第三章 酶与酶促反应

第三章酶与酶促反应练习题一、单项选择题1. 大多数酶的化学本质是（）A. 蛋白质B. 维生素C. 多糖D. 磷脂E. 胆固醇2. 以下哪项不是酶的特点？（）A. 大多数酶是细胞制造的蛋白质B. 易受pH值、温度等外界因素的影响C. 能加速反应，能改变反应平衡点D. 催化效率极高E. 有高度特异性3. 酶促反应中决定反应特异性的是（）A. 酶蛋白B. 辅基C. 辅酶D. 金属离子 E .变构剂4. 酶促反应速度（V）达最大反应速度（Vm）的60%时，底物浓度[S]为（）A. 1 K mB. 2 K mC. 1.5 K mD. 2.5 K mE. 3 K m5. 酶蛋白变性后其活性丧失，是因为（）A. 酶蛋白完全被降解为氨基酸B. 酶蛋白的一级结构受破坏C. 酶蛋白的空间结构受破坏D. 酶蛋白不再溶于水E. 失去了激活剂6. 酶分子中将底物转变为产物的基团是（）A. 结合基团B. 催化基团C. 碱性基团D. 酸性基团E. 疏水基团7. 温度对酶活性的影响是（）A. 低温可以使酶失活B. 催化的反应速度随温度的升高而增加C. 最适温度是酶的特征性常数D. 最适温度随反应的时间而有所变化E. 以上全对8. pH值对酶促反应速度的影响，下列哪项是对的（）A. pH值对酶促反应速度影响不大B. 不同酶有其不同的最适pH值C. 酶的活性随pH值的增高而增大D. 酶的最适pH值都在中性即pH=7左右E. pH值对酶促反应速度影响主要在于影响酶的等电点9. 一种酶作用于多种底物，其天然底物的K m是（）A. 与其他底物相同B. 最大C. 最小D. 居中E. 与Ks相同10. 酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应（）A. 向反应体系提供能量B. 降低反应的自由能变化C. 降低反应的活化能D. 降低底物的能量水平E. 提高产物的能量水平11. 竞争性抑制剂作用特点是（）A. 与酶的底物竞争激活剂B. 与酶的底物竞争酶的活性中心C. 与酶的底物竞争酶的辅基D. 与酶的底物竞争酶的必需基团E. 与酶的底物竞争酶的变构剂12. 哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度（）A. 不可逆抑制作用B. 竞争性可逆抑制作用C. 非竞争性可逆抑制作用D. 反竞争性可逆抑制作用E．无法确定13. 下列关于同工酶概念的叙述哪一项是正确的（）A. 是结构相同而存在部位不同的一组酶B. 是催化相同化学反应而酶的一级结构和理化性质不同的一组酶C. 是催化的反应及性质都相似而分布不同的一组酶D. 是催化相同反应的所有酶E. 以上都不是14. K m值是指（）A. 反应速度为最大速度一半时的底物浓度B. 反应速度为最大速度一半时的酶浓度C. 反应速度为最大速度一半时的温度D. 反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度E. 以上都不是15. K m值与底物亲和力大小的关系是（）A. K m值越小，亲和力越大B. K m值越大，亲和力越大C. K m值越小，亲和力越小D. K m值大小与亲和力无关E. 以上都是错误的16. 对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的（）A. 使酶变性失活的抑制剂B. 抑制剂与酶是共价键结合C. 抑制剂与酶是非共价键结合D. 可逆性抑制剂即指竞争性抑制剂E. 抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制17. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应是（）A. V max降低，K m不变B. V max不变，K m增加C. V max降低，K m降低D. V max不变，K m降低E. V max降低，K m增加18. 酶原的激活是由于（）A. 激活剂将结合在酶原分子上的抑制物除去B. 激活剂使酶原的空间构象发生变化C. 激活剂携带底物进入酶原的活性中心D. 激活剂活化酶原分子上的催化基团E. 激活剂使酶原的活性中心暴露或形成19. 最常见的酶的化学修饰的方式是（）A. 腺苷化与去腺苷化B. 磷酸化与去磷酸化C. 甲基化与去甲基化D. 乙酰化与去乙酰化E. -SH与-S-S-相互转变20.在酶浓度不变的条件下，以反应速度V对底物浓度[S]作图，其图形为（）A.直线B.S形曲线C.矩形双曲线D.抛物线E.钟形曲线21. 酶原是酶的哪种前体（）A. 有活性B. 无活性C. 提高活性D. 降低活性E. 低活性22. 下列关于酶活性的叙述哪个是错误的？（）A. 催化效率高B. 专一性强C. 作用条件温和D. 都有辅因子参与催化反应E. 可调节23. 酶原激活生理意义上（）A. 避免自身细胞损伤B. 加速代谢C. 降低酶活性D. 使酶失活E. 使酶变性24. 下列通过共价修饰调节酶活性的描述中，不正确的描述是（）A. 是一种快速调节机制B. 主要是磷酸化和去磷酸化修饰C. 酶蛋白质分子中被修饰的常为丝氨酸或苏氨酸残基D. 只有磷酸化形式是有活性的酶E. 有多种修饰方式25. 全酶是指（）A. 酶的辅助因子以外的部分B. 酶的无活性前体C. 一种酶一抑制剂复合物D. 一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅助因子各种成分E. 所有酶都有全酶形式二、多项选择题1. 磺胺药的抑菌作用机理（）A. 结构与二氢叶酸相似B. 是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂C. 对人体核酸代谢有干扰D. 抑制作用的强弱取决于药物和酶的底物浓度的相对比例E. 对人体核酸代谢无干扰2. 酶的辅助因子可以是（）A. 金属离子B. 小分子有机化合物C. 酶活性中心的组分D. 连接底物和酶分子的桥梁E. RNA3. 下列关于酶的竞争性抑制作用的叙述哪些是正确的（）A. 抑制剂的结构与底物的结构相似B. 对V max无影响C. 增加底物浓度可减弱抑制剂的作用D. 使K m值变小E. 使K m值变大4. 关于酶的叙述，哪些是正确的（）A.所有的酶都是蛋白质B. 所有的酶都是特异生物催化剂C. 酶都能降低反应的活化能D. 都能加速反应速度，不改变反应平衡点E. 酶的反应条件温和5. 酶原的激活在于（）A. 形成酶的活性中心B. 除去酶的非蛋白质部分C. 暴露活性中心D. 酶原分子相互聚合E. 酶与辅酶结合6. 有关同工酶的叙述正确的是（）A.催化相同的化学反应B. 对不同的底物或辅酶有不同的Km值C. 具有相同的电泳迁移率D. 有不同的底物专一性E. 具有相同的化学结构7. 影响酶反应速度的因素是（）A. 缓冲液的种类B. 离子浓度C. 抑制剂D. 激活剂E. 温度8. 温度对酶促反应的影响包括（）A.温度对酶促反应有双重影响B.温度越高，酶促反应速度越快C.最适温度是酶的特征性常数，与反应时间无关D.不同酶的最适温度不同E.不同酶的最适温度相同三、名词解释1. 酶的活性中心2. 同工酶3. 酶原及酶原激活4. 变构调节5. 共价修饰四、问答题1. 举例说明酶的竞争性抑制作用在医学上的运用。

