农学生物化学本科练习题

第一章蛋白质

一、判断与辨析题

1.只有在很低或很高pH时，氨基酸的非电离形式才占优势。F没有非电离形式

2.Leu的非极性比Ala强。T

3.当pH大于可电离的pKa时，该基团半数以上被解离。T

4.三肽Lys-Lys-Lys的pI值必然大于组成它的任何一个基团的pKa值。T

5.绕肽键可自由旋转。F不可以自由旋转

6.纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。F电泳基于氨基酸带电性

7.理论上可以使用Edman顺序降解法测定任一未封闭的多肽全顺序。T

8.只要一个多肽的倒数第二位残基不是脯氨酸，至少有一种羧肽酶（A或B）将催化C-末端的降解。F

9.除色氨酸因酸处理被破坏外，所有的氨基酸都能用氨基酸分析仪确切鉴定。F降解

10.与R邻接的脯氨酸总是阻止酶解含R基的氨基酸残基的肽键断裂。T不讲

11.溶液中蛋白质表面的氢原子之间能形成氢键。F不能形成氢键

12.蛋白质在热力学上最稳定的构象是自由能最低的结构。T

13.内部氢键的形成是驱动蛋白质折叠的主要相互作用。F疏水相互作用，分子间作用

14.有机溶剂使蛋白质变性主要是由于妨碍离子的相互作用。F不破坏带电性，胶粒结构破坏

15.疏水蛋白质的折叠伴随着多肽的熵增加。F熵（多肽）无规则到有规则，熵减少

16.四级结构是指蛋白质的四维构型，亦即是时间的函数。F

17.二硫键使相互接近的Cys残基共价联结，而Cys的相互接近是由以前的非共价相互作用所决定的。T 一级结构折叠至二级结构，分子间作用

18.α-螺旋中每个肽键的酰胺氢都参与氢键的结合。F氨基酸的酰胺键

19.天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。F构成蛋白质的氨基酸

20.由于静电作用，氨基酸的等电点时溶解度最小。T静电作用的消失或很小

21.蛋白质的氨基酸排列顺序在很大程度上决定它的构象。T

22.氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。F 晶体状态下，两性离子形式；水溶液中，完全展开，氨基酸带负电

23.溶液的pH可以影响氨基酸的pI值。F

24.当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。F不一定，影响因素很多

25.当某一氨基酸晶体溶于PH为7.0的水溶液后，所得溶液的PH为8.0，则此氨基酸的PI点一定大于8.0。T（该氨基酸溶于PH7.0的水中，溶液PH值是8.0，说明该氨基酸属于碱性氨基酸，它的氨基结合了水中的H+（此时氨基酸带正电），导致溶液中自由的H+下降。要使氨基酸的净电荷变为中性，就必须向溶液中添加碱性物质，使氨基酸分子上结合的H+解离出来，使得氨基酸分子H+的电离向解离的方向移动。最终等到氨基酸静电荷为零时，溶液的PH会大于8。

26.等电点PI定义：氨基酸静电荷为零时的溶液PH值。）

27.蛋白质变性后，其分子量变小。F.蛋白质变性不会改变其相对分子质量

28.蛋白质的主链骨架由NCCCNCCCNCCC……方式构成。F NCC

29.断开胰岛素中A链与B链间的两对二硫键后，其活性并不改变。F 30.亚基和肽链是同义词。F亚基是三级结构，肽链是一级结构

31.蛋白质构象不是一种可以分离的单一立体结构形式。T

32.在一定氧分压条件下，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。F肌红蛋白与氧的亲和力比血红蛋白高

