生化教案(第一章绪论)

分析化学
第一章 绪论
《 第一章 绪论 》
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分析化学 （Analytical Chemistry）
什么是分析化学？
What
Why
为什么要学习分析化学
？
如何学习分析化学？
How
《 第一章 绪论 》
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目录
CATALOG
01 分析化学的定义、任务及其特点
02 分析化学的作用和发展趋势
◈实验性强 ：
强调动手能力、培养实验操作技能， 提高分析解决实际问题的能力。
◈综合性强：
涉及化学、生物、电学、光学、计 算机等,体现能力与素质。
分析化学工作者应具有很强的责任心
《 第一章 绪论 》
特点
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分析化学的作用及发展趋势
1991年IUPAC国际分析科学会议主席E.NIKI 教授所说，21世纪是光明还是黑暗取决于人类 在能源与资源科学、信息科学、生命科学与环 境科学四大领域的进步，而取得这些领域进步 的关键问题的解决主要依赖于分析科学。
《 第一章 绪论 》
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教学要求和成绩评价
掌握
定性、定量和结构分析的基本原理。
掌握
分析测试的基本方法和操作技能。
培养
《 第一章 绪论 》
学生实事求是的科学态度和严谨细致的工作 作风，为后续专业课程打下良好的基础。
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习题
1、分析化学的英文名称是（ ）
A
A、analytical chemistry
医药卫生
临床检验：血液、尿液等指标的检测。
《 第一章 绪论 》
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分析化学的作用及发展趋势

物Hale Waihona Puke 量质代 释放能量 谢
代 谢
分解代谢（异化作用）
(catabolism)
大分子
小分子
新陈代谢的内涵
功 能 调 控 路 径
生物化学的分类
动物生化（zoic ~）、植物生化（botanic ~）、 微生物生化（microbial ~）、普通生化（general ~） 进化生化（Evolutional~）或比较生化（Comparative ~） 医学生化（medicinal~）、农业生化（agricultural~）、 工业生化（industrial~）、细胞生物化学(Cellular~) 、 机能生化(Functional ~)、 海洋生物化学(Marine ~)、分 子生物化学(Molecular ~ )、辐射生物化学(Radiation ~)
生物化学的发展史
1、静态生物化学时期（1920年以前） 研究内容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主。
2、动态生物化学时期（1950年以前） 物质代谢途径及动态平衡、能量转化，光合作用、生物氧化、
糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能、酶、维生 素、激素、抗生素等的代谢。
3． 机能生物化学时期（1950年以后） 生命的本质和奥秘：运动、神经、内分泌、生长、发育、繁
1838年，马采斯·史雷登( Matthais Schleiden)和泽奥多 尔·史旺(Theodor Schwann)证明，细胞是植物的结构单位。
史旺的学生Rudolf提出细胞学说，细胞是进行化学反应的场所。
（四）血红蛋白赋予血液红色
化学家恩斯特·霍普-席勒(Ernst Hoppe-Seyler)首次从血 液中分离出血红蛋白，证明“血液的红色是由血红蛋白的颜色引 起的”，并在1864年将血红蛋白制成了结晶(Crystal)。

第五周第1次课（9月24日）第2次课（9月25日）第3次课（9月26日）第4次课（9月27日）（2）组成蛋白质的基本单位一一氨基酸（3）蛋白质分子中氨基酸的连接方式8、课堂答疑（5分钟）。

三、参考资料：1、使用教材：张又良、郭桂平主编《生物化学》，第1版.人民卫生出版社，2018年11月出版.2、参考资料：（1）吴梧桐主编《生物化学》，人民卫生出版社，2015年8月出版.（2）仲其君、陈志超主编《生物化学》，人民卫生出版社，2017年7月出版.四、教学反思注：教案按每次课填写，每次课均在课前填好本表，重复班级授课可不另填写。

第七周第1次课（10月8日）第2次课（10月9日）第3次课（10月10日）第4次课（10月11日）示、仿真等）I实验室等）教学目标：掌握：蛋白质的分子组成、结构、基本单位，蛋白质的变性。

