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生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
《生物化学》一、单项选择题1、组成天然蛋白质的氨基酸共有(B )A.10B.20种C.30种D.40种2、测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40 克，此样品约含蛋白质为( B )A.2.00克B.2.50克C.3.00 克D.6.25克3、缺乏可导致夜盲症的维生素是( D )A.维生素AB.维生素E C、维生素 D.维生素K4、脂肪的主要生理功能是( A )A、储能和供能B、膜结构重要组分C、转变为生理活性物质D、传递细胞间信息5、酶的活性中心是指( C )A. 酶分子上的几个必需基团B.酶分子与底物结合的部位C.酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区D.酶分子中心部位的一种特殊结构6、DNA 分子中碱基互补配对的方式是( B )A.A与G配对B.A与C配对C.A与T配对D.A与U配对7、下列哪个激素可使血糖浓度下降? ( D )A、肾上腺素B、胰高血糖素C、生长素D、胰岛素8、脂肪酸彻底氧化的产物是: ( D )A. 乙酰CoAB.脂酰CoAC.丙酰CoAD.H20、002 及释出的能量9、关于酮体的叙述，哪项是正确的? ( C )A.酮体是肝内脂肪酸大量分解产生的异常中间产物，可造成酮症酸中B，各组织细胞均可利用乙酰CoA 合成酮体，但以肝内合成为主C.酮体只能在肝内生成，肝外氧化D.合成酮体的关键酶是HMG CoA 还原酶10、体内C0来自(C )A.碳原子被氧原子氧化B.呼吸链的氧化还原过程C.有机酸的脱羧D.糖原的分解11、在糖原合成中作为葡萄糖体的是:( D )A.ADPB.GDPC.CDPD. UDP12、体内转运一碳单位的载体是:( A )A.四氢叶酸B.维生素BzC.硫胺素D.生物素13、长期饥饿时大脑的能量来源主要是:( D )A.葡萄糖B.氨基酸C，甘油 D.酮体14、糖与脂肪酸及氨基酸三者代谢的交叉点是:( D )A.磷酸烯醇式丙酮酸B，丙酮酸C.延胡紫酸D.乙酰CoA15、下列关于DNA 复制和转录的描述中哪项是错误的:( D )A.在体内以一条DNA 链为模板转录，而以两条DNA 链为模板复制B.在这两个过程中合成方向都为5'-3'C.复制的产物通常情况下大于转录的产物D.两过程均需RNA 引物二、多项选择题1、蛋白质的二级结构包括: :( ABCD )A.a-螺旋B，日-片层 C.B-转角 D.无规卷曲2、酶与一般催化剂的不同点，在于酶具有:(BCD )A，酶可改变反应平衡常数B.极高催化效率C.对反应环境的高度不稳定D.高度专一性3、糖异生的原料有: :(ABCD )A.乳酸B.甘油C.部分氨基酸D，丙酮酸4、关于核酸的叙述，正确的有:( ABD )A.是生物大分子B.是生物信息分子C.是生物必需营养物质D.是生物遗传的物质基础5、肽链合成的三步为:( ACD )A.进位B.脱氢C.成肤D.转位三、判断题1、蛋白质分子中所有氨基酸都是L构型。
⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
高级生物化学复习资料生物化学作为生命科学领域的重要基础学科，对于深入理解生命现象和生物过程具有至关重要的作用。
高级生物化学则在基础生物化学的基础上，进一步拓展和深化了相关知识，涵盖了更多复杂和前沿的内容。
以下是为您精心整理的高级生物化学复习资料，希望能对您的学习和复习有所帮助。
一、蛋白质结构与功能蛋白质是生命活动的主要承担者，其结构与功能的关系是高级生物化学中的重点内容。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序。
通过肽键连接的氨基酸序列决定了蛋白质的基本性质和潜在功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等。
α螺旋是常见的结构，每个氨基酸残基沿中心轴旋转 100°，上升 015nm，每圈螺旋包含 36 个氨基酸残基。
β折叠则是通过链间的氢键形成片层结构。
三级结构是指整条多肽链的三维构象，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持其稳定。
例如，肌红蛋白就是具有典型三级结构的蛋白质。
四级结构是指多个亚基聚合形成的蛋白质复合物。
血红蛋白就是由四个亚基组成的具有四级结构的蛋白质。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
例如，酶的催化活性依赖于其活性中心的特定结构；抗体通过其可变区的结构与抗原特异性结合。
二、核酸的结构与功能核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
A 与 T 配对，G 与 C 配对。
这种碱基互补配对原则是 DNA 复制和遗传信息传递的基础。
RNA 有多种类型，如信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质的合成；tRNA 则在蛋白质合成过程中转运氨基酸；rRNA 是核糖体的组成成分。
核酸在生命活动中具有重要的功能，如遗传信息的储存、传递和表达。
三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
酶的催化特点包括高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
生物化学复习题及答案《生物化学》复习一、术语解释：1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。
2.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲和折叠成几个相对独立的球形组件。
3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
4.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），以降低蛋白质的溶解度和沉淀，称为盐析。
5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
6.退火：当变性的DNA溶液被加热并缓慢冷却到适当的低温时，两条互补链可以再次配对并返回到原来的双螺旋结构。
7．dna的熔解温度：dna加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的温度。
8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，dna双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；9.消色差效应：由于双螺旋的重新形成，复性DNA在260nm处的紫外吸收值降低。
10.增色效果：260nm处变性DNA的紫外吸收值因碱基对重叠的损失而增加11米氏常数（Km 值）：酶反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
12.活性中心:酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
13.酶的比活性：指每毫克酶蛋白中包含的活性单位数。
有时，它还使用每克酶制剂或每毫升的所有活性单位。
14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞内氧化分解，同时释放能量的过程。
15.氧化磷酸化：代谢物质的氧化脱氢通过呼吸链传递给氧气以产生水，伴随ATP磷酸化以产生ATP的过程。
16.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的ph值，用符号pi 表示17.呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子而生成水的全部体系。
18.底物水平磷酸化：在脱氢和脱水过程中，底物重新分配和排列分子中的化学能，形成高能化合物。
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。
2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。
3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。
4.氨基酸分类：①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F②极性中性氨基酸8种：酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q③酸性氨基酸2种：天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E④：碱性氨基酸3种：赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H5.氨基酸的理化性质：①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。
②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。
③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。
6.几种生物活性肽：①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。
②多肽类激素及神经肽。
7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，部分含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。
8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。
生物化学复习题生物化学是研究生物体内化学过程和物质的科学，它涵盖了从分子水平到细胞水平的广泛领域。
以下是一些生物化学的复习要点：1. 蛋白质结构与功能- 氨基酸是蛋白质的基本单位，它们通过肽键连接形成多肽链。
- 蛋白质具有一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构（多肽链的空间排列）和四级结构（多肽链的聚集）。
2. 酶的作用机制- 酶是生物催化剂，能够加速化学反应。
- 酶作用的机制包括底物结合、过渡态稳定和产物释放。
3. 核酸的结构与功能- DNA和RNA是核酸的两种主要形式，它们由核苷酸组成。
- DNA主要负责遗传信息的存储和传递，而RNA在蛋白质合成中发挥作用。
4. 代谢途径- 代谢途径包括合成代谢（合成生物分子）和分解代谢（分解生物分子）。
- 糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化是细胞能量代谢的关键途径。
5. 细胞信号传导- 细胞信号传导是细胞内外信息传递的过程，涉及多种信号分子和受体。
- 信号传导途径包括G蛋白偶联受体、离子通道受体和酶联受体等。
6. 遗传信息的表达- 遗传信息的表达包括转录和翻译两个主要步骤。
- 转录是DNA信息转录成mRNA的过程，而翻译是mRNA翻译成蛋白质的过程。
7. 细胞呼吸- 细胞呼吸是细胞产生能量的过程，包括有氧呼吸和无氧呼吸。
- 有氧呼吸通过电子传递链产生大量的ATP，而无氧呼吸则产生较少的ATP。
8. 脂质代谢- 脂质包括脂肪、磷脂和固醇等，它们在细胞膜结构和能量储存中起重要作用。
- 脂质代谢涉及脂肪酸的合成、分解和转化。
9. 氨基酸代谢- 氨基酸是蛋白质的构建模块，它们可以通过转氨作用和脱氨作用进行代谢。
- 氨基酸代谢对于维持细胞内氮平衡和能量供应至关重要。
10. 维生素和辅酶- 维生素是必需的微量有机化合物，它们作为辅酶或辅基参与许多代谢反应。
- 辅酶是酶的辅助分子，它们帮助酶催化特定的化学反应。
通过这些复习要点，可以对生物化学的基本概念和原理有一个全面的了解。
生物化学复习资料
名词解释
蛋白质的等电点：蛋白质分子静电荷为零时溶液的PH值成为该蛋白质的等电点。
肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合所形成的结合键。
可
多肽链：按照mRNA上的遗传密码，一个由tRNA运来的氨基酸互相连接而成为一条多肽链。
氨基酸残基：肽链中的的氨基酸分子因脱水缩合而基因不全，被称为氨基酸残基。
N-末端：多肽链中，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-末端。
蛋白质的一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列，包括二硫键的位置。
模体：是由两个或者三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，是具有特殊功能的超二级结构。
分子病：由蛋白质分子发生异变所导致的疾病。
协同效应：指一个亚基与一个配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
变构效应：由一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基的构象变化，称为变构效应
透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。
盐析：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀析出的现象。
电泳：通过蛋白质在电场中涌动而达到分离各种蛋白质的技术。
DNA链：由多个脱氧核苷酸构成的，具有方向性的线性大分子。
核酸的一级结构：指核苷酸的排列顺序。
开放阅读框：位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列。
核酶：是具有催化功能的RNA分子。
杂化双链：不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件可以在不同的分子间形成杂化双链。
同工酶：指能催化相同的化学反应，但分子结构、理化性质、乃至免疫学性质不同的一类酶。
酶的抑制剂：凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质成为酶的抑制剂。
竞争性抑制：指抑制剂(I)和底物(S)对游离酶(E)的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S就不能结合I，结合I就不能结合S。
不可逆性抑制：这类抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶蛋白的基团结合而使酶失活，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制而恢复酶的活性。
变构效应剂：调节变构酶活性的抑制剂和激活剂分别称为变构抑制剂和变构激活剂，变构抑制剂和变构激活剂统称为变构效应剂。
酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原。
酶原的激活：使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
糖原累积症：是一类遗传性代谢病，其特点为体内某些器官组织中有大量糖原堆积。
糖异生：从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
脂解激素：使甘油三酯脂肪酶活性增强，而促进脂肪分解的激素。
酮体：肝细胞在线粒体内转化成的化合物。
氧化呼吸链：一系列有电子传递功能的氧化还原组合。
底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ADP磷酸化生成ATP 的作用称为底物水平磷酸化。
氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递释放能量偶联驱动ADP磷酸化生成ATP的过程。
氨基酸代谢库：体内分布于各组织及体液中参与代谢的游离氨基酸的总和。
可作贮存或被利用。
联合脱氨基作用：转氨基与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物的需求。
生糖氨基酸：在体内可以转变成糖的氨基酸。
一碳单位：某些氨基酸分解代谢过程中产生的含一个碳原子的基团。
嘌呤核苷酸的从头合成途径：先合成IMP，然后IMP转变成AMP和GMP。
氮平衡：机体从食物中摄入氮与排泄氮之间的关系。
填空题
组成蛋白质的主要元素有C H O N
不同蛋白质的含氮量颇为相近，平均含量为16%
在蛋白质分子中，一个氨基酸的a碳原子上的氨基与另一个氨基酸a碳原子上的羧基脱去一份子水形成的键叫肽键，它是蛋白质分子中的基本结构键。
蛋白质颗粒表面的电荷和水化膜是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素
蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种化学键，使天然蛋白质原有的理化和生物学性质改变。
按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为球状蛋白质，蛋白质分子形状的长短轴之比大于10的称为纤维状蛋白质。
按照组成成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称为单纯蛋白质，分子组成中除了蛋白质部分还分非蛋白质部分的称结合蛋白质，其中非蛋白质部分称辅基。
核酸完全水解的产物是碱基、戊糖和磷酸，其中碱基又可分为嘌呤碱和嘧啶碱。
体内的嘌呤主要有腺嘌呤和鸟嘌呤；嘧啶碱主要有胸腺嘧啶、尿嘧啶和胞嘧啶。
某些RNA分子中还含有微量的其他碱基，称为稀有碱基。
体内两种主要的环核苷酸是环腺苷酸和环鸟苷酸。
写出下列核苷酸符号的中文名称：ATP 三磷酸腺苷，dCDP 脱氧胞苷二磷酸。
RNA的二级结构大多是以单股螺旋的形式存在，但也可局部盘区形成双螺旋结构，典型的tRNA结构是三叶草结构。
结合蛋白酶类必须由酶蛋白和辅酶相结合后才具有活性。
前者的作用是决定酶促反应的专一性，后者的作用是参加具体反应。
酶促反应速度（v）达到最大速度（Vm）的80%时，底物浓度[S]是Km的 4 倍；而v到达Vm90%时，[S]则是Km的9倍。
不同酶的Km 不同，同一种酶有不同底物时，Km值也不同。
竞争性抑制剂不改变酶反应的Vm。
非竞争性抑制剂不改变酶反应的Km值。
乳酸脱氢酶（LDH）是四聚体，它由H和M亚基组成，有5种同工酶，其中LDH1含量最丰富的是心肌组织。
酶所催化的反应称酶的反应，酶所具有的催化能力叫做酶的活性。
糖原合成的关键酶是糖原合成酶，糖原分解的关键是磷酸化酶。
糖酵解途径的关键酶是己糖激酶、磷酸过糖激酶和丙酮酸激酶。
三羧酸循环过程中有4 次脱氢和 2 次脱羧反应。
肝是糖异生中最主要的器官，肾也具有糖异生的能力。
三羧酸钠循环过程主要的关键酶是柠檬酸合酶，每循环一周可生成7个ATP。
1个葡萄糖分子经糖酵解可生成2个ATP；糖原中有1个葡萄糖残基经糖酵解可生成3 个ATP。
乳糜微粒在小肠粘膜细胞合成，它主要运输外源性脂肪；极低密度脂蛋白在肝细胞合成，它主要运输内源性脂肪；低密度脂蛋白在血中生成，其主要功用为将胆固醇由肝内向肝外运输；高密度脂蛋白在肝细胞生成，其主要功用为将胆固醇由肝外向肝内运输。
脂肪酸分解过程中，长键脂酰CoA进入线粒体需由肉碱携带，限速酶是肉碱转移酶I ；脂肪酸合成过程中，线粒体的乙酰CoA出线粒体需与草酰乙酸结合成柠檬酸。
脂蛋白的甘油三酯受酯蛋白脂肪酶催化水解，而脂肪组织中的甘油三酯受激素敏感性脂肪酶催化水解。
脂肪酸的β-氧化在细胞的线粒体内进行，它包括脱氧、加水、脱氢和硫解四个连续反应步骤。
每次β-氧化生成的产物是乙酰辅酶和少2个C的酯酰辅酶。
脂肪酸的合成在胞液进行，合成原料中碳源是乙酰CoA 并以丙二乙酰CoA形式参与合成；供氢体是NADPH，它主要来自磷酸戊糖途径。
ATP的产生有两种方式，一种是底物水平磷酸化，另一种是氧化磷酸化。
在氧化的同时，伴有磷酸化的反应，叫做氧化磷酸化，通常可生成ATP 。
各种转氨酶均以磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺为辅酶，他们在反应过程中起氨基传递体的作用。
急性肝炎时血清中的GPT活性明显升高，心肌梗塞时血清中GOT 活性明显上升。
此种检查在临床上可用作协助诊断疾病和预后判断的指标之一。
氨在血液中主要是以丙氨酸及谷氨酰胺两种形式被运输。
在嘌呤核苷酸从头合成中最重要的调节酶是磷酸核糖酶和焦磷酸激酶。
别嘌呤醇治疗痛风症的原理是由于其结构与次黄嘌呤相似，并抑制黄嘌呤氧化酶，进而影响一碳单位代谢。
核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有6MP；常见的嘧啶类似物有5-Fu。
人体内嘌呤核苷酸分解代谢的最终产物是尿酸，与其生成有关的重要酶是黄嘌呤氧化酶。
体内ATP与GTP的生成交叉调节，，以维持二者的平衡。
这种调节是由于：IMP→AMP 需要GTP；而IMP→GMP需要ATP。
