蛋白质的胶凝作用的化学本质

食品化学习题－蛋白质一、选择题1、乳蛋白中的蛋白质为（）。

A、结合蛋白B、简单蛋白C、磷蛋白D、球蛋白2、在强烈的加热条件下，赖AA的ε－NH2易与（）发生反应，形成新的酰胺键。

A、天冬氨酸B、谷氨酸C、天冬酰胺D、谷氨酰胺3、胶原分子是由（）多肽链相互缠绕在一起形成的螺旋。

A、4条B、3条C、2条D、5条4、清蛋白（白蛋白）能溶于（）A、水B、稀酸溶液C、稀碱溶液D、稀盐溶液5、加热时可发生凝固的Pro类有（）。

A、清蛋白B、动物球蛋白C、植物球蛋白D、醇溶谷蛋白6、Pro的功能特性主要受到以下几方面影响（）。

A、Pro本身固有的属性B、与Pro相互作用的食物组分C、温度、PH值等环境D、催化剂作用*7、分离提纯Pro常采用的方法有（）。

A、溶解度分离法B、分子大小分离法C、亲和层析法D、带电性分离法8、大豆水溶蛋白液所含有的组分有（）A、2SB、7SC、11SD、15S*9、区分AA与其他非胺物质可采用反应（）。

A、茚三酮反应B、DNFBC、DNS－ClD、双缩脲反应*10、酪氨酸及其残基可用（）来进行定性A、黄色反应B、米伦反应C、Hopkin-ColeD、Ehrlich反应11、色AA及其残基可用（）定性A、黄色反应B、米伦反应C、Hopkin-ColeD、Ehrlich反应12、下列AA中，哪些不是必需AA（）。

A、LysB、Met C 、Ala D、Val*13、油脂种籽中常见的结合蛋白有（）。

A、脂蛋白B、糖蛋白C、核蛋白D、磷蛋白14、可引起P RO变化的物理因素有（）。

A、热B、静水压C、剪切D、辐照15、PH值为（）时，ＰＲＯ显示最低的水合作用。

Ａ、ＰＩＢ、大于ＰＩＣ、小于ＰＩＤ、ＰＨ９～１０16、属于高疏水性的蛋白质有（）。

Ａ、清蛋白Ｂ、球蛋白Ｃ、谷蛋白Ｄ、醇溶谷蛋白１７、作为有效的起泡剂，ＰＲＯ必须满足的基本条件为（）Ａ、能快速地吸附在汽－水界面Ｂ、易于在界面上展开和重排Ｃ、通过分子间相互作用力形成粘合性膜Ｄ、能与低分子量的表面活性剂共同作用１８、ＰＲＯ与风味物结合的相互作用可以是（）。

蛋白质凝胶机理蛋白质，凝胶：1 蛋白质凝胶的定义、类型及其凝胶过程中分子构象的变化蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质分子的聚集现象，在这种聚集过程中，吸引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结构或基体(matrix)。

如果吸引力占主导，则形成凝结物，水分从凝胶基体排除出来。

如果排斥力占主导，便难以形成网络结构。

蛋白质凝胶的类型主要决定于蛋白质分子的形状。

由于凝胶过程是一个动态过程，也受外界环境的 pH、离子强度及加热的温度和时间的影响。

纤维状蛋白质分子，如明胶和肌浆球蛋白凝胶的网络结构由随机的或螺旋结构的多肽链组成。

Ledward报道，明胶的凝胶网络为线性分子通过形成连接区而形成凝胶网络。

Hermanssan和langton观测到肌浆球蛋白凝胶是由线性分子间形成连接点而构建成三维网络。

球蛋白的热凝胶是由仍保持球形结构的蛋白质分子首尾聚集而形成的。

Tombs认为球蛋白形成两种类型的凝胶：高度定向有序的“念珠串状”网络结构和随机聚集的网络结构。

“念珠串状”凝胶外观透明或半透明，Nakamura报道了大豆蛋白具有这种凝胶的网络结构。

这种凝胶是在低离子强度和远离蛋白质等电点pI的条件下形成的。

当环境的离子强度较高及pH接近等电点pI时，则形成随机聚集的凝胶。

然而大多数球蛋白凝胶都具有这两种类型的凝胶网络，这决定于蛋白质的浓度、环境的pH与离子强度及加热的温度和时间。

蛋白质分子构象的变化是蛋白质分子聚集的先决条件，球蛋白更是如此。

在串状网络结构中发现蛋白质分子仍保持球形构象。

经典的球形蛋白质分子展开的“两种状态”理论认为仅存住两种状态的蛋白质：未变性的蛋白质和高度变性的无序蛋白质一现在已经证明，存从无序状态向未变性状态展开的路径中明显存在一动态的中间体。

