第一章核酸化学
一、名词解释
核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。
核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。
移码：在阅读过程中，如在mRNA单链上加上或删去一个核苷酸，就会引起读码发生错误，这种加上一个核苷酸或删去一个核苷酸的过程叫移码，移码可引起突变。
DNA变性在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变为单链，即为DNA变性
DNA超螺旋（DNA supercoil）DNA双螺旋本身进一步盘绕称超螺旋。超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种。当盘旋方向与DNA双螺旋方向相同时，其超螺旋结构为正超螺旋，反之则为负超螺旋，负超螺旋的存在对于转录和复制都是必要的。
hnDNA即核不均一RNA，是mRNA的前体。
DNA复性指变性DNA在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。
核糖体RNA（r ibosomal RNA, rRNA）是一种具有催化能力的核糖酶，但其单独存在时不能发挥作用，仅在与多种核糖体蛋白质共同构成核糖体（一种无膜细胞器）后才能执行其功能。
minor bases稀有碱基:核酸中含量比较稀少的碱基,可看作是基本碱基的化学修饰产物.
环化核苷酸，即单核苷酸中磷酸部分与核糖中第三位和第五位碳原子同时脱水缩合形成一个环状二酯、即3'，5'-环化核苷酸，
A-DNA又称A型DNA，为DNA双螺旋的一种形式，拥有与较普遍的B-DNA相似的右旋结构，但其螺旋较短较紧密。
Z-DNA又称Z型DNA，是DNA双螺旋结构的一种形式，具有左旋型态的双股螺旋（与常见的B-DNA 相反），并呈现锯齿形状。
信使核糖核酸（mRNA,：一类用作蛋白质合成模板的RNA。
转移核糖核酸：一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上的RNA。tRNA 含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。
DNA的一级结构是指脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。
单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。
RNA的一级结构指构成核酸的四种基本组成单位——核糖核苷酸（核苷酸），通过3',5'－磷酸二酯键彼此连接起来的线形多聚体，以及起基本单位－核糖核苷酸的排列顺序。
核苷酸：是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物 ，核酸的基本结构单位。
磷酸二酯键：是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。
核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3’ -5’ 磷酸二酯键连接而成的大分子。具有非常重要的生物功能,主要储存遗传物质和传递遗传信息。
核酸的一级核苷酸结构:是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。
6、DNA二级结构:是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。
7、碱基互补规律:在DNA分子结构中,由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变,使得碱基配对必须遵循一定的规律,这就是A(腺嘌呤)一定与T(胸腺嘧啶)配对,G(鸟嘌呤)一定与C(胞嘧啶)配对,反之亦然。碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。
环化核苷酸:是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成的酯键,这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。
Tm值:是指DNA热变形时,增色效应达到50%是的温度。
增色效应:DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时,在260nm处的紫外光吸收值增加。
减色效应:是变形的核酸复性时,其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。
分子杂交:是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA片断结合成双链的技术。
Chargaff规则：DNA分子组成的规则：①A==T，G==C。②不同生物种属的DNA碱基组成不同。③同一个体不同器官，不同组织的DNA具有相同的碱基组成。
核苷酸从头合成途径：机体利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2等小分子化合物合成核苷酸的过程。
核苷酸补救合成途径：机体利用碱基、核苷为原料合成单核苷酸的过程。核苷酸抗代谢物：指某些嘌呤、嘧啶、叶酸及氨基酸类似物具有通过竞争性抑制等方式干扰或阻断核苷酸的正常代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质的合成以及细胞增殖的作用，这些药物即为核苷酸抗代谢物。
细胞水平调节：通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节的方式。
整体水平调节：在中枢神经系统控制下，机体通过神经递质、激素等对代谢进行综合调节的方式。
第二章蛋白质化学
肽：由两个或两个以上氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。
活性肽(active peptide ):存在于生物体内，具各种特殊生物学功能的分子量比较小的肽。
肽键平面（肽单元）：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因此，肽键中的C、O、N、H四个原子处于一个平面上，称为肽键平面或肽单元。
Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
两面角：是肽单位上α-碳原子的Cα- 和Cα-C的旋转角度。
GSH：即谷胱甘肽，是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。
功能蛋白质组（functional proteome）指的是特定时间、特定环境和实验各种下，基因组活跃表达的蛋白质。
肽键（peptide bond ) 在蛋白质分子中，一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。
基序/模体（motif）模体属于蛋白质的超二级结构，由2个或2个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。一种类型的模体总有其特征性的氨基酸序列。
氨基酸残基在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。
维空间的排布位置。
别构效应（allosteric effect）当蛋白质（酶）与它的配体（某种小分子物质）结合后，引起蛋白质（酶）的空间结构（构象）发生改变，使其适合功能的需要，这种变化称别构效应或变构效应。
协同效应：具有四级结构的蛋白质，当一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中萁他亚基与配体的结合能力。如果是促进作用则称为正协同效应；反之际，则为负协同效应。
盐析（Salting out）向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用叫作盐析，可复原。
两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。
必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸.
