药学,大学,生物化学,蛋白质的结构与功能
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第六章蛋白质结构与功能的关系提要肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)是脊椎动物中的载氧蛋白质。
肌红蛋白便于氧在肌肉中转运,并作为氧的可逆性贮库。
而血红蛋白是血液中的氧载体。
这些蛋白质含有一个结合得很紧的血红素辅基。
它是一个取代的卟啉,在其中央有一个铁原子。
亚铁(Fe2+)态的血红素能结合氧,但高铁(+3)态的不能结合氧。
红血素中的铁原子还能结合其他小分子如CO、NO等。
肌红蛋白是一个单一的多肽链,含153个残基,外形紧凑。
Mb内部几乎都是非极性残基。
多肽链中约75%是α螺旋,共分八个螺旋段。
一个亚铁血红素即位于疏水的空穴内,它可以保护铁不被氧化成高铁。
血红素铁离子直接与一个His侧链的氮原子结合。
此近侧His(H8)占据5个配位位置。
第6个配位位置是O2的结合部位。
在此附近的远侧His(E7)降低在氧结合部位上CO的结合,并抑制血红素氧化或高铁态。
氧与Mb结合是可逆的。
对单体蛋白质如Mb来说,被配体(如)O2占据的结合部位的分数是配体浓度的双曲线函数,如Mb的氧集合曲线。
血红蛋白由4个亚基(多肽链)组成,每个亚基都有一个血红素基。
Hb A是成人中主要的血红蛋白,具有α2β2的亚基结构。
四聚体血红蛋白中出现了单体血红蛋白所不具有的新性质,Hb除运载氧外还能转运H+和CO2。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在,称T(紧张)和R(松弛)态。
T态是通过几个盐桥稳定的。
无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基-亚基相互作用所介导的,它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现3种别构效应。
第一,血红蛋白的氧结合曲线是S形的,这以为着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二,H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放,这是生理上的一个重要效应,它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉的释放。
相反的,O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
生物化学中的蛋白质结构与功能关系分析蛋白质是生物体内最为重要的分子之一,它们不仅参与到细胞的结构和功能中,还承担着许多生物过程的调控和催化作用。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系,了解这种关系对于揭示生命的奥秘具有重要意义。
蛋白质的结构可以分为四级:一级结构是指由氨基酸残基的线性排列所组成的多肽链;二级结构是指多肽链中氢键的形成所导致的局部结构,如α螺旋和β折叠;三级结构是指多肽链的整体折叠方式,由各种非共价作用力如疏水作用、静电作用、范德华力等所维持;四级结构是指多肽链之间的相互作用形成的复合体,如蛋白质亚基之间的相互作用。
蛋白质的结构决定了它的功能。
一方面,蛋白质的结构决定了它的空间构型和表面特性,从而决定了它与其他分子的相互作用方式。
例如,酶作为一类特殊的蛋白质,通过其特定的结构能够与底物结合,并催化底物的转化反应。
酶的活性位点通常位于蛋白质的表面,通过与底物之间的非共价作用力如氢键、离子键等相互作用,实现了底物的定向结合和催化反应的进行。
另一方面,蛋白质的结构还决定了它的稳定性和折叠能力。
蛋白质的折叠状态直接影响其功能的发挥。
当蛋白质的结构发生改变时,如突变或热变性等,其功能往往会受到影响甚至完全丧失。
蛋白质的结构与功能之间存在着相互依赖的关系。
一方面,蛋白质的功能要求其结构的稳定性和精确性。
例如,抗体是一类具有高度特异性的蛋白质,其结构的稳定性决定了其能够特异地与抗原结合,并发挥免疫应答的作用。
另一方面,蛋白质的结构也受到其功能的影响。
例如,一些蛋白质在特定的环境条件下会发生构象改变,从而改变其功能。
这种构象变化常见于信号转导和调控蛋白,它们通过结构的变化来响应外界刺激,并传递信号进一步调控细胞的生理过程。
除了结构与功能之间的关系,蛋白质的结构和功能还受到其他因素的影响。
例如,蛋白质的结构和功能受到其序列的限制。
蛋白质的氨基酸序列决定了其结构的可能性和稳定性,从而影响了其功能的发挥。
第一章蛋白质的结构和功能一、填空1、大多数蛋白质都是由 C 、H 、O 、N 等主要元素组成。
2、组成蛋白质的基本单位是氨基酸,主要有20 种。
3、蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中碱基酸顺序。
4、蛋白质的二级结构的主要形式是α-螺旋、β-片层、β-转角、无规则卷曲。
5、维持蛋白质空间结构稳定的次级键主要有氢键、盐键、疏水键、二硫键、范德华引力等非共价健和二硫键。
6、蛋白质结构有 4 级。
7、蛋白质对紫外线吸收的最大值在波长280 nm。
8、蛋白质变性后其溶解度降低。
9、一条多肽链的蛋白质必须至少具备 3 级结构才有生物学功能。
10、体内蛋白质均由L -a-型氨基酸组成,连接氨基酸残基之间的化学键是肽键。
11、蛋白质是两性电解质,既含有碱性基团,又含有酸性基团。
12、蛋白质变性是由于肽键断开。
13、当溶液中pH值大于蛋白质的pI时,该蛋白质带负电,在电场中向正极移动。
14、酸性氨基酸有冬氨酸、谷氨酸,碱性氨基酸有精氨酸、赖氨酸、组氨酸。
15、氨基酸藉肽键连接成多肽链。
一般十肽以下称寡肽,十肽以上称多肽。
16、按组成分类,蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质。
