试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。
答：1）蛋白质的一级结构：(protern primary structure):蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
2）蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置。二级结构主要有α螺旋、β—折叠，β—转角和无规卷曲。维系蛋白质二级结构的稳定主要靠氢键。3）蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。三级结构主要有氢键，疏水作用，离子键和二硫键。
4）蛋白质的四级结构：蛋白质分子各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。四级结构中的化学键主要是氢键和离子键。
什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？
答案: 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升。每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间的羰基氧和亚氨基氢形成氢键。维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽键主链出现180o回折，回折部分称为β-转角。β-转角通常有备无4个氨基酸残基组成。第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是知肽链中没有确定规律的结构。
Tm值：核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，、又称溶解温度（Tm）。
简述RNA与DNA主要不同点。
生物体内核酸主要有二大类，一类脱氧核糖核酸即DNA，另一类为核糖核酸即RNA，它们的区别应从以下几个方面考虑：
①存在部位：DNA主要存在于细胞核，哺乳动物细胞线粒体中也有自己的DNA，而RNA 的90%存在于细胞浆。
②组成单位上的区别：构成DNA有四种脱氧单核苷酸，dATP，dCTP,dGTP,dTTP,其中的核糖是2’-脱氧核糖，而特有的碱基是胸腺嘧啶（T），而构成RNA的四种单核苷酸是TAP、CTP、GTP、UTP，其中的糖是核糖，而特有的碱基是尿嘧啶（U）。
③结构上的区别：DNA是有两条方向相反的脱氧多核苷酸链形成右手双螺旋结构，在细胞核中与H1、H2A、H2B、H3和H4各2分子组蛋白形成更致密的核小体结构样的超螺旋，而RNA大多数以单链为主，可以有局部的双螺旋，不同种类的RNA空间结构不同，mRNA以线性为主，tRNA是一反L型与蛋白质共同形成核糖核蛋白体的结构。
④功能的区别：DNA是生物遗传信息的载体，它的主要功能是储存、复制、转录基因，而RNA在转录DNA的遗传信息中起重要作用以参与蛋白质生物合成等等。
同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
试述tRNA二级结构的基本特点。
tRNA的二级结构是三叶草型结构。其基本特点是：
①二氢尿嘧啶环：环中含有稀有碱基DHU，此环与氨基酰tRNA合成酶的特异性辨认有关。
②反密码环：上有反密码子，不同的tRNA，构成反密码子的核苷酸不同，它可辨认mRNA
上的密码子，使氨基酸正确入位。
③额外环：含稀有碱基较多，不同的tRNA，此环碱基组成差异较大。
④TψC环：环中含胸苷、假尿苷和胞苷，此环上具有与核糖体表面特异位点连接的部位。
⑤氨基酸臂：3’端为CCA一OH，是携带氨基酸的部位。
何谓不可逆抑制、竞争性抑制和非竞争性抑制？研究抑制作用有什么理论意义和实践意义？
答案：1）可逆性抑制作用的抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。这种抑制剂通常不能用透析、超滤等方法予以除掉。
2）竞争性抑制作用的抑制剂与底物的节后相似，能与底物共同竞争酶的活性中心，从而阻碍底物与酶的结合。但当底物浓度增加时，可以减少和消除这中抑制。
3）非竞争性抑制作用的抑制剂可以与酶活性中心外的部可逆地结合，这种结合不影响酶对底物的结合，而是使整个酶活性降低，增加底物浓度也不能消除这种抑制。
4）研究抑制剂对酶的作用是非常重要的，它有助于研究生物机体中代谢途径，某些药物的作用机理，酶活性中心内功能集团的性质，维持酶分子构象的功能基团的性质，酶的底物特异性以及酶的作用机理。在实践中，对医药、农牧、水产等都有广泛的应用价值。
1.减述血糖的来源和去路。
答: 血糖的来源：1、食物经消化的葡萄糖;2、肝糖原分解：3、糖原生
血糖的去路：1、氧化供能；2、合成糖原；3、转变成脂肪及某些非必须氨基酸；4、转变为其它糖类物质
2.简述糖异生的生理意义。
答: 1.空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定。
2.糖异生是肝脏补充或恢复糖原的储备的重要途径。
3.调节酸碱平衡
3.简述糖酵解生理意义。
答: 1.迅速供能。2.某些组织细胞依赖糖酵解供能，如成熟红细胞等
4.试述磷酸戊糖途径的生理意义
答: 1.提供5-磷酸核糖，是合成核苷酸的原料；
2.提供NADPH。后者参与合成代谢（作为供氢体）、生物转化以及维持谷胱甘肽的还
原性。
5. 列表比较糖无氧氧化与有氧氧化在底物、产物、反应部位、关键酶、ATP生成、生理意
义等方面的差异。
用超速离心法将血浆脂蛋白分为哪几类?简述各类脂蛋白的来源和主要功能.
