生物化学名词解释集锦

生物化学试题库

蛋白质化学

一、填空题

1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。

2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。

3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是

。这三种氨基酸三字母代表符号分别是

4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。

5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、

、、；次级键中属于共价键的是键。

6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位

氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。

7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。

8．蛋白质二级结构的基本类型有、、

和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为

键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、

有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。

9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是

和。

10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。

11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。

12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。

13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。

14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。

15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸

（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在。

16．侧链含—OH的氨基酸有、和三种。侧链含—SH的氨基酸是氨基酸。

17．人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。这些氨基酸包括、、、、

、、、等八种。

18．蛋白质变性的主要原因是被破坏；蛋白质变性后的主要特征是；变性蛋白质在去除致变因素后仍能（部分）恢复原有生物活性，表明没被破坏。这是因为一级结构含有的结构信息，所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。19．盐析作用是指；盐溶作用是指。

20．当外界因素（介质的pH＞pI、电场电压、介质中离子强度、温度等）确定后，决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是和。

二、选择填空题

1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（）

A、甲硫氨酸

B、半胱氨酸

C、精氨酸

D、组氨酸

2．PH为8时，荷正电的氨基酸为（）

A、Glu

B、Lys

C、Ser

D、Asn

3．精氨酸的Pk

1=2.17、Pk

2

=9.04（α-NH

3

）Pk

3

=12.48（胍基）PI=（）

A、1/2(2.17+9.04)

B、1/2(2.17+12.48)

C、1/2(9.04+12,48)

D、1/3（2.17+9。04+12。48）

4．谷氨酸的Pk

1=2.19(α-COOH)、pk

2

=9.67(α-NH

3

)、pk

3

=4.25(γ-COOH) pl=（）

A、1/2（2.19+9。67）

B、1/2（9.67+4.25）

C、1/2(2.19+4.25)

D、1/3(2.17+9.04+9.67)

5．氨基酸不具有的化学反应是（）

A、肼反应

B、异硫氰酸苯酯反应

C、茚三酮反应

D、双缩脲反应

6．当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时，用纸层析法分离苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和苏氨酸（T）时则它们的R

f

值之间关系应为：（）

A、F＞A＞T

B、F＞T＞A

C、A＞F＞T

D、T＞A＞F

7．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N

2

气中，氨基酸的贡献是（）

A、25%

B、50%

C、80%

D、100%

8．寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是（）

A、2，4-二硝基氟苯

B、肼

C、异硫氰酸苯酸

D、丹酰氯

9．下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（）

A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序

B、多肽链中氨基酸残基的键链方式

C、多肽链中主肽链的空间走向，如α-螺旋

D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A

7-S-S-B

7

，A

20

-S-S-B

19

10．下列叙述中哪项有误（）

A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、三级结构乃至四级结构中起重要作用

B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个Cα碳原子

C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性

D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力11．蛋白质变性过程中与下列哪项无关（）

A 、理化因素致使氢键破坏

B 、疏水作用破坏

C 、蛋白质空间结构破坏

D 、蛋白质一级结构破坏，分子量变小

12．加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是（ ）

A 、尿素（脲）

B 、盐酸胍

C 、十二烷基磺酸SDS

D 、硫酸铵

13．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S 形，这是由于（ ）

A 、氧可氧化Fe （Ⅱ），使之变为Fe （Ⅲ）

B 、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强

C 、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥

D 、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变

14．下列因素中主要影响蛋白质α-螺旋形成的是（ ）

A 、碱性氨基酸的相近排列

B 、酸性氨基酸的相近排列

C 、脯氨酸的存在

D 、甘氨酸的存在

15．蛋白质中多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（ ）

A 、疏水键

B 、肽键

C 、氢键

D 、二硫键

16．关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（ ）

A 、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构

B 、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物

体系中，它具有特定的三维结构

C 、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链

在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用

D 、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的

17．有关亚基的描述，哪一项不恰当（ ）

A 、每种亚基都有各自的三维结构

B 、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在

C 、一个亚基（单位）只含有一条多肽链

D 、亚基单位独立存在时具备原有生物活性

18．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（ ）

A 、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部

B 、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部

C 、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面

D 、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部

19．蛋白质三级结构形成的驱动力是（ ）

A 、范德华力

B 、疏水作用力

C 、氢键

D 、离子键

20．引起蛋白质变性原因主要是（ ）

A 、三维结构破坏

B 、肽键破坏

C 、胶体稳定性因素被破坏

D 、亚基的解聚

21．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（ ）

A 、胰岛素

B 、Rnase

C 、血红蛋白

D 、肌红蛋白

22．下列测定蛋白质分子量的方法中，哪一种不常用（ ）

A 、SDS-PAGE 法

B 、渗透压法

C 、超离心法

D 、凝胶过滤（分子筛）法

23．分子结构式为HS －CH 2－CH －COO －

的氨基酸为（ ）

A 、丝氨酸

B 、苏氨酸、半胱氨酸 D 、赖氨酸

24．下列氨基酸中为酪氨酸的是（ ）

A 、 -CH 2－CH －COO －

B 、HO － －CH 2－CH －COO － NH 3 NH 3

C 、 CH 2－CH －COO －

D 、CH 3－S －CH 2－CH 2－CH －COO －

+ HN NH + + + +

NH 3 NH 3 25．变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征，下列动力学曲线中哪种一般是别构酶

（蛋白质）所表现的：（ ）

A 、

B 、

C 、

D 、

26．关于二级结构叙述哪一项不正确（ ）

A 、右手α-螺旋比左手α-螺旋稳定，因为左手α-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链

空间位阻大，不稳定；

B 、一条多肽链或某多肽片断能否形成α-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它

的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；

C 、多聚的异亮氨基酸R 基空间位阻大，因而不能形成α-螺旋；

D 、β-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。

27．根据下表选出正确答案：

①pH8.6②SephadexG 100柱层析时，最先洗脱出来的组分应该是（ ）。

28．前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基（ ）

A 、碱性氨基酸残基

B 、酸性氨基酸残基

C 、羟基氨基酸残基

D 、亲水性氨基酸残基

29．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于（ ）

A 、氨基酸的组成、顺序和数目

B 、氢键、盐键、范德华力和疏水力

C 、温度、pH 和离子强度等环境条件

D 、肽链间或肽链内的二硫键

30．双缩脲法测定禾谷类作物样品中的蛋白质含量时，加入少量的四氯化碳（CCl4)其主要作用是（ ）

A 、促进双缩脲反应

B 、消除色素类对比色的干扰

C 、促进难溶性物质沉淀

D 、保持反应物颜色的稳定

31．醋酸纤维薄膜电泳时，下列说法不正确的一项是（ ）

A 、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间，使处于湿润状态

B 、以血清为样品，pH8.6条件下，点样的一端应置于电泳槽的阴极一端

C 、电泳过程中保持恒定的电压（90～110V ）可使蛋白质组分有效分离

D 、点样量太多时,蛋白质组分相互粘联,指印谱带会严重拖尾，结果不易分析

三、是非判断（用“对”、“错”表示，并填入括号中）

1．胰岛素分子中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成（ ）

2．蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构，即一级结构含有高级结构的结构信息。（ ）

3．肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中，一般都处在一个刚性平面内。（ ）

4．构成天然蛋白质的氨基酸，其D －构型和L －型普遍存在。（ ）

5．变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质，它有利于这些生物大分子功能的调节。（ ）

6．功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。（ ）

7．具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。（ ）

8．胰岛素分子中含有A 7-S-S-B 7，A 20-S-S-B 19和A 6-S-S-A 11三个二硫键，这些属于二级结构的内容。（ ）

v s v s v s v

s + H

9．β-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。（）

10．在RNase（核糖核酸酶）分子中存在His

12、His

119

侧链的咪唑基及Lys

41

-NH

3

由于多肽链是按特定方式

折叠成一定空间结构，这三个在一级结构上相距甚远的氨基酸残基才彼此靠近构成RNase的催化中心。（）

11．变性后的蛋白质电泳行为不会改变（）

12．沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位。（）

13．调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大。（）

14．Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高，但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽相同，会使测定结果往往带来较大偏差。（）

