铁蛋白结构与功能
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蛋白质的结构和功能分析蛋白质是生命中最基本的分子之一,具有广泛的结构和功能。
从分子层面来看,蛋白质的结构和功能间紧密相联。
在本文中,我们将探讨蛋白质的结构和功能分析。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸序列组成的线性链。
在这一线性链形状中,蛋白质需要取得特定的三维形状来完成其特定的生物功能。
蛋白质的结构分为四种层次,包括原始结构、次级结构、三级结构和四级结构。
1.原始结构蛋白质的原始结构是在其合成时形成的。
在这个阶段,氨基酸线性排列在一起,由肽键连接成了长链。
2.次级结构蛋白质的次级结构是由氢键形成的。
氢键是一种弱的相互作用,但是通过氢键相互作用,具有相似结构的氨基酸序列会形成特定的结构,比如螺旋、折叠和转角。
3.三级结构蛋白质的三级结构是由相互作用力确定的。
这些力包括静电力、疏水力、氢键和占据空间的限制等。
这些相互作用力会形成酮基和羧基之间的互作用力,进而组成特定的结构。
4.四级结构蛋白质的四级结构是多个线性链的相互作用。
这些线性链相互作用,形成了完整的蛋白质。
例如铁蛋白就由4个相同的亚基(线性链)组成一个巨大的四级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构和功能之间有密切的联系。
蛋白质的结构和特定的组合方式赋予了它们相应的生物学功能。
1.酶酶类是蛋白质的一种类型,可以催化生物化学反应,加快化学反应速度。
酶的功能基于蛋白质的特殊结构和氨基酸残基的位置。
当酶与其底物相遇时,底物会与酶的活性位点相结合,形成复合酶。
这种物质会引发底物分子的反应,让其产生受到控制的变化。
2.构成细胞结构和生长蛋白质是细胞结构和生长不可或缺的成分。
某些蛋白质,如肌肉组织中的肌动蛋白和微管蛋白,可以作为细胞组织的主要支撑架构,促进细胞的生长和形态维护。
3.传递信息蛋白质不仅可以在细胞内进行反应,还能在细胞之间传递信息。
在神经系统中,肽类和小分子蛋白质可以紧密绑定神经递质受体,从而传递信号。
三、结论在结论上,蛋白质是生命中最基本的分子之一,其结构和功能紧密相连。
铁蛋白参考值
铁蛋白是一种重要的血液蛋白质,它能够将铁元素运输到身体各
个器官和组织中,维持着身体的正常代谢和生理功能。
在临床检测中,铁蛋白是判断体内铁代谢的指标之一,其参考值一般为10-200ng/mL。
铁蛋白的正常合成和分泌需要充足的铁元素和足够的蛋白质供给,同时也受到多种因素的影响,如遗传因素、疾病、药物等。
因此,了
解自己的铁蛋白参考值,有助于及早发现和预防相关疾病的发生。
一般来说,铁蛋白浓度过高可能意味着患有炎症、感染、肝损伤
等疾病,同时也可能与缺铁性贫血、肿瘤等疾病有关。
而铁蛋白浓度
过低则可能提示体内铁元素严重不足或其它疾病的发生。
在实际生活中,我们可以通过调整饮食结构、补充适量的铁元素
及参加有氧运动等方式来维持身体的正常代谢和生理功能。
同时,对
于有相关疾病史的人群,则需结合医生的建议进行精准的检测和治疗。
在保持铁蛋白正常水平的基础上,我们还应该关注相关疾病的预
防和健康维护。
比如,通过定期体检、避免过度饮酒、做好感染防控
等多种方式来降低相关疾病的风险。
因此,了解自己的铁蛋白参考值,不仅能够帮助我们更好地维护
身体健康,也是推进个人健康管理的重要一环。
让我们共同关注铁蛋
白参考值的意义,做好自我的健康维护。
