第一章蛋白质的结构与功能
1．蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S
蛋白质的平均含氮量为16%
2．组成蛋白质的基本单位：氨基酸
20种基本氨基酸：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）（借一两本
淡色书来）
谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）、半胱氨酸(Cys)、天
冬酰胺(Asn)、天冬氨酸（Asp）（估租半天）
精氨酸（Arg）、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）、
酪氨酸(Tyr)（精细铺干冰咯）
除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸
3．蛋白质中氨基酸的连接方式：肽键、肽谷胱甘肽有游离的SH基，才有保护作用4．蛋白质的分子结构：
一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键
二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键：氢键
（1）二级结构形成的结构基础：肽单元（肽平面、酰胺平面）定义：肽键与周围原子相
连处于一个平面上
（2）二级结构的种类：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲
α-螺旋特点：①沿一个中心轴螺旋上升，主要是右手螺旋
②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm
③第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键，稳
定α-螺旋结构
④侧面基团R都位于螺旋外侧
β-折叠片特点：①有两条或两条以上的多肽键并列相排，方向可以相同，也可以相反
②从侧面观察，形成锯齿状
③相并排的肽平面形成氢键，以稳定β-折叠结构
④侧面基团R位于结构外侧
β-转角特点：①第一个残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合，形成一个紧密
的环，使β-转角成为比较稳定的结构
②允许蛋白质倒转肽链方向
三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等
（1）三级结构的结构特点：①纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多
种二级结构
②球状蛋白质具有明显的折叠层次（一级结构→二级结构→超
二级结构→结构域三级结构或亚基→四级结构）
③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体
④疏水残基埋藏于球体内，亲水残基暴露于球体外
⑤表面有一空穴(裂沟,凹槽或口袋)，这个空穴能结合配体,是
蛋白质的活性部位
⑥由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用
（2）三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构
四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要化学键：亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是
二硫键、氢键和离子键
（1）四级结构的结构特点：①由2个至多个三级结构的亚基缔合形成四级结构的蛋白质，
有单体蛋白，寡聚蛋白和多聚蛋白
②四级结构的蛋白质按亚基的类型分为同多聚蛋白和杂多聚蛋
白
③亚基聚合的主要动力是疏水作用，其他动力有二硫键、氢键
和离子键等
（2）亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基
不是所有蛋白质都具有一、二、三、四级结构
5．蛋白质结构与功能的关系(了解)
变（别）构效应：别构部位与配体的结合可影响其他亚基，使这些亚基构象改变，增强或减弱对底物的结合
6．蛋白质的理化性质
（1）蛋白质的两性电离
等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
等电点的应用：等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。
紫外吸收性质——最大吸收峰280nm
酪氨酸、色氨酸、笨丙氨酸
（2）稳定蛋白质胶体的因素：蛋白质表面的电荷、水化膜
（3）蛋白质的变性、沉淀和凝固
蛋白质变性：由于受到某些外力的作用,导致蛋白质三维结构(构象)的破坏,原有活性丧失的现象。
蛋白质复性：变性蛋白质在去除变性因素后恢复原有天然构象的现象。
盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质其分子量不变
有机溶剂沉淀（乙醇,丙酮等沉淀）。
重金属盐沉淀（金属离子）
蛋白质沉淀的最佳条件：等电点,加盐,低温
第二章核酸的结构和功能
1．核酸的化学组成（元素→碱基+戊糖→核苷+磷酸→核苷酸→核酸）
元素组成：C、H、O、N、P
碱基：嘌呤碱基：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G），
嘧啶碱基：胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)
戊糖：核糖、脱氧核糖
核苷：核苷：AR, GR, UR, CR，
脱氧核苷：dAR, dGR, dTR, dCR
核苷酸（一磷酸核苷酸）（核苷酸：AMP, GMP, UMP, CMP
脱氧核苷酸：dAMP, dGMP, dTMP, dCMP）二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸
核苷酸具有紫外吸收——含共轭双键
2．DNA与RNA的组成的异同点
戊糖：DNA：脱氧核糖；
RNA：核糖
碱基：A、G、C为DNA与RNA共有，T为DNA特有，U为RNA特有
核苷：DNA：dAR, dGR, dTR, dCR；
RNA：AR, GR, UR, CR
核苷酸：DNA：dAMP, dGMP, dTMP, dCMP；
RNA：AMP, GMP, UMP, CMP
3．核酸的一级结构（核酸中核苷酸的排列顺序）
核酸的连接方式：3′，5′-磷酸二酯键
4．DNA的二级结构要点：（1）DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组
成，两链以脱氧核糖-磷酸为骨架，以右手螺旋方式绕同一
