中国农业大学（生物化学）论述题
２００２
第一章，蛋白质
１．蛋白质的生物学功能是什么？
２．蛋白质的元素组成特点及其应用如何？
３．氨基酸的分类有哪几种方法？按侧链Ｒ基团分类的理由是什么？
４．蛋白质的分子组成有什么特点？
５．何为蛋白质氨基酸？何为非蛋白质氨基酸？
６．氨基酸有什么重要的理化性质？何为氨基酸的等电点？如何pK’值计算氨基酸的等电点？
７．什么是肽键，氨基酸残基和肽单位，肽平面？举例说明。
８．说明谷幌甘肽的结构式特点及生理作用？
９．Ｌ（＋，—）ＧＬＹ存在吗？构型与构象的概念及区别是什么？
１０。何为蛋白质的一级结构？研究一级结构的意义是什么？
１１。何为蛋白质的二级结构？蛋白质的a-Helix and B-pleated sheet?
１２。何为蛋白质的三级结构？以肌红蛋白为例说明之。
参与维持蛋白质的空间结构的作用力有哪些？
１３。以血红蛋白为例说明蛋白质的四级结构含义？比较肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能的异同。
１４。蛋白质有哪些重要性质？何为蛋白质的变性与复性？
试述变性的特点和机理。
１５。举例说明蛋白质的结构与功能的关系。
第二章，核酸
1．举例说明核酸是遗传信息的载体
2．简述DNA的种类和分布
3．简述RNA的种类和分布
4．DNA与RNA分子组成有什么差别？
5．DNA分子大小与生物进化有什么关系？
6．什么是稀有碱基？如何产生的？
7．简述核苷酸的生理功能
8．简述RNA与DNA的分离提取方法
9．什么是DNA的增色效应和减色效应？
10 在温和碱性条件下为什么DNA比RNA稳定？
11什么是Tm值？与DNA分子组成有什么关系？
12什么是退火，DNA分子在什么温度下退火最好？
13，DNA变性后其结构及理化特性有什么重要变化？
14．什么是分子杂交？举例说明
15为什么说DNA及RNA是两性分子？
16 什么是Chargaff定则，有什么意义？
17什么是DNA的一级结构？
18 Watson—Crick DNA分子模型的特点是什么？
19 稳定DNA双螺旋结构的力是什么？
20 B型DNA双螺旋结构模型的建立有什么生物学意义？
21什么是左旋DNA
22 什么是超螺旋结构，正负超螺旋结构有什么不同？
23．什么是拓扑异构酶？有什么生理功能？
24.RNA分子结构的主要特点是什么？
25简述RNA的二，三级结构
26真核生物与原核生物的rRNA有什么差别？
27真核与原核生物的mRNA有什么差别？
28简述核酸的生物学功能
29简述Ti及TMV病毒的结构特点
30计算题
第五章电子传递链与氧化磷酸化
1．什么是生物氧化？有几种方式？
2．什么是呼吸链？由那些成员组成？简述其结构特点及功能
3．NADH和FANDH2的氢通过呼吸链时为什么能产生A TP
4．什么是氧化磷酸化？什么是底物水平磷酸化，他们有什么区别？
5．生物体内常见的高能分子有哪些？
6．
7．细胞色素b和c与a有什么不同？
8．NADH是怎样进入线粒体的？
9．A TP是怎样进入线粒体的？
10.什么是末端氧化酶？植物中有那些末端氧化酶？
11.磷氧比（p/o）表示什么含义？为什么苹果酸和琥珀酸的磷氧比不同？
12.呼吸链受哪些阻抑剂阻抑
13.一克分子葡萄糖在细胞中完全氧化为CO2和H2O时能量利用率是多少？
14.呼吸链的氧化磷酸化效率有多高？
15.
16.
17.什么是能荷？能荷与代谢有什么关系？
18.何谓氧化还原电势？简述它与标准自由能变化的关系
第六章脂类代谢
1.植物体中甘油是怎样生成的？
2,乙酰CoA羧化酶由哪些成分组成？
3.乙酰CoA是怎样由线粒体中运出来的？
4.什么物质可以抑制乙酰CoA羧化酶？
5.脂肪酸合成酶包括哪些成员？
6.什么是ACP？有什么生物功能？
7.简述脂肪酸的从头合成途径（非线粒体途径）
8.脂肪酸合成中的还原剂是什么？来自何处？NADH能否参与脂肪酸合成？
9.动物细胞溶质中为什么不能合成16碳以上的脂肪酸？
10. 18碳脂肪酸的合成在动物、植物中有什么差别？
11.硫激酶和的功能有什么不同？
12.三酰甘油是怎样通过线粒体膜的？
13.脂酰－ACP是怎样转变为脂先CoA的？
14.卵磷脂是怎样合成的？
15.什么是β-氧化作用？在细胞什么部位进行？
16.脂酰ACP硫脂酶与β-酮脂酰硫解酶的作用有什么差别？
17.简述β-氧化作用与脂肪酶合成途径的差异？
18.棕榈酸（15碳）进行β-
19.什么是乙酸循环？有什么生理作用？
20.什么是α-及β-氧化作用？
21.什么是生物膜？膜中有哪些成分？
什么是单位膜？
简述膜的流动镶嵌模型
生物膜有哪些重要的功能？
第七章含氮化合物代谢（核苷酸代谢部分）
1.嘌呤与嘧啶由哪些化合物合成？
2.