15．重金属盐对人畜的毒性，主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致。（）16．利用蛋白质系数计算粗蛋白含量时对不同的生物样品都一样（即为6.25）。（）

17．胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸，这种专一性可称为基团专一性。（）

18．同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用，因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。（）

O

19．肽平面或酰胺平面是因为－C－NH－结构中 C=0的π电子离域或说是sp2杂化N的孤对电子与 C=0 P-π共轭后引起的。（）

20．有两种蛋白质A和B的等电点分别是6.5和7.2，在pH为8.5的条件下同一静电场中A一定比B向异极泳动速度快。（）

21．多肽链出现180°回折的地方会形成转角，其中甘氨酸和脯氨酸常出现在β-转角处，因为其侧链较短，对4→1氢键形成空间位阻小。（）

22．苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强（）

23．由于静电作用，在等电点时氨基酸的溶解度最小（）

24．渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及PAGE（聚丙稀酰胺凝胶电泳）法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质的分子量的（）

25．当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0（）26．蛋白质的亚基（或称为亚单位）和肽是同义词（）

四、解释下列名词

1．二面角 2．蛋白质一级结构 3．蛋白质二级结构

4．蛋白质三级结构 5．蛋白质四级结构 6．超二级结构

7．别构效应 8．同源蛋白质 9．简单蛋白质

10．结合蛋白质 11．蛋白质变性作用 12．蛋白质盐析作用

13．蛋白质分段盐析 14．结构域 15．寡聚蛋白

16．构象 17．构型 18．肽单位

19．肽平面 20．α—螺旋 21．β—折叠或β—折叠片

22．超二级结构 23．β—转角 24．蛋白质的变性作用

25．蛋白质的复性作用 26．亚基

五、问答题

1．组成蛋白质的20种氨基酸依据什么分类？各类氨基酸的共同特性是什么？这种分类在生物学上有何重要意义？

2．蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？

3．Edman反应所有的试剂和反应的特点如何？

4．何谓蛋白质等电点？等电点时蛋白质的存在特点是什么？

5．何谓盐析？分段盐析粗分蛋白质的原理是什么？

6．哪些因素可引起蛋白质变性？变性后蛋白质的性质有哪些改变？

7．蛋白质分离分析技术常用的有哪几种，简述凝胶过滤、电泳基本原理。

8．有哪些沉淀蛋白质的方法？其中盐析和有机溶剂沉淀法有何区别或特点？

9．溴化氰在多肽裂解中的作用部位，和裂解产物的末端氨酸残基为何物？

10．举例说明蛋白质一级结构与功能关系。

11．举例说明蛋白质变构效应与意义。

12．一样品液中蛋白质组分为A（30KD）、B（20KD）、C（60KD），分析说明用SephadexG100凝胶过滤分离此样品时，各组分被洗脱出来的先后次序。

13．多聚赖氨酸（poly－Lys）在pH7时呈无规线团，在pH10时则呈α－螺旋；而多聚的谷氨酸酸（poly －Glu）在pH7时也呈无规线团，而在pH4时则呈α－螺旋，为什么？

14．简述胰蛋白酶原激活过程。

15．α－螺旋的特征是什么？如何以通式表示？

16．高浓度的硫酸铵（pH5时）可使麦清蛋白沉淀析出，并用于初步分离该种蛋白的早期步，简要说明其原理。

17．用阳离子交换柱层析一氨基酸混合液（洗脱剂：pH3.25，0.2N柠檬酸钠），其结果如下：①各洗脱峰的面积大小或高度有何含义？②Asp比Glu先洗脱出来的原因？

吸

光

度

洗脱剂流出体积

18．为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂？

六、计算题

1．测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量（注：Trp的分子量为204Da）。

2．一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质最低分子量。（注：两种氨基酸的分子量都是131Da）。

3．某种氨基酸α－COOHpK＝2.4，α－N＋H

3pK＝9.6，ω－N＋H

3

pK＝10.6，计算该种氨基酸的等电点（pI）。

4．某种四肽α－COOHpK＝2.4，α－N＋H

3pK＝9.8，侧链－N＋H

3

pK＝10.6侧链－COOHpK＝4.2，试计算此种多

肽的等电点（pI）是多少？

5．有一种多肽，其侧链上羧基30个（pK＝4.3），嘧唑基有10个（pK＝7），ε－N＋H

3

（pK＝10），设C末端α－羧基pK＝3.5，N－末端氨基pK＝9.5，计算此多肽的pI。

6．已知氨基酸平均分子量为120Da。有一种多肽的分子量是15120Da，如果此多肽完全以α－螺旋形式存在，试计算此α－螺旋的长度和圈数。

答案：

一、填空 1. 20 非极性极性疏水亲水赖精天冬 2.色苯丙

酪 3. －OH －SH －COOH N NH 4.氨基紫红亮黄 5.肽氢键二硫键疏水作用（键）范德华力二硫键 6. 谷缬极非极 7.异硫氰酸苯酯从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定 8. α-螺旋β-折叠β转角无规卷曲氢氨基酸种类数目排列次序中断 9. 分子表面的水化膜同性电荷斥力 10.溶解度最低电场中无电泳行为 11.空间结构二硫氢复性12.正电负电 13.谷天冬赖精细

15. b a c

二、选择填空 1.D 2.B 3.C 4.C 5.D 6.A 7.B 8.C 9.C 10.C 11.D 12.D 13.B 14.C

15.C 16.A 17.C 18.B 19.B 20.A 22.B 23.C 24.B 25.B 26.D

三、判断题 1.× 2.√ 3.√ 4.× 5.√ 6.× 7.× 8.× 9.× 10.√ 11.× 12.√ 13.× 14.√ 15.√ 16.× 17.√ 18.√ 19.√ 20.× 21.× 22.√