试述鸟氨酸循环的生理意义.
答:鸟氨酸的循环:将机体内有毒的氨转变为无毒的尿素,达到解除氨毒的作用.
嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成过程
试比较酶的变构调节与化学修饰调节的异同。
答: 相同点:均属细胞水平调节,均对现有酶主要是关键酶进行快速调节。
不同点:变构调节是变构剂通过非共价键与变构酶的调节亚基(或部位)可逆结合改变酶构象从而改变酶活性进行调节,不消耗ATP,无放大效应。
化学修饰调节是参与化学修饰的酶在另一种酶催化下共价连接一个小分子化合物或去除一个小分子化合物，改变酶结构从而改变酶构象调节酶活性。磷酸化与去磷酸化为常见的修饰方式，消耗ATP，具有放大效应。
试从底物、模板、聚合酶、产物、碱基配对和引物作用6个方面对DNA复制与转录进行比较？
答： DNA复制与转录比较
DNA复制转录
底物四种dNTP但无dUTP 四种NTP但无dTTP
模板双链DNA 模板链单链DNA
聚合酶 DNA聚合酶 RNA聚合酶
产物子代双链DNA 基因表达产物单链RNA
碱基配对 A＝T , C≡G A＝U , C≡G
引物作用复制前先要合成引物不需引物合成及叁与
原核生物和真核生物的RNA聚合酶有什么区别？
答：原核生物RNA- pol由4个不同的亚基组成，即α2ββ’σ称为全酶。其中σ亚基是辨认结合起始位点的，再转录延长时σ即脱落，即α2ββ’，称为核心酶。真核生物RNA-pol有三种，称为RNA-polⅠ、Ⅱ、Ⅲ，分别转录45S-ｒRNA,hnRNA（ｍRNA的前体）及各种小分子RNA，如5S-ｒRNA，snRNA及ｔRNA。这三种RNA-pol都是由多个亚基组成的。
试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质生物合成中的作用？
答：在蛋白质生物合成中，mRNA的作用为，①传递DNA的遗传信息；②作为蛋白质合成的模板。tRNA的的作用：①在蛋白质合成中，作为氨基酸的特异运载工具；②反密码子与mRNA的密码子互补结合，因此，可翻译遗传密码。rRNA的作用：由细胞核DNA转录生成的rRNA和多种蛋白质结合形成核蛋白体，是肽链合成的“装备”部位，也是蛋白质合成的场所。
简述成熟红细胞代谢和脂代谢特点。
答：成熟红细胞除质膜和胞浆外，无其他细胞器，不能进行核酸和蛋白质的生物合成，无糖原储存,不能进行糖原的合成与分解，也不能进行糖的有氧氧化，不能利用脂肪酸。其糖代谢和脂代谢的特点为：
1）糖代谢：葡萄糖是成熟红细胞的主要能量物质。糖酵解是红细胞获得能量的惟一途径。
红细胞的糖酵解途径存在的侧支循环2，3-二磷酸甘油酸旁路，虽然也能供能，但主要功能是调节血红蛋白的运氧功能。红细胞内磷酸戊糖途径的代谢过程与其他细胞相同，主要功能是产生NADPH+H+
2）脂代谢：成熟红细胞的脂类几乎都存在于细胞膜。成熟红细胞已不能从头合成脂肪酸，红细胞功过主动掺入和被动交换不断地与血浆进行脂质交换，维持其正常的脂类组成、结构和功能。
简述胆汁酸的肠肝循环及其生理意义。
胆汁酸的肠肝循环：胆汁酸随胆汁排入肠腔后，通过重吸收经门静脉又回到肝，在肝内转变为结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔的过程。
生理意义：使有限的胆汁酸重复利用，弥补肝合成胆汁酸的不足，促进脂类的消化与吸收。比较游离胆红素和结合胆红素的区别
1.简述脂类的消化与吸收。 2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？ 3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？ 4.简述脂肪肝的成因。 5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？ 6.脂蛋白分为几类？各种脂蛋白的主要功用？ 7.写出甘油的代谢途径？ 8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？ 9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。 11．试述体内的能量生成、贮存和利用 12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。 13．参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？ 14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。 15．食物蛋白质消化产物是如何吸收的？ 16．简述体内氨基酸代谢状况。 17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子ATP？简述代谢过程。 18．简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。 19．简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。 20．简述谷胱甘肽在体内的生理功用。 21．简述维生素B6在氨基酸代谢中的作用。 22．讨论核苷酸在体内的主要生理功能
23.简述物质代谢的特点？ 24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？ 25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？ 26．参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？ 27．复制的起始过程如何解链？引发体是怎样生成的？ 28．解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。 29．什么是点突变、框移突变，其后果如何？ 30.简述遗传密码的基本特点。 31.蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。 32．简述原核生物基因转录调节的特点。阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。33．简述真核生物基因组结构特点。 34．同一生物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同？为什么？35．简述重组DNA技术中目的基因的获取来源和途径。 36．作为基因工程的载体必须具备哪些条件？ 37．什么叫基因重组？简述沙门氏菌是怎样逃避宿主免疫监视的？38．简述类固醇激素的信息传递过程。 39．简述血浆蛋白质的功能。 40．凝血因子有几种？简述其部分特点？ 41．简述红细胞糖代谢的生理意义。 42．试述维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症。 43．简述佝偻病的发病机理。 44．维生素K促进凝血的机理是什么？