3.简述IMP合成过程要点
4,IMP怎样改变为AMP及CMP
5,甲川四氢叶酸在核苷酸合成中的作用是什么？
6.简述嘧啶核苷酸合成途径？
7.尿核酸怎样改变为胞苷酸和脱氧胸嘧啶？
8.
9.
10.在不同进化水平的动物中嘌呤分解的最终产物是什么？
11.什么是限制性核酸内切酶？
12.
13.核苷酸及其衍生物在代谢中由什么重要性？
第八章核酸的生物合成
1.什么是中心法则？什么是遗传信息？
2.什么是半保留复制？如何证明？有什么生物学意义？
3.引物酶与经典的RNA聚合酶有什么不同？
4.DNA聚合酶I有什么功能？受什么抑制？
5.DNA聚合酶2由哪些亚基组成，各亚基的功能是什么？
6.DNA聚合酶1.2.3的特点和功能有什么不同和相同?
7.原核与真核DNA连接酶的作用机理有何相同和差异？
8.DNA生物合成酶需要哪些酶及因子参加？它们的功能是什么？
9.什么是引物体？含有什么成分？
10.什么是复制，领头链，随后链，岗其片断。半不连续复制？
11.简述DNA合成过程
12.什么是逆转录作用？逆转录酶有什么特性？什么是前病毒？
13.逆转录受什么因子抑制？
13.什么是突变？DNA突变有哪几种形式？
14.亚硝酸，硫酸二甲酯为何能引起突变？
15.简述暗复活作用的机理
16.简述DNA复制后修复作用？
17.什么是SOS修复？
18.什么是基因工程？简述基因工程的步骤
19.基因工程的生物学意义是什么？
20.什么是不对称转录？什么是有意义链及其反意义链？
21..什么是启动子？有什么特点？
22.原核生物RNA
23.简述RNA的合成步骤
24.什么是转录单位？
25.原核生物中，抑制RNA
26.什么是转录单位？
27.真核生物RNA
28.真核hnRNA是怎样转变为
29.rRNA是怎样产生的？
30.tRNA是怎样产生的？
31.RNA的复制特点是什么？
32,计算题
第十章代谢调控
1.什么是标兵酶?举例说明
2.什么是细胞区域化？其生理生化意义是什么？
3.什么是诱导酶？举例说明
4.什么是酶合成的负调控及其正调控
5.生物体内糖、脂肪及蛋白质三类物质在代谢上的相互关系如何？
6.生物体内的代谢调节在哪几种不同的水平上进行？
7.物质代谢调节的意义与方式是什么？
8.什么是酶合成的诱导和租抑？什么是乳糖操作子模型？
9.何谓酶的共价修饰，酶的级联系统
10.何谓反馈抑制？反馈调节的意义是什么？
11.什么是顺序反馈抑制？协同反馈抑制？累积反馈抑制？前馈激活？
12.生物体内能荷是怎样对代谢进行调节的？
参考书：
1．中国农业大学研究生院：基础生物化学复习大纲1996.9
2．阎隆飞。李明启主编：基础生物化学
3．沈黎明主编：基础生物化学
第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白（ACP） 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT） 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是，电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是，其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是，递氢体是，限速酶是，胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制，促进脂肪动员的激素称，抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤，每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA，脱下的氢由和携带，进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成，并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体，是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是，递氢体是，它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于，内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是，其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中，胆碱可由食物提供，亦可由及在体内合成，胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、，和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是，由、及所构成。
期中答案 一、单项选择题(每小题0.5分，共10分) 1．Watson-Crick的DNA结构为： B．DNA双链呈反平行排列 2．已知某酶的Km为0.05mol/L，使此酶催化的反应速度达到最大反应速度80％时的底物浓度是：C． 0.2mol/L 3．tRNA的作用是：B．把氨基酸带到mRNA的特定位置上 4．下列哪一种物质是琥珀酸脱氢酶辅酶：B．FAD 5．若电子通过下列过程传递，释放能量最多的是： A．NADH-->Cytaa3 6．氨基酸与蛋白质都具有的理化性质是：B．两性性质 7．稀有核苷酸主要存在于：C．tRNA 8．在寡聚蛋白中，亚基间的立体排布、相互作用及接触部位间的空间结构称之为：D．别构现象 9．下列哪种氨基酸是极性酸性氨基酸：D．Glu 10．DNA一级结构的连接键是：B. 肽键 11．定位于线粒体内膜上的反应是：D、呼吸链 12．属于解偶联剂的物质是：A．2,4-二硝基苯酚 13.关于酶催化反应机制哪项不正确：D．酶-底物复合物极稳定 14.酶在催化反应中决定专一性的部分是：B．辅基或辅酶 15.核酸分子储存和传递遗传信息是通过：D．碱基顺序 16.核酸对紫外线吸收是由哪种结构产生的：C．嘌呤、嘧啶环上共轭双键 17.关于氧化磷酸化叙述错误的是：A．线粒体内膜外侧pH比线粒体