六、计算题

1.解：Trp残基MW/蛋白质MW＝0.29%，蛋白质MW＝64138Da。

2.解：异亮氨酸/亮氨酸＝2.48%/1.65%＝1.5/1＝3/2

所以，在此蛋白质中的亮氨酸至少有2个，异亮氨酸至少有3个。由此推理出：

1.65%＝2×（131－18）/蛋白质MW

答案：蛋白质MW＝13697Da。

3.答案：pI＝10.1

4.答案：pI＝7.0

5.解：要计算多肽的等电点，首先应该找到静电荷为零的分子状态。在此多肽中最多可以带有（30＋1）个单位负电荷，而正电荷最多只有（15＋10＋1）个，相差了5个电荷。要想让正负电荷数相等，只能让30个羧基（侧链－COOHpK＝4.3）少带5个负电荷（α－COOHpK＝3.5，它比侧链－COOH易于解离，难于接受质子），即在30个侧链－COOH中有25个处于解离状态（－COO－），5个不解离（－COOH）。因此：

pH＝pKa＋lg（[碱]/[酸]）＝4.3＋lg（25/5）＝5.0。

6.解：答案：肽链长度＝43.92(nm)；该蛋白质（或多肽）分子量＝14640Da

核酸

一、选择题

1．A TP分子中各组分的连结方式是：

A、R-A-P-P-P

B、A-R-P-P-P

C、P-A-R-P-P

D、P-R-A-P-P

E、P-A-P-R-P

2．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：

A、3′末端

B、T C环

C、二氢尿嘧啶环

D、额外环

E、反密码子环

3．构成多核苷酸链骨架的关键是：

A、2′，3′－磷酸二酯键

B、2′，4′－磷酸二酯键

C、2′，5′－磷酸二酯键

D、3′，4磷酸二酯键

E、3′，5′－磷酸二酯键

4．含稀有碱基较多的核酸是：

A、核DNA

B、线粒体DNA

C、tRNA

D、mRNA

E、rRNA

5．有关DNA的叙述哪项绝对错误：

A、A＝T

B、G＝C

C、Pu=Py

D、C总=C+mC

E、A=G，T=C

6．真核细胞mRNA帽结构最多见的是：

A、m7ApppNmP

B、m7GpppNmP

C、m7UpppNmP

D、m7CpppNmP

E、m7TpppNmP

7．DNA变性后，下列那一项变化是正确的?

A、对260nm紫外吸收减少

B、溶液粘度下降

C、磷酸二酯键断裂

D、核苷键断裂

E、嘌吟环破裂

8．双链DNA的T m较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致:

A、A＋G

B、C＋T

C、A＋T

D、G＋C

E、A＋C

9．DNA复性的重要标志是:

A、溶解度降低

B、溶液粘度降低

C、紫外吸收增大

D、紫外吸收降低二、填空题

1．核酸可分为和两大类，前者主要存在于真核细胞的和原核细胞部位，后者主要存在于细胞的部位。

2．构成核酸的基本单位是，由、和3个部分组成.

3．在DNA和RNA中，核苷酸残基以互相连接，形成不分枝的链状分子。由于含氮碱基具有，所以核苷酸和核酸在nm处有最大紫外吸收值。

4．细胞的RNA主要包括、和3类，其中含量最多的是，分子量最小的是，半寿期最短的是。

5．核外DNA主要有、和。

6．RNA中常见的碱基是、、和。

7．DNA常见的碱基有、、和。其中嘧啶的氢键结合性质类似于RNA中的。

8．在含DNA和RNA的试管中加入稀的NaOH溶液，室温放置24小时后，被水解了。

9．核苷中，核糖及脱氧核糖与碱基间的糖苷键是键。

10．Watson-CrickDNA双螺旋每盘旋一圈有对核苷酸，高度为，直径为。

11．组成DNA的两条多核苷酸链是的，两链的碱基顺序，其中与配对，形成个氢键，与配对，形成个氢键。

12．由于连接互补碱基的两个糖苷键并非彼此处于对角线的两端，在DNA双螺旋的表面形成较宽的和较窄的。

13．维持DNA双螺旋结构的主要作用力是、、。

14．核酸变性时，260nm紫外吸收显著升高，称为；变性的DNA复性时，紫外吸收回复到原来水平，称为。

15．DNA热变性呈现出，同时伴随A260增大，吸光度增幅中点所对应的温度叫做，用符号表示，其值的大小与DNA中碱基对含量呈正相关。

16．DNA在水溶液中热变性后，如果将溶液迅速冷却，则大部分DNA保持状态，若使溶液缓慢冷却，则DNA重新形成。

17．稀有核苷 中的糖苷键是连接。

18．RNA一般以存在，链中自身互补的反平行序列形成结构，这种结构与它们间的单链组成结构。

19．病毒和噬菌体只含一种核酸，有的只有，另一些只有。

20．染色质的基本结构单位是，由核心和它外侧盘绕的组成，核心由各两分子组成，核小体之间由相互连接，并结合有。

21．tRNA的二级结构呈型，三级结构呈型，其3'末端有一共同碱基序列，其功能是。

22．真核细胞的mRNA帽子由组成，其尾部由组成，帽子的功能是，尾巴的功能是。

23．含氧的碱基有烯醇式和酮式两种互变异构体，在生理pH条件下，主要以

式存在，这有利于形成。

三、是非题

1．DNA是生物遗传物质，RNA则不是。

2．同种生物体不同组织中的DNA，其碱基组成也不同。

3．核小体是构成染色体的基本单位。

4．多核苷酸链内共价键断裂叫变性。

5．DNA的T m值和A-T含量有关，A-T含量高则T m高。

6．真核生物mRNA的5'端有一个多聚A的结构。

7．DNA分子含有等摩尔数的A、G、T、C。

8．真核细胞的DNA全部定位于细胞核。

9．B－DNA代表细内DNA的基本构象，在某些情况下，还会呈现A型，Z型和三股螺旋的局部构象。

10．构成RNA分子中局部双螺旋的两个片段也是反向平行的。

11．复性后DNA分子中的两条链并不一定是变性之前的两条互补链。

12．自然界的DNA都是双链的，RNA都是单链的。

四、名词解释

反密码子Chargaff规则核酸的变性核酸的复性退火增色效应减色效应发夹结构分子杂交DNA的解链(溶解)温度碱基堆积力超螺旋DNA DNA的一级结构DNA的二级结构

五、问答题

1．核酸的组成和在细胞内的分布如何?

2．核酸分子中单核苷酸间是通过什么键连接起来的？什么是碱基配对？

3．简述DNA和RNA分子的立体结构，它们各有哪些特点？稳定DNA结构的力有哪些？

4．下列三种DNA中，哪个的T m值最高？哪个的T m值最低？为什么？

A、AAGTTCTCTGAA TTA

B、AGTCGTCAA TGCA TT

C、GGA TCTCCAAGTCA T

TTCAAGAGACTTAA T TCAGCAGTTACGTAA CCTAGAGGTTCAGTA 5．将下列DNA分子加热变性，再在各自的最适温度下复性，哪种DNA复性形成原来结构的可能性更大？为什么？

A、A TA TA TA TA T

B、TAGACGA TGC

TA TA TA TA TA A TCTGCTACG

6．真核mRNA和原核mRNA各有何异同特点?