熟悉：蛋白质分子中氨基酸的连接方式，结构与功能的关系。

了解：蛋白质的紫外吸收性质和分类。

运用：学生能够运用所学蛋白质相关知识，解释日常生活中蛋白质变性、沉淀等问题。

教学重点、难点:重点：蛋白质的元素组成及特点；蛋白质理化性质。

难点：蛋白质的空间结构及理化性质。

教学内容、过程及时间安排（含讲授、课堂讨论、练习等环节）：一、基本内容1、提问回顾上节课内容（5分钟）。

二、讲解内容1、讲解蛋白质的基本结构（5分钟）。

2、重点讲解蛋白质的空间结构（20分钟）。

3、讲解蛋白质结构与功能的关系（20分钟）。

（1）一级结构与功能的关系（2）空间结构与功能的关系4、讲解蛋白质的理化性质（25分钟）。

（1）蛋白质的两性解离和等电点（2）蛋白质的高分子性质（3）蛋白质的变性（4）蛋白质的沉淀与凝固（5）蛋白质的紫外吸收性质5、讲解蛋白质的分类（10分钟）。

6、课堂答疑（5分钟）。

三、参考资料：1、使用教材：张又良、郭桂平主编《生物化学》，第1版.人民卫生出版社，2018年11月出版.2、参考资料：（1）吴梧桐主编《生物化学》，人民卫生出版社，2015年8月出版.（2）仲其君、陈志超主编《生物化学》，人民卫生出版社，2017年7月出版.四、教学反思注：教案按每次课填写，每次课均在课前填好本表，重复班级授课可不另填写。

H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽 如缩宫素、生长 素、谷胱甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
ห้องสมุดไป่ตู้
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺
序称为蛋白质的一级结构。也是 蛋白质的基本结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构 (具有生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多 肽链，每一条多肽链都有完整的三 级结构，称为蛋白质的亚基
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及 亚基接触部位的布局和相互作用， 称为蛋白质的四级结构
血 红 蛋 白
分子生物学时代称为功能生物化学 50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛 素 70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶 现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系 古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)
的 四 级 结 构
亚基单独存在没有活性，聚合一 起形成四级结构，才具有生物活 性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构 成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个 β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定 的生物学功能
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一
组人和动物神经退行性病变 • 正常的PrP富含α-螺旋，称为

生物化学不仅是一门对生命科学有着指导性的基础
理论学科，也是一门对国民经济有着重要意义之一的应用
学科，主要表现在以下几个方面：
（1）生物化学在工业上的应用
生物化学是食品发酵工业理论基础。
例如：食品工业制酱、酿酒、制醋；纺织工业上棉布浆化； 制革业上的毛皮毛脱脂；
（2）生物化学在农业上应用
生物化学也是农业的基础课。农作物的代谢都离不开生物 化学，以及农作物病虫防治等等。
Biochemistry 或 Biological Chemistry
现译为“生物化学”，简称“生化”。 实用文档
2、生物化学发展与起源
生物化学在18世纪开始萌芽，19世纪
初步发展，20世纪初才成为独立的学科。
首先，起源于法国，由法国传之于德
国，由德国而传到美国和英国。在20世纪
后，再由上述国家流传于其他各国。大约
生物化学
BIOCHEMISTRY
主讲：生物与制药工程学院 申 宁 实用文档
第一章 绪 论
生命与生物化学
实用文档
一 、生命的定义
具有复制的能力 具有催化的能力 具有突变的能力
实用文档
地球充满着生物，从最简单的病毒到菌 藻树草，从鱼虫鸟兽到最复杂的人类， 千姿百态。不同的生物，其形态、生理 特征和对环境的适应能力各不相同，都 经历着生长、发育、衰老、死亡的变化， 都具有繁殖后代的能力。
真核细胞中含有被核膜包着的核
实用文档
真核细胞的结构
实用文档
植物细胞的结构
实用文档
原核生物：地球上数量最多、分 布最广。代谢系多样性能适应各种 环境。 真核生物：一般为原核细胞的上千 倍～上万倍，有核，其构造与机能 均比原核生物复杂。