基质中高
18.具有下列特征的DNA中Tm最高的是：B．T为15% 19.底物水平磷酸化涵义：C．底物分子重排后形成高能磷酸键，经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATP 20.三羧酸循环，哪条不正确：C．无氧条件不能运转氧化乙酰COA 二、多项选择题（选错或未选全不得分。号码填于卷头答题卡内；）1．属于酸性氨基酸的是：C．天冬E．谷 2．EMP中，发生底物水平磷酸化的反应步骤是：P208 A．甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸E．磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 3．蛋白质二级结构中包括下列哪几种形式：P27 A．α-螺旋 B．β-折叠D．β-转角 E．无规则卷曲 4．下列哪些是呼吸链组成成份：P177 A．辅酶Q B．乙酰CoA C．细胞色素类D．铁硫蛋白E．钼铁蛋白5．下列属于高能化合物的是：A.磷酸烯醇式 B．ATP C．柠檬酸 D．磷酸二羟丙酮 E．3-磷酸甘油酸 6．蛋白质变性后： B．次级键断裂 D．天然构象解体 E．生物活性丧失 7．维持蛋白质三级结构稳定的作用力是: A．疏水作用 B．氢键 C．离子键 D．范德华作用力
------------------------------------------------------------精品文档-------------------------------------------------------- 生物化学习题 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 D*2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) 、柠檬酸B、肉碱C A、ACP A E、乙酰辅酶、乙酰肉碱D) 、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( b6 A、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用 B 、转氨基作用 C D、非氧化脱氨基作用 、脱水脱氨基作用E ) 、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确d7( FADH2 和NADH、产生A B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 c8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
思考题 一.生物大分子物质的制备 简述生化分离方法与一般化学分离法相比的特点? 特点： 与化学产品的分离制备相比较，生物大分子的制备有其特殊性： （1）生物材料的组成极其复杂，常常包含有数百种乃至及几千种化合物。还有很多化合物未知，有待人们研究和开发。 （2）有的生物大分子在分离过程中还在不断的代谢，所以生物大分子的分离纯化方法差别极大，想找到一种适合各种不同类生物大分子分离制备的标准方法是不可能的。（3）许多生物大分子在生物材料中的含量甚微。分离纯化的步骤繁多，流程又长，有的目的产物要经过十几步，几十步的操作才能达到所需纯度的要求。 （4）生化分离制备几乎都在溶液中进行，影响因素很多，经验性较强。 （5）许多具有生物活性的物质一旦离开活体，很容易变形破坏，因此常选用比较温和的条件。 生物材料选择的一般原则有哪些？ 生物材料选择的一般原则是:制备生物大分子，首先要根据目的选择合适的生物材料。材料选择的一般原则是，有效成分（即欲提取的物质）含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低等。但在实际工作中，则只须考虑材料的选择符合实验预定的目标要求即可。 材料选定后要尽可能保持新鲜，尽快加工处理。生物材料如暂不提取应冷冻保存。 常用于细胞破碎方法可分为哪些类型？简述细胞破碎的目的意义。 细胞的破碎方法可分为：机械法，包括（1）捣碎法（2）研磨法（3）匀浆法 物理法，包括（1）反复冻融法（2）超声波处理法（3）压榨法 化学与生物化学方法，包括（1）酶解法（2）化学法 目的意义：除了某些细胞外的多肽激素和某些蛋白质与酶之外，对于细胞内或多细胞生物组织中的各种生物大分子的分离纯化，都需要事先将细胞和组织破碎，使生物大分子充分释放到溶液中，并不丢失生物活性。不同的生物体或同一生物体不同部位的组织，其组织破碎的难易不一，使用的方法也不相同。 何谓提取？影响提取有效成分的因素有哪些? 提取定义：提取是指在一定的条件下，用适当的溶剂（溶液）处理原料，使欲分离物质充分溶解到溶剂（溶液）中的过程，也称为抽提。常用稀盐溶液、缓冲溶液和有机溶剂等来提取生物大分子。
一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );
生化论述题 1、现有两支试管，有一支装有一种DNA溶液，另外一支装有一种RNA溶液，请根据核酸的理化性质设计一个实验来对二者进行鉴别，并对相关的核酸理化性质进行解释（可使用的设备和试剂：水浴锅，分光光度计，蒸馏水，移液器，试管）。 题解: 1)通过加热后测定吸光度，吸光度升高的是DNA，吸光度基本不变的是RNA。 2）DNA和RNA的结构上的不同，DNA为双链双螺旋结构，RNA为单链。 3) DNA双链之间通过硷基之间的氢键相连接，加热会破坏氢键，暴露出硷基，260nm吸光度增加。 2、凝血因子II,VII, IX和X是依赖维生素K的凝血因子．γ－羧化酶参与了催化这些凝血因子的合成过程．维生素K对γ－羧化酶的催化活性是必需的．所以临床上，为防止手术中及术后出血过多，常补充一定量的维生素K，对促进病人的凝血功能有明显效果．请结合酶的结构和功能相关理论进行解释。 题解： 1) 酶蛋白与辅助因子共同组成全酶，单独存在无活性，γ－羧化酶是一个结合酶，只有辅助因 子维生素K存在的情况下，酶才具有活性。 2) 酶的辅助因子分为辅酶和辅基，辅酶和酶蛋白结合疏松；辅基和酶蛋白结合紧密。 3、举例论述蛋白质的结构与功能之间的紧密关联。 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 一)蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系 蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。 一级结构相似的蛋白质，其基本构象及功能也相似，例如，不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质，其一级结构只有极少的差别，而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。 在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中，一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的，这种变异来源于基因上遗传信息的突变。 (二)蛋白质空间构象与功能活性的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。如血红蛋白结构与氧离曲线，Hb中的亚基和氧结合后，会促进下一个亚基和氧的结合。
名词解释： 1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。 2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。 3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。 9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。 10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。可分为DNA酶和RNA酶。 11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。 13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。 14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。 15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。 17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。 18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。 19 、脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称脂肪动员。 20 、酮体：乙酰乙酸，β羟丁酸和丙酮三者酮体。是脂肪在肝分解氧化时特有的中间代谢物。 21 、转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录。 22 、基因：是为生命活性产物编码的DNA功能片段，这些产物主要是蛋白质和各种RNA。 问答题： 1、简述镰刀形红细胞溶血的发病机制。 答正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白中，Glu变成了Val，导致蛋白质一级结构的改变，从而使本是水溶性的血红蛋白，聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状极易破碎，产生贫血。 2 、什么是酶的抑制剂？说明酶的抑制作用分为哪几种。 答：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用可分为可逆性抑制和不可逆性抑制。 3 、磺胺类药物的作用机制。 答：对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸，而磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸的结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，从而抑制二氢叶酸的合成，导致细菌的核酸合成受阻而影响其生长繁殖。 4 、什么是三羧酸循环？其生理意义是什么？ 答：三羧酸循环也称柠檬酸循环，是三大营养素的最终代谢通路。其生理意义在于三羧酸循环是糖，脂肪，氨基酸代谢联系的枢纽，其过程中代谢的各种小分子物质为体内生化过程所必需。 5、什么是DNA复制中的半保留复制？其意义是什么？ 答：半保留复制是指复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子链DNA的合成。子
