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关于生物相容性概念

关于生物相容性概念
关于生物相容性概念

一、生物相容性概念

1、生物相容性是生物医用材料与人体之间相互作用产生各种复杂的生物、物理、化学反

应的一种概念。

2、生物相容性是生物材料研究中始终贯穿的主题。按ISO会议的解释: 生物相容性是指

生命体组织对非活性材料产生反应的一种性能。一般是指材料与宿主之间的相容性, 包括组织

相容性和血液相容性。

二、生物相容性两大原则

1、生物安全性原则

2、生物功能性原则

三、生物安全性原则

1、生物安全性原则

目的在于消除生物材料对人体器官的破坏性,比如细胞毒性和致癌性

2、生物材料对于宿主是异物.在体内必定会产生某种应答或出现排异现象。生物材料如果要

成功.至少要使发生的反应被宿主接受,不产生有害作用。因此要对生物材料进行生物安全性评价,即生物学评价。

四、生物功能性准则

1、是指其在特殊应用中“能够激发宿主恰当地应答”的能力。

2、随着对生物材料生物相容性的深入研究,人们发现不仅要对生物材料的毒副作用要进行评

价,还要进一步评价生物材料对生物功能的影响。

五、生物学反应;血液反应、免疫反应、组织反应

1、血液反应

血小板血栓

凝血系统激活

纤溶系统激活

溶血反应

白细胞反应

细胞因子反应

蛋白黏附

2、免疫反应

补体系统激活

体液免疫反应

细胞免疫反应

3、组织反应

炎症反应

细胞黏附

细胞增值

形成囊膜

细胞质的转变

六、材料反应:物理性质变化、化学性质变化

1、引起生物医用材料变化的因素

生理活动中骨骼、关节、肌肉的力学性动态运动;

细胞生物电、磁场和电解、氧化作用;

新陈代谢过程中生物化学和酶催化反应;

细胞黏附吞噬作用;

体液中各种酶、细胞因子、蛋白质、氨基酸、多肽、自由基对材料的生物降解作用。

2、引起生物体反应的因素

材料中残留有毒性的低分子物质;

材料聚合过程残留有毒性、刺激性的单体;

材料及制品在灭菌过程中吸附了化学毒剂和高温引发的裂解产物;

材料和制品的形状、大小、表面光滑程度;

材料的酸碱度

七、生物相容性分类:血液相容性、组织相容性(一般生物相容性)

1、血液相容性:

材料用于心血管系统与血液直接接触,主要考察与血液的相互作用;

2、组织相容性:

材料与心血管系统外的组织和器官接触,主要考察与组织的相互作用。

3、血液相容性要求:

抗血小板血栓形成;

抗凝血性;

抗溶血性;

抗白细胞减少性;

抗补体系统抗进性;

抗血浆蛋白吸附性;

抗细胞因子吸附性.

4、组织相容性要求

细胞黏附性;

无抑制细胞生长性;

细胞激活性;

抗细胞原生质变化性;

抗炎症性;

无抗原性;

无诱变性;

无致癌性;

无致畸性。

八、1、组织相容性的两个问题:生物医用材料与炎症;生物医用材料与肿瘤。

2、血液相容性的两个问题:生物医用材料与血小板;生物医用材料与补体系统。

九、造成细菌性感染的原因有以下几点:

植入手术过程中对皮肤或组织造成损伤,给微生物提供侵入体内组织的机会;

植入生产过程中已被细菌污染的材料和制品或无菌材料已被污染;

植入材料能抑制体内的抗炎防御系统的反应性,增加了局部组织易感染性;

植入材料能抑制和吸附补体C3a、C5a,增加了多核白细胞在植入局部组织中的数量,使抑制局部炎症反应的能力减弱。

十、生物医用材料与炎症

1、非感染性炎症:

由于植入物中微量小分子物质渗出,刺激组织所引起的炎症反应;

2、感染性炎症:

生物医用材料和医用装置植入人体内后,由于植入物灭菌不彻底或植入被污染的无菌材料而引起的并发症。

十一、生物医用材料与肿瘤:

1、诱发肿瘤的可能因素:

与植入材料的外形有明显的相关性;

与植入材料的埋植方法有关;

与植入材料表面的粗糙程度有关;

被致癌物污染的材料或生物老化时能释放致癌物质的材料,在植入动物体内能诱发恶性肿瘤;

与植入材料在体内形成的纤维包膜厚度有关;

材料中残留的有毒性或有刺激性的小分子物质使局部组织长期受毒或受刺激,可诱发恶性肿瘤。

十二、生物医用材料与血小板

生物医用材料对血小板的黏附。激活引起的一系列凝血核纤溶系统的反应,形成血小板血栓,其中血小板纤维连接蛋白参与血小板胶原的黏附,增强了血小板的伸展作用,加速血栓的

形成;血小板因子V能促进凝血酶的局部生成,加速凝血过程。

十三、生物医用材料与补休系统

1、补体是血液中的一群蛋白质,在机体抵御感染中起重要作用。

2、补体活化:补体各成分按一定顺序呈链锁的酶促反应。

3、补体系统激活的两条途径:

经典激活途径;

旁路激活途径(替代途径)。

十五、ISO生物学评价标准特点

1、明确了医疗装置的分类,将接触部位分为表面接触、体外与体内接触、体内植入三大类;

2、在接触时间上将小于24h的接触列为一时接触,短、中期接触时间大于24h至30天,30天

以上为长期接触;

3、将生物学评价试验分为基本评价试验和补充评价试验两大类;

将亚慢性、亚急性毒性试验列入基本评价试验项目中,取消了热原试验项目;

在补充评价试验中增加了生殖与发育毒性和生物降解试验两个项目。

十六、我国生物学评价标准与国际标准的不同

将热原试验列为基本评价的生物学评价试验;