第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白（ACP） 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT） 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是，电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是，其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是，递氢体是，限速酶是，胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制，促进脂肪动员的激素称，抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤，每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA，脱下的氢由和携带，进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成，并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体，是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是，递氢体是，它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于，内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是，其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中，胆碱可由食物提供，亦可由及在体内合成，胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、，和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是，由、及所构成。
试卷一 五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分） DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基 1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。 2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。 3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。 4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。 六、解释下列名词（共12分） 1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。 2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。 3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。 4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。 5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。 6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。 七、问答与计算（共30分） 1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。此八肽与FDNB 反应并酸水解后。释放出FDNB-Ala 。将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。请写出这个八肽的氨基酸序列。（10分）Ala-Ser-Lys-phe-Gly-Lys-Tyr-Asp 2、试求谷胱甘肽在生理pH 时带的净电荷，并计算它的等电点。已知pK （COOH ）=2.12 pK （COOH ）=3.53 pK （N +H 3）=8.66 pK(SH)=9.62 净电荷为-1，83 .22 53 .312.2=+= PI 3、若有一球状蛋白质，分子中有一段肽链为Ala-Gln-Pro-Trp-Phe-Glu-Tyr-Met… 在生理条件下，哪些氨基酸可能定位在分子内部？（5分） 球状蛋白质形成亲水面，疏水核，所以Ala,Pro,Trp,phe,Met 可能定位在分子内部。
思考题 一.生物大分子物质的制备 简述生化分离方法与一般化学分离法相比的特点? 特点： 与化学产品的分离制备相比较，生物大分子的制备有其特殊性： （1）生物材料的组成极其复杂，常常包含有数百种乃至及几千种化合物。还有很多化合物未知，有待人们研究和开发。 （2）有的生物大分子在分离过程中还在不断的代谢，所以生物大分子的分离纯化方法差别极大，想找到一种适合各种不同类生物大分子分离制备的标准方法是不可能的。（3）许多生物大分子在生物材料中的含量甚微。分离纯化的步骤繁多，流程又长，有的目的产物要经过十几步，几十步的操作才能达到所需纯度的要求。 （4）生化分离制备几乎都在溶液中进行，影响因素很多，经验性较强。 （5）许多具有生物活性的物质一旦离开活体，很容易变形破坏，因此常选用比较温和的条件。 生物材料选择的一般原则有哪些？ 生物材料选择的一般原则是:制备生物大分子，首先要根据目的选择合适的生物材料。材料选择的一般原则是，有效成分（即欲提取的物质）含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低等。但在实际工作中，则只须考虑材料的选择符合实验预定的目标要求即可。 材料选定后要尽可能保持新鲜，尽快加工处理。生物材料如暂不提取应冷冻保存。 常用于细胞破碎方法可分为哪些类型？简述细胞破碎的目的意义。 细胞的破碎方法可分为：机械法，包括（1）捣碎法（2）研磨法（3）匀浆法 物理法，包括（1）反复冻融法（2）超声波处理法（3）压榨法 化学与生物化学方法，包括（1）酶解法（2）化学法 目的意义：除了某些细胞外的多肽激素和某些蛋白质与酶之外，对于细胞内或多细胞生物组织中的各种生物大分子的分离纯化，都需要事先将细胞和组织破碎，使生物大分子充分释放到溶液中，并不丢失生物活性。不同的生物体或同一生物体不同部位的组织，其组织破碎的难易不一，使用的方法也不相同。 何谓提取？影响提取有效成分的因素有哪些? 提取定义：提取是指在一定的条件下，用适当的溶剂（溶液）处理原料，使欲分离物质充分溶解到溶剂（溶液）中的过程，也称为抽提。常用稀盐溶液、缓冲溶液和有机溶剂等来提取生物大分子。
什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？ 蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。 简述α-螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距 为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。 简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。 简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。功能： 1、作为还原剂清除体内H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。 2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合， 保护核酸和蛋白质免遭损害。 哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定？1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了 游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。 酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸 化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应 酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变 并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中 心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种 方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S型曲线 酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低 反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节 ④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH等 简述Km和Vmax的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物 的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax 的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率 简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为 酶原。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶 原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特 定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶 原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作用 举例说明什么是同工酶，有何意义：同工酶使指催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶意义：①同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。例如：LDH1和LDH5分别在心肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。在个体发育的不同 阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的 诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后3~6小时血中CK2活性升高，24小时酶活性到达顶峰，3天内恢复正常水平 金属离子作为辅助因子的作用有哪些：①作为酶活性中心的催化基因参加反应，传递电子②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密 切接触③为稳定酶的空间构象④中和阴离子，降低反应的静电斥力 酶的必需基团有哪几种，各有什么作用：酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有 结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合，将其固定于酶的活性中心。催化基 团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间 构象所必需 何谓酶促反应动力学，影响酶促反应速率的因素有哪些：酶促反应动力学是研究酶促反应速率及影响酶促反应速率各因素的科学，影响 酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等①在在其他因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速率影 响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系③温度对反应速率的影响具有双重性④pH通过改变酶和 底物分子解离状态影响反应速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率⑥激活剂可加快酶促反应速率 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用：以磺胺类药物为例：①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸， 而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前 体②磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸 的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制剂的特点， 服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效竞争性抑菌作用许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲喋呤、5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长 比较三种可逆性抑制作用的特点：①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底 物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心外 的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降③反竞争抑 制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降 生物氧化的特点：1、在细胞内温和的环境中（提问，PH接近中性）：在一系列酶的催化下逐步进行：能量逐步释放有利于ATP的形成；广泛的加氢脱水反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；产生的水是由脱下的氢与氧结合产生的，CO2由有机酸脱羧产生。 氧化磷酸化的抑制剂有哪些，请举例说明：1、呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、抗霉素A、二巯基丙醇、CO、CN-、N3及H2S。2、解偶联剂：二硝基苯酚。3、氧化磷酸化抑制剂：寡霉素。 NADH呼吸链的电子传递顺序；如果加入异戊巴比妥结果将如何？NAD H→FMN(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2，异戊巴比妥与FMN结合，从而阻断电子传递链，使电子传递终止，细胞呼吸停止。 体内生成ATP的两种方式的什么，以哪种为主？底物水平磷酸化和氧化磷酸化。前者指直接将代谢物分子中的能量转移给ADP(或者GDP)而生成ATP(或GTP)的过程。后者指代谢物脱下的2H在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化而生成ATP的过程，这是产生ATP的主要方式。 简述胞液中的还原当量（H+）的两种穿梭途径：在胞液中生成的H+不能直接进入线粒体经呼吸链氧化，需借助穿梭作用才能进入线粒体 内。其中通过α-磷酸甘油穿梭，2H氧化时进入琥珀酸呼吸链，生成 1.5分子ATP；进过苹果酸-天冬氨酸的穿梭作用，则进入NADH呼吸链，生成 2.5分子ATP。 磷酸戊糖途径的生理意义:(1)为核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:a.NADPH是体内许多合成代谢 的供氢体,如脂肪酸和胆固醇的合成.b. NADPH参与体内羟化反应,与生物合成和生物转化有关.c. 