氨基酸代谢ppt

精氨酸代琥珀酸 裂解酶
CH NH2
COOH
精氨酸代琥珀酸
NH2 C NH NH (CH2)3 CH NH2 COOH
精氨酸
COOH
CH
+
CH
HOOC
延胡索酸
5、尿素的生成
反应在胞液中进行。
精氨酸
＋H2O
尿素
鸟氨酸
6、尿素合成小结
（1）合成主要在肝细胞的线粒体和胞液中进行； （2）合成一分子尿素需消耗3分子ATP中的4个高能磷酸键； （3）精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶； （4）尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬 氨酸。
L-谷氨酸脱氢酶
CH2 + NH3
C=O
NAD(P)H+H+ NAD(P)
CH2 CH2 L-谷氨酸 CHNH2
COOH 谷氨酸 + 丙酮酸
谷氨酸 + 草酰乙酸
谷丙转氨酶 谷草转氨酶
COOH -酮戊二酸 + 丙氨酸 -酮戊二酸 + 天冬氨酸
（二）经糖异生合成葡萄糖
在动物体内， -酮酸可以转变成糖。
（三）肾脏来源的氨
肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
机体内代谢产生的氨以及消化道中吸收来的氨进入血液，形 成血氨。氨具有毒性，脑组织对氨的作用尤为敏感。过多的氨必 须及时清除，才能保证机体的健康。
二、体内氨的去路
（一）在肝内合成尿素，这是最主要的去路； （二）合成尿酸排出体外； （三）合成谷氨酰胺。
氨的代谢
一 体内氨的来源 二 体内氨的去路
• 氨是机体正常代谢产物，但具有毒性。 • 正常人血氨浓度一般不超过 59 μmol/L。 • 体内的氨主要在肝内合成尿素而解毒。

•嘌呤碱合成的元素来源
CO2
Gly
Asp
甲酰基 （一碳单位）
甲酰基
（一碳单位）
Gln （酰胺基）
IMP 生成
反应过 程
PP-1-R-5-P
（磷酸核糖焦磷酸）
AMP ATP
R-5-P
PRPP合成酶 （5-磷酸核糖）
谷氨酰胺
酰胺转移酶 谷氨酸
H2N-1-R-5´-P
（5´-磷酸核糖胺）
在Gln 、Gly 、一碳单位、 CO2及Asp的逐步参与下
嘌呤、嘧啶、肌酸 等含氮 化合物
二、 氨基酸的脱氨基作用
定义
指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。
（一）转氨基作用(transamination)
H2N-1-R-5´-P
谷氨酸→谷氨酰胺（谷氨酰胺合成酶）
耗能：3 个ATP，4 个高能磷酸键。
1. 定义 先合成嘧啶环，再与在PRPP相连，首先合成UMP
谷氨酸→ -酮戊二酸（转氨酶） 谷氨酸经代谢可以生成的物质
二、 氨基酸的脱氨基作用
转氨酶 在 反应可逆，平衡常数接近1
五、谷氨酸的脱羧基作用
(transaminase)
的作用下，某
一
氨
基
二、 氨基酸的脱氨基作用
酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸 氨基转移作用，是体内常见的反应，通常以α-酮戊二酸为氨基的接受体，形成新的氨基酸，所以是体内非必需氨基酸的来源
腺苷酸代琥
氨 基 酸
α-酮戊 二酸
珀酸合成酶
天冬氨酸
转
氨 酶
转
氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸 苹果酸