公共轴盘旋。螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟相间。
（2）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对
（3）相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈
10对碱基
（4）氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定
性
DNA的二级结构特点的生物学意义？
5．mRNA结构特点：（1）大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，
同时第一个核苷酸的C′2也是甲基化，形成帽子结构
（2）大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸结构，称为多
聚A 尾
功能：把DNA 所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以
决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。
6．tRNA 结构特点：二级结构为三叶草形，三级结构为倒L 型
功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。
7．rRNA 的结构特点：
功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
8.核酸的理化性质
(1)核酸的紫外吸收峰在260nm 附近，可用于测定核酸。根据A 260/A 280的比值可判断核酸纯度。
(2)核酸的变性：指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂
(3)核酸的复性：变性DNA 在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，称为复性
核酸变性和复性的关键：氢键断开和恢复
(4)分子杂交：不同来源的核酸变性后，混在一起进行复性，只要各核酸单链有一定数量的
碱基彼此互补(不用全部碱基互补)，彼此之间就可形成局部双链，即所谓的杂化双链，这个过程称为分子杂交。
类型：Southern 印迹法（核酸杂交技术），Nouthern 印迹法（核酸杂交技术），Western
印迹法(蛋白质杂交技术)
分子杂交 —— 不同来源的两条单链DNA 或RNA ，在一定条件下，碱基序列互补
的单链可形成双链分子。
例：培养新物种、克隆羊、克隆牛
探针—— 用同位素或生物素标记一段已知序列的核苷酸单链，追踪与之配对杂
交的核酸分子
第三章 酶
1、酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质
2、酶的分子组成：从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质两类。缀合蛋白质含
有脱辅酶或辅因子。
酶的特异性由酶的蛋白质部分决定
辅助因子的作用、种类？
3、酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
4、酶促反应的特点及诱导契合假说
（1）酶促反应的特点：高效性，专一性，可调节性
（2）诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形和相互适应,进而相
互结合，这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说
5、酶促反应的动力学（影响酶促反应速度的因素）
（1）底物浓度 米氏方程式：v= 米氏常数（意义）：a) Km 是酶的特征性常数之一；
b) Km 可近似表示酶对底物的亲和力；
c) 同一酶对于不同底物有不同的Km 值。
（2）酶浓度
（3）温度
Vmas ·[S]
┈┈┈┈
Km + [S]
（4）酸碱度（pH ）
（5）抑制剂的影响
不可逆抑制：有机磷农药
可逆性抑制：竞争性抑制的作用、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用
①竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，使酶的活性降低。
特点：A ．抑制剂与底物结构类似，竞争酶的活性中心；
B ．抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度
C ．动力学特点：Vmax 不变，表观Km 增大。
举例：A ．丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
B ．磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶
②非竞争性抑制特点：A ．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞
争关系；
B ．抑制程度取决于抑制剂的浓度；
C ．动力学特点：Vmax 降低，表观Km 不变。
③反竞争性抑制特点：A ．.抑制剂只与酶－底物复合物结合；
B ．抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；
C ．动力学特点：Vmax 降低，表观Km 降低。
（6）激活剂的影响
6、变构酶：
7、酶原与酶原的激活
（1）酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
（2）酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的机理：酶原 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽→分子构象发生改变 →形成或暴露出酶的活性中心 酶原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环
境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
8、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5) 生理及临床意义：在代谢调节上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特
征；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
9、酶的分类（了解）：
第四章 糖酵解
