生物化学资料
食物中摄入的生物大分子在进入细胞进行分解代谢之前有一个消化和吸收的过程。在各种水解酶的作用下，蛋白质、脂质、多糖和核酸被降解成各自的组成单位，再通过吸收或运输进入细胞被进一步分解。
绝大多数动物消化道缺乏水解β-1，4糖苷键的酶，因此纤维素就无法被水解利用。而带有α-1，4糖苷键的淀粉和糖原则可以在消化道分泌的各种α-糖苷酶催化下被最终水解成葡萄糖单位。单糖进入细胞被吸收的过程是运输蛋白介导的，至少有Na+-单糖共运输蛋白系统和不依赖于Na+的易化扩散运输系统参与催化单糖从肠腔进入小肠上皮细胞的过程。
脂在消化过程中需要由胆囊分泌的胆汁酸（盐）进行增溶。在胆汁酸（盐）的帮助下，大脂滴被分散成小的脂滴，此过程被称为乳化，这大大提高了脂水解效率。吸收需要形成胶束结构，当胶束遇到肠细胞的刷状缘时，脂即被吸收。在肠细胞内，被吸收的脂肪和磷脂在内质网和高尔基体重新被合成并与其他脂和载脂蛋白一起形成乳糜微粒，进入乳糜管，最后汇入血流。
消化道内参与蛋白质消化的蛋白酶起初以酶原的形式被分泌，然后被水解激活。经过蛋白酶消化，食物中的蛋白质在小肠内主要水解成寡肽。寡肽在小肠刷状缘上的肽酶催化下进一步被水解成游离的氨基酸和更小的小肽。小肠上皮细胞面向肠腔的细胞膜上至少有四类依赖于Na+的氨基酸运输蛋白，分别运输酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸和脯氨酸进入胞内。小肠上皮细胞不需要Na+也能有效吸收二肽和三肽，一旦它们进入胞内，很快被细胞质的肽酶水解成自由的氨基酸。
食物中的核酸在消化道中受到核酸酶的作用会被消化成为核苷酸。带有负电荷的核苷酸需要被在回肠上皮细胞上的与膜结合的核苷酸酶和核苷酶进一步水解成能够被吸收的核糖、碱基和磷酸基团。吸收的过程为主动运输。
真菌也能利用细胞外消化和吸收从环境获取营养。实际上真菌分泌各种消化酶，以便将它们周围的蛋白质、脂肪和糖类水解成为可以被其细胞吸收的氨基酸、FFA、甘油和单糖等。
糖酵解几乎发生在所有细胞，通过糖酵解，葡萄糖或者其他单糖在没有氧气的参与下被氧化成为丙酮酸，并产生NADH和少量ATP。
糖酵解在细胞液中进行，共有十步反应，可划为两个阶段，前五步为引发阶段，葡萄糖与两分子ATP反应，通过磷酸化、异构化、再次磷酸化，形成果糖-1，6-二磷酸，每次磷酸化都需要ATP。果糖-1，6-二磷酸再转变为甘油醛-3-磷酸。甘油醛-3-磷酸再进入第二阶段即产能阶段。在甘油醛-3-磷酸脱氢酶作用下，甘油醛-3-磷酸经历氧化和磷酸化生成甘油酸-1，3-二磷酸和NADH。在这步反应中，砷酸能代替磷酸参与反应，生成不稳定化合物，导致氧化和底物水平磷酸化的解偶联。在磷酸甘油酸激酶的作用下，甘油酸-1，3-二磷酸的高能磷酸基团转移到ADP分子上生成一分子ATP，同时生成一分子3-磷酸甘油酸。3-磷酸甘油酸在磷酸甘油酸变位酶的催化下，转变为2-磷酸甘油酸。后者由烯醇化酶催化形成PEP。在丙酮酸激酶的作用下，PEP将高能磷酸基团转移给ADP 形成另一分子ATP和丙酮酸。
在糖酵解过程中，第一步、第三步和第十步为不可逆反应。催化这三步反应的酶是己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。这三种激酶在催化过程中，表现出典型的“诱导契合”效应。磷酸果糖激酶是哺乳动物糖酵解途径的主要调节酶。它的活性受到高浓度ATP和柠檬酸的抑制，果糖-2，6-二磷酸和AMP的激活。己糖激酶受葡糖-6-磷酸抑制。丙酮酸激酶受高浓度ATP和Ala的抑制，由果糖-1，6-二磷酸激活。血液中的葡萄
糖水平下降能引起丙酮酸激酶的磷酸化，导致其活性降低。
糖酵解第一阶段，每一个葡萄糖分子消耗2分子ATP，在第二阶段，每分子甘油醛-3-磷酸产生两分子ATP，因此，通过糖酵解，一分子葡萄糖净产生两分子ATP。
在无氧条件下，为使甘油醛-3-磷酸继续氧化，必须NADH重新氧化成NAD+。在动物和某些微生物体内，乳酸脱氢酶催化丙酮酸生成乳酸，而某些微生物体则将丙酮酸转变为乙醇和CO2。
在有氧条件下，丙酮酸可进入线粒体被丙酮酸脱氢酶系氧化脱羧成为乙酰CoA，NADH 则可以通过线粒体内膜上的穿梭系统进入呼吸链氧化放能。
除葡萄糖外，其他六碳糖，如果糖，半乳糖，甘露糖都是通过转变为糖酵解途径的中间产物进入酵解途径。
有氧条件下，葡萄糖的分解并不停止在丙酮酸，而是继续进行有氧分解，最后生成CO2和水，它所经历的途径分为两个阶段，分别为TCA循环和氧化磷酸化。TCA循环是糖、脂肪酸和氨基酸最后分解的共同途径，这一循环的中间体还可作为许多生物合成的前体。