用于维持GSH的还原状态,保护-SH基蛋白和-SH酶免受氧化及的损坏:保护红细胞膜的完整性. TCA循环的要点: a乙酰CoA经TCA循环被氧化成2分子CO2;b 有4次脱氢反应,其中3次由NAD+接受,1次由FAD接受:c 有3个不可逆反应,分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶催化;d 消耗2分子水(柠檬酸合酶及延胡索酸酶反应);e 发生1次底物水平磷酸化反应(由琥珀酰CoA合成酶催化) 糖异生的关键酶反应:丙酮酸羧化酶：丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶:草酰乙酸+GTP→磷酸烯醇式丙 酮酸+GDP 果糖双磷酸酶-1: 1,6-双磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi 葡萄糖-6-磷酸酶:6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi。 6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用:1来源:a葡萄糖经糖酵解途径中的己糖激酶或葡萄糖激酶催化磷酸化反应生成;b.由糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖异构生成;c非糖物质经糖异生途径由6-磷酸果糖异构生成. 2.去路:a经糖酵解生成乳酸;b.经有氧氧化彻底分解为 CO2和水;c.由变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,参与糖原合成;d.在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径;e异生为葡萄糖. 3.由此可见,6-磷酸葡萄糖是糖代谢多种途径的交叉点,是各代谢途径的共同中间产物.6-磷酸葡萄糖的代谢去向取决于各代谢途径中相关酶的活
1.比较三种可逆性抑制作用的特点。 (1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km值升高，Vm不变。 (2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。不影响酶与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km值不变，Vm 下降。 (3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm均下降。 DNA复制与转录过程的异同点。 DNA的复制与转录的相同点：复制和转录都是酶促的核苷酸聚合的过程，有以下相似之处，都以DNA为模板；都需依赖DNA的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键；都从5′至3′方向延伸成新链多聚核苷酸；都遵从碱基配对规律。 复制与转录的不同点： 1 转录以DNA单链为模版而复制以双链为模板 2 转录用的无引物而复制以一段特异的RNA为引物 3 转录和复制体系中所用的酶体系不同 4转录和复制的配对的碱基不完全一样，转录中A对U，而复制中A对T，而且转录体系中有次黄嘌呤碱基的引入 （1）三羧酸循环 在线粒体基质中进行，反应过程的酶，除了琥珀酸脱氢酶是定位于线粒体内膜外，其余均位于线粒体基质中主要事件顺序为： 1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成柠檬酸，放出CoA。柠檬酸合成酶。 2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。顺乌头酸酶 3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。异柠檬酸脱氢酶 4）a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。酮戊二酸脱氢酶 5）琥珀酰辅酶A合成酶催化底物水平磷酸化反应 6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶 7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。延胡索酸酶 8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。苹果酸脱氢酶
名词解释： 1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。 2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。 3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。 9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。 10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。可分为DNA酶和RNA酶。 11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。 13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。 14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。 15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。 17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。 18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。 19 、脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称脂肪动员。 20 、酮体：乙酰乙酸，β羟丁酸和丙酮三者酮体。是脂肪在肝分解氧化时特有的中间代谢物。 21 、转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录。 22 、基因：是为生命活性产物编码的DNA功能片段，这些产物主要是蛋白质和各种RNA。 问答题： 1、简述镰刀形红细胞溶血的发病机制。 答正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白中，Glu变成了Val，导致蛋白质一级结构的改变，从而使本是水溶性的血红蛋白，聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状极易破碎，产生贫血。 2 、什么是酶的抑制剂？说明酶的抑制作用分为哪几种。 答：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用可分为可逆性抑制和不可逆性抑制。 3 、磺胺类药物的作用机制。 答：对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸，而磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸的结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，从而抑制二氢叶酸的合成，导致细菌的核酸合成受阻而影响其生长繁殖。 4 、什么是三羧酸循环？其生理意义是什么？ 答：三羧酸循环也称柠檬酸循环，是三大营养素的最终代谢通路。其生理意义在于三羧酸循环是糖，脂肪，氨基酸代谢联系的枢纽，其过程中代谢的各种小分子物质为体内生化过程所必需。 5、什么是DNA复制中的半保留复制？其意义是什么？ 答：半保留复制是指复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子链DNA的合成。子
