15分，1-12为单选题，13-15为多选题。多选、错选、 漏选均不得分，答案填在答题纸上表格内，否则无效） 1. 氨基酸不具有的化学反应是 A．双缩脲反应 B．茚三酮反应 C．DNFB反应 D．PITC反应 2．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于 A．氢键、盐键、范德华力和疏水力等构象维系力 B．肽链间及肽链内的二硫键 C．氨基酸的组成、顺序和数目 D．温度、pH和离子强度等环境条件 3.Sanger试剂是指 A．PITC B．DNFB C．DNS-CI D．对氯苯甲酸 4．酶的活性中心是指 A．酶分子上的几个必需基团 B．酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区 C．酶分子中心部位的一种特殊结构 D．酶分子与底物结合的部位 5. 在pH 6.0用阳离子交换柱层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是什么？
华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》 考试大纲 第一部分考试说明 一、考试性质 全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。 二、评价目标 生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述 三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％ 第二部分考查要点 一、分子生物学 （一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点 原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复 四种修复方式
5、DNA的转座 转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子 （二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录 转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始 启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较 原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止 不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰 （三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码 三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体 核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制 氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制 翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解 （四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件 略 2、DNA操作技术 核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统 质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学与分子生物学名词解释
生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，
而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。