等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。
蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。
电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。
沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。
构象:是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。
构型:是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。
肽平面:是指多肽链或蛋白质分子中,组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。α—螺旋:蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。
β—转角:是指在多肽链的主链骨架中,经常出现180度的转弯,这种结构常常连接两条反平行的β—折叠。β—折叠:是指两条或多条几乎完全展开的条肽链,借助于链间形成的氢键,侧向聚集在一起的折叠的层状结构。无规则卷曲:是指除了α—螺旋、β—转角、β—折叠这三种有规则的二级结构外,在球蛋白分子的多肽链主链骨架中还存在一些无确定规律性盘曲。
蛋白质的一级结构:是指蛋白质多肽链中氨基酸的残基从N末端到C末端的排列顺序 即氨基酸序列。
蛋白质的二级结构:是指蛋白质多肽链主链上的某些肽段可以借助氢键形成一些有规则的构象。
蛋白质的三级结构:是指在二级结构、超二级结构乃至结构域的基础上,由肽链的不同区段的侧链基团相互作用,在空间进一步盘旋、折叠,形成包括主链和侧链构型在内的、近似球状的特征性三维结构。
蛋白质的四级结构:是指两个和两个以上具有三级结构的亚基,通过非共价键彼此缔合在一起而形成的三位构象。简单蛋白质:又称单纯蛋白质,它被水解之后,只产生各种氨基酸。
结合蛋白质:由蛋白质和非蛋白质2部分组成,水解时除了产生氨基酸外还产生非蛋白部分。
蛋白质的变性作用:是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变 从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
蛋白质的互补作用：把几种营养价值较低的蛋白质混合食用以提高营养价值的作用，称为蛋白质的互补作用。不同蛋白质的互补作用实质上是其氨基酸成分互相补充的结果
蛋白质的复性:是指蛋白质的变形作用如果不过于强烈,当除去变形因素后,可重新恢复原来的天然构象,并恢复全部的生物活性。
亚基:寡聚蛋白和多聚蛋白这两种蛋白质中的肽链可称为亚基或亚单位。
超二级结构: 在蛋白质中某些相邻的二级结构单元常常相互靠近、彼此作用,在局部区域形成有规则的二级结构聚合体 充当更高层次结构的构件。
结构域:是指对于较大的球状蛋白分子,它的一条长的多肽链在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠,形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密球体。
细胞色素：是以铁卟啉为辅基的结合蛋白质 广泛存在于各种生物的组织细胞中 因其为细胞内的色素物质，故名细胞色素。’
细胞色素氧化酶：细胞色素a组中，a与a3不易分开。并且在呼吸链中细胞色素aa3结合在一起，直接将电子传递给氧，使氧还原成O2- 与2H+结合生成H2O，故细胞色素aa3又称细胞色素氧化酶。
细胞色素P450：P450是一种属于细胞色素b组的色素，因其还原型与CO结合时，在450nm波长处有最大吸收峰，故名为细胞色素P450。
第三章酶
必需基团：指与酶活性有关的化学基团，必需基团可以位于活性中心内，也可以位于酶的活性中心外。
Km值是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度的大小。
共价修饰（covalent modification）酶分子上某些特殊基团在其他酶作用下，发生可逆的共价结合而被修饰，并快速改变的活性称共价修饰调节或化学修饰。
米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程，V＝Vmax[S]/（Km+[S]）。
酶：是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。
酶原与酶原激活：在细胞中合成或初分泌时酶的无活性的前体称作酶原。由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称酶原激活。
变构剂：酶分子中除了具有活性中心外，还有能于调节物结合的别构中心的一类酶。。
活化能：一摩尔常态分子转变成活化分子所需要的能量。
共价修饰酶：调节剂以共价键与酶结合，有活性和非活性两种形式。
诱导酶：当细胞内加入特定诱导物质后诱导产生的酶或含量显著增加的酶。
全酶:酶分子中除蛋白质部分外,还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子或金属离子这类酶称为结合酶,或称为全酶。
酶的辅助因子:主要包括金属离子和小分子有机化合物,在酶促反应中主要决定反应的种类和性质,在反应中起到传递电子、原子或某些化学基团的作用。
辅酶和辅基:辅酶是指以非共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质,通过透析或超滤等物理方法可以除去。辅基是指以共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质,不能通过透析或超滤的方法除去。
巯基酶：酶活性中心中主要的必需基团是半胱氨酸巯基的酶又常称之为巯基酶。
酶的必需基团：酶的活性中心中包含着酶蛋白多肽链中一些氨基酸残基上特有的基团 它们有的是结合基团 主要是通过酶与底物的结合 有的是催化基团 主要是酶催化底物起化学反应 但两者之间也没有明显的界限 故总称之为酶的必需基团。
酶活力:又称酶活性 是指酶催化化学反应的能力。
米氏常数:酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。
激活剂:提高酶活性的物质。
抑制剂:能使酶分子的某些必需基团发生变化,从而引起酶活性的下降,甚至消失,使酶反应下降的物质。