1、糖酵解：糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
场所：在细胞质中进行
过程：
耗能反应：葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸→果糖-1，6-二磷酸
在特定条件下
┈┈┈┈┈→
产能反应：1，3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸三个限速酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶
糖酵解的生理意义
（1）糖酵解途径是动物、植物、微生物体内糖分解代谢的共同途径，是糖有氧分解的准备阶段（前奏）。
（2）通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式。（例如，人体剧烈运动时保证骨骼肌所需能量的供应。此外，人体的少数组织如皮肤、视网膜、小肠粘膜，睾丸等，无论有氧与否，均有很强的糖酵解，成熟的红细胞则完全靠糖酵解供能。）
（3）糖酵解途径的许多中间产物可作为合成其他物质的原料（提供碳骨架）。如磷酸二羟丙酮可转变为甘油。
2、糖的有氧氧化：指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。（糖的有氧氧化分为两个阶段，柠檬酸循环和氧化磷酸化。）
糖的氧化三阶段：（1）葡萄糖或糖原氧化分解成丙酮酸（即糖酵解，胞液中进行）
（2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA（线粒体中进行）
（3）乙酰CoA进入TCA循环（线粒体中进行）
葡萄糖
↓
丙酮酸脂肪酸氨基酸
↓↓β-氧化↓
乙酰-CoA
↓↓↓↓肝
TCA 胆固醇脂肪酸酮体
柠檬酸循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。三羧酸循环(Tricarboxylic acid cycle, TCA cycle)也称为柠檬酸循环。（这一途径之所以称为柠檬酸循环是因为在循环的一系列反应中，关键的化合物是柠檬酸，又因为它有三个羧基，所以又称为三羧酸循环，简称TCA循环。）
部位：胞液及线粒体
（1）三羧酸循环的化学总结算
柠檬酸化学反应式：
三羧酸循环运转一次产生10分子ATP（包括氢进入呼吸链氧化）。
葡萄糖有氧氧化时ATP的生成与消耗
反应辅酶ATP
第一阶段葡萄糖→6-磷酸葡萄糖-1
6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果糖-1 2×3-磷酸甘油醛→2×1,3-二磷酸甘油醛NAD+ 2×2.5/2×1.5 2×1,3-二磷酸甘油酸→2×3-磷酸甘油酸2×1
2×磷酸烯醇式丙酮酸→2×丙酮酸2×1
第二阶段2×丙酮酸→2×乙酰CoA NAD+ 2×2.5
第三阶段2×异柠檬酸→2×a-酮戊二酸NAD+ 2×2.5 2×a-酮戊二酸→2×琥珀酰CoA NAD+ 2×2.5
2×琥珀酰CoA →2×琥珀酸2×1
2×琥珀酸→2×延胡索酸FAD 2×1.5
2×苹果酸→2×草酰乙酸NAD+ 2×2.5
净生成32（或30）一分子葡萄糖共产生25/柠檬酸循环+（2+2+2.5）/糖酵解=32个ATP分子
（2）柠檬酸循环过程：（图解）（口诀：草酰乙酰成柠檬
柠檬又成酮戊酸
琥酰琥酸延胡索
苹果落在草丛中）
分为8个步骤：（一）乙酰-COA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸
（二）柠檬酸异构化成异柠檬酸（顺乌头酸酶）
（三）异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸
（四）α-酮戊二酸氧化脱羧成为琥珀酰CoA
(五）琥珀酰CoA转化成琥珀酸，并产生GTP
（六）琥珀酸脱氢生成延胡索酸（反丁烯二酸）
（七）延胡索酸被水化生成L-苹果酸
（八）苹果酸脱氢生成草酰乙酸
(3)三羧酸循环的生理意义
（1）是三大营养素（糖、脂肪及蛋白质）彻底氧化的最终代谢通路。
（2）是三大营养素代谢联系的枢纽。
（3）为其他合成代谢提供小分子前体。
（4）每次循环的四次脱氢反应为氧化磷酸化生成ATP提供NADH+H+及FADH2。
(4)TCA循环的双重作用
TCA循环不仅是产生ATP的途径，其产生的中间物也是生物合成的前体，具有分解代谢和合成代谢双重性（两用性代谢途径)。
3、戊糖磷酸途径：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成NADPH+H+及磷酸戊糖，
后者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
反应过程可分为二个阶段
第一阶段：氧化反应（生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2）
第二阶段：非氧化反应（包括一系列基团转移。）
关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。此酶活性主要受NADPH/NADP+比值的影响，比值升高则被抑制，降低则被激活。另外NADPH对该酶有强烈抑制作用。
反应第一阶段：
生理意义：
1）、是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径
【：1)作为供氢体，参与体内多种生物合成反应；
2)NADPH+H+是谷胱甘肽还原酶的辅酶。缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶的人，红细胞易于破坏而发生溶血性贫血。3)NADPH+H+参与肝脏生物转化反应。】
2）戊糖磷酸途径是细胞内不同结构糖分子的重要来源，并为各种单糖（丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖）的相互转变提供条件。
2、糖异生：非糖物质（丙酮酸、草酰乙酸、乳酸、丙酸、甘油、氨基酸等）转变成葡萄糖的过程称为糖异生。
原料：乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等
3、糖原分解的基本过程：（1）糖原磷酸解为葡萄糖-1-磷酸
（2）脱支酶的作用
（3）葡萄糖-1-磷酸转变成葡萄糖-6-磷酸
关键酶：糖原磷酸化酶
糖原合成的基本过程：（1）葡萄糖磷酸化生成葡萄糖-6-磷酸
（2）葡萄糖-6-磷酸转变为葡萄糖-1-磷酸
（3）尿苷二磷酸葡萄糖的生成
（4）糖链延长
（5）分支酶催化糖原不断形成新分支链
关键酶：糖原合酶
4、血糖的来源与去路
血糖的激素调节：
胰岛素——体内唯一降低血糖水平的激素
胰岛素的作用机制:
①促进葡萄糖转运进入肝外细胞；
②加速糖原合成，抑制糖原分解