>
负平衡（饥饿、消耗性疾病） <
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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三、蛋白质的生理需要量
最低需要量：30～50g / 天
营养学会推荐：80g / 天
四、蛋白质的营养价值
必需氨基酸（essential amino acid）
概念
种类
营养价值的标准
蛋白质互补
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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（一）转氨基作用（transamination）
概念、基本过程
在转氨酶的催化下，某一氨基酸的氨基转移 到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基 酸；原来的氨基酸则转变为α-酮酸
反应可逆，平衡常数接近1
大多数氨基酸都可以参与转氨基（赖氨酸、 脯氨酸、羟脯氨酸例外）
第七章 氨基酸代谢
（Amino Acid ism）
Biochemistry Department
《生物化学》 Department of Basic Medical Sciences
多媒体课件试用版
Hangzhou Normal University
Guyisheng
2 第一节 蛋白质的营养作用
主动吸收：消耗ATP
（一）氨基酸吸收载体
载体蛋白（carrier protein）
中性氨基酸载体（为主）
碱性氨基酸载体
酸性氨基酸载体
亚氨基酸和甘氨酸载体
β氨基酸载体
与氨基酸、Na+组成三联体
图示
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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（二）r-谷氨酰基循环（ r- glutamyl cycle）

在微生物中，L-谷氨酸通过谷氨酰胺合成酶催化合成 L-谷氨酰胺。
二、转氨基作用
（一）天冬氨酸的生物合成
葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸，丙酮酸经CO2的固定和氧化脱 羧进入三羧酸循环，生成草酰乙酸，草酰乙酸接受由谷氨酸转来 的氨基形成L-天冬氨酸。
（二）天冬酰胺的生物合成
天冬氨酸的β-羧基上转移一个谷氨酰胺的酰胺 基而生成天冬酰胺。
三、氨基酸间的相互转化
除了通过氨基化作用和转氨基作用生成其他氨基酸外，生物体还可以在 由α-酮酸还原氨基酸生成的氨基酸的基础上，通过碳链上的变化直接合成另 外一些氨基酸。
由于氨基酸在代谢过程中的相互转化，使
生物体内时，可以通过转 化来重新达到平衡。
一、α-酮戊二酸衍生类型：谷氨酸族
TCA循环 -酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺 脯氨酸 精氨酸
α-酮戊二酸衍生型可合成谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精 氨酸等非必需氨基酸。
二、草酰乙酸衍生类型：天冬氨酸族
TCA循环
草酰乙酸 天冬氨酸
天冬酰胺 甲硫氨酸 苏氨酸 赖氨酸
异亮氨酸
天冬氨酸族 草酰乙酸衍生型可合成L-天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、 苏氨酸、赖氨酸、异亮氨酸。
三、丙酮酸衍生类型：丙酮酸族
糖酵解
丙酮酸
丙氨酸 缬氨酸
亮氨酸
丙酮酸族 以丙酮酸为起始物可合成L-丙氨酸、L-缬氨酸、L-亮氨酸。
四、甘油酸-3-磷酸衍生类型：丝氨酸族
糖酵解
甘油酸-3-磷酸
丝氨酸
甘氨酸
半胱氨酸
丝氨酸族 由甘油酸-3-磷酸为起始物，可合成丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸。
五、赤藓糖-4-磷酸和烯醇丙酮酸磷酸衍生类型：芳香族
氨基酸生物 合成的类型

O OH
NH2 -C-O-P=O + 2ADP + Pi OH
氨基甲酰磷酸
2）瓜氨酸旳合成
NH2 CO～ P
O
NH2 C=O
NH2
NH
（CH2）3 OCT（CH2）3
+ CHNH2
CH-NH2
COOH
COOH
+ H3PO4
氨基甲酰磷酸 鸟氨酸
瓜氨酸
OCT：鸟氨酸氨基甲酰转移酶（线粒体）
3）精氨酸旳合成
精氨酸
尿素
鸟氨酸
线粒体
尿素生成总反应式 2NH3 + CO2 + 3ATP + 2H2O CO（NH2）2 + 2ADP + AMP + 2Pi + PPi
尿素循环和TCA旳联络（Krebs 双循环）
尿素合成小结
1.原料:2NH3（Asp NH3）、CO2 2.产物:1尿素
3.部位:肝 5.排泄:肾
排氨生物：以NH3形式随水直接排 出体外。(原生动物、线虫和鱼类— —水生动物) 以尿酸排出：将NH3转变为溶解度 较小旳尿酸排出。经过消耗大量能 量而保存体内水分。（陆生爬虫及 鸟类） 以尿素排出：经尿素循环（肝脏） 将NH3转变为尿素而排出。（哺乳 动物） 重新利用合成AA 合成酰胺（高等植物中） 嘧啶环旳合成（核酸代谢）
FPH2+O2
FP+H2O2
• AA氧化酶旳种类
L-AA氧化酶：催化L-AA氧化脱氨，体内分布不广泛，
最适pH10左右，以FAD或FMN为辅基。
D-AA氧化酶：体内分布广泛，以FAD为辅基。但体
内D-AA不多。
L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛（动、植、微

