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生物化学复习资料

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Sanger反应在弱碱溶液中Aa与2,4-二硝基氟苯（FDNB）反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-Aa），Sanger首先用此反应鉴定多肽链或蛋白质的NH2末端氨基酸。

Edman反应；在弱碱条件下Aa与异硫氰酸苯酯（PITC）反应生成苯乙内酰硫脲衍生物，生成的衍生物可通过层析法分离鉴定，Edman首先用此反应鉴定多肽的N-端AA。 异硫氰酸苯酯

苯氨基硫甲酰衍生物 苯乙内酰硫脲衍生物 （PTC-氨基酸） （PTH-氨基酸）

还原型谷胱甘肽（GSH） 氧化型谷胱甘肽（GSSG） 核磁共振（NMR, Nuclear magnetic resonance

在蛋白链中,羰基和氨基具有形成氢键的潜能,蛋白质链内和链间氢键促使蛋白质形成一些规则的折叠单元,即所谓的二级结构. 超二级结构和结构域 若干相邻的二级结构元件（主要是α-螺旋和β-折叠）以及它们之间的联接片段组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。 三种基本的组合方式：αα，βαβ，ββ 。多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（structure domain, domain). 含序列上连续的100-200个氨基酸残基，少至40个左右，多至400个以上。 对较小的球状蛋白质分子或亚基来说，结构域与三级结构是一个意思。 对于较大的蛋白质或亚基，其三级结构往往由两个或多个结构域缔合而成。

能引起免疫反应的任何分子或病原体称为抗原(antigen). 一个单独的抗体或T细胞受体只能结合抗原内的一个特定分子结构，称为它的抗原决定簇(antigenic determinant)或表位(epitope).

相对分子质量小于5000的分子一般没有抗原性。这种本身无抗原性，与载体蛋白结合后有了抗原性的物质

COOHO2NNO2FHF+H2NRCHNO2

O2NHNCHRCOOH+

DNP-Aa

RROCCCHNSNH(CH3NO2)HOHHO

CCCHNSN

H+称为半抗原(hapten). ELISA（enzyme-linked immunosorbent assay，酶连免疫吸附测定) 加入高浓度的中性盐（如[H4N]2SO4、Na2SO3 、NaCl等），可有效破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷，使蛋白质产生沉淀。这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象称为盐析(salting out)。 盐溶（salting in）：低浓度的中性盐可增加蛋白质的溶解度。由于蛋白质分子吸附某些盐类离子后，带电表层使蛋白质分子相互排斥，而蛋白质分子与水分子的相互作用加强，因此溶解度提高。 转速,rpm（rotation per minute） 聚丙烯酰胺电泳（PAGE） SDS电泳

凝胶层析（凝胶过滤，分子排阻层析） 大分子快，小分子慢 含量测定 1 凯氏(Kjeldahl)定氮法: 浓硫酸加热降解蛋白质后测定NH3 2 双缩脲(biuret)法: CuSO4与肽链的氨基结合 3 Folin-Phenol法: 芳香族氨基酸侧链发色 4 Bradford法: 考马斯亮兰 ( Coomassie brilliant blue G250)与肽链结合后吸收谱变化 5 紫外法: 280纳米处的紫外吸收 (1 OD280 = 1 mg/ml) 分子量的测定 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳 凝胶过滤 质谱 蛋白组（proteome），某一组合细胞表达的全部蛋白。 蛋白组学的研究方法。 双向电泳 质谱 蛋白质芯片 酵母双杂交

酶（enzyme）: 是由活细胞产生的蛋以蛋白质为主要成分的生物催化剂 酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。 高效性 专一性 易失活 活性受调节控制 有些酶的活性与辅因子参与相关

单成分酶（单纯酶，simple enzyme）： 是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶不含其他成分，它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。 双成分酶（结合酶，conjugated enzyme ）： 这类酶分子中除了蛋白质部分（酶蛋白，apoenzyme ）外还有非蛋白质成分（辅因子，cofactors ），两者结合成的复合物称作全酶(holoenzyme) 。 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子（辅酶、辅基、金属离子）