生物化学课程教学教案（课堂教学学时：80）第一章绪论（2学时）本章重要地位：通过本章讲授使学生了解该门课的概貌、学习方法，激发学生学习兴趣。

教学要点：重点介绍生物化学的内涵、研究任务及其地位，通过生物化学发展史的讲授激发学生的学习兴趣；同时介绍学习本课程的方法和基本要求。

教学内容：一、生物化学发展简历二、生物化学的基本内涵1、生命活动的物质基础2、生物化学反应的基本规律三、生物化学在专业学习中的地位与作用四、如何学好生物化学五、学习本课程的基本要求第二章蛋白质化学（16学时）本章重要地位：蛋白质是一类最重要的生物大分子，是生命信息的体现者，在生物体内具有特殊的地位。

在蛋白质组水平上揭示生命现象的本质及活动规律将成为生命科学研究的重点和前沿。

教学要点：重点讲授氨基酸的结构和性质，蛋白质的结构、性质、功能以及结构与功能的关系，蛋白质一级结构的测定，使学生掌握有关氨基酸、蛋白质的分离纯化的基本原理与方法。

教学内容：第一节氨基酸的结构与分类一、氨基酸的结构二、基本氨基酸的分类（要求学生熟记）三、不常见蛋白质氨基酸及非蛋白质氨基酸第二节氨基酸的性质一、氨基酸的构型、旋光性和光吸收二、氨基酸的两性解离及等电点三、氨基酸的化学反应（注意说明反应特点）第三节氨基酸混合物的分离（重点）一、层析技术纸层析、薄层层析、离子交换层析、高效液相层析二、电泳技术纸电泳第四节蛋白质概论一、蛋白质的定义二、蛋白质的生物学重要性三、蛋白质的元素组成四、蛋白质的分类五、蛋白质的分子结构层次第五节蛋白质的一级结构一、肽1. 肽的结构和命名2. 肽键的结构特点3. 肽的理化性质4. 天然存在的活性肽二、蛋白质一级结构的测定（重点）1. 蛋白质一级结构的概念2. 蛋白质一级结构测定的意义3. 一级结构测定的原则和基本流程4. 蛋白质的一级结构测定1）多肽链的拆分2）N-末端和C-末端氨基酸残基的确定（3）多肽链部分裂解成较小的片段（4）测定各短肽段的氨基酸序列（5）重建完整多肽链的一级结构-获得多肽链的完整序列（6 ）确定半胱氨酸残基间形成的二硫键的位置（7）酰胺基位置的确定。

第一节、生物化学发展简史
点滴积累
1. 生物化学概念 研究生物体的化学组成、分子结 构以及生命活动过程中化学变化的基础生命科学。 2. 叙述生化阶段 为生物化学发展的初期阶段。该阶 段主要探究、鉴定生物体化学组成。 3. 动态生化阶段 主要研究糖、脂类、蛋白质和核 酸的新陈代谢及代谢过程中的能量转换和代谢调控。 4. 分子生物学阶段 主要探究各种生物大分子的结 构与其功能之间的关系。研究和阐明生长、分化、遗传、 变异、衰老和死亡等基本生命活动的规律。
分子生物学 通常将生物大分子的结构、 功能及其代谢调控等的研究，称为分子生物学。
从广义的角度可将分子生物学视为生物化 学的重要组成部分。
第一章
绪
论
●生物化学是医学和医学类专业必修的专业基 础课程。
●生物化学则为医学各个学科从分子水平探讨 正常或疾病状态时人体的结构与功能、疾病的 预防、诊断与治疗提供理论依据和技术。
第三节 生物化学与药学的关系
由生物化学、分子生物学、微生物学相结合而快速发展起
来的现代生物技术已有可能生产人体内几乎所有痕量、稀有 的多肽和蛋白质， 这些技术包括基因工程、酶工程、细胞工 程和发酵工程。生物技术制药从1982年重组人胰岛素上市至 今新批准用于治疗的生物技术药物已超百种，我国亦有包括 胰岛素、白细胞介素、干扰素、促红细胞生成素、粒细胞集 落刺激因子、胸苷激酶基因工程细胞制剂，乙肝疫苗共20多 种生物技术药物批准上市。 因此生物化学基本理论、方法和技术是药学专业学生 必备的理论知识和实践技能。
第三节 生物化学与药学的关系
微生物发酵是制药工业生产微生物药品的重要手段。其
理论基础是微生物学和生物化学。
利用酶转化法，尤其是应用固定化酶生物反应器改进制 药工艺，已在有机酸、氨基酸、核苷酸、抗生素、维生素和 甾体激素等领域取得显著成效。 如利用青霉素酰化酶转化法生产半合成青霉素和头孢霉 素；利用β-酪氨酸酶制造多巴。另外在GSH、FDP、L-卡泥 汀、L-麻黄碱中间体等产品的生产也已获得成功。