TCA循环在线粒体中进行。丙酮酸进入TCA循环前需通过四步反应先转变为乙酰辅酶A。参加TCA循环的酶共有9种。柠檬酸合酶催化乙酰辅酶A与草酰乙酸反应生成柠檬酸，该酶依次与底物草酰乙酸、乙酰辅酶A和水结合，前后发生两次构象变化，是一个有序的动态催化反应。它是TCA循环中的限速酶，活性受ATP、NADH、琥珀酰辅酶A和脂酰CoA等的抑制。氟乙酰CoA可在它的催化下与草酰乙酸反应生成氟代柠檬酸，而氟代柠檬酸抑制下一步反应。顺乌头酸酶催化柠檬酸与异柠檬酸的互变。异柠檬酸脱氢酶催化异柠檬酸生成α-酮戊二酸，它也是一个变构调节酶，受NAD+和ADP激活，NADH和ATP抑制。α-酮戊二酸脱氢酶复合体与丙酮酸脱氢酶复合体类似，受ATP、产物琥珀酰辅酶A和NADH的抑制，但不受磷酸化与去磷酸化的调节。琥珀酰辅酶A合成酶催化琥珀酰辅酶A和GDP或ADP及Pi发生底物水平磷酸化产生一个GTP或ATP和琥珀酸。琥珀酸脱氢酶是TCA循环中唯一的一个存在于线粒体内膜的酶，催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸和FADH2，丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。延胡索酸酶催化延胡索酸水合生成L-苹果酸。L-苹果酸和NAD+在苹果酸脱氢酶作用下，生成草酰乙酸和NADH，完成了一次循环。
TCA循环是生物体主要的分解代谢途径，能产生更多的能量货币，其中间产物有的可作为很多合成代谢的前体来源，有的可作为别构效应物调节其他代谢途径。TCA循环还能产生CO2，调节体液的酸碱平衡。
乙醛酸循环只存在于植物和微生物中，此循环可导致偶数脂肪酸净转变为葡萄糖。
磷酸戊糖途径是葡萄糖分解的另一条重要途径，发生在细胞液，一般可将其全部反应划分为氧化相和非氧化相。
氧化相包括三步反应，葡糖-6-磷酸和NADP+在葡糖-6-磷酸脱氢酶的作用下生成内酯和NADPH，这一步是戊糖磷酸途径的调控步骤，葡糖6磷酸脱氢酶受到产物NADPH的竞争性抑制。内酯被内酯酶水解为葡糖-6-磷酸。后者与另一分子NADP+在葡糖-6-磷酸脱氢酶作用下，生成核酮糖-5-磷酸和NADPH。
非氧化相由5步非氧化的可逆反应组成，由异构酶、转酮酶和转醛酶催化，转酮酶需要TPP作为辅酶，反应的性质是异构或分子重排。通过此阶段的反应，6分子戊糖转化成5分子己糖。非氧化相存在的目的是将戊糖-5-磷酸转变为糖酵解的中间物(果糖-6-磷酸或甘油醛-3-磷酸)，从而将戊糖磷酸途径与糖酵解途径联系起来。
根据细胞对NADPH、核糖和ATP的需要不同，磷酸戊糖途径能以四种不同的模式存在。
磷酸戊糖途径的主要生理功能是产生NADPH，提供生物合成的还原剂，以及产生5-磷酸核糖作为核苷酸合成的前体。
糖异生指以非糖类物质作为前体净合成葡萄糖。非糖物质包括乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、某些氨基酸和所有TCA循环中间产物等，但不包括偶数脂肪酸。
糖异生途径利用糖酵解的所有逆反应，但需要使用不同的酶克服糖酵解途径中的三步不可逆反应。以丙酮酸为例，它的糖异生首先需要克服糖酵解的最后一步不可逆反应：丙酮酸在丙酮酸羧化酶催化下，消耗一个ATP分子形成OAA；接着，OAA在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下，形成PEP，消耗一分子GTP。形成的PEP可以逆糖酵解而上，直到形成果糖-1，6-二磷酸。在果糖-1，6-二磷酸酶催化下，果糖-1，6-二磷酸C1位的磷酸被水解，产生果糖-6-磷酸，又克服了磷酸果糖激酶催化的不可逆反应。果糖-6-磷酸经逆反应变成葡糖-6-磷酸，后者在葡糖-6-磷酸酶催化下水解成葡萄糖，再次克服了己糖激酶催化的不可逆反应。葡糖-6-磷酸酶位于在肝和肾光面内质网，葡糖-6-磷酸必须先转移到内质网腔才能被水解。
糖异生和糖酵解相互协调，一条途径活跃时，另一条途径就受到抑制。磷酸果糖激酶和果糖-1，6-二磷酸酶是起调控作用的关键酶。调节的手段主要是别构调节。通常作为磷酸果糖激酶的负别构效应物正好是果糖-1，6-二磷酸酶的正别构效应物，反之亦然。
在激烈运动时，肌肉中酵解产生的丙酮酸转变为乳酸以使NAD+再生，乳酸随血液进入肝脏，通过糖异生转变为葡萄糖，又随血液供应肌肉和脑，这个循环称为Cori循环。
光合作用是指生物体利用光能合成有机分子的过程。能够进行光合作用的生物体被称为光合有机体，它们包括绿色植物、藻类、蓝细菌和某些细菌。光合作用不仅作为CO2固定的主要手段，创造了糖类，为生物体提供了食物，而且还是大气中O2的主要来源。
整个光合作用由光反应和暗反应组成。在光反应中，光能被色素捕获并用来直接驱动H2O的氧化，先后有O2的释放、NADP+的还原和ATP的合成；暗反应利用光反应中产生的NADPH和ATP，通过卡尔文循环将CO2同化成糖类。
光反应包括光能的吸收、传递、转化、水的光解、电子传递、NADP+还原和光合磷酸化等反应。光反应在膜上发生，在光合原核细胞中光合膜充满细胞内，在光合真核细胞中光合膜位于叶绿体内的类囊体膜上。吸收光能的色素分为两类：中心色素(特化的叶绿素a)和辅助色素(藻胆素、类胡萝卜素和除特化的叶绿素a以外的其他叶绿素)。辅助色素收集的光能可以传给中心色素，一个光合单位可简单看为是由几百个集光的叶绿素分子和其他色素分子组成的一个天线系统加上具有光化学反应性的中心色素。
光合作用所吸收的光能处在可见光光谱范围，被吸收的光量子有4种去处：以热形式损失、荧光损失、共振能传递和能量转换，在光合系统中主要利用后两种方式。