生物化学简答题 1. 产生ATP的途径有哪些试举例说明。 答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。 氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。 底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。 2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。 （1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的 活化能。 （2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义 乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组
织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。 乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。 4. 简述氨基酸代谢的途径。 答：氨基酸代谢的途径主要有三条，一是合成组织蛋白质进行补充和更新；二是经过脱羧后转变为胺类物质和转变为其他一些非蛋白含氮物，以及参与一碳单位代谢等；三是氨基酸脱氨基后生成相应的α-酮酸和氨。其中α-酮酸可以走合成代谢途径，转变为糖和脂肪，也可以走分解代谢途径，氧化为CO2和H2O，并产生能量；氨能进入尿素循环生成尿素排出体外或生成其他一些含氮物和Gln。 5. 简述尿素循环的反应场所、基本过程、原料、产物、能量情况和限速酶、生理意义。 答：尿素循环是在人体肝脏细胞的线粒体和胞液中进行的一条重要的代谢途径。在消耗ATP的情况下，在线粒体中利用CO2和游离NH3先缩合形成氨甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，瓜氨酸从线粒体中转移到胞液，与另一分子氨（贮存在天冬氨酸内）结合生成精氨酸，精氨酸再在精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸又能再重复上述反应，组成一个循环途径。因此原料主要为氨（一分子游离氨和一分子结合氨）和二氧化碳；产物为尿素；每生成一分子尿素需要消耗4个ATP，限速酶为精氨酸代琥珀酸合成酶。尿素循环的生理意义是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨的一种解毒方式。
生化论述题 1、现有两支试管，有一支装有一种DNA溶液，另外一支装有一种RNA溶液，请根据核酸的理化性质设计一个实验来对二者进行鉴别，并对相关的核酸理化性质进行解释（可使用的设备和试剂：水浴锅，分光光度计，蒸馏水，移液器，试管）。 题解: 1)通过加热后测定吸光度，吸光度升高的是DNA，吸光度基本不变的是RNA。 2）DNA和RNA的结构上的不同，DNA为双链双螺旋结构，RNA为单链。 3) DNA双链之间通过硷基之间的氢键相连接，加热会破坏氢键，暴露出硷基，260nm吸光度增加。 2、凝血因子II,VII, IX和X是依赖维生素K的凝血因子．γ－羧化酶参与了催化这些凝血因子的合成过程．维生素K对γ－羧化酶的催化活性是必需的．所以临床上，为防止手术中及术后出血过多，常补充一定量的维生素K，对促进病人的凝血功能有明显效果．请结合酶的结构和功能相关理论进行解释。 题解： 1) 酶蛋白与辅助因子共同组成全酶，单独存在无活性，γ－羧化酶是一个结合酶，只有辅助因 子维生素K存在的情况下，酶才具有活性。 2) 酶的辅助因子分为辅酶和辅基，辅酶和酶蛋白结合疏松；辅基和酶蛋白结合紧密。 3、举例论述蛋白质的结构与功能之间的紧密关联。 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 一)蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系 蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。 一级结构相似的蛋白质，其基本构象及功能也相似，例如，不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质，其一级结构只有极少的差别，而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。 在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中，一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的，这种变异来源于基因上遗传信息的突变。 (二)蛋白质空间构象与功能活性的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。如血红蛋白结构与氧离曲线，Hb中的亚基和氧结合后，会促进下一个亚基和氧的结合。
《基础生物化学》试题一 一、判断题（正确的画“√”，错的画“×”，填入答题框。每题1分，共20分） 1、DNA是遗传物质，而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说，分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。 二、单项选择题（请将正确答案填在答题框内。每题1分，共30分） 1、NAD+在酶促反应中转移（） A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是（）。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量（）。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A，该样品中G的含量为（）。
简答题及论述题 1、请描述沃森和克里克在1953 年提出的DNA 双螺旋结构模型 1、两条反平行链，右手螺旋；碱基在链内侧，戊糖磷酸在外侧，碱基垂直于螺旋轴，碱基与糖垂直。10 个核苷酸形成一个螺旋，螺距 3.4nm。碱基互补配对，一个 A 对应一个T ， 一个G 对应一个 C 。 2、某些金属和非金属离子以及一些有机小分子对酶的结构和功能有何影响？ 2、（1）通过结合底物为反应定向。 （2）通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应。 （3）通过静电效应稳定或屏蔽负电荷。 （4）作为辅酶或者辅基起到电子或原子的传递作用。 3、使酶活力降低或丧失的可能因素有哪些？ 3、（1）温度升高（2）酸碱变化（3）有机溶剂或重金属离子 4、试比较酶的变性与失活有什么异同 4、酶是由蛋白质组成的，所以具有蛋白质的性质。即在高温、过强的酸、碱环境下会发生组成或是结构的改变，这就是变性。由于组成或者结构改变，酶的功能也会受到破坏。酶的变性往往是不可逆的。当温度或者酸碱度达到一个程度时，酶的活性持续下降，当把条件恢复到初始状态时，酶活并没有恢复，这说明酶已失活。但是酶的结构或组成没有发生改变。在经过特殊处理后，酶活能够得到恢复。 5、试列举五种测定蛋白质分子量的方法 5、渗透压法、化学组成法、沉降分析法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法。 6、什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种形式？ 6、蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，成为蛋白质的二级结构。二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和β突起以及无规则卷曲。 7、什么是抗体？简述其结构特点（可用简图表示） 7、机体是在抗原物质刺激下，由 B 细胞分化成的浆细 胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫 球蛋白。 抗体是具有 4 条多肽链的对称结构，其中 2 条较 长、相对分子量较大的相同的重链（H 链）；2 条较 短、相对分子量较小的相同的轻链（L 链）。链间由 二硫键和非共价键联结形成一个由 4 条多肽链构成的单 体分子。 8、简述从蛋白质与氨基酸的混合物中分离和鉴定氨基 酸的方法 8、分配柱层析、纸层析、离子交换层析、薄层层析