③加快糖的有氧氧化；
④抑制肝内糖异生；
⑤减少脂肪动员。
第五章脂类代谢
1、必需脂肪酸：指人体不能合成，必需由食物提供的脂肪酸
脂肪动员——储存在脂肪细胞中的脂肪，在脂肪酶的作用下逐步水解成游离脂肪酸(FFA)和甘油，并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。
2、脂肪酸的分解代谢
脂肪酸的激活(细胞浆)
脂肪酸转运入线粒体(肉毒碱)
脂肪酸的 B-氧化(线粒体)
β-氧化的4个步骤：
（1）脂酰-CoA→反式-△2-烯酰-CoA
脱氢部位：脂酰-CoA的羧基邻位（β-位）；
受氢体：FAD；
酶：脂酰-CoA脱氢酶
（2）-△2-烯酰-CoA→3-羟脂酰-CoA
酶：烯酰-CoA水合酶
（3）L-3-羟脂酰-CoA→3-酮脂酰-CoA
脱氢部位：L-3-羟脂酰-CoA；
受氢体：NAD+；
酶：L-3-羟脂酰-CoA脱氢酶
（4）3-酮脂酰-CoA→乙酰-CoA+脂酰-CoA
酶：β-酮硫解酶
要点：
1）. 脱氢－水化－再脱氢－硫解（依次循环）
2）. 每循环一次，生成一分子乙酰CoA和少二个C原子的脂酰CoA，最终产物为乙酰CoA 3）. 脱氢发生在β-C原子上，第1次脱氢生成FADH2，第2次脱氢生成NADH＋H+
4）. 生成大量能量: （以18C硬脂酸为例）
8次β-氧化: 8FADH2 8×1.5ATP＝12ATP
8NADH 8×2.5ATP＝20ATP
9乙酰CoA 9×10ATP =90ATP
共122ATP－2ATP＝120ATP
3、酮体：FA在肝脏经β - 氧化生成的乙酰CoA在酶的催化下转变成的三种中间代谢物的
总称，包括：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮
限速酶：HMG-CoA合成酶
4、胆固醇
合成部位：细胞溶胶和内质网
关键酶：HMG-CoA还原酶
血浆脂蛋白的分类：
超离心法：根据脂蛋白密度不同分类
乳糜微粒（CM）
极低密度脂蛋白（VLDL）
低密度脂蛋白（LDL）
高密度脂蛋白（HDL）
第六章生物氧化
1、呼吸链：在线粒体内膜上，由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列而成的氧化还原
连锁反应链。
2、呼吸链的排列顺序
（1）. NADH氧化呼吸链
NADH FMN Q10 Cytb Cytc1 Cytc aa3
(Fe-S) (Fe-S)
（2）. 琥珀酸氧化呼吸链（FADH2呼吸链）
FADH2 Q10 Cytb Cytc1 Cytc aa3
(Fe-S) (Fe-S)
3、P/O 值——物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP
的摩尔数。
4、氧化磷酸化偶联部位：ATP生成部位（只考1-2分）
氧化磷酸化的偶联部位：第1个部位是由复合体Ⅰ将NADH上的电子传递给CoQ的过程，第2个部位是由复合体Ⅲ执行的，将电子由CoQ传递给细胞色素c的过程，第3个部位是复合体Ⅳ执行的，将电子从细胞色素c传递给氧的过程
5、（两个穿梭，掌握结果）胞液中NADH的转运——穿梭作用
1. α－磷酸甘油穿梭（1.5ATP）
2. 苹果酸－天冬氨酸穿梭（2.5ATP）
第七章氨基酸代谢
1、氮平衡——氮的摄入量与排出量的关系，反应体内蛋白质的代谢概况。
（1. 氮的总平衡——摄入氮＝排出氮
（2. 氮的正平衡——摄入氮 > 排出氮
（3. 氮的负平衡——摄入氮 < 排出氮
2、必需氨基酸——自身不能合成，必须由食物供给。
8种：Val Met Ile Phe Leu Trp Thr Lys
（携带一本亮色书来）
3、氨基酸的脱氨作用：氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。
方式（种类）：（1）转氨基作用（氨基转移酶,转氨酶）
（2）氧化脱氨基（氨基酸氧化酶，谷氨酸脱氢酶）
（3）联合脱氨基（＝转氨基＋氧化脱氨基）：
①转氨基偶联氧化脱氨基作用；
②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（该方式是最重要的）
4、体内氨的去路
①肝内合成尿素（主要去路）
②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物（AA、嘌呤、嘧啶等）
③合成谷氨酰胺
④肾小管泌氨
5、氨在血液里以丙氨酸和谷氨酰胺的形式运输
6、尿素的生成
四个阶段：
1. 氨基甲酰磷酸的合成
2. 瓜氨酸的合成
3. 精氨酸的合成
4. 精氨酸水解生成尿素
场所：肝脏（线粒体、胞液）
原料：氨（游离氨、Asp 即氨基酸产生的氨)
过程：1. 关键酶:氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPSⅠ)
2. 消耗4个高能磷酸键
调节：1. 食物蛋白质的影响
2. CPS-Ⅰ的调节(N-乙酰谷氨酸激活作用
生理意义：体内氨的主要去路, 解氨毒的重要途径。
7、氨过量引起肝性脑病的机制：脑中氨升高，消耗α-酮戊二酸（转变为谷氨酸），使三羧酸循环减弱，ATP合成减少，引起大脑功能障碍，严重时昏迷。
8、氨基酸的脱羧基作用（了解特殊）
1. Glu γ-氨基丁酸(GABA)
抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。
2. Cys 牛磺酸
对大脑有营养作用，提供学习与记忆能力。
3. His 组胺
一种强烈血管舒张剂，能增加毛细管通透性；
还可刺激胃酸分泌。
4. Trp 5－羟色胺
一种抑制性神经递质，在外周有收缩血管作用。
9、一碳单位的代谢
（1. 定义：某些氨基酸在分解代谢中产生的含一个碳原子的有机基团。（2. 种类：甲基-CH3
甲烯基-CH2-
甲炔基-CH=
甲酰基-CHO
亚氨甲基-CH=NH
(3. 载体及连接方式: 四氢叶酸（FH4)
(4. 生理意义：
(1) 作为合成嘌呤和嘧啶的原料;
(2) 是氨基酸代谢和核酸代谢的枢纽。
第八章核苷酸代谢（不超过4分）
第九章物质代谢的联系与调节
三大代谢的相互关系：
第十六章血液生化
1、血浆蛋白的功能：
维持血浆胶体渗透压
维持血浆正常的pH
运输作用
免疫作用
催化作用
营养作用
凝血、抗凝血和纤溶作用
血浆蛋白质异常与临床疾病（风湿病、肝疾病、多发性骨髓瘤）2、
3、血红素合成过程
①δ-氨基-γ-酮戊酸的合成：
反应部位在线粒体内；
催化此反应的酶是ALA合酶(ALA synthase)，其辅酶是磷酸吡哆醛。此酶是血红素合成的限速酶，受血红素的反馈调节。
ALA生成后从线粒体进入胞液
②胆色素原(prophobilinogen，PBG)的生成：
在ALA脱水酶(ALA dehydrase)催化下，二分子ALA 脱水缩合生成一分子PBG。