单体酶(monomeric enzyme ) 单体酶只有一条多肽链，这一类酶很少，一般为水解酶类，相对分子质量为13000～35000。寡聚酶(oligomeric enzyme) 寡聚酶由几个甚至几十个亚基组成，亚基相同或不同，亚基间以非共价键结合，用4 mol／L尿素溶液或其它方法可以把它们彼此分开。 寡聚酶的相对分子质量从35 000到几百万。 多酶体系(multienzyme system) 多酶复合体是由几个酶聚合(嵌合)而成的复合体。一般由在系列反应中2~6个功能相关的酶组成，它有利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。

酶分子很大，其催化作用往往并不需要整个分子催化活性仅与酶的一小部分区域有关，这一区域就是酶的活性中心。 酶的活性中心也称活性部位（active site），是指酶分子中与底物结合并起催化反应的空间部位。 结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成 催化部位，由一些参与催化反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。

脂肪酸的物理和化学性质 非极性烃链是造成脂肪酸在水中溶解度低的原因，烃链越长，溶解度越低。 脂肪酸和脂肪酸化合物的熔点也受烃链长度和不饱和程度的影响。不饱和脂肪酸比相同链长的饱和脂肪酸熔点低，对相同链长的不饱和脂肪酸，双键越多熔点越低。顺式异构体的熔点又比反式异构体低。 ☺ 淀粉酶促水解 淀粉酶促水解 淀粉酶、-淀粉酶、脱支酶和麦芽糖酶参与了植物体内的淀粉水解。 -淀粉酶耐热(70℃,15min)不耐酸(pH3.3)，在淀粉分子内部随机水解-1,4糖苷键，将直链淀粉水解的产物为葡萄糖、麦芽糖；将支链淀粉作用产物为葡萄糖、麦芽糖和糊精。 -淀粉酶耐酸不耐热，从多糖的非还原端的-1,4糖苷键，将直链淀粉水解成麦芽糖；将支链淀粉（或糖原）水解为麦芽糖和极限糊精。 脱支酶（R酶）可专一水解-1,6糖苷键。支链淀粉经淀粉酶水解产生的极限糊精，由脱支酶水解去除-1,6键连接的葡萄糖，再在-淀粉酶和-淀粉酶作用下彻底水解。 麦芽糖酶水解麦芽糖和糊精中的-1,4糖苷键，生成葡萄糖。 ☺ ☺ 糖酵解是指葡萄糖在酶的作用下，在细胞质中经一系列脱氢氧化分解成丙酮酸的过程。 EMP的生化历程 糖酵解分为己糖的磷酸化、磷酸己糖的裂解和丙酮酸的生成三个阶段，共10个反应组成。 ☺ 在底物氧化过程中，将底物分子中的高能磷酸基团直接转移给ADP，偶联生成ATP的反应称为底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)。 ☺ ☺ ☺ ☺ ☺

☺ 磷酸戊糖途径是有O2条件下，在细胞质中将葡萄糖直接氧化分解为CO2的过程。 PPP可分为葡萄糖的直接氧化阶段和非氧化的分子重组合阶段。 ☺ 磷酸戊糖途径是通过6-磷酸葡萄糖直接脱氢脱羧将糖氧化分解的，脱氢酶的辅酶为NADP，无ATP的产生与消耗。 ☺ ☺ ☺ ☺ ☺ ☺ ☺ ☺ ☺