转铁蛋白和铁蛋白的关系1.引言1.1 概述转铁蛋白和铁蛋白是两种与铁元素密切相关的蛋白质。
铁蛋白是一种储存铁的蛋白质,它在机体内储存和运输铁元素,以满足机体对铁的需求。
而转铁蛋白则是一种调节铁的平衡的蛋白质,它与铁蛋白密切配合,保持机体内铁的稳定水平。
铁是机体内重要的微量元素之一,它参与血红蛋白、肌红蛋白等重要蛋白质的合成,对维持正常的代谢和生理功能至关重要。
然而,铁元素在机体内具有高度的活性,容易与其他物质发生氧化反应,形成有害的自由基进而损害机体组织。
因此,机体必须维持铁平衡,既要满足各种生物过程对铁的需求,又要防止过多的铁元素对机体的损害。
铁蛋白作为一种能够高效储存和运输铁元素的蛋白质,在维持机体铁平衡方面起到了重要的作用。
它具有高亲铁性,可以与游离铁元素结合形成稳定的铁蛋白复合物,从而防止铁的过度氧化和自由基生成。
铁蛋白主要分布在肝脏、脾脏和骨髓等组织中,它们可以储存大量的铁元素,以备机体需要时释放。
而转铁蛋白则是一种能够调节铁的平衡的蛋白质。
它与铁蛋白之间存在紧密的相互作用关系,可以控制铁的吸收、转运和储存等过程。
在机体需要铁元素时,转铁蛋白能够与铁蛋白结合,释放储存在其中的铁元素。
相反,在机体铁过高或过载时,转铁蛋白则能够与铁蛋白结合,限制铁的吸收和储存,以维持铁的稳定水平。
综上所述,转铁蛋白和铁蛋白之间存在着密切的相互关系。
转铁蛋白通过与铁蛋白的配合,协调机体内铁的平衡,既能够确保机体对铁的需求得到满足,又能够防止铁元素对机体的损害。
这种相互配合的作用对于机体的健康和正常生理功能具有重要意义。
未来,对转铁蛋白和铁蛋白的研究还需要深入,特别是在相关领域的应用上。
进一步了解其结构和功能,以及调节机体铁平衡的机制,将有助于开发新的治疗策略和药物,为相关疾病的预防和治疗提供更有效的手段。
同时,对转铁蛋白和铁蛋白的研究也有助于深入理解铁代谢的调控机制,从而对其他与铁代谢有关的疾病和疾病预防提供新的思路和方法。
牛乳铁蛋白的性质、制备及其在食品中的应用目录1. 内容概述 (3)1.1 牛乳铁蛋白的概述 (3)1.2 牛乳铁蛋白的重要性 (4)1.3 研究的背景和目的 (5)2. 牛乳铁蛋白的性质 (5)2.1 化学结构 (6)2.2 物理性质 (7)2.3 功能特性 (8)3. 牛乳铁蛋白的制备 (9)3.1 提取方法 (10)3.1.1 物理法 (11)3.1.2 化学法 (12)3.2 纯化技术 (13)3.2.1 层析技术 (14)3.2.2 离心技术 (16)3.2.3 超滤技术 (17)4. 牛乳铁蛋白在食品中的应用 (18)4.1 功能性食品添加 (19)4.1.1 抗氧化作用 (20)4.1.2 抗炎作用 (21)4.1.3 铁的生物利用度提高 (23)4.2 营养强化剂 (23)4.2.1 铁的补充 (25)4.2.2 免疫增强效果 (25)4.3 乳制品的创新 (27)4.3.1 新型乳制品开发 (28)4.3.2 感官特性的改善 (30)5. 牛乳铁蛋白的安全性评价 (31)5.1 毒理学研究 (32)5.2 过敏性评估 (33)5.3 质量控制标准 (34)6. 案例研究 (36)6.1 食品工业的应用实例 (38)6.2 牛乳铁蛋白的创新应用 (39)7. 结论与展望 (40)7.1 研究成果的总结 (41)7.2 未来研究的方向 (42)7.3 行业发展的前景 (43)1. 内容概述本文档旨在探讨牛乳铁蛋白(Bovine lactoferrin, BLF)的性质、制备方法以及其在食品行业中的应用前景。
将对牛乳铁蛋白的生物化学特性、结构特点以及它在动物和人类中的生理功能进行详细的介绍。