诱导剂：加速酶合成的化合物称为诱导剂。
阻遏剂：减少酶合成的化合物称为阻遏剂。
不可逆抑制作用与可逆抑制作用:可抑制作用是指抑制剂以非共价键与酶蛋白的基团结合,能用透析等物理方法除去的抑制作用。不可抑制作用是指某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合,而使酶失活,不能用透析等物理方法除去的抑制作用。
竞争性抑制作用:抑制剂的结构与底物结构相似,能与底物竞争结合在酶的活性中心,从而降低或抑制酶活性这种抑制作用称竞争性抑制剂,这种抑制作用称竞争性抑制作用。
非竞争性抑制作用:有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合,不影响酶与底物的结合,抑制剂和底物可同时结合在酶分子上,形成酶-底物-抑制剂复合物,不能释放出产物,使酶活性丧失,这种抑制剂称为非竞争性抑制剂,这种抑制作用称为非竞争性作用。
酶的专一性:即酶的特异性是指酶催化特定底物发生一定的化学反应生成特定产物的特征。
酶的特异性：酶对催化的底物有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应生成一定的产物。酶的这种特性称酶的特异性。
酶的活性中心:是指酶分子中直接与底物结合,并和酶催化反应相关的部位活性中心也称活性部位。
多酶体系:由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
寡聚酶:由几十甚至几十个亚基组成,相对分子质量在35000至几百万的酶称为寡聚酶。 16、同工酶:催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构,理化性质和免疫学性质不同的组酶。
酶的比活力:又称比活性,是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位。
别构效应:当调节物与酶分子上的相应部分结合后,引起酶的构像改变而影响酶的催化活性,这种作用叫变构效应又称别构效应。
别构酶:即变构酶,是重要的调节酶,其分子除了含结合部位和催化部位,还有调节部位 调节部位可与调节物结合,改变酶分子的构变,并引起酶催化活性的改变。
逆转录酶：能使RNA逆转录成DNA的酶，称为逆转录酶。该酶又称为RNA指导的DNA聚合酶。
共价调节酶:是体内调节酶活性的又一重要的酶,有些酶分子的某些氨基酸残基能够与某些团基发生可逆的共价结合,从而引起酶活性的变化,这类酶称共价调节酶。
变构调节 (allosteric regulation)：小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节或别构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使
酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。
化学修饰调节：（chemicalmodification）酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。
酶的变构效应：当小分子的变构剂与酶活性中心以外的调节亚基结合后，使酶的空间构象发生改变，从而影响酶的活性，这种现象称为酶的变构效应。
酶的变构调节：某些物质（变构剂）能与酶分子上的非催化部分结合，诱导酶蛋白分子构象发生改变而改变其活性。
酶的化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化发生化学变化，从而导致酶活性改变。
结合酶：由蛋白质和非蛋白质部分所组成的酶。
单纯酶：仅有氨基酸所组成的酶，没有非蛋白质的部分。
维生素：是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物供给的一组小分子有机化合物。
微量元素：每人每日的需要量在100mg以下的元素。
脂溶性维生素：是一类不溶于水、而溶与有机溶剂的维生素，在食物中与脂类共存。
水溶性维生素：是一类易溶于水、在体内不易储存，已从尿中排出的维生素。
DNA印渍技术（Southern blotting）：是将基因组DNA经限制性内切酶消化后进行琼脂糖凝胶电泳，再利用毛细作用将胶中的DNA分子转移到NC膜上进行杂交反应的技术。主要用于基因组DNA的分析。
探针：用同位素、生物素或荧光染料标记DNA分子的末端或全链的一段已知序列的多聚核苷酸称为探针，可用于检测已固定在膜上的DNA或RNA片段的同源序列。蛋白质的检测常用抗体作为探针。
基因芯片：是指采用原位合成或显微打印手段，将数以万计的DNA探针固化于支持物表面上，产生二维DNA探针阵列，然后与标记的样品进行杂交，通过检测杂交信号来实现对生物样品快速、并行、高效地检测或医学诊断。激素水平调节：通过器官或细胞分泌的激素对某代谢进行调节的方式称为激素水平调节
第四章糖代谢
乳酸循环：是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原作用再生成葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用。
发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程。
肝糖原分解：指肝糖原分解为葡萄糖的过程。
糖类: 糖类使多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
糖蛋白: 糖蛋白是一类由糖和多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白。
糖苷: 糖苷是由单糖或寡糖通过糖苷键与配基（如醇类、酚类、醛类或含氮碱等）结合而成的糖衍生物。
糖脂: 是一个或多个单糖残基通过糖苷键与脂类连接而成的化合物是生物膜的组成成分之一。
糖酵解途径:葡萄糖和糖原分子分解至生成丙酮酸的阶段。
糖酵解:在细胞质中,无氧条件下葡萄糖分体成乳酸,并产生ATP的过程,又称糖的无氧分解。
糖的有氧氧化:在有氧条件下,葡萄糖分解生成二氧化碳和水并释放能量的过程。
糖异生:非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
磷酸戊糖途径:在某些组织中,以葡萄糖的6-磷酸为起始物,经过一些列酶促反应,生成二氧化碳,无极磷酸和DADPH。
三羧酸循环:在线粒体中,乙酰COA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸,经历一系列酶促反应重新生成草酰乙酸,而将乙酰COA彻底氧化生成水和二氧化碳,并释放能量。