第一章绪论 略 第二章核酸的结构与功能 一、名词解释 1．核苷：是核糖或脱氧核糖与嘌呤或嘧啶碱生成的糖苷。 2．核苷酸：核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，形成核苷酸。 3．核酸：多个核苷酸彼此通过3′,5′-磷酸二酯键连接所形成的多聚核苷酸，称为核酸。4．核酸的一级结构：指DNA分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。 5．核酸的二级结构：即DNA的双螺旋结构模型。 6．环化核苷酸：即cAMP和cGMP。在细胞的代谢调节中作为激素的第二信使，控制细胞的生长、分化和细胞对激素的效应。 7．增色效应：DNA变性后，在260nm处的紫外吸收显著增高的现象，称增色效应（高色效应）。 8．减色效应：DNA复性后，在260nm处的紫外吸收显著降低的现象，称为减色效应。 9．核酸变性：指核酸双螺旋的氢键断裂变成单链的过程，并不涉及共价键的断裂。 10．熔解温度：50% 的双链DNA发生变性时的温度称为熔解温度（Tm）或解链温度。11．退火：变性DNA在缓慢冷却时，可以复性，此过程称为退火。 12．核酸复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这个过程称复性。 13．分子杂交：形成杂交分子的过程称为分子杂交。当两条来源不同的DNA（或RNA链或DNA 链与RNA链之间）存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。 14. 核酸降解：多核苷酸链上共价键（3′,5′-磷酸二酯键）的断裂称为核酸的降解。15．碱基配对：DNA双螺旋内部的碱基按腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合，这种配对关系，称为碱基配对。 16．稀有碱基：是指A、G、C、U之外的其他碱基。 17．超螺旋：以DNA双螺旋为骨架，围绕同一中心轴形成的螺旋结构，是在DNA双螺旋基础上的进一步螺旋化。 二、填空 1．260． 2．下降，增大。 3．核糖，脱氧核糖。 4．嘌呤碱，嘧啶碱，260nm。5．大，高。 6．戊糖/核糖。7．核苷酸。 8．反密码子。 9．核苷酸，3′，5′-磷酸二酯键，磷酸，核苷，戊糖，碱基。 10．脱氧核糖核酸（DNA），核糖核酸（RNA），脱氧核糖，A、G、C、T；核糖，A、G、C、U。
生物化学试题及答案（6） 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号：大中小 生物化学试题及答案（6） 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号：大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链，可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN或FAD作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD为____，存在于线粒体中的 SOD为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题
简答题及论述题 1、请描述沃森和克里克在1953 年提出的DNA 双螺旋结构模型 1、两条反平行链，右手螺旋；碱基在链内侧，戊糖磷酸在外侧，碱基垂直于螺旋轴，碱基与糖垂直。10 个核苷酸形成一个螺旋，螺距 3.4nm。碱基互补配对，一个 A 对应一个T ， 一个G 对应一个 C 。 2、某些金属和非金属离子以及一些有机小分子对酶的结构和功能有何影响？ 2、（1）通过结合底物为反应定向。 （2）通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应。 （3）通过静电效应稳定或屏蔽负电荷。 （4）作为辅酶或者辅基起到电子或原子的传递作用。 3、使酶活力降低或丧失的可能因素有哪些？ 3、（1）温度升高（2）酸碱变化（3）有机溶剂或重金属离子 4、试比较酶的变性与失活有什么异同 4、酶是由蛋白质组成的，所以具有蛋白质的性质。即在高温、过强的酸、碱环境下会发生组成或是结构的改变，这就是变性。由于组成或者结构改变，酶的功能也会受到破坏。酶的变性往往是不可逆的。当温度或者酸碱度达到一个程度时，酶的活性持续下降，当把条件恢复到初始状态时，酶活并没有恢复，这说明酶已失活。但是酶的结构或组成没有发生改变。在经过特殊处理后，酶活能够得到恢复。 5、试列举五种测定蛋白质分子量的方法 5、渗透压法、化学组成法、沉降分析法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法。 6、什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种形式？ 6、蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，成为蛋白质的二级结构。二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和β突起以及无规则卷曲。 7、什么是抗体？简述其结构特点（可用简图表示） 7、机体是在抗原物质刺激下，由 B 细胞分化成的浆细 胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫 球蛋白。 抗体是具有 4 条多肽链的对称结构，其中 2 条较 长、相对分子量较大的相同的重链（H 链）；2 条较 短、相对分子量较小的相同的轻链（L 链）。链间由 二硫键和非共价键联结形成一个由 4 条多肽链构成的单 体分子。 8、简述从蛋白质与氨基酸的混合物中分离和鉴定氨基 酸的方法 8、分配柱层析、纸层析、离子交换层析、薄层层析
第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加
《生物化学》练习题及答案 纵观近几年来生化自考的题型一般有四种：(一)最佳选择题，即平常所说的A型多选题，其基本结构是由一组题干和A、B、C、D、E 五个备选答案组成，其中只有一个是最佳答案，其余均为干扰答案。 (二)填充题，即填写某个问题的关键性词语。(三)名词解释，答题要做到准确全面，举个例来说，名解“糖异生”，单纯回答“非糖物质转变为糖的过程”这一句话显然是不够的，必需交待异生的场所、非糖物质有哪些等，诸如此类问题，往往容易疏忽。(四)问答题，要充分理解题意要求，分析综合，拟定答题方案。现就上述四种题型，编写了生物化学习题选，供大家参考。 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( )