将溶血试验列为一项生物学评价试验;

将亚急性(亚慢性)毒性试验列入补充评价部分。

十七、生物学评价试验特点

1、大部分体内、外生物学试验检测样品用材料浸提液,用121摄氏度生理盐水60min

浸提进行试验;

2、直接用材料和医疗器械植入体内,与组织、血液或体表组织、血液接触进行试验;

3、大部分的体内试验是通过外科无菌手术操作方式进行的;

4、进行体外细胞培养,观察样品的细胞毒性,测定浸提液或材料对细胞溶解(细胞

死亡)、抑制生长的毒性作用;

5、致癌试验是用不同形状、大小、表面状态的材料植入体内某一部位,观察动物整

个寿命期材料和医疗器械对体内潜在的致癌作用;

6、血液相容性试验是通过材料和医疗器械直接接触血液,首先观察对血小板激活、

血栓形成的凝血作用,其次观察血浆蛋白、血液由形成分和补体系统、细胞因子的作用;

7、植入试验是将生物材料和医疗器械埋入动物体内某些部位,断肠埋入不同时间材

料对局部的组织病理学的改变;

8、降解试验是采用各种体内外方法,测定材料和医疗器械的降解程度、力学强度的

变化,了解降解产物在体内的吸收、分布、代谢过程,评价材料对机体的有害作用。

十八、生物相容性评估发展趋势:形态数量、功能

形态数量方法:光学显微镜、电子扫描显微镜、相差显微镜

功能方法:1、四甲基偶氮唑盐微量酶反应色法(MTT 法)

2、荧光染色法

3、流式细胞光度术(Flow cytometry, FCM)

4、放射性同位素摄入法

……

运动生物力学的概念(终审稿)

运动生物力学的概念 TPMK standardization office【 TPMK5AB- TPMK08- TPMK2C- TPMK18】

一.运动生物力学的概念:运动生物力学的概念是研究体育运动中人体及器械机械运动规律的科学。二.动能与势能的正确利用(高水平运动员动作的特征):1.高水平运动员在完成投掷动 作时有效地利用了助跑速度。2.高水平运动员超越器械动作时间短,身体背弓大器械被充分引向身体后方。3.高水平运动员较好的利用了身体的动能及肌肉的弹性势能。 三.人体运动的形式:如果将人体简化为质点,人体运动可分为:直线运动和曲线运动。如果将人体简化为刚体,人体运动可分为:平动,转动和复合运动。2.斜抛物体的运动:1.定义:运动轨迹为抛物线 2.斜抛运动的构成:水平方向:匀速直线运动竖直方向: 竖直上抛运动 四.牛顿第一定律(惯性定律):1.定义:任何物体,在不受力作用时,都保持静止或匀速直线运动状态。 2.应用(保持跑速,动作连贯)牛顿第二定律及其应用1.定义F=ma 2:几点注意 1.a是运动学量F是动力学量,他们都是矢量力是产生运动的原因,并且加 速度方向与力的方向一致。 2.牛顿第二定律中的物体是被当做质点的 3.加速度与力同时出现同时消失,反应的是瞬时关系。应用:加速跑,超重,失重,弯道跑 五.牛顿第三定律及其应用:1.定义Fab=-Fba 2.应用:加速跑,起跳,投掷链球 六.动量与冲量 1.动量:K=mv 2.冲量:I=Ft 动量定理在体育中的应用 1:落地缓冲动作:要减少对人体的冲力,就得延长力的作用时间。 七.人体平衡的力学条件人体平衡的力学条件是人体所受的合外力为零和合外力矩为零。表达式为:∑F=0,∑M=0 如:燕式平衡,单杠支臂悬垂

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

运动生物力学

一、名词解释 特征画面:特征画面是指人体运动过程中整体或局部肢体姿态所处的特殊位置,特征画面可作为区分不同动作阶段的临界点。 骨杠杆:骨骼是生物运动链的刚性环节,它们的可动连接构成了生物运动链的基础。在生物运动链中环节绕关节轴转动,其功能与杠杆相同,称做骨杠杆。 刚度:刚度是指材料的抵抗变形的能力。 强度:强度是指材料抵抗破坏的能力,大小取决于材料的强度极限。 转动惯量:转动惯量是量度转动物体惯性大小的物理量,用以描述物体保持原有转动状态的能力。 相向运动:相向运动动作是指身体一部分向某一方向运动(转动)时,身体的另一部分会同时产生反方向的运动(转动)。 环节:相邻关节之间的部分称环节。 相对力量:相对力量是指运动员单位体重所具备的力量。 肌肉松弛:被拉长的肌肉张力随时间延长而变小。人们把被拉长的肌肉张力随时间的延长而下降的特性称为肌肉松弛。 单生物运动链:两个相邻骨环节及其之间的可动连接构成了单生物运动链,包括相邻的两个环节和连接在这两个环节之间的关节。 人体重心:人体各个环节所受地球吸引力的合力作用点。 稳定角:稳定角是指重力作用线和重心至支撑面边缘相应点的连线间的夹角。 二、填充题 1.加速度是描述(物体速度变化快慢)的物理量。如果质点的运动速度的大小发生改变,则必将产生(法向) 加速度,如果质点运动速度的方向发生改变,则必将产生(切向)加速度。 2.体育运动中常见的人体外力有(重力),(摩擦力),(弹性力)。决定力的作用效应的因素是(大小),(方向),(作用点)。(可能出简答) 3.力偶是一对大小(相等)方向(相反)的(平行)力。 三、是非题 1.缓冲对人体能起保护作用,是由于他能减少地面的反作用力的冲量,从而也就减少了地面反作用力的大小(B) 2.如果作用于刚体上的合外力是零,则它就处于平衡状态(B) 3.根据牛顿第二定律F=ma和转动定律Mo=Ioβ,如果作用在人体上的合外力F和对转轴O的合外力矩Mo保持不变,那么无论人体保持何钟姿势,人体加速度a和人体转动的角加速度β将被唯一的确定。 (B) 4. 物体的速度方向始终与物体的运动方向相同,加速度的方向不一定与运动方向相同。(A) 5.作曲线运动的物体,其瞬时法向加速度必定不为零。(A) 6.若质点运动的加速度不为零,则其运动速率可能保持不变。(A) 7.一轻质球(比重大于空气)被垂直向上击出后,由于空气作用力的影响,其上升到最高点的时间将少于它从 最高点落到击出点高度的时间。(A) 8.自行车在平坦的道路上加速行驶时,作用在后轮的摩擦力向前,而在减速行驶时其上的摩擦力是向后。 (B) 9. 运动员在50米的游泳池中游完了250米,计时为100秒,则他的平均速度值2.5m/s。(B)