六、计算题

1．由结核分枝杆菌提纯出含有15.1％（按摩尔计算）的腺嘌呤的DNA样品，计算其它碱基的百分含量。

2．计算分子量为3×107的双螺旋DNA分子的长度，含有多少螺旋（按一对脱氧核苷酸的平均分子量为618计算）？

3．人体有1014个细胞，每个体细胞含有6.4×109对核苷酸，试计算人体DNA的总长度（Km）。

答案：

一、选择题 1.B 2.E 3.E 4.C 5.E 6.B 7.B 8.D 9.D

二、填空题 1. DNA RNA细胞核类（拟）核细胞质 2. 核苷酸戊糖含氮碱基磷酸

3. 3'－5'磷酸二酯键共轭双键260

4. mRNA tRNA rRNA rRNA tRNA mRNA

5. 线粒体DNA 叶绿体DNA质粒DNA

6. 腺嘌呤鸟嘌呤尿嘧啶胞嘧啶

7. 腺嘌呤鸟嘌呤胸腺嘧啶胞嘧啶胸腺尿嘧啶

8. RNA

9. C-N 10. 10 3.4nm 2nm 11. 反平行互补G C 三

A T 二12. 大沟(槽) 小沟(槽) 13. 氢键碱基堆积力反离子作用14. 增色效应减色效应

15. 协同性解链(溶解)温度Tm G+C 16. 单链双螺旋17. C-C 18. 单链双螺旋发夹或茎环19. RNA DNA20.核小体组蛋白DNA H2A H2B H3H4DNA H121. 三叶草倒L CCA结合氨基酸22. m7GpppNmp 多聚腺苷酸参与起始和保护mRNA保护mRNA23. 酮式氢键

三、是非题1．×2．×3．√4．×5．×6．×7．×8．×9．√10．√11．√12．×

四、略。

五、问答题

1.核酸由DNA和RNA组成。在真核细胞中，DNA主要分布于细胞核内，另外叶绿体、线粒体和质粒中也有DNA；RNA主要分布在细胞核和细胞质中，另外叶绿体和线粒体中也有RNA。

2.核酸中核苷酸之间是通过3'－5'磷酸二酯键相连接的。碱基配对是指在核酸中G-C和A-T(U)之间以氢键相连的结合方式。

3.DNA双螺旋结构模型特点：两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋；糖和磷酸在外侧形成螺旋轨迹，碱基伸向内部，并且碱基平面与中心轴垂直，双螺旋结构上有大沟和小沟；双螺旋结构直径2nm，螺距3.4nm，每个螺旋包含10个碱基对；A和T配对，G和C配对，A、T之间形成两个氢键，G、C之间形成三个氢键。DNA三级结构为线状、环状和超螺旋结构。

稳定DNA结构的作用力有：氢键，碱基堆积力，反离子作用。

RNA中立体结构最清楚的是tRNA，tRNA的二级结构为三叶草型，tRNA的三级结构为倒“L”型。

维持RNA立体结构的作用力主要是氢键。

4.c最高a最低c的G-C对多，a的G-C对少

5.a复性成原来结构可能性最大，因为它是单一重复序列。

6.真核mRNA的特点是：(1)在mRNA5'－末端有“帽子结构”m7G(5')pppNm；（2）在mRNA链的3'末端，有一段多聚腺苷酸(polyA)尾巴；（3）mRNA一般为单顺反子，即一条mRNA只含有一条肽链的信息，指导一条肽链的形成；（4）mRNA的代谢半衰期较长（几天）。原核mRNA的特点：（1）5'－末端无帽子结构存在；3'－末端不含polyA结构；（3）一般为多顺反子结构，即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息，能指导几个蛋白质的合成；（4）mRNA代谢半衰期较短（小于10分钟）。

六、1．A=T=15.1% G=C=34.9% 2.1.65×10-3 cm 4854个3．2.2×1011Km

糖类化学

一、填空题

1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。

2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和________________试剂。

3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。

4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。

5.鉴别糖的普通方法为________________试验。

6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。

7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。

8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。

9.多糖的构象大致可分为________________、________________、________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是________________。

二、是非题

1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。

2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。

3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。

4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。

5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。

6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。

7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。

8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。

9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。

10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。

三、选择题

1.[ ]下列哪种糖无还原性?

A.麦芽糖

B.蔗糖

C.阿拉伯糖

D.木糖

E.果糖

2.[ ]环状结构的己醛糖其立体异构体的数目为

A.4

B.3

C.18

D.32

E.64

3.[ ]下列物质中哪种不是糖胺聚糖?

A.果胶

B.硫酸软骨素

C.透明质酸

D.肝素

E.硫酸粘液素

4.[ ]下图的结构式代表哪种糖？

A.α-D-葡萄糖

B.β-D-葡萄糖

C.α-D-半乳糖

D.β-D-半乳糖

E.α-D-果糖

5.[ ]下列有关葡萄糖的叙述,哪个是错的?

A.显示还原性

B.在强酸中脱水形成5-羟甲基糠醛

C.莫利希(Molisch)试验阴性

D.与苯肼反应生成脎

E.新配制的葡萄糖水溶液其比旋光度随时间而改变

6.[ ]糖胺聚糖中不含硫的是

A.透明质酸

B.硫酸软骨素

C.硫酸皮肤素

D.硫酸角质素

E.肝素

7.[ ]下列哪种糖不能生成糖脎?

A.葡萄糖

B.果糖

C.蔗糖

D.乳糖

E.麦芽糖

8.[ ]下列四种情况中,哪些尿能和班乃德(Benedict)试剂呈阳性反应?

(1).血中过高浓度的半乳糖溢入尿中(半乳糖血症)

(2).正常膳食的人由于饮过量的含戊醛糖的混合酒造成尿中出现戊糖(戊糖尿)

(3).尿中有过量的果糖(果糖尿)

(4).实验室的技术员错把蔗糖加到尿的样液中

A.1,2,3

B.1,3

C.2,4

D.4

E.1,2,3,4

9.[ ]α-淀粉酶水解支链淀粉的结果是

(1).完全水解成葡萄糖和麦芽糖

(2).主要产物为糊精

(3).使α-1,6糖苷键水解

(4).在淀粉-1,6-葡萄糖苷酶存在时,完全水解成葡萄糖和麦芽糖

A.1,2,3

B.1,3

C.2,4

D.4

E.1,2,3,4

10.[ ]有关糖原结构的下列叙述哪些是正确的?

(1).有α-1,4糖苷键

(2).有α-1,6糖苷键

(3).糖原由α-D-葡萄糖组成

(4).糖原是没有分支的分子

A.1,2,3

B.1,3

C.2,4

D.4

E.1,2,3,4

四、问答与计算

1.大肠杆菌糖原的样品25mg,用2ml 1mol/L H2SO4水解。水解液中和后,再稀释到10ml。最终溶液的葡萄糖含量为

2.35mg/ml。分离出的糖原纯度是多少?

2.

上述化合物中(1)哪个是半缩酮形式的酮糖？(2)哪个是吡喃戊糖？(3)哪个是糖苷？(4)哪个是α-D-醛糖？

3.五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,但不知哪只瓶中装的是哪种糖液,可用什么最简便的化学方法鉴别?