光合细菌只有一个光系统，而高等植物和藻类具有两个光系统：PSⅠ和PSⅡ。P700是光系统Ⅰ的中心色素，P680是光系统Ⅱ的中心色素，它们都是处于特化蛋白质复合体中的叶绿素a分子二聚体。PSⅠ和PSⅡ通过在类囊体膜上的空间分离来防止激子失窃。
高等植物参与光反应的各成分在类囊体膜上组装成5种复合体，复合体之间存在流动的电子传递体，这与线粒体内膜上的呼吸链很相似。它们包括光系统Ⅰ、光系统Ⅱ、细胞色素b6/f复合体、铁氧还蛋白NADP+还原酶和CF1F0-ATP合酶。前四种复合体与光能的吸收、传递、转化和电子传递以及跨类囊体膜质子梯度的建立和NADP+还原有关，最
后一种复合体是利用质子梯度催化光合磷酸化的酶，它与线粒体内膜上的F1F0-ATP合酶在结构和功能上极为相似。光合磷酸化机制与线粒体中的氧化磷酸化相似。
在C3植物中CO2的固定是由核酮糖-1，5-二磷酸羧化酶催化的，此酶兼有加氧酶的活性。反应发生在叶绿体基质中，第一阶段是CO2固定，产生2分子3-磷酸甘油酸，第二阶段是3-磷酸甘油酸还原为甘油醛-3-磷酸，第三阶段是核酮糖-1，5-二磷酸的再生。
C4植物中CO2的固定涉及两种细胞，叶肉细胞在叶片表面吸收CO2，并用它羧化磷酸烯醇丙酮酸生成草酰乙酸，然后通过转变为苹果酸或天冬氨酸被转运到维管束鞘细胞，在这里脱羧生成产物丙酮酸，产生的CO2进入与C3植物中完全相同的途径被固定。光合作用中的光呼吸会消耗O2和部分光合作用固定的碳，降低光合作用的效率，C4植物通过上述方式，阻止氧气和核酮糖-1，5-二磷酸羧化酶接触，从而降低了光呼吸，提高了光合效率。在景天科植物中存在一种景天酸代谢，它们在夜间吸收CO2生成苹果酸后储藏在液泡中，至白天释放，脱羧产生CO2和丙酮酸，CO2的浓缩和糖类的合成发生在同一细胞、不同时间。
糖原是动物体内葡萄糖的主要储存形式，其降解需要糖原磷酸化酶、糖原脱支酶和磷酸葡糖变位酶。糖原磷酸化酶以磷酸吡哆醛作为辅基，从糖原分子的非还原性末端依次断下一个葡萄糖单位，直到糖原分支点前4个葡萄糖残基处。糖原脱支酶先将分支前以α-1，4-连接的三个葡萄糖残基转移到另一个分支的非还原性末端的葡萄糖残基上或核心链上，接着，它的另一种催化作用将暴露出的α-1，6-糖苷键分解。最后磷酸葡糖变位酶将磷酸化酶的产物葡糖-1-磷酸转变为葡糖-6-磷酸。在肝脏中，葡糖-6-磷酸由磷酸酶转变为葡萄糖进入血液。
糖原合成需要UDP-葡糖焦磷酸化酶、糖原合酶和糖原分支酶。UDP-葡糖焦磷酸化酶催化葡糖-1-磷酸和UTP反应，生成UDP-Glc和焦磷酸。糖原合酶催化UDP-Glc与糖原的非还原性末端葡萄糖残基形成α-1，4-糖苷键，它的催化需要糖原素或者核心糖原为引物。分支酶将糖原链上以α-1，4-糖苷键相连的7个葡萄糖单位一齐转移到同一个或另一糖原分子上新的位置以α-1，6-糖苷键相连形成分支。
磷酸化酶和合酶分别是糖原分解和合成的限速酶。两种酶均可以通过可逆的磷酸化方式进行调节，磷酸化酶的磷酸化形式有活性，去磷酸化形式无活性，而合酶正好相反。AMP对磷酸化酶有别构调控作用，磷酸化酶a和磷酸化酶b都R和T两种状态，当AMP 浓度很高时，磷酸化酶b由于与AMP结合，构象由T态转为R态，通过进一步磷酸化转变为磷酸化酶a，使酶完全处于活化的R态。此外，肌肉细胞中的磷酸化酶还受到Ca2+的激活。
葡萄糖对肝脏中糖原代谢起着特殊的调控作用，肝脏中的磷酸化酶a是葡萄糖浓度的感受器，葡萄糖与磷酸化酶a结合后，使磷酸化酶a从R态转变为T态，而T态的磷酸化酶更容易发生去磷酸化反应。
糖原累积症种类很多，主要是由于先天缺少糖原代谢中的某种酶。
脂肪酸的氧化分为α- 氧化、β- 氧化和ω- 氧化，其中β- 氧化是主要的方式。
脂肪酸的β- 氧化由六步反应组成：脂肪酸的活化、脂酰CoA的转运、脱氢、加水、再脱氢和硫脂解。脂肪酸的活化形式为脂酰CoA，催化活化反应的酶是脂酰CoA合成酶。每激活一分子游离的脂肪酸需要消耗两分子ATP。
长链的脂酰CoA不能直接透过线粒体内膜，需要专门的转运系统将细胞液的脂酰CoA转变为基质内的脂酰CoA，其成员包括：CPT-I、转位酶和CPT-Ⅱ。CPT-I位于线粒体外膜，负责催化将进入膜间隙的脂酰CoA上的脂酰基被转移到肉碱的β-羟基上，形
成脂酰-肉碱，而游离出来的CoA返回到细胞液。随后脂酰-肉碱在内膜上转位酶帮助下，进入基质并在位于内膜基质一侧的CPT-Ⅱ的催化下将脂酰基转移到基质CoA的巯基，重新生成脂酰CoA，而肉碱又经转位酶反向运输出基质。
脂酰CoA在线粒体基质不断发生脱氢、加水、再脱氢和硫脂解反应，直到其碳链完全氧化裂解成乙酰CoA。在反应中形成的NADH和FADH2进入呼吸链，而乙酰CoA进入TCA 循环进一步氧化分解。1分子软脂酸经过7轮β- 氧化循环可以产生106分子ATP。奇数脂肪酸的先是偶数脂肪酸一样进行β- 氧化直到丙酰CoA出现为止。丙酰CoA先后在丙酰CoA羧化酶、甲基丙二酸单酰CoA差向异构酶或甲基丙二酸单酰CoA变位酶的催化下，最终转变为琥珀酰CoA，后者可进入TCA循环被进一步氧化分解。