运动生物力学

运动生物力学 运动生物力学 biomechanics 应用力学原理和方法研究生物体的外在机械运动的生物力学分支。狭义的运动生物力学研究体育运动中人体的运动规律。按照力学观点,人体或一般生物体的运动是神经系统、肌肉系统和骨骼系统协同工作的结果。神经系统控制肌肉系统,产生对骨骼系统的作用力以完成各种机械动作。运动生物力学的任务是研究人体或一般生物体在外界力和内部受控的肌力作用下的机械运动规律,它不讨论神经、肌肉和骨骼系统的内部机制,后者属于神经生理学、软组织力学和骨力学的研究范畴(生物固体力学)。在运动生物力学中,神经系统的控制和反馈过程以简明的控制规律代替,肌肉活动简化为受控的力矩发生器,作为研究对象的人体模型可忽略肌肉变形对质量分布的影响,简化为由多个刚性环节组成的多刚体系统。相邻环节之间以关节相连接,在受控的肌力作用下产生围绕关节的相对转动,并影响系统的整体运动。 对于人体运动的研究最早可追溯到15世纪达·芬奇在力学和解剖学基础上对人体运动器官的形态和机能的解释。18世纪已出现对猫在空中转体现象的实验和理论研究。运动生物力学作为一门学科是20世纪60 年代在体育运动、计算技术和实验技术蓬勃发展的推动下形成的。70年代中H.哈兹将人体的神经-肌肉-骨骼大系统作为研究对象,利用复杂的数学模型进行数值计算,以解释最基本的实验现象。T.R.凯恩将描述人体运动的坐标区分为内变量和外变量,前者描述肢体的相对运动,为可控变量;后者描述人体的整体运动,由动力学方程确定。这种简化的研究方法有可能将力学原理直接用于人体实际运动的仿真和理论分析。由于生物体存在个体之间的差异性,实验研究在运动生物力学中占有特殊重要地位。实验运动生物力学利用高速摄影和计算机解析、光电计时器、加速度计、关节角变化、肌电仪和测力台等工具量测人体运动过程中各环节的运动学参数以及外力和内力的变化规律。 在实践中,运动生物力学主要用于确定各专项体育运动的技术原理,作为运动员的技术诊断和改进训练方法的理论依据。此外,运动生物力学在运动创伤的防治,运动和康复器械的改进,仿生机械如步行机器人的设计等方面也有重要作用。同时还为运动员选材提供了依据。

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标: 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性? 1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。 (一)氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点: 1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。 2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 (二)氨基酸的分类 1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp) 带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 (三)氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,

50个生物学重要概念

义务教育《生物学课程标准》2011版50个生物学重要概念 主题一科学探究 1.科学探究是人们获取科学知识、认识世界的重要途径; 2.提出问题是科学探究的前提,解决科学问题常常需要作出假设; 3.科学探究需要通过观察和实验等多种途径来获得事实和证据。设置对照实验,控制单一变量,增加重复次数等是提高实验结果可靠性的重要途径; 4.科学探究既需要观察和实验,又需要对证据、数据等进行分析和判断; 5.科学探究需要利用多种方式呈现证据、数据,如采用文字、图表等方式来表述结果,需要与他人交流和合作。 主题二生物体的结构层次 6.细胞是生物体结构和功能的基本单位。 7.动物细胞、植物细胞都具有细胞膜、细胞质、细胞核和线粒体等结构,以进行生命活动。8.相比于动物细胞,植物细胞具有特殊的细胞结构,例如叶绿体和细胞壁。 9.细胞能进行分裂、分化,以生成更多的不同种类的细胞用于生物体的生长、发育和生殖。10.一些生物由单细胞构成,一些生物由多细胞组成。 11.多细胞生物体具有一定的结构层次,包括细胞、组织、器官(系统)和生物个体。 主题三生物与环境 12.生物与环境相互依赖、相互影响。 13.一个生态系统包括一定区域内的所有的植物、动物、微生物以及非生物环境。 14.依据生物在生态系统中的不同作用,一般可分为生产者、消费者和分解者。 15.生产者通过光合作用把太阳能(光能)转化为化学能,然后通过食物链(网)传给消费者、分解者,在这个过程中进行着物质循环和能量流动。 16.生物圈是最大的生态系统。 主题四生物圈中的绿色植物 17.植物的生存需要阳光、水、空气和无机盐等条件。 18.绿色开花植物的生命周期包括种子萌发、生长、开花、结果与死亡等阶段。 19.绿色植物能利用太阳能(光能),把二氧化碳和水合成贮存了能量的有机物,同时释放氧气。 20.在生物体内,细胞能通过分解糖类等获得能量,同时生成二氧化碳和水。 21.植物在生态系统中扮演重要角色,它能制造有机物和氧气;为动物提供栖息场所;保持水土;为人类提供许多可利用的资源。 主题五生物圈中的人 22.人体的组织、器官和系统的正常工作为细胞提供了相对稳定的生存条件,包括营养、氧气等以及排除废物。 23.消化系统包括口腔、食道、胃、小肠、肝、胰、大肠和肛门,主其要功能是从食物中获取营养物质,经备运输到身体的所有细胞中。 24.呼吸系统包括呼吸道和肺,其功能是从大气中摄取代谢所需要的氧气,排出代谢所产生的二氧化碳。 25.血液循环系统包括心脏、动脉、静脉、毛细血管和血液,其功能是运输氧气、二氧化碳、营养物质、废物和激素等物质。