糖原: 糖原是由葡萄糖组成的非常大的有分支的高分子化合物，是动物体内葡萄糖的储藏形式。
巴斯德效应（Pasteur effect）有氧氧化抑制糖酵解的现象。
第八章生物氧化：
生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程。
细胞色素：是一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类，有特殊的吸收光谱而呈现颜色。
呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链。
氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用。磷氧比；消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数
底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为~
高能化合物：指水解可释放的能量能驱动ADP磷酸化生成ATP的化合物。
解偶联剂：一种使电子传递与ADP磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化合物。
化学渗透学说：是一种理论，认为底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动ADP和磷酸形成ATP的能量。高能键: 水解时能释放5000cal以上自由能的键。
第九章氨基酸代谢
氮平衡：指机体摄入氮与排出氮的对比关系，反映体内蛋白质的代谢情况。
PAPS：是3‘-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸的英文缩写，也称活性硫酸根，其性质比较活泼，可使某些物质形成硫酸酯。
活性甲硫氨酸：也称S-腺苷甲硫氨酸，由甲硫氨酸腺苷转移酶催化甲硫氨酸与ATP作用生成。活性甲硫氨酸可作为甲基供体提供甲基，使受体物质甲基化。
必需氨基酸 (essential amino acid) 指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种。非必需氨基酸：动物体自身能够由简单的前体合成，不需要由饲料供给的氨基酸。
一碳单位 (one carbon unit) 某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
氨基酸代谢库(metabolic pool):食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。
生酮氨基酸（ketogenic amino acid）分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸，共有亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸5种。
生糖氨基酸（glucogenic amino acid）能通过糖异生转变成葡萄糖的氨基酸。
鸟氨酸循环 (orinithine cycle) 尿素生成的过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环，又称尿素循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。
苯酮尿症（phenylketonurics，，，，PKU）是一种常见的氨基酸代谢病，是由于苯丙氨酸代谢途径中的酶缺陷，使得苯丙氨酸不能转变成为酪氨酸，导致苯丙氨酸及其酮酸蓄积并从尿中大量排出。
联合脱氨基作用（transdeamination）转氨与脱氨相偶联而脱出氨基的作用称联合脱氨基作用，亦称转氨脱氨基作用。
肝昏迷：氨进入脑组织，与其中的α-酮戊二酸结合成谷氨酸，也可进一步与谷氨酸结合生成谷氨酰胺。这样，氨可使大脑细胞中的α-酮戊二酸含量减少，导致三羧酸循环减慢，使ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，称为肝昏迷或肝性脑病。
苯丙酮尿症，若肝脏中缺乏苯丙氨酸羟化酶，则体内的苯丙酮酸含量增多，尿中排出量也增多，称为苯丙酮尿症。高氨血症：肝功能严重损害时，尿素合成受阻，血氨升高，称高血氨症。
丙氨酸-葡萄糖循环 (alanine-glucose cycle) 丙氨酸和葡萄糖反复的在肌和肝之间进行氨的转运，故将这一途径称为丙氨酸-葡萄糖循环。
氧化脱氨基（oxidative deamination）氨基酸先经过脱氢生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生α-酮酸和氨，此反应成为氧化脱氨基作用。
转氨基作用 (transamination) 在转氨酶作用下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成α-酮酸的过程。
尿素的肠肝循环血液中的尿素渗入肠道，受肠菌尿素酶水解而生成氨的过程。
γ-谷氨酰基循环 (γ-glutamyl cycle) 指通过谷胱甘肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运的过程。
蛋氨酸循环SAM通过转甲基作用，将甲基转移给甲基接受体后，其本身转变为S-腺苷同型半胱氨酸，进而又转变成同型半胱氨酸，同型半胱氨酸可接受N5-CH3-FH4分子中的甲基再生成蛋氨酸。从蛋氨酸活化为SAM到转出甲基以及再生成蛋氨酸的全过程称为蛋氨酸循环。
甲硫氨酸循环(methionine cycle)：甲硫氨酸和ATP作用转变成S-腺苷甲硫氨酸（SAM），SAM是甲基的直接供体，参与许多甲基化反应，与此同时产生S-腺苷同型半胱氨酸进一步转变成同型半胱氨酸，后者可接受N5—CH3—FH4的甲基重新生成甲硫氨酸，形成一个循环过程称作甲硫氨酸循环。其生理意义是：①SAM提供甲基以进行体内广泛存在的甲基化反应；②N5—CH3—FH4提供甲基合成甲硫氨酸，同时使N5—CH3—FH4的FH4释放，再参与一碳单位的代谢。
嘌呤核苷酸循环：嘌呤核苷酸循环是心肌、骨骼肌的一种重要的脱氨基方式，这种脱氨基作用是通过连续转氨将氨基转移到草酰乙酸分子上，生成天冬氨酸，然后冬氨酸与IMP综合生成腺苷酸代琥珀酸，腺苷酸代琥珀酸裂解后生成延胡索酸和AMP，AMP脱氨生成IMP，IMP再参与循环。