答案：

一填空题

1 D-葡萄糖β-1，4

2 Fehling Benedict

3 葡萄糖糖原糖原

4 D-葡萄糖D-半乳糖β-1，4

5 Molisch

6 糖胺聚糖蛋白质

7 半缩醛（或半缩酮）羟基

8 离羰基最远的一个不对称

9 螺旋带状皱折无规卷曲糖链的一级结构

二是非题

1错2错3错4错5错6错7对8对9对10对

三选择题

1B 2 D 3A 4C 5C 6A 7C 8A 9C 10A

四问答与计算

1 84.6％

2 （1）C (2) D （3）E （4）B

3

酶

一、填空题

1．酶是产生的，具有催化活性的。

2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。

3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。

4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。

5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为此时酶促反应速成度为。

6．竞争性抑制剂使酶促反应的km 而Vmax 。

7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。

8．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。

9．PH对酶活力的影响，主要是由于它和。

10．温度对酶作用的影响是双重的：①②。

11．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是由种亚基组成的四聚体，有种同工酶。

12．与酶高催化效率有关的因素有、、、

和活性中心的。

13．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种效应而引起的。

14．测定酶活力时要求在特定的和条件下，而且酶浓度必须底物浓度。

15．解释别构酶变构机理，主要有和两种。

16．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km 值。

17.与化学催化剂相比，酶具有、、和

等催化特性。

18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。

19．影响酶促反应速度的因素有、、、

、、。

20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶

，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。

二、选择题

1．有四种辅因子(1)NAD ，(2)FAD ，（3）磷酸吡哆素，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为：

A 、(1)(3)

B 、(2)(4)

C 、(3)(4)

D 、(1)(4)

2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性：

A 、硫胺素

B 、核黄素

C 、生物素

D 、泛酸

3．含B 族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是：

A 、传递电子、质子和化学基团

B 、稳定酶蛋白的构象

C 、提高酶的催化性质

D 、决定酶的专一性

4．有机磷农药作为 酶的抑制剂是作用于酶活性中心的：

A 、巯基

B 、羟基

C 、羧基

D 、咪唑基

5．从组织中提取酶时，最理想的结果是：

A 、蛋白产量最高

B 、转换系数最高

C 、酶活力单位数值很大

D 、比活力最高

6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是：

A 、纸电泳

B 、SDS —聚丙烯酰胺凝胶电泳

C 、醋酸纤维薄膜电泳

D 、聚丙烯酰胺凝胶电泳

7．酶催化底物时将产生哪种效应

A 、提高产物能量水平

B 、降低反应的活化能

C 、提高反应所需活化能

D 、降低反应物的能量水平

8．下列不属于酶催化高效率的因素为：

A 、对环境变化敏感

B 、共价催化

C 、靠近及定向

D 、微环境影响

9．米氏常数：

A 、随酶浓度的增加而增加

B 、随酶浓度的增加而减小

C 、随底物浓度的增加而增大

D 、是酶的特征常数

10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：

A 、FAD

B 、NADP+

C 、辅酶Q

D 、辅酶A

11．下列那一项符合“诱导契合”学说：

A 、酶与底物的关系如锁钥关系

B 、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能

与底物进行反应。

C 、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。

D 、底物类似物不能诱导酶分子构象的改变

12.下列各图属于非竞争性抑制动力学曲线是:

S S S m K 1

m K 1 m K 1

A B C

13．关于米氏常数Km 的说法，哪个是正确的？

A 、饱和底物浓度时的速度

B 、在一定酶浓度下，最大速度的一半

C、饱和底物浓度的一半

D、速度达最大速度一半时的底物浓度14．酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应：

A、Vm不变，Km增大

B、Vm不变，Km减小

C、Vm增大，Km不变

D、Vm减小，K m不变

15．下面关于酶的描述，哪一项不正确：

A、所有的酶都是蛋白质

B、酶是生物催化剂

C、酶具有专一性

D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能

16．催化下列反应的酶属于哪一大类：

1，6—二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮

A、水解酶

B、裂解酶

C、氧化还原酶

D、转移酶

17．下列哪一项不是辅酶的功能：

A、传递氢

B、转移基团

C、决定酶的专一性

D、某些物质分解代谢时的载体

18．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：

A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位

B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团

C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团

D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心

19．下列哪一种抑制剂不是瑚珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂：

A、乙二酸

B、丙二酸

C、丁二酸

D、碘乙酸

20．酶原激活的实质是：

A、激活剂与酶结合使酶激活

B、酶蛋白的别构效应

C、酶原分子空间构象发生了变化而一级结构不变

D、酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出活性中心

21．酶原激活的生理意义是：

A、加速代谢

B、恢复酶活性

C、生物自我保护的方式

D、保护酶的方式

22．一个简单的米氏酶催化反应，当[S]<

A、反应速度最大

B、底物浓度与反应速度成正比

C、增加酶浓度，反应速度显著变大

D、[S]浓度增加，Km值也随之变大23．下列哪一项不能加速酶促反应速度：

A、底物浓集在酶活性中心

B、使底物的化学键有适当方向

C、升高反应的活化能

D、提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体24．关于酶的抑制剂的叙述正确的是：

A、酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂

B、酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合

C、酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降

D、酶的抑制剂一般是大分子物质

25．胰蛋白酶原经肠激酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，这一步骤是: A、诱导契合 B、酶原激活 C、反馈调节 D、同促效应26．酶的比活力是指：

A、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比

B、每毫克蛋白的酶活力单位数

C、每毫升反应混合液的活力单位

D、以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力

27．泛酸是下列哪一过程的辅酶组成成分：

A、脱羧作用

B、乙酰化作用

C、脱氢作用

D、氧化作用

28．下列哪一种维生素是辅酶A 的前体：

A 、核黄素

B 、泛酸

C 、钴胺素

D 、吡哆胺

29．下列那种维生素衍生出了TPP:

A 、维生素

B 1 B 、维生素B 2

C 、维生素B 5

D 、生物素

30．某一酶 的动力学资料如下图，它的Km 为：

-3 -2 -1 0 1 2 3 1/[S]

A 、2

B 、3

C 、0.33

D 、0.5

三、是非题

1．测定酶活力时，底物的浓度不必大于酶的浓度。

2．酶促反应的初速度与底物浓度无关。

3．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。

4．酶有几种底物时，其Km 值也不相同。

5．某些调节酶的V---S 的S 形曲线表明，酶与少量底物的结合增加 了酶对后续 底物的亲和力。

6．在非竟争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促反应能够达到正常的Vm.。

7．如果有一个合适的酶存在，达到过渡态所需的活化能就减少。

8．T.Cech 从自我剪切的RNA 中发现了有催化活性的RNA,称之为核酶。

9．同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。

10．最适温度是酶特征的物理常数，它与作用时间长短有关。

11．酶促反应中，酶饱和现象是普遍存在的。

12．转氨酶 的辅酶是吡哆醛。

13．酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。

14．对于多酶体系，正调节物一般是别构酶 的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物

15．对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。

16．反竞争性抑制作用的特点是Km 值变小，Vm 也变小。

17．别构酶调节机制中的齐变模型更能解释负协同效应。

四、计算题

1．某底物在溶液中的浓度为0.001mmol,而其活性中心的浓度的为100mmol,求活性中心的浓度比溶液中的的浓度高多少倍？

2．酶作用于某底物的米氏常数为0.005mol,其反应速度分别为最大反应速度 90%,50%,10%时，底物浓度应为多少？

3．催化焦磷酸水解的酶的分子量为120 000 ,由六个相同的亚基组成，纯酶的比活力为3600U/mg 酶，它的一个活力单位（U ）规定为：15分钟内在37℃标准条件下水解10微摩尔焦磷酸的酶量。