33.维系蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。F疏水作用；氢键对二级结构有重要作用

34.脯氨酸是α-螺旋的破坏者。T

35.蛋白质变性后溶解度降低，主要是由于电荷被中和及水膜被去除所引起的。T

36.氨基酸的等电点可以由其分子上的可解离基团的解离常数来确定。T

37.天然氨基酸的α-螺旋为左手螺旋。F右手螺旋

38.维系蛋白质二级结构最主要的作用力是氢键。T

39.生活在海洋中的哺乳动物能长时间潜水是由于它们的肌肉中含有大量的肌红蛋白。T

40.人体不能合成苯环。T

41.蛋白质溶液具有一般胶体溶液的共同性质。T

二、填空题

1.脯氨酸 （Pro）可改变多肽的折叠，因为它不是一种真正的α-氨基酸。

2.丝氨酸（Ser）或苏氨酸（Thr）为不含硫的小氨基酸，它在折叠的蛋白质中能形成内部氢键。

3.组氨酸（His）的一个环氮的孤对电子，使之在结合血红蛋白的铁原子时成为重要的配位体。

4.半胱氨酸（Cys）（桥是二硫键—CH2—S—S—CH2—）在稳定许多蛋白质的结构中起决定作用，因为两个这种氨基酸残基具有在肽链内（间）形成共价键的能力。

5.β-C处有分枝的氨基酸苏氨酸 、缬氨酸 、亮氨酸 可破坏α-螺旋。

6.在正常生理条件下（PH=7），蛋白质中精氨酸 和赖氨酸 侧链几乎完全带正电荷，但组氨酸 侧链只是部分带正电荷。

7.用胰凝乳蛋白酶 、胃蛋白酶 和木瓜蛋白酶 进行的链内断裂比用胰蛋白酶 和溴化氢其特异性低的多。（Ⅰ胰蛋白酶：切断羧基端肽键Arg、Lys;Ⅱ胰凝乳蛋白酶/糜蛋白酶：侧链基团很大Trp Phe Tyr;Ⅲ胃蛋白酶：Met Ala Leu Ile等;Ⅳ溴化氢：Met）

8.二硫键可被β-巯基乙醇这类试剂还原 破裂，用碘乙酸烷基化所生成的-SH基防止二硫键再形成。

9.一般说来，胃蛋白酶消化所产生的片段比胰蛋白酶消化所产生的片段短而多。

10.蛋白质的最低自由能构型经常为半胱氨酸 残基之间的共价交联键所加强。

11.当非极性侧链从水相移开时，疏水相互作用导致蛋白质的自由能降低。

12.稳定蛋白质三级结构的主要作用力有氢键 、疏水作用 、分子间作用力和离子建

13.天然氨基酸的结构通式是。

14.具有紫外吸收能力的氨基酸有色氨酸 、酪氨酸 、苯丙氨酸 。

15.一般来说，在球状蛋白质中 疏水性氨基酸侧链位于分子内部，亲水性氨基酸侧链位于分子表面。

16.变性蛋白质的主要特征是高级结构（生物学功能）丧失，其次是理化性质改变和溶解度降低。 17.镰刀型红细胞贫血病是由于血红蛋白的一级结构亚基的氨基酸替换造成的。