α-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphate shuttle)：在哺乳动物的脑、骨骼肌中，当胞液的NADH较多时，在胞液中磷酸甘油脱氢酶的作用下，使磷酸二羟丙酮还原成磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜胞液侧的磷酸甘油脱氢酶的催化下，氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2。磷酸二羟丙酮可传出线粒体外膜至胞液继续进行穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链同时生成1.5molATP。（1、存在于脑和骨骼肌；2、过程可用图示；
3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化；
4、最终生成1.5molATP）
苹果酸-天冬氨酸穿梭 (malate-asparate shuttle)：该穿梭机制存在于心肌和肝中，胞液中的NADH在苹果酸脱氢酶的作用下，使草酰乙酸还原生成苹果酸，后者通过线粒体内膜上的α-酮戊二酸载体进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成2.5molATP。线粒体内的草酰乙酸经谷草转氨酶的作用生成天冬氨酸，后者经酸性氨基酸载体转运出线粒体，再转变成草酰乙酸，继续进行穿梭。（1、存在于肝和心肌；2、过程可用图示；3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化；4、最终生成2.5molATP）
蛋白质的腐败作用（putrefaction of protein）：蛋白质消化过程中，一部分不被消化，一部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及消化产物的分解，称为蛋白质的腐败作用。
第十一章含氮小分子的代谢
名词解释：
氮平衡:指正常人摄入氮等与排出氮，反映正常人的蛋白质代谢情况。
转氨基作用:在转氨酶作用下，一种氨基酸的α－氨基转移到另一种α－酮酸上生成新的氨
基酸，原来的氨基酸则转变为α－酮酸，此过程成为转氨基作用。
联合脱氨基作用:指氨基酸与α－酮酸和谷氨酸，经L－谷氨酸脱氢酶作用生产游离氨和α－酮戊二酸的过程，是转氨基作用和L －谷氨酸氧化脱氨基作用联合反应。
嘌呤核苷酸循环:指骨骼肌中存在的一种氨基酸脱氨基作用方式，即通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基的作用。
尿素循环:尿素循环即鸟氨酸循环，是将有毒的氨转变为无毒的尿素的循环。肝脏是尿素
合成的重要器官。
嘌呤核苷酸的从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、二氧化碳等小分子物质为原料，经过一系列酶促反应合成的过程。
嘌呤核苷酸的补救途径：是利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程合成的途径。
胆汁酸的肝肠循环（bile acid enterohepatic circulation）：在肝细胞合成的初级胆汁酸，随胆汁进入肠道，
协助脂类物质的消化吸收后，受肠菌作用转变为次级胆汁酸。肠道中各种胆汁酸约95%被肠道重吸收经门静脉入肝，并同新合成的胆汁酸一起再次被排入肠道，这一过程被称为胆汁酸的肠肝循环。意义：将有限的胆汁酸反复利用以满足人体对胆汁酸的生理需要。
胆素原的肠肝循环(bilinogen enterohepatic circulation):肠道中有少量的胆素原可被肠粘膜细胞重吸收，经门静脉入肝，其中大部分再随胆汁排入肠道，形成胆素原的肠肝循环。只有少量经血液循环入肾并随尿排出，胆素原接触空气后被氧化成尿胆素,后者是尿的主要色素。
第十二章物质代谢的联系与调节
第十三章 DNA的生物合成－复制
基因：能够表达和产生蛋白质和RNA的DNA序列，是决定遗传性状的功能单位。
基因：DNA分子功能片断中相应的碱基顺序。
基因组：细胞或生物体的一套完整单倍体的遗传物质的总和。
复制：细胞中的DNA分子必须进行自我复制，将亲代DNA的遗传信息准确地传递到子代DNA分子中，这一过程称为DNA复制。
第二信使：能将细胞外信息转导到细胞内，在细胞内传递特异信号的信号分子。
核糖体：由rRNA与核糖体蛋白共同构成，分为大、小两个亚基。核糖体的功能是作为细胞内蛋白质的合成场所。在核糖体中，rRNA和核糖体蛋白共同为mRNA、tRNA与氨基酸的复合物、翻译起始因子、翻译延长因子等多种参与蛋白合成过程的分子提供了识别和结合部位。
多聚核糖体：一条mRNA分子可以同时结合多个核糖体，形成一串核糖体，成为多聚核糖体。
反义核酸：同某种天然的信使RNA（mRNA）反向互补的RNA分子称为反义核酸（反义RNA）。
A site:A部位也称氨酰基部位或受位,主要位于核糖体大亚基上,是接受氨酰基-tRNA的部位。
P site:P部位又称肽酰基部位或供位,主要位于核糖体小亚基上,是肽酰基-tRNA移交肽链后,tRNA释放的部位。端粒：是指真核生物染色体线性DNA分子末端膨大成粒状的结构，像两顶帽子那样盖在染色体两端，因而得名。端粒在维持染色体的稳定性和DNA复制的完整性有重要作用。
点突变：DNA分子上一个碱基的变异，可分为转换和颠换两种。
半保留复制（semiconservative replication）DNA的复制方式，亲代双链分离后，每条单链均作为新链合成的模板。因此，复制完成时将有两个子代DNA分子，且每个分子的核苷酸序列均与亲代分子相同。
拓扑异构酶DNA拓扑异构酶是存在于细胞核内的一类酶，能够催化DNA链的断裂和结合，从而控制DNA的拓扑状态，以克服DNA复制过程中解链时产生的扭结现象。
复制叉（replication fork）DNA复制时在DNA链上通过解旋、解链和SSB蛋白的结合等过程形成的Y字型结构称为复制叉。在复制叉处，作为模板的双链DNA解旋，同时合成新的DNA链。
黏性末端：限制性核酸内切酶交错切割双链DNA，产生具有数个特定碱基的单链尾巴，称为黏性末端。
解链温度melting temperature:双链DNA 融解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。
端粒酶（telomerase）是基本的核蛋白逆转录酶，可将端粒DNA加至真核细胞染色体末端。