将介绍牛乳铁蛋白的提取和制备技术,包括主要的制备方法、影响因素以及提取效率的提升策略。
将列举牛乳铁蛋白在食品中的具体应用实例,如在提高食品感官品质、延长保质期、改善营养价值以及作为功能性食品成分的应用方面。
蛋白笼形结构是由特定的蛋白质自组装形成直径为5~100 nm的中空蛋白球,可用于纳米颗粒的修饰和包装,药物运送和靶向释放的纳米载体,活体/活细胞示踪成像技术等。
量子点作为一种新型荧光半导体纳米颗粒正广泛应用于生物医学和电子学等领域。
它们目前已成为纳米生物医学等相关领域的研究热点。
本论文结合量子点、磁性纳米颗粒和蛋白质自组装等技术,针对活细胞示踪成像关键技术开展了研究,主要为两个方面:(1)针对量子点与病毒样颗粒体外的可控自组装展开了工作,拟通过制备不同表面修饰的量子点,进行特定的SV40病毒蛋白质体外包装实验,并初步研究了病毒样颗粒包装纳米材料的机制。
实验选用金属有机合成法合成了II-VI型CdSe/ZnS和CdSe/CdZnS核壳型量子点。
量子点产物具有好的稳定性,单分散性,集中的粒径分布,荧光性质优越和发射峰狭窄而对称等性质。
利用相转换技术对CdSe/CdZnS量子点进行水溶化修饰,制得MPA-QDs,DNA-QDs,mPEG-QDs和NH2PEG-QDs四种不同表面修饰的水溶化量子点。
随后用SV40衣壳蛋白VP1五聚体分别去包装上述表面带有不同电荷的量子点,得到并表征了这些SV40病毒样颗粒.量子点复合纳米颗粒,结果发现SV40病毒样颗粒能包装各种不同表面修饰的带有不同表面电荷的量子点并且保持了其“侵染”活性。
本研究不仅证实了SV40衣壳蛋白VP1作为包装基本材料有很强通用性,而且对纳米颗粒的包装机制有了新的了解,可望实现对其他不同纳米材料(如:DNA/蛋白质/有机或无机药物等纳米颗粒)的包装,提升其广泛应用价值。
(2)针对铁蛋白能进行体外生物矿化、且本身又是生物体内活性物质等特点,制备基于铁蛋白的多功能生物纳米器件,将其用于生物医学研究和应用,有潜在的应用前景。
实验在铁蛋白H链的氨基端融合了RGD肿瘤靶向短肽和绿色荧光蛋白,然后其内腔合成Fe3O4纳米颗粒,从而发展了一种肿瘤靶向的磁共振成像和荧光成像的多功能纳米颗粒,可望应用于特异的肿瘤细胞研究、肿瘤临床诊断的多功能适时成像技术和肿瘤的载药靶向治疗等。
电化学发光法检测铁蛋白概述说明以及解释1. 引言1.1 概述铁蛋白是一种负责储存和调控铁元素的重要蛋白质,它在人体中起着至关重要的生理功能。
因此,准确快速地检测铁蛋白的含量和活性对于疾病诊断、治疗以及药物研发具有重要意义。
传统的检测方法存在操作复杂、时间消耗长等缺陷,并且常常需要使用昂贵的仪器设备,限制了其在实际应用中的推广。
电化学发光法作为一种新兴的检测技术,因其高灵敏度、高选择性和简便易行而受到广泛关注。
1.2 文章结构本文将首先介绍铁蛋白的重要性,包括其在铁代谢、氧气运输以及身体抵抗氧化损伤等方面的作用。
接下来,我们将详细讲解电化学发光法原理以及其与传统方法相比的优势和应用领域。
然后,我们将阐述实验方法和步骤,包括样品准备与处理、电极制备与选择以及电化学发光实验条件设置及仪器安装等内容。
进一步,我们将展示实验结果并进行详细的解释和分析,比较不同条件对检测结果的影响以及与其他方法进行对比和验证的实验结果讨论。
最后,我们将总结本研究内容和主要成果,并对未来相关研究方向和应用前景提出展望和建议。
1.3 目的本文旨在系统概述电化学发光法在铁蛋白检测中的应用,并详细阐述该方法的原理、实验方法、结果解释与分析以及与其他方法的对比讨论。