不饱和脂肪酸一开始照常进行β- 氧化，只是当顺式的双键进入β位以后，需要烯脂酰CoA异构酶改变双键的位置和性质，才能继续进行β- 氧化。如果是多不饱和脂肪酸，还需要2，4-二烯脂酰CoA还原酶的帮助。
大于18个碳原子的脂酰CoA可以进入过氧化物酶体或乙醛酸循环体进行β- 氧化。与线粒体内发生的β- 氧化不同的是，催化第一步反应的酶是脂酰CoA氧化酶。该酶将脂酰CoA失去的电子经过FAD交给O2，形成H2O2，不产生ATP。当碳链被缩短到6～8个碳原子以后，需要进入线粒体才能继续进行β- 氧化。乙醛酸循环体内的β- 氧化酶系可将脂酰CoA完全分解为乙酰CoA。
脂肪酸的α- 氧化是指发生在α- 碳原子上的氧化，像植烷酸这样的脂肪酸因它的β- 碳原子被甲基封闭住而难以直接进行β- 氧化，必须先通过α- 氧化去除1个碳原子以后才可以进行β- 氧化。α- 氧化直接在游离的脂肪酸上进行，它并不需要激活，不产生ATP，既可以发生在内质网，也可以发生在线粒体或过氧化物酶体。脂肪酸的ω- 氧化发生在它的ω- 碳原子上，被氧化的脂肪酸不需要活化，参与ω- 氧化的酶主要位于内质网上，为混合功能加氧酶。
在饥饿、禁食或某些病理状态下，脂肪酸在肝细胞的线粒体基质可转变成酮体——丙酮、乙酰乙酸和D-β-羟丁酸。参与酮体合成的酶有硫解酶、β- 羟-β- 甲基戊二酸单酰CoA合酶、HMG-CoA裂合酶和D-β- 羟丁酸脱氢酶。酮体产生以后离开肝细胞进入血液，随着血液循环到达肝外组织，其中丙酮经肺呼出体外，而另外两种酮体可重新转变为乙酰CoA并进入三羧酸循环氧化放能。肝细胞因为缺乏β- 酮酰CoA转移酶或乙酰乙酸硫激酶，所以不能将酮体再转变为乙酰CoA。如果酮体产生过多将会引起酮症，甚至出现酸中毒。
脂肪酸合成与β- 氧化在反应的场所、酶学、电子受体或供体、脂酰基的载体或二碳单位的形式等方面都具有显著的差别。
脂肪酸合成的前体为乙酰CoA。真核细胞生成乙酰CoA的反应主要发生在线粒体基质，乙酰CoA需要先在基质内与草酰乙酸缩合成柠檬酸，再经内膜进入细胞液。一旦柠檬酸进入细胞液，其中的柠檬酸裂合酶催化它裂解成乙酰CoA和草酰乙酸，草酰乙酸可以经过苹果酸和丙酮酸中间物重新转变为基质内的草酰乙酸。
乙酰CoA的活化由乙酰CoA羧化酶催化。原核细胞的乙酰CoA羧化酶由三个亚基组成，分别具有生物素载体、生物素羧化酶和转羧基酶的功能；真核细胞的乙酰CoA羧化酶是一条多肽链同时具有三种功能。
参与脂肪酸合成的蛋白质或酶通称为脂肪酸合酶，它包括：脂酰基载体蛋白；乙酰CoA:ACP转脂酰基酶；丙二酸单酰CoA:ACP转脂酰基酶；β- 酮脂酰ACP合酶；β- 酮脂酰ACP还原酶；β- 羟-ACP脱水酶；烯脂酰ACP还原酶；硫酯酶。
细菌和植物体内的脂肪酸合酶为多酶复合体；哺乳动物的脂肪酸合酶为多功能酶，由两个相同的亚基头尾相连，每一个亚基同时具有7个酶活性和ACP的功能。ACP在脂肪酸合成中的功能是与CoA相似作为脂酰基的载体。
脂肪酸合酶催化的一个二碳单位的延伸共有六步反应组成：引发反应、活化的“二碳单位”的装载、缩合、还原、脱水和再还原。以后每增加一个二碳单位并循环一次，直到形成软脂酸。
机体内其他脂肪酸主要是通过各种修饰反应产生的，修饰反应有延伸和去饱和，分别由延伸酶和去饱和酶催化。动物细胞去饱和能力的不足才导致某些脂肪酸成为必需脂肪酸。
奇数脂肪酸既可以通过α- 氧化从偶数脂肪酸转变而成，还可以直接合成。但直接合成的引物是丙酰CoA。
脂肪酸分解代谢的主要调控位点在脂酰CoA跨线粒体内膜进入基质，受到调节的限速酶是CPT-I，丙二酸单酰CoA能够抑制该酶的活性。
脂肪酸合成的限速酶为乙酰CoA羧化酶，其活性的调节方式有两种：一种由别构调节引起的单体和多聚体形式的互变，多聚体才有活性，另外一种方式是“可逆的蛋白质磷酸化”。乙酰CoA羧化酶的磷酸化形式无活性，去磷酸化形式有活性。促进磷酸化的激酶有PKA和一种直接受AMP激活的激酶，而促进乙酰CoA羧化酶去磷酸化的酶是磷蛋白磷酸酶-2A。
脂肪酸合成的调节还可以在转录的水平上对脂肪酸合酶的量进行调控。
哺乳动物合成胆固醇最活跃的细胞是肝细胞，合成胆固醇的一部分反应发生在细胞液，另一部分在内质网上进行。胆固醇合成的前体是乙酰CoA，需要经过四个阶段的反应：3个乙酰CoA→甲羟戊酸、甲羟戊酸→活化的异戊二烯、6个活化的异戊二烯单位→鲨烯，以及鲨烯→胆固醇。
胆固醇在机体内的运输需要脂蛋白的帮助。血浆中的脂蛋白根据密度从低到高的顺序可分为CM、VLDL、IDL、LDL和HDL。CM由小肠上皮细胞装配和分泌，其主要功能是将食物中被小肠吸收的脂肪运输到脂肪组织和其他体细胞作为燃料，同时将食物中的胆固醇转移到肝细胞；VLDL在肝细胞装配，其功能是将内源的脂肪从肝细胞运输到肝外组织作为燃料，其中的胆固醇和胆固醇酯去向则由LDL决定；IDL由VLDL转变而来，血液中的IDL约有一半被肝细胞吸收，另一半在丢失更多的脂肪后转变成LDL；LDL通过受体介导的内吞被肝外细胞吸收，其主要功能是将肝细胞中的胆固醇转运给肝外细胞，以满足肝外细胞对胆固醇的需求；HDL由肝细胞和小肠上皮细胞装配和分泌，HDL富含各种载脂蛋白，它既可以为其他脂蛋白提供载脂蛋白，也可以从其他脂蛋白接受载脂蛋白。HDL的主要生理功能是参与将肝外细胞多余的胆固醇运回肝细胞的逆向运输。
