03酶分子结构与功能PPT课件

牛胰核糖核酸酶 的活性中心
四、酶的分类与命名
• (一）酶的分类 • 1、国际系统分类法及酶的编号 • 按酶所催化的化学反应类型，把酶化分为6类，即 • 1、水解酶类：是催化大分子有机物水解成小分子的酶。 • 2、氧化还原酶类：是催化氧化还原反应的酶。 • 3、转移酶类：是催化底物因团转移到另一有机物上的酶。 • 4、异构酶类：催化同分异构分子内的基团重新排列。 • 5、裂解酶类：催化有机物裂解分小分子有机物。 • 6、合成酶类：催化底物的合成反应。
• 其原因是：
• ①高浓度的底物降低了水的有效浓度，降低了分 子扩散性，从而降低了酶促反应速度。
• ②过量的底物与激化剂结构，降低了激活剂的有 效浓度，也会降低酶促反应速度。
• ③过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中 间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应 速度。
1．酶浓度对酶促反应的影响
一、酶的组成
• 但是在少数情况下，有一些辅助因子是以共价键和酶蛋白 较牢固的结合在一起的，不易透析除去，这种辅助因子称 为辅基。例如，细胞色素氧化酶与铁卟啉辅基结合较牢固， 辅基铁卟啉不易除去。所以，辅基与辅酶的区别只在于它 们与酶蛋白结合的牢固程度不同，并无严格的界限。
一、酶的组成
• 辅酶及辅基一般在酶促反应中起携带及转移电子、原子或 功能基中间体的作用，因此有的辅酶或辅基也叫做底物载 体。
反应的活化能 • 2 酶具有高度专一性 • 酶对底物及催化的反应有严格的选择性（专一性），一种
酶仅能作用于一种物质或一类结构相似的物质，发生一定 的化学反应，这种对底物的选择性称为酶的专一性。如蛋 白酶只能水解蛋白质、脂肪酶只能水解脂肪、而淀粉酶只 能作用于淀粉。 • 3 反应条件温和 • 酶催化的反应是在常温、常压和近中性的溶液条件下进行。 酶本身是蛋白质，故强酸、强碱、高温、高压、紫外线、 重金属盐等一切导致蛋白质不可逆变性的因素，都能使酶 受到破坏而丧失其催化活性。

酶在代谢中的作用
酶的发现：
1783年,意大利 科学家斯巴兰札 尼 用“金属笼肉 块”实验推断胃 液中一定含有消 化肉块的物质。
1836年,德国科学家施旺提取胃液中消 化蛋白质的物质----胃蛋白酶.
1926年,美国科学家萨姆纳从刀豆种 子中提取出脲酶结晶,并证明它是一种 蛋白质.20世纪30年代,科学家相继提取 出多种酶的蛋白质结晶,指出酶是一类 具有生物催化作用的蛋白质.
因变量
结论
过氧化氢在不同条件下的分解 速率不一样
课堂小结
细胞代谢 设计实验的原则：单一变量原则 设置对照实验原则
？酶的本质
1.下列有关酶的叙述错误的是 A.组成大多数酶的基本单位是氨基酸 B.少数的酶是RNA C.每种酶都具有高效性，专一性 D.酶都具有消化功能
2.人在发高烧时，常常不思饮食，其根本原因时 A.消化道内食物尚未消化 B.发烧使胃肠蠕动减弱 C.体内的食物残渣排出受阻 D.高烧使酶的活性减弱
3. 20世纪30年代以来。科学家相继提取出多种酶
的蛋白质结晶，这一事实说明酶的本质是什么？
答： 这些事实说明酶具有生物催化作用的蛋白质。
4. 20世纪80年代，科学家念又扩展成什么？
答： 酶是活细胞产生的具有生物催化作用的有机物
5．酶从具有催化作用的蛋白质，发展到有催化作 用的有机物，导致酶概念发展的因素是什么？
对照实验 对照组 试管编实号验组
步骤
1
2
3
4
说明
一 H2O2 浓度 3% 剂量 2ml
3% 3%
2ml 2ml
3% 无关变量
2ml
二 反应条件
肝脏研
常温 90℃ FeCl3 磨液 自变量
剂量 2滴清水 2滴清水 2滴 2滴

相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？

三、调节酶
调节酶
变构酶
➢ 某些物质结合酶活 性中心外的部位
➢ 酶的构象发生改变
➢ 酶的活性发生改变
共价修饰酶
➢ 需要其他酶的催化
➢ 某些化学基团可逆 结合酶
➢ 酶的活性发生改变
（一）变构酶
变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心 外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，改变酶 的催化活性的调节方式
指酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团 中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 如Ser的羟基，His的咪唑基，Cys的巯 基，Asp、Glu的侧链羧基等
活性中心与必需基团有什么关系呢？
活性中心外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团
活性中心
必需基团
活性中心内 的必需基团
结合基团（与底物相结合） 催化基团（催化底物变成产物）
➢米氏常数（Km）
Km：当酶反应速度达到最大反
应速度的一半时的底物浓度，单
位mol/L。即：
v Vmax 2
, Km
S
Km
酶反应速度与底物浓度的关系曲线
意义： (1)Km是酶的特征性常数之一；
Km 只与酶的性质有关, 与酶的浓度无关 (2)Km可近似表示酶对底物的亲和力（反比） (3)同一酶对于不同底物有不同的Km值。
已 糖 激 酶 的 活 性 中 心
酶活性中心的特点
在酶分子整个体积中只占很小的一部分 是一个三维实体，是酶分子表面的一个裂隙 或裂缝 底物通过较弱的键结合到酶分子上形成酶和 底物的复合物（ES）(有利于产物形成)。 活性中心有结合底物的专一性,酶活性中心具 有柔性或可运动性
（二）酶的分子结构
2、必需基团(essential group)