求：（1）每mg 酶在每秒钟 内水解多少摩尔底物。（2）每mg 酶中有多少摩尔的活性中心？（假设每个亚基上有一个活性中心）。(3)酶的转换系数

4．称取25mg 的蛋白酶粉配制成25ml 酶液，从中取出0.1ml,以酪蛋白 为底物用Folin-酚比色法测定酶活力，结果表明每小时 产生1500μg 酪氨酸。另取2ml 酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg 。若以每

6 1/V 4

分钟产生1μg酪氨酸的量为1个活力单位计算，根据以上数据，求：A、1ml酶液中蛋白的含量及活力单位。 B .1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。 C . 酶比活力

5．某酶的Km=4.7×10-5mol/L；Vmax=22μmol/min。当[S]=2×10-4mol/L，[I]=5×10-4mol/L，Ki=3×10-4mol/L 时，求：I为竞争性抑制和非竞争性抑制时，V分别是多少？

五、名词解释

酶的活性中心酶的专一性竞争性抑制作用非竞争性抑制作用别构酶别构效应同工酶酶的比活力酶原激活寡聚酶酶的转换数辅酶和辅基诱导契合全酶别构酶的序变模型及齐变模型固化酶多酶体系 RNA酶过渡态

六、问答题

1．为什么处于低介电环境中的基团之间的反应会得到加强？

2．影响酶高催化效率的因素及其机理是什么？为什么说咪唑基是酸碱催化中的重要基团?

3．什么是别构效应？简述别构酶的结构和动力学特点及其在调节酶促反应中的作用。

4．某酶在溶液中会丧失活性，但若此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活，该酶应该是一种什么酶，为什么？

5．测定酶活力时为什么以初速度为准？

6．为什么酶的最适pH不是一个物理常数？

7．羧肽酶A催化甘氨酰酪氨酸水解时，其催化机制的几个效应是什么？

8．同工酶作为一个重要生化指标，主要用于哪些研究领域？

答案：

一、填空题 1.活细胞；蛋白质 2.RNA；（Ribozyme）核酶 3.酶蛋白；辅因子；无；全酶 4.绝对专一性；基团专一性；键专一性 5.ES；最大 6.变大；不变 7.对氨基苯甲酸；竞争；二氢叶酸合成酶 8.成正比； 9.影响酶和底物的基团解离；酶分子的稳定性 10.温度增加，速度加快；温度增加，变性加快。

11.催化作用相同但分子组成和理化性质不同的一类酶；两；五 12.诱导契合与底物变形；靠近和定向效应；酸碱催化；共价催化；疏水微环境 13.正协同 14.pH；温度；远远小于 15.序变模型；齐变模型 16.多；最小 17.高效性；温和性；专一性；调节性 18.巯基（-SH） 19.[S]；[E]；pH，温度；激活剂；抑制剂

20.单体酶；寡聚酶；多酶体系

二、选择填空 1.C 2.B 3.A 4.B 5.D 6.D 7.B 8.A 9.D 10.C 11.B 12.B 13.D 14.A

15.A 16.B 17.C 18.D 19.D 20.C 21.C 22.B 23.C 24.C 25.B 26.B 27.B 28.B 29.A

30.C

三、是非题 1.× 2.× 3.√ 4.√ 5.√ 6.× 7.√ 8.√ 9.× 10.× 11.√ 12.× 13.× 14.√ 15.× 16.√ 17.×

四、计算题 1. 1×105 2. 0.45mol/L, 0.05mol/L, 0.006mol/L

3.(1)4×10-5mol／sec (2)5×10-8mol (3)8×102／sec(即摩尔焦磷酸·秒-1／摩尔酶

4. A、0.625mg 蛋白质, 250单位， B、0.625g, 2.5×105单位 C、 400单位/毫克蛋白

5.竞争性：V=13.5(mol/L)/min；抑制程度为：24.1%

非竞争性：V=6.67(μmol/L)min；抑制程度为：62.5%

五、名词解释（略）

六、问答题（要点）

1.水减弱极性基团之间的相互作用。

4.含-SH的酶，容易氧化与其它巯基生成-S-S-,HS-CH

2CH

3

可防止酶失活。

5.初速度时，产物增加量与时间呈正比。

6.最适pH随底物种类、浓度、与缓冲液成分不同而不同，

7.无共价催化。

8.利用同工酶研究细胞基因、了解植物的生长发育、预测植物的杂种优势、研究植物的抗逆性等。

生物膜

一、选择题

1．磷脂酰肌醇分子中的磷酸肌醇部分是这种膜脂的那个部分？

A、亲水尾部

B、疏水头部

C、极性头部

D、非极性尾部

2．在生理条件下，膜脂主要处于什么状态？

A、液态

B、固态

C、液晶态

D、凝胶态

3．以下那种因素不影响膜脂的流动性？

A、膜脂的脂肪酸组分

B、胆固醇含量

C、糖的种类

D、温度

4．哪种组分可以用磷酸盐缓冲液从生物膜上分离下来？

A、外周蛋白

B、嵌入蛋白

C、跨膜蛋白

D、共价结合的糖类

5．哪些组分需要用去垢剂或有机溶剂从生物膜上分离下来？

A、外周蛋白

B、嵌入蛋白

C、共价结合的糖类

D、膜脂的脂肪酸部分

6．以下哪种物质几乎不能通过扩散而通过生物膜?

A、H2O

B、H+

C、丙酮

D、乙醇

7．下列各项中,哪一项不属于生物膜的功能:

A、主动运输

B、被动运输

C、能量转化

D、生物遗传

8．当生物膜中不饱和脂肪酸增加时，生物膜的相变温度:

A、增加

B、降低

C、不变

D、范围增大

9．生物膜的功能主要主要决定于:

A、膜蛋白

B、膜脂

C、糖类

D、膜的结合水

10．人们所说的“泵”是指：

A、载体

B、膜脂

C、主动运输的载体

D、膜上的受体

11．已知细胞内外的Ca2+是外高内低，那么Ca2+从细胞内向细胞外运输属于哪种方式？

A、简单扩散

B、促进扩散

C、外排作用

D、主动运输

二、填空题

1．构成生物膜的三类膜脂是、和。

2．是生物膜中常见的极性脂，它又可分为和两类。

3．耐寒植物的膜脂中脂肪酸含量较高，从而使膜脂流动性,相变温度。

4．当温度高于膜脂的相变温度时，膜脂处于相，温度低于相变温度时则处于

相。

5．胆固醇可使膜脂的相变温度范围 ，对膜脂的 性具有一定的调节功能。

6．膜的独特功能由特定的 执行,按照在膜上的定位,膜蛋白可分为 和 。

7．下图中 为外周蛋白， 为嵌入蛋白，其中 为跨膜蛋白。

生物膜

8．1972年 提出生物膜的“流动镶嵌模型”，该模型突出了膜的 性和膜蛋白分布的 性。

9．被动运输是 梯度进行的，溶质的净运输从 侧向 侧扩散,该运输方式包括 和 两种。

10．主动运输是 梯度进行的，必须借助于某些 来驱动。

三、是非题

1．质膜中与膜蛋白和膜脂共价结合的糖都朝向细胞外侧定位。

2．生物膜是由极性脂和蛋白质通过非共价键形成的片状聚集体，膜脂和膜蛋白都可以自由地进行侧

向扩散和翻转扩散。

3．膜的独特功能由特定的蛋白质执行的，功能越复杂的生物膜，膜蛋白的含量越高。

4．生物膜的不对称性仅指膜蛋白的定向排列，膜脂可做侧向扩散和翻转扩散，在双分子层中的分布

是相同的。

5．各类生物膜的极性脂均为磷脂、糖脂和胆固醇。

6．主动运转有两个显著特点：一是逆浓度梯度进行，因而需要能量驱动，二是具有方向性。

7．膜上的质子泵实际上是具有定向转运H ＋和具有A TP 酶活性的跨膜蛋白。

8．所有的主动运输系统都具有A TPase 活性。

9．极少数的膜蛋白通过共价键结合于膜脂。

10．膜脂的双分子层结构及其适当的流动性是膜蛋白保持一定构象表现正常功能的必要条件。

11．在相变温度以上，胆固醇可增加膜脂的有序性，限制膜脂的流动性；在相变温度以下，胆固醇又

可扰乱膜脂的有序性，从而增加膜脂的流动性。

四、名词解释

极性脂 中性脂 脂双层分子 外周蛋白 嵌入蛋白 跨膜蛋白 相变温度 液晶相 主动运

输 被动运输 简单扩散 促进扩散 质子泵

五、问答题

1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？

2．流动镶嵌模型的要点是什么？

3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？

4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？

5．什么是液晶相？它有何特点？

A B C

D E F

G

6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？

7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？

答案：

一、选择题 1.C 2.C 3.C 4.A 5.B 6.B 7.D 8.B 9.A 10.C 11.D

二、填空题 1.磷脂糖脂固醇类化合物 2.磷脂磷脂酰甘油鞘磷脂 3.不饱和增大降低 4.液晶晶胶 5.变宽流动 6.膜蛋白外周蛋白嵌入蛋白7.B E G A C D F A8.Sanger 流动不对称9.顺浓度梯度高浓度低浓度简单扩散帮助扩散10.逆浓度梯度放能反应

三、是非题 1.√2.×3.√4.×5.×6.√7.√8.×9.√10.√11.√

四、略。

五、问答题

1.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。

2.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部

3.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。

现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。

4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。

5.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。

6.影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。

7.有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。

生物氧化与氧化磷酸化

一、选择题

1．生物氧化的底物是：

A、无机离子

B、蛋白质

C、核酸

D、小分子有机物

2．除了哪一种化合物外，下列化合物都含有高能键？

A、磷酸烯醇式丙酮酸

B、磷酸肌酸

C、ADP

D、G-6-P

E、1,3-二磷酸甘油酸

3．下列哪一种氧化还原体系的氧化还原电位最大？

A、延胡羧酸→丙酮酸

B、CoQ(氧化型) →CoQ(还原型)

C、Cyta Fe2+→Cyta Fe3+

D、Cytb Fe3+→Cytb Fe2+

E、NAD+→NADH

4．呼吸链的电子传递体中，有一组分不是蛋白质而是脂质，这就是：

A、NAD+

B、FMN

C、FE、S

D、CoQ

E、Cyt

5．2,4－二硝基苯酚抑制细胞的功能,可能是由于阻断下列哪一种生化作用而引起?

A、NADH脱氢酶的作用

B、电子传递过程

C、氧化磷酸化

D、三羧酸循环

E、以上都不是

6．当电子通过呼吸链传递给氧被CN-抑制后，这时偶联磷酸化：

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

生物化学名词解释

生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖

生物化学名词解释完全版

第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

生物化学名词解释全

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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)

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生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。

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9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度（T m 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 14分子杂交cular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋（DNA double helix）是一种核酸的，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。4．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为

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1、active site 活性部位：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位。 2、catalytic antibody 催化性抗体：对某一化学反应的过渡态具有特异催化能力的抗体.,可由过渡态类似物作为免疫原产生. 如:N-甲基中卟啉诱导产生的抗体 3、catalytic triad 催化三角区(三分体)：胰凝乳蛋白酶的三个残基(组、丝、天冬氨酸)所形成的具特定构象的催化中心。 4、hemophilia 血友病：某些凝血因子的缺陷或缺失所致的遗传性疾病;导致创伤后长时间流血不止.典型的血友病(A)的特点是由于从凝血酶原转变为凝血酶异常缓慢从而血凝固时间延长.病因是抗血友病因子Ⅷ功能缺陷,此性状是X连锁隐性遗传的. 5、double-reciprocal plot双倒数图：此指Lineweaver Burk图，用1/S(X轴)对1/V(Y轴)作图，此为一直线。 6、regulatory subunit of A TCase （A TCase酶的调控亚基）：由不同亚基组成的多亚基酶中的一个单位,具有调节功能而无催化功能. 7、concerted model协同(变构)模型：that all subunits in a molecule switch from the T to the R state in unison. The central tenet of the concerted model is that symmetry is preserved in allosteric transitions. 8、PKA蛋白激酶A：是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。由两个催化亚基和两个调节亚基组成，在没有cAMP时，以钝化复合体形式存在。cAMP与调节亚基结合，改变调节亚基构象，使调节亚基和催化亚基解离，释放出催化亚基。活化的蛋白激酶A催化亚基可使细胞内某些蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化，于是改变这些蛋白的活性，进一步影响到相关基因的表达。 9、pseudosubstrate in PKA假底物： 10、zymogen酶原指酶的非活性前体,常可通过蛋白酶部分水解转化为酶.此术语特别指胰腺酶的无催化活性的酶原(如…),它们在分泌后经切除某一肽段而被激活. 11、π-chymotrypsinπ-胰凝乳蛋白酶： 12、master activation step (by protease) 主要激活步骤 13、pancreatic trypsin inhibitor胰腺(分泌的)胰蛋白酶抑制剂 14、γ-carboxyglutamateγ-羧基谷氨酸一种非编码氨基酸,它的多个残基存在于许多钙结合蛋白(如凝血蛋白酶原) 中.它是蛋白质生物合成后谷氨酸残基经依赖VK的羧化作用形成的. 15、S erpins: serine protease inhibitor丝氨酸蛋白酶抑制剂(抑制蛋白) ?Antitrypsin and antithrombin are serpins, a family of serine protease inhibitors. 16、a carbonium ion (in lysozyme)碳正离子 17、a cyclic phosphate (in ribonuclease A)环磷酸(中间物) 18、zinc-containing proteolytic enzyme 含锌蛋白水解酶 19、HIV-1 protease HIV-1蛋白酶一种天冬氨酸蛋白酶,是两个亚基的同二聚体.它作为蛋白水解酶的功能对HIV(病毒)的生命周期是必须的.它的这一功能作为设计抗AIDS药物的目标。 20、ribozyme 核酶具催化活性的RNA分子.如RNase P和L19(兼具核糖核酸酶又具RNA 聚合酶的功能).它对生命起源的研究具有特殊意义. 21、feedback inhibition (in catalytic activity of enzyme)反馈抑制一个酶作为代谢途经中的组分,它的活性受到它以后步骤的产物的累积性抑制.如… 22、calmodulin钙调蛋白一种热稳定的依赖于钙的酸性小型调节蛋白,每个分子与四个钙离子结合因而能刺激许多真核酶(或酶系统).如:许多依赖钙的蛋白激酶