限速酶（关键酶）：是指在整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，而且还可改变代谢方向。
前导链（leading strand）与复制叉移动的方向一致，通过连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。
后随链（lagging strand）与复制叉移动的方向相反，通过不连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。
互补链：按照核酸中碱基互补的原则，两条核苷酸单链在一定条件下能相互作用，形成双链核苷酸链，它们彼此之间称为互补链。
有义链：DNA双链在转录过程中与转录形成的mRNA序列相同（T对应U）的那条单链叫做有义链或正义链（sense strand）。
反义链：基因的DNA双链中，转录时作为mRNA合成模板的那条单链叫做模板链或反义链
终止因子，1D(Rho)因子分子量为50000，在体内以四聚体形式存在，主要是帮助RNA聚合酶识别模板上的终止信号，停止转录，故又称终止因子。
cDNA链：在逆转录酶的作用下，以4种dNTP为底物，利用RNA作为模板，合成一条与模板互补的DNA链，称cDNA链。
单顺反子（monoc istron）：真核基因转录产物为单顺反子，即一条mRNA模板只含有一个翻译起始点和一个终止点，因而一个基因编码一条多肽链或RNA链，每个基因转录有各自的调节元件。
多顺反子：原核细胞中，数个结构基因串联排列成一个转录单位，转录生成的mRNA可编码几种功能相关的蛋白质，称为多顺反子
单顺反子：真核细胞的一个mRNA分子只编码一种蛋白质，称为单顺反子
半不连续复制 (Semi-ondisctinuousreplication) DNA复制的基本过程，指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。
Klenow片段（Klenow fragment） E.coli（大肠杆菌）DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA聚合酶Ⅰ的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性，但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。
引发体（primosome）蛋白复合体，主要成份是引物酶和DNA解旋酶，是在合成用于DNA复制的RNA引物时装配的。引发体与DNA结合后随即由引物酶合成RNA引物。
转录：以DNA的模板链为模板，以4种NTP为原料，在DNA指导的RNA聚合酶的催化下，按照碱基互补的
翻译是根据遗传密码的中心法则，将成熟的信使RNA分子（由DNA通过转录而生成）中“碱基的排列顺序”（核苷酸序列）解码，并生成对应的特定氨基酸序列的过程。
反转录（reverse transcription）反转录是以反义RNA为模板通过反转录酶合成DNA的过程，也称逆转录，是DNA生物合成的一种特殊方式。
滚环复制（rolling-circle replication）噬菌体中常见的DNA复制方式。亲代DNA的一条链在复制起点处被切开，其5ˊ端游离出来。这样，DNA聚合酶Ⅲ便可以将脱氧核糖核苷酸聚合在3ˊ-OH端。当复制向前进行时，亲代DNA上被切断的5ˊ端继续游离下来，并且很快被单链结合蛋白所结合。因为5ˊ端从环上向下解链的同时伴有环状双链DNA环绕其轴不断的旋转，而且以3ˊ-OH端为引物的DNA生长链则不断地以另一条环状DNA链为模板向前延伸，因而称为滚环复制。
双向复制（bidirectional replication） DNA合成时从一个单独的复制起始点上形成两个复制叉，然后相背而行，这种复制方式称为双向复制
冈崎片段:DNA双链中，合成方向与复制叉移动方向不同的单链，其在合成时，先形成小的DNA片段，称为冈崎片段
滞后链DNA的两条链是反向平行，而DNA两条单链的复制方向是从5’→3’端方向，所以一条单链的合成方向与复制叉移动方向相反，是不连续合成的，其先合成一个个片段然后再连接成链。这条单链称为滞后链
中间产物学说：中间产物学说是目前公认的用来解释酶降低活化能、加速化学反应的原理的学说。该学说认为，在酶促反应中，底物先与酶结合形成不稳定的中间物，然后再分解释放出酶与产物。酶和底物形成过渡态的中间物时，要释放出一部分结合能，从而使得过渡态的中间物处于较低的能及，使整个反应的活化能降低。
第十四章 RNA的生物合成－转录
一名词解释
转录单位：DNA链的转录起始于DNA模板的一个特殊起点，并在一终点处终止，此转录区域称为转录单位。一个转录单位可是一个基因，也可是多个基因。
断裂基因：真核生物的基因内部编码序列被非编码序列相间隔，这种基因结构成为短裂基因
内含子：真核生物的断裂基因中的非编码序列称为内含子。其转录产生的RNA片段在RNA的修饰过程中被剪切掉。外显子：真核生物的断裂基因中的编码序列称为外显子。其转录产生的RNA片段在RNA的修饰过程中保留下来并
编码肽链。
启动子：在基因上游的特殊碱基序列，一般包括RNA聚合酶的识别、结合位点和转录的起始位点。
不对称转录：对于某个基因来说，在转录进行时，DNA双链中只有一条链可作为模板，指导合成与其互补的RNA，此DNA链称模板链，另一条链不能作为转录的模板称为编码链。但同一个DNA分子不同基因的模板链并不是全在同一条DNA单链上，这种转录方式称为不对称转录。
遗传密码：mRNA分子上从5'→3'方向，由起始密码子AUG开始，每3个核苷酸组成的三联体，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码，也叫密码子。
密码子：mRNA分子上，相邻的三个核苷酸组成三联体，它对应于一个氨基酸，此三联体称密码子。
反密码子：存在于tRNA的反密码环中，可与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补，从而tRNA能将氨基酸携带至核糖体上参与蛋白质合成。
摆动配对：mRNA分子上的密码子和tRNA分子上的反密码子配对结合时，密码子的第3个碱基和反密码子的第一个碱基结合是不严格遵照碱基互补原则的，此现象称摆动配对。
分子病：由于DNA分子上基因的遗传性缺陷，引起mRNA异常和蛋白质合成障碍，导致机体结构和功能异常所致的病症称为分子病。
信号肽：未成熟分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列。有碱性N末端区、疏水核心区及加工三个区段。