③尿卟啉原与粪卟啉原的生成
反应部位：胞液
反应生成的粪卟啉原Ⅲ再进入线粒体。
④血红素的生成：
反应部位：线粒体
第十七章肝的生化
1、生物转化：机体对内、外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外的过程称为生物转化。
第十九章糖蛋白、蛋白聚糖
1、蛋白聚糖是一条或多条糖胺聚糖以共价键与核心蛋白形成的大分子糖复合物化合物。
糖占比例大，约一半以上，具有多糖性质
分布于软骨、结缔组织、角膜基质、关节滑液、粘液、眼玻璃体等组织
3、糖蛋白
一种或多种糖以共价键连接到肽链上的蛋白质。
蛋白质含量较多，糖所占比例变动大，表现为蛋白质的特性
分布细胞膜、溶酶体、细胞外液
4、糖蛋白聚糖分为N-连接和O-连接型两种
【实验操作考核要点】 一、目的要求 1．掌握组织样品的制备方法，了解其注意事项。 2．了解肝糖原提取、糖原和葡萄糖鉴定与蒽酮比色测定糖原含量的原理和注意事项，掌握其操作方法。 3．正确操作使用刻度吸管和可调微量移液器。 4．熟练运用溶液混匀的各种方法（视具体情况，采用合适的混匀方法）。 5．正确掌握溶液转移的操作。 6．正确操作使用分光光度计。 二、操作考核内容 按百分制计。 1．吸量管操作（20分）； 2．可调式微量移液器操作（20分）； 3．溶液混匀操作（视具体情况，采用合适的混匀方法）（15分）； 4．溶液转移操作（10分）； 5．分光光度计比色操作（25分）。 6．整体表现（10分）。 三、操作考核标准 （一）吸量管操作（20分，每项操作5分） 1．执管 要求右手拿吸量管，左手拿橡皮球，只能用食指而不能用拇指按压吸量管上口来调节吸取液量的刻度；吸液、排液整个操作过程吸量管应始终保持垂直。 2．坐姿 要求腰、背保持竖直，看刻度时眼睛保持平视。 3．吸取溶液 吸量管插入液面深度约0.5cm，不能一插到底，也不能插入过浅而吸进空气致使溶液进入橡皮球内；调控吸量管吸取液量的刻度时，吸量管尖应离开液面靠在容器内壁上。 4．排出液体
吸量管尖应靠上受纳容器内壁，让管内溶液自然流出。不能用橡皮球吹压，而且在流净后吸量管尖停靠受纳容器内壁至少3秒。 （二）可调式微量移液器操作（20分，每项操作5分） 1．设定容量值 转动加样器的调节旋钮，反时针方向转动旋钮，可提高设定取液量。顺时针方向转动旋钮，可降低设定取液量。在调整设定移液量的旋钮时，不要用力过猛，并应注意使取液器显示的数值不超过其可调范围。 2．吸液 （1）选择合适的吸头安放在取液套筒上，稍加扭转压紧吸嘴使之与套筒之间无空气间隙； （2）把按钮压至第一停点，垂直握持加样器,使吸头浸入液面下2~3毫米处,然后缓慢平稳地松开按钮，吸入液体，等一秒钟，然后将吸头提离液面，贴壁停留2-3秒，使管尖外侧的液滴滑落。 3．放液 （1）将吸头口贴到容器内壁底部并保持100°~40°倾斜； （2）平稳地把按钮压到第一停点，等一秒钟后再把按钮压到第二停点以排出剩余液体； （3）压住按钮，同时提起加样器，使吸头贴容器壁擦过，再松开按钮。按吸头弹射器除去吸头。 4．压放按钮时保持平稳；加样器不得倒转；吸头中有液体时不可将加样器平放。取液器吸嘴为一次性使用。实验完毕，将取液器读数调至最大量程值，竖立放于支架上。 （三）溶液的混匀（操作流程中下划实线的三处，每项操作5分，共15分）1．肝糖原的提取与鉴定操作中，肝匀浆上清液中加5ml 95%乙醇后的混匀最好用倾倒混匀，也可用滴管或吸量管吸、吹混匀，或用玻璃棒搅拌混匀。 2．肝糖原定量测定中，肝组织消化液沸水浴后全部转入100 ml容量瓶，加水至刻线后的混匀应采用倒转混匀。 3．肝糖原定量测定中，加蒽酮溶液后的混匀，可将试管倾斜约45o再作旋转混匀。因蒽酮溶液（浓硫酸配制）比重大于样品水溶液很多，一加入便沉于管
生物化学实验 实验基本原理 1 有效数字计算（结合电子天平的应用等） 加减法： 进行数字加减时，最后结果所保留的小数点后的位数应与参与运算的各数中小数点后位数最少者相同，其尾数“四舍五入”。如：0.124+1.2345+12.34=13.6979，应取13.70。 乘除法： 进行数字乘除时，最后结果的有效数字应与参与运算的各数中有效数字位数最少者为准，而与小数点的位数无关，其尾数“四舍五入”。如：1.23×0.12=0.1476,应取0.15。 2 误差分析 误差为实验分析的测定值与真实值之间的差值。误差越小，测定值越准确，即准确度越高。误差可用绝对误差和相对误差表示。 绝对误差= 测定值- 真实值 相对误差= 绝对误差÷真实值×100% 一般用相对误差表示结果的准确度，但因真实值是并不知道的，因此实际工作中无法求出分析的准确度，只得用精确度来评价分析的结果。 3 偏差分析（结合“可溶性蛋白或赖氨酸实验”要求掌握） 精确度表示在相同条件下，进行多次实验的测定值相近的程度。一般用偏差来衡量分析结果的精确度。偏差也有绝对偏差和相对偏差两种表示方法。 绝对偏差= 单次测定值- 算术平均值（不计正负号） 相对偏差= 绝对偏差÷算术平均值×100%
例如：分析某一材料糖含量，共重复测定5次，其结果分别为：16.1%，15.8%，16.3%，16.2%，15.6%，用来表示精确度的偏差可计算如下： 分析结果算术平均值个别测定的绝对偏差（不计正负） 16.1% 0.1% 15.8% 0.2% 16.3% 16.0% 0.3% 16.2% 0.2% 15.6% 0.4% 平均绝对偏差=（0.1%+0.2%+0.3%+0.2%+0.4%）÷5 = 0.2% 平均相对偏差= 0.2÷16.0×100% = 1.25% 在实验中，有时只做两次平行测定，这时就应用下式表达结果的精确度： 两次分析结果的差值÷平均值×100% 4 实验结果的表述：实验结果可用列表法（“影响酶作用的因素”常用）和作图法（综合实验用）表示。 第1章分光光度技术 分光光度技术是光学（光谱）分析技术的一种，它是利用物质的特征吸收光谱来对不同物质进行定性和定量分析的一项技术。我们将重点介绍紫外光-可见光分光光度法。 一、紫外光-可见光分光光度法的基本原理 1、讨论的波长范围：200～400nm的紫外光区和400～760nm的可见光区。 人肉眼可见的光线称可见光，波长范围在400～760nm；
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的