通过本文的阐述,读者将能够深入了解电化学发光法检测铁蛋白的优势和挑战,加深对该技术在实际应用中的理解,并为今后相关研究和应用提供参考和指导。
2. 铁蛋白的电化学发光法检测:2.1 铁蛋白的重要性:铁蛋白是一种广泛存在于生物体内的重要蛋白质,它在细胞代谢和储存铁元素中发挥着关键的作用。
铁蛋白能够稳定地结合和储存可溶性的铁离子,从而保持细胞内对铁元素的平衡,并在需要时释放铁供应给细胞代谢所需。
因此,准确、灵敏地检测和分析铁蛋白对研究生物体内微量金属元素动态变化以及相关疾病诊断具有重要意义。
2.2 电化学发光法原理:电化学发光法是一种基于电化学与发光途径结合而成的检测方法。
其基本原理是通过施加电势使得触发液相中存在的荧光物质产生激发态,并随后退激辐射出特定波长的荧光信号。
乳铁蛋白等电点乳铁蛋白等电点一、乳铁蛋白的定义和特性乳铁蛋白是一种特殊的蛋白质,在乳制品中普遍存在。
它是由铁离子和蛋白质两部分组成的复合物。
乳铁蛋白在人类乳汁中的含量较高,在婴儿的早期生长和发育中起着重要的作用。
此外,乳铁蛋白还具有良好的保湿性和抗菌性。
二、乳铁蛋白的分子结构和功能乳铁蛋白的分子结构由两个重要部分组成:铁结构和蛋白质结构。
铁结构由铁离子和其他离子通过化学键连接而成,而蛋白质结构则由多肽链组成。
乳铁蛋白的铁结构起着储存和释放铁离子的作用,而蛋白质结构则使乳铁蛋白具有较高的稳定性和可溶性。
三、乳铁蛋白等电点的意义等电点是指蛋白质在溶液中带有净电荷的状态下,净电荷等于零的 pH 值。
乳铁蛋白的等电点范围通常在 pH 4.5-5.2 之间。
当 pH 值大于等电点时,乳铁蛋白呈现负电荷,在乳制品中具有很好的分散性和稳定性。
当 pH 值小于等电点时,乳铁蛋白呈现正电荷,容易与其他蛋白质结合形成复合物。
四、乳铁蛋白等电点的影响因素乳铁蛋白等电点受到多种因素的影响。
其中最主要的因素是蛋白质的氨基酸组成和溶液中的环境条件。
乳铁蛋白中富含大量的氨基酸,尤其是带有电荷的酸性和碱性氨基酸。
这些氨基酸的酸性或碱性性质决定了乳铁蛋白的等电点。
此外,溶液的 pH 值、温度和离子强度也会对乳铁蛋白的等电点产生影响。
五、应用前景和挑战乳铁蛋白等电点的研究不仅有助于了解乳铁蛋白的性质和功能,还能为乳制品的生产和加工提供理论指导和技术支持。
通过调控 pH 值和其他环境因素,可以改变乳铁蛋白的电荷状态和分散性,从而影响乳制品的质地和稳定性。
然而,乳铁蛋白等电点的研究也面临着一些挑战,如研究手段和条件的限制,以及乳铁蛋白在复杂食品体系中的相互作用等问题。
总结:乳铁蛋白作为一种重要的蛋白质复合物,在乳制品中具有广泛的应用前景。
乳铁蛋白等电点的研究不仅有助于深入了解其结构和功能,还可以为乳制品的生产和加工提供重要的理论和技术支持。
细菌铁蛋白的生化活性及酶活分子机制研究铁蛋白是一种广泛存在于生物体内的储铁蛋白,具有调控铁离子代谢、保护细胞组分的功能。
近年来随着对铁蛋白结构认识的深入,基于其结构和磁性特点,铁蛋白受到了生物工程、生物医学领域的瞩目。
本文以来源于大肠杆菌和嗜热火球菌中的铁蛋白为研究对象,对铁蛋白的表达、磁性形成以及铁蛋白氧化作用机制进行了研究。
本研究首先构建了大肠杆菌铁蛋白和嗜热火球菌铁蛋白及其突变体的蛋白表达系统,确定了铁蛋白正常表达的诱导剂浓度和铁离子浓度。
其次,我们用非变性胶的方法对体外铁蛋白的组装状态进行了确定,并对非变性胶浓度以及电泳温度进行了优化。
同时,我们通过对比不同的菌体破碎方式,确定了超声破碎方式能够获得大量可溶性铁蛋白,且与冻融以及机械研磨的方式对比,该方法操作方便,最大程度上避免了繁琐的操作对铁蛋白造成的影响。
最后,以开发铁蛋白磁性分离标签为目的,我们对铁蛋白的磁性进行了研究。
确定了能够使磁性铁蛋白快速进行分离的铁粉填充柱的分离装置。
以该装置为基础,我们确定了能够最大程度减少铁蛋白非特异性吸附的缓冲液种类,并对磁性分离过程中其他的影响因素进行了进一步探索。
同时,针对铁蛋白的铁氧化酶作用机制,以微量等温滴定量热法为基础,我们初步探索了使用不同浓度硫酸亚铁对纯化铁蛋白的滴定曲线,发现本文构建的突变体铁蛋白对二价铁离子具有较高的亲和力。
虽然该实验的滴定条件需要我们进行进一步的优化探索,但该方法也为铁蛋白磁性机理的研究提供了新的思路。
综上所述,本文以细菌铁蛋白作为研究对象,从多角度对其形成磁性的现象以及其相关的作用机理进行了研究。
确定了铁蛋白表达的最优条件,并对影响铁蛋白磁性形成以及磁性分离效率的多种因素进行了全面深入的研究。
本文的研究将推动铁蛋白在生物工程、药物装载、生物医学以及纳米材料方面的应用。
铁蛋白结构与功能摘要:铁元素是生物体中的半微量元素,铁元素子生物体内的平衡对生物体的健康有着很重要的作用,而作为可以调节体内铁元素平衡的铁蛋白很早就出现在学者的研究中。
铁蛋白不仅直接在人体内发挥作用,也通过植物食物的铁元素积累影响着人类的健康,所以通过阅读了几篇文献后,简单概括一下目前对铁蛋白的结构和功能的研究情况。
关键词:铁蛋白结构功能铁是生物体很重要的一种半微量元素,对生物体的健康有着极为重要的作用,铁在动物体内参与造血、运输氧气、免疫和防御等生理过程,在植物体内则参与叶绿素的形成,但是铁含量超标则会造成消化功能紊乱、生长受阻等。
所以,维持生物体体内铁含量平衡至关重要。
铁蛋白是生物体内的铁贮藏蛋白质,起着调节生物体铁平衡的作用。
目前,在动物、植物和微生物体内都对铁蛋白进行了大量研究[1],除了对其基因[2]、结构和功能做了大量研究之外,也在不断探索研究铁蛋白的方法[3]、铁蛋白的新作用[4-5]以及铁蛋白的作用方法等6-7]。
由于铁元素在生物体内的重要作用和植物性食物的铁含量很低,甚至在某些地区有缺铁现象的发生,为了提高植物食物中的铁含量,有学者已经开始了通过转基因技术,将豌豆铁蛋白基因专人水稻[8-9]。
虽然铁蛋白对动物和植物都很重要,但是无论是存在分布、结构和功能上,动物和植物体内的铁蛋白都不同[10]。
与动物铁蛋白相比,植物铁蛋白具有两个显著的特点:首先,植物铁蛋白在其N端具有一个独特的EP肽段;其次,植物铁蛋白只含有H型亚基,且有两种不同的H型亚基组成。
1.铁蛋白的结构铁蛋白分子通常由24个亚基形成一个中空的球状蛋白质外壳,内径通常为7~8nm,外径为12~13nm,厚度为2~2.5nm。
每个球状铁蛋白分子大约有4500个三价铁原子储存在其中。
每两个铁蛋白亚基反向平行形成一组,再由这十二组亚基对构成一个近似正八面体,成4-3-2重轴对称的球状分子(图1)。
每个铁蛋白亚基外形成空心的柱状(长约5nm,直径约2.5nm),且由一个两两成反向平行的4个α螺旋簇(A、B和C、D)、C末端第五个较短α螺旋(E)以及N末端的伸展肽段(EP) 构成。
B和C螺旋之间由一段含18个氨基酸的BC环连接,E螺旋位于4α螺旋簇的尾端并与之成60°夹角(图2)。
每个铁蛋白分子形成12个二重轴通道、8个三重轴通道和6个四重轴通道,这些通道被认为是铁蛋白内部与外部离子出入铁蛋白的必经之路,起着联系铁蛋白内部空腔与外部环境的作用。
图1 图2植物铁蛋白和动物铁蛋白起源是相同的,但足植物铁蛋与动物铁蛋白有以下几方面的不同之处:(1)分布不同:植物铁蛋白主要存在于质体中(叶子的叶绿体中,种子的淀粉体巾),而动物铁蛋白则存在于细胞质中埋;(2)表达调控水平不同:动物铁蛋白的表达严格受控于铁反应元件和铁调节蛋白的相互作用,是属于转录水平的调控;而植物铁蛋白基因的表达主要在翻译水平一;(3)通道亲疏性不同:动物铁蛋白中,3倍轴是亲水性的,4倍轴通道是疏水性的,而在植物铁蛋白中,这两种通道都是亲水性的;(4)亚基结构不同:对于哺乳动物来说,铁蛋白通常由H(重链,分子量约为2lkDa)和L(轻链,分子量约为19.5kDa)两种类型的亚基组成,二者氨基酸序列具有55%的相似度,而且功能截然不同。
H型亚基包含一个由His65、GIu27、Glu61、Glul07、Tyr34、Glu62和Glnl4l七个保守的氨基酸组成的亚铁氧化中心,主要负责亚铁离子的快速氧化,1个亚铁氧化中心可同时结合2个Fe2+离子;而L型亚基缺乏这个活性中心,但是它含有一个成核中心,负责亚铁离子的缓慢氧化以及矿化核的形成。
而且两种亚基的组成比例具有组织特异性,例如:心脏和脑由于铁代谢旺盛而富含H型亚基,肝脏和脾脏由于主要用于铁的长期储藏而富含L型亚基。
另外,对于牛蛙等两栖动物来说,其红细胞中铁蛋白除了具有与哺乳动物类似的H和L型亚基外,还存在一种包含一个亚铁氧化中心的M型亚基或叫做类H型亚基,三种亚基可以形成杂合体铁蛋白。
对于植物铁蛋白来说,亚基结构明显不同于动物铁蛋白。
组成铁蛋自的24个亚基均为H型亚基,每个亚基都含有一个亚铁氧化中心,其氨基酸组成与动物铁蛋白H型亚具有约40%的相似度。
到目前为止,已经从豌豆、大豆、黑豆、玉米,苜蓿以及拟南芥等植物种中分离得到了铁蛋白.这些植物铁蛋白都是由26.5kDa(H-1)和28.0kDa(H-2)两种亚基组成。
2.植物铁蛋白的功能2.1铁离子解毒和储存在体内,铁蛋白可储存机体中的过剩铁,避免产生铁中毒;另一方面,可以释放铁给需铁的细胞,用于体内合成含铁的蛋白质。
铁蛋白是非红细胞中主要的铁绑定蛋白。
铁蛋白合成的增加引起了铁储存的增加,抑制了细胞对铁的释放。
在胃肠粘膜中,铁蛋白在调节铁进人体内中发挥重要作朋,它通过储存不需要的铁,然后当细胞脱落时将其排出体外。
铁蛋白在大多细胞中只是部分饱和,每分子少于1500个铁原子。
当铁进入细胞后,其中有一部分不是马上被细胞利用,而是被储存在铁蛋白中,铁蛋白把铁由溶解状态转化成固定相。
被存储的铁作为一个备用铁库,当外源的可利用的铁不足时再被细胞利用。
铁储存到铁蛋白中分为4个步骤:Fe2+的进入及氧化、Fe3+的迁移、铁核形成以及铁核的增大,每个阶段在时间和空间上都是独立的。
Fe2+的进入是发生在铁蛋白与细胞质接触面上的一个迅速的过程,Fe2+的氧化发生在蛋白壳中,将Fe2+绑定在位于亚基螺旋折叠内部的一个特殊位点——亚铁氧化酶中心,Fe2+和分子氧反应生成了Fe(OH)3,由于Fe(OH)3溶解度很低,Fe2+和O2的反应可以不断进行,其速率是根据铁的浓度变化的二变化。
Fe3+移向空腔表面,继而成核、矿化,最后形成铁核。
2.2抗氧化功能所有的铁蛋白都可以在有氧条件下与溶液中的Fe2+反应。
铁离子螯合在内部的空心结构中,抑制铁氧化反应,从而保护细胞不受铁过量引起的氧化损害;而且亚铁氧化中心能利用芬顿反应的反应物阻止自由基的产生,所以认为铁蛋白具有抗氧化功能。
在生物体内,铁参加很多生理生化进程,如氧的运输、电子传递和DNA复制等。
然而,细胞中铁含量过高会导致蛋白、脂肪和DNA的氧化损害,从而造成细胞损伤和死。
铁的毒性在体内主要表现为促进了活性氧自由基的生成,除去Fe2+的酶系统可以减少铁的毒性。
铁蛋白的H链具有铁氧化酶活性,可螯合溶液中的二价铁以减少由芬顿反应引起的脂肪过氧化。