运动生物力学的概念

一.运动生物力学的概念:运动生物力学的概念是研究体育运动中人体及器械机械运动规律的科学。 二.动能与势能的正确利用(高水平运动员动作的特征):1.高水平运动员在完成投掷动作时有效地利用了助跑速度。2.高水平运动员超越器械动作时间短,身体背弓大器械被充分引向身体后方。3.高水平运动员较好的利用了身体的动能及肌肉的弹性势能。 三.人体运动的形式:如果将人体简化为质点,人体运动可分为:直线运动和曲线运动。如果将人体简化为刚体,人体运动可分为:平动,转动和复合运动。2.斜抛物体的运动:1.定义:运动轨迹为抛物线 2.斜抛运动的构成:水平方向:匀速直线运动竖直方向:竖直上抛运动 四.牛顿第一定律(惯性定律):1.定义:任何物体,在不受力作用时,都保持静止或匀速直线运动状态。2.应用(保持跑速,动作连贯)牛顿第二定律及其应用1.定义F=ma 2:几点注意1.a是运动学量F是动力学量,他们都是矢量力是产生运动的原因,并且加速度方向与力的方向一致。 2.牛顿第二定律中的物体是被当做质点的 3.加速度与力同时出现同时消失,反应的是瞬时关系。应用:加速跑,超重,失重,弯道跑 五.牛顿第三定律及其应用:1.定义Fab=-Fba 2.应用:加速跑,起跳,投掷链球 六.动量与冲量 1.动量:K=mv 2.冲量:I=Ft 动量定理在体育中的应用1:落地缓冲动作:要减少对人体的冲力,就得延长力的作用时间。 七.人体平衡的力学条件人体平衡的力学条件是人体所受的合外力为零和合外力矩为零。表达式为:∑F=0,∑M=0 如:燕式平衡,单杠支臂悬垂 八.人体重心的概念:1.概念:人体全部环节所重力的合力的作用点,就叫人体重心 2.研究人体重心的意义:评定一个体育动作的质量,分析其技术特征和纠正错误动作等。都需要从人体重心的变化规律去分析,无论是动力性的动作还是静力性的姿势,探索其运动规律时,都离不开人体重心。 3.特点:人体中心不想物体那样恒定在一个点上,不仅在一段时间内,要受肌肉和脂肪的增长或消退等因素的影响,即使在每一瞬间,也要受呼吸,消化,血液循环等因素的影响,特别是在体育运动中,要受人体姿势变化的制约,随姿势的改变,有时甚至移出体外。例如:体操中的“桥”,背越式跳高的过杆动作等。 九.人体平衡的分类:1:根据支点相对中心位置分类:1:上支撑平衡:当人体处于平衡,切支撑点在人体重心上方,如:体操中的各类悬垂动作。2:下支撑平衡:当人体处于平衡,切支撑点在人体重心的下方,下支撑平衡在体育动作中最为常见如:站立,自由体操和平衡木的平衡动作以及田径,武术等。3:混合支撑平衡:是一种多支撑点的平衡状态,这时有的支撑点在人体重心上方,有的支撑点在人体重心下方。如:肋木侧身平衡根据平衡的稳定度分类:稳定平衡,不稳定平衡,随遇平衡,有限度的稳定平衡。 1:稳定平衡:人体在外力作用下,偏离平衡位置后,当外力撤除时,人体自然恢复平衡位置,而不需要通过肌肉收缩恢复平衡。如果物体偏离平衡位置的结果是物体重心升高,则该平衡是稳定平衡,多数上支撑平衡属于稳定平衡。如:单杠支臂悬垂 2:人体在外力的作用下,偏离平衡位置后,当外力撤除时,人体不仅不能回到原来的平衡位置,而是更加偏离平衡位置。如果物体偏离平衡位置的结果是物体的重心降低,则该平衡是稳定平衡,多数下支撑平衡属不稳定平衡。如:单臂手倒立 3:随遇平衡:人体在外力的作用下,偏离平衡位置后,当外力撤除时,人体既回不到原来的平衡位置,也不继续偏离原位置,而是在新位置上保持平衡。在体育中很少见。如:连续完成两个前滚翻。 4:有限度的稳定平衡:人体在外力作用下,一定限度内偏离平衡位置,当外力撤除时,人体回到平衡状态,但如果偏离平衡位置超过某一限度时,人体失去平衡。如:太极拳中的推手。