任一供能物质的代谢占优势，都能抑制和节约其他物 02 质的降解。
糖、脂类、蛋白质在能量代谢上的联系
例如
脂肪分解增强
糖分解被抑制
ATP 增多 ATP/ADP 比值增高
6-磷酸果糖激酶-1被抑制 （糖分解代谢限速酶之一）
糖、脂类、蛋白质在能量代谢上的联系
例如
乙酰CoA生成增多→反馈 抑制丙酮酸脱氢酶、激活丙酮 酸羧化酶→抑制糖氧化分解， 实现糖异生。
例如
丙氨酸 脱氨基 丙酮酸
糖异生 葡萄糖
二、糖代谢与蛋白质代谢间的相互联系 2. 糖代谢的中间产物可氨基化生成某些非必需氨基酸
丙氨酸
天冬氨酸
糖
丙酮酸
草酰乙酸
乙酰CoA
α-酮戊二酸 谷氨酸
柠檬酸
二、糖代谢与蛋白质代谢间的相互联系
3、核酸与糖、蛋白质代谢的相互联系
01 氨基酸是体内合成核酸的重要原料。
甘氨酸
天冬氨酸
谷氨酰胺糖由磷酸戊糖途径提供。
合成嘧啶
三、脂类代谢与蛋白质代谢间的相互联系 1. 蛋白质可以转变为脂肪
氨基酸 乙酰CoA 脂肪
三、脂类代谢与蛋白质代谢间的相互联系 2. 氨基酸可作为合成磷脂的原料
丝氨酸
磷脂酰丝氨酸
乙醇胺
脑磷脂
胆碱
卵磷脂
三、脂类代谢与蛋白质代谢间的相互联系
糖、脂类、蛋白质在能量代谢上的联系
一般情况下，供能以糖、脂为主，并尽量节约蛋白质的消耗。 机体摄取的食物中，一般以糖类为最多，占总热量的50%-70%； 脂肪摄入量在10%-40%内变动，是机体储能的主要形式； 而蛋白质是机体内细胞最重要的组成成分，通常无多余储存。
糖、脂类、蛋白质在能量代谢上的联系

尿素
NH 2 (CH 2)3 HC NH2 COOH
鸟氨酸
NH 2 CO NH (CH 2)3 HC NH 2 COOH
瓜氨酸
NH 2 C NH NH (CH 2)3 HC NH2 COOH
精氨酸
肝中鸟氨酸循环合成尿素的详细步骤
1、 NH3、CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸 ➢ 反应在线粒体中进行，消耗两个高能磷酸键
尿 素 生 成 的 过 程 由 Hans Krebs 和 Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环，又称尿素 循环(urea cycle)。
部位：肝细胞的线粒体和胞液
尿素的合成-鸟氨酸循环
胞液
尿素
线粒体
鸟氨酸
+NH3 + CO2
精氨酸酶
-H2O 瓜氨酸
+H2O
-H2O +NH3
精氨酸
NH 2 CO NH 2
蛋白质的营养价值
——取决于其含必需氨基酸种类及含量的多少 必需氨基酸：机体不能合成、必需从食物中摄取 甲 硫、色、赖、缬、异亮、亮、苯丙、苏氨酸
非必需氨基酸：体内可合成的氨基酸
半必需氨基酸：合成量不能满足需要 组氨酸和精氨酸
蛋白质生理价值= 100×氮的保留量/氮的吸收量
被消化吸收的食物或饲料蛋白质经代谢转化 为组织蛋白的利用率。
嘌呤核苷酸循环
肌肉中的脱氨基反应
氨基酸→谷氨酸→天冬氨酸→腺苷酸代琥珀酸 →腺嘌呤核苷酸（AMP） → NH3
氨基酸的脱羧基作用
脱羧基作用(decarboxylation)
R
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2 + CO2

氨基酸代谢图表
2. 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如氨基肽 酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等。
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
二肽酶
氨基酸 +
蛋白水解酶作用示意图
氨基酸
目录
目录
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
CHNH2 CH2 CH2 C NH
糖
糖
尿素循环
异 生 NH3
丙酮酸
谷氨酸
丙氨酸
α-酮戊二酸
丙 氨 酸
丙氨酸-葡萄糖循环
目目录录
鸟
线粒体
胞液
氨
酸
循
环
目录
一碳单位与氨基酸代谢
目录
一碳单位的相互转变
目录
2. 甲硫氨酸循环(methionine cycle)
目录
肌酸的合 成
+
目录
目录
3.儿茶酚胺(catecholamine) 的合成
目录
2. 转氨基作用机制
• 转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛。
氨基酸
磷酸吡哆 醛转氨酶
谷氨酸
α-酮酸
磷酸吡哆胺
α-酮戊二酸
R1
R2
转 氨 酶 R1
R2
CN H2 H+ CO
CO+ CN H2 H
COOH COOH
COOC HOOH
目录
H2O
H2O
目录
② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
此种方式主要在肌肉组织进行
泛素化过程
目录
Ub：泛素
E1：泛素激活酶

34
Байду номын сангаас
27
尿素
氨基酸与其它衍生物质
• 丝氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸、色氨酸和组氨酸的分解 会产生一碳单位：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和 亚氨甲基。
• 一碳单位常参与一些重要物质如嘌呤、嘧啶、肌酸、 胆碱等的合成，在氨基酸和核苷酸代谢方面起重要的 连接作用。
• 氨基酸还可以通过脱羧作用产生具有重要生理作用的 胺类：γ-氨基丁酸、组胺等。
• 血液中的氨基酸浓度取决于蛋白质的分解和各组织 利用之间的平衡。人体每天更新总蛋白的1-2%，主 要是肌肉蛋白质。 • 氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行，可以将脱掉 的NH3生成尿素以排泄。 • 组织蛋白质分解生成的游离氨基酸中约85%可被重 新利用合成蛋白质，过多的氨基酸可被转变为糖和 脂肪贮存。
9
氨基酸的分解代谢示意图
脱氨基作用
• 氨基酸分解代谢的 基本反应是脱氨基 作用。 • 四种脱氨基酸作用 ：
① ② ③ ④ 转氨作用 氧化脱氨基 联合脱氨基 非氧化脱氨基
10
转氨反应
• 转氨反应：把一个氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸 的α-酮基的位置上。
谷氨酸
α-酮酸
α-氨基酸 α-酮戊二酸
• 原来的氨基酸变成α-酮酸，原来的α-酮酸变成相应的 氨基酸。反应可逆，由转氨酶催化，谷氨酸是转氨反 应中最主要的氨基供体。
尿黑酸 氧化酶
• Tyr还可转变成多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素， 也可合成黑色素。若Tyr酶缺乏会导致白化病。大脑 生成多巴胺的功能退化会导致帕金森氏症。
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氨基酸合成的抑制剂可以作为除草剂
• 与动物不同，植物可以合成全部20种氨基酸，所以， 能够特异地抑制植物中这些‘动物必需氨基酸’合成 途径中的酶类的抑制剂可当作除草剂使用。