18.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的 水化层和双电层（电荷） 。

19.蛋白质的变性的实质是 分子内部原有的高级结构发生变化 。

20.超离心技术的S是沉降系数，单位是 1×10＾（-13）s 。

21.脯氨酸 （Pro）和甘氨酸（Gly） 是破坏α-螺旋的氨基酸，前者不是一个真正的α-氨基酸，后者没有同分异构体。

22.维系蛋白质的构象的作用力有 氢键 、疏水作用 、盐键 、共价键、范德华力 。

23.氢键有两个特征即方向性 和饱和性。

24.胶原蛋白是由3股左旋肽链组成的右手螺旋结构，并富含稀有的 Gly与Pro残基。

25.丝心蛋白的构象形式是β﹣折叠结构，它分子中含有大量R-基团小的氨基酸如Gly ，因而很难形成 α－螺旋 结构。

26.蛋白质主链构象的结构单元包括α－螺旋、β－折叠、β－转角和 无规卷曲。

27.常见的三种蛋白质超二级结构为αα组合、βαβ组合和βββ组合 。

28.常见的四种蛋白质二级结构为 α－螺旋、 β－折叠、β－转角 、无规卷曲 。

三、名词解释：

等电点（pI） N端 蛋白质的二级结构 别构效应 兼性离子 电泳

分子筛 离子交换层析 蛋白质变性 酰肽平面 结构域 Sanger反应

Edman反应 超二级结构 协同效应 同源蛋白

四、问答题：

1．熟食为何利于消化？

2．多肽链的氨基酸测序的主要步骤是什么？

3．试述常见的分离提纯蛋白质的方法。

4．SDS-PAGE电泳的步骤如何？

5．引起蛋白质变性的因素有哪些？

6．蛋白质的主要功能是什么？

7．有一多肽链的氨基酸组成是: Met、Tyr、 Ser、 Gly、Lys和Ala，当用Sanger试剂处理时，可形成α-DNP-Ala；当用溴化氰处理时，可形成由Tyr、 Ser、 Lys 和Gly组成的片段A和由Met和 Ala组成的片段B；当用羧肽酶A处理时，首先产生Gly； 当用胰蛋白酶处理时，产生二个多肽片段C、D，其中C由Ser 和Gly 组成，D由Lys、Met、Ala和Tyr组成。请根据这些条件，确定该多肽链的顺序。

8．将赖氨酸、精氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、酪氨酸和丙氨酸的混和物在高PH下放入阳离子交换树脂中，在用连续降低PH的洗脱剂洗脱，试预测它们的洗脱顺序。

五、计算题： 1．试计算含有122个氨基酸残基的多肽链呈完全伸展时的长度是多少？该蛋白质的分子量大约是多少？

2．氨基酸残基的平均分子量为120Da。有一个多肽链的分子量是15120 Da，如果此多肽完全以α-螺旋的形式存在，试计算该多肽链的长度和圈数？

3．测得一种蛋白质分子中Trp残基占总量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量。（色氨酸的分子量为204）

4．一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质的最低分子量。（亮氨酸和异亮氨酸的分子量均为131）

5．一个含有78个氨基酸残基的多肽，若呈α-螺旋状态，其长度为多少？若呈β-折叠状态长度为多少？

6．某蛋白质有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，该蛋白质分子量为240KD，多肽外形总长为5.06×10-5cm，计算多肽链中α-螺旋构象占分子长度的百分比。

第二章核 酸

一、填空题：

1．DNA双螺旋结构模型是Watson 和 Crick于 1953年提出的。

2．核酸的特征性元素是磷。

3．m RNA分子指导蛋白质合成，t RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。

4．真核生物染色体由蛋白质和DNA组成。

5．DNA稀盐溶液加热至某个特定温度，可使其理化性质发生很大变化，如溶解度下降和粘度增加，这种现象叫做热变性。其原因是由于二级结构（双螺旋结构）被破坏。

6．转运RNA的二级结构呈三叶草结构型，三级结构为倒“L”型。

7．真核生物中多数功能基因为断裂基因，由可转录而不可翻译的内含子 和既可转录又可翻译的外显子 组成。

8．DNA双螺旋稳定的因素有 碱基堆积力、氢键和范德华力

9．DNA双螺旋直径为2nm ，每隔 3.4nm转一圈，约相当于10个核苷酸对。

10．核酸完全水解的产物是磷酸、核糖和碱基。

11．DNA和RNA相异的基本组成成分是核糖、碱基。

12．人体内游离的环核苷酸最重要的为cAMP和cGMP。

13．生物的RNA大体上可分为mRNA、tRNA和rRNA三种。

14．与人类健康有关的病毒大多属于 RNA病毒。

15．DNA的三级结构是以 核小体的形式相连而成，此结构形式是染色体（质） 的基本结构单位。

16．转运RNA的三叶草结构主要含有 二氢尿嘧啶环、 反密码子环、额外环和 TψC环，还有四个臂。

17．DNA双螺旋中， C和 G碱基配对可形成三个氢键。

18．真核生物的信息RNA的5′端存在帽子结构，3′端存在 Poly（A）尾巴。

19．常见的核酸分子杂交技术为 Southern印迹（南方） 杂交和 Northern印迹（北方） 杂交。

20．核酸变性时，紫外吸收值增加。

二、是非判断题