基因表达：遗传遗传信息从DNA传递给RNA和以mRNA为模板翻译成蛋白质的过程。
基因表达调控：指对基因组中某一个基因或一些功能相近的基因表达开启、关闭和表达强度的调节。其调控可发生在多级水平，以转录水平的调节最重要。
基因组：指含有一个生物体生存、发育活动和繁殖所需要的全部遗传信息的整套核酸。
管家基因：某些基因产物对生命过程都是必需的或必不可少的。这类基因在一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达，通常被称为管家基因。
顺式作用元件：是指可影响自身基因表达活性的真核DNA序列。分为启动子、增强子及沉默子等。
反式作用元件：为一类细胞核内蛋白质因子，主要功能是使基因开放或关闭，通过与特异的顺式作用元件相互作用，反式激活另一基因的转录，故称反式作用因子。
增强子：远离转录起始点（1~30kb），增强启动子转录活性的DNA序列，其发挥作用的方式通常与方向、距离无关。
结构基因是一类编码蛋白质或RNA的基因
调节基因regulator gene ：控制另一些远离基因的产物合成速率的基因。
高度重复顺序（highly repetitivesequenc e），由较短的顺序105—107次直线连结而成，其中含随体DNA 等。
中等程度的重复顺序（moderately repetitive sequence），为有300—500个核苷对的大致相同的顺序
单拷贝基因：基因组中仅出现一次的基因称单拷贝基因，多为编码蛋白质的结构基因。
单拷贝DNA就是单一序列，就是说这段DNA序列的碱基组成及排列顺序在整个基因组里是唯一的,没有其他序列与之相同, . 常常构成为蛋白编码的结构基因，更确切的说是外显子部分
中心法则：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代 通过转录和翻译将遗传信息传递给蛋白质分子 从而决定生物体的表型。DNA的复制、转录和翻译过程就构成了遗传学的中心法则 DNA处于生命活动的中心 。
反中心法则：在RNA病毒中 其遗传信息贮存在RNA分子中 遗传信息的流向是RNA通过复制 将遗传信息由亲代传递给子代 通过反转录将遗传信息传递给DNA 再由DNA通过转录和翻译传递给蛋白质。第十五章蛋白质的生物合成－翻译
第十六章基因表达的调节
概念：
基因表达：是指基因转录成mRNA ，然后进一步翻译成蛋白质的过程。
结构基因；可被转录为mRNA，并被翻译成各种具有生物功能的蛋白质的DNA序列。
调节基因；某些可调节控制结构基因表达的DNA序列。
操纵子；原核生物基因能表达的调节序列或功能单位，有共同的控制区和调节系统，它
包括结构基因和控制部位。
负调节指开放的乳糖操纵子可被调节基因能的编码产物阻遏蛋白所关闭。
分解代谢产物阻抑；当大肠杆菌利用完葡萄糖后再激活乳糖操纵子，从而利用乳糖继续生长。
反义RNA：指能与mRNA互补结合从而阻断mRNA翻译的RNA分子，它是反义基因和／或基因的反义链转录产物，对基因表达的调节是一种翻译水平的调节。
第十七章核酸技术
概念：
基因诊断：应用DNA重组技术对基因组DNA进行分析，一判断某种遗传疾病
是否存在基因能缺陷。
DNA指纹图谱；由于同一家族的小卫星DNA重复单位含有相同或相似的核心序列。于是用小卫星DNA作为探针，可以同时和同一物种的多种酶切基因组DNA片段杂交，或得具有高度个体特异性的杂交图谱，其特异性向人的指纹一样因人而异故称为DNA指纹文图谱。
转基因技术：指借助于物理、化学或生物学的方法将预先构建好的外源基因表达载体导入细菌、动植物细胞或动物受精卵中，使其与宿主染色体发生整合并一串的过程。
转染：将噬菌体、病毒为载体构建的重组体导入宿主细胞的过程。
DNA的重组；外源DNA片段与载体DNA的连接过程。
hnRNA：hnRNA是核内不均一RNA，是真核细胞mRNA的前体，需经加工改造后，才能成为成熟的mRNA。
第十章脂类代谢
名词解释
脂肪动员：指脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为脂肪酸和甘油病释放入血供其他组
织利用的过程。
脂肪酸的β－氧化：指脂肪酸活化为脂酰CoA，进入线粒体内，在脂肪酸β－氧化多酶复合体催化下，依此进行脱氢、水化、再脱氢和硫解的连续反应，释放出以1分子乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA的过程。酮体：指脂肪酸在肝脏分解氧化时产生的中间产物包括乙酰乙酸、β－羟丁酸和
丙酮三种。
酮血症：当肝中酮体的生成量超过肝外组织对酮体的利用能力时 血中酮体含量就会增加 这种情况称为“酮血症”。
必需脂肪酸：机体不能自行合成，但它们又是构成细胞的成分以及代谢中不可缺少的，必须由饲料中获得的脂肪酸。
血脂：是指血浆中所含的脂质，它包括五种。
酸中毒：人体在某些特殊情况下，（如饥饿或糖代谢障碍），三羧酸循环不能正常进行，
机体所需要的能量只能有脂肪酸分解来共给，这样就产生了大量的酮体，当酸
性的酮体进入血液，引起血液的PH过高
血浆脂蛋白（lipoprotein）血脂与血浆中的蛋白质结合，以血浆脂蛋白的形式存在及运输。
初级胆汁酸（primary bile acid）有肝细胞直接合成的胆汁酸成为初级胆汁酸。
载脂蛋白（apolipoprotein，，，，Apo）血浆脂蛋白中的蛋白质部分
脂类（lipid）脂类是脂肪、类脂及其衍生物的总称，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。
血浆脂蛋白与载脂蛋白：血浆脂蛋白是血脂的存在和运输形式，由血浆中的脂类与载脂蛋白结合形成。载脂蛋白是指脂蛋白中的蛋白质部分。
脂肪动员：脂库中贮存的脂肪，在脂肪酶的作用下，逐步水解为游离脂肪酸和甘油，以供其他组织利用和过程称为脂肪动员。
必需脂肪酸：维持机体生命活动所必需，但体内不能合成，必须由食物提供的脂肪酸。
酮症：脂肪酸在肝脏可分解并生成酮体，但肝细胞中缺乏利用酮体的酶，只能将酮体经血循环运至肝外组织利用。在糖尿病等病理情况下，体内大量动用脂肪，酮体的生成量超过肝外组织利用量时，可引起酮症。此时血中酮体升高，并可出现酮尿。
脂肪肝：在肝细胞合成的脂肪不能顺利移出而造成堆积，称为脂肪肝。
脂类与类脂：脂类是脂肪和类脂的部称；类脂是一类物理性质与脂肪相似的物质，主要有磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇酯等。
胆固醇逆向转运：HDL在LCAT、apoA I及CETP（胆固醇酯转运蛋白）等的作用下，将胆固醇从肝外组织转运到肝脏进行代谢，这个过程叫胆固醇的逆向转运。