A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( )
细胞wai膜的功能 ◆分开细胞质与外环境，使细胞形成相对独立的内环境。 ◆保持细胞与外环境的联系，进行物质能量交换及信息传递。 内膜系统 构成许多细胞器的界膜，将各细胞器与胞质溶胶分隔开，以行使不同的功能 不同功能的细胞器相互联系，在细胞合成、代谢、分泌等过程中起重要作用。 膜糖类功能 ?保护作用：提高膜的稳定性，增强膜蛋白对蛋白酶的抗性。 ?分子识别:参与细胞的信号识别、细胞的粘着。 （膜糖脂、糖蛋白中的糖基是细菌和病毒感染时的识别和结合位点。） ?帮助新合成蛋白质运输和定位。 ?免疫原性：ABO血型 1．简述细胞膜的特性。 (1)细胞膜的不对称性 膜脂分布的不对称；膜蛋白分布的不对称；糖类分布的不对称，总在非胞质面 (2)细胞膜的流动性 生物膜的流动性是指膜脂和膜蛋白处于不断的运动状态，是保证正常膜功能的重要条件。细胞膜的流动性细胞进行生命活动的必要条件，脂双层是一种二维流体，处于晶态和液态之间。膜脂分子能进行多种运动：①侧向扩散②旋转运动③摆动运动④伸缩震荡⑤翻转运动⑥旋转异构 （3）膜蛋白的流（运）动性 侧向扩散：膜蛋白可以在膜质中自由漂浮和在膜表面自由扩散；旋转运动：膜蛋白能围绕与膜平面垂直的轴进行旋转运动，但旋转运动的速度比侧向扩散更为缓慢。 2.何为离子通道蛋白？在胞膜物质运输中该类蛋白有何作用？。。。。。。。 （channelprotein）Ca2+、Na+、K+、Cl-、HCO3-等离子能经膜上的孔道扩散。又名孔道蛋白。构成跨膜的亲水性通道，允许适当大小，携带一定电荷的溶质通过，故称为“离子通道”（ionchannel）。一种离子通道只通过某种离子，选择性较高。离子通道运输速度也很高，约106 个离子/秒，比任何载体蛋白的运输速度大几十到上百倍。它不被“饱和”，动力学曲线是一斜线，但由于孔道蛋白分子对通过的离子有一定的电吸引，限定了它的最大运输速度。 离子通道有两类，一类持续开放，例如K+漏通道（K+leakchannel），K+由此通道扩散，在膜电压—75mV 时，出胞和入胞的K+一样多，达到动态平衡，起到调节和维持一定膜电压的作用。另一类通道间断开放，在某些因素作用时才开放，故称为门通道（gatedchan-nel），共有三种：（1）电压-门控通道，对跨膜电压的变化发生反应。例如神经冲动传到神经末梢时，末梢质膜上的Ca2+-电压门通道暂时开放，Ca2+涌入末梢内，促使其释放神经递质。（2）配体-门控通道，当配体与膜表面特异受体结合后，通道开放。配体可以是神经递质、离子、核苷酸等各种信号物质。如神经-肌肉接头处，肌膜乙酰胆碱受体即是一个乙酰胆碱控制的Na+-K+通道，神经末梢释放乙酰胆碱与受体结合，通道开放，Na+内流，然后K+外流，造成肌膜去极化，如此将化学信号转变为电信号，最后导致肌肉收缩。（3）应力激活通道，应力激活通道是通道蛋白感应力而改变构象，开启通道使“门”打开，离子通过亲水通道进入细胞，引起膜电位变化，产生电信号。 3.举例说明离子泵在主动运输中的作用。 离子泵是膜运输蛋白之一。也看作一类特殊的载体蛋白，能驱使特定的离子逆电化学梯度穿过质膜，同时消耗A TP形成的能源，属于主动运输。离子泵本质是受外能驱动的可逆性ATP酶。外能可以是电化学梯度能、光能等。被活化的离子泵水解A TP，与水解产物磷酸根结合后自身发生变构，从而将离子由低浓度转运到高浓度处，这样ATP的化学能转变成离子的电化学梯度能。 由ATP直接提供能量的钠钾泵主动运输 过程:Na+-K+泵由两个亚基组成(α和β),α亚基是一个跨膜多次的整合膜蛋白,具有ATP酶活性, β亚基是具有组织特异性的糖蛋白.工作模式是在细胞内侧α亚基与Na+结构促进ATP水解, α亚基上的一个天冬氨酸残基磷酸化引起α亚基构象发生变化,将Na+泵出细胞,同时细胞外的K+与α亚基的另一位点结合,使其去磷酸化, α亚基
生物化学测试题及答案 —临床生物化学实验室基本技术与管理 一、A型选择题 1．在荧光定量分析法中，下列哪种不是影响荧光强度的因素（) A．荧光物质的浓度B．溶剂的性质 C．荧光物质的摩尔吸光系数D．温度E．溶液的pH值 2．琼脂糖凝胶电泳用pH8.6的巴比妥缓冲液可以把血清蛋白质分成五条区带，由正极向负极数起它们的顺序是（) A．白蛋白、β-球蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、γ-球蛋白 B．白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白 C．白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、γ-球蛋白、β-球蛋白 D．α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白、白蛋白 E．白蛋白、β-球蛋白、α1-球蛋白、γ-球蛋白、α2-球蛋白 3．在区带电泳中，能产生电荷效应和分子筛效应的固体支持介质有（) A．醋酸纤维素薄膜、纤维素、淀粉B．纤维素、淀粉、琼脂糖 C．硅胶、琼脂糖、聚丙烯酰胺凝胶 D．淀粉、琼脂糖、聚丙烯酰胺凝胶 E．醋酸纤维素薄膜、硅胶、纤维素 4．利用流动相中的离子能与固定相进行可逆的交换性质来分离离子型化合物的方法是（) A．凝胶层析法B．吸附层析法C．分配层析法D．亲和层析法 E．离子交换层析法 5．通过在波片或硅片上制作各种微泵、阀、微电泳以及微流路，将生化分析功能浓缩固化在生物芯片上称（) A．基因芯片B．蛋白质芯片C．细胞芯片D．组织芯片E．芯片实验室 6．离心机砖头的旋转速度为20000γ/min的离心为（) A．低速离心B．平衡离心C．高速离心D．超速离心