大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案 一、选择题 1、下列实验仪器中，常用来取用块状固体药品的仪器是（）。 A. 药匙 B. 试管夹 C. 镊子 D. 坩埚钳 2、托盘天平调零后，在左盘衬纸上置氧化铜粉末，右盘衬纸上置1个5g砝码，游码标尺示数如下，此时天平平衡。则被称量的氧化铜质量为（）。 A. 8.3 g B. 7.7 g C. 3.3 g D. 2.7 g 3、用减量法从称量瓶中准确称取0.4000 g分析纯的NaOH固体，溶解后稀释到100.0 mL，所得NaOH溶液的浓度为（）。 A. 小于0.1000 mol/L B. 等于0.1000 mol/L C. 大于0.1000 mol/L D. 三种情况都有可能 4、已知邻苯二甲酸氢钾（KHC8H4O4）的摩尔质量为204.2 g/mol，用作为基准物质标定0.1 mol/L NaOH溶液时，如果要消耗NaOH溶液为25 mL左右，每份应称取邻苯二甲酸氢钾（）g左右。 A. 0.1 B. 0.2 C. 0.25 D. 0.5 5、NaHCO3纯度的技术指标为≥99.0%，下列测定结果哪个不符合标准要求？（）。 A. 99.05% B. 99.01% C. 98.94% D. 98.95% 6、精密称取马来酸氯苯那敏对照品12 mg，应选取（）的天平。 A. 千分之一 B. 万分之一 C. 十万分之一 D. 百万分之一 7、实验室标定KMnO4溶液，常用的基准物质是（）。 A. Na2CO3 B. Na2S2O3 C. Na2C2O4 D. K2Cr2O7 8、标定氢氧化钠常用的基准物质是（）。 A. EDTA B. K2Cr2O7 C. 草酸 D. 邻苯二甲酸氢钾 9、下列物质可以作为基准物质的是（）。 A. KMnO4 B. Na2B4O7·7H2O C. NaOH D. Na2S2O3 10、下列物质中，可以用直接法配制标准溶液的是（）。 A. 固体NaOH B. 浓HCl C. 固体K2Cr2O7 D. 固体Na2S2O3
生物化学考试试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸
生物化学实验技能大赛活动方案 一、活动目的 通过举办生物化学实验技能大赛，使广大学生树立崇尚科学，勇于创新，开拓进取，敢于实践的精神风貌，增强专业素养。在深化教育改革，推进素质教育的要求下，不断提高学生实验设计及实验操作的能力，从而提高广大学生学习《生物化学》这门课程的兴趣，推动生物化学实践教学的改革；增加同学们的合作交流，促进相互间的学习与沟通，拓展知识的应用范围，培养创新意识及团队精神，提高综合实验设计、分析和生物化学实验操作技能，提高大学生动手能力和实践技能，促进我校良好学风的建设，营造浓厚的学习、学术氛围，特此举行此次生物化学实验技能大赛。矚慫润厲钐瘗睞枥庑赖賃軔。 二、组织机构 主办单位：韶关学院教务处 承办单位：英东生命科学学院团委 三、参赛对象 韶关学院全日制在校学生均可参加，自行组队(可跨专业)，团队人数1至4人。 四、比赛流程： 1.初赛 各参赛队伍需上交报名表（附件1）并按照作品格式要求（附件2）独立完成实验设计，于2016年11月9日-11月20日将实验设计和报名表（放在同一文件夹压缩打包命名为：学院+实验课题+队长姓名+队长短号）发送至邮箱（）参加初赛，纸质版需上交到英东楼B309生科院辅导员办公室处。评委老师对实验设计进行评定后，筛选出约20支参赛队伍进入复赛。 2.复赛 2016年11月26日09:00—17:00为预实验阶段，实验室开放，各参赛队伍可在当天熟悉比赛场地或对所需材料、仪器、试剂等作实验前的预处理。 2016年11月27日09:00—17:00为正式复赛阶段，进入实验室按照实验设计进行操作，并当场完成实验报告，复赛分数根据实验过程及实验报告进行评定。 复赛评选出8支队伍进入决赛，决赛名单当场公布。 复赛地点：英东实验室 决赛 2016年12月3日19:00—22:30为决赛阶段，进行实验报告答辩，决赛分为四个环节：报告陈述、现场答辩、观众提问、专家点评。获奖的实验报告将在英东大厅展示15天。 决赛地点：图书馆学术报告厅 五、参赛要求 1.作品内容 （1）物质提取类 如从柑橘皮中提取果胶；从果蔬中提取类胡萝卜素；从芦荟中提取碳水化合物；从鸡蛋清中提取某蛋白；从三七中提取三七皂等。 （2）物质检验类 如检验市面上某几种品牌牛奶是否掺假；检验市面上某几种食品是否含有防腐剂；检验某品牌的食用植物油是否含胆固醇等。 （3）物质含量测定类 如洗衣粉磷含量分析；测定某品牌奶粉的蛋白质含量是否达标；比较几种饲料中某物质的含量等。
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
河南科技学院2014-2015学年第二学期期终考试 生物化学试题（A ） 适用班级：园林 131-134 注意事项：1.该考试为闭卷考试； 2. 考试时间为考试周； 3. 满分为100分，具体见评分标准。 得分 阅卷人 一、名词解释（每题3分，共计15分） 1、蛋白质的变性作用： 2、氨基酸的等电点: 3、氧化磷酸化: 3、双链DNA 的Tm 较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（ ） ...................................... .. .. 名 姓 级 班 4、乙醛酸循环: 5、逆转录: 一 业专二、选择题（每题1分，共15分） 1、蛋白质多肽链形成a -螺旋时，主要靠哪种次级键维持（ A :疏水键； B :肽键: C :氢键; D :二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（ ） 。 A :疏水基团趋于外部， 亲水基团趋于内部； B :疏水基团趋于内部， 亲水基团趋于外部; D :疏水基团与亲水基团相间分布。
河南科技学院2014~2015学年第二学期期终考试《生物化学》试卷 B 第1页共2页
4、 DNA 复性的重要标志是( )。 A ：溶解度降低； B ：溶液粘度降低； C ：紫外吸收增大； D ：紫外吸收降低。 )。 B :降低反应活化能； D :升高反应物的能量水平。 6、鉴别酪氨酸常用的反应为 ( )。 7、所有a -氨基酸都有的显色反应是 ()。 8、 蛋白质变性是由于 ( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 蛋白质空间构象的破环 C 辅基脱落 D 蛋白质发 生水解 9、 蛋白质分子中a -螺旋构象的特征之一是()。 A 肽键平面充分伸展 B 氢键的取向几乎与中心轴平行 C 碱基平面基本上与长 轴平行 D 氢键的取向几乎与中心轴平行 10 、每个蛋白质分子必定有 ( )。 A a -螺旋 B 俟折叠结构 C 三级结构 D 四级结构 11 、多聚尿苷酸完全水解可产生 ( )。 12、 Watson-Crick 提出的 DNA 结构模型 ( )。 A 是单链a -螺旋结构 B 是双链平行结构 C 是双链反向的平行的螺旋结构 D 是左旋结构 13、下列有关 tRNA 分子结构特征的描述中， ( )是错误的。 A 有反密码环 B 二级结构为三叶草型 C 5'- 端有 -CCA 结构 D 3'- 端可结合氨基酸 14、下列几种DNA 分子的碱基组成比例各不相同，其 Tm 值最低的是()。 A DNA 中(A+T)% 对占 15% B DNA 中(G+C)对占 25% C DNA 中(G+C)% 对占 40% D DNA 中(A+T)对占 80% 15 、 在下列哪一种情况下，互补的 DNA 两条单链会复性？ ( ) A ： A+G ； C ：A+T ； B ：C+T ： D ： G+ C 。 5、酶加快反应速度的原因是( A ：升高反应活化能； C ：降低反应物的能量水平； A 坂口反应 B 米伦氏反应 C 与甲醛的反应 D 双缩脲反应 A 双缩脲反应 B 茚三酮反应 C 坂口反应 D 米伦氏反应 A 核糖和尿嘧啶 B 脱氧核糖和尿嘧啶 C 尿苷 D 尿嘧啶、核糖和磷酸
