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生物化学课件蛋白质结构与功能

生物化学课件蛋白质结构与功能

任何一个亚基接受氧分子后，会增进其它亚基吸附氧分子的能力
肌红蛋白
氧 分 子
环境氧低时 Hb 迅速释放氧分子
动脉
环境氧高时 Hb 快速吸收氧分子
(R) 松弛态
(T) 紧张态
静脉
释放氧分子后 Hb 变回 T 态
肌肉
肺
血红蛋白
蛋白质由氨基酸组成，和氨基酸一样， 是两性电解质。
01
可解离的基团有： 肽链末端的α-氨基和α-羧基； 侧链基团
谷A（极性） 缬A（非极性） (了解)由于缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团 间在疏水力作用下相互靠拢，并引发所在链扭曲为束 状，整个蛋白质由球状变为镰刀形，与氧结合功能丧 失， 导致病人窒息甚至死亡，但病人可抗非洲疟疾。
STEP3
STEP2
STEP1
正常型β链 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys -- HbA 谷氨酸 镰刀型β链 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys --- HbS 缬氨酸
肽链的主链呈锯齿状折叠构象，R基团处于折叠平面的两侧。
反平行式
平行式
β－折叠中的 氢键与α-螺 旋中的氢键有 何不同？
（3）β－转角（β－turn）或β－迴 转结构（β－reverse turn）
多肽链经常出现180°的回折，这个回折角就是 β－转角结构； 它由四个Aa残基组成; 回折处的第一个Aa残 基的 -C=O 和第四个 Aa残基的 –N-H 之间 形成氢键，形成一个不很稳定的环状结。
超二级结构(supersecondary structure)：
4.超二级结构和结构域
βαβ αα β×β
基础上进一步卷曲折叠成紧密的近似
贰

研究生入学考试动物生物化学蛋白质的结构与功能PPT课件

研究生入学考试动物生物化学蛋白质的结构与功能PPT课件
肽键：蛋白质分子中，由前一个氨基酸的-COOH
和后一个氨基酸的-NH2脱水缩合而成的酰胺键，是蛋白 质结构中的主价键。
肽：由肽键形成的化合物（二肽、三肽、寡肽）
第15页/共45页
• 多肽（polypeptide）和多肽链（polypeptide chain）
H3N+ N-端
Ser H
O
CC
Val H
3）每一个氨基酸残基上的亚氨基氢 （N-H）与前面第四个氨基酸残基上 的羰基氧(C=O)之间形成链内氢键。 在氢键封闭的环内，有13个原子-CO[-N- Cα-C-]3-NH-。
4）大多数天然蛋白质都是右手α-螺旋
第27页/共45页
2、β-折叠（ β- sheet）
多肽链中一段较伸展的周期性折叠的锯齿形的主链构象
氨水
氨水
水、稀盐、稀酸、 稀碱
富含Arg、Lys的碱性蛋白，与 DNA结合
富含Arg、Lys，缺少Trp、Tyr， 如鱼精蛋白
角蛋白、胶原蛋白
第4页/共45页
结合蛋白
分类
辅基
实例
核蛋白类 糖蛋白类 脂蛋白类 磷蛋白类 黄素蛋白
类 色蛋白类 金属蛋白
DNA或RNA 糖类 脂类 磷酸基 黄素腺嘌呤二核苷酸或黄素单核 苷酸
1 氨基酸的光吸收特征
第11页/共45页
2.氨基酸的两性解离与等电点
H3N+
COOH CH R
-H+ pK1'
+ H+
H3N+
COOCH R
-H+ pK2' + H+
COOH2N C H
R
氨基酸的等电点（Isoelectric point, PI）：氨基酸所带净电荷 为零时溶液的pH值

生化论文蛋白质的结构与功能ppt课件

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11
3.从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构； 主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链 的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基 (subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白 质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基 础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质 行使功能的基础。在蛋白质合成过程中还需有形成空间 结构的控制因子，称为分子伴侣(molecular chaperons)。 在蛋白质合成时，尚未折叠的肽段有许多疏水基团暴露 在外，因此具有分子内或分子间聚集的倾向，从而影响 蛋白质的正确折叠。分子伴侣可以与未折叠的肽段进行 可逆的结合，引导肽链的正确折叠，并集合多条肽链成 为较大的结构。例如，热休克蛋白就是分子伴侣的一个 家族。 蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同
探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行
分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验
蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、
比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这
就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中， 多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作 用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构 象。
13
5.蛋白质是生物体各种功能的执行者，同时也是生 物体结构的构建者，蛋白质只有正确折叠并形成相 应的高级结构，才能正常行使其生物学功能，因此 蛋白质结构的研究一直是生物学领域的热点，蛋白 质的一级结构决定其高级结构和功能。
参考文献：1 黄积涛. 蛋白质结构、运动、功能. 天津大学博士学位论文 . 2002 2 胡敏 . 蛋白质结构的空间分布特征研究 . 浙江大学博士学位论文 .
小单位，它们处于永不停息的衰老、