E．等密度离心 7．标本条码下有10个阿拉伯数字，其中第4～5位表示（) A．标本号B．标本类型C．组合号D．月份E．日期 8．由实验室自己配置或为商品，其中有关物质的量由参考方法定值的标准品为（) A．一级标准品B．二级标准品C．控制物D．参考物 E．原级参考物 9．经过详细的研究，没有发现产生误差的原因或在某些方面不够明确的方法为（) A．决定性方法B．推荐方法C．参考方法D．常规方法 E．对比方法 10．测定恒定误差的试验是（) A．重复性试验B．回收试验C．线性试验D．干扰试验 E．检测能力试验 二、X型选择题（多选题） 1．酶免疫分析的基本技术组成为（ ) A．应有高活性的酶和高质量的酶标抗体B．最佳固相载体和抗体包被技术C．最佳酶作用的底物D．通过电场来精确控制整个分析过程E．检测放大系统及再生技 2．免疫比浊测定应注意的事项为（ ) A．抗原或抗体量不能大大过剩B．应维持反应管中抗体蛋白量始终过剩 C．高血脂标本易受干扰D．易受环境温度和pH值的影响 E．加入聚合剂可促进免疫复合物的形成 3．流式细胞仪接受并分析的信号主要有（ ) A．光散射讯号B．光吸收讯号C．荧光讯号D．电流讯号 E．生物发光讯号 4．鉴定纯酶度的常用方法是（ )
生化大题汇总 ※参与DNA复制的主要酶和蛋白因子有哪些？各有什么功能？ 拓扑异构酶：松解DNA的超螺旋。 解链酶：打开DNA的双链。 引物酶：在DNA复制起始处以DNA为模板，催化合成互补的RNA短片断。 DNA聚合酶：以DNA为模板、dNTP为原料，合成互补的DNA新链。 连接酶：连接DNA片断。 DNA结合蛋白：结合在打开的DNA单链上，稳定单链。 ※DNA复制有何主要特点？ 半保留复制，半不连续合成、需RNA引物，以dNTP（A，T，C，G）为原料，新链合成方向总是5’->3’，依赖DNA的DNA聚合酶（DDDP） ※DNA复制的高保真性主要取决于哪些因素？ DNA复制的高保真性取决于三个方面：1、DNA双链碱基的严格配对与DNA聚合酶对配对碱基的严格选择性；2、5’->3’外切核酸酶的即时校读作用；3、对DNA分子中的错误或损伤的修复机制。 ※真核生物DNA复制在何处进行？如何进行？ 在细胞核内。 复制分为以下几个阶段：1、起始阶段（DNA解旋解链及引物合成）：DNa拓扑异构酶、解链酶分别使DNA 解旋、解链，形成复制叉，在起始点由引物酶催化合成RNA引物；2、DNA合成阶段：以DNA的两条链分别作为模板，dNTP为原料按碱基互补原则（A-T，C-G）在RNa引物引导下，由DNA聚合酶催化合成DNA新链（分前导链和随从链）；3、终止阶段：水解RNa引物（polI），填补空缺（polI），连接DNA片断（连接酶）。 ※何谓反转录？在哪些情况下发生反转录？写出主要酶促反应过程。 以RNA为模板在反转录酶的作用下合成DNA的过程叫做反转录。 反转录可发生于：1、在RNA病毒感染宿主细胞甚至致癌过程中；2、在基因工程中，以mRNA为模板合成cDNA。 病毒RNA（反转录酶dNTP）－>RNA-DNA杂化链（RNA酶活性）－>cDNA单链（DNA聚合酶活性）－>cDNA 双链 ※概述DNA的生物合成。 DNA的生物合成包括DNA半保留复制，DNA损伤后的修复合成和反转录 DNA复制是以DNa的两条链分别作为模板，以dNTP为原料，在DNA聚合酶作用下按照碱基配对原则合成互补新链，这样形成的两个子代DNA分子与原来DNa分子完全相同，一条链来自亲代，另一条链是新合成的，故称为半保留复制。 在某些梨花、生物学因素作用下DNa链发生碱基突变、缺失、交联或链的断裂等损伤后，可进行修复。修复方式有光修复、切除修复、重组修复与SOS修复等。切除修复：1、核酸内切酶从损伤处的5’端切开，出现正常的3’端；2、核酸外切酶水解已打开的损伤DNA段；3DNA聚合酶以互补的DNA链为模板，dNTP为原料，5’->3’方向合成新的DNa片段；4、连接酶连接形成完整的DNA链。 以RNA为模板在反转录酶的作用下合成DNA的过程叫做反转录。反转录在病毒致癌过程中起重要作用；在基因工程中可用于以mRNA为模板合成cDNA的实验。 ※催化磷酸二酯键形成的酶有哪些？比较各自不同特点。 有DNA聚合酶、RNA聚合酶、引物酶、反转录酶、连接酶和拓扑异构酶。
1.简述脂类的消化与吸收。 2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？ 3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？ 4.简述脂肪肝的成因。 5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？ 6.脂蛋白分为几类？各种脂蛋白的主要功用？ 7.写出甘油的代谢途径？ 8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？ 9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。 11．试述体内的能量生成、贮存和利用 12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。 13．参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？ 14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。 15．食物蛋白质消化产物是如何吸收的？ 16．简述体内氨基酸代谢状况。 17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子ATP？简述代谢过程。 18．简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。 19．简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。 20．简述谷胱甘肽在体内的生理功用。 21．简述维生素B6在氨基酸代谢中的作用。 22．讨论核苷酸在体内的主要生理功能