LDL之中的胆固醇通常被称为“坏胆固醇”，因为它与动脉粥样硬化的发生有关。HDL得到胆固醇以后，既可以转移一部分给正在循环的VLDL，也可以一起被肝细胞吸收，进入肝细胞的胆固醇可被降解成胆汁酸排出体外，也可以重新装配在VLDL，进入循环，在肝外组织重新分配，因此HDL上面的胆固醇被称为“好胆固醇”。
机体内的游离胆固醇可进一步发生代谢转变，既可以酯化成胆固醇酯，也可以作为胆汁酸、维生素D、固醇类激素等物质的前体。催化胆固醇酯化反应有ACAT和LCAT，前者位于胞内，后者位于血液。
胆固醇合成的限速酶是HMG-CoA还原酶，该酶为胆固醇代谢调控的主要位点，调节的方式包括“蛋白质的可逆磷酸化”、酶的降解和酶基因的表达调控。
HMG-CoA还原酶具有磷酸化和去磷酸化两种形式，其中去磷酸化形式具有活性。调节磷酸化和去磷酸化反应的酶分别是AMP激活的蛋白激酶和HMG-CoA还原酶磷酸酶。
过多的胆固醇、被氧化的胆固醇衍生物和胆固醇合成途径中的许多中间物能够刺激HMG-CoA还原酶的降解，其中的机制与还原酶本身的结构有关系。HMG-CoA还原酶的跨膜区域含有一种固醇感受结构域，这种结构域能够直接感受到细胞内胆固醇或其他一些参与胆固醇合成的中间代谢物浓度的变化。当细胞内的胆固醇或甲羟戊酸等物质的浓度较高的时候，它们能够与上述结构域结合而诱导酶的构象发生变化，从而激活细胞内依赖于泛素的蛋白酶体降解系统。
HMG-CoA还原酶的基因表达需要SREBP-2的转录因子，此转录因子能够对细胞内固醇的浓度做出反应。当细胞内固醇的浓度低的时候，SREBP-2 从内质网膜上的前体蛋白中切割释放出来并移位到细胞核作为转录因子而刺激HMG-CoA还原酶和其他一些参与胆固醇合成的酶基因的表达。
高等动物的脂肪动员是一种受激素控制的过程，胰高血糖素和肾上腺素通过Gs蛋白促进脂肪的水解，而胰岛素则抑制脂肪的水解。脂肪被水解成甘油和FFA，释放出来的FFA进入血流，并与血浆中的清蛋白结合，被转移到其他组织细胞内进一步氧化分解。甘油直接通过循环系统进入肝脏或其他细胞被利用。
脂肪的合成就是甘油的三个羟基被脂酰化的过程。在细胞内，游离的脂肪酸和甘油在缩合成酯之前分别需要被活化成脂酰CoA和甘油-3-磷酸。在脂酰基转移酶催化下，甘油磷酸上两个游离的羟基和脂酰CoA先后缩合形成磷脂酸，后者在磷酸酶的催化下被水解为DAG。在脂酰基转移酶的催化下，DAG上游离的羟基被脂酰化成脂肪。
甘油磷脂的水解由磷脂酶催化。不同的磷脂酶对于甘油磷脂上酯键的特异性不同。鞘磷脂的水解是在溶酶体内进行的，参与水解的酶有鞘脂酶和神经酰胺酶。
甘油磷脂的合成在粗面内质网上进行，其中前二个阶段的反应与脂肪的合成完全一样，而第三阶段的反应有两种方式，都需要消耗CTP。第一种方式首先是磷脂酸被激活成CDP二酰甘油，然后在相应的合酶催化下，与非活化的头部X基团起反应生成各种相应的甘油磷脂同时释放出CMP；第二种方式首先是磷脂酸被水解成1，2-二酰甘油，X基团被活化成CDP-X，然后在相应的合酶的催化下产生甘油磷脂同时释放出CMP。
鞘磷脂的合成同样在粗面内质网上进行，由四步反应组成：二氢鞘氨醇的合成、脂酰基的加入形成N-脂酰基二氢鞘氨醇、N-脂酰基二氢鞘氨醇去饱和成为N-脂酰基鞘氨醇、活化的头部基团结合并最终形成鞘磷脂释放出CMP。
缩醛磷脂的合成场所主要在过氧化物酶体。
鞘糖脂的水解发生在溶酶体，有一系列的酸性水解酶参与，整个反应是高度有序的。鞘糖脂合成的多数反应与鞘磷脂的合成是一样的，只是在神经酰胺形成以后发生一系列的糖基转移反应。在糖基转移反应中，糖基供体通常为UDP-单糖，少数为CMP-单糖。
甘油糖脂的合成则与甘油磷脂合成的多数反应一样，只是在DAG形成以后，在特定的糖基转移酶的催化下，其3号位的羟基接受单糖基而形成。
氨基酸分解代谢可分为氨基代谢和碳骨架的代谢。
氨基的代谢有脱氨基、转氨基和联合脱氨基三种方式，其中联合脱氨基是前两种方式的组合。参与脱氨基反应的主要有L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶，其中前两种酶属于黄素蛋白，分别作用于L-氨基酸和D-氨基酸，脱下的氢经过FMN或FAD直接与O2结合形成H2O2。参与氨基酸氧化脱氨基的主要酶是谷氨酸脱氢酶，位于线粒体基质，反应的辅酶既可以是辅酶Ⅰ也可以是辅酶Ⅱ。
转氨基反应是指一种氨基酸的氨基被转移到一种α- 酮酸的酮基上形成一种新的氨基酸和一种新的α- 酮酸的过程，由转氨酶催化。转氨反应是完全可逆的，既参与氨基酸的降解，又参与氨基酸的合成。每一种转氨酶都需要磷酸吡哆醛作为辅基，而且绝大多数转氨酶以谷氨酸作为氨基的供体或者以α- 酮戊二酸为氨基的受体。最常见的转氨酶是谷丙转氨酶和谷草转氨酶。Thr、Pro和Lys不能参与转氨反应。
联合脱氨基反应是由转氨酶和谷氨酸脱氢酶组合在一起的脱氨基反应。转氨酶先负责催化将一种氨基酸的氨基转移到α- 酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，然后谷氨酸脱氢酶催化氧化脱氨基反应，产生α- 酮戊二酸、NH+4和NAD(P)H。