已经发现相似的中间体状态存在于低pH(或高pH)的平衡条件下、适当浓度变性剂的条件下和高温度的条件下。

这种中间体状态被称为“熔融球蛋白状态”，它被定义为含有与未变性状态相似的二级结构而三级结构展开的紧凑的球形分子。

蛋白质化学本质-概述说明以及解释1.引言1.1 概述蛋白质是生物体中最基本的分子之一，广泛存在于细胞内和体液中。

它们在许多生物过程中起着关键的作用，并对生物体的结构、功能和代谢起着重要的调控作用。

蛋白质的化学本质是由氨基酸残基组成的高分子化合物。

氨基酸是由碳、氢、氧和氮等元素组成的有机分子，其中氮的存在使得蛋白质具有独特的化学特性。

蛋白质的分子量较大，通常在几千到几百万道尔顿之间。

它们具有多样的形态，可以是线性的、分支的或折叠的，这种多样性使得蛋白质能够在生物体内担任各种不同的功能。

蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，它决定了蛋白质的基本特性和功能。

二级结构是指通过氢键形成的局部结构，常见的有α螺旋和β折叠。

三级结构是指蛋白质整体的折叠结构，它由多个二级结构单元的空间排列所决定。

四级结构是指由多个蛋白质子单位组装而成的复合物。

蛋白质的功能和作用多种多样，涵盖了几乎所有生物过程。

它们可以作为酶参与代谢反应，催化化学反应的进行；作为结构蛋白质构建细胞骨架，维持细胞的形态和稳定性；还可以作为信号蛋白传递细胞间的信号，参与细胞的调控和通讯等。

蛋白质的功能多样性与其多层次的结构密切相关，不同的结构决定了蛋白质不同的功能和特性。

研究蛋白质的化学本质对于理解生命活动的本质以及揭示疾病的发生机制具有重要意义。

随着生物技术的发展，人们对蛋白质的研究越来越深入，对蛋白质的结构、功能和相互作用的认识也不断加深。

未来，蛋白质化学的研究将为新药的开发和疾病的治疗提供重要的基础和依据，对于人类的健康和生活质量有着巨大的影响。

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通过清晰地列出各个章节和小节的标题，读者能够更好地理解文章的整体框架，也方便阅读者快速找到自己感兴趣的内容。

本文按照以下结构组织：1.引言1.1 概述1.2 文章结构1.3 目的2.正文2.1 蛋白质的基本结构2.2 蛋白质的功能和作用3.结论3.1 总结蛋白质的化学本质3.2 对蛋白质研究的意义和发展前景在引言部分，我们会对整篇文章的主题进行概述，引发读者的兴趣。