绪论
第一章Leabharlann 论二、生化反应过程的特点将生物技术的实验成果经工艺及工程开发，成为可供工 业生产的工艺过程统称为生物反应过程。
生物反应过程的实质就是利用生物催化剂从事生物技术 产品的生产过程。当过程采用游离的整体微生物活细胞为生 物催化剂时，一般称此为发酵过程（特定情况下也有称微生 物培养过程、微生物转化过程等）而当生物催化剂为游离或 固定化酶时，此过程则称为酶反应过程。另处，还有动、植 物细胞（组织）培养过程。至于从天然生物物质中提取有效 成分也常归属于生物反应过程的范围。通常的生物反应过程 由四个部分组成。
（2）生产反应过程是以生命体的自动调节方式进行的， 多个反应容器像一个反应一样，可在单一设备中进行。
（3）能容易进行复杂的高分子化合物的生产，如酶、光 学性体等。
绪论
（4）能够高度选择性地进行复杂化合物在特定部位的反 应，如氧化、还原、官能团的导入等。
（5）生产产品的生物体本身也是产物，富含维生素、蛋 白质、酶等；除特殊情况外，培养液一般不会对人和动物造 成危害。
绪论
3.生物反应容器及反应条件的选择 由于使用的生物类型不同，其代谢规律不一样，因而 有厌氧发酵和好氧发酵两种方式。厌氧发酵亦称静置发酵， 如酒精、啤酒、丙酮、丁醇及乳酸等，发酵过程不需供氧， 设备和工艺都较好氧发酵简单。好氧过程中需要消耗大量 的氧气，因此需要通入无菌空气。以供代谢需要，如氨基 酸、抗生素、赤霉素等的生产都属此类。不管是好氧发酵 还是厌氧发酵，均应根据菌种的的特点、代谢规律和产品 的特点，选择合适的发酵条件。
绪论
不管是微生物培养，还是动植物细胞培养、污水的生化 处理以及从天然物质中应用生物技术提取有效成分均为生物 反应过程。如果过程使用的生物催化剂是酶，通常叫酶反应 过程。如果是生物细胞，则叫做发酵过程。生物反应过程的 特点简述如下：

过滤设备
生物工程发展史

天然细胞
3、现代生物工程


基因工程 蛋白质工程 代谢工程 细胞工程

工程细胞


分离工程

酶
生化反应器

分离工程

代谢工程 细胞工程 发酵工程

酶工程 生物活性物质
（1）基因工程：
1973,Cohen等 DNA体外重组以及E. coli转化
转基因工程菌株的培养、 质粒稳定性，环境 安全性 基因工程药物的提取：蛋白纯化，复性 低压层析系统（轴相分离） HPLC （径向分离） 膜分离技术
生化工程定义

生化工程：运用化学工程的原理与方法， 将生物技术的实验室成果进行工业开发， 使之成为生物反应过程的一门学科。
生化工程是为生物技术服务的化学工程。
（3）连续发酵
二十世纪40年 代末提出概 念 1950，Monod; Novick and Szilark各自 独立提出恒 化器概念
生化反应器
生化工程
第一章 绪论