23.简述物质代谢的特点？ 24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？ 25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？ 26．参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？ 27．复制的起始过程如何解链？引发体是怎样生成的？ 28．解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。 29．什么是点突变、框移突变，其后果如何？ 30.简述遗传密码的基本特点。 31.蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。 32．简述原核生物基因转录调节的特点。阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。33．简述真核生物基因组结构特点。 34．同一生物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同？为什么？35．简述重组DNA技术中目的基因的获取来源和途径。 36．作为基因工程的载体必须具备哪些条件？ 37．什么叫基因重组？简述沙门氏菌是怎样逃避宿主免疫监视的？38．简述类固醇激素的信息传递过程。 39．简述血浆蛋白质的功能。 40．凝血因子有几种？简述其部分特点？ 41．简述红细胞糖代谢的生理意义。 42．试述维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症。 43．简述佝偻病的发病机理。 44．维生素K促进凝血的机理是什么？
一绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等 6 种是解答蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的 4 个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成 4 个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多 O 种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（C）、羧基（—COOH）、
巯基（—SH）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20 种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 二蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1）N-末端测定法：常采用2, 4 ―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。①2, 4 ―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2, 4 ―二硝基氟苯2, 4 ―DNFB）（反应（Sanger 反应）生成DNP―
2 蛋白质化学 2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？ 解答： （1）血红蛋白： 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量 （2）酶： 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为： 1.65%: 2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。 ()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？ （1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0； （2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0； （3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 6．由下列信息求八肽的序列。 （1）酸水解得 Ala ，Arg ，Leu ，Met ，Phe ，Thr ，2Val 。 （2）Sanger 试剂处理得DNP -Ala 。 （3）胰蛋白酶处理得Ala ，Arg ，Thr 和 Leu ，Met ，Phe ，2Val 。当以Sanger 试剂处理时分别得到DNP -Ala 和DNP -Val 。 （4）溴化氰处理得 Ala ，Arg ，高丝氨酸内酯，Thr ，2Val ，和 Leu ，Phe ，当用Sanger 试剂处理时，分别得DNP -Ala 和DNP -Leu 。 解答：由（2）推出N 末端为Ala ；由（3）推出Val 位于N 端第四，Arg 为第三，而Thr 为第二；溴化氰裂解，得出N 端第六位是Met ，由于第七位是Leu ，所以Phe 为第八；由（4），第五为Val 。所以八肽为：Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe 。 7．一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。 解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm ，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm 。 8．当一种四肽与FDNB 反应后，用5.7mol/LHCl 水解得到DNP-Val 及其他3种氨基酸；