氨对生物体是有毒的，不同种类的生物体在解除氨的毒害的方式上是不一样的，它与一种生物对水的可得性有关，有的直接排出体外，有的转变为酰胺，有的转变为尿素或尿酸。植物通常使用Asn作为解除氨毒的手段，人类和其他所有胎盘类哺乳动物解除氨毒的方式是将氨转变为尿素，而爬行动物和鸟类则是将氨转变为尿酸。
尿素是通过尿素循环产生的，完整的尿素循环仅存在于肝细胞。尿素循环中的一部分反应发生在肝细胞的细胞液，另一部分反应部分发生在肝细胞的线粒体基质。合成1分子尿素需要消耗4分子ATP，在形成的尿素分子中，1个N原子来自Glu，另一个来自Asp。
碳骨架的代谢有五种方式：严格生糖、严格生酮、生糖兼生酮、经TCA循环彻底氧化成CO2和H2O、重新转变为氨基酸。
生物圈内的氮有N2、NO-3、NO-2、NH+4和氨基酸等几种不同的形式，它们之间是可以相互转变的，构成N循环。所有的生物N都以还原形式存在，而主要的无机N以氧化形式存在。生物体获取N需要将氧化形式的N(N2和NO-3)转变成还原形式的N(NH+4)，这几乎都发生在微生物和绿色植物中，动物从食物中获取氧化形式的N。
硝酸(盐)的同化由两步反应组成：硝酸(盐)接受2个电子被还原成亚硝酸(盐)和亚硝酸(盐)接受6个电子被还原成NH+4。N2固定仅发生在某些原核生物。所有的生物固氮系统都由固氮酶复合物催化，固氮酶复合物由固氮酶还原酶和固氮酶组成。整个固氮反应中，每1对电子传递需要4个ATP，每固定1分子N2需要消耗16个ATP。
不同生物体合成氨基酸的能力是不一样的，植物和微生物在有合适的N源时，能够从头合成所有的20 种常见氨基酸，而哺乳动物只能制造其中的10种。任何氨基酸的合成的前体都来自于糖酵解、TCA循环或磷酸戊糖途径，其中N原子是通过Glu或Gln进入相关的合成途径的，而合成的场所有的在细胞液，有的在线粒体。
按照各氨基酸合成前体的性质，所有的氨基酸可分为5大家族：① α- 酮戊二酸家族这一族氨基酸以α- 酮戊二酸作为合成的前体，包括Glu、Gln、Pro和Arg，在某些生物体还包括 Lys；② 天冬氨酸家族属于这一族的氨基酸有Asp，Asn，Lys，Met，Thr 和Ile；③ 丙酮酸家族属于这一族的氨基酸有Ala，Val，和Leu；④ 甘油酸-3-磷酸家族属于这一族的氨基酸有Ser、Gly和Cys；⑤ 芳香族氨基酸Phe、Tyr，和Trp的合成是细胞通过从头合成和补救合成两种途径合成核苷酸。从头合成从最简单的小分子开始，经过多步反应，消耗更多的能量最后生成核苷酸；补救途径是指核苷酸降解的中间产物包括核苷和嘌呤重新被利用并转变为核苷酸的过程，涉及的反应和能耗较少。
嘌呤核苷酸从头合成的小分子前体包括CO2、Asp、Gly、Gln和N 10-甲酰四氢叶酸，反应中消耗ATP或GTP。整个合成途径由10多步反应构成。PRPP的合成是第一步反应。PRPP不仅参与嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的从头合成，还参与它们的补救合成途径。5-磷酸-1-β-核糖胺的形成是第二步反应，由谷氨酰胺：PRPP氨基转移酶催化。该反应是
嘌呤核苷酸从头合成的限速步骤，受高度调控，调节的方式是有活性的单体和无活性的二聚体的互变。IMP、GMP和AMP促进单体向二聚体的转变而反馈抑制此步反应，反应的底物PRPP则激活该酶的活性。余下的反应从磷酸核糖胺直到IMP共由9步反应组成。然后再由IMP分别转变成AMP和GMP。在IMP转变为AMP的反应中，消耗GTP，而在IMP 转变为GMP的反应中，消耗的是ATP，这样可以有效地调节细胞内GTP和ATP之间的比例。
嘧啶核苷酸从头合成的前体包括Gln、CO2和Asp等，是先得到UMP，然后再在UTP 的水平上得到CTP。嘧啶核苷酸的从头合成是先形成嘧啶环，然后再与PRPP形成β-N-糖苷键，其中有些反应是在线粒体内发生的。氨甲酰磷酸的合成是第一步反应，由CPS-Ⅱ催化，第二步反应由天冬氨酸转氨甲酰基酶催化。细菌嘧啶核苷酸合成的限速酶为天冬氨酸转氨甲酰基酶，其中CTP和UTP为它的反馈抑制剂，ATP为别构激活剂；哺乳动物嘧啶核苷酸合成的限速酶是CPS-Ⅱ，UDP或UTP抑制，PRPP激活。EGF能够诱导CPS-Ⅱ的磷酸化，使其降低对UTP抑制的敏感性，但增强了对PRPP激活的敏感性。
参与嘌呤核苷酸的补救合成的酶有两类：一类属于嘌呤碱基腺嘌呤磷酸核糖转移酶，需要嘌呤碱基和PRPP，它包括APRT和HGPRT，前者用于AMP的补救合成，后者用于IMP和GMP的补救合成；另一类包括核苷磷酸化酶和核苷激酶。参与嘧啶核苷酸补救合成的酶主要有核苷磷酸化酶和核苷激酶。许多核苷类药物都是通过此途径转变为相应的核苷酸的。
脱氧核苷酸是在核苷酸还原酶的催化下由核糖核苷酸还原而成。最普遍是NDP还原酶，反应机制涉及活性中心的一个Tyr残基自由基，还需要一个双铁氧桥的帮助，以维持上述自由基的再生。