生化工程的概念 学科的诞生 学科的发展 和生物工程其他学科的关系 研究内容 教学计划和授课内容 学习方法，参考书和网站
生物工程发展史

1、原始阶段
传统发酵技术： 酒、酱制品、 腐乳、食醋、 干酪等
生物工程发展史
2、近代 （1）纯培养发酵 列文虎克 ，巴斯德 ，赫克 面包酵母发酵生产 补料液体通风发酵 丙酮丁醇发酵 培养基灭菌技术
Diagrams
of various important enzyme reactor types.
（4）代谢工程

1953及 1975年， Sanger分别研究出蛋白质序列和 核酸序列的测定方法 1961年，Jacob & Monod 提出了操纵子学说
1965年， Holly 排出酵母tRNAAla 的一级结构 1966年，Nirenberg & Khorana 破译了遗传密码 1970 年， Temin和 Baltimore 几乎同时发现逆向转录酶，证 实了 Temin 1964 年提出的“前病毒假说”，阐明在劳氏肉 瘤病毒（RSV）感染以后，首先产生含RNA病毒基因组全部 遗传信息的 DNA 前病毒，而子代病毒的 RNA 则是以前病毒 的DNA为模板进行合成。 1972 年～1973年， Berg 等成功地进行了 DNA 体外重组； Cohen创建了分子克隆技术，在体外构建成具有生物学功能 的细菌质粒，开创了基因工程新纪元。在此同时，Boyer等 在 E.coli 中成功表达了人工合成的生长激素释放抑制因子基 因
后发现维生素
1926年，美国化学家J. B. Sumner首次得到脲酶结晶 1912-1933，生物氧化得到了卓有成效的研究
30 年代，陆续得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳 蛋白酶，从而进一步证明酶是蛋白质
30年代，英国生化学家A.Krebs提出尿素循环和三羧 酸循环 40年代，能量代谢的提出为生物能学的发展奠定了 基础 此外，糖酵解途径、光合碳代谢途径得到证明，发 现了维生素和激素、血红素、叶绿素等
第一代转基因食品，是以增加农作物抗性和耐贮 性的转基因植物源食品。
这一代的转基因食品研究起始于20世纪70年代末80年代 初，是以转入抗除草剂基因、抗虫基因增加农作物的抗逆性 以及延迟成熟基因等为主要特点。
转基因抗虫水稻
转黄瓜抗青枯病基因的甜椒

脂肪酸、甘油和胆碱
•它们是脂肪和类脂质的组 成成分。类脂质中磷脂是 组建生物膜双层脂质的基 本物质。
2.物质代谢及调控
生代谢物是体生的物基体与本外特界征的新物陈质交代换谢过。程，
是活细胞进行的复杂的系列酶促反应过 程。
第一阶段：消化吸收
第二阶段：中间代谢过程
合成代谢、分解代谢、
第三阶段：排泄阶物段质互变、代谢调控和
SOD
对后续课程的作用
病理学 本课程为炎症、肿瘤、肝性脑病、酸碱 平衡学习提供分子基础。
药理学
酶类、溶栓类、肿瘤化疗类、抗病毒类、部 分降压类、糖尿病治疗类、降脂类药物的学 习均需生物化学知识。
专业课
内、外、妇、儿等专业课程发病机理、诊断 、治疗的学习必需有生物化学知识。
❖ 对象：一切生物有机体。 ❖ 医学生物化学以人体为研究对象，利用微生物
及动物实验研究获得大量有关生物分子的知识， 也可通过临床医疗实践积累人体生物化学的资 料。 ❖ 应用：其理论和技术广泛应用于临床实践和研 究。又与其他医学基础课程联系广泛。
二、生物化学的研究内容
生化的研究范围涉及整个生物界， 其内容以介绍生物界普遍存在的化 学物质和共同遵循的基本代谢规律 为主，适当结合专业实际。 课程内容主要由四部分组成：
20种氨基酸
2种单糖
•氨基酸是组成所有蛋白质分 子的单体，也参与许多其他结 构物质和活性物质的组成。
D-葡萄糖是植物光合作用的主要 产物，也是多糖化合物的主要单 体分子。D-核糖是核苷酸的组成 成分。
5种芳香族碱基
2种嘌呤（腺嘌呤和鸟嘌呤）和 3种嘧啶（胞嘧啶、尿嘧啶、胸 腺嘧啶）分别参加核苷酸的组 成。核苷酸是DNA和RNA分子 的前体，也是核苷酸类辅酶和 高能磷酸化合物ATP等三磷酸核 苷酸的前体。