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

生物学概念教学

课堂教学中如何构建生物学重要概念 房立明 在教学过程中,如何让学生准确而灵活地掌握基本概念,从而达到使学生充分认识、了解生物学知识的目的,是每一位生物教师必须高度重视的问题,更是中学生物教学成功的关键。 近几年来,为全面提升学生的自主学习能力,很多学校都在进行新一轮的课堂教学改革,本人也在不断的探索,结合我们学校的“自学──合作──训练”的课堂教学模式,利用教师的主导作用,充分调动学生的自主学习潜能,利用小组合作学习的教学模式,在生物学科中进行课堂教学改革,从而有效地实施课堂教学,经过本人近十年的实践教学研究和近三年的小组合作学习的课堂教学研究,在这样的课堂教学模式下采取以下一些方法进行教学取得了较好的效果,本人对初中生物学的教学也积累了不少的经验。现就如何提高初中生物概念教学的有效性,谈谈在生物学概念教学实践中的一些做法。 一.利用生物学的谚语引出概念 生物学基本概念很多,如何使这些枯燥无味的基本概念的教学变得丰富多彩?在日常生活中,流传着许多脍炙人口的民间谚语中蕴藏着许多生物学的知识。"老鼠过街,人人喊打"--生物的竞争。“龙生龙,凤生凤,老鼠儿子会打洞”这是生物的遗传,是生物界普遍存在的现象。“一母生九子,连母十个样”这反映了生物的变异现象。"一方水土育一方人"--生物与环境的关系。“大树底下好乘凉”──生物影响环境。“一朝被蛇咬,三年怕草绳”──生物的复杂反射。“麻屋子,红帐子,里面住个白胖子”--- 果实、种子的形成。在备课过程中有意识地挖掘,在教学过程中恰当的运用,一定能增加生物教学的趣味性,起到激发学生兴趣,促进学生学习的作用。 二.从观察到的现象提问引出概念 教师在教学过程中,若能将相关概念与学生的感性生活经验有机结合,根据学生的智力水平和认知水平设计出问题,让学生通过阅读教材和观察现象回答,及时归纳总结,从而达到掌握和理解基本概念的目的。结合学生基础知识水平,教师可通过设计难易适度的问题进行提问,让学生在回答问题的过程中归纳出这一基本概念。例如:"植物的蒸腾作用"实验,教师指导学生课前分别作了三个实验:(1)将植物的叶和较粗的茎分别用塑料袋罩住,置于强光下观察,可见袋内水珠较多;(2)将一盆花的叶用凡士林涂抹在正、背两面后,罩上塑料袋观察,袋内水珠较少;(3)分别选择一个晴天、一个阴雨天在上午同一时间在同一植物上罩上塑料袋,观察、对比袋中的水珠量,可以看到塑料袋内的水珠明显多于阴雨天。在学生观察到这些现象后,我提问:(1)塑料袋中的水珠是从哪里来的?(2)为什么罩叶的塑料袋水珠多?植物体内的水分主要从哪个器官散发出来?(3)晴天、雨天植物蒸腾作用的速度是否相同?(4)温度与植物的蒸腾作用有关吗?教师对重点、疑点进行启发点拨,学生通过分析综合而掌握重要知识点。 三.抓住关键词对概念的掌握 一个完整的概念,往往是由几个要素构成,引导学生把概念的几个要素找出来,解剖要素并把各要素关键词串联起来,就会形成一个简化的概念。如,“仿生”概念中关键词为“结构和功能”、“仪器和设备”;“生态平衡”概念中关键词为“数量和所占比例”,“相对稳定”等等。在此基础上,进一步分析关键词分别代表的内容、含义及关系。通过找概念的关键词,

生物相容性概念

一、生物相容性概念 1、生物相容性是生物医用材料与人体之间相互作用产生各种复杂的生物、物 理、化学反应的一种概念。 2、生物相容性是生物材料研究中始终贯穿的主题。按ISO会议的解释: 生物 相容性是指生命体组织对非活性材料产生反应的一种性能。一般是指材料与宿主之 间的相容性, 包括组织相容性和血液相容性。 二、生物相容性两大原则 1、生物安全性原则 2、生物功能性原则 三、生物安全性原则 1、生物安全性原则 目的在于消除生物材料对人体器官的破坏性,比如细胞毒性和致癌性 2、生物材料对于宿主是异物.在体内必定会产生某种应答或出现排异现象。生物 材料如果要成功.至少要使发生的反应被宿主接受,不产生有害作用。因此要对生物材料进行生物安全性评价,即生物学评价。 四、生物功能性准则 1、是指其在特殊应用中“能够激发宿主恰当地应答”的能力。 2、随着对生物材料生物相容性的深入研究,人们发现不仅要对生物材料的毒副作 用要进行评价,还要进一步评价生物材料对生物功能的影响。 五、生物学反应;血液反应、免疫反应、组织反应 1、血液反应 血小板血栓 凝血系统激活 纤溶系统激活 溶血反应 白细胞反应 细胞因子反应 蛋白黏附 2、免疫反应 补体系统激活 体液免疫反应 细胞免疫反应 3、组织反应 炎症反应 细胞黏附 细胞增值 形成囊膜

细胞质的转变 六、材料反应:物理性质变化、化学性质变化 1、引起生物医用材料变化的因素 生理活动中骨骼、关节、肌肉的力学性动态运动; 细胞生物电、磁场和电解、氧化作用; 新陈代谢过程中生物化学和酶催化反应; 细胞黏附吞噬作用; 体液中各种酶、细胞因子、蛋白质、氨基酸、多肽、自由基对材料的生物降解作用。 2、引起生物体反应的因素 材料中残留有毒性的低分子物质; 材料聚合过程残留有毒性、刺激性的单体; 材料及制品在灭菌过程中吸附了化学毒剂和高温引发的裂解产物; 材料和制品的形状、大小、表面光滑程度; 材料的酸碱度 七、生物相容性分类:血液相容性、组织相容性(一般生物相容性) 1、血液相容性: 材料用于心血管系统与血液直接接触,主要考察与血液的相互作用; 2、组织相容性: 材料与心血管系统外的组织和器官接触,主要考察与组织的相互作用。 3、血液相容性要求: 抗血小板血栓形成; 抗凝血性; 抗溶血性; 抗白细胞减少性; 抗补体系统抗进性; 抗血浆蛋白吸附性; 抗细胞因子吸附性. 4、组织相容性要求 细胞黏附性; 无抑制细胞生长性; 细胞激活性; 抗细胞原生质变化性; 抗炎症性; 无抗原性; 无诱变性; 无致癌性; 无致畸性。 八、1、组织相容性的两个问题:生物医用材料与炎症;生物医用材料与肿瘤。 2、血液相容性的两个问题:生物医用材料与血小板;生物医用材料与补体系统。 九、造成细菌性感染的原因有以下几点:

生物化学考试重点

1.细胞内有哪几种主要RNA,其主要功能是什么? 答:细胞内主要的RNA有三种: (1)mRNA:mRNA是以DNA为模板转录后经剪切形成的,主要功能是为蛋白质合成提供模板 (2)tRNA:tRNA能与氨基酸缩合成氨基酰—tRNA,在蛋白质的合成过程中起到转运氨基酸的作用; (3)rRNA:rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体,其主要作用是作为蛋白质的合成部位,参与蛋白质合成。 在真核细胞内还有其他的小分子RNA:hnRNA是成熟mRNA的前体;snRNA参与hnRNA的剪接、转运;snoRNA参与pre-rRNA的加工;scRNA/7S-RNA是蛋白质定位合成于内质网所需的信号识别体的组成成分。 2.影响酶促反应和酶活性的因素有哪些?※ 答:影响酶促反应和酶活性的因素: 底物浓度:在其他因素不变的情况下,底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系 酶浓度:当底物浓度足够大时,酶浓度与酶促反应速度呈正比关系。 温度:温度升高使酶促反应速度加快,但当温度过高时会引起酶的变性。酶的活性最高时的温度称之为最适温度。 PH:在过酸或过碱的情况下蛋白质都会变性失活,当酶的活性最高时的PH 称之为最适PH。 抑制剂:能使酶的催化活性下降但不引起酶蛋白变性。 激活剂:使酶由无活性变为有活性或是酶的活性增加。 3.竞争性抑制的基本特点及其典型实例(磺胺类药物的作用机制)? 答:竞争性抑制的基本特点: 1、抑制剂与底物在结构上相似 2、抑制剂与底物与酶结合的部位相同均在活性中心 3、酶的表观Km值增大而表观Vm值不变。 典型实例——磺胺类药物 磺胺类药物能够抑制细菌的生长,是因为这些细菌在生长繁殖时需要利用对氨基苯甲酸作为底物,磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸相似,可竞争性的抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶,从而阻碍了二氢叶酸的合成,菌体内二氢叶酸缺乏,导致核苷酸、核酸的合成受阻,因而影响细菌的生长繁殖,起到杀菌的目的。 6.血糖的概念,来源及去路。 答:血糖:血糖是指全血中的葡萄糖 其来源:食物消化吸收;肝糖原分解;非糖物质糖异生的葡萄糖释放入血,其他单糖的转变。 其去路:氧化分解,提供能量;合成糖原;转变为脂肪氨基酸;通过磷酸戊糖途径转变为其他糖类物质;尿糖。 7.脂肪酸的分解过程及其能量计算 答:①、脂肪酸的活化:软脂酸——>软脂酸CoA,由脂酰CoA合成酶催化,消耗2分子ATP ②、软脂酸CoA 进入线粒体;由肉碱携带,需要肉碱酯酰转移酶Ⅰ和Ⅱ的作用 ③、脂肪酸的β-氧化:脱氢,加水,再脱氢和硫解四步反应反复进行,经7次β-氧化,生成8分子乙酰CoA和+7(FADH2+NADH) ④、8×乙酰CoA经三羧酸循环及氧化磷酸化作用,生成CO2,H2O的同时,产生ATP:8×12=96ATP;7(FADH2+NADH)经呼吸链传递和氧化磷酸化作用,产生35个ATP。故1个软脂酸彻底氧化分解净生成ATP:96+35-2=129 8.酮体的概念及其生理意义。 答:酮体:酮体是脂肪酸在肝脏分解氧化时产生的特有中间产物,包括乙酰乙酸β-羟基丁酸和丙酮。酮体只能在肝脏合成,肝脏利用脂肪酸氧化分解时产生的乙酰CoA为原料合成酮体,再经血液运输到肝外组织,氧化供能。生理意义:酮体是脂肪酸在肝内正常的中间产物,是肝输出能源的一种形式。酮体是溶于水的小分子,能通过血脑屏障及肌肉毛细血管壁,尤其在饥饿、糖供不足的时候,酮体可代替葡萄糖成为脑及肌肉的主要能源。 9.血氨的来源,去路及其转运方式。 答:血氨的来源:(1)、氨基酸及胺类的分解而来,以氨基酸的脱氨基作用为主;(2)、肠道吸收氨(3)、肾脏中产生的氨,主要来自谷氨酰胺的分解 血氨的去路:(1)肝合成尿素排出体外(2)合成谷氨酰胺等非必需氨基酸(3)合成非蛋白含氮化合物(3)肾形成铵盐排出体外转运方式:1、丙氨酸-葡萄糖循环:蛋白质和氨基酸在肌肉分解生成氨,通过转氨基作用转给丙酮酸,生成丙氨酸,经血液运回肝脏,在肝脏中丙氨酸通过联合脱氨基作用生成丙酮酸和氨。氨经尿素循环合成尿素,丙酮酸则沿糖异生途径生成葡萄糖,葡萄糖经血液循环到肌肉组织,再经糖酵解生成丙酮酸。 