LPL：脂蛋白脂肪酶。可催化乳糜微粒、极低密度脂蛋白中的三酰甘油及磷脂逐步水解，产生甘油、脂肪酸及溶血磷脂等。
LCAT：血浆卵磷脂胆固醇脂酰转移酶。可催化将卵磷脂的2位脂酰基转移至胆固醇3位羟基生成溶血卵磷脂及胆固醇脂的反应。
ACAT：脂酰辅酶A胆固醇脂酰转移酶。分布于细胞内质网，能将脂酰辅酶A上脂酰基转移至游离胆固醇的3位羟基上，使胆固醇酯化。
2,3BPG支路(2，3BPG)：分支点是1,3-二磷酸甘油酸(1,3-BPG)。正常情况下，2,3-BPG对BPG变位酶的负反馈作用大于对3-磷酸甘油酸激酶的抑制作用，所以2,3-BPG旁路仅占糖酵解的15%～50%，2,3-BPG磷酸酶的活性较低，2,3-BPG的生成大于分解，造成红细胞内2,3-BPG升高。2,3-BPG虽然也供能，但主要是调节血红蛋白的运氧功能。
生物转化作用（Biotransformation）：机体将来自体外的非营养物质在肝脏进行氧化、还原、水解和结合反应，使这些物质生物活性或毒性降低甚至消除，这一过程称为生物转化作用。生物转化的对象包括内源性的激素、胺类等和外源性的药物、毒物等非营养物质。肝是主要器官，但在肺、肾、胃肠道和皮肤也有一定生物转化功能。意义：对体内的非营养物质进行转化，使其灭活或解毒；更为重要的是可使这些物质的溶解度增加，易于排出体外。
生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
1.糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳 酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程 2.糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程成为糖原的合成。糖原的分解是指由糖原 分解成葡萄糖的过程 3.糖异生：由非糖类物质合成葡萄糖的过程 4.有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底 氧化成CO2和H2O，并释放大量能量 5.三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，柠檬酸再经过一系 列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环 6.血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖 7.血脂：血浆中脂类的总称，主要包括甘油三酯，磷脂，胆固醇和游离脂肪酸 8.血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式（一类由脂肪，磷脂，胆固醇 及其酯与不同的载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体。包括CM,VLDL,LDL,HDL） 9.脂肪动员：脂肪内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全 身各组织氧化利用的过程 10.酮体：包括乙酰乙酸，B—羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物 11.必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成， 必须由食物来供给。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸 12.必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸。包括：异亮 氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸 13.蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺 少的必须氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用 14.转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的a-氨基转移到一个a-酮酸的羰基 位置上，生成相应的a-酮酸和新的a-氨基酸。该过程只发生氨基转移，不产生游离的氨气 15.一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称 为一碳单位 16.密码子：从mRNA编码区5’端到3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱 基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。（共有64个密码子，其中有61个密码子编码20中氨基酸，另三个密码子代表终止信号） 17.中心法则：中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转 录和翻译的过程，以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。 18.半保留复制：当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板， 按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA和一股新生DNA 链，这种复制方式称为半保留复制（半保留复制是DNA复制最重要的特征） 19.逆转录：是以RNA为模板，以dNTP为原料，由逆转录酶催化合成DNA的过程，该过 程的信息传递方向是RNA到DNA 20.转录：是指生物体按照碱基互补配对的原则把DNA碱基序列转化为RNA碱基序列， 从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程 21.启动子：原核生物和真核生物基因的启动均是由RNA聚合酶结合位点，转录起始位 点及控制转录起始的其他调控序列组成，是启动转录的特异序列
生物化学名词解释全
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)
生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收