生物化学与分子生物学教案2005级本科王顺讲师教材：生物化学（第六版）周爱儒主编人民卫生出版社2006.8―――2006.12教案首页教案首页教案首页教案首页教案首页教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第三章2-3节授课对象2005级本科授课时间2006.9.13 授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握：底物浓度、酶浓度对酶促反应速度的影响。

了解：酶促反应的特点和机制.教学重点与难点重点:酶促反应的特点。

双倒数方程图象。

难点:米氏方程的推导过程。

教学方法讲授式＋启发式+举例。

板书推导米式方程，强化学生的理解和记忆。

教具黑板＋多媒体教学板书提纲教案首页教案首页教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第四章2-3节授课对象2005级本科授课时间2006.9.25 授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握：机体不同生理条件下，糖的分解代谢途径、代谢调节及生理意义。

教学重点与难点重点：熟练掌握糖酵解、糖的有氧氧化反应途径及特点，反应限速步骤及关键酶。

糖酵解、三羧酸循环的生理意义。

.巴斯德效应难点：2,6-双磷酸果糖对糖酵解反应途径的调节。

磷酸烯醇式丙酮酸是三羧酸循环中间物质彻底氧化的支点。

教学方法讲授式＋对比启发式。

为了加深同学们对反应过程的认识，板书糖代谢反应过程。

最后总结归纳，对比糖酵解和糖的有氧氧化，并通过举例消化理解。

教具黑板＋多媒体教学板书提纲三羧酸循环的要点经过一次三羧酸循环，–消耗一分子乙酰CoA，–经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。

–生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP。

–关键酶有：柠檬酸合酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢酶教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第四章 4-5节授课对象2005级本科授课时间2006.9.27授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握：磷酸戊糖途径的反应部位、关键酶和意义。

糖原合成与分解的关键酶。

***医学院《生物化学检验》课程教案***医学院《生物化学检验》课程教案***医学院《生物化学检验》课程教案教研室生化检验课程生物化学检验专业（层次）医学检验(专科)教材生物化学检验章节实验四、方法学评价试验（3）——回收试验学时 3教学要求教学目的和要求1、掌握回收试验的原理及操作方法。

2、掌握GOD-POD 法测Glu的原理。

教学内容方法学评价试验（3）——回收试验教学重点难点重点：掌握GOD-POD 法测Glu，难点：回收试验的原理与操作；教学媒体学生动手操作为主，课堂演示为辅教学过程复习旧课重复性试验讲授新课一、原理回收是指候选方法准确测定加入常规分析标本的纯分析物的能力，用回收率表示。

将被测物标准液加入病人标本中，成为分析标本；原病人标本中加入等量的无被测物的溶剂作基础标本；然后用候选方法测定并得到各自浓度。

回收浓度=分析标本测得浓度－基础标本测得浓度。

加入浓度=()()()标准液浓度标准液量病人样品量标准液量⨯+mlmlml回收率（%）=100⨯加入浓度回收浓度二、操作（一）样品的处理（已制备）1、基础血清管= 原血清0.9ml+蒸馏水0.1ml2、回收管= 原血清0.9ml+相应的Glu标准液回1 = 原血清0.9ml+ 11.1mmol/L的Glu标准液0.1ml回2 = 原血清0.9ml+33.3mmol/L的Glu标准液0.1ml回3 = 原血清0.9ml+111mmol/L的Glu标准液0.1ml（二）操作与计算三、结果及其讨论课堂提问何谓回收试验？其目的是什么？课堂小节回收试验的原理；GOD-POD 法测Glu布置作业简述回收试验的原理及注意事项。