2、谷氨酰胺的运氨作用:脑、肌肉组织中的谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸与MH4+生成谷氨酰胺,并由血液输送到肝或肾。 10.核苷酸的生物学利用。 答:(1)作为核酸合成的原料,这是核苷酸的最主要功能 (2)是体内能量的利用形式。ATP是细胞的主要能量形式,GTP也可提供能量 (3)某些核苷酸衍生物是重要的生物合成中间产物,如UDPG。 (4)组成辅酶 (5)酶的变构调节剂或为共价修饰提供磷酸基 (6)参加细胞间的信号传递,调节生理和代谢活动,如第二信使。11.物质代谢调控主要由哪三级水平的调节?简述其基本机制。 答:物质代谢调控包括细胞水平的代谢调节,激素水平的代谢调节,整体水平的代谢调节。 基本机制: (1)细胞水平调节时依据细胞内代谢物浓度的变化,对酶的活性及含量进行调节。主要包括亚细胞的分隔作用和酶活性的改变 (2)激素水平的调节:激素是通过特异的激素受体实现调节的,根据激素受体在细胞内存在的部位不同,将激素分为两大类:膜受体激素和胞内受体激素,其中胞内受体的调节主要是通过酶量进行调节 (3)整体水平的代谢调:机体通过神经及神经体液途径对物质代谢进行调节,以适应环境的变化,维持正常的生命活动。整体调节包括饥饿和应激时的调节。 12.参与大肠杆菌的DNA复制的酶和蛋白质因子有哪些?各有什么作用? 因子作用 模板DNA上的Oric 大肠杆菌DNA复制起点 Dna A辨认复制起始点 Dna B解螺旋酶,解开DNA双链 Dna C运送和协同Dna B Dna G引物酶,催化RNA引物生成 SSB稳定已经解开的单链 拓扑异构酶松弛DNA超螺旋或双螺旋 DNA polⅢDNA链的延长 DNA polⅠ 填补空隙 连接酶连接缺口 14.生物转化的概念、类型、及其意义。 答:概念:机体将一些极性或水溶性较低、不容易排出体外的非营养物质进行化学转变,从而增加它们的极性或水溶性,使其容易排出体外的过程。肝是生物转化的重要器官。 类型:生物转化包括的化学反应主要有两相: 第一相反应包括氧化反应(主要有微粒体依赖P450的加单氧酶、线粒体单胺氧化酶、醇脱氢酶和醛脱氢酶)、还原反应(主要是硝基还原酶和偶氮基还原酶)和水解反应 第二相反应是结合反应肝细胞内含有许多催化结合反应的酶类,主要反应有葡萄醛酸、硫酸、谷胱甘肽、甘氨酸等发生结合反应、或进行甲基化反应或进行酰基化反应。 意义:使非营养物质的溶解性增高,利于排出体外 15.试述cAMP-PKA信息通路的基本过程。 答:肾上腺素、胰高血糖素等信号分子与G蛋白偶联型七次跨膜受体结合—>Gpro激活——>激活AC——>ATP转化为cAMP——>cAMP激活PKA——>磷酸化修饰多种底物pro——>生物学效应 5.什么叫氧化磷酸化及其作用,影响氧化磷酸化的因素? 答:氧化磷酸化:代谢物氧化脱氢,经呼吸链传递给氧生成水并释放能量的同时偶联ADP磷酸化生成ATP的反应。 作用:产生ATP 影响氧化磷酸化的因素: 1、 ADP和ATP的调节(当细胞内某些需能过程速度加快,ATP分解为ADP 和Pi,ADP浓度增高,转运入线粒体后使氧化磷酸化速度加快;反之ADP不足时,氧化磷酸化速度减慢) 2、甲状腺素(甲状腺素活化Na+,K+-ATP酶,使ATP水解加快,ADP进入线粒体的数量增加,氧化磷酸化作用增强) 3、呼吸链抑制剂(能够阻断呼吸链中某部位电子传递) 4、解偶联剂(使呼吸链传递电子过程中泵出的H+不经ATP合酶的Fo质子通道回流,通过其他途径返回线粒体基质。从而能破坏内膜两侧的电化学梯度,使ATP得生成受抑制,质子电化学梯度储存的能量以热能形式释放) 4.比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同(部位,终产物,关键酶,能量形式,生理意义) 糖酵解糖有氧氧化 反应部位胞液胞液及线粒体 反应条件缺氧情况供氧充足 关键酶己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶 己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1, 丙酮酸激酶,丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶,α-酮戊二酸脱氢酶复合体,柠檬酸合酶 产物乳酸、ATP CO2、H2O、ATP 能量生成 1分子的葡糖糖净生成2分子ATP 1分子葡萄糖净生成36或38分子ATP 生理意义 迅速供能,缺氧情况下供能,某些组织依赖糖酵解供能机体获取能量的主要方式