邻二氮菲法测定蔬菜中铁的含量 摘要 用邻二氮菲分光光度法直接测定蔬菜中的铁含量，方法简便、快速、准确，为指导人们合理食用蔬菜进行补铁及进一步开发蔬菜产品提供了可靠的理论依据[1 2]。 关键词蔬菜铁含量邻二氮菲 1.前言 铁作为必需的微量金属元素，对于人体的健康十分重要。铁是血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素及其它酶系统的主要组分，可协助氧的运输，还能促进脂肪的氧化。蔬菜是人们摄取微量铁的主要途径之一，缺铁可造成贫血并容易疲劳，而过多则会导致急性中毒。所以，蔬菜中铁含量的测定具有重要的营养学意义，可为指导人们合理食用蔬菜进行补铁以防治缺铁性贫血，提供可靠的理论依据。 2.实验目的 综合运用所学知识，用仪器分析法测定金属元素含量；练习灵活运用各种基本操作和查阅资料的能力。 3.实验原理 蔬菜中金属元素常与有机物结合成难溶或难于解离的物质，常采用有机物破坏法是被测的金属元素以氧化物或无机盐的形式残留下来，以便测定。本实验采用有机物破坏法（干法），即在高温下加入氧化剂，使有机物质分解。根据不同浓度的物质具有不同的吸光度，采用分光光度法来测定蔬菜中的铁含量。在pH值4～6的条件下，以盐酸羟胺将三价铁还原为二价铁，二价铁再与邻二氮菲（phen）生成桔红色络合物［3］，用分光光度计在510nm测定蔬菜中铁的含量。 盐酸羟胺还原三价铁的反应如下： 2 Fe3++2NH2OH·HCl→2 Fe2++N2+2H2O+4H++2Cl- 邻二氮菲与二价铁的反应式如下： Fe2+ + 3(phen) =Fe(phen)3 4.实验器材 722型分光光度计（1台），电子天平（1台）蒸发皿（4个），100mL容量瓶(4个)，
食品生物化学实验要求 1.学生做实验前必须写好实验预习报告，做好实验预习，无实验预习报告者不 许进入实验室。每大组实验人数28人，4人一小组。 2.实验试剂的配制，现场由教师指导，学生操作完成。学生在试剂配制过程中， 掌握试剂配置的基本步骤，基本方法和注意事项。 3.实验室所有设备都必须按说明书使用，器皿要小心使用，按规范要求操作， 如有损坏，照价赔偿。 4.卫生要求：每次试验完毕小组成员务必将本试验台及地面收拾整洁，器皿摆 放整齐有序，如哪组成员发现没有搞好自己组的环境卫生，这次试验的所有组员的实验报告都会扣分。 一、10食品科学食品生物化学实验项目表 1. 淀粉的显色、水解和老化（4学时） 2. 蛋白质的功能性质（4学时） 3. 牛奶中酪蛋白等电点测定和氨基酸的分离鉴定（4学时） 4. 或果胶的提取（4学时） 5. 酶的性质实验（4学时） 实验总课时：16学时
二、食品生物化学实验指导书 实验一淀粉的显色、水解和老化 一、实验目的和要求 1、了解淀粉的性质及淀粉水解的原理和方法。 2、掌握淀粉水解的条件和产物的实验方法。 3、淀粉的老化原理和方法 二、实验原理 1、淀粉与碘的反应直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫红色，糊精遇碘呈蓝紫、紫、橙等颜色。这些显色反应的灵敏度很高，可以用作鉴别淀粉的定量和定性的方法，也可以用它来分析碘的含量。纺织工业上用它来衡量布匹退浆的完全度，它还可以用来测定水果果实（如苹果等）的淀粉含量。 近年来用先进的分析技术（如X射线、红外光谱等）研究碘跟淀粉生成的蓝色物，证明碘和淀粉的显色除吸附原因外，主要是由于生成包合物的缘故。直链淀粉是由α-葡萄糖分子缩合而成螺旋状的长长的螺旋体，每个葡萄糖单元都仍有羟基暴露在螺旋外。碘分子跟这些羟基作用，使碘分子嵌入淀粉螺旋体的轴心部位。碘跟淀粉的这种作用叫做包合作用，生成物叫做包合物。 在淀粉跟碘生成的包合物中，每个碘分子跟6个葡萄糖单元配合，淀粉链以直径0.13 pm绕成螺旋状，碘分子处在螺旋的轴心部位。 淀粉跟碘生成的包合物的颜色，跟淀粉的聚合度或相对分子质量有关。在一定的聚合度或相对分子质量范围内，随聚合度或相对分子质量的增加，包合物的颜色的变化由无色、橙色、淡红、紫色到蓝色。例如，直链淀粉的聚合度是200～980或相对分子质量范围是32 000～160 000时，包合物的颜色是蓝色。分支很多的支链淀粉，在支链上的直链平均聚合度20～28，这样形成的包合物是紫色的。糊精的聚合度更低，显棕红色、红色、淡红色等。下表就是淀粉的聚合度和生成碘包合物的颜色。 表 2-1 淀粉的聚合度和生成碘包合物的颜色 淀粉跟碘生成的包合物在pH=4时最稳定，所以它的显色反应在微酸性溶液里最明显。 2、淀粉的水解淀粉是一种重要的多糖，是一种相对分子量很大的天然高分子化合物。虽属糖类，但本身没有甜味，是一种白色粉末，不溶于冷水。在热水里淀粉颗粒会膨胀，有一部分淀粉溶解在水里，另一部分悬浮在水里，形成胶状淀粉糊。淀粉进入人体后，一部分淀粉收唾液所和淀粉酶的催化作用，发生水解反应，生成麦芽糖；余下的淀粉在小肠里胰脏分泌出的淀粉酶的作用下，继续进行水解，生成麦芽糖。麦芽糖在肠液中麦芽糖酶的催化下，水解为人体可吸收的葡萄糖，供人体组织的营养需要。反应过程为：（C6H12O5）m→(C6H10O5)n→C12H22O11→C6H12O6 淀粉糊精麦芽糖葡萄糖
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级_____________姓名_____________座号_________ 一、单项选择题（每小题1分，共30分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A、6.25% B、10.5% C、16% D、19% E、25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶 是 A、碱性磷酸酶 B、乳酸脱氢酶 C、谷丙转氨酶 D、胆碱酯酶 E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、酶原之所以没有活性是因为 A、酶蛋白肽链合成不完全 B、活性中心未形成或未暴露 C、酶原是普通的蛋白质 D、缺乏辅酶或辅基 E、是已经变性的蛋白质 6、影响酶促反应速度的因素 A、酶浓度 B、底物浓度 C、温度 D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有