参考书目钱士匀主编．临床生物化学和生物化学检验实验指导．第2版，北京：人民卫生出版社，2003教研室生化检验课程生物化学检验专业（层次）医学检验(专科)教材生物化学检验章节实验五方法学评价试验（4）——干扰试验学时 3教学要求教学目的和要求1、掌握干扰试验的原理及操作方法。

《生物化学》（张洪渊）讲义-川大第一章绪论（1-2节）一. 如何学好生化课1.生物化学的特点.内容分布：生物化学这门课，从教材上看，通常都分为上下两集，上集谈的是生物分子的结构、性质、功能，很少涉及它们的变化，这些生物分子包括糖、脂、蛋白质、核酸、酶、激素、维生素以及抗生素等，叫做静态生化，以DNA结构为例。

而下集则讲的是这些生物分子的来龙去脉，即合成与分解，叫动态生化，以DNA的复制为例。

.特点：概念性描述性的内容居多，很少有推导性或计算性的内容，因此，它不同于理科而更近似于文科，记忆的东西多，女生常常比男生学得好，巧妙记忆成为学好生化的一个重要方法，学完生化课后，你们应该有一种意外的惊喜，阿，我的脑子咋变得这样好使呢？ 2.师生合作.老师备课：由于生物化学是我院最重要的课程（课时多以及研考跑不掉），所以我得竭尽全力准备，既要完成大纲规定的内容又不能照本宣科，注意理论和实践、经典与前沿的融合，使生化课变得兴趣盎然而不是枯燥无味，要做到这些，备课是相当辛苦的，且听我来表一表，我在四川大学上了320节生化课（200节理论，120节实验），上课笔记成了现在的讲课笔记的一部分，后来临时抱佛脚，又到南大进修了200学时的生化理论课（生化专业用）以及120学时的理论课（非生化专业用），讲课教师叫杨荣武，是个教书天才（合作文章（在我几十篇文章中，这是最得意的一篇）、同学的师弟、上海生化所），听课笔记真是一摞一摞，从中精炼出我们现在的6-70学时理论课（难呐），还要增补一些名人趣闻、科学前沿之类的味精，总的算来，我给你们讲一节课，自己要听7节课，再准备三小时，代价不菲，所以我常挂在嘴边的一句话就是，你们一定要学好这门课，学不好很对不起人，在你最对不起的人里面，我应该列在前三名。

.学生学习：看小说似的预习几遍，尤其上课要用心听讲（省时省力），当场或课后整理笔记（重要性），择重记忆（注意方法），几个小窍门：早上多吃糖（原因，脑血糖），站立听课（肾上腺，恐怖电影，我讲课）。

基因组大小(Mb)
0.58 1.83 4.20 4.60 13.50 12.50 466 165 97 2700 3000
基因数
470 1743 4100 4288 6034 4929 30000 13601 18424 30000 25000
染色体数*
无 无 无 无 16 16 21 4 6 20 23
-螺旋
中心法则
复
转录
制
逆转录
翻译
遗 传 密 码 表
蛋白质的生物合成途径
重组DNA技术（DNA克隆）
以质粒为载体的DNA克隆过程
基因工程产品
DNA 重 组 (DNA recombination) 是 指 不 同 DNA分子断裂和连接而产生DNA片段的交换 并重新组合形成新DNA分子的过程。
脂的结构
O O C H 2O -C -R 1 R 2C -O -C H O
C H 2O -P -O X OH
磷脂
胆固醇
磷 脂 双 分 子 层 的 形 成
核酸的结构
5′端
NH2
3’-5’磷酸二酯键
N O H O P O CH 2 O N O OH
OH OH
核苷酸
3′端
C A G
核酸
酵母发酵过程中存在“可溶性催化剂”——酶
一、叙述生物化学阶段
时间：18世纪中叶至19世纪末 研究内容：生物体的化学组成
CHRH3
COOC +NH3
H
L-氨甘丙基氨氨酸酸酸的通式
氨基酸通过肽键形成肽（蛋白质）
血红蛋白
糖的结构
淀粉——是植物中养分的储存形式
淀粉 颗粒
糖原——是动物体内葡萄糖的储存形式