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1.TCA的生理意义 ① TCA是机体获取能量的主要方式。 ② TCA是糖，脂和蛋白质等物质代谢和转化的枢纽。Tca循环一方面是糖，脂和氨基酸彻底氧化分解得共同途径，另一方面循环中间物如草酰乙酸，α-酮戊二酸，柠檬酸，琥珀酰coA和延胡索酸等又是合成糖，脂肪酸，氨基酸和卟啉环等的原料和碳骨架，成为各种物质代谢的枢扭。 ③ TCA的一些中间产物也是某些植物的贮藏物质。如苹果酸，柠檬酸既是生物氧化基质，也是一定生长发育时期一定器官中的积累物质。 2.简述蛋白质结构和功能的关系。 答：机构决定功能，功能反映结构。蛋白质具有一级二级三级甚至四级结构，不同层次的结构决定不同的功能。例如：一级结构和种属差异，分子进化，一些分子病（如镰刀状细胞贫血病）有关。再如，肌红蛋白（mb）和血红蛋白Hb的空间结构决定了它们特殊的储氧和运氧功能。 3.简述代谢合成过程中酶调节的主要方式。 答：1。酶含量的调节。改变酶的含量通过调节其合成速度和降解速度来实现的。 2.酶含量不变。通过改变酶的构像和结构而改变酶的活性。 酶活性通过酶原激活，共价修饰，级联放大，别构效应及辅因子的调节。 4.简述大肠杆菌DNA复制酶类和有关因子。 DNA聚合酶，引物酶，DNA连接酶，单链DNA结合蛋白，DNA拓扑异构酶和DNA解螺旋酶。 5.DNA双螺旋结构模型和特点 1.脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接成反向平行的两条主链，它们绕一共同轴心向右盘旋形成双螺旋构型。形成大沟和小沟。 2.螺旋直径2nm；螺旋周期包含10bp；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。 3.碱基位于螺旋的内则，它们以垂直于螺旋轴的取向。磷酸和戊糖位于外侧，彼此间通过磷酸二酯键连接，形成能够DNA的骨架，糖环平面与中轴平行。 4.同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。 A-T、G-C。间以氢键配对。A-T间形成两个氢键，G-C间形成三个氢键。 6.sanger双脱氧测序关键试剂是什么？简述双脱氧测序的原理，基因组测序的策略。

7.简述Emp途径的基本历程。 8.每一步的酶的类别，主要的调控部位。

8.脂类的β氧化和从头合成的差异。 9.简述化学渗透学说

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中考复习资料生物化学重点

中考复习资料生物化学重点

中考复习资料生物化学重点生物化学是生命科学的一个重要分支，它研究生物体在分子层次上的结构、组成、代谢、调节等方面的内容。

在中考中，生物化学是一个非常重要的考点，作为考生必须要掌握的基础知识点。

下面就来共同学习一下中考复习资料生物化学的重点。

1. 主要化学元素主要化学元素是指构成生物体的基本元素。

生物体的主要化学元素包括碳、氢、氧、氮、磷和硫。

这些元素不仅构成了生物体的有机分子，而且还构成了无机物如水、盐酸等的分子。

2. 生物分子生物分子是构成生物体的有机分子，主要包括糖类、脂质、蛋白质和核酸四大类。

其中，糖类是构成有机体能量来源的重要物质，其次是蛋白质，负责构成有机体的细胞、器官和结缔组织等。

其它的还包括松香酸、沥青酸等。

3. 酶的作用及分类所谓酶，就是催化反应的生物分子，可以促进化学反应，使其进程更快。

酶主要可以分为水解酶、氧化还原酶和转移酶三类。

不同的酶对于化学反应的催化作用也不尽相同。

4. 食物消化和营养吸收生物体的营养吸收和食物消化是生命体系中至关重要的一环。

食物消化包括口腔内消化、胃消化和肠消化三个阶段，其中，胃消化主要作用是利用胃酸对食物进行分解。

而营养吸收则主要是在小肠中完成的，通过脂肪分解酶、肠酯酶等进行的。

5. 细胞呼吸细胞呼吸是生物体产生能量的重要过程，其主要过程是糖类分子氧化。

主要途径包括糖类分子的糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化过程。

通过这种方式，细胞可以产生充足的能量，维持生命体系的正常运行。

6. 其它重要的生物化学知识点除了以上几个基本的生物化学知识点外，中考中还涉及到一些其它的重要知识点。

比如水的物理性质，芳香族化合物、主要维生素的作用原理等等。

这些知识点必须深入掌握，才能在中考中取得较好的成绩。

总之，生物化学是一个非常重要的中考考点，考生必须要掌握好相关的知识点。

只有深入了解其中的原理和概念，才有可能在中考中取得更好的成绩。

同时，考生还应该多做习题，不断巩固和提高自己的学习水平。

生物化学复习资料

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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。