大肠杆菌使用NDP还原酶，直接的还原剂为硫氧还蛋白，而最终的还原剂为NADPH。其中NADPH在硫氧还蛋白还原酶的催化下负责还原性硫氧还蛋白的再生。NDP还原酶活性受到严格的调控。大肠杆菌的NDP还原酶除了活性中心以外，还有S位点和A位点。这两个别构位点与一系列别构效应物的相互作用构成了极为精妙的调节网络，从而维持了细胞内脱氧核苷酸和核糖核苷酸之间以及四种脱氧核苷酸之间的平衡。
胸苷酸是在胸苷酸合酶的催化下，由dUMP甲基化而合成的，甲基供体为N5，N10-亚甲基四氢叶酸。dUMP由dUTP水解而成。
在核苷酸酶、核苷酶或核苷磷酸化酶依次催化下，核苷酸可分解成碱基和核糖，碱基还可以进一步分解，核糖则可融入糖代谢。嘌呤核苷酸在某些动物体内分解的终产物是尿酸，在其他生物，尿酸还可能进一步分解成尿囊素或尿囊酸或乙醛酸和尿素。
痛风是尿酸过量产生或者尿酸排泄不畅引起。治疗痛风的特效药物是别嘌呤醇，它是黄嘌呤氧化酶的一种自杀性底物。SCID是ADA基因有缺陷引起的，可使用骨髓移植治疗或基因治疗。Lesch－Nyhan综合征是HGPRT有缺陷造成的。乳清酸尿症的病因是具有乳清酸磷酸核糖转移酶和OMP脱羧酶活性的双功能酶的缺陷。
抗核酸代谢类药物通常作为竞争性抑制剂或自杀性底物来抑制核苷酸合成的某一种酶，干扰或阻断核苷酸的合成，从而阻断DNA的复制和转录，致使细胞的分裂受到抑制。抗核酸代谢类药物除了可用于治疗癌症以外，还经常用作抗病毒的药物。一般的抗核酸代谢类药物可分为叶酸类似物、谷氨酰胺类似物、碱基类似物、核苷类似物以及核苷酸类似物。
通过莽草酸途径。His的合成与Trp的合成相似，与核苷酸合成途径一样需要PRPP。
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
第二章糖类化学 1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合 物。 2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。 3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定，已距醛基或 酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型. 4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而 成。 5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。 6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。 7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。 8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间 识别和生物分子识别。 第三章蛋白质 1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 2.大多数蛋白质的含氮量接近16% 3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。 4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。 5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。 6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。 7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基 酸。 8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、 色氨酸、苯丙氨酸。 9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬 酰胺。 10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等， 净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )
9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）
1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
第一章绪论 生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖） 单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷， 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成