大豆蛋白-卡拉胶复合凝胶机理的研究
大豆蛋白是一种可溶性的蛋白质，它在水中能够形成稳定的凝胶。

而
卡拉胶则是一种天然多糖，它能够形成高强度的凝胶。

将这两种物质复合
后形成的凝胶具有更好的物理性质和稳定性。

研究表明，大豆蛋白和卡拉胶复合凝胶的形成机理主要包括三个方面：
1.氢键作用。

大豆蛋白和卡拉胶均具有羟基、氨基和羧基等官能团，它们之间可以
通过氢键相互作用，形成复合结构。

2.疏水作用。

大豆蛋白和卡拉胶中均含有疏水基团，它们之间的相互作用有助于促
进复合凝胶的形成。

3.电荷作用。

大豆蛋白和卡拉胶的电荷性质不同，它们之间的相互吸引与排斥作用
也会影响复合凝胶的形成。

当它们在一定的离子强度下相互作用时，形成
的凝胶更加稳定。

研究表明，复合凝胶的形成与物质比例、溶液pH值、离子强度等因
素密切相关。

在适宜条件下，大豆蛋白和卡拉胶的相互作用可形成强度高、稳定性好的复合凝胶，为食品工业和医药工业等领域提供了更多应用前景。

食品凝胶的成胶机理 摘要：由于蛋白质形成的凝胶会影响食品的质构和品质，所以研究蛋白质凝胶对于食品科学有极其重要的意义。然而，蛋白质形成凝胶的机理过于复杂，需要更先进的技术来研究。凝胶特性是食品蛋白质最重要的功能特性之一，人类在很久以前就利用蛋白质的凝胶特性来制 作凝胶类食品，其中最典型的就是中国的豆腐和西方的奶酪。但是， 蛋白质的凝胶机理及其过程动力学还没有被完全了解。随着现代研究分析技术与方法的发展，有关蛋白质凝胶的机理与过程的研究已经 取得大量的成果，下面将有关蛋白质凝胶机理的研究进展作一综述。 关键词：蛋白质 凝胶 凝胶机理 凝聚和凝胶过程对食品加工起着重要的作用，它们能形成食品所需要的质构，也会带来不需要的沉淀或是分层现象。因此，研究胶体形成的特性对于稳定和形成食品所需结构十分重要，并且通过控制凝胶反应优化食品加工过程，提高食品品质。本文就蛋白质凝胶的定义及类型、影响蛋白质凝胶的因素以及蛋白质凝胶的机理等方面作以下综述。 1.蛋白质凝胶的定义及类型 蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质分子的聚集现象， 在这种聚集过程中， 吸引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结构或基体（matrix）。如果吸引力占主导， 则形成凝结物，水分从凝胶基体排除出来。如果排斥力占主导， 便难以形成网络结构。 蛋白质凝胶的类型主要决定于蛋白质分子的形状。由于凝胶过程是一个动态过程， 也受外界环境的PH、离子强度以及加热的温度和时间的影响。 纤维状蛋白质分子，如明胶和肌浆球蛋白凝胶的网络结构由随机的或螺旋结构的多肽链组成。Ledward报道，明胶的凝胶网络为线性分子通过形成连接区而形成凝胶网络。 Hermanssan和 Langlon; 观测到肌浆球蛋白凝胶是由线性分子间形成连接点而构建成三维网络。 2.影响蛋白质凝胶的因素 能形成凝胶的生物材料，除多糖就是蛋白，而蛋白凝胶与多糖凝胶最明显差别就是多糖凝胶为热可逆凝胶，这是因为多糖没有变性问题，所以可以反复加热一融化一冷却一凝胶这个过程。而蛋白凝胶(除 明胶外)为热不可逆凝胶，一经成型就不能再加热变成流体，这也是蛋白质本身性质所决定的。蛋白质要形成凝胶，需要蛋白质部分变性，这样蛋白质分子伸展，以利于分子间形成更多相互作用，从而形成一定网络结构，锁住水分，形成凝胶。当然，影响蛋白凝胶因素有很多，如蛋白质组成、蛋白质浓度、pH、离子强度、成胶温度、剪切速率等，因此研究这些因素与凝胶结构关系就显得非常必要。 