二、单项选择题1、α-螺旋和β-片层结构都是属于蛋白质分子的(B )A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构2、变性蛋白质分子结构肯定未改变的是(A )A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构3、蛋白质的平均含氮量是(D )A.20%B.18%C.14%D.16%4、沉淀蛋白质时,又不使其变性的方法是(C )A.重金属盐沉淀法B.加热煮沸法C.盐析法D.钨酸沉淀法5、人胰岛素分子一级结构中连接两条多肽链的化学键是(D )A.氢键B.盐键C.疏水键D.二硫键6、一条多肽链要成为具有生物活性的蛋白质必须具备(C )A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构7、多肽链中氨基酸之间的连接键是(C )A.二硫键B.酯键C.肽键D.次级键8、下列氨基酸含有两个氨基的是(D )A.谷氨酸B.丝氨酸C.酪氨酸D.赖氨酸9、维系蛋白质分子中α-螺旋和β-折叠结构的化学键是(D )A.肽键B.离子键C.二硫键D.氢键10、天然蛋白质分子中不存在的氨基酸是(C )A.半胱氨酸B.胱氨酸C.瓜氨酸D.精氨酸11、蛋白质分子结构中α-螺旋结构特点是(D )A.肽键平面充分伸展B.主要由离子键维系C.左手螺旋D.右手螺旋12、变性蛋白质主要特点是(D )A.共价键被破坏B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失13、蛋白质的紫外吸收峰是(B )A.290nm B.280nmC.270nm D.260nm14、关于氨基酸的叙述哪一项是错误的(D )A.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环B.酪氨酸和丝氨酸含羟基C.亮氨酸和缬氨酸是支链疏水性氨基酸D.谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基15、在蛋白质溶液中加入适量硫酸铵可引起( C )A.特定的空间结构被破坏B.生物学活性丧失C.蛋白质溶液发生沉淀D.多肽链中肽键断裂三、不定项选择题(至少有一个答案是正确的)1、下列关于氨基酸的说明哪些是正确的(AB CE )A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环B.苏氨酸和丝氨酸都含有羟基C.亮氨酸和缬氨酸都是分枝氨酸D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨酸E.组氨酸和色氨酸都是杂环氨酸2、下列关于酪氨酸的说法,哪些是正确的(A BDE )A.它属于芳香族氨酸B.含有苯酚基C.它含有2个不对称碳原子D.是苯丙氨酸的衍生物E.是合成肾上腺素的前身物3、可使蛋白质变性的因素有(A BCDE )A.尿素B.乙醇C.重金属盐D.H2SO4E.加热4、下列对蛋白质叙述正确的是(ABCD )A.是两性电解质B.当外界pH=pI时,蛋白质分子带负电荷C.当外界pH﹤pI时,蛋白质带正电荷D.当外界pH﹥pI时,蛋白质分子带负电荷E.在某一pH中,所有蛋白质带电均相同5、关于蛋白质二级结构的描述中,正确的是(ABCD )A.每种蛋白质分子必定有二级结构形式B.有的蛋白质几乎整个分子都折叠成片层状C.有的蛋白质几乎整个分子都呈螺旋状D.几种二级结构形式可同处于同一蛋白质分子中E.大多数蛋白质分子中有β-回折和三股螺旋结构6、寡聚蛋白质所具有的特征是(B )A.分子中必定含有辅基B.含有两条或两条以上的多肽链C.每条独立的多肽链都具有生物学活性D.依赖肽键维系稳定E.以上都不是7、下列哪些氨基酸是酸性氨基酸(AE )A.谷氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.组氨酸E.天冬氨酸8、下列哪些氨基酸是碱性氨酸(BCD )A.谷氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.组氨酸E.天冬氨酸9、下列哪些属于蛋白质的二级结构(ABCD )A.α-螺旋B.β-片层C.β-转角D.无规则卷曲E.三叶草结构10、维持蛋白质三级结构的主要次级键有(ACDE )A.氢键B.肽键C.盐键D.疏水作用E.范德华力11、下列哪些属于单纯蛋白质(B E )A.糖蛋白B.清蛋白C.磷蛋白D.色蛋白E.谷蛋白12、下列哪些属于结构蛋白质(DE )A.清蛋白B.组蛋白C.鱼精蛋白D.脂蛋白E.色蛋白四、名词解释或简答1、氨基酸残基:在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子,它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分,只有了解其结构,才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能,并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位,通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中,氨基酸序列可以有很大的变化,导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构:α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构,具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构,具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象,从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能,如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下,多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位,这种现象被称为四级结构。
例如,红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能,而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说,酶作为一类具有催化作用的蛋白质,其特定的结构使得它可以与底物结合,并通过催化反应来转化底物。
同样,抗体作为一种免疫分子,其特定的结构允许它与抗原结合,并发挥识别和中和作用。
总结起来,蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次,有助于我们更好地理解其功能的表现。