生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、
生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。
10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD
蛋白质结构与功能的关系解答一 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成的基础。只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。实际上很多蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级结构、溶液环境外，大多数蛋白质的正确折叠还需要其他分子的帮助。这些参与新生肽折叠的分子，一类是分子伴侣，另一类是折叠酶。 ②一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。相似的一级结构具有相似的功能，不同的结构具有不同的功能，即一级结构决定生物学功能。 ③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异。蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列。如果一级结构发生变化，其蛋白质的功能可能发生变化。 ④蛋白质的一级结构与分子病 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病，人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成的，即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症（HbS）。 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 ①高级结构是表现功能的形式蛋白质一级结构决定空间构象，只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。 ②血红蛋白的空间构象变化与结合氧
血红蛋白（Hb）是由α2β2组成的四聚体。每个亚基的三级结构与肌红蛋白（Mb）相似，中间有一个疏水“口袋”，亚铁血红素位于“口袋”中间，血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白（HbO2）后，发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象的“扳机”，导致第二、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基协助不带O2亚基结合氧的现象，称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。 ③构象病因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。 蛋白质结构与功能的关系解答二 (一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点： 1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分
复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
一、名词解释 1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。 5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。（在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还原乳酸。） 7、血脂：血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。（脂类在血浆中的存在形式和转运形式） 9、脂肪动员：指在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。 （补充知识：脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。）10、酮体：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（知识补充：酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素 称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH ）:是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架