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名词解释 A antigen，Ag（抗原）： 凡能刺激机体免疫系统产生免疫应答，并能与相应的抗体和（或）致敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质。 antibody，Ab（抗体）： 抗原刺激机体产生能与相应抗原特异结合并具有免疫功能的免疫球蛋白。 active center (酶的活性中心)： 指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 activation energy (活化能) ： 底物分子从初态转变到活化态所需的能量 activator (激活剂)： 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质 aerobic oxidation (糖的有氧氧化)： 指葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程。 apolipoprotein, apo (载脂蛋白) ： 指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。 acetyl CoA carboxylase (乙酰CoA羧化酶)： 是脂酸合成的限速酶，存在于胞液中，其辅基是生物素，Mn2+是其激活剂。其活性受别构调节和磷酸化、去磷酸化修饰调节。 B biological oxidation（生物氧化）： 物质在生物体内进行的氧化分解称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和H2O的过程。 C conformation（蛋白质分子的构象）： 指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。又称空间结构、立体结构、高级结构和三维构象 cis-acting element（顺式作用元件）： 与相关基因同处一个DNA分子上，对基因转录起调控作用的一段DNA序列。顺式作用元件不转录任何产物，可位于基因的5’上游区、3’下游区或基因内部。启动子和增强子就是最常见的一类顺式作用元件。 codon（密码子）： 在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸，这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子 catabolic repression (分解代谢阻遏)： 葡萄糖对乳糖操纵子的阻遏作用称分解代谢阻遏。 complementary action（蛋白质的互补作用）： 几种营养价值较低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质在体内的利用率，称为蛋白质的互补作用。 chemiosmotic theory（化学渗透学说）： 电子经呼吸链传递时，可将质子(H+)从线粒体内膜的基质侧泵到膜间隙，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成A TP。 cytochrome, Cyt (细胞色素)： 是一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的蛋白，根据它们吸收光谱不同分为三大类，即细胞色素a、b、

生物化学名词解释答案

生化名词解释 Exon外显子 真核基因中与成熟mRNA、rRNA或tRNA分子相对应的DNA序列，为编码序列。Intron内含子 存在于真核生物基因中无编码意义而被切除的序列。 Km value of enzyme Km值 酶促反应速度等于最大反应速度一半时所对应的底物浓度。 ketone bodies酮体 包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。 Semi-conservation replication of DNA半保留复制 DNA复制时以双链中的每一条单链作为模板，分别合成一条互补新链，重新形成的双链中各保留一条原有DNA单链。Specific activity of enzyme酶的比活力 每毫克蛋白质所含的酶活力单位数（U/mg）。 pI of amino acid氨基酸等电点氨基酸所带净电荷为零时溶液的PH。 Oxidative phosphorylation氧化磷酸化 物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。主要在线粒体中进行。Promoter启动子 RNA聚合酶结合位点及其周围的DNA序列，至少包括一个转录起始点及一个以上的机能组件。 Renaturation of DNA DNA复性 变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。 Okazaki fragments冈崎片段 在DNA不连续复制过程中，沿着后随链的模板链合成的新DNA片段，其长度在真核与原核生物当中存在差别，真核生物的冈崎片段长度约为100～200核苷酸残基，而原核生物的为1000～2000核苷酸残基。 Ketogenic AA生酮氨基酸/ Glucogenic AA生糖氨基酸 经过代谢能产生酮体的氨基酸。

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生物化学重点名词解释 —重点章节 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation） 4．磷氧比（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charge） 7．诱导酶（Inducible enzyme） 8．标兵酶（Pacemaker enzyme） 9．操纵子（Operon） 10．衰减子（Attenuator） 11．阻遏物（Repressor） 12．辅阻遏物（Corepressor） 13．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein） 14．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase） 15．共价修饰（Covalent modification） 16．级联系统（Cascade system） 17．反馈抑制（Feedback inhibition） 18．交叉调节（Cross regulation） 19．前馈激活（Feedforward activation） 20．钙调蛋白（Calmodulin） 21．糖异生(glycogenolysis) 22．Q酶(Q-enzyme) 23．乳酸循环(lactate cycle) 24．发酵(fermentation) 25．变构调节(allosteric regulation) 26．糖酵解途径(glycolytic pathway) 27．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 28．肝糖原分解(glycogenolysis) 29．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 30．D-酶（D-enzyme） 31．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 1．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化 2．呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成A TP，以作为生物体的能量来源。

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核小体：核小体是真核细胞染色质的基本结构单位，由DNA与组蛋白共同组成。 Tm值：DNA变性过程中，其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称为解链温度（或称变性温度、融点），用Tm表示，一般70℃～85℃。 核酸分子杂交：如果把不同的DNA链放在同一溶液中作变性处理，或把单链DNA与RNA放在一起，只要有某些区域有成立碱基配对的可能，它们之间就可形成局部的双链。 核酶：具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。核酸的变性：在某些理化因素的作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。 退火：热变性的DNA溶液经缓慢冷却，可使原来两条彼此分离的链重新缔合，重新形成双螺旋结构，这个过程称为复性。 增色效应：核酸变性后，在260nm处对紫外光的吸光度增加，这一现象称为增色效应。这是判断DNA变性的一个指标。 DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的连接方式、数量和排列顺序称为DNA的一级结构 稀有碱基：机体内除常见5种碱基A、G、C、U、T外，还有一些修饰过的或微量的其他碱基称为稀有碱基。核苷：戊糖与碱基缩合成的化合物统称为核苷 酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，能与底物特异结合并将底物转化

为产物。 酶原：有些酶在刚生成或初分泌时是没有活性的酶的前体叫酶原。 酶原的激活酶：原在一定条件下，可转化成有活性的酶的过程称为酶原激活。 同工酶：催化相同的化学反应，但其理化性质、生物学活性以及免疫学活性均不相同的一组酶。 竞争性抑制：抑制剂的结构与底物的结构极其相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而抑制了酶促反应的速度，此种抑制作用称为竞争性抑制。 不可逆性抑制：抑制剂与酶分子中的必需基团以共价键结合，使酶失活，不能用一般物理方法将它除去，这种抑制作用称为不可逆抑制作用。 酶的共价修饰：酶蛋白肽链上某些氨基酸残基，在另一种酶的催化下，发生可逆的共价修饰，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式称为化学修饰调节。 变构（酶）调节：体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节，受变构调节的酶称为变构酶。 米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。 抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。 别构酶：是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。 酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示： 活力单位数比活力=蛋白质量（mg） 糖酵解：在缺氧的情况下，葡萄糖或糖原分解生成乳酸的过程。