A、磷酸化酶 B、葡萄糖-6-磷酸酶 C、糖原合成酶 D、葡萄糖激酶 E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A、机械能 B、热能 C、ATP D、电能 E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B、VLDL C、LDL D、HDL E、IDL 10、以下不是血脂的是 A、必需脂肪酸 B、磷脂 C、脂肪 D、游离脂肪酸 E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、131 C、129 D、146 E、36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A、氧化脱氨基 B、转氨基 C、联合脱氨基 D、嘌呤核苷酸循环 E、以上都是 13、构成DNA分子的戊糖是 A、葡萄糖 B、果糖 C、乳糖 D、脱氧核糖 E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A、尿素 B、谷氨酰胺 C、谷氨酸 D、胺 E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A、DNA分子含有体现遗传特征的密码 B、子代DNA不经遗传密码即可复制而成
生命科学学院 关于举办首届大学生生物化学实验技能竞赛的通知 一、竞赛目的 激励大学生自主学习，培养大学生创新意识和团队精神，增强综合实验设计能力，提高生化实验操作技能，营造浓厚学术创新氛围，促进良好学风的建设，选拔优秀项目和选手参加山东省第五届生物化学实验技能大赛。 二、竞赛组委会 组长：王宝山、魏成武 成员：戴美学、杨桂文、谭效忠、苗明升、张鸿雁、杜希华、王珂、原永洁三、参赛对象 生命科学学院在校本科生，不限年级和专业。参赛队伍2-3人为一队，每队一名指导教师。每个参赛队限提交一份实验设计书，每个指导教师指导的项目数一般不超过6项。 四、参赛作品内容及要求 （一）作品内容 1、物质提取类 如从柑橘皮中提取果胶；从果蔬中提取类胡萝卜素；从芦荟中提取碳水化合物；从鸡蛋清中提取某蛋白；从三七中提取三七皂等。 2、物质检验类 如检验市面上某几种品牌牛奶是否掺假；检验市面上某几种食品是否含有防腐剂；检验某品牌的食用植物油是否含胆固醇等。 3、物质含量测定类
如洗衣粉磷含量的分析；测定某品牌奶粉的蛋白质含量是否达标；比较几种饲料中某物质的含量等。 4、探索物质在某一方面的应用类 如探索蛋白酶对草菇保鲜的影响机理；探索木瓜蛋白酶在食物色氨酸测定上的应用等。 5、比较不同品牌物质的营养价值 如对不同品牌螺旋藻片营养成分测定和营养价值的评价测定；对不同品牌饲料中营养价值比较等。 6、其他参赛者感兴趣的方面 （二）作品要求 1、作品要求在保证安全性的前提下，具有一定的科学性、实用性、创造性，具有较强的实际意义，以创新及紧密联系生产生活实际为佳，同时在实验室内的可操作性强。 2、每组参赛队严格按照实验设计书设计格式要求撰写实验设计书，并提交至大赛邮箱，一经提交不得修改，违者则取消决赛资格。 3、参赛作品原则上不能与山东省大学生生物化学实验技能大赛前四届作品相同（前几届作品请参考大赛相关网站：http://202.194.131.160/G2S/ Template/View.aspx?action=view&courseType=0&courseId=282），亦不可抄袭外省比赛作品，否则取消参赛资格。 4、实验设计书设计的项目最好进行过预实验（可利用寒假在指导教师指导下利用实验室条件进行预实验），并在“生科院首届大学生生物化学实验技能竞赛报名表”中如实注明是否做过预实验。 5、实验设计内容应能在8小时内完成，便于决赛时在限定的时间内进行实验操作。
本科生实验报告 实验课程 学院名称 专业名称 学生姓名 学生学号 指导教师 实验地点 实验成绩 二〇一五年月二〇一五年月
实验一氨基酸的分离鉴定----纸层析法一、实验目的 通过氨基酸的分离，学习纸层析法的基本原理及实验方法。 二、实验原理 纸层析法是用滤纸作为惰性支持物的分配层析法。滤纸纤维上的羟基具有亲水性，因此吸附一层水作为固定相，而通常把有机溶剂作为流动相。纸层析法是根据不同氨基酸在两相间的分配比不同而进行分离的：在固定相分配的比例大的氨基酸，随流动相移动的速度慢，而在流动相分配的比例大的则随流动相流动的速度快。层析溶剂由有机溶剂和谁组成。 物质被分离后用比移值（Rf值）来衡量各组分的分离情况，如图所示。 根据图得到： Rf=a\b 其中：a为原点到层析点中心的距离（cm），b为原点到溶剂前沿的距离（cm）。 在一定的条件下某种物质的Rf值是常数。Rf值最大等于1，即该组分随溶剂一起上升，Rf值最小等于0，即该组分基本上留在原点不动。Rf值的大小与物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和温度等因素有关。本实验利用纸层析法分离氨基酸。 三、实验药品、实验器材 1.扩展剂：将20mL正丁醇和5mL冰醋酸放入分液漏斗中，与15mL水混合，
充分震荡，静置数分层后，放出下层水相。取分液漏斗内的扩展剂约5mL 置于小烧杯中作为平衡溶剂，其余的倒入杯中备用。 2.氨基酸溶液：赖氨酸、脯氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸溶液及它们 的混合液（各组分浓度均为0.5%），各5mL。 3.显色剂：0.1%水合茚三酮正丁醇溶液。 4.层析缸：毛细管，喷雾剂，培养皿，层析滤纸，分液漏斗，针，线。 四、实验方法 1.将盛有平衡溶剂的小烧杯置于密闭的层析缸中，使展开剂达到饱和。 2.取层析滤纸（长22cm，宽14cm）一张。在纸的一端距边缘2cm处用铅 笔画一条直线，在此直线上每间隔2cm作一记号。 3.点样：用毛细管将氨基酸样品分别点在这6个位置上，吹干后再点一次。 注意没点再纸上扩散的直径最大不超过3mm。 4.扩展：用线将滤纸沿长边缝成筒状，纸的两边不能接触。将盛有约20mL 扩展剂的培养皿迅速置于密闭的层析缸中，并将滤纸直立于培养皿中。 点样的一端在下，滤纸下端侵入扩展剂0.5cm为宜，并且注意扩展剂的 页面需低于点样线1cm。待溶剂上升15~20cm时即取出滤纸，用铅笔描 出溶剂前沿界限，自然干燥或用热风吹干。 5.显色：层析滤纸用喷雾器均匀喷上0.1%茚三酮正丁醇溶液；然后置烘箱 中烘烤5min（100）或用热风吹干即可先出各层析斑点。 6.计算各种氨基酸的Rf值。 7.注意事项：实验过程应带带胶手套，不可用手直接接触滤纸，以防止皮 肤分泌物的污染。 五、实验记录与数据处理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH