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中职生物化学课件第5-6章

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生物化学第6章 生物膜

生物化学第6章 生物膜

15
（一）

+和K+的运输 Na
1、钠钾泵（Na+K+ pump）：即 Na+-K+ -ATP酶； 通过水解ATP提供 的能量主动向外运 输Na+，而向内运 输K+ ；由钠钾泵维 持的离子梯度差具 有重要的生理意义。
16
2、作用机制——构象变构假说：



当膜内有Na+存在时，ATP末端的磷酸基团与 ATP酶的α亚基上的天冬氨酸残基结合，磷酸 化引起ATP酶构象变化，酶被激活，把Na+泵 到膜外，随后，膜外的K+ 又引起ATP酶脱磷酸 基，酶恢复到原来的构象，同时把K+ 运入膜 内，由于酶不断的工作，使Na+不断地泵出、 K+泵入膜。（图） 每水解1分子ATP，向膜外泵出3个Na+， 向膜 内泵入2个K+ 。 乌本苷是钠钾泵的专一性抑制剂。
10
三、生物膜分子结构的模型来自迄今为止，有关生物膜分子结构的模型已有数十 种，其中，“流体镶嵌”模型仍然得到比较广泛 的支持。 “流体镶嵌”模型 1972年，美国Singer和Nicolson 提出。
认为：膜是由球形蛋白与磷脂按照二维排列方式构成 的流体镶嵌式，流动的脂类双分子层构成了膜的连续 体，而蛋白质象孤岛一样无规则地漂流在磷脂类的海 洋当中。（图）

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2、主动运输（active transport）：物质逆浓度梯度



或电化学梯度的运输过程；依赖蛋白质载体；这一 过程的进行需要供给能量。 电化学梯度：如果运输物质带有电荷，则物质跨膜 运输时需要逆两个梯度，一是浓度梯度，二是电荷 梯度，这两者的总和称为~。 特点： 专一性； 运输速度可以达到“饱和”状态； 方向性； 选择性抑制； 需要能量（主要以ATP形式提供）； 需要载体蛋白参与。

生物化学课件第六章 酶(化学)

生物化学课件第六章 酶(化学)

相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
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（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？

《生物化学第五章》PPT课件

《生物化学第五章》PPT课件
➢ 无磷酸基团，整体为非极性。极性糖基为半乳糖、葡萄糖 等，其糖基在细胞表面，参与细胞识别。
β-D-半乳糖 极性头基因
β-糖苷键
神经酰胺
半乳糖脑苷脂
存在于脑神经组织中
5.4.3 神经节苷脂类
➢ 糖基部分含有唾液酸的鞘糖脂常称神经节苷脂，由神经 酰胺和复杂的寡糖结合而成，是一类酸性糖脂，已从脑 灰质、脾和肾等组织中分离出来。
胆固醇 + 醋酸酐 + 浓硫酸 氯仿溶液
出现蓝绿色
可用于鉴定固 醇类化合物
胆固醇 + 毛地黄糖苷
沉淀
可用于胆固醇的 定量测定
蜡
蜡是长链脂肪酸和长链一元醇或固醇形成的酯，天然蜡 是多种蜡酯的混合物。
蜡分子含一个很弱的极性头和一个非极性尾，因此完全 不溶于水，蜡的硬度由烃链的长度和饱和度决定。蜡分布 于生物体表面起保护作用。
动物中的三酰甘油饱和脂肪酸含量高， 熔点亦高，常温下成固态，俗称脂肪。
没有明确的熔点，其 熔点与脂肪酸组成及 低相对分子质量的脂 肪酸数目有关。
植物中的三酰甘油不饱和脂肪酸含量 高，熔点亦低，常温下成液态，俗称 油。因此三酰甘油又通称为油脂。
（二）化学性质
（1）水解与皂化
➢ 在酸、碱或脂肪酶作用下，三酰甘油能逐步水解成二酰甘 油、单酰甘油，最后彻底水解成脂肪酸和甘油。
甘油磷脂 磷脂
鞘磷脂 鞘糖脂
第一大类膜脂 第二大类膜脂
5.3.1 甘油磷脂
甘油磷脂分子中的C1和C2两个醇羟基被脂肪酸 酯化，第三个醇羟基与磷酸成酯，或磷酸再与 其他含羟基的物质结合成酯。
O
结构通式：
O C H 2O -C -R 1
R 2C -O -C H O
常为花生四烯酸 C H 2 O - P - O X

中职生物化学课件第5章

中职生物化学课件第5章

（二）生化作用及缺乏症
1、促进胶原蛋白的合成 维生素C是胶原脯氨酸羟化酶和胶原赖氨酸羟
化酶的必需辅助因子。体内的结缔组织、骨及毛细 血管的重要构成成分离不开胶原。当维生素C缺乏 时，上述2种酶的活性下降，胶原形成障碍，基底 膜通透性增高，毛细血管脆性增加，引起皮下、粘 膜、肌肉出血，骨骼、牙齿容易折断。这些表现称 为坏血病
自测题
一、名词解释
1．维生素
2．维生素缺乏症
二、单项选择题
1．关于维生素的说法错误的是（ ）
A．是小分子有机物
B．不能提供热量
C．每天需要大量进食
D．不参与机体组成
E．大部分维生素在体内不能合成
2．夜盲症是缺乏（ ） A．维生素A B．维生素B1 C．维生素C D．维生素K E．叶酸
3．脂溶性维生素主要储存在体内的器官是（ ） A．大脑 B．肝脏 C．肾 D．骨骼肌 E．心肌
内容
维生素A
维生素D
脂溶性维生素
维生素K
维生素E
一、维生素A（抗干眼病维生素）
维生素A
A1（视黄醇）β －胡萝卜素在 小肠粘膜生成 视黄醇，称为 维生素A原。
A2（3-脱氢 视黄醇）
案例5-1
载公了元用六（ 1羊在二百肝缺）多乏来生年维治化唐生作疗代素用“案 1是A著．及例 ：雀时引5缺名缺-发，目乏1乏“医分维引”雀析症生学起目素。”家A1的患1孙真-上正顺思原此视因邈病黄就的记 人，双醛眼的干补涩充刺不足痛，，2．杆畏羊细肝光胞富流含合脂泪成溶性，视维紫傍生红素晚A质时视 物不清减，少同，时对还弱光有的皮可 考敏用 点肤于 提感干治 示性疗 ：燥降维“生雀、低素目头。”A缺。严发乏重症枯时萎稀 疏的症发状生，“当夜时盲症亦”称2此、病维持“上鸡皮盲细眼胞”完。 请问：1整 3．、和引维促发生进素“生A雀长抑目发制育”癌的变的真作正用原因是什么？

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三、生物化学与医学
近20年来，几乎每年的诺贝尔医学和生 理学奖及化学奖都授予从事生物化学和分子 生物学的科学家。这个事实本身充分说明生 物化学和分子生物学在生命科学中的重要地 位和作用。因此对于医学生来讲，学习和掌 握生物化学知识，既可以理解生命现象的本 质与人体生命过程中的分子机制，也可以为 进一步学习基础医学其它课程和临床医学奠 定扎实的生物化学基础。
分布广 含量高 种类多
蛋白质分 布特征
作为生物催化剂（酶）
代谢调节作用
蛋白质的生物 学功能
免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用
参与细胞间信息传递
氧化供能
第1节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成
主要元素：C、H、O、N 其他元素：硫、少数含磷、铁、 铜、锌、锰、钴、钼、碘
蛋白质元素组成的特点
氨基酸的分类 (表2-1）
非极性疏水性 氨基酸（8种）
极性中性 氨基酸（7种）
碱性 氨基酸（3种）
酸性 氨基酸（2种）
第2节 蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的基本结构
（一）肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另 一个 氨基酸的α-氨基之间脱水缩合而成 的化学键。
肽：氨基酸通过肽键连接而成的化合物 有：二肽、三肽、……多肽（链） 多肽链的基本构成：
（二）蛋白质分子的三级结构
定义：整条多肽链上所有原子的空间排列 位置
主要的稳定键： 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等
主要构象： 球形、椭圆形等
蛋白质分子三级结构的维持键
肌红蛋白三级结构示意图
C 端
N 端
仅由一条多肽 链构成的蛋白 质需具有三级 结构才具有生 物学活性
（三）蛋白质分子的四级结构

生物化学05.第五章 酶

生物化学05.第五章 酶
2.有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶
的抗酶物质。
三、酶促反应的机制
(一)活化分子与活化能
1.活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。 2.活化分子：从基态转变到活化态的底物分子。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 应 过 程
反
酶促反应活化能的改变
(二)诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
酶与底物相互接近 时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应， 进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱 导契合假说 。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的 某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂
变构抑制剂
(二) 共价修饰调节

《生物化学》-第五章 酶化学

《生物化学》-第五章 酶化学
亲核基团
—CH2—·O·：
H
底物中典 型的亲电 中心包括：
磷酰基
Cys-SH
—CH2—·S·：
H
脂酰基 糖基
His-咪唑基
—CH2—C=CH
HN N：
CH
（五）金属离子催化
金属离子作为酶的辅助因子起作用的方式：
1.与酶蛋白紧密结合稳定酶的天然构象，亲电催化 2.与酶结合较弱，作为激活剂存在。 3.通过价态的可逆变化，参与氧化还原反应。
其他成分的酶：
核酶（ribozyme） ：具有催化活性的天然RNA。 近年还有DNA分子具有催化活性报道。
酶的概念： 酶是生物催化剂。由活细胞产生的具有高效催化能力 和催化专一性的蛋白质、核酸或其复合体。
脲酶：专一性水解尿素。
第一个被分离提取的酶，并证明其化学本质为蛋白质。 抗体酶：是用化学反应的过渡态类似物作免疫原产生 的催化性抗体，是一种具有催化能力的蛋白质，其本 质上是免疫球蛋白。
（6）对于结合酶，辅酶、辅基往往参与酶活中心的 组成。
第二节 酶催化作用的机制
一、酶与底物的结合——中间复合物学说
该学说认为，在酶促反应中，酶（E）总是先和底 物（S）结合生成不稳定的中间复合物（ES），再 分解成产物（P），并释放出酶（E）。 ——中间复合物学说能较好的解释酶为什么能降 低反应的活化能。
实际上，底物与酶结合是一种相互作用的过程， 底物可诱导蛋白质构象改变，蛋白质必需基团也可使 底物敏感键发生变化，更好“契合” 。 3.“三点附着”模型：该模型认为底物与酶活中心的 结合有三个结合位点，只有当这三个位点都匹配的时 候，酶才会催化相应的反应。
二、酶作用高效率机制
（一）底物与酶的邻近、定向效应
1）绝对专一性

《生物化学教学》第五章 生物氧化

《生物化学教学》第五章 生物氧化
整理课件
例如，哺乳动物细胞内的泛醌中有10个 异戊二烯单位，故该泛醌又被叫做CoQ10。 至于其它细胞，则或为6个，或为8个。
整理课件
CoQ能可逆地还原为氢醌，据此而传 递质子和电子。
CoQ在线粒体内膜上未与蛋白质结合 ，又具脂溶性，故可在膜脂中自由泳动。
它不仅是呼吸链中的传递体，而且可以 在膜的内外两侧之间同时传递质子和电子 。
整理课件
NADH泛醌还原酶
简写为NADHQ还原酶, 即复合物I， 它的作用是催化NADH的氧化脱氢以及 Q的还原。所以它既是一种脱氢酶，也是 一种还原酶。 NADHQ还原酶最少含有16
个多肽亚基。它的活性部分含有辅基FMN和 铁硫蛋白。
FMN的作用是接受脱氢酶脱下来的电子和质 子，形成还原型FMNH2。还原型FMNH2可以 进一步将电子转移给Q。
２. 电子传递抑制剂
能在某一部位阻断呼吸链中电子传递的物质 即是电子传递抑制剂。
NADH → FMN→ FeS →CoQ → Cytb→ FeS→ Cytc1
I
II
→ Cytc → Cytaa3 →O2 III
例如，位点I处的鱼藤酮、安密妥； 位点II处的抗霉素A； 位点III处的氰化物、CO等．
QH2-cyt. c 还原酶 QH2 + 2 Cyt. c (Fe3+) ==== Q + 2 Cyt. c (Fe2+) + 2H+
QH2-Cyt. c还原酶由9个多肽亚基组成。活性 部分主要包括细胞色素b 和c1，以及铁硫蛋白（ 2Fe-2S）。
整理课件
线粒体呼吸链
整理课件
整理课件
整理课件
一般以NADH 呼吸链为最多，存在最为广泛 。

生物化学第六章生物氧化

生物化学第六章生物氧化

(还原剂) (氧化剂)
可写成 A2+ B3+
A3+
B2+
2019/11/23
生物化学教研室
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第三节 生成ATP的氧化体系
一、呼吸链的概念
代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所 催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。由 于此过程与细胞呼吸有关，所以将传递链称为呼吸链， 也叫电子传递呼吸链。
氧化酶，而其它均为不需氧脱氢酶。其中a与 a3很难分开，常写为aa3。
在微粒体中主要为细胞色素b5、p450。p450作用 与aa3类似 。
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生物化学教研室
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细胞色素的结构
2019/11/23
生物化学教研室
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呼吸链复合体
人线粒体呼吸链通过上述5大类成分形成4个复合体。
2019/11/23
P/O比值：每消耗1摩尔原子氧所消耗的无机磷 原子的摩尔数。
2019/11/23
生物化学教研室
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2、氧化磷酸化的偶联机制
内模胞浆侧
化 学 渗 透 学 说内膜基侧2019/11/23
生物化学教研室
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ATP合酶（复合体Ⅴ）
由F1和F0组成。 F1 在线粒体内膜基质 侧形成颗粒状突起， 催化ATP的生成。 F膜0镶中嵌。在当线H+粒顺体浓内度 梯度经回流时，γ 亚基发生旋转，3个 β 亚基构象变化， 由紧密结合型变为 开放型，释放ATP。
根据呼吸链各组分的标准氧化还原电位测定（电位越 低越容易失去电子）、利用呼吸链特异性的阻断剂测 定其氧化和还原状态的吸收光谱及离体线粒体各组分 的氧化顺序等实验，确定了呼吸链各组分的排列顺序， 并发现体内存在两条主要的呼吸链。

中职生物化学课件第6章

中职生物化学课件第6章
子，使氧激活成为氧
离子，故又被称为细 胞色素氧化酶。
Cyta与Cyta3结合紧密很难分开，常被称为 细胞色素aa3（Cytaa3）
一、呼吸链的组成
❖在呼吸链组成成分中，除了少数游离存在 外，大部分以复合体的形式存在。线粒体 内膜中含有四种具有传递电子功能的酶复 合体，这些复合体主要通过上述酶和辅酶 组分发挥其传递氢或电子的功能。
三、ATP的生成与能量的利用和转移
（二）ATP的生成方式
ATP的生成方式
底物水平磷酸化
氧化磷酸化
三、ATP的生成与能量的利用和转移
（二）ATP的生成方式
1. 底物水平磷酸化 代谢过程中，代谢物由于脱氢或脱水引起分
子内部能量重新排布，形成高能键，然后把高能 键的能量转移给ADP形成ATP的过程称为底物水 平磷酸化。如：
❖（二）脱氢酶 需氧脱氢酶： 如黄嘌呤氧化酶 不需氧脱氢酶：如乳酸脱氢酶
三、生物氧化过程中CO2的生成
❖ 体内二氧化碳的生成来自于有机酸的脱羧作用， 而不是碳和氧的直接化合。根据有机酸脱去羧基 的位置不同可分为-脱羧和-脱羧，又根据脱羧 是否伴随氧化，分为氧化脱羧和单纯脱羧。
三、生物氧化过程中CO2的生成
一、呼吸链的组成
表6-1 四种人线粒体呼吸链复合体
复合体 复合体Ⅰ
酶名称 NADH-泛醌还原酶
辅基 FMN, Fe-S
复合体Ⅱ
琥珀酸-泛醌还原酶
FAD, Fe-S
复合体Ⅲ 复合体Ⅳ
泛醌-细胞色素c还原酶 细胞色素c氧化酶
铁卟啉，Fe-S 铁卟啉，Cu
二、呼吸链中氢和电子的传递顺序
❖ 实验证实，线粒体呼吸链有两条：一条是NADH 氧化呼吸链；另一条是琥珀酸氧化呼吸链。

《生物化学(高职案例版)》第6章：糖代谢

《生物化学(高职案例版)》第6章：糖代谢
GDP+Pi GTP
异柠檬酸
NAD+ NADH+H+ NAD+
③ CO2
⑥
FAD
NADH+H+
④
⑤ CoASH CO2 CoASH
（2） 三羧酸循环的特点
TAC是1分子乙酰CoA彻底氧化的过程
• 四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸 化。 生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2 分子CO2， 1分子GTP。 • 产能12分子ATP • 关键酶有：柠檬酸合酶
• 糖原储存的主要器官及其生理意义
肌肉：肌糖原，180 ~ 300g，主要供肌肉收缩所需
肝脏：肝糖原，70 ~ 100g，维持血糖水平
• 糖原的结构特点及其意义
1. 葡萄糖单元以α-1,4-糖苷 键 形成长链。 2. 约10个葡萄糖单元处形成分 枝，分枝处葡萄糖以α-1,6糖苷键连接，分支增加，溶 解度增加。 3. 每条链都终止于一个非还原 端.非还原端增多，以利于其
ATP
ADP
6-磷酸果糖
磷酸果糖激酶
1,6-二磷酸果糖
关键酶
⑷ 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖 磷酸二羟丙酮 E 1,6-二磷酸果糖 E 3-磷酸甘油醛
第一阶段特点：
1.能量变化 耗能：2ATP 2.有C链长短的变化（6C→3C）
2.磷酸丙糖转变为丙酮酸
（1）3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸
3-磷酸甘油酸
2-磷酸甘油酸 磷酸烯醇式丙酮酸
丙酮酸
（二）糖酵解反应的特点
⑴ 反应部位：胞液 终产物：乳酸 ⑵ 糖酵解是产能过程： 方式：底物水平磷酸化 净生成ATP数量：2ATP
（3） 关键酶：3个

生物化学课件(杨洋)6-生物氧化-lg

生物化学课件(杨洋)6-生物氧化-lg
➢复合体Ⅰ有质子泵功能。
包括跨膜区和 延伸到基质中的长 臂。NADH在臂中 被氧化，电子传递 给膜中的CoQ。
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1、NAD+和NADP+的结构 R=H: NAD+; R=H2PO3: NADP+
NAD+（NADP+）和NADH（NADPH）相互转变 氧化还原反应时变化发生在五价氮和三价氮之间。
• 一对电子经琥珀酸氧化呼吸链传递，P/O比值约 为，即生成分子的ATP。
（2）自由能变化
根据热力学公式，时标准自由能变化(△G0′)与 还原电位变化(△E0′)之间有以下关系：
△G0′ = -nF△E0′ n为传递电子数；F为法拉第常数(96.5kJ/mol·V)
电子传递链自由能变化
①在NADH和CoQ之间： ②在CoQ和Cyt c之间： ③在Cyt aa3和O2之间：
0.21 V 40.5
0.53 V 102.3 kJ/mol
G 0’ = -nF E 0’ n: 传递电子数 F: 法拉第常数 = 96.5 kJ/mol•V = 23 kcal/mol •V ATP高能键 = 30.5 kJ/mol = 7.3 、利用和储存
第一节 概述
• 一、生物氧化的概念和意义
糖 脂肪 蛋白质
O2
CO2和H2O
ADP+Pi
能量
ATP
热能
概念：物质在生物体内氧化成二氧化碳和 水并逐步释放能量的过程称为生物氧化 （biological oxidation）。
意义: 为机体提供生命活动所需的能量。
产能
1%
多糖
葡萄糖
1/3
2H
2/3
2H
13
FMN，Fe-S FAD，Fe-S 铁卟啉，Fe-S 铁卟啉，Cu

生物化学(共45张PPT)可编辑全文

生物化学(共45张PPT)可编辑全文

（四）、多糖类
1、来源于植物的具有一定生物活性和药理作用的多糖。
黄芪多糖、人参多糖、刺五加多糖、麦麸多糖、黄精多糖、 昆布多糖、菊糖、褐藻多糖、波叶多糖、茶叶多糖、葡萄皮脂多 糖、麦秸半纤维素B、针裂蹄多糖、酸多糖、枸杞多糖、当归多 糖、人参多糖、地衣多糖
构成多糖的葡萄糖都是 D－型
生物化学主要是应用化学的理论和方
法来研究生命现象，阐明生命现象的
化学本质。
生物化学和化
生物化学的基本内容包括： 麦芽糖
是α-1,4、1,3、1,6还是β-1,4、1,3、1,6等连接方式。
发现和阐明构成生命物体的分子基础 是α-1,4、1,3、1,6还是β-1,4、1,3、1,6等连接方式。
发现其在生物体中的靶分子，研究这些物质与生物体靶分子的
相互作用，进一步采用化学方法改造其结构，创制具有某种特异 性质的新颖生物活性物质，探讨其结构与活性关系和作用机制； 阐明生理或病理过程的发生、发展与调控机制，揭示生命过程 的秘密，并进一步从中发展出新的诊断与治疗方法或药物。
它结合传统的天然产物化学、生物有机化学、生物无机 化学、生物化学、药物化学、晶体化学、波谱学和计算 机化学等学科的部分研究方法，从而大大拓宽了研究领 域。
五、几丁质
又称甲壳素、壳聚糖、壳多糖、甲壳质、几丁 聚糖（脱乙酰甲壳素），是构成甲壳类动物外壳 及昆虫鳞片的组成物质的结构多糖和某些真菌细 胞胞壁组成成分。其在自然界的贮存量仅次于纤 维素居于第二位。
六、其他多糖
1、半纤维素 2、琼脂
3、树胶和粘胶
4、果胶
5、藻类物地衣类多糖
2、性质 一般是与protein结合而存在于自然界，不溶于水
三、纤维素
CH2OH
O
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生物化学
❖第5章 维生素
导言
❖膳食成分中糖类、脂类、蛋白质被称为三大营 养物质，是体内能量的主要来源。而食物中还 有一类物质，对生命和健康非常重要，缺乏时 易引起一系列疾病。从一百多年前对脚气病的 研究开始，维生素的发现经历了从细菌到毒素、 从毒素到维生素的反复猜想和不断验证的过程， 科学家们经过艰苦努力终于揭开了维生素的神 秘面纱，使我们得以了解许多维生素的生理功 能并运用到生活中。
（二）生化作用及缺乏症
维生素D
主要作用是促 进钙和磷的吸 收，有利于新 骨的生成、钙 化。
缺乏症：成人 软骨病；儿童 佝偻病 和手 足搐搦等;老 年骨质疏松症
三、维生素E(生育酚)
体内重要的抗氧化剂，能避免脂质过氧化物 的产生，保护生物膜的结构和功能。
维生素E（α-生育酚）
四、维生素K（凝血维生素）
低分了初子各推国测量政脚府气有的病机重 是视某物，种成细质立菌了感。专染门所每机致日构，研而需究后脚又要气怀病 疑量。是很科白学米少家中们的，起某 既 不是种学机毒家素霍体导普致金组，斯织经 提历出的了脚曲气构折病的是成探食索物成之中分路缺，乏，直了到某也种19营1不2养年是素英造国供成生的物能。化 物
内容
维生素A
维生素D
脂溶性维生素
维生素K
维生素E
一、维生素A（抗干眼病维生素）
维生素A
A1（视黄醇）β －胡萝卜素在 小肠粘膜生成 视黄醇，称为 维生素A原。
A2（3-脱氢 视黄醇）
案例5-1
载公了元用六（ 1羊在二百肝缺）多乏来生年维治化唐生作疗代素用“案 1是A著．及例 ：雀时引5缺名缺-发，目乏1乏“医分维引”雀析症生学起目素。”家A1的患1孙真-上正顺思原此视因邈病黄就的记 人，双醛眼的干补涩充刺不足痛，，2．杆畏羊细肝光胞富流含合脂泪成溶性，视维紫傍生红素晚A质时视 物不清减，少同，时对还弱光有的皮可 考敏用 点肤于 提感干治 示性疗 ：燥降维“生雀、低素目头。”A缺。严发乏重症枯时萎稀 疏的症发状生，“当夜时盲症亦”称2此、病维持“上鸡皮盲细眼胞”完。 请问：1整 3．、和引维促发生进素“生A雀长抑目发制育”癌的变的真作正用原因是什么？
4．维生素D缺乏易造成（ ） A．夜盲症 B．口角炎 C．凝血障碍 D．坏血病 E．佝偻病 5．维生素E可用于治疗（ ） A．佝偻病 B．骨软化病 C．先兆流产 D．坏血病 E．夜盲症
6．冬天阳光少，湿度大，“香港脚”肆虐，补充维 生素B可以防止（ ）
A．佝偻病
B．坏血病
C．巨幼红细胞性贫血
D．凝血障碍
袤的物质世界里也许还有许多未知的维生素有待我们去探索发 现！
二、维生素的命名与分类
❖（一）命名
❖ 有三种命名系统：一是按其被发现的先后顺序， 以拉丁字母命名，如维生素A、B、C、D、E、K 等；二是根据其化学结构特点命名，如核黄素、 硫胺素等；三是根据其生理功能和治疗作用命名 ，如抗坏血酸等
❖（二）分类
自测题
一、名词解释
1．维生素
2．维生素缺乏症
二、单项选择题
1．关于维生素的说法错误的是（ ）
A．是小分子有机物
B．不能提供热量
C．每天需要大量进食
D．不参与机体组成
E．大部分维生素在体内不能合成
2．夜盲症是缺乏（ ） A．维生素A B．维生素B1 C．维生素C D．维生素K E．叶酸
3．脂溶性维生素主要储存在体内的器官是（ ） A．大脑 B．肝脏 C．肾 D．骨骼肌 E．心肌
1
第1节 概 述
2
第2节 脂溶性维生素
3
第3节 水溶性维生素
第一节 概 述
内容
中毒
命名
缺乏
维生素Ｖit
需要量
分类
一、维生素的 定义：
是机维体生素维的发持现 正常功能所必需，不能自行合 1882年一艘日本军舰从东京驶向新西兰，在272天航程中，
成或合成量很少，必须靠食物供给的一组 有169人患上脚气病，25人死亡。而在当时的荷兰殖民地爪哇岛 （今印度尼西亚），每年死于脚气病的多达数万人。该病引起
出生于波兰的美国生物化学家芬克(C.Funk)在英国从米糠中分
质，离在提纯调出有节活物性可质以防代治脚谢气病和的维结晶持物，生他将理该功物质能命名方为 面 “Vitamines”，即“维持生命的胺”，现改为“Vitamin”即维生
发挥素发重。现在了要抗维脚生作气素用病A、维D。生、素C缺等发众现乏多之维后时生，素会科。学维导家生们致素进的一维发步现生研过究程素，生陆缺动续说乏 症。 缩写：Vit 明了科学研究是一个反复质疑、探索并解决问题的过程。在广
❖ 按溶解性分为脂溶性和水溶性两大类
三、维生素的需要量
概念
是指能保持人体 健康，达到机体 应有的发育水平 和能充分发挥效 率地完成各项体 力和脑力活动的、 人体所需要的维 生素的必需量
需要检查方法
可通过人 群调查验 证和实验 研究两种 方式
四、维生素的缺乏与中毒
（一）缺乏常见原因
1
维生素的 摄入量不 足
２、参与体内的氧化还原反应
维生素C
（还原型）
维生素C
（氧化型）
G-S-S-G 2G-SH
还原产物 脂质过氧化物
SH
酶
SH
+ M2+
重金属离子
SH
酶M
SH
维生素C
2G-SH
G-S-S-G
SH
酶活性恢复 酶
SH
G-S M
排
G-S
出
3、是7-α羟化酶的辅酶
7-α羟化酶是催化胆固醇转变为7-α 羟胆固醇反应的酶。
HOOC
5,6,7,8-四氢叶酸
八、维生素 B12
化学本质及性质
生化作用
维生素B12又称 钴胺素
体内活性形式 为甲基钴胺素 和5’-脱氧腺苷
钴胺素
参与体内甲 基转移作用
缺乏症
巨幼红细胞 贫血、神经 疾患
九、维生素C （L-抗坏血酸）
（一）化学本质 维生素C是一种不饱和的多羟基化合物，其
C2、C3位上的两个相邻的烯醇式羟基极易分解 释放出H＋，具有较强的酸性和还原性。参与 羟化、氧化还原反应
❖化学本质及性质 ﹡维生素PP包括尼克酸（nicotinic acid） ，尼克酰胺（nicotinamide） ﹡体内活性形式为：
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)(辅酶Ⅰ)、 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)(辅酶Ⅱ)
▪ 生化作用
﹡NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶（
如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶 ，起传递氢的作用。
抗结核药异烟肼可与吡哆醛缩合为异烟腙，从而 减少磷酸吡哆醛的生成，使GABA生成减少，同时加 速吡哆醛的排出，故应注意补充维生素B6
五、泛酸与辅酶A和酰基载体蛋白
泛酸(pantothenic acid)又名遍多酸
化学本质 体内活性形式为辅酶A(CoA)
及性质
酰基载体蛋白(ACP)
生化 作用
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
CoA及ACP是酰基转移酶的辅酶， 参与酰基的转移作用
D．维生素C
E．维生素D
10．易疲乏，皮肤可见色斑，常有皮下出血或刷牙 时牙龈出血主要是缺乏（ ）
A．维生素C
B．泛酸
C．维生素B6
D．叶酸
E．生物素
三、问答题
1．维生素缺乏的主要原因是什么？
2．维生素D的生理功能是什么？为什么多晒太阳可 预防维生素D缺乏？
第6章 生物氧化
导言
人类生命过程中呼吸空气中的氧气， 同时呼出了二氧化碳和水，你知道在这 过程中到底发生了什么化学变化吗？
体内的胆固醇正常时有40%要转变 为胆汁酸
十、硫辛酸
（一）化学本质、性质及来源
硫辛酸的化学结构是6，8一二硫辛酸（即α-硫辛酸） ，可还原为二氢硫辛酸(6，8-二巯基辛酸)，以氧化型和 还原型2种形式存在。
硫辛酸
二氢硫辛酸
（二）生物化学功能及缺乏症
α-硫辛酸作为一种辅酶在α-酮酸氧化脱羧过程中起重要作用， 是硫辛酸乙酰转移酶的辅酶，起转移酰基和递氢作用。
（二）生化作用及缺乏症
1、促进胶原蛋白的合成 维生素C是胶原脯氨酸羟化酶和胶原赖氨酸羟
化酶的必需辅助因子。体内的结缔组织、骨及毛细 血管的重要构成成分离不开胶原。当维生素C缺乏 时，上述2种酶的活性下降，胶原形成障碍，基底 膜通透性增高，毛细血管脆性增加，引起皮下、粘 膜、肌肉出血，骨骼、牙齿容易折断。这些表现称 为坏血病
六、生物素 (biotin)
❖ 生化作用 ﹡生物素是多种羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的辅酶，参与
CO2的羧化过程。
O
与羧基结合生 成羧基生物素
HN
CH
NH HC
- 与赖氨酸残基ε 氨
基结合成生物胞素
H2C
CH (CH2)4 COOH
S
七、叶酸 (folic acid)
化学本质及性质
叶酸又称蝶 酰谷氨酸
E．脚气病
7．容易破坏维生素B1因素是（ ）
A．碱性溶液中加热 B．碱性溶液 液中加热
C．酸性溶
D．酸性溶液
E．加热
8．可用于治疗巨幼红细胞性贫血的维生素是 （）
A．维生素B1 B．维生素B2 C．维生素B6
D．泛酸
E．叶酸
9．β-胡萝卜素在体内可转化为（ ）
A．维生素A
B．维生素B1 C．维生素B2
24．、为维什生素么A羊中肝毒可用于治疗“雀目”？
二、维生素D
（一）化学本质和性质
维生素D为类固醇衍生物，主要包括维生素D2（ 麦角钙化醇）及维生素D3（胆钙化醇）。人体内 可由胆固醇转变成7-脱氢胆固醇存在皮肤中，在 阳光及紫外线照射下可转变为D3。D3在体内经肝 羟化生成具有活性的25-(OH) D3 ，再肾羟化生成 具有活性的1,25-(OH)2D3，可调节钙、磷代谢