铁过量时导致了肝脏损害,主要是因为铁过量增加了细胞膜脂肪的过氧化,而由此引起的保护效应,即是细胞增加了铁蛋白的合成,并以无毒的形式来沉积大量的铁。
铁蛋白H亚基与L亚基相比,在吸收和释放铁方面,其作用更积极,并且在阻止由过鼍铁引起的氧化损害时起到重要的作用。
线粒体中的铁蛋白,可以保护线粒体免受氧化损伤;在一些细胞中H亚基可以转移到细胞核中以阻止过量的铁损害DNA。
在细胞培养中观察到铁蛋白可以抑制氧化损伤。
许多与氧化应激有关的因素直接或者间接地通过调整IRP的活性来调节铁蛋白基因的表达,这表明铁蛋白在阻止氧化损伤过程巾发挥作用。
2.3作为急性时相反应蛋白铁蛋白不仅是主要的铁调节蛋白,而且是也是细胞用来抵抗应激和炎症的一种蛋。
在组织损伤、炎症或感染时,体内许多血浆成分的浓度可以在数小时内出现显著的改变,这种改变总称急性时相反应。
急性时相反应时,出现显著变化的血浆成分主要是一些蛋白质,称为急性时相反应蛋白,是一种循环蛋白。
它们的浓度变化有重要的临床意义。
在狗发生炎症的部位发现巨噬细胞含有高浓度的细胞内铁蛋白。
2.4铁蛋白作为生物纳米材料由于铁蛋白具有特殊的结构,铁蛋白不仅仅可以在蛋白质内部空腔装载铁核,而且可以利用脱铁铁蛋白的蛋白质外壳作为载体装载其它可供利用的金属离子以制备纳米材料。
将铁蛋白内部的铁核在无氧条件下通过化学还原反应除去得到脱铁的铁蛋白,随后用各种物理化学方法将其它矿物质离子加入到脱铁蛋白当中,最后形成新型的功能性生物纳米颗粒。
通过铁蛋白作为载体的金属纳米材料运载体系,它可以克服金属离子溶解度低、易受环境物质干扰的缺点,进而大大提高被包被材料的生物利用率。
铁蛋白除可以储存铁和其他重金属离子以外,还可以贮存一些有机小分子物质,因此完全有可能将铁蛋白进行改造,利用它作为合成生物来源的纳米材料。
若能在它的蛋白壳空腔内组装药物,并使它的外蛋白壳与生物素或特定的抗体相结合,就可以实现药物的定向传递,并且可以避免产生免疫原性的问题。
参考文献:[1]陈静,赵永亮,王丹.铁蛋白研究现状[J].河南师范大学学报,2010,1(1):153-155.[2]李忻怡,张伟,林浴霜,等.青岛文昌鱼铁蛋白ferritin基因的序列分析同源性比较及二级结构预测.山东大学学报,2003,12(5):116-120.[3]曹廷明,黄河清,孔波.分析技术在铁蛋白结构与功能研究中的应用.分析仪器,2003(2):38-41.[4]王群力,孔波,黄河清.铁蛋白纳米蛋白壳结构与功能研究新进展.化学进展,2004,7:517-519.[5]赵广华,云少君.植物铁蛋白结构性质及其在纳米材料制备中的应用.山西大学学报.2012,35(2):285-292.[6]Hiroshi Saito, Hisao Hayashi, Akihiro Tomita,etc.INCREASING AND DECREASING PHASES OF FERRITIN AND HEMOSIDERIN IRON DETERMINED BY SERUM FERRITIN KINETICS.Hiroshi Saito et al,2013:213-223.[7]刘宝娟,张文兵.铁蛋白的结构、功能及表达调控.饲料工业,2009(4):42-47.[8]李梅,周屹峰,应武,等.不同生态环境下铁蛋白转基因水稻稻米矿质积累及其品质特性.分子植物育种,2008(4):645-649.[9]徐晓晖,郭泽建,程志强,等.铁蛋白基因的水稻转化及其功能初步分析.浙江大学学报,2003,29(1):49-54.[10]云少君,赵广华.植物铁代谢及植物铁蛋白结构与功能研究进展.生命科学,2012,8:809-815.。