生物学重要概念教学策略研究结题报告

生物学重要概念教学策略研究结题报告 张少斌 本课题主要研究高中重要概念的教学策略,并对不同的概念采取怎样教学方法问题进行分析和研究,从而优化生物课堂教学。 一、课题背景及界定 1.课题研究背景 生物学概念是支撑生物学科科学体系的关键所在,学好重要概念是学生学好生物学知识,建立自我生我学体系的根本。介于此原因初中新课程标准已经对重要概念进行了界定,而高中目前还没相应的提法,这是本课题组最初确定这个课题为研究方向的主要原因。 《普通高中生物课程标准》明确提出:要求学生获得生物学基本事实,概念,原理,规律和模型等方面的基础知识,知道生物科学和技术的主要发展方向和成就,知道生物科学发展史上的重要事件。说明概念教学无论在初中还是高中都很重要。高中《生物课程标准》还指出:要“注重学生在现实生活的背景中学习生物学,倡导学生在解决实际问题的过程中深入理解生物学的核心概念”。高中生物新教材重视以生物学概念构建知识体系。在课本的章末自我检测中都要求学生在理解本章概念的基础上画概念图,这是旧教材中没有的。 高中生物学必修教材中比较重要的概念约有450个,有具体定义的概念有近200个,平均每节课中都要涉及4~5个重要概念。特别是近年来高考命题特别重视回归课本,避免学生陷入题海战术,而是更加注重考察学生对概念的理解和掌握情况。而事实上学生的学习情况如何呢?经多年调研我们发现:大部分学生概念记忆不牢,理解不清,概念的应用能力差,生物基础不差,生物学科素养低下。 2.课题研究的意义 生物的概念教学是生物学科建立和发展的基础,它能深刻地体现生物教学过程最本质的特征。对于生物概念的正确理解和运用,不仅有助于学生掌握基础知识,提高解题技能,而且能够提高学生的生物学素养。同时理解生物的基本概念也是教学大纲的基本能力要求,同时搞好生物学概念教学也是提高课堂教学质量的重要手段。因此学生只有深刻理解和准确把握生物学概念,才能构建良好的生物学知识结构,才能在考试中灵活运用,从而达到在生活实践中学以致用。更进一步完成课标提出的提高学生的生物学素养这个目标。 3.课题名称的界定和解读

生物化学知识点

生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点(pI):使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等,总带电荷为零(呈电中性) 时的溶液pH值. A溶液pHpI,氨基酸带负电荷,在电泳时向正极运动。 2、修饰氨基酸(稀有氨基酸):蛋白质合成后,氨基酸残基的某些基团被修饰后形成的氨基酸。没有 相应的密码子,如甲基化、乙酰化、羟基化、羧基化、磷酸化等。 3、肽键(peptide bond):合成肽链时,前一个氨基酸的α-羧基与下一个氨基酸的α-氨基通过脱 水作用形成的酰胺键,具有部分双键性质。 4、肽键平面(酰胺平面):参与肽键的六个原子位于同一平面,该平面称为肽键平面。肽键平面不能 自由转动。 5、蛋白质结构: A一级结构:是指多肽链从N端到C端的氨基残基种类、 数量和顺序。主要的化学键:肽键,二硫键。 B 二级结构:是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即蛋白质主链原子的局部空间排布(不涉及侧链原子的位置)。 分α-螺旋( α -helix):较重要,为右手螺旋,每圈螺旋含3.6个 氨基酸残基(13个原子),螺距为0.54nm、β-片层(β-折叠, β-pleated sheet)、β-转角(β-turn )、无规则卷曲(random coil)、π-螺旋(π -helix )。维持二级结构的化学键:氢键。 模体:蛋白质分子中,二级结构单元有规则地聚集在一起形成 混合或均有的空间构象,又称超二级结构。 C 结构域:蛋白质三级结构中,折叠紧凑、可被分割成独立的球状或纤维状,具有特定功能的 区域,称为结构域。为构成三级结构的基本单元。 D三级结构:是指整条多肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置(肽链上所有原子的相对空间位 置).化学健:疏水键和氢键、离子键、范德华力等来维持其空间结构的相对稳定。 E 四级结构:蛋白质分子中几条各具独立三级结构的多肽链间相互结集和相互作用,排列形成 的更高层次的空间构象。作用力:亚基间以离子键、氢键、疏水力连接。此外,范德华力、二 硫键(如抗体)。 6、分子伴侣:一类在序列上没有相关性但有共同功能,在细胞中能够帮助其他多肽链(或核酸)折 叠或解折叠、组装或分解的蛋白称为分子伴侣。如热休克蛋白。 7、一级结构是形成高级结构的分子基础,蛋白质一级结构的改变,可能引起其功能的异常或丧失(“分 子病”);同功能蛋白质序列具有种属差异与保守性。 蛋白质分子的空间结构是其发挥生物学活性的基础,蛋白质分子构象的改变影响生物学功能或 导致疾病的发生,蛋白质一级结构不变,但由于折叠错误,导致蛋白质构象改变而引起的疾病, 称为蛋白质构象病(折叠病)。 8、蛋白质变性:在某些理化因素的作用下,特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活 性丧失的过程。为非共价键和二硫键断裂,物理(高温、高压、紫外线),化学(强酸碱、有机溶剂、重金属盐)等因素导致。 9、20种AA名称及缩写: A 非极性疏水性AA:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、

基础生物化学知识重点

绪论(老师只要求了结部分已经自动过滤) 基本概念: 新陈代谢:生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容:生物化学的主要研究内容:1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢,能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念: 核苷酸:核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对:A-T,G-C 三叶草结构:t-RNA的二级结构,一般由四臂四环组成:氨基酸接受臂,二氢酸尿嘧啶环,反密码子环,额外环,假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环(TΨC环) 增色效应:DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露,260nm紫外吸收值升高。减色效应:核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%,是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性:指的是在一定物理和化学因素的作用下,核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂,变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容: 1.核酸的生物学功能(1.生物分子遗传变异基础, 2.遗传信息的载体, 3.具有催化作用, 4.对基因的表达有调控作用),基本结构单位(核苷酸),基本组成部分(磷酸,含氮碱基,戊糖) 2.核苷酸的名称(A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶)符号(后面统一描述) 3.DNA双螺旋结构的特点(1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕,2.亲水骨架在外,疏水碱基在内,一周十个碱基,螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起)和稳定因素(氢键,碱基堆积力,带负电的磷酸基团静电力,碱基分子内能): 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性,在260nm处有最大吸收值,不同的核酸吸收峰值不同)、T m(熔解温度)(把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半(双螺旋解开一半)时的温度叫做熔解温度)值及变性和复性的关系:(G-C)%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点:1.主要维持空间力为氢键,2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的,这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想,3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集,通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成,4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸:羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物,是蛋白质的基本结构单位。 寡肽:2~20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽:由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键:一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时,羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性,

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