1.脂类的消化与吸收：脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。 2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。 3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→酯酰CoA葡萄糖→磷酸二羧丙酮→3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。 4.简述脂肪肝的成因。肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。 5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。 7.写出甘油的代谢途径？甘油→3-磷酸甘油→(氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用) 8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒 9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。生物氧化与体外氧化的相同点：物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物和释放的能量是相同的。生物氧化与体外氧化的不同点：生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的，能量逐步释放并伴有ATP的生成，将部分能量储存于ATP分子中，可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会，二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常是较剧烈的过程，其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的，能量是突然释放的。 10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。影响氧化磷酸化的因素及机制：(1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。(2) 解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。(3)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。(4)ADP的调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。(5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-ATP酶生成，加速ATP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。(6)线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。11．试述体内的能量生成、贮存和利用。糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量，其中约40% 的能量以化学能的形式储存于一些高能化合物中，主要是ATP。ATP的生成主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式。ATP是机体生命活动的能量直接供应者，每日要生成和消耗大量的ATP。在骨骼肌和心肌还可将ATP的高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸，作为机体高能磷酸键的储存形式，当机体消耗ATP过多时磷酸肌酸可与ADP反应生成ATP，供生命活动之用。 12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。食物蛋白质的营养价值高低决定于所含必需氨基酸的种类和数量以及各种氨基酸的比例与人体蛋白质的接近程度。单一食物易出现某些必需氨基酸的缺乏，营养价值较低，如果将几种营养价值较低的蛋白质混合使用，则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。小儿偏食易导致体内某些必需氨基酸的不足，食物蛋白质使用效率低，影响小儿的生长发育。 13．参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？参与食物蛋白质消化的酶主要有来自胃粘膜的胃蛋白酶和来自胰腺的胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶A、B以及来自肠道的氨基肽酶、二肽酶、肠激酶。胃蛋白酶和来自胰腺的消化酶初分泌时均为酶原，胃中盐酸可激活胃蛋白酶原，肠激酶可激
生物化学 1、生物化学的主要内容是什么？ 答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能 （二）物质代谢及其调控 （三）遗传信息的贮存、传递与表达 2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？ 答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。 3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？ 答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？ 答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、蛋白质的功能有哪些？ 答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。 2.调节身体功能 3. 供给能量 6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？
答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 7、酶的特点有哪些？ 答：1、酶具有极高的催化效率 2、酶对其底物具有较严格的选择性。 3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。 4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。 8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 9、酶共价最常见的形式是什么？ 答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。 10、酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么？