第03章蛋白质的结构与功能ppt课件

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二 、 蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary
structure)
（一）、概念
蛋白质的一级结构是指多肽链中各种氨 基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
NH2
1
Gly
15
LeuTyr
Gln Leu
Ile
Ser
Glu
HOOC Thr 30
A链 Val 5 Cys Ile 10
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O
NH-CH-C
HH
OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键ห้องสมุดไป่ตู้
甘氨酰甘氨酸
*多肽链：许多Aa残基通过肽键彼此连接而 成的链状多肽
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由几个到十几个氨基酸相连而成的肽称 为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸 相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
牛核糖核酸酶
N末端
C末端
肽单位与二面角
肽单位（piptide unit） 是主链骨架 的重复单位，C-CONHC。
肽平面：肽单位上的六个原子都位 于同一个刚性平面称肽平面。
结构特点
1、肽键具有双键性质，不能自由旋转
2、肽单位6个原子位于同一个刚性平面， 酰胺平面
3、方式排布：C==O与N—H或者Ca—C与 Ca —N
2、稀有氨基酸
蛋白质中含量较少的氨基酸。
• 4-羟脯氨酸
CH2
HO— CH2
CH2
• 胱氨酸

生物化学第6章蛋白质结构与功能的关系精品PPT课件

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二、血红蛋白的结构与功能
血红蛋白
血红蛋白（hemoglobin，Hb）存在于红 细胞中，它的主要功能是在血液中结合并转 运氧气，它在肺中与氧气结合，运输到全身 各处组织中，再释放出氧气。
人体内有正常功能的血红蛋白
发育阶段 胚胎
血红蛋白 名称
胎儿
HbF
出生到死亡 HbA
出生到死亡 HbA2
α链或 α样链
O2和CO与肌红蛋白血红素 Fe（Ⅱ）的结合
Free heme with imidazole
Mb:CO Complex Oxymyoglobin
肌红蛋白的蛋白质部分的作用
通常情况下，O2分子与Fe（Ⅱ）紧密接触 会使Fe（Ⅱ）氧化成Fe（Ⅲ），溶液中游离的 亚铁血红素很容易被氧化成高铁血红素，但在 肌红蛋白中，由于血红素处于疏水环境中，血 红素Fe（Ⅱ）不容易被氧化。
K
肌红蛋白结合氧的定量分析
[Mb][O2 ]
[O2 ]
将③代入②得 Y
K
，Y K
[Mb][O2 ] [Mb]
[O2 ] 1
K
K
Y [O2 ] …………④
[O2 ] K
根据henry定律，溶于液体的任一种气体的浓度 与液体上面的该气体的分压成正比，即
[O2]= A p(O2) …………⑤ 式中A 为比例系数，p (O2)为氧气的分压。
血红蛋白的实际氧合曲线
推导氧合曲线 实际氧合曲线
图中的n为 Hill系数
血红蛋白推导氧合曲线 误差的原因
血红蛋白结合O2并不是“全或无”的，各个亚 基结合O2是依次进行的，并且前面亚基结合了O2对 后面亚基与O2的结合有促进作用。实际测定的n=2.8， 若n=1，则无协同作用，若n >1则有正协同作用。对 于血红蛋白来说，当 n=4 时正协同作用最大，即当 1个O2与1个亚基结合后，另外3个亚基也同时与O2 结合。实际情况是n=2.8。这样，Hb对第4个O2的亲 和力约为与第1个O2亲和力的300倍。
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1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
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1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
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芳香族氨基酸的紫外吸收
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3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
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27
二、肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键。
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine
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His H 7.59
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几种特殊氨基酸
22
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。
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Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 PPT课t件hreonine
Thr T 5.60 19
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含 有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45 ％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
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2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1. 催化功能-酶 2. 调节功能-激素、基因调控因子 3. 转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白 4. 贮存功能-乳、蛋、谷蛋白 5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 6. 结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架 7. 支架作用-接头蛋白 8. 防御功能-免疫球蛋白 9. 异常功能
笨，没有学问无颜见爹娘 ……”
• “太阳当空照，花儿对我笑，小鸟说早早早……”
一、什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
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二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分
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Dextorotatory,
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什么是α-氨基酸？
----C-C-C-C-COOH γβα
----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 ----C-C-C(NH2)-C-COOH β-氨基酸
----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸
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（一）氨基酸的分类
生物化学
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
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1
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精品资料
• 你怎么称呼老师？ • 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你
是否会认为老师的教学方法需要改进？
• 你所经历的课堂，是讲座式还是讨论式？ • 教师的教鞭 • “不怕太阳晒，也不怕那风雨狂，只怕先生骂我
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
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Pro P 6.30
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2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
3. 氧化供能
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8
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有 碘。
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ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
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蛋白质元素组成的特点
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
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CHRH3
COO-
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
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手性化合物是指分 子量、分子结构相 同，但左右排列相 反，如实物与其镜 中的映体。
Levorotatory
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
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1/16%
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一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
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R CH COOH NH2
R CH COOH
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
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pH>pI
阴离子
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2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
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