概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax

C、脂肪酶
D、麦芽糖酶
A
B C D 1 A
A C
A
E
F
2
3
反应前后本身 不变
专一性
BCD同时存ห้องสมุดไป่ตู้时，只催化C物质的反应。 葡萄糖 麦芽糖酶
葡萄糖
酶的产生场所
酶(Enzyme)是活细胞产生的一类 具有生物催化作用的有机物.
酶的作用 酶的化学本 质
绝大多数是蛋白质， 少数是RNA
强氧化性，不稳定，易分解。
H2O2 H2O + O2
新鲜酵母菌液含有过氧化氢酶。
实验1 酶的催化性
H2O2溶液 3mL
新鲜酵母菌液
蒸馏水
1号试管
2号试管
无机催化剂
H2O2
FeCl3
H2O + O2
生物催化剂
H2O2
过氧化氢酶
H2O + O2
认识酶
H2O2
酶的特性之一：高效性
过氧化氢酶
Fe3+
H2O+O2
酶的催化效率一般是无机催化剂的107-1013倍
保 证 细 胞 中 化 学 反 应 快 速 进 行
酶 的 高 效 性 的 意 义 ：
实验二（P65）：
实验结果 及 原因？ 实验结论？
最适PH=8
酶促反应：由酶催化的化学反应称为酶促反应。
酶活性：酶的催化效率。
影响酶促反应速率的其它因素：
酶的浓度：反应速率随
酶浓度的升高而加快。
酶 促 反 应 速 率
酶的浓度
底物浓度：在一定浓度
范围内，反应速率随浓 度的升高而加快，但达 到一定浓度，反应速率 不再变化
酶 促 反 应 速 率

浓度呈正比。
（三）Km的求测方法
1. 双曲线法
2. 双倒数作图法
斜率=Km/Vmax
1.0
1 = v
Km . Vmax
1 1 + [S] Vmax
0.8
0.6
1/v
0.4
-1/Km
0.2
1/Vmax
0.0 -4 -2 0 2 4
-1
6
8
10
1/[S](1/mmol.L )
3.Hanes作图法
二、酶浓度对反应速度的影响
酶的活性中心：在酶分子上，必需基团在空 间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构 的区域，能与底物特异结合并将底物转化为 产物，此区域称为酶的活性中心。
活性中心内的必需基团
结合基团 与底物相结合 催化基团 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中 心应有的空间构象所必需。
白结合紧密，用透析或超滤的方法不能将其除
去的称为辅基。
金属离子的作用
1.稳定酶分子构象。 2.参与催化反应或传递电子。 3.在酶与底物间起桥梁作用。
4.中和阴离子降低反应中的静电斥力。
根据金属离子与酶结合的形式不同，可将
酶分为金属酶和金属活化酶。
小分子有机物的作用
其结构中常含有维生素或维生素类物 质，以辅酶或辅基的形式参与酶的催化过
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
第二节 酶促反应的特性与催化机制
酶与一般催化剂的共同点
只能催化热力学上允许进行的化学反应。 能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能 改变平衡点。 对可逆反应的正反两个方向都具有的催化
作用。