只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。

(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。

(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。

（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。

(P39)超二级结构：也称之基元。

在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。

(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。

(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。

(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。

符号：Tm。

每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。

(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。

(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。

酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。

(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。

提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。

生物化学复习资料

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⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。

2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。

3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。

即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。

4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。

（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。

（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。

3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。

生物化学复习题及参考答案

生物化学复习题及参考答案

生物化学复习题及参考答案一、单选题（共100题，每题1分，共100分）1.下列关于蛋白质结构的叙述正确的是: ( )A、多肽链的折叠, 盘曲主要靠肽键来维持B、肽键可以自由旋转C、凡有三级结构的蛋白质均有生物活性D、具有四级结构的蛋白质才具别构效应E、内部氢键的形成是驱动蛋白质多肽链折叠,盘曲的主要动力正确答案：D2.DNA主要存在于（）A、细胞质B、内质网C、细胞核D、线粒体E、溶酶体正确答案：C3.同工酶的特点是( )A、免疫学性质相同B、催化反应相同C、Km值相同D、理化性质相同E、分子结构相同正确答案：B4.下列有关酶的最适pH叙述不正确的是( )A、酶活性最高B、不是酶的特征性常数C、各种酶的最适pH不同D、酶活性中心可解离基团均处于最适反应状态E、所有的酶最适pH都接近中性正确答案：E5.有关蛋白质β一折叠的描述，错误的是( )A、氨基酸侧链交替位于扇面上下方B、β一折叠有反平行式结构，也有平行式结构C、β一折叠的肽链之间不存在化学键D、肽链充分伸展E、主链骨架呈锯齿状正确答案：C6.蛋白质在（）时对紫外光有最大吸收峰？A、280nmB、260nmC、300nmE、240nm正确答案：A7.下列哪一种情况尿中胆素原排泄量减少：( )A、溶血B、肝功能轻度损伤C、碱中毒D、肠道阻塞E、胆道阻塞正确答案：E8.血浆清蛋白可运输（）A、脂肪酸、乳酸、Ca2+B、脂肪酸、Hb、血红素、Fe2+C、氨基酸、脂肪酸、尿素、Ca2+D、脂肪酸、胆红素、Ca2+E、核苷酸、脂肪酸、胆红素、Mg2+正确答案：D9.在电子传递链中起递氢作用的维生素是A、维生素AB、维生素B1C、维生素B2D、维生素B6E、维生素B12正确答案：C10.正常人空腹血糖水平是( )A、3.9~6.lmmol／LB、5.1~6.lmmol／LC、4.4~6.7mmol／LD、5.8~7.9mmol／LE、3.3~4.4mmol／L正确答案：A11.参与蛋白质合成的核苷酸是（）A、CTPB、UTPC、GTPD、ADPE、GMP正确答案：C12.三羧酸循环中有几次脱氢反应 ( )A、2次B、4次D、8次E、1次正确答案：B13.氯霉素可抑制（）A、DNA复制B、RNA转录C、蛋白质生物合成D、氨基肽酶E、氨基酸连接酶正确答案：C14.蛋白质高级结构取决于:（）A、蛋白质肽链中的氢键B、蛋白质肽链中的肽键C、蛋白质肽链中的肽键平面D、蛋白质肽链中的肽单位E、蛋白质肽链中的氨基酸残基组成和顺序正确答案：E15.氢原子经过呼吸链氧化的终产物是（）A、H2O2B、H2OC、H+D、CO2E、O正确答案：B16.DNA双螺旋结构特点是（）A、碱基朝向螺旋外侧B、碱基朝向螺旋内侧C、磷酸核糖朝向螺旋外侧D、碱基平面与螺旋轴平行E、磷酸核糖朝向螺旋内侧正确答案：B17.复制中，引物切除及填补之后( )A、复制出现终止B、片段间有待连接缺口C、向两个方向的双向复制在中点汇合D、需要DNA－polI 校读E、缺口引起框移突变正确答案：B18.在下列酶促反应中，与CO2无关的反应是（）。