2.1蛋白质组成 大豆分离蛋白主要包括7 S和11 S两种球蛋白成分，其中按不同物化性质，7 S又包括B一大豆伴球蛋白，Y一大豆伴球蛋白和碱性7 s球蛋白，其中以p一大豆伴球蛋白为主要成分，而11 S球蛋白就一种。所以，大豆分离蛋白又常常被描述成由大豆球蛋白和p--大豆伴球蛋白组成，就分别指1l s和7 S球蛋白。 已经有人分别研究这两种蛋白凝胶性质。由于这两种蛋白结构存在很大不同，因结构不同导致它们对凝胶形成影响不同。大豆球蛋白分子六对亚基均为一个酸性亚基和一个碱性亚基以一个二硫键连接，且各个亚基上还分别含有2到3个半胱氨酸和胱氨酸侧链残基。整个分子显得较致密，分子刚性较强，其受热变性所需能量较高，一旦分子变性蛋白质侧链伸展开后，相互之间可形成较牢固二硫共价键，从而使形成凝胶有较强硬度和脆性。German等发现，大豆球蛋白热转变温度是72℃，但大豆球蛋白热力学行为与蛋白质浓度、pH、离子强度等相关。在高浓度下，NaCl和NaBr可明显提高大豆球蛋白在溶液而B一大豆伴球蛋白亚基含半胱氨酸残基很少，只有。a和a’亚基分别含有一个SH，亚基本身只能通过静电力和盐键连接，因此即使在凝胶过程中，蛋白分子伸展开，也只能形成很少二硫共价交联。为了能形成自支持凝胶，B_大豆伴球蛋白所需浓度要比大豆球蛋白高许多。如在100*C，0．5 M离子强度下，B一大豆伴球蛋白凝 胶浓度为7．5％，而大豆球蛋白仅为2．5％。 2．2盐和pH 盐和pH可改变蛋白质功能基团电离(作用)和双电层厚度，影响蛋白质一蛋白质相互作用。加入盐，特别是钙离子，或许对凝胶作用是必要的，也可能促进凝胶作用速度和凝胶强度，钙桥能提高许多凝胶硬度和稳定性。另外，盐的种类对于大豆分离蛋白凝胶性质有着不同影响，NaCI和NaBr能提高凝胶时蛋白变性温度，而NACl和NaSCN则可降低蛋白变性温度。仅以NaCl为例，随加入NaCl量逐渐提高(0．5～2％)，pH7．5，5％大豆分离蛋白溶液变性温度也随之提高，这可以看作NaCl对分离蛋白在溶液中的稳定作用在较低范围内有较强影响。NaCl加入使溶液中蛋白分子间静电相互作用加强，而凝胶刚度则是在0．5％NaCl浓度下达到最高值，表明低离子强度，亚基解离得到加速，而进一步提高离子强度，可能会阻碍四级结构解聚。盐对蛋白质凝胶性能影响可能有两方面原因在低离子强度时，盐可通过屏蔽蛋白质上电荷从而减少蛋白质分子间静电斥力：但随着盐浓度增加，蛋白质上电荷饱和，在此情况下，由于溶剂水的性质因盐的存在而改变并导致疏水相互作用增强成为主导效应。 2.3剪切力 一般在凝胶制备中，对于剪切力影响很少考虑。而高剪切力可明显改变大豆分离蛋白在溶液中结构变化，并进而影响其形成凝胶性质。采用高剪切力(5X 104S_1)，170g／L大豆分离蛋白溶液在50℃剪切，冷却后形成凝胶，或在60℃剪切，不经冷却而直接凝胶。电镜图片显示球蛋白聚集体在剪切过程中，随剪切及升温作用而变成纤维状结构。这是剪切力诱导蛋白变性，其形成凝胶有很好功能性质。对疏水性参数测定发现，在凝胶形成过程中疏水性不断提高，这是球蛋白由于剪切变性而暴露内部疏水基团，从而结果使疏水性增加。 3.蛋白质凝胶的机理 当适度变性的蛋白质分子聚集，形成一个有规则的蛋白质网络结构，此过程被称为凝胶作用。早在1948年，Ferry提出蛋白质凝胶的形成经两步完成的：第一步是天然构象蛋白质多肽链受热而变性展开；第二步是变性的蛋白质因聚合作用而形成较大分子的凝胶体。蛋白质分子的解聚和伸展，使反应基团暴露出来，特别是球蛋白的疏水基团，有利于蛋白质之间的相互作用。肌球赁白是肌肉蛋白质中最主要的凝胶因素，单独条件下可形成好的凝胶，其它的肌原纤维蛋白质如肌动蛋白、调节蛋白和细胞骨骼蛋白不形成凝胶，但是对肌球蛋白形成的凝胶的粘弹特性具有重要的影响。肌球蛋白的解链变性是一个过程，包含有熵和焓的增加，因为稳定肌球蛋白构象的键需要打破，混乱度需要增加，因此解链变性过程在较高的温度容易进行，顺从自由能降低的方向。肌球蛋白的聚集是一个混乱度减小的过程，聚集过程中化学键的生成是一个放热过程。当温度很低时，负焓变容易弥补熵降低导致的自由能增加趋势，当温度升高时，聚集过程不容易发生。学者 Ziegler和Foegeding认为肌球蛋白凝胶形成归因于加热使其超螺旋d—helix尾部变性，失去非共价键稳定的仅一螺旋结构，然后分子间相互结合，从而形成刚性的蛋白网络结构，该结构由共价二硫键和其它非共价键相互作用稳定，随着尾部螺旋解开的程度逐渐增大，凝胶的弹性也越来越大，如55℃时，肌球蛋白分子中有32％的d—helix存在，而在70℃时仅有4％的仅一helix，所以后者形成的凝胶要比前者强得多。Yasul和他的合作者提出的热凝胶机制为：当肌球蛋白以单体的形式分散在高离子强度溶液中时，首先是肌球蛋白的头部片段发生聚集，可能是通过疏基的作用；然后是尾部发生交联，包含有肌球蛋白分子螺旋一卷曲的构象变化；当肌球蛋白在低离子强度溶液时以纤丝状态存在，纤丝间通过肌球蛋白头部来发生相互交联，尾部的作用比较少。 蛋白质凝胶的形成是一个动态的动力学聚集过程，在这种聚集过程中，吸引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结构或基体。一般认为，凝胶网络的形成是蛋白质一蛋白质和蛋白质一水相互作用之间及相邻多肽链吸引力和排斥力之间达到均衡的结果。Foegeding等通过溶解度和层析图谱得出，兔骨骼肌球蛋白在胶凝过程中，疏水作用和氢键要比二硫键所起的作用大。凝胶结构及其物理化学性质取决于变性和聚集的相对速率，蛋白质聚集速度相对展开的速率慢，这有利于形成更细致的凝胶网络，当蛋白质聚集的速率高于展开的速率时，就形成粗糙、无序的凝胶结构或凝结。 4.展望 虽然对球蛋白凝胶的微观结构、 凝胶作用力、 凝胶过程中蛋白质分子高级结构和构象的变化、蛋白质分子的聚集及凝胶动力学已经进行了广泛和深入的研究，但对蛋白质凝胶这一复杂物理化学现象的 理解还仅是冰山一角。新的研究手段与观测技术， 如小角中子散射 （SNS） 、 动态光散射 （DLS） 和静态光散射 （SLS） 已被用于描述相分离机制和过程的动力学，但在描述凝胶状态相图的介质中大分子的定位却很难做到。利用更合适的技术， 如傅立叶转换红 外显微镜 （FTIRM） 、 激光共聚焦显微镜 （CLSM） 、 拉曼 共聚焦显微镜 （Confocal Ramam microscopy） 以及原子力显微镜 （AFM） 在这方面及蛋白质分子的聚集过程和空间网络结构的动态形成过程的观测方面更具应用潜力。 参考文献： [1]．石彦国，任莉．大豆制品工艺学．中国轻工业出版社，1993，10，322． [2]．王璋，许时婴，江波等译．食品化学．中国轻工业出版社，2003，4 [3].华欲飞，SteveW．Cui，Qi Wang．不同大豆分离蛋白凝胶的 流变学性质[J]中国粮油学报，2003，18(6)：43—47． [4].王洪晶，华欲飞 大豆分离蛋白凝胶研究进展 粮食与油脂 2005，2 [5]杨谷毅，王飞镝，严霞波，李品高，崔英德 蛋白质凝胶的结构表征和应用研究进展 材料导报 2008,4

蛋白质聚集与胶体性质蛋白质是生命活动中至关重要的一类生物大分子，除了参与促进代谢和细胞信号传导外，还扮演着生物体结构和组织功能的重要角色。

对于人类和许多其他物种而言，蛋白质的聚集现象是生物学中的一个普遍现象，尤其在老年人和病人中更为明显。

然而，这个现象一直被认为是导致早老症和一系列神经退行性疾病的罪魁祸首。

对于蛋白质聚集的过程和机理，科学家们一直在进行广泛的研究。

对于蛋白质聚集的理解有助于我们更好地理解一系列疾病的存储或过程，并有望开发出更有效的治疗方法。

在蛋白质聚集的例子中，胶体性质起到了非常重要的作用。

胶体是指一种混合体系，其中胶态成分和非胶态成分之间存在的相互作用可以阻止物质从混合物中沉淀。

这个定义很抽象，但实际上，许多我们熟知的物质都是胶体。

例如，牛奶就是含有蛋白质的胶体。

牛奶是由乳气（水和溶解的矿物质、糖和维生素）以及千篇一律的蛋白质（酪蛋白和乳清蛋白）组成的混合物。

当牛奶变酸或者过热时，蛋白质开始凝聚形成奶酪，胶体失效，产生沉淀。

回到蛋白质聚集上来，这个过程可以看做是蛋白质分子之间形成胶体，而胶体失效导致沉淀的有害过程。

蛋白质聚集通常涉及到一个称为β-折叠的现象。

一个正常的蛋白质分子具有现代生命体系的秩序。

这种秩序是在蛋白质链细胞合成过程中产生的。

涉及四种不同元素的氨基酸（蛋白质的主要组成部分），这些氨基酸按照特定方式连接，形成一个链。

接下来，这个链会在真核生物的核糖体内进行最后的修饰，从而得到所需的形态。

这个过程通常包含了一种β-折叠，这使蛋白质具有二级、三级和四级结构。

然而，这个过程并不总是完美的，因为在某些条件下，蛋白质可能会以不正常的方式聚合，形成所谓的β-寡聚体或β-纤维。

β-寡聚体和β-纤维在蛋白质聚集方面起到关键的作用。

寡聚体是β-蛋白质分子的低聚体，由单个蛋白质分子聚集形成。

β-纤维由蛋白质聚合而成，具有粘稠性。

这些β-寡聚体以及它们之间相互作用和聚集的方式，是导致一些神经退行性疾病，如阿尔茨海默病的根本原因之一。

食品化学复习资料①什么是食品化学？它的研究内容是什么？1.食品的化学组成及理化性质2.是从化学角度和分子水平上研究食品的化学组成、结构、理化性质、营养和安全性质以及它们在生产、加工、储藏和运销中的变化及其对食品品质和安全性影响的学科。

②试述食品中主要的化学变化及对食品品质和安全性的影响。

属性质地风味颜色营养价值安全性变化失去溶解性、失去持水性、质地变坚韧、质地柔软出现酸败、出现焦味、出现异味、出现美味和芳香褐变（暗色）、漂白（褪色）、出现异常颜色、出现诱人色彩蛋白质、脂类、维生素和矿物质的降解或损失及生物利用改变产生毒物、钝化毒物、产生有调节生理机能作用的物质③你希望从这门学科中学到什么以及对这门课程的教学有何建议？第二章1.名词解释：水分活度、水分吸附等温线、结合水、疏水水合作用、疏水相互作用、笼形水合物、滞后现象。

水分活度(wateractivity)是指食品中水的蒸汽压与该温度下纯水的饱和蒸汽压的比值,可用下式表示:Awppo水分吸附等温线(Moitureorptioniotherm,MSI)在恒定温度下，使食品吸湿或干燥，所得到的食品水分含量（每克干物质中水的质量）与Aw的关系曲线。

疏水水合(Hydrophobichydration）：向水中添加疏水物质时，由于它们与水分子产生斥力，从而使疏水基团附近的水分子之间的氢键键合增强，使得熵减小，此过程称为疏水水合。

疏水相互作用(Hydrophobicinteraction）：当水与非极性基团接触时，为减少水与非极性实体的界面面积，疏水基团之间进行缔合，这种作用称为疏水相互作用。

笼形水合物(Clathratehydrate)：是象冰一样的包含化合物，水为“宿主”，它们靠氢键键合形成象笼一样的结构，通过物理方式将非极性物质截留在笼内，被截留的物质称为“客体”。

一般“宿主”由20-74个水分子组成，较典型的客体有低分子量烃，稀有气体，卤代烃等。

滞后现象（Hyterei）：回吸与解吸所得的水分吸附等温线不重叠